Tema 3: Estructura y funcin de protenas. Dpt.

Ingeniera Qumica

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Tema 3

Estructura y funcin de protenas y pptidos: mioglobina, hemoglobina, miosina, casena, colgeno, gluten, lactoalbmina y ovoalbmina.

OBJETIVOS:

Conocer las protenas de inters alimentario. Conocer las propiedades de las protenas de inters alimentario y su repercusin en el estado de los alimentos. Importancia tecnolgica de las protenas de los alimentos. Fundamentos del procesado de los alimentos predominantemente proteicos. Aprovechamiento industrial de las protenas para usos alimentarios y no alimentarios.

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ndice del tema

1 2 INTRODUCCIN: PROTENAS GLOBULARES, FIBROSAS Y CROMOPROTENAS................................... 3 HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA...................................................................................................... 4 2.1 Propiedades ......................................................................................................................... 5 2.2 Transformaciones de la mioglobina..................................................................................... 6 MIOSINA Y ACTINA. ....................................................................................................................... 8 3.1 Rigidez cadavrica y maduracin ........................................................................................ 9 COLGENO Y ELASTINA............................................................................................................... 10 GLUTEN. ...................................................................................................................................... 12 CASENA. ..................................................................................................................................... 14 6.1 Precipitacin de casenas. ................................................................................................. 15
6.1.1 6.1.2 Precipitacin cida ........................................................................................................................ 16 Precipitacin por cuajo animal (rennet) ........................................................................................ 16

3 4 5 6

LACTOALBMINAS Y LACTOGLOBULINAS ................................................................................... 17 7.1 Lactoalbmina ................................................................................................................... 17 7.2 Lactoglobulinas.................................................................................................................. 17 8 OVALBMINA Y OTRAS PROTENA DE CLARA DE HUEVO.............................................................. 18 9 CARNE Y PESCADO....................................................................................................................... 19 10 LECHE Y DERIVADOS. .............................................................................................................. 20 11 HUEVO Y DERIVADOS. ............................................................................................................. 22

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Introduccin: protenas globulares, fibrosas y cromoprotenas.

Ya hemos definido cual es la estructura qumica de las protenas y de sus constituyentes. Para un repaso sobre estas cuestiones y sobre el valor nutricional que se deriva de la composicin en aminocidos puede vd. refererirse al tema 3 de la asignatura Tecnologa de alimentos de 4 curso que se puede encontrar actualizado en http://www.ual.es/~jfernand/TA/Tema3/Tema3-QuimicaAlimentos.pdf En este tema se estudiarn propiedades de algunas protenas concretas que resultan de inters en la industria alimentaria no solo por sus propiedades nutricionales, sino por las propiedades funcionales que le confieren a los alimentos en los que se encuentran presentes o a las que son aadidos durante el proceso de fabricacin. Por ejemplo, se estudiarn cosas como que la carne es roja por la presencia de mioglobina y que se puede hacer para que la mioglobina permanezca roja manteniendo a la carne atractiva al consumidor. O qu se puede hacer para insolubilizar la casena y fabricar queso, y qu consecuencias tiene el proceso de coagulacin. Aunque la lista de protenas incluida no es exhaustiva, s se puede afirmar que estn contenida las ms importantes tanto por el volumen de produccin y consumo, como por el porcentaje de alimentos en los que aparecen y por la influencia que tienen en las propiedades de los alimentos. Clasificacin de las protenas: Aunque las protenas se pueden clasificar atendiendo a muchas de sus propiedades (peso molecular, grupos funcionales distintos, estructura) aqu las clasificaremos en tres clases (no necesariamente excluyentes) que indican mucho a cerca de su composicin y propiedades. Fibrosas: Son protenas que forman largas cadenas que se extienden en una direccin del espacio. Esto no quieren decir que sean rectas, ya que adems de su estructura primaria (secuencia de aminocidos) tienen una estructura secundaria caracterstica (disposicin de los aminocidos uno respecto de otro) que suele ser simple y repetitiva, como un enrollamiento helicoidal, por ejemplo (en realidad las cadenas de aminocidos no pueden ser rectas, por motivos estructurales del enlace peptdico). Sin embargo, carecen por completo de estructura terciaria, es decir, de interacciones entre puntos alejados de la cadena que constituyan parte esencial de las propiedades de la protena. Protenas de esta clase son el colgeno, la elastina, que aparecen ampliamente distribuidas en los tejidos animales en funciones de sostn, y otras que no estudiaremos como la quitina (caparazn de insectos, uas, piel y cabello), fibrona (seda) y otras minoritarias (fibronectinaetc). Las protenas fibrosas son insolubles, aunque existen tratamientos que las solubilizan para su empleo industrial (ej: la gelatina proviene del colgeno de huesos, pieles y raspas). Globulares: Por el contrario en estas protenas la estructura terciaria (e incluso la cuaternaria) tienen una extraordinaria importancia en sus propiedades. Las cadenas de aminocidos estn intensamente replegadas existiendo multitud de interacciones entre puntos muy distantes de la cadena, lo que les da forma de globo (de ah el nombre). La protenas globulares suelen ser solubles en agua ya que como consecuencia del arrollamiento exponen al disolvente las partes ms polares mientras que las hidrfobas quedan dentro del cuerpo de la protena. Hay que resaltar que el enrollamiento de una determinada globulina est perfectamente definido, por lo que estas protenas tienen una forma perfectamente concreta predefinida por la secuencia de aminocidos. Este orden slo puede subsistir en unas condiciones adecuadas, por lo que 3

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las protenas globulares se desordenan con facilidad en un entorno aun ligeramente alterado (pH, temperatura, salinidad). Este proceso se denomina DESNATURALIZACIN y consiste en un desenrollamiento y prdida de la estructura terciaria, normalmente irreversible, que conlleva una gran alteracin de propiedades funcionales (a veces deseables) en el alimento. Un ejemplo de esto es la coagulacin del huevo con el calor, que a veces es deseable (elaboracin de un alimento, como una tortilla) y otras veces no (elaboracin de huevo pasteurizado). El conocimiento riguroso de estos fenmenos es la clave del xito de muchos procesos de produccin de alimentos. Ejemplos de estas protenas son las albminas, casenas, hemoglobina y mioglobina, as como otras muchas que no estudiaremos. Todas las enzimas y anticuerpos son protenas de este tipo. Cromoprotenas: Son protenas globulares que tienen la particularidad de contener algn tomo metlico ligado o complejado en su estructura. Son protenas que realizan funciones catalticas especiales (como el complejo de rotura del agua en las plantas) o de transporte, como la mioglobina y la hemoglobina. Se denominan cromoprotenas porque suelen tener un color brillante caracterstico como es el caso del rojo intenso de las protenas que nos ocupan y que es una propiedad funcional muy importante en los derivados crnicos.

Hemoglobina y mioglobina.

Son dos protenas globulares con un ncleo de hierro. La mioglobina es el pigmento que aparece en el msculo esqueltico de los animales, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre. Las estudiamos conjuntamente porque ambas tiene las misin de transportar oxgeno y por ello tienen similitudes estructurales. La funcin principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxgeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxgeno superior a la hemoglobina, se lo quita cuando la sangre llega al msculo, actuando como aceptor y reserva de oxgeno del msculo. Ambas contienen grupos hemo (mostrado en la figura) formado por 4 anillos pirrlicos que complejan a un in hierro divalente Fe+2. El grupo hemo va unido al resto de la protena (la cadena polipeptdica que en este caso se denomina globina) por el residuo histidilo que se muestra al lado . La parte proteica de estas molculas es tambin muy similar, como se muestra en la prxima figura:

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La mioglobina de vaca tiene un peso molecular de 17.800 y un solo grupo hemo. La hemoglobina tiene un pm de aproximadamente 67.000 y posee 4 grupos hemo y 4 subunidades protecas similares a la de la mioglobina. Como ya se ha dicho antes, su principal diferencia en propiedades es la afinidad por el oxgeno. 2.1 Propiedades

Las principales propiedades de estas protenas son: Ligan oxgeno Son coloreadas Su color (rojo vivo, pardo, violaceo) depende del estado de oxidacin del hierro que contienen y de la presin parcial de O2 Tambin ligan molculas como CO NO

La capacidad de ligar oxgeno es importante, ya que el color depende de que la protena est oxigenada o no, como muestra la figura. El color de ambas protenas es ms vivo cuando tienen oxgeno ligado, lo que adems previene ciertas transformaciones ulteriores indesables. Sin embargo, tambin son capaces de ligar otros gases, entre los que destaca el CO, que tambin les confieren color rojo brillante. Por otra parte, es interesante hacer notar que ambas protenas tienen un forma muy diferente de ligar oxigeno. Mientras que la mioglobina presenta una adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.

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Este comportamiento se puede explicar con las siguiente ecuacin

que puede despejarse a

La representacin de la saturacin frente a las disponibilidad de oxgeno muestra que la hemoglobina tiene una menor afinidad por el oxgeno y un comportamiento cooperativo, mientras que la situacin es al revs en la mioglobina.

2.2

Transformaciones de la mioglobina

La hemoglobina sufre transformaciones similares pero nos centraremos en la mioglobina porque tiene ms inters alimentario. An en la carne no sometida a ningn tratamiento, la mioglobina puede sufrir las siguientes transformaciones y los consiguientes cambios de color.

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La formacin de metamioglobina es acelerada por las bajas presiones parciales de oxgeno. para mantener la carne roja conviene que haya oxgeno presente, si bien de esa forma tambin se favorece el crecimiento de microorganismos aerobios, por lo que hay que ser escrupuloso con la refrigeracin. Tambin se pueden usar otros gases para mantener el color rojo de la carne. Por otra parte, la carne sometida a procesos de cocido o curado, sufre otras modificaciones que se muestran a continuacin.

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Es una particularidad del grupo hemo formar sustancias rojas o rosadas con las molculas de NO liberadas por los nitritos que se aaden en los procesos de curado de embutidos y chacinas. Como se estudiar posteriormente, estos tratamientos tambin inhiben la proliferacin de microorganismos y algunas reacciones enzimticas, resultando por el momento insustituibles en la industria carnica.

Miosina y actina.

Estas protenas forman la parte ms importante del msculo esqueltico, confirindole mayoritariamente el poder nutritivo. El msculo tambin est compuesto por mioglobina (25% junto con otros enzimas) colgeno y otras protenas de sostn (15%) siendo el resto miosina y actina, que son las protenas funcionales del msculo, es decir, las que permiten su contraccin. Miosina La molcula de miosina est formada por dos cadenas enrolladas entre s de un pm aproximado de 500.000, formando una fibrilla de unos 1,5 m de longitud con una parte ms voluminosa en el extremo que interacciona con la actina, consumiendo ATP para producir la contraccin muscular.

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Actina la actina aparece en una forma globular (g-actina) de peso molecular entre 50 y 60 mil y otra fibrosa (f-actina) que resulta de la polimerizacin de la primera en filamentos de hasta 400 monmeros que tambin incluyen otras protenas. Actina y miosina se encuentran organizadas en miofibrillas como las que muestra la figura, envueltas por una membrana y baadas por un citoplasma que se denomina sarcoplasma que contiene ATP e iones Ca+2 y Mg+2.

Las miofibrillas se encuentran organizadas en fibras. El mecanismo de la accin muscular implica la prdida de iones calcio del sarcoplasma como respuesta a un impulso nervioso, lo que provoca la interaccin instantnea miosin-actina con la hidrlisis de ATP. Enseguida se recupera el calcio y la contraccin cesa siempre que existan ATP y Mg disponibles.

Si no hay ATP, la actina y miosina se unen irreversiblemente dando lugar a una rigidez tpica que tiene lugar cuando cesa la vida del animal y que se denomina rigidez cadavrica.

3.1

Rigidez cadavrica y maduracin

Con la muerte del animal y el cese del flujo sanguneo, se sucede una serie de fenmenos: Cesa el aporte de oxgeno Cesa la fosforilacin oxidativa y con ello el aporte de ATP aerobio. Se activa la glucolisis y se acumula piruvato. Desciende el pH, lo que inactiva muchas enzimas metablicas. 9

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Se agota el ATP y la miosina y actina se unen irreversiblemente para formar actomiosina.

La siguiente figura resume todos estos fenmenos:

La aparicin de la rigidez cadavrica tarda en completarse unas 8 horas a temperatura ambiente y da como resultado un tejido muscular duro y muy compacto, con las cadenas proteicas formando estructuras casi cristalinas. La rigidez cadavrica conlleva una gran prdida en la capacidad de retencin de agua. La intensidad de la rigidez depende del estado nutricional del animal y de la temperatura a la que tiene lugar el proceso, ya que determinan la velocidad y el grado de agotamiento del ATP y la bajada del pH. Nunca se debe procesar una carne en estado de rigidez cadavrica. La maduracin de la carne es un proceso por el cual el msculo se va ablandando y se mejora la retencin de agua. Se han propuesto diversos mecanismos para este proceso, pero lo que importa es que lleva desde 15 da a 0C hasta 2 das a 20C para la carne de vaca.. La maduracin no es el proceso contrario al que origina la rigidez, sino que parece ser una rotura de la estructura que tiene lugar por mecanismos diferentes. Durante la maduracin, parte de la actina se vuelve soluble y puede extraerse de la carne durante el cocinado.

Colgeno y elastina.

El colgeno y la elastina sin dos protenas fibrosas que forman la mayor parte del tejido de sostn de los organismos animales. Colgeno Se encuentra abundantemente en el tejido conjuntivo del msculo, en los huesos y la piel. Sin duda es la protena animal ms abundante. El colgeno es una triple cadena de aminocidos enrollada en forma de hlice de forma muy compacta, lo que es posible porque 10

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contiene una gran cantidad del aminocido glicina (que es el ms sencillo y el menos voluminoso de los 20 aminocidos). El colgeno tiene de especial en su composicin que contiene aproximadamente un 30% de glicina y un 25% de dos aminocidos especiales: la hidrohiprolina e hidroxilisina. El papel de la glicina es sumamente ya que por cada vuelta de la hlice que se completa, un aminocido debe quedar en el centro para que sea posible una estructura tan compacta (ver figura ). El hecho de que se complete una vuelta de la hlice por cada 3 residuos de aminocido est de acuerdo con la elevada proporcin de glicina que tiene el colgeno (algo superior al 30%). Con respecto al contenido en hidroxiprolina e hidroxilisisina, contribuyen a darle rigidez al formar enlaces itercatenarios. Hay que decir que no deben considerarse nuevos aminocidos ya que no existen como tales fuera de la molcula de colgeno, sino que son hidroxilados in situ, una vez forman parte de la molcula (un colgeno inmaduro que se llama tropocolgeno) por una enzima especializada que requiere cido ascorbico como cosustrato (el escorbuto es una malformacin del colgeno por falta de vitamina C). La rigidez del colgeno formado depende de la cantidad de hidroxilisina e hidroxiprolina que contenga la hlice y esto es propio de cada especie animal. Punto de fusin del colgeno En estado natural, tal y como se encuentra en los tejidos, el colgeno en una macroestructura insoluble en agua. Sin embargo, al elevarse la temperatura, se llega a provocar la disociacin de las fibrillas y la dislocacin de las hlices, obtenindose las cadenas de protenas individuales, aunque conservan su estructura helicoidal. Si se continua calentando, se pierde la estructura helicoidal y se obtiene una estructura orientada al azar en la que todas las cadenas interactuan que se denomina gelatina. La temperatura a la que la mitad de las moleculas de colgeno disuelto han perdido suestructura helicoidal se le denomina melting temperature (Tm). El equivalente en vivo es la Ts (shrinkage temperature). Como ya se ha dicho, Tm y Ts dependen de la cantidad de prolina y lisina hidroxiladas que a su vez depende de la especie, como se ve en la tabla siguiente.

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La gelatina comercial proviene de la solubilizacin del colgeno en piel, huesos y raspas de animales y pescados. La gelatina comercial es un gelificante muy usado a nivel industrial y, como vd puede comprobar, se funde fcilmente con el calor y vuelve a solidificarse al enfriar. El colgeno quirrgico es la misma molcula de colgeno solubilizado, con una temperatura de fusin adecuada y muy purificado por sucesivos lavados.

Elastina La elastina es el segundo polmero en importancia del tejido conjuntivo. Es otra protena fibrosa y tambin contiene mucha glicina, aunque se diferencia del colgeno en que no tiene hidroxiprolina y es rica en alanina. Respecto a las diferencias estructurales, la elastina tiene un gran nmero de enlaces cruzados que le confieren una elasticidad que le permite estirarse hasta tres veces su longitud inicial. Durante la coccin, la elastina se hincha, pero no se disuelve, jugando un papel muy importante en la textura de algunas piezas de carne. La elastina es muy abundante en las paredes de las arterias y en tejidos como el pulmn, que requiere una gran elasticidad.

Gluten.

Se denomina gluten a una sustancia elstica de naturaleza proteica que se forma al amasar con agua la harina de trigo. El gluten es una estructura no del todo conocida, resultado de la interaccin de las protenas de la harina sometidas a una accin mecnica. Para entender qu es el gluten veamos primero cmo se clasifican las protenas presentes en diversos granos, entre ellos los cereales:

Por tanto, las protenas de los granos suelen clasificarse en base a su solubilidad en uno u otro medio, aunque, por supuesto, la diferencia entre estas protenas no es slo su solubilidad.

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Las harinas de diferentes cereales tienen la composicin que se indica a continuacin utilizando la clasificacin mostrada en la tabla anterior:

La masa panificable es una mezcla de gluten desarrollado y almidn aun sin gelificar, con agua retenida e ingredientes de enriquecimiento incorporados. Slo la harina de trigo, y mucho ms difcilmente la de centeno, consiguen desarrollar la estructura proteica elstica necesaria para la panificacin. Centrndonos en la harina de trigo, la fraccin de protena soluble en alcohol diluido (prolamina) se denomina gliadina y consiste en, al menos, 8 componentes diferentes de pm entre 42.000 a 47.000. La parte insoluble en alcohol diluido pero soluble en cidos diluidos y lcalis (glutelina) de denomina glutenina y est constituida por unidades de unos 20.000 pm agrupados en conjuntos de pm de varios millones por enlaces disulfuro. Al amasar durante un rato (una media hora) se forma una macroestructura proteica que se puede separar de la masa por lavado del almidn con agua. Se obtiene entonces el gluten que se supone es una macrored proteica obtenida por reordenamiento de los enlaces disulfuro de la glutenina y que aparece como una masa hidratada, muy elstica que, una vez seca, contiene 39% de glutenina, 45% de gliadina y un 5% de otras protena, siendo el resto almidn, azcares y lpidos. La composicin en aminocidos de las protenas del trigo se muestra a continuacin.

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La formacin del gluten es muy importante para la panificacin ya que proporciona la estructura elstica caracterstica del pan que permite retener el gas y formar el esponjamiento. La formacin del gluten es un fenmeno muy complejo que tiene lugar durante el amasado y que, se ha postulado, ocurre con rotura de puentes disulfuros a causa de la accin mecnica, extensin de las cadenas de protena y formacin de nuevos enlaces intercatenarios que forman una superestructura elstica y deformable. Este postulado ha sido, al menos parcialmente, confirmado porque la adicin de agentes reductores rompen el sistema disulfuro s-s- formando sulfhidrilos reduciendo el tiempo de amasado, y luego son reconstruidos por la adicin de oxidantes especficos. este tipo de aditivos se emplea mucho para acelerar y mejorar la elaboracin del pan y de alguna forma confirma las hipotesis propuestas. Ejemplo: reaccin de la azocarbodiamida como oxidante rpido:
H2N-CO-N=N-CO-NH2 + 2 RSH H2N-CO-NH-NH-CO-N2H + RSSR

Azocarbodiamida

Dos protenas

Biurea

Protenas unidas

Casena.

La casena o casenas (hay varias especies diferentes), son un grupo de protenas que constituyen aproximadamente el 80% del total de protenas de la leche. Son protenas fosforadas que entran dentro de la definicin de globulinas, son solubles y poseen una gran capacidad de retencin de agua. La casena est compuesta por distintas fracciones, casena a, casena b y caseina k que se diferencian en peso molecular y en la cantidad de grupos fosfatos que llevan unidos:

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Existe otra casena que aparece en pequea proporcin que se asume es un producto de la rotura de algunas cadenas de la casena b. Las proporciones en las que aparece cada especie son: a: 50%, b: 30% k: 15% g: 5% La casena aparece en la leche en forma de sal clcica. La estructura del caseinato de calcio es bastante compleja. En realidad las casenas a y b no son solubles en la leche en presencia del calcio (el grupo fosfato es muy insoluble en presencia de calcio). Sin embargo si se aade casena k, el conjunto se solubiliza al formar una estructura para la que se postula la siguiente forma.

Las tres fracciones se disponen formando submicelas (casena dispuesta en forma de baln de rugby). La casena se dispone de manera que interacciona por su parte hidrfoba (hacia dentro de la micela) quedando la parte hidrfila haca fuera. Normalmente habr entre 25 y 30 casenas es por submicela. La casena k no tiene menos fosfato pero tiene carcter hidrfilo debido a la presencia de trisacridos (azcares de 3 monmeros) y tambin tienen en el extremo hidrfilo una alta proporcin de grupos carbonilos (grupos cidos de aminocidos como el glutmico o el asprtico). Las submicelas se unen unas con otras y se forman las micelas gracias a la formacin de fosfato clcico por la presencia de los grupos fosfato y de calcio disuelto en la leche. El lmite de tamao de la micela est en que cuando slo quede el espacio de la casena K ya no pueden seguir unindose, quedando un borde de casena K alrededor de la micela. Por tanto, la presencia de casena K limita el tamao de la micela. Las micelas se mantienen en suspensin gracias a que la casena K presentan grupos cidos quedando la parte externa de la micela cargadas negativamente producindose repulsin entre unas micelas y otras. Estos grupos cidos de la casena K se encuentran ionizados en el pH de la leche, si bajara este pH los grupos cidos se protonaran y precipitaran las micelas, coagulara la leche.

6.1

Precipitacin de casenas.

Es ampliamente conocido que la casena puede ser coagulada y precipitada para dar productos como queso, yogur, kefir, cuajada, nata o leche agrias (buttermilk) y otros derivados. La casena se precipita por dos procedimientos: acidificacin que protona los grupos fosfato (y otros) que solubilizan a la casena k y accin de un enzima llamado cuajo animal (rennet) que descompone un pequeo trozo de la casena k precipitando la micela completa.

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6.1.1

Precipitacin cida

En alimentos como el yogur se produce la precipitacin parcial de la casena porque los grupos cidos se protonan y dejan de repelerse las micelas debido a una bajada de pH causada por el cido lctico. El proceso tiene lugar con cualquier cido. La precipitacin con clorhdrico puede representarse as:

Esta precipitacin tiene lugar con cualquier cido que baje el pH por debajo de 5,5. Puede probarlo en su casa agregando vinagre, zumo de limn o incluso, aspirina. Una caracterstica de esta precipitacin es que el in calcio puede quedar en disolucin si el contrain usado forma una sal soluble con el calcio como es el caso del cloruro. Dependiendo de la cantidad y fortaleza del cido agregado, la precipitacin es ms o menos drstica y completa, dando productos de consistencia pastosa, como la leche cida, o en forma de gel, como en el caso del yogur hasta una precipitacin completa con separacin del suero si se emplea clorhdrico en caliente.

6.1.2

Precipitacin por cuajo animal (rennet)

En este caso se produce una hidrlisis enzimtica de las casenas. El proceso, entre otras diferencias, es ms lento ya que la enzima tarda varios minutos u horas en hacer efecto. En el cuajo se usan enzimas como la quimosina que se puede obtener del estmago de rumiantes jvenes o bien de una especie de cardo (Cynara cardunculus). Esta quimosina es especfica de la casena K. En este proceso la casena K se rompe en sus dos partes La hidrfila. La hidrfoba: para-K-casena.

La quimosina rompe el enlace que une esas dos partes liberndose un pptido al suero y quedndose la para-K-casena en la micela. Como el pptido era la parte hidrfila donde estaban los grupos cidos, ahora se pierden y ya no se repelen las micelas, precipitando las casenas. La parte hidrfoba que queda interacciona unas micelas con otras y tambin aumenta el enlace fosfato formndose el cogulo y precipitando el caseinato. El proceso puede representarse as

Dese cuenta de que en este caso el calcio precipita con la protena. El cuajo obtenido es la cuajada. Si se corta y se le deja soltar el suero, se obtiene el queso fresco. Los quesos comerciales son este mismo producto con diferentes tipos de salado y maduracin. Las diferencias entre quesos responden a la forma de tratar la pasta cuajada (en caliente, prensando, cociendo, ) y la maduracin. El casinato clcico (caseinatos) es un producto industrial de primer orden y gran importancia comercial para la fabricacin de quesos sin denominacin de origen y los llamados quesos fundidos.

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Lactoalbminas y lactoglobulinas

Son molculas solubles que constituyen el resto de las protenas de la leche. Aparecen en el suero, que es el lquido que escurre de la guajada durante la elaboracin del queso. El suero tiene la siguiente composicin en protenas:

7.1

Lactoalbmina

Es el segundo tipo de protenas ms abundante en la leche. Tiene un peso molecular en torno a 40.000. Es soluble en una amplia gama de condiciones de salinidad, y solo se precipita tras un calentamiento intenso que provoque su desnaturalizacin o sometindola a a pH ente 4,0 y 5,5. A continuacin se expone una representacin:

Las lactoalbminas son las protenas mayoritarias presentes en el suero de lechera que hasta hace poco eran consideradas un subproducto cuya eliminacin era un problema. Sin embargo su elevado poder nutritivo (elevada calidad biolgica) y buena digestibilidad las ha convertido en un producto muy preciado. No obstante, el suero de lechera deshidratado contiene muchos azcares y sales. La lactoalbmina se convirti en un producto interesante con el desarrollo de los mtodos de separacin por ultrafiltracin, que permiten la separacin de estas protenas en base a su peso molecular, eliminando sales y otros solutos indeseables. 7.2 Lactoglobulinas

Es la protena ms abundante en el lacto suero de la leche de vaca, que contiene de 2 a 3 gramos por litro. Es de destacar que est ausente de la leche humana. La lactoglobulina posee numerosos grupos -SH que son responsables del desprendimiento del hidrgeno sulfurado que se produce cuando la leche se caliente por encima de 70C. Para la lactoglobulina de leche de vaca hay por lo menos cuatro variantes que se distinguen la una de la otra por la sustitucin de ciertos aminocidos en la cadena proteica. Sus puntos isoelctricos 17

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van de 5,2 a 5,6. Estas variantes se diferencian por su solubilidad y por su mayor o menor aptitud a polimerizarse y a modificar su estructura, segn el pH. Por lo que concierne a la polimerizacin, se debe resaltar que entre pH 3 y pH 7, a la temperatura ordinaria, la lactoglobulina est presente sobre todo bajo la forma de dmeros. Los cambios de pH determinan modificaciones de conformacin; y por encima de pH 8, la lactoglobulina es inestable y comienzan a formarse agregados de protenas desnaturalizadas. El calentamiento origina reacciones anlogas. La lactoglobulina incide en los tratamientos tecnolgicos de la leche. Su desnaturalizacin por calentamiento reduce el riesgo de coagulacin de la leche durante la esterilizacin; pero por el contrario puede conducir a la formacin de una cuajada insuficientemente firme durante la preparacin de ciertos quesos, porque la lactoglobulina desnaturalizada queda adsorbida por la superficie de las micelas de casena e impide la accin del cuajo.

Ovalbmina y otras protena de clara de huevo.

Las protenas de la clara de huevo entran dentro de la definicin de glicoprotenas, que son protenas que llevan enlazados contenidos diversos de glcidos a la cadena de aminocidos. Entre stas, la ms abundante es la ovalbmina, que es una fosfoglicoprotena. La ovalbmina es la principal protena de la clara del huevo y la que le da sus propiedades caractersticas (junto con la otra albmina no fosforada), aunque existen otras tambin presentes en cantidad apreciable como se muestra en la siguiente tabla:

Ovoalbmina La ovalbumina es, pues, una fosfoglicoprotena de 385 restos de aminocido con un peso molecular aproximado de unos 42.7 KDa. Es una protena de referencia en bioqumica y es conocida a la industria alimentaria por sus propiedades como transportadora, estabilizadora y formadora de emulsiones. Se desnaturaliza por calor a los 78C (temperatura de semidesnaturalizacin) perdiendo su estructura replegada de albmina y produciendo un gel con gran retencin de agua. La ovalbmina cambia con el tiempo hacia una estructura ligeramente diferente denominada S-ovalbmina, de propiedades algo diferentes a la original. En primer lugar, la clara aparece ms fluida y deformable y se pierde en cierta medida la capacidad de formar espumas. Por otra parte la temperatura de desnaturalizacin de la s- ovalbmina asciende hasta los 86C. Este cambio coincide conuna apreciacin de degradacin en la calidad del huevo por el consumidor. Este cambio lleva unos das, pero se puede decir que cuando el huevo est al alcance del consumidor, ya se ha producido este cambio. La velocidad depende mucho de las condiciones, pero digamos que se puede inducir in vitro en 20 horas manteniendo la ovalbmina a 55C a pH 10 en una disolucin 100 mM de fosfato sdico. Por otra parte, conviene sealar, respecto a las otras protenas que el ovomucoide es inhibidor de tripsina, por lo que la clara cruda dificulta la digestin. La avidina, que est en muy baja proporcin

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(0,05%), liga biotina y produce sntomas carenciales cuando se ingiere clara de huevo cruda. La avidina se desnaturaliza por la coccin y pierde esa actividad.

Carne y pescado.

Despus de estudiar las caractersticas de las principales molculas proteicas, consideremos las fuentes en las que aparecen a travs del estudio de algunos alimentos ricos en protenas. Veremos qu contienen las materias primas presentadas e introduciremos los principales productos obtenidos, viendo cmo afectan los procesos productivos a las macromolculas cuyas propiedades acabamos de estudiar. Carne y pescado son dos productos ricos en protena muscular, diferencindose principalmente en que la carne de pescado contiene en general menos colgeno y resulta ms fcil de digerir. En la composicin de la carne entran los siguientes elementos.

Los principales productos de la industria crnica, adems de la carne fresca y congelada, son: Embutidos frescos (salchicha fresca, morcilla, longaniza) Embutidos cocidos (jamon, pollo, pavo) Curados (jamn) Embutidos fermentados (lomo, chorizo, salchichon) Gelificados (salchichas, mortadelas) Conservas de carne Pats. Gelatina (colgeno). 19

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En clase discutiremos el papel de aditivos como los nitritos en la conservacin y acondicionamiento de estos productos, as como el uso de polifosfatos para romper el complejo actinamiosina. Respecto a los pescados, tambin son un alimento predominantemente proteico, si bien hay que decir que existen muchas ms especies de pescados que de animales productores de carne (incluso sin contar cefalpodos, crustceos y mariscos) por lo que es de esperar una mayor variabilidad. En el caso de las carnes, la composicin depende predominantemente del corte (parte del animal) mientras que en el caso del pescado depende ms de las especie o tipo de pescado (graso-azul, magro-blanco). A continuacin se muestran las composiciones de algunos pescados.

Respecto a los productos del pescado, hay que decir que se tiende a consumir mucho ms en fresco o congelado que en cualquier otra forma, si bien tambin se consumen en salazones, ahumados y conservas. Ms recientemente el surimi, producto gelificado elaborado con carnes de diferentes pescados, ha comenzado a ganar cota de mercado. Tambin son un importante producto industrial las harinas de pescado y los aceites, por su particular composicin.

10 Leche y derivados.
La leche es tambin un alimento principalmente proteico por la calidad de sus protenas, aunque tiene tambin una importante cantidad de grasas y azcares. La composicin concreta depende del animal que la produzca:

El azcar de la leche es la lactosa, que se estudiar ms delante, mientras que la composicin de la componente grasa se corresponde con:

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La composicin de la protena ha sido suficientemente estudiada. El principal consumo de la leche es como el producto lquido original o como derivados que permiten la reconstitucin As, en forma de leche para consumo se encuentra pasteurizada o esterilizada. Por otra parte, tambin se encuentran leches concentradas en forma de leche evaporada (se le ha retirado agua) o condensada (ha sufrido, adems, una adicin de azcar). Tambin se produce leche seca comercialmente conocida como leche en polvo.

Todas estas variedades existen en forma de leche entera, que conserva toda su grasa inicial, o desnatada en diversos grados. Se fabrican derivados basados en la separacin mecnica como la nata y la mantequilla. Adems existen muchos derivados cuya fabricacin se basa principalmente en hacer coagular la casena. Si la coagulacin tiene lugar por la aparicin de acidez causada por la proliferacin microbiana (favorecida por la lactosa) se obtienen productos como Yougur Kefir Leche cida (buttermilk) y derivados (nata cida)

La coagulacin de la casena realizada por la adicin de cuajo (enzimtica) es el primer paso para la elaboracin de una enorme cantidad de quesos. La coagulacin tambin puede ser realizada por acidificacin o adicin de sales que precipiten el calcio y los fosfatos, dando lugar a un producto industrial intermedio denominado caseinatos, no destinado al consumo directo. Finalmente, el aprovechamiento del suero de leche proveniente de la fabricacin del queso permite obtener por secado suero seco (dry whey), que es una mezcla de lactosa y protenas usada como aditivo en panificacin y bollera. El suero se puede tambin separar por ultrafiltracin en una fraccin proteica compuesta por albminas, globulinas y restos de la casena denominada protena de suero de leche (whey protein) y lactosa. La disolucin de lactosa se puede aprovechar para producir etanol o vender como lactosa seca que tiene poco inters alimentario (por la intolerancia a la lactosa que presenta mucha gente) pero es un buen sustrato para medios de cultivo destinados a fermentaciones industriales. El siguiente cuadro resume el principal valor tecnolgico de cada uno de los integrantes de la leche.

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11 Huevo y derivados.
El huevo es tambin un alimento considerado proteico por la cantidad y calidad de sus protenas, si bien contiene una considerable cantidad de grasa fosforada y colesterol, aunque est prcticamente exento de hidratos de carbono. En el huevo se distinguen fsicamente dos componentes principales: clara y yema (a parte de chalazas, germen y otras estructuras menores). La clara la hemos estudiado ya y de la yema se puede decir que constituye aproximadamente el 50% del huevo y que en s misma est constituida por 1/3 de protenas y 2/3 de grasa (base seca). Fsicamente la yema consiste en un plasma homogneo rico en lpidos y unos grnulos en suspensin constituidos por lipoprotenas. La composicin del huevo se detalla en la siguiente tabla:

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El procesado de huevo, a parte de su consumo en fresco, tiene como objetivo estabilizar un producto que es sustrato de una grave intoxicacin alimentaria, la salmonelosis, por lo que es necesaria su pasteurizacin si no va a ser consumido en fresco. La pasteurizacin del huevo es complicada por su tendencia a coagularse, pero se emplean con xito procedimientos que operan a 60-64C durante 2 a 3 minutos. Estos procesos producen cierto grado de coagulacin que se considera inevitable, aunque se puede reducir con la adicin de sal, azcar y/o polifosfatos. La ausencia de actividad de a-amilasa es un buen signo de calidad de la pasteurizacin por ser ms resistente que la Salmonella. Por razones obvias, la esterilizacin trmica es inviable. Algunos procesos de pasteurizacin del huevo han propuesto el uso de dosis bajas de radiaciones ionizantes, pero no estn extendidos. Para consumo industrial se comercializa huevo entero, clara o yemas por separado en las siguientes formas, todas ellas pasteurizadas: Lquido Concentrado Deshidratado/en polvo Congelado

Todos los productos, excepto el deshidaratado, se estabilizan con cido srbico. El huevo concentrado se suele preparar utilizando procesos basados en membranas.

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