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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SERGIPE CENTRO DE CINCIAS BIOLGICAS E DA SADE DEPARTAMENTO DE FISIOLOGIA

ESTUDO DIRIGIDO (Enzimas) Aluno: Victor Santos Carvalho. Professor: Charles dos Santos Estevam. Disciplina: BIOQUIMICA (205011-D2).

1 Sobre enzimas, responda: a) Como as enzimas funcionam? Explique. As enzimas so protenas capazes de catalisar reaes qumicas e modificar as matrias-primas dos alimentos. Elas so especficas e agem somente em um determinado substrato, produzindo o produto para uma finalidade especfica. Funcionam na presena de substrato, no modelo chavefechadura, na presena de gua e condies ideais de temperatura e pH. b) Explique estado transio. o ponto da reao que possui a maior energia de ativao. Nesse ponto, a reao est no ponto mximo da barreira energtica que separa os reagentes e os produtos, fazendo com que a probabilidade de uma ligao qumica se rompa ou se forme seja muito elevada. c) Como as enzimas so classificadas? Oxidorredutases so enzimas que catalisam reaes de transferncia de eltrons, ou seja: reaes de oxi-reduo, Transferases enzimas que catalisam reaes de transferncia de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil. Hidrolases catalisam reaes de hidrlise de ligao covalente. Liases catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de gua, amnia e gs carbnico. Isomerases catalisam reaes de interconverso entre ismeros pticos ou geomtricos. Ligases catalisam reaes de formao e novas molculas a partir da ligao entre duas j existentes, sempre utilizando energia (ATP). d) Explique sitio ativo.

Sitio ativo o local onde ocorre a reao catalisada pela enzima. Regio da enzima que contm resduos de aminocidos capazes de interagir com o substrato. nesse stio que esto os resduos de aminocidos que diretamente participam da ruptura e estabelecimento de ligaes qumicas que resultam na formao do produto. e) Qual a importncia dos cofatores orgnicos e inorgnicos para a atividade enzimtica. Cofatores so pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas so necessrias para a funo de uma enzima. Estes cofatores no esto ligados permanentemente molcula da enzima, mas na ausncia deles, a enzima inativa. A frao proteica de uma enzima, na ausncia do seu cofator, chamada de apoenzima. Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima. f) Explique Catlise cido-Base, Catlise cido-Base Geral e Catlise Covalente. So mecanismos principais atravs dos quais as enzimas aceleram uma reao, aumentando a formao de molculas de substrato. A Catlise cidoBase ocorre com a participao de aminocidos com cadeias laterais ionizveis, capazes de doar ou liberar prtons durante a catlise; A Catlise cido-Base Geral ocorre a transferncia de um prton, formao de intermedirio instvel, rompimento e formao de produtos. Envolve ons presentes na gua (OH-, H3O+) catlise cida ou base especfica. Envolve outros doadores base geral; A Catlise Covalente resulta do ataque nucleoflico ou eletroflico de um radical do stio cataltico sobre o substrato, ligando-o covalentemente enzima e induzindo a sua transformao em produto. Envolve com frequncia a participao de coenzimas. g) Quais so os fatores que interferem na atividade enzimtica. Explique. Alguns fatores influenciam na atividade cataltica das enzimas, tais como: concentrao enzimtica (a velocidade mxima da reao em funo da quantidade de enzima disponvel), concentrao do substrato (quanto mais substratos mais ir saturar o stio ativo das enzimas e chega a um ponto que no ocorre o aumento da velocidade da reao), pH (enzimas em pH muito cido ou alcalino so desnaturadas), temperatura (o aumento da atividade at o pico de velocidade ser atingido e em determinado ponto decrscimo da atividade e desnaturao da enzima). h) Explique interao hormonal, alostrica e covalente. i) Qual a importncia dos estudos de Michaelis e Menten para a catlise enzimtica? A cintica de Michaelis-Menten um dos modelos mais simples e mais conhecido da cintica enzimtica. nomeado aps bioqumico alemo Leonor

Michaelis e mdico canadense Maud Menten. O modelo assume a forma de uma equao que descreve a taxa de reaes enzimticas, relacionando velocidade de reao para a concentrao de um substrato S. O estudo da cintica de uma enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo cataltico, o seu papel no metabolismo, como controlada a sua atividade na clula e como pode ser inibida a sua atividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de molculas. j) Explique inibio reversvel e irreversvel. Existem dois tipos de inibio enzimtica reversvel: Inibio Enzimtica Reversvel Competitiva quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo stio de ligao do substrato; O efeito revertido aumentando-se a concentrao de substrato. Este tipo de inibio depende das concentraes de substrato e de inibidor. Inibio Enzimtica Reversvel No-Competitiva quando o inibidor liga-se reversivelmente enzima em um stio prprio de ligao, podendo estar ligado mesma que o substrato; Este tipo de inibio depende apenas da concentrao do inibidor. Na inibio enzimtica irreversvel, h modificao covalente e definitiva no stio de ligao ou no stio cataltico da enzima. k) O que so enzimas alostricas? So enzimas que contm uma regio separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas molculas regulatrias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade cataltica destas enzimas. Ao ligar-se enzima, o efetor alostrico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade cataltica, atravs de modificaes no stio cataltico. l) Explique regulao homotrpica e heterotrpica. Efetores (moduladores) ligam no covalentemente em local que no o stio cataltico, alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade cataltica. Efetores negativos e positivos; Efetores homotrpicos substrato serve como efetor; Molculas do substrato em stio da enzima aumentam as propriedades catalticas de outros stios. Stios exibem cooperatividade. Os efetores heterotrpicos efetor diferente do substrato. m) Como as enzimas contribuem para a manuteno da vida? Sem a ao das enzimas, no pH e na temperatura fisiolgicos, as reaes necessrias manuteno da vida no aconteceriam em velocidades suficientemente altas para satisfazer as demandas metablicas das clulas. n) Qual a importncia do acoplamento de reaes para os fenmenos biolgicos?

A realizao de acoplamento implica que a transferncia de energia de uma reao outra se faa por intermdio de um reagente comum as duas reaes. Os compostos ricos em energia atrs referidos, designadamente o ATP, constituem os reagentes comumente empregues pelo metabolismo celular. o) Explique fenmeno de ajuste induzido. O modelo do Ajuste Induzido que prev um stio de ligao no totalmente pr-formado, mas sim moldvel molcula do substrato; A enzima se ajustaria molcula do substrato na sua presena. Evidncias experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma toro da molcula do substrato, que o ativaria e o prepararia para a sua transformao em produto. REFEERNCIAS: LEHNINGER, et al. Lehninger: Princpios de Bioqumica, 4 ed. Editora Sarvier, 2007. Introduo a enzimologia. Acessado em 8 de fevereiro de 2013, s 20hs. Disponvel em: < http://www.webartigos.com/artigos/introducao-aenzimologia/13711/ >. Enzimas. Acessado em 8 de fevereiro de 2013, s 20hs. Disponvel em: < http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/co nst_microorg/enzimas.htm/ >. Enzimas e suas funes. Acessado em 8 de fevereiro de 2013, s 20hs. Disponvel em: < http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/funcao.htm/ >. Enzimas. Acessado em 8 de fevereiro de 2013, s 20hs. Disponvel em: < http://www.brasilescola.com/biologia/enzimas.htm/ >. Enzimas alostricas. Acessado em 8 de fevereiro de 2013, s 20hs. Disponvel em: < http://www.ufpe.br/dbioq/portalbq04/adendo_enzimas_alostericas.htm/ >.

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