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1 - A Quimica Dos Aminoacidos (1)

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1

Universidade Federal de Sergipe
Centro de Ciências Biológicas e da Saúde
Departamento de Fisiologia








Apostila






A química dos aminoácidos e peptídeos





Professor: Paulo de Tarso Gonçalves Leopoldo















São Cristóvão,
2008
2
I - Tema Central: Aminoácidos e Peptídeos.

II - Duração: 2 horas/aulas

III - Estratégia: Aula Expositiva

IV - Objetivos:

4.1. Geral

O aluno deverá identificar as propriedades químicas dos aminoácidos,
objetivando a compreensão do estudo dos peptídeos e das proteínas.

4.2. Específicos

Ao final desta aula o aluno será capaz de:

4.2.1 - Conceituar aminoácidos e descrever a sua estrutura geral.
4.2.2 - Nomear e representar os aminoácidos usando as abreviaturas de
uma letra e de três letras.
4.2.3. - Descrever a estereoquímica dos aminoácidos.
4.2.4 - Classificar os aminoácidos segundo a polaridade de sua cadeia
lateral.
4.2.5 - Classificar aminoácidos de acordo com as suas necessidades na
alimentação.
4.2.6 - Conceituar aminoácidos especiais, exemplificando-os e
diferenciando-os dos aminoácidos padrões.
4.2.7 - Conceituar peptídeos, descrever a sua formação e citar exemplos
de ocorrência biológica.

V - Conteúdo Programático:

5.1. - Introdução.
5.2. - Estrutura geral e nomenclatura dos aminoácidos.
5.3. - Estereoquímica dos aminoácidos.
5.4. - Classificação dos aminoácidos.
5.4.1. - Baseada na polaridade da cadeia lateral.
5.4.2. - Baseada nas suas necessidades na alimentação.
5.5. - Aminoácidos especiais.
5.6. - Peptídeos
5.7.1 - Peptídeos de importância biológica
3
Capítulo 1

A química dos aminoácidos e peptídeos

1. Introdução:

Os aminoácidos apresentam diversas funções biológicas (figura 1) tais como:
- São as unidades estruturais das proteínas e peptídeos;
- São componentes estruturais dos glicerofosfolipídios, uma das classes
de lipídios das membranas biológicas, como o aminoácido serina, grupo
polar da fosfatidilserina;
- Precursores na síntese de moléculas. Os aminoácidos são precursores
de várias moléculas complexas contendo nitrogênio. Exemplos incluem
as bases nitrogenadas componentes dos nucleotídeos e ácidos nucléicos,
o heme (grupo orgânico contendo ferro) e clorofila (pigmento de
importância crítica na fotossíntese).
- Fonte de grupos metila (-CH
3
) em reações de metilação. S-
Adenosilmetionina, um derivado da metionina, transfere grupos metilas
em reações de metilação.
- São componentes de coenzimas. O aminoácido |-alanina que é
encontrada na coenzima A.
- Intermediários metabólicos. Vários aminoácidos atuam como
intermediários metabólicos como arginina, citrulina e ornitina
componentes do ciclo da uréia. A síntese da uréia, uma molécula
formada no fígado, é o principal mecanismo de excreção do excesso de
nitrogênio proveniente do catabolismo dos aminoácidos.
- Mensageiros químicos. Vários aminoácidos ou seus derivados atuam
como mensageiros químicos entre as células. Por exemplo, glicina,
glutamato, arginina, ácido γ-aminobutírico (GABA, um derivado do
glutamato) e triptofano são neurotransmissores, substâncias liberadas de
uma célula nervosa e que influenciam outras células vizinhas (nervosas
ou musculares). A tiroxina (um derivado da tirosina produzida pela
glândula tireóide) e ácido indolacético (um derivado do triptofano e
encontrado nas plantas) são exemplos de hormônios.


Figura 1. Funções biológicas dos aminoácidos.
4
Todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas são o-aminoácidos. Eles são
formados por um grupo amino, um grupo carboxila, um átomo de hidrogênio e um
grupo R, radical ou cadeia lateral, ligados a um átomo de carbono. Os aminoácidos
diferem entre si apenas na natureza do grupo químico das suas cadeias laterais (figura
2a). Os aminoácidos em pH 7,0 são encontrados na forma ionizada, isto é, o grupo
carboxila com carga negativa e o grupo amino com carga positiva. Essa forma apresenta
tanto um grupo ácido (
+
NH
3
), como um grupo básico (COO
-
), sendo denominada íon
dipolar, zwitterion ou íon híbrido (figura 1b). Formas que apresentam grupos ácidos e
básicos nas suas estruturas são chamadas de anfólitos.


Figura 2: a) Estrutura geral dos aminoácidos. Esta estrutura é comum a todos os o-aminoácidos das
proteínas, exceto um. (a prolina, um aminoácido cíclico, é a exceção). O grupo R, ou cadeia lateral ligada
ao carbono o é diferente em cada um dos aminoácidos b) zwitterion ou íon híbrido, forma ionizada do
aminoácido em pH 7,0 ou ambiente aquoso.

Os aminoácidos mais comumente encontrados em proteínas são os aminoácidos
primários ou padrões. Esses aminoácidos compreendem um total de 20 unidades. Duas
convenções que acarretam na prática uma certa confusão, são utilizadas para identificar
os carbonos de um aminoácido. Os carbonos adicionais em um grupo R são designados
por |, ¸, o, c, etc., e são assim nomeados a partir do carbono o (figura3). Para a maioria
das outras moléculas orgânicas, os átomos de carbono são simplesmente numerados a
partir de uma extremidade, com maior prioridade para os carbonos com substituintes
contendo átomos com os números atômicos mais elevados. Por esta última convenção, o
grupo carboxila de um aminoácido seria C-1 e o carbono o seria C-2. Em alguns casos,
tais como nos aminoácidos com grupos R heterocíclicos, o sistema que utiliza letras
gregas é ambíguo e, por esse motivo, utiliza-se a convenção numérica.

Figura 3. Numeração orgânica dos carbonos dos aminioácidos que utilizam tantos numerais
quanto letras gregas. O carbono α de todos os aminoácidos é o carbono 2.
O quadro 1 lista os 20 aminoácidos padrões, acompanhados das abreviaturas de
uma e de três letras. Essas abreviaturas são utilizadas para descrever de forma prática a
seqüência de aminoácidos de proteínas. A regra seguida na abreviatura de três letras da
maioria dos aminoácidos consiste em escrever as três primeiras letras iniciais do seu
nome em inglês. A abreviatura de uma letra é usada em textos científicos quando se
quer comparar as seqüências de aminoácidos de diversas proteínas. Essa abreviatura é
feita, para a maior parte dos aminoácidos, usando a primeira letra do nome do
aminoácido correspondente. Alguns têm símbolos que não têm nenhuma relação com os
seus nomes, como por exemplo, o triptofano e a lisina, que são representados por W e
K, respectivamente. Como já existem dois aminoácidos representados pelas letras L,
leucina e T, treonina, convencionou-se representar a lisina com a letra K e o triptofano
com a letra W.
b)
a)
C H H
3
+
N
COO
-
R
C H H
2
N
COOH
R
5
Quadro 1: Nome e Abreviatura dos Aminoácidos
Aminoácido Abreviatura de três
letras
Abreviatura de
uma letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Ácido glutâmico Glu E
Cisteína Cys C
Glicina Gly G
Glutamina Gln Q
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Tirosina Tyr Y
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Valina Val V


2. Nomenclatura dos aminoácidos

Os aminoácidos são denominados com nomes comuns de acordo com três
critérios, a saber: 1) a fonte a partir da qual eles foram pela primeira vez obtidos na
forma pura, como por exemplo, a tirosina, (tyros, do grego, que significa queijo)
nomeada assim por ter sido obtida do queijo. A asparagina, por que foi obtida do
aspargo; 2) uma característica química do aminoácido, como por exemplo a
fenilalanina, denominada assim por apresentar um grupo fenil ligado ao aminoácido
alanina e 3) uma propriedade do aminoácido, como por exemplo a glicina, que recebe
esse nome, por ter o sabor doce, lembrando os glicídios (açúcares).
A maioria dos aminoácidos tem seus nomes terminados com o sufixo “ina”,
como: prolina, glicina, alanina asparagina, etc. Outros têm nomes terminados em “ano”,
como o triptofano e em “ico”, como o ácido aspártico e o ácido glutâmico. O ácido
aspártico e o ácido glutâmico em suas formas ionizadas, em apresentam carga líqüida
negativa, são nomeados aspartato e glutamato, respectivamente, uma vez que a
terminação “ato” é usada para designar os ácidos carregados negativamente.

6
3. Estereoquímica dos aminoácidos

3.1 Moléculas assimétricas e isômeros ópticos

Vivemos num mundo em que todas as coisas passam a ser conhecidas por suas
formas. Na Química não é diferente isto pode ser constatado pelo fato das moléculas
não serem estruturas amorfas, mas ao contrário, possuem formas definidas. O
conhecimento da estrutura tridimensional de uma molécula é de importância
fundamental, porque ela determina a sua função. A estereoquímica é a parte da Química
que estuda o arranjo espacial dos átomos nas moléculas.
Um carbono que faz ligação com quatro grupos químicos diferentes é denominado
carbono assimétrico ou carbono quiral, enquanto o carbono simétrico faz ligação com
pelo menos dois grupos químico iguais. A maioria dos aminoácidos tem carbono
assimétrico, sendo a glicina a única exceção, por apresentar um átomo de hidrogênio na
cadeia lateral (figura 4).









Figura 4. Estruturas dos aminoácidos glicina e alanina.

Uma das conseqüências para moléculas que apresentam em suas estruturas
carbono assimétrico, é que elas podem apresentar isômeros ópticos, ou esteroisômeros.
Os esteroisômeros são definidos como sendo imagens especulares não superpostas
(figura 5). Os estereisômeros apresentam as mesmas propriedades químicas e quase
todas as propriedades físicas, diferindo apenas na maneira como desviam a luz
planopolarizada no polarímetro. O isômero óptico que desvia a luz para a direita é
dextrorrotatório e o que a desvia para a esquerda é levorrotatório. Neste ponto é
conveniente lembrar que as letras maiúsculas D e L antes do nome dos nomes dos
aminoácidos não se referem ao desvio da luz planopolarizada, mas, à configuração
absoluta dessas moléculas. Para se referir ao desvio da luz planopolarizada são
utilizados os símbolos (+), para dextrorrotatório e (-) para levorrotatório, escritos após
as letras D e L, seguido do nome do aminoácido. Por exemplo, aminoácido L (-) serina,
apresenta configuração absoluta L e é levorrotatório, enquanto L (+) serina, apresenta
configuração absoluta L e é dextrorrotatório.

Glicina Alanina
C
COOH
H H
2
N
CH
3
C
COOH
H H
2
N
H
(molécula simétrica) (molécula assimétrica)
7

Figura 5 - Isômeros ópticos. Os isômeros ópticos são imagens especulares não superpostas.

A importância das moléculas serem estruturas assimétricas é explicada por duas
razões principais: 1. A enorme diversidade de formas percebidas na natureza somente
poderia ser possível com moléculas assimétricas. Se as biomoléculas fossem simétricas,
teríamos um mundo pobre em formas, previsível e monótono, enfim, sem a riqueza da
diversidade observada na biosfera. 2. As moléculas que entram na composição da
matéria viva, na sua grande maioria, não estão isoladas no ambiente celular, mas
interagindo entre si, e essa interação ocorre com o encaixe de uma molécula na outra
através da complementaridade das suas formas. A forma da molécula é determinada por
sua estrutura assimétrica.
Para John Kendrew, famoso bioquímico inglês, as características mais notáveis
das moléculas são a sua complexidade e a sua assimetria. A estrutura molecular parece
ser quase que totalmente destituída de regularidade, regularidade essa que seria esperada
se as moléculas fossem estruturas simétricas. Louis Pasteur, biólogo francês escreveu:
“A vida, como ela se manifesta a nós é, uma função de assimetrias do universo. (...) O
Universo é assimétrico, pois se todos os corpos em movimento, que constituem o
sistema solar, fossem colocados diante de um espelho, sua imagem não poderia ser
superposta à real. (...) O magnetismo terrestre (...) a oposição entre eletricidade positiva
e negativa, são apenas resultantes de ações assimétricas. Posso imaginar que todas as
espécies vivas representem, primordialmente, em sua estrutura e em sua formas
externas, funções da assimetria cósmica.”


3.2 Configuração absoluta dos aminoácidos

A configuração absoluta é a estrutura tridimensional das moléculas feitas a partir
da configuração dos isômeros D- e L- do gliceraldeído, que são usados como referência
na determinação de configuração das moléculas orgânicas. Para se determinar a
configuração dos aminoácidos, é preciso desenhar a sua estrutura utilizando a projeção
em perspectiva (figura 6), em que se posiciona o grupo carboxila na parte superior da
molécula, na mesma posição do grupo aldeído do gliceraldeído. Se o grupo amino
(NH
2
) estiver para o lado direito, coincidindo com a mesma posição da hidroxila no D-
gliceraldeído, diz-se que a configuração do aminoácido é D, se o grupo amino estiver
para a esquerda, coincidindo com a mesma posição da hidroxila no L-gliceraldeído a
configuração será L (figura 6).


8

Figura 6. Determinação da configuração absoluta dos aminoácidos em relação ao D e L gliceraldeído.
Nessas fórmulas em perpectiva, os carbonos são alinhados verticalmente, com o átomo quiral no centro.
Os carbonos nessas moléculas são numerados iniciando-se pelo grupo aldeído (do gliceraldeído) ou a
carboxila de uma extremidade (do aminoácido alanina). De 1 a 3 de cima para baixo, conforme mostrado.
Quando apresentado desta forma, o grupo R do aminoácido (neste caso, o grupo metila da alanina) está
sempre abaixo do carbono o. Os L-aminoácidos são aqueles que apresentam o o-aminogrupo à esquerda
e os D-aminoácidos os que o tem à direita.

A maioria dos aminoácidos encontrados em proteínas apresenta configuração
absoluta L, e isto, pode ser, em parte, explicado pela propriedade estereospecífica das
enzimas, denominada estereoespecificidade, que as capacitam a reconhecer moléculas
de acordo com as suas formas, podendo elas distinguirem entre duas moléculas bastante
semelhantes como os D- e L- aminoácidos.
As enzimas são as unidades funcionais do metabolismo, catalisando reações de
síntese ou de quebra de moléculas na célula. Então, como a estrutura do sítio ativo das
enzimas é formada por aminoácidos assimétricos, ela tem uma informação que faz com
que elas somente sintetizem os aminoácidos com configuração L. Uma outra explicação
para a configuração absoluta dos aminoácidos ser da série L, é que, se a formação das
estruturas protéicas ocorresse com misturas de D e L aminoácidos, haveria uma quebra
da sua estrutura regular. Um dos princípios gerais observados na organização das
biomoléculas é de que as suas subunidades apresentam a mesma orientação espacial e
de serem complexas e organizadas, portanto, desordem no plano molecular não é
compatível com a vida.
Os aminoácidos com configuração absoluta D não são encontrados em proteínas,
mas são comuns em certos peptídeos bacterianos, tomando parte da parede celular. Os
D-aminoácidos são produzidos a partir de modificação enzimática sofrida pelos L-
aminoácidos. Os D-aminoácidos na parede celular bacteriana conferem a essa estrutura
uma resistência aumentada à ação das enzimas hidrolíticas, porque esses aminoácidos
não são substratos das peptidases, enzimas que clivam peptídeos.

4. Classificação dos aminoácidos quanto à polaridade da cadeia lateral (R)

Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade da sua cadeia lateral
em apolares (ou hidrofóbicos), polar neutro (ou hidrofílico), polar com carga negativa
(ou ácidos) e polares com carga positiva. A polaridade é a capacidade de um grupo
químico se solubilizar em água por interagir com ela por pontes de hidrogênio ou por
formação de uma camada de solvatação ou hidratação. Como os aminoácidos apolares
só apresentam hidrocarboneto em sua cadeia lateral, não são solúveis em água. Os
aminoácidos polares, por apresentar grupos OH, SH, NH e C=O, são solúveis em água.
Os aminoácidos polares solubilizam-se na água, através da formação de pontes de
hidrogênio Os aminoácidos básicos apresentam cargas positivas líquida no pH 7,0,
enquanto os aminoácidos ácidos apresentam carga negativa líquida no pH 7,0,
C
CHO
OH H C
CHO
H HO C
COOH
H H
2
N
C
COOH
CH
3
H
CH
2
OH
NH
2
CH
2
OH CH
3
D-Gliceraldeído D-alanina L-Gliceraldeído L-alanina
9
permitindo a esses aminoácidos formarem uma camada de hidratação, quando
adicionados à água, portanto, são hidrofílicos.

4.1 Aminoácidos apolares ou hidrofóbicos.
Os grupos R nesta classe de aminoácidos são apolares ou hidrofóbicos (figura 7).
São formados em sua maioria por grupos hidrocarbonetos ou por átomos com valores
próximos de eletronegatividade. As volumosas cadeias laterais de alanina, valina,
leucina e isoleucina, com suas formas características, são importantes na estabilização
da estrutura das proteínas pela promoção de interações hidrofóbicas em seu interior,
como também em alguns casos causam impedimento estérico, ou seja, impedimento
esse devido a proximidade desses grupos químicos grandes numa cadeia polipeptídica.
Valina, leucina e isoleucina são aminoácidos de cadeia lateral ramificada.



Figura 7. Aminoácidos apolares ou hidrofóbicos apresentam em sua cadeia lateral (R) hidrocarbonetos ou
átomos com baixo valor de eletronegatividade.

4.2 Aminoácidos polares ou polares neutros.
Os grupos R destes aminoácidos são solúveis em água, ou hidrofílicos. Isso se
deve aos grupos funcionais de suas cadeias laterais que formam pontes de hidrogênio
com a água. Esta classe de aminoácidos inclui serina, treonina, cisteína, prolina,
asparagina, glutamina e glicina. A polaridade da serina e da treonina é devida aos seus
respectivos grupos hidroxila; a da cisteína ao seu grupo sulfidrila e a polaridade da
asparagina e da glutamina aos seus grupos amida. A prolina possui uma estrutura cíclica
distintiva e é apenas moderadamente polar. O grupo amino secundário (imino) dos
resíduos de Pro é mantido numa conformação rígida que leva a uma redução na
flexibilidade estrutural de regiões polipeptídicas contendo prolina. Asparagina e
glutamina são amidas de dois outros aminoácidos também encontrados em proteínas,
aspartato e glutamato, respectivamente, aos quais são facilmente hidrolisadas por ácidos
ou bases (Figura 8). Glicina é o aminoácido de estrutura mais simples. Embora seja
formalmente apolar, sua cadeia lateral pequena (apresenta um átomo de hidrgênio) não
contribui efetivamente para a existência de interações hidrofóbicas (Figura 8).



10


Figura 8. Aminoácidos polares. Os aminoácidos polares apresentam em sua cadeia lateral grupos
químicos que interagem com a água por pontes de hidrogênio.

4.3 Aminoácidos polares básicos (com carga líquida positiva) e ácidos (com carga
líquida negativa) no pH 7,0.
Os aminoácidos nos quais os grupos R têm uma carga positiva líquida em pH 7,0
são aminoácidos básicos, que são lisina, arginina e histidina. Lisina, que tem um
segundo grupo amino protonado na posição c (ou carbono 6) da sua cadeia alifática;
arginina, que tem um grupo carregado positivamente, o grupo guanidino; histidina, que
contém um grupo imidazol. Histidina é o único aminoácido primário que possui uma
cadeia lateral com um pK
a
próximo da neutralidade. Em muitas reações catalisadas por
enzimas, um resíduo de histidina facilita a reação ao servir como um doador ou aceptor
de prótons (figura 9).
Os aminoácidos ácidos apresentam grupos R com uma carga líquida negativa em
pH 7,0 que são aspartato e glutamato; cada um deles possui na cadeia lateral um
segundo grupo carboxila (figura 5C).

Figura 9. Aminoácidos ácidos e básicos. Os aminoácidos ácidos glutamato e aspartato apresentam carga
líquida negativa no pH 7,0, enquanto os aminoácidos básicos arginina, histidina e lisina apresentam carga
líquida positiva.





11
4.4 Aminoácidos aromáticos
Os aminoácidos que apresentam em sua cadeia lateral um grupo fenil são
denominados aminoácidos aromáticos, que são tirosina, triptofano e fenilalanina (figura
10). Os aminoácidos fenilalanina, tirosina e triptofano com suas cadeias laterais
aromáticas são relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos eles podem participar de
interações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrogênio
e por isso atua como um grupo funcional importante na atividade de algumas enzimas.
A tirosina e o triptofano são significativamente mais polares do que a fenilalanina
devido ao grupo hidroxila da tirosina e o nitrogênio do anel indol do triptofano.
Triptofano e tirosina promovem a absorção de luz na região ultravioleta (200 a
300nm) do espectro. Este fato é o responsável pela forte e característica absorbância da
luz pelas proteínas no comprimento de onda de 280nm e é uma propriedade muito
explorada pelos pesquisadores na caracterização de proteínas.

Figura 10. Os aminoácidos aromáticos fenilalanina, tirosina e triptofano apresentam em sua
cadeia lateral o grupo funcional fenil ou anel aromático.


5. Classificação dos aminoácidos quanto as suas necessidades nutricionais

De acordo com as necessidades nutricionais os aminoácidos são classificados em
essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não são sintetizados nas células e
por isso devem ser obtidos da alimentação, já os aminoácidos não essenciais são
produzidos pelas células. O quadro 2 lista os aminoácidos essenciais e não essenciais.

Quadro 2: Aminoácidos essenciais e não-essenciais

Aminocidos essenciais Aminocidos não essenciais
Triptofano Glutamato
Valina Glutamina
Treonina Prolina
Fenilalanina Aspartato
Isoleucina Asparagina
Metionina Alanina
Histidina Glicina
Arginina Serina
Lisina Tirosina
Leucina Cisteína
12
6. Aminoácidos derivados ou especiais

Os aminoácidos derivados ou especiais são formados a partir de um dos 20
aminoácidos padrões ou primários e são encontrados em certas proteínas. Esses
aminoácidos resultam de modificações químicas sofridas por um dos aminoácidos
primários após a síntese da cadeia polipeptídica. Como esses aminoácidos derivados não
apresentam um códon para que ocorra sua síntese nos ribossomos, essas modificações
químicas são denominadas mudanças pós-translacionais ou pós-tradução.
Cistina é um aminoácido derivado encontrado em muitas proteínas da matriz
extracelular ou que esteja voltada para esse compartimento aquoso, como por exemplo,
algumas proteínas das membranas biológicas. Cistina é formada a partir da oxidação de
duas moléculas de cisteína (figura 11).

Figura 11. Formação de cistina a partir da oxidação de duas moléculas de cisteína. Duas cisteínas
são oxidadas no grupo sulfidrila (SH) formando uma ligação covalente denomida ponte
dissulfeto (S-S) resultando na formação de cistina.

O aminoácido ¸-carboxiglutâmico, cuja função é ligar o cálcio, é encontrado na
proteína da coagulação sangüínea, a protombina. O aminoácido 4-hidroxiprolina,
derivado da prolina, e a 5-hidroxilisina, derivado da lisina, são encontrados no
colágeno, proteína fibrosa, que desempenha uma função estrutural. 6-N-metilisina, é
encontrado na miosina, proteína da contração muscular (figura 12).
Desmosina e isodesmosina são aminoácidos derivados formados a partir da
reação de quatro moléculas de lisina. A elastina, uma proteína de propriedade elástica, é
rica em desmosina e isodemosina. Esses aminoácidos têm importância fundamental na
atividade biológica dessa proteína, pois são eles que conferem a ela elasticidade, uma
vez que esses aminoácidos interligam cadeias polipeptídicas (figura 12).
13


Figura 12. Estruturas químicas dos aminoácidos derivados ou especiais.

Aproximadamente 300 aminoácidos adicionais foram encontrados nas células e
têm uma grande variedade de funções, mas eles nunca aparecem em proteínas. A
ornitina e a citrulina (Figura 13) merecem uma nota especial, porque são
intermediárias importantes na biossíntese da arginina e no ciclo da uréia, sendo
portanto, metabólitos, substâncias que atuam numa via metabólica.




Figura 13. Estruturas dos aminoácidos metabólicos (metabólitos) ornitina e citrulina, envolvidos
na síntese de arginina e no ciclo da uréia .

7. Peptídeos

Os peptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos, que podem ser formados
pela reação dos aminoácidos, ou pela hidrólise de proteínas. O grupo carboxila de um
aminoácido reage com o grupo amino de um outro aminoácido, produzindo uma ligação
covalente denominada ligação peptídica (figura 14). Uma unidade de aminoácido na
cadeia polipeptídica é denominado resíduo devido à perda de uma hidroxila pelo grupo
carboxila de um aminoácido e a eliminação de um átomo de hidrogênio pelo grupo
amino.

14


Figura 14. Formação de um peptídeo. O grupo carboxila (COOH) de um aminoácido reage com
um grupo amino (NH
2
) de outro aminoácido, com eliminação de H
2
O, produzindo uma ligação
covalente denominada ligação peptídica.

A extremidade de uma cadeia polipeptídica que contém o grupo amino
corresponde ao primeiro resíduo de aminoácido e a que contém o grupo carboxila
corresponde ao último resíduo de aminoácido. Os resíduos de aminoácidos na cadeia
polipeptídica são nomeados por substituição do sufixo ina por il, como serina, que passa
a ser denominada seril e glicina de glicil. Aminoácidos como tirosina, são nomeados
apenas por substituição da letra a por il, portanto, tirosinil. O último aminoácido de uma
cadeia polipeptídica é nomeado sem qualquer alteração no seu nome. O peptídeo
Ser-Gly-Ala-Val-Phe-Met-Ala formado por 7 resíduos de aminoácidos, quais sejam:
serina, glicina, valina, fenilalanina, metionina e alanina é nomeado
serilglicilalanilvalilfenilalanilmetionilalanina.
Os peptídeos que apresentam até dez resíduos de aminoácidos, são nomeados
empregando os prefixos di, tri, tetra, penta, hexa, hepta, octa, nona e deca ao nome
peptídeo. Por exemplo: o peptídeo formado por dois aminoácidos é denominado
dipeptídeo, por três, tripeptídeo, por quatro, tetrapeptídeo, por cinco, pentapeptídeo, etc.
Para os peptídeos que apresentam mais de dez resíduos de aminoácidos utilizamos os
termos oligopeptídeos ou polipeptídeos.
Os oligopeptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos. Esse termo se aplica a
peptídeos com um número máximo de 20 resíduos de aminoácidos. Polipeptídio é um
termo empregado par se referir a peptídeos com mais de 20 resíduos de aminoácidos.
Esse termo é empregado também como sinônimo de proteína ou de uma cadeia de
proteína. Alguns autores divergem na diferenciação de peptídeos de proteínas. Segundo
Lehninger, um polímero de aminoácidos é considerado uma proteína quando apresentar
uma cadeia com 100 unidades de aminoácidos. Para Devlin uma proteína deve conter
uma cadeia com um número mínimo de 70 aminoácidos e para Donald Voet, a partir de
40 aminoácidos. Então, para evitar dúvidas ao se nomear peptídeo com mais de dez
aminoácidos é conveniente chamá-los simplesmente de peptídeos.

15
Quadro 3: Peptídeos de ocorrência biológica

Número de
unidades de
aminoácidos
Exemplos Funções
2 Carnosina Tamponamento do pH em células
musculares
Anserina Tamponamento do pH em células
musculares

3
Fator liberador de
tireotrofina
Hormônio hipotalâmico estimula a
liberação de tireotrofina, hormônio da
hipófise anterior
Glutationa Agente antioxidante

9
Ocitocina

Hormônio da hipófise anterior, estimula as
contrações uterinas
Bradicinina Produzido no plasma ou estômago, é um
potente vasodilatador
10 Gramicidina S

Antibiótico
Amanitina Veneno de fungo

29

Glucagon
Secretado pelas células o do pâncreas,
tendo a função de elevar os níveis de
glicose no sangue
39 Corticotrofina Hormônio da hipófise anterior, estimula o
córtex adrenal

O aspartame é um dipeptídeo formado por fenilalanina e aspartato. O aspartame
é um adoçante de baixa caloria, obtido por processos industrializados, é bastante
utilizado em dietas de emagrecimento.
Metionina-encefalina e a leucina-encefalina pertencem a classe dos peptídeos
opiáceos, encontrados predominantemente nas células do tecido nervoso. Os
pentapeptídeos leucina-encefalina e metionina-encefalina diferem entre si somente pelos
resíduos de aminoácidos dos C−terminais. São pentapeptídeos que atenuam a dor e
produzem sensações agradáveis. A substância P e a bradicinina são nonapeptídeos
liberados em processos inflamatórios estimulando a percepção de dor, dessa forma
apresentando efeitos opostos aos peptídeos opiáceos (figura 15).


a) Tyr-Gly-Gly-Phe-Met b) Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Figura 15. Alguns peptídeos de ocorrência biológica. a) Metionina encefalina b)
leucina encefalina






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8 Referências bibliográficas:

01. CRICK, F. Vida, o mistério da sua origem. 1
a
edição, Editora Gradiva, 193p,
1988
02. HORTON, H.ROBERT, MORAN, LAURENCE. A., OCHS, RAYMOND.
S., RAWN, J.DAVID,SCRIMGEOUR, K. GRAY. Fundamentos de
Bioquímica, Editora Prentice-Hall do Brasil.

03. LEHNINGER, A. Princípios de Bioquímica. 4
a
edição, Editora Sarvier,
1986.

04.. LEHNINGER, A. Princípios de Bioquímica. 3
a
edição, Editora Sarvier,
1995.

05. MOTTA, Valter. Bioquimica. editora: Educs, 2005



9. Estudo dirigido

1. O que são aminoácidos?
2. Defina aminoácidos padrões ou primários.
3. Explique o significado das letras D- e L- antes dos nomes de aminoácidos
seguidas dos sinais (+) e (-).
4. Como é definida a configuração absoluta de uma molécula?
5. O que são isômeros ópticos ou estereoisômeros?
6 Qual a condição para que uma molécula apresente isômeros ópticos?
7. Pode a glicina apresentar isômeros ópticos e configuração absoluta L?
8. Por que todos os aminoácidos encontrados em proteínas têm configuração (L-)?
9. Em que estruturas são encontrados aminoácidos com configuração D na
natureza? Qual a função biológica desses aminoácidos?
10. Como são classificados os aminoácidos de acordo com à sua polaridade?
11. O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais? Exemplifique-os.
12.O que são aminoácidos especiais?
13. O que são aminoácidos neurotransmissores? Exemplifique-os
14. O que são peptídeos?
15. Como podem ser formados os peptídeos e como eles são denominados?
16. Diferencie peptídeos de proteínas?
17. Exemplifique alguns peptídeos de ocorrência biológica.

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