Activar semillas y frutos secos: aumentando los nutrientes y reduciendo las grasas!

14jun

Activar las semillas o frutos secos se refiere a un proceso muy simple: dejarlas remojando en agua por algunas horas y luego secarlas. Se le llama activacin, porque al realizar este proceso, se desactivan ciertos inhibidores enzimticos presentes en las semillas o frutos secos, los que sabiamente han sido creados por la naturaleza para que estos slo germinen en contacto con las condiciones adecuadas de agua y luz. Cuando se presentan todas las condiciones, se activan los nutrientes que van a permitir que de las semillas y frutos secos crezcan nuevas plantas o rboles. Pero adems, esto significa que al remojar las semillas o frutos secos en agua se vuelven mucho ms fciles de digerir y las vitaminas y minerales presentes en ellos se absorben con mayor facilidad. Hay muchas personas a las cuales los frutos secos como nueces, almendras, pistachos, man, etc. les producen malestar estomacal, y notan una gran diferencia al comerlos una vez que han sido activados. Es importante saber que este proceso slo va a funcionar si se realiza a semillas o frutos secos que no estn tostados, es decir, deben estar crudos. Adems, en general no recomiendo el consumo de nueces, almendras , pistachos, man, etc. una vez que han sido tostados y menos an si vienen con sal. Los frutos secos y semillas contienen muuuuuuchos nutrientes, y si han sido calentados a altas temperaturas los nutrientes seguramente se habrn destruido. Por otro lado, los frutos secos y semillas son ricos en grasas saludables y vitales para mantenernos sanos, y al tostar los frutos secos estas grasas se vuelven rancias y dejan de ser beneficiosas para el cuerpo. Por eso, si quieres obtener los miles de beneficios de los frutos secos y semillas puedes realizar el proceso de activacin que se realiza as: 1.- Dejar remojando la cantidad deseada de frutos secos o semillas en agua (ojal purificada) durante 8-12 horas. Yo usualmente lo dejo toda la noche. 2.- Al da siguiente se elimina el agua y se enjuagan las semillas. Lo mejor es botar esa agua y no consumirla. 3.- Si es verano puedes dejar secando al sol las semillas o frutos secos hasta eliminar la humedad y si es invierno las puedes poner a secar en un horno deshidratador o en un horno elctrico a la temperatura mnima. 4.- Si no quieres o puedes secarlas, es recomendable dejarlas en el refrigerador, en donde se van a mantener por unos 3 das. Si este es tu caso, lo mejor es no remojar grandes cantidades porque o si no se echarn a perder.

5.- Si las semillas o frutos secos se encuentran bien secos, los podrs guardar por meses, pero deben estar completamente secos! Si no vers como en poco tiempo les crecern hongos.

Cmo hacer tomates deshidratados o secos?

Escrito por: Virginia Ceballos

Los tomates son una de las hortalizas ms usadas en medio mundo. Yo no imaginara un mundo sin tomates, sin gazpacho, salmorejo, salsa de tomate, etc. Los tomates secos o deshidratados es un manera rica y sana de conservar nuestros tomates sobrantes de la cosecha, o simplemente, otra opcin para cocinar nuevos platos como pesto rojo, pizzas, ensaladas, etc. Deshidratar los tomates es algo sencillo y muy barato. Podemos hacerlo de dos maneras, secados al sol o en el horno.

Ingredientes
Debemos elegimos los tomates ms sanos, intentar que no tengan marcas ni rajas. Se suele recomendar usar tomates pequeos tipo cherry aunque tambin valen los tomates pera. Y si pueden ser de cultivo biolgico libres de pesticidas. Tenemos que tener presente que en este proceso los tomates disminuyen mucho, con lo cual si queremos conseguir mucha cantidad debemos usar muchos cantidad de tomate fresco. Debemos tener a mano: Sal, Aceite de oliva, Albahaca, Organo, etc.

Elaboracin
Lavamos bien los tomates, los cortamos en cuartos y escurrimos el exceso de jugo, algunas personas sugieren quitar tambin las semillas o pepitas.
Secado al sol

Ponemos los tomates boca abajo (corte abajo) en una malla o rejilla metlica para que los jugos sobrantes caigan al papel que pondremos debajo para no manchar la superficie. Les echamos mucha sal, si lo deseamos tambin podemos aadir un poco de organo o albahaca y un chorren de aceite de oliva. Esta rejilla la pondremos al sol, debemos ponerlo en un lugar seco y sin humedad. Por la noche si estamos en una zona con humedad podemos meterlo en la cocina para que no cojan humedad. Si lo vemos necesario podemos poner encima un pao de algodn fino o lino para que los insectos o sustancias diversas. Iremos viendo como va el desarrollo hasta que estn bien secos, por lo general suele ser una semana el tiempo necesario aunque depende de la zona donde estemos aunque pueden ser hasta 3 semanas.
En el horno

Primero pre-calentamos el horno. Echamos un poco de aceite de oliva en la bandeja del horno o ponemos papel de cocina para que luego no se peguen los tomates. Ponemos los tomates boca arriba, le podemos aadir sal, organo, albahaca, romero, etc. Lo dejamos el horno a fuego bajo durante aproximadamente 3 horas depender del horno.
Conservacin

El resultado lo guardamos en botes de cristal hermticos limpios y estriles. Podemos cubrir los tomates secos con aceite de oliva, si lo deseamos podemos aadirle plantas aromticas segn nuestro gusto. Los guardaremos en un lugar seco y oscuro, podremos conservarlos durante meses de esta manera :-)

Pat de tomates secos

Ingredientes:
(para 8-10 personas)

70 g de tomates secos 2-3 dientes de ajo perejil organo

aceite de oliva 500 g de legumbres cocidas (garbanzos, judas, lentejas) 150-200 g de aceitunas negras (opcional)

Tiempo de preparacin:

5 min (ms el tiempo de preparacin de los tomates secos) Preparacin:

1. Poner los tomates en un bol con agua unos 15-20 min a hidratar. 2. En un frasco de cristal poner los tomates hidratados, el ajo, el perejil y el organo (al gusto) y cubrir con aceite de oliva. Dejar 1 da para que se impregnen bien todos los gustos. 3. Poner todos los ingredientes, todo el contenido del frasco de vidrio (con el aceite), las legumbres y las aceitunas, en un vaso de batidora y batir hasta obtener el pat.
Notas:

Servir acompaado de crudits (palitos de zanahoria, calabacn, etc.), Sobre tostadas de pan o de acompaamiento de un plato de pasta (macarrones, espaguetis, etc.). En esta receta hemos utilizado una base de garbanzos, pero se puede probar con otras legumbres, al gusto de cada uno.

Enzima

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la protena. Esta protena es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformacin deazcares en energa en las clulas.

Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reaccionesenzimticas. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada. Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioqumicas distintas.4 No todos los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6 Tambin cabe nombrar unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones qumicas como las enzimas clsicas.7 La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras.

Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos. Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin de jeans o produccin de biocombustibles.

ndice
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1 Etimologa e historia 2 Estructuras y mecanismos

2.1 Especificidad

2.1.1 Modelo de la "llave-cerradura" 2.1.2 Modelo del encaje inducido

2.2 Mecanismos

2.2.1 Estabilizacin del estado de transicin 2.2.2 Dinmica y funcin

2.3 Modulacin alostrica

3 Cofactores y coenzimas

o o

3.1 Cofactores 3.2 Coenzimas

4 Termodinmica 5 Cintica 6 Inhibicin 7 Funcin biolgica 8 Control de la actividad 9 Implicaciones en enfermedades 10 Clasificacin y nomenclatura de enzimas 11 Aplicaciones industriales 12 Vase tambin 13 Referencias 14 Lecturas complementarias 15 Enlaces externos

[editar]Etimologa

e historia

Eduard Buchner.

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoca la digestin de la carne por las secreciones del estmago8 y la conversin del almidn en azcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido identificado el mecanismo subyacente.9 En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pens que solo funcionaban con organismos vivos. Escribi que "la fermentacin del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de las levaduras, y no con la muerte y la putrefaccin de las clulas".10Por el contrario, otros cientficos de la poca como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posicin que defenda el carcter puramente qumico de la reaccin de fermentacin. En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne (18371900) acu el trmino enzima, que viene del griego "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada despus para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" sola referirse a la actividad qumica producida por organismos vivientes. En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azcar a pesar de la ausencia de clulas vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berln, encontr que el azcar era fermentado inclusive cuando no haba elementos vivos en los cultivos de clulas de levaduras.11 Llam a la enzima que causa la fermentacin de la sacarosa, zimasa.12 En 1907 recibi el Premio Nobel de Qumica "por sus investigaciones bioqumicas y el haber descubierto la fermentacin libre de clulas". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reaccin que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reaccin (p. ej., la ADN polimerasa forma polmeros de ADN). Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva, el prximo paso era determinar su naturaleza bioqumica. En muchos de los trabajos iniciales se not que la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero algunos cientficos (como el premio Nobel Richard Willsttter) argumentaban que las protenas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las protenas per se no eran capaces de realizar catlisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostr que la enzima ureasa era una protena pura y la cristaliz. Summer hizo lo mismo con la

enzima catalasa en 1937. La conclusin de que las protenas puras podan ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres cientficos recibieron el Premio Nobel de Qumica en 1946.13 El descubrimiento de que las enzimas podan ser cristalizadas permita que sus estructuras fuesen resueltas mediante tcnicas de cristalografa y difraccin de rayos X. Esto se llev a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lgrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips y publicada en 1965.14 Esta estructura de alta resolucin de las lisozimas, marc el comienzo en el campo de la biologa estructural y el esfuerzo por entender cmo las enzimas trabajan en el orden molecular.

[editar]Estructuras

y mecanismos

Diagrama de cintas que representa la estructura de unaanhidrasa carbnica de tipo II. La esfera gris representa alcofactor zinc situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso delmonmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los 2.500 presentes en la sintasa de cidos grasos.16 Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos.17 Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto. 18 Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis.19 La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso decatlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacinpositiva o negativa, segn el caso.

Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccinpara dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las protenas. La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin.

[editar]Especificidad
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.20 Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad son aquellas involucrados en la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobacin tambin han sido observados en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de seleccin de los aminoacil-tRNAs.25 Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y diseo de nuevas rutas biosintticas.26

[editar]Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

[editar]Modelo del encaje inducido

Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje inducido.

En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. 28 Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.29 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.30

[editar]Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se ver a continuacin, siempre dando lugar a una disminucin del valor de G:31

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin, de modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho estado de transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin (energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y slo recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

Cabe destacar que este efecto entrpico implica la desestabilizacin del estado basal, 32 y su contribucin a la catlisis es relativamente pequea.33

[editar]Estabilizacin del estado de transicin

La comprensin del origen de la reduccin del valor de G en una reaccin enzimtica requiere elucidar previamente cmo las enzimas pueden estabilizar su estado de transicin, ms que el estado de transicin de la reaccin. Aparentemente, la forma ms efectiva para alcanzar la estabilizacin es la utilizacin de fuerzas electrostticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado que pueda orientarse hacia la distribucin de carga del estado de transicin. Ese tipo de ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.34

[editar]Dinmica y funcin
La dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus mecanismos de catlisis. 35 36 37 La dinmica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminocidos, hasta grupos de aminocidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hastasegundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catlisis por medio de movimientos dinmicos.38 39 40 41 Los movimientos de las protenas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrn ser ms o menos importantes segn si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeas y rpidas o grandes y lentas, y dicha importancia depender del tipo de reaccin que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unin y liberacin de sustratos y productos, an no est claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos qumicos de las reacciones enzimticas.42 Estos nuevos avances tambin tienen implicaciones en la comprensin de los efectos alostricos y en el desarrollo de nuevos frmacos.

[editar]Modulacin alostrica

Transicin alostrica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista, un inhibidor y un sustrato.

Los sitios alostricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas molculas en la clula. Las uniones a las que dan lugar son dbiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformacin estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando as a la velocidad de reaccin.43 Las interacciones alostricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy comn de controlar las enzimas en las clulas. 44

[editar]Cofactores [editar]Cofactores

y coenzimas

Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de molculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o

el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos como elNADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.46 Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbnica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al inicio de la seccin "Estructuras y mecanismos").47 Estas molculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y estn implicadas en la catlisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox. Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoprotenas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayora de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero s lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El trmino "holoenzima" tambin puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen mltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimtica.

[editar]Coenzimas

Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.

Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de una enzima a otra.48 Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y elcido flico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos qumicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el cido flico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina. Debido a que las coenzimas sufren una modificacin qumica como consecuencia de la actividad enzimtica, es til considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.49 Las coenzimas suelen estar continuamente regenerndose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la clula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a travs de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneracin continua significa que incluso pequeas cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada da. 50

[editar]Termodinmica

Grfica de las energas de las diferentes fases de unareaccin qumica. Los sustratos precisan mucha energa para alcanzar el estado de transicin, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de transicin, reduciendo la energa necesaria para formar los productos.

Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio qumico de la reaccin. Generalmente, en presencia de una enzima, la reaccin avanza en la misma direccin en la que lo hara en ausencia de enzima, slo que ms rpido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podra producirse una reaccin espontnea que generase un producto diferente debido a que en esas condiciones, dicho producto diferente se forma ms rpidamente. Adems, las enzimas pueden acoplar dos o ms reacciones, por lo que una reaccin termodinmicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reaccin termodinmicamente desfavorable. Por ejemplo, la hidrlisis de ATP suele ser utilizada para favorecer otras reacciones qumicas.51 Las enzimas catalizan reacciones qumicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el equilibrio, sino nicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, la anhidrasa carbnica cataliza su reaccin en una u otra direccin dependiendo de la concentracin de los reactantes, como se puede ver a continuacin: (en tejidos; alta concentracin de CO2) (en pulmones; baja concentracin de CO2) Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reaccin, es decir, se convierte en una reaccin muy exergnica, la reaccin se hace efectivamente irreversible. Bajo estas condiciones, la enzima nicamente catalizar la reaccin en la direccin permitida desde un punto de vista termodinmico.

[editar]Cintica
Artculo principal: Cintica enzimtica.

Mecanismo para una reaccin catalizada por una enzima con un nico sustrato. La enzima (E) une un sustrato (S) y genera un producto (P).

La cintica enzimtica es el estudio de cmo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinticos son obtenidos mediante ensayos enzimticos. En 1902, Victor Henri52 propuso una teora cuantitativa sobre la cintica enzimtica, pero sus datos experimentales no fueron muy tiles debido a que la importancia de la concentracin del ion de hidrgeno an no era considerada. Despus de que Peter Lauritz Srensen definiera la escala logartmica del pH e introdujera el concepto de "tampn" (buffer) en 1909,53 el qumico alemn Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuacin, que actualmente es conocida como cintica de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cintica de Michaelis-Menten).54 Su trabajo fue desarrollado ms en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones cinticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad.55 La mayor contribucin de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimticas en dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato (tambin denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la reaccin y libera el producto.

Curva de saturacin de una reaccin enzimtica donde se muestra la relacin entre la concentracin de sustrato y la velocidad de la reaccin.

Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la descarboxilacin no enzimtica de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78 millones de aos. Sin embargo, cuando la

enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa est presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.56 Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la solucin y de la concentracin de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan una protena, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimtica, mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la mxima velocidad de una reaccin enzimtica, la concentracin de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formacin de producto (vase la curva de saturacin representada en la figura de la derecha). La saturacin ocurre porque, cuando la concentracin de sustrato aumenta, disminuye la concentracin de enzima libre, que se convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la mxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es slo una de las constantes cinticas de la enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de reaccin tambin es importante. Este parmetro viene dado por la constante de Michaelis-Menten (Km), que viene a ser la concentracin de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad mxima. Cada enzima tiene un valor de Km caracterstico para un determinado sustrato, el cual puede decirnos cmo de afn es la unin entre el sustrato y la enzima. Otra constante til es kcat, que es el nmero de molculas de sustrato procesadas por cada sitio activo por segundo. La eficiencia de una enzima puede ser expresada en trminos de kcat/Km, en lo que se denomina constante de especificidad, que incorpora laconstante de velocidad de todas las fases de la reaccin. Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad como la capacidad cataltica, es un parmetro muy til para comparar diferentes enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos. El valor mximo terico de la constante de especificidad es denominado lmite de difusin tiene un valor de 108-109 (M-1 s-1). Llegados a este punto, cada colisin de la enzima con su sustrato da lugar a la catlisis, con lo que la velocidad de formacin de producto no se ve limitada por la velocidad de reaccin, sino por la velocidad de difusin. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas catalticamente perfectas o cinticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de enzimas son latriosa fosfato isomerasa, la anhidrasa carbnica, la acetilcolinesterasa, la catalasa, la fumarasa, la beta-lactamasa y la superxido dismutasa. La cintica de Michaelis-Menten depende de la ley de accin de masas, que se deriva partiendo de los supuestos de difusin libre y colisin al azar. Sin embargo, muchos procesos bioqumicos o celulares se desvan significativamente de estas condiciones, a causa de fenmenos como el crowding macromolecular, la separacin de etapas entre enzimasustrato-producto, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.57 No obstante, en estas situaciones se puede aplicar una cintica de Michaelis-Menten fractal.58 59 60 61 Algunas enzimas presentan una cintica ms rpida que la velocidad de difusin, lo que en principio parecera ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de explicar este fenmeno. Uno de los modelos propone que algunas protenas podran tener la capacidad de acelerar la catlisis secuestrando el sustrato y orientndolo mediante campos elctricos dipolares. Otro modelo propone un mecanismo de efecto tnel cuntico, donde un protn o un electrn pueden formar un tnel a travs de barreras de activacin, aunque existe cierta controversia en cuanto al efecto tnel que pueda generar un protn.62 63 El efecto tnel mediado por protones ha sido observado en triptamina.64 Esto sugiere que la catlisis enzimtica podra ser definida ms exactamente como una "barrera", en lugar de como hace el modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar una barrera energtica ms baja.

[editar]Inhibicin
Artculo principal: Inhibidor enzimtico.

Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unin del sustrato. Por otro lado, la unin del sustrato evita la unin del inhibidor. As pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.

Tipos de inhibicin segn la clasificacin introducida por W. W. Cleland.65

Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse enreversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos de los frmacos que actan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana,66 la penicilina y la aspirina. Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, segn la forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla tambin de inhibicin no competitiva, que en realidad no es ms que una variante de la ya mencionada inhibicin mixta. Sin embargo, por sus caractersticas se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.67 Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio

activo de una enzima en el cual tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la reduccin de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del cido flico y el metotrexato permite que se establezca una inhibicin de tipo competitivo. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. En la inhibicin competitiva la velocidad mxima de la reaccin no vara, pero se necesitan concentraciones ms elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad, incrementndose as la Kmaparente.

En la inhibicin acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al complejo enzimasustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn, pero puede darse en enzimas multimticas.

La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividadpero no afecta la unin con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor, independientemente de la concentracin de sustrato, con lo que vara el valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato an puede unirse a la enzima, el valor de Km no vara.

En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

La coenzima cido flico (izquierda) y el frmaco anti-cancergeno metotrexato(derecha) son muy similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de muchas enzimas que utilizan folato.

En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de realimentacin. Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el organismo, esta misma sustancia podra actuar como un inhibidor de la enzima al inicio de la ruta que lo produce, deteniendo as dicha produccin cuando haya una cantidad suficiente de la sustancia en cuestin. Este sera una forma de realimentacin negativa. Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de regulacin suelen ser multimricas y poseer sitios alostricos donde se unen sustancias reguladoras. Las grficas que representan la velocidad de la reaccin frente a la concentracin de sustrato de estas enzimas no son hiprboles, sino sigmoidales (forma de S). Usos de los inhibidores

Debido a que los inhibidores modulan la funcin de las enzimas, suelen ser utilizados como frmacos. Un tpico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como frmaco es la aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la sntesis de un intermediario inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime as los efectos derivados, el dolor y la inflamacin. Sin embargo, otros inhibidores enzimticos actan como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los tomos dehierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de clulas animales (las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando as la respiracin celular.68

[editar]Funcin

biolgica

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son indispensables en la transduccin de sealesy en procesos de regulacin, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.69 Tambin son capaces de producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la contraccin muscular o el movimiento de vesculas por medio delcitoesqueleto.70 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Adems, las enzimas tambin estn implicadas en funciones mucho ms exticas, como la produccin de luz por laluciferasa en las lucirnagas.71 Los virus tambin pueden contener enzimas implicadas en la infeccin celular, como es el caso de laintegrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberacin viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe. Una importante funcin de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los animales. Enzimas tales como lasamilasas y las proteasas son capaces de degradar molculas grandes (almidn o protenas, respectivamente) en otras ms pequeas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las molculas de almidn, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a molculas ms pequeas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual s puede ser absorbida a travs de las clulas del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbvora, poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.72 Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden especfico, creando as una ruta metablica. En una ruta metablica, una enzima toma como sustrato el producto de otra enzima. Tras la reaccin cataltica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y as sucesivamente. En ocasiones, existe ms de una enzima capaz de catalizar la misma reaccin en paralelo, lo que permite establecer una regulacin ms sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de actividad. Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metablicas. Sin las enzimas, el metabolismo no se producira a travs de los mismos pasos, ni sera lo suficientemente rpido para atender las necesidades de la clula. De hecho, una ruta metablica como la glucolisis no podra existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en uno o ms carbonos. En ausencia de enzimas, esta reaccin se producira tan lentamente que sera insignificante. Sin embargo, si se aade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentracin de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podr encontrar nicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metablicas dentro de la clula dependen del conjunto de enzimas funcionales que presenten.

[editar]Control

de la actividad

La actividad enzimtica puede ser controlada en la clula principalmente de estas cinco formas:

Produccin de la enzima (a nivel de la transcripcin o la traduccin): la sntesis de una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estmulos recibidos por la clula. Esta forma de regulacin gnica se denomina induccin e inhibicin enzimtica. Por ejemplo, las bacterias podran adquirir resistencia a antibiticos como la penicilina gracias a la induccin de unas enzimas llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactmico de la molcula de penicilina. Otro ejemplo, son las enzimas presentes en el hgado denominadas citocromo P450 oxidasas, las cuales son de vital importancia en el metabolismo de drogas y frmacos. La induccin o inhibicin de estas enzimas puede dar lugar a la aparicin de interacciones farmacolgicas.

Compartimentalizacin de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metablicas de forma independiente. Por ejemplo, los cidos grasos son sintetizados por un conjunto de enzimas localizadas en el citosol, en el retculo endoplasmtico y en el aparato de Golgi, y posteriormente, dichos cidos grasos son utilizados por otro conjunto de enzimas diferentes como fuente energtica en la mitocondria, a travs de la -oxidacin.73

Inhibidores y activadores enzimticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas por ciertas molculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metablica suele actuar como inhibidor de alguna de las enzimas implicadas en las primeras reacciones de la ruta, estableciendo as una realimentacin negativa que regula la cantidad de producto final obtenido por esa ruta. Este mecanismo de realimentacin negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de sntesis de los metabolitos intermedios con la demanda de la clula, y permite distribuir econmicamente materiales y energa para evitar exceso o escasez de los productos finales. Este control enzimtico permite mantener un ambiente relativamente estable en el interior de los organismos vivos.

Modificacin postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas modificaciones postraduccionales como la fosforilacin, la miristoilacin y la glicosilacin. Por ejemplo, en la respuesta ainsulina, se produce la fosforilacin de multitud de enzimas, como la de la glucgeno sintasa, que ayuda en el control de la sntesis o degradacin del glucgeno y permite a la clula responder a las variaciones de los niveles de azcar en sangre.74 Otro ejemplo de modificacin postraduccional es la degradacin de la cadena polipeptdica. La quimiotripsina, una proteasa digestiva, es sintetizada en una forma inactiva, quimiotripsingeno, en el pncreas y transportada en este estado hasta el estmago, donde ser activada. De este modo se evita que la enzima digiera el pncreas y los dems tejidos por los que pasa antes de llegar al estmago. Este tipo de precursor inactivo de una enzima es denominado zimgeno.

Activacin dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por ejemplo, la hemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente cido, lo cual ocurre cuando el virus entra en el interior de la clula a travs de un lisosoma.75

[editar]Implicaciones

en enfermedades

Estructura tridimensional de la enzimafenilalanina hidroxilasa (PDB 1KW0).

Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimtica para la homeostasis, cualquier fallo en el funcionamiento (mutacin, incremento o reduccin de la expresin o delecin) de una nica enzima crtica puede conducir al desarrollo de una enfermedad gentica. La importancia de las enzimas se pone de manifiesto en el hecho de que una enfermedad letal puede ser causada por el mal funcionamiento de un nico tipo de enzima de todos los miles de tipos que existen en nuestro cuerpo. Un ejemplo de esto es el tipo ms comn de fenilcetonuria. En esta enfermedad gentica se produce una mutacin de un nico aminocido en la fenilalanina hidroxilasa, una enzima que cataliza la primera reaccin de la ruta de degradacin de la fenilalanina y de compuestos relacionados. Al ser esta enzima inactiva, se acumulan una serie de productos que terminan dando lugar a la aparicin de retardo mental si no se recibe tratamiento.76 Otro ejemplo es cuando se produce una mutacin en los genes de la lnea germinal que codifican las enzimas implicadas en la reparacin del ADN. En este caso, al no repararse adecuadamente el ADN de las clulas, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el desarrollo de diversos tipos de cncer hereditarios, como laxerodermia pigmentosa.

[editar]Clasificacin

y nomenclatura de enzimas

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la reaccin que cataliza que consiste en polimerizar el ADN. La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Nmeros EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros precedidos por las letras "EC". El primer nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electronescorrespondientes. Tras

la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica.Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

[editar]Aplicaciones

industriales

Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea de investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseo racional, bien mediante evolucin in vitro.77 78 Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.79

30 razones para no tomar leche

1.- La Leche reduce el hierro en los nios pequeos. Es por esto que en 1993, la Academia Nacional de Pediatra de los Estados Unidos publico un comunicado oficial expresando que en su opinin, ningn nio debera de beber leche animal antes de los 18 meses de edad. De igual manera, contribuye a la carencia de cidos grasos esenciales y Vitamina E.

2.- La leche animal estimula al cuerpo a producir mucosidad. Es por esto que cuando se sufre de un resfriado los doctores recomiendan no tomar leche.

3.- La leche animal esta llena de bacteria. Por lo tanto es un excelente medio para hacer que las bacterias crezcan en el cuerpo. Es por esto que los nios que no toman leche animal o productos lcteos de procedencia animal, no se enferman tan seguido, sufren de menos caries y de infecciones de odo. La pasteurizacin utilizada por la industria de la leche generalmente dura 15 segundos. Sin embargo, para que las bacterias malas de la leche se inactiven, es necesario que el proceso dure por lo menos 15 minutos.

4.- La Casena, es una protena presente en la leche y es utilizada para manufacturar pegamento, produce en un gran numero de nios, que los tejidos blandos se hinchen. Estos tejidos blandos se encuentran comnmente en la garganta, cavidades nasales y senos paranasales. Cuando estos se encuentran inflamados, se presentan dificultades para respirar.

5.- El beber y consumir productos lcteos esta asociado con varias enfermedades como, diabetes, esclerosis mltiple, del corazn, de Chron, sndrome del intestino irritable y hasta cataratas.

6.-La leche contiene cantidades anormales de antibiticos ya que los granjeros se los inyectan a las vacas para evitar que estas cesen la produccin de leche por enfermedades en las ubres. Este tipo de enfermedades son comunes en las manadas productoras de lcteos. Estas cantidades anormales de antibiticos contribuye a que las bacterias se hagan resistentes a ellos, haciendo que combatirlas sea mas difcil cuando se trata de enfermedades mas serias.

7.- Conviene saber tambin que la leche Animales y productos derivados contiene cantidades excesivas aproximadamente 59 tipos diferentes de hormonas -pituitarias, esteroideas, adrenales, sexuales, etc.- Adems, niveles elevados de esa hormona, unidos a otros txicos, se consideran hoy causa de la aparicin de diversas enfermedades degenerativas.

El 80% de las vacas estn embarazadas mientras son utilizadas para producir leche, lo cual naturalmente eleva los niveles de estas hormonas. Adems, los granjeros inyectan a las vacas con hormonas sintticas para incrementar la produccin de leche. Estos altos niveles de hormonas femeninas en la cadena de alimentos han sido vinculados con problemas de salud en el mundo entero. Son tambin asociados con una pubertad precoz

8.- La leche contiene grandes cantidades de grasa, la cual tapa las arterias incluso de las personas jvenes.

9.- El azcar en la leche (lactosa) es muy difcil de digerir ya que cuando una persona llega a la edad de dos aos, los intestinos elaboran menos lactasa, una enzima necesaria para absorber y digerir la lactosa. Esta disminucin en la produccin de lactasa en

los humanos sucede cuando ya no es necesaria la ingestin de leche materna para el crecimiento. Cuando consumimos leche o productos lcteos animales, es muy probable que la lactosa se fermente en los intestinos causando problemas digestivos como hinchazn, gases y otras dificultades serias.

10.- La leche animal contiene una perfecta combinacin de minerales designados para ayudar a madurar al sistema digestivo de sus cras. Este sistema digestivo les permitir digerir correctamente los nutrientes del pasto y hierbas. Las vacas cuentan con un estomago configurado por cuatro cmaras y regurgitan, mastican y tragan sus alimentos varias veces antes de digerirlos. Tienen un aparato digestivo muy diferente a los humanos y por lo tanto tienen diferentes necesidades. Cuando consumimos leche, estamos ingiriendo los minerales y qumicos que las vacas necesitan en su sistema y como nuestras dietas son diferentes, estos qumicos y minerales perturba nuestra digestin y afecta la absorbicin de los nutrientes presentes en nuestras dietas.

11.- La leche ocupa un lugar alto en la lista de productos causantes de alergias y sensibilidad. Se ha demostrado que afecta el comportamiento, sueo, concentracin y incluso enuresis.

12.- La leche por si sola o cuando se combina con gluten (presente en los granos) se asocia con el autismo. Cuando se sospecha de alguien que padece el Sndrome de Intestino Permeable, se le recomienda una dieta libre de lcteos y gluten.

13.- Los nios discapacitados que sufren de problemas neurolgicos tales como Autismo, Sndrome de Down, problemas de aprendizaje y lesiones cerebrales son especialmente vulnerables a los lcteos. Ciertas protenas presentes en la leche animal, como la casena y la del suero de leche aparentemente irritan el sistema nervioso de los humanos, provocando que estos problemas neurolgicos se agraven en los nios. Es por eso que si no se toma leche o lcteos, los programas de rehabilitacin producen mejores resultados, comparados con los que si los toman.

14.- Estudios han comprobado que el consumo de hormonas, colesterol y la grasa encontrada en la leche animal hace a que una persona sea mas probable a desarrollar acne y arrugas en la piel.

15.- Personas de descendencia Asitica, Africana, Hispana o del Sur de Europa son especialmente vulnerables a los problemas asociados con el consumo de leche. Esto explica el por que la mayora de los pases del mundo no toman leche.

16.- La leche es una de las sustancias que contienen mas dioxinas. Contrario a lo que se crea, las Dioxinas en la leche y los quesos son diez veces mas propensas a producir cncer. Durante el verano de 1999 la industria de la leche en Bruselas cerro por un mes debido a que la leche contena 100 veces mas los niveles recomendados de dioxina. 17.- La leche contiene sangre animalLas mquinas ordeadoras provocan heridas en los pezones de la vaca que sangran y esta sangre va a la leche.

18.- La leche contiene Pus. Las reglas del departamento de Salud y Servicios Humanos de los Estados Unidos y la Administracin de Alimentos y Medicamentos (FDA) estipulan que la leche es anormal y no se debe de ingerir si contiene mas de 200,000 clulas blancas muertas por mililitro.

19.- La leche es asociada con el cncer de prstata en los hombres. Los riesgos aumentan un 30% si se consumen de dos a tres porciones al da. Las mujeres que toman productos lcteos aumentan sus riesgos de contraer cncer de ovario hasta en un 66%.

20.- El consumo de leche y los quesos se asocia con el Asma. Cuando los humanos consumen la protena Casena (utilizada para crear el pegamento que adhiere las etiquetas en las botellas de cerveza) producen histamina y despus moco. Si los bronquios se llenan de esta sustancia se producen dificultades al respirar.

21.- Los nios que toman mucha leche y consumen mucho queso seguido carecen de Zinc.

22.- La leche es alta en colesterol, el cual produce enfermedades del corazn.

23.- Las historias asociadas el calcio y el consumo de leche es en su mayora un mito creado por la industria de la leche, quien en su campaas de publicidad dicen que la leche de vaca contiene grandes cantidades de calcio. Estratgicamente tambin dicen que necesitamos calcio. Estas dos afirmaciones son ciertas, sin embargo, no dicen que el consumir leche nos provea de este calcio, esto es por que en realidad no sucede as. El calcio en la leche se combina con otros minerales, que se encuentran en cantidades excesivas en la leche animal, formando una molcula la mayora de las veces muy grande para ser absorbida por el intestino humano. En reas del mundo donde no se consume leche, las enfermedades asociadas con la falta de calcio son casi inexistentes. La osteoporosis y ateroesclerosis son muy raras en culturas donde el consumo de leche es limitado.De echo, estudios recientes sugieren que la leche y el queso en realidad puedan ser los causantes de la osteoporosis ya que las altas cantidades de protenas en los lcteos provocan que el calcio se separe de los huesos.

24.- La regulacin de la presencia de Vitamina D en la leche, es muy mal regulada. Recientemente, se encontr que en 42 muestras solamente el 12% contaban con la cantidad prometida de vitamina D. tambin se han estudiado 10 muestras de formulas infantiles. 7 de ellas contenan el doble de cantidad de vitamina D anunciada. Una incluso tenia 4 veces mas. La Vitamina D es toxica en cantidades de sobredosis..

25.- El tomar leche podra contribuir en la fractura de huesos. En un estudio de 78,000 mujeres hecho durante un periodo de 12 aos, la leche no redujo el riesgo de fracturas. De hecho, las mujeres que tomaban leche tres veces al da tuvieron mas fracturas que las que rara vez lo hacan.

26.- Otro factor importante es el colesterol. El riesgo de enfermedades cardiacas y de circulacin. 8 onzas de leche equivalen a 14 piezas de tocino. Es esto lo que desea para usted o sus hijos? Es su opcin. Un vaso de leche equivale a 35mg de colesterol. 4 piezas de tocino equivalen a 30 mg.

27.- Otros de los efectos asociados con el consumo de leche animal incluyen diarrea y estreimiento, especialmente en los jvenes.

28.- El consumo de leche animal puede tambin estar asociado con el Sndrome de Muerte Sbita Infantil y la enfermedad de Esclerosis lateral Amiotrofica (Enfermedad de Lou Gehrig).

29.- La leche es un buen conductor de veneno. Un estudio que reviso casos de envenenamiento en Inglaterra y Gales entre 1992 y 1996, 20 de estos casos estaban asociados con el consumo de leche y sus derivados.

30.- La composicin qumica de la leche de vaca es absolutamente perfecta para nutrir a un ternero. Provee con los nutrientes exactos para hace que la vaca sea nutrida perfectamente y le ayuda a desarrollar su sistema digestivo e inmune. La leche humana es igual de perfecta para los bebes. Si le diramos leche humana a un ternero, sufrira de mal nutricin y se enfermara en muy poco tiempo. Claro esta que cualquiera pensara que hacer esto es algo ridculo. Sin embargo, Es esto mucho mas ridculo que el alimentar a nuestros nios con leche y derivados no humanos?????

Tomates secados al sol

Este proceso de secado naci en toda la zona del mediterrneo como forma de conservar esta verdura mucho mas tiempo, muy conocidos y usados en la cocina italiana sobre todo en la regin de Puglia donde es muy habitual ver los tejados, balcones y terrazas de las casas llenos de bandejas con tomates secndose al sol, todo un espectculo de color y aromas que si tenis oportunidad de ver, os lo recomiendo! Se suele emplear como saborizante en multitud de platos como salsas de tomate, ensaladas, pan de focaccia... En nuestro pas es mas habitual secar los pimientos de la variedad ora, pero parece ser que est cobrando bastante fama de nuevo el secar los tomates. Los tomates al estar expuestos durante varias horas al da a pleno sol, se le van evaporando casi toda la humedad que contienen en su interior, perdiendo el 90% aprox. de su peso original y acentundose su sabor. Yo les suelo llamar cariosamente: las trufitas de la huerta!! Este proceso consiste en exponer varios das los tomates sobre una superficie que deje pasar el aire para evitar que se acumule humedad y se echen a perder. Se cubren con una fina capa de sal para acelerar el deshidratado, todo esto cubierto de una fina tela de lienzo, as evitar tambin la venida de insectos voladores atraidos por los azcares de la verdura. No confundis nunca los tomates secados en el horno, que tambin se pueden hacer, pero seran tomates deshidratados, no secados al sol, obviamente! Si tenis una terraza o balcn soleado y ganas de preparar tomates de esta forma, pues os paso la forma de como los hago yo y unos cuantos consejos para no tener ningn problema durante el proceso. Seguramente existan mil maneras de hacerlo y mejores, pero esta me la ense mi padre cuando yo era pequeo y quedan de 10! Ingredientes: 300 grs. de tomates de la variedad cherry Sal y pimienta negra recin molida Organo seco Elaboracin: Lo primero que vamos a hacer es lavar bien los tomates bajo el grifo y secarlos con un pao de cocina para que no quede nada de agua (aseguraos que los tomates no estn demasiado maduros o tengan pequeos golpes, esos lo tendris que desechar o dejarlo para otra preparacin). Cortamos por la mitad con un cuchillo bien afilado e iremos colocando sobre una bandeja de horno (esas que todos los hornos tienen por defecto) forrada con unas cuantas servilletas de cocina. Antes de seguir con la receta, os comento un par de cositas: por qu he usado tomates cherry? Porque son mas rpidos de secar y el resultado me gusta mas, ya que quedan muy dulces. Si hay que ponerlos sobre una bandeja donde circule el aire, por qu los he puesto sobre una bandeja de horno forrada con papel? La bandeja al ser de color negro, absorbe mejor el calor que una de cristal y el papel de debajo es para evitar que se acumule la humedad que van soltando los tomates y al ponerlos sobre el balcn, estn bastante bien ventilados, evitando la aparicin de moho. Bien, despus de este apunte, sigo con la receta. Ya tenemos colocados los soldaditos en fila de mitades de tomate sobre la bandeja (con la parte del corte hacia arriba), pues ahora vamos echando un pellizco de sal en cada mitad, un pellizco de pimienta negra y 1/2 cuch. pequea de organo seco (la sal es para hacer mas rpida la deshidratacin, la pimienta porque ahuyenta a los posibles insectos y el organo, porque durante el secado ir tomando algo de sabor fundindose con el aroma de la hierba aromtica) y podis tapar con un pao fino toda la bandeja por si nos os fiis de las moscas o mosquitos, pero os digo que as tal cual no aparecern! Recordad que tendris que sacar la bandeja en las horas de mas calor y en cuanto el sol se vaya y la sombra ocupe su lugar, tendris que retirar la bandeja y meterla en casa, porque sino se podra estropear con la humedad de la noche. Y ya estn, en unos 3-4 das tendris vuestros tomates secados al sol dispuestos para ser usados, metidos en tarros de cristal solos o cubrindolos con unas ramitas de albahaca u organo, 1 diente de ajo y aceite de oliva para obtener un aceite aromtico que pasado 1 mes os encantar! Los tomates secados al sol pueden aguantar muchsimo tiempo como os he dicho o bien en tarros de cristal con aceite de oliva. Y ni que decir tengo que los tomates a emplear sean de cultivo ecolgico, porque su sabor no tiene

comparacin con los cultivados en invernaderos fuera de poca! Soldaditos de tomate dispuestos y preparados para ser secados al sol (da 1)

Soldaditos de tomate tras pasar unas cuantas horas al sol en el balcn (da 2-3)

Soldaditos de tomate listos para ser guardados en tarros de cristal o metidos en aceite de oliva con algunas hierbas aromticas varias

Nota: Este artculo se lo voy a dedicar a mi amiga Tere, porque es una de las personas mas simpticas y admirables de las que he conocido desde que abr el blog! Es de esas personas que se dejan querer y siempre quieres tener cerca porque te tranmiten un buen rollo y positividad. Si no la conocis os dejo su blog porque est super: Cocinar sin problemas, adems de un recopilatorio de recetas caseras de siempre dndoles su toque mgico y especial sin perder el origen. Eso me encanta! Y se bien que te gustan los experimentos culinarios de este tipo, ya me entiendes; conservas, aceites aromticos y vinagres... etc Pues lo dicho, Tere, muchsimas gracias por el apoyo y admiracin que has despertado en mi con tu maravilloso trabajo, siempre has estado ah dando nimos y sacando una sonrisa para alegrar el da a quien lo necesitase! Un besote y no cambies nunca! :)

TOMATES SECADOS AL SOL

Los tomates son una de las hortalizas ms importantes de la huerta. Ahora los podemos encontrar frescos y de cualquier variedad casi en todas las pocas del ao, pero antiguamente no era as, y por eso se conservaban desecndolos. Dicen que los tomates secos al sol son tpicos de Italia, y seguramente lo sean, pero yo .... pues qu queris que os diga?? que me niego a que todo o casi todo lo que ms me gusta venga de Italia!! jaja y la verdad es que por esta zona del Mediterrneo tambin es muy frecuente verlos en las fruteras, y se usan asiduamente con total normalidad... de toda la vida, vamos. El caso es que sean de donde sean, a mi me parece que son deliciosos y suelo ponerlos en muchas ensaladas y platos. Adems son muy bajos en caloras (150 gr slo proporcionan 33 caloras), as que son ideales en cualquier dieta para bajar peso. Por aqu ya os digo que se encuentran con facilidad, y estn bien de precio, pero hay otras regiones en las que no es tan normal

encontrarlos y generalmente se venden en conserva de aceite y a un precio bastante elevado. Eso es lo que me deca no hace mucho Gaveta, que ella slo los encuentra en tiendas gourmet, envasados en aceite de oliva, provenientes de Italia y carsimos. Pues bueno Gave, si tienes un balcn, terraza o patio en el que de el sol, los puedes hacer fcilmente y seguro que te salen ricos. Y otra cosa no s, pero en Canarias sol tenis y bastante. Para hacerlos slo necesitamos Tomates, Sal y Sol. Qu tomates? Pues de cualquier tipo que nos guste, siempre y cuando estn muy frescos, maduros, de color uniforme, sanos, sin toques... Unos buenos tomates, de temporada y naturales. Se lavan y secan bien los tomates y se parten por la mitad a lo ancho. Les ponemos un poco de sal por ambas caras, se colocan boca arriba en una rejilla (si no se van a secar muchos, la del horno viene muy bien) para que estn aireados por todos los lados, y se dejan en un lugar al aire libre en el que les de el sol el mximo tiempo posible al da. Se pueden cubrir con una mosquitera para evitar que les caigan encima ramitas o polvo, y que se depositen insectos sobre ellos. Pero siempre se ha de procurar que estn bien aireados para que se vaya toda la humedad que desprenden.

Durante cuanto tiempo los tenemos que tener al sol? Pues debemos tener en cuenta que durante la noche se deben meter dentro de casa, para que la humedad de la noche no los estropee. Depende del clima de la zona y de la fuerza del sol. En verano tardan unos 4 o 5 das en estar listos, pero eso lo tenis que vigilar vosotros, porque tambin depende de cmo de secos os gusten (a mi me gustan un poco blanditos). Cuando estn secos por una cara se les puede dar la vuelta para que sequen por el otro lado, pero no siempre es necesario. Pasado el tiempo de secado se pueden meter en un tarro de cristal hermtico y aguantarn meses, como cualquier fruto seco. Tambin los podis cubrir de aceite de oliva virgen y ese aceite se impregnar del sabor de los tomates, con lo que lo podis usar para alios. A la hora de usarlos, se pueden rehidratar dejndolos 15 minutos en agua caliente o una hora en agua fra, o se pueden emplear tal cual.

Se pueden secar de otra forma? Pues s, en el horno, pero para mi gusto no quedan igual. Para secarlos en el horno procedemos igual, pero los dejamos en el horno a 100C durante varias horas (unas 6 o 7), dependiendo del horno y de la cantidad de tomates. Rossella