6. Cul de los dos inhibidores se comporta como un inhibidor competitivo?

Explique las diferencias entre ellos; y con los resultados de la actividad de la enzima cuando los inhibidores no estn presentes. Tanto el PHBA como el PUT son inhibidores competitivos. Recordemos que los inhibidores competitivos son aquellos que ocupan el sitio activo de la enzima evitando que sta se una con el sustrato. Por ende disminuyen la afinidad pero la velocidad mxima de la reaccin no se e aumentada. Esta clase de inhibicin por ende puede controlarse al aumentar la concentracin de sustrato. Los inhibidores competitivos son molculas muy parecidas al sustrato caso que se cumple con el PHBA. Los inhibidores no competitivos son aquellos que se pueden unir en un sitio alostrico cambiando la geometra de la enzima y causando que esta ya no pueda procesar el sustrato. En el caso del PHBA la velocidad cambia poco, en un 12.26% mientras que la constante de Michaelis Menten disminuye en un 50% por lo que se podra considerar tambin en una inhibicin mixta. El PUT muestra ser claramente un inhibidor competitivo ya que su velocidad mxima tuvo una variacin de 3.14% y su constante de Michaelis Menten disminuy en un 6.87% lo que muestra una inhibicin dbil. Nota: para la interpretacin de los datos se descartaron los ltimo pares de datos en las curvas de velocidad contra concentracin sin inhibidor y en la de velocidad contra concentracin con inhibidor PHBA