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Relatório de Coagulação Protéica

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Relatório de Bioquímica

Nome: Matéria: Bioquímica Série: Data dos experimentos:

Coagulação Protéica
Todos os seres vivos constituem-se de um organismo, onde são encontradas diversas substâncias essências para seu bom funcionamento. Uma delas é a proteína (do grego protos significa “a mais importante” ou “a primeira”), que é um composto orgânico nitrogenado de estrutura complexa, sintetizada pelos seres vivos através da condensação de um grande número de aminoácidos, através de ligações denominadas peptídicas. As proteínas têm os aminoácidos como subunidades estruturais básicas os quais possuem uma porção ácida, com o grupamento de carboxila ( COOH ), uma porção básica, com o grupamento de amina ( NH2 ) e o radical R, que determina se a substância será apolar, polar, ácida ou básica. Um exemplo de aminoácidos e as variações de seu radical (R) está no esquema abaixo:

Os animais não conseguem produzir aminoácidos, à não ser que ocorra uma quebra nas moléculas das proteínas. Porém um total de 8 aminoácidos não podem ser fabricados pelo corpo, e por isso devem ser obtidos a partir de uma dieta de vegetais, onde estes fabricam aminoácidos a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e nitrato ( NO3 ), retirado do ambiente. A ligação peptídica é uma união entre aminoácidos, sempre feita entre a carboxila (COOH) de uma unidade e a amina ( NH2 ) de outra, um esquema que possibilita a visualização de um exemplo de ligação peptídica é o seguinte:

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Figura I A desnaturação protéica (Figura I) é o rompimento das ligações que formam tridimensionalmente uma proteína, fazendo com que esta perca sua função biológica. Pode acontecer quando ocorre um aumento na temperatura ou uma alteração no PH. Figura II

A estrutura da proteína é definida através dos níveis de organização molecular, eles são ( Figura II): Primário - representado pela seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas. É responsável pelas propriedades da molécula Secundário - representado por dobras na cadeia (α - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este 3

enrolamento. Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero). As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte. A função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplo: Queratina - proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. A função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lípases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. A função hormonal – A insulina, por exemplo, é um hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). A função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas. Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. Objetivo dos experimentos: Verificar a presença de proteínas nas amostras e os fatores que influenciam na coagulação de uma proteína. Materiais:  3 Béquers  60mL de leite integral  1 ovo  1 pedaço de carne de frango  1 limão  15mL de vinagre  60mL de Álcool Etílico  Bico de Bunsen  Pinça antitérmica  Bastão de vidro 4

Métodos: Primeiramente, foram numerados os béquers de 1 a 3. No primeiro béquer colocamos 30mL de leite integral e depois acrescentamos o suco de meio limão. Com o bastão de vidro, mexemos a substância até que esta esteja homogênea, depois aguardamos alguns instantes. Observamos e anotamos o que aconteceu. Já no segundo béquer, colocamos mais 30mL de leite integral e depois acrescentamos 15mL de vinagre. Com o bastão de vidro, mexemos a substância até que esta esteja homogênea, depois aguardamos alguns instantes. Observamos e anotamos o que aconteceu. No terceiro béquer, quebramos um ovo (sem que a gema fosse danificada) e adicionamos aproximadamente 60mL de Álcool Etílico. Com o bastão de vidro mexemos na clara até que esta esteja homogênea. Observamos e anotamos o que ocorreu. Após isso, furamos a gema e mexemos a substância novamente para que esta ficasse homogênea. Observamos e anotamos novamente o que ocorreu. Cortamos um pedaço de carne de frango e observamos sua coloração natural e anotamos. Com uma pinça antitérmica (e com a ajuda de um professor) seguramos o pedaço de carne e passamos algumas vezes sob a chama do bico de Bunsen. Verificamos e anotamos as alterações na amostra. Resultados: -Experiência 01 ( Béquer 01): Ao adicionar o limão no béquer onde continha leite integral, e tornar a substância homogênea mexendo-a com o bastão de vidro, pude observar que ocorreu uma alteração na coloração da substância que ficou levemente esverdeada, também ocorreu uma grande quantia de precipitados pequenos que deram uma textura mais espessa na substância -Experiência 02 ( Béquer 02 ): Ao adicionar o vinagre no béquer onde continha leite integral, e tornar a substância homogênea mexendo-a com o bastão de vidro, pude observar que ocorreu uma precipitação da substância, mas estes precipitados tinham um tamanho maior do que os do béquer 01, dando a impressão de ter mais líquido no recipiente, tornando-a uma mistura heterogênea. -Experiência 03 ( Béquer 03 ): Primeiramente adicionamos Álcool Etílico no béquer com o ovo sem que este a gema se rompesse. Mexemos com o bastão de vidro a clara com o álcool, até que a substância ficasse homogênea (sem danificar a gema). Foi possível observar que na superfície da mistura ocorreu um precipitamento, onde apareceu uma película esbranquiçada, que tinha uma textura maleável, porém sólida. Após isso rompemos a gema e novamente misturamos a substância com o bastão de vidro, até torná-la uma substância homogênea. Pude observar que também ocorreu o mesmo precipipitamente e somente ocorreu uma alteração na parte líquida devido à cor amarelada da gema. -Experiência 04 ( filé de frango): Antes de executarmos a experiência, o frango tinha uma textura viscosa e sua cor era rosada. Ao colocarmos o filé de frango próximo às chamas do Bico de Bunsen, pude observar que sua coloração esbranquiçou-se, seu tamanho foi encolhido e teve uma textura seca. Conclusão: - Experiências 01 e 02 - Ao colocar o limão/vinagre ( limão: substância ácida – PH de 2,1 a 2,4 / vinagre: ácido acético – PH 2,5 a 3,5) em contato com o leite integral, suas proteínas (ex: caseína – principal) sofreram uma desnaturação por causa da diminuição do PH ( o 5

leite antes tinha uma acidez natural por causa de seus ácidos orgânicos fracos, mas com o limão/vinagre seu PH diminuiu tornando-se ácido) e com isso acarretou na formação de precipitado, pois a substância tornou-se uma mistura supersaturada. Ocorreu uma alteração na cor da substância ( Experiência 01 – Béquer 01) , por causa da pigmentação esverdeada do limão misturada com a cor branca do leite. - Experiência 03 ( Béquer 03): Ao adicionarmos Álcool Etílico (CH3 CH2OH) no béquer com ovo, ocorre uma desnaturação em suas proteínas (albumina – principal) devido ao álcool ser um solvente orgânico, e por isso formam-se precipitados, tornando a substância heterogênea. - Experiência 04 ( filé de frango): Em relação à textura do filé de frango antes de aproximá-lo das chamas do Bico de Bunsen ser viscosa ocorreu por causa que em sua composição existia água. Após aproximá-lo das chamas, essa água evaporou e por isso seu tamanho diminui e sua textura teve um aspecto seco. Essa mudança deve-se à uma desnaturação protéica após o aumento de temperatura. O processo de desnaturação protéica é muito comum, principalmente na digestão para uma melhor absorção das proteínas. A gelatina, por exemplo, é a desnaturação do colágeno, geralmente proveniente do couro de gado. Referências Bibliográficas: - Nome do livro: Enciclopédia Médica da Família ( Your Family Doctor ) Vol. I e II - Como seu corpo funciona de A à Z. Autor: James Bevan Editora: Livros Abril – Círculo do Livro Ano: 1982 - Wikipédia Endereço da página: http://pt.wikipedia.org/wiki/Página_principal Data de visitação: 11/02/2009 Horário: 18:57 até 20:15 13/02/2009 Horário: 21:55 até 23:12 14/02/2009 Horário: 10:47 até 13:12 - Bússola Escolar Endereço da página: http://www.bussolaescolar.com.br/ Data de visitação: 12/02/2009 Horário:16:09 até 15:52 - Aulas práticas Endereço da página: http://experienciasdeciencias.spaces.live.com/ Data de visitação: 11/02/2009 Horário: 20:15 até 21:40 - Bem-vindo à Química – Experimentos Endereço da página: http://www.cdcc.sc.usp.br/quimica/experimentos/ensinofund.html Data de visitação: 12/02/2009 Horário: 15:54 até 17:01 - Proteínas Endereço da página: http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/const_microorg/prote inas.htm Data de visitação: 13/02/2009 Horário: 21:11 até 22:37 -Scribd Endereço da página: http://www.scribd.com/ Data da visitação: 14/02/2009 Horário: 13:19 até 14:36 6

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