La insulina inicia su accin al interaccionar con su receptor especfco

ubicado en la membrana celular. Este receptor es una glucoprotena que

pertenece a la familia de receptores para factores de crecimiento con
actividad especfca de quinasas de Tirosina. El receptor de la insulina es
tetramrico, es decir, consta de cuatro subunidades; dos subunidades Alfa
!" # dos subunidades $eta %"; las subunidades ! son perifricas # por ende
son las que interaccionan con la insulina. Tal interaccin induce un cambio
conformacional en dic&as subunidades, que a su ve' permite que una
molcula de AT( se enlace a las subunidades % # as se active la propiedad
tirosina quinasa intrnseca que caracteri'a al receptor de insulina. La
actividad tirosina quinasa permite que una subunidad % fosforile los residuos
de tirosina de la subunidad % continua, # viceversa d)ndose as un
mecanismo de fosforilacin cru'ada. *na ve' fosforilados la subunidad % de
los receptores de la insulina, interaccionan con una protena citoplasm)tica
llamada +ustrato de receptor de insulina ,-+./" mediante un dominio (T$;
dic&o sustrato es fosforilado por las mismas subunidades % del receptor de
insulina, especfcamente en los residuos de tirosina. El ,-+./ a su ve' act0a
con otra protena, la 1osfoinositol 2 quinasa (,23", la cual es un
&eterodmero que consta de una subunidad reguladora # de una subunidad
cataltica. Las subunidades reguladoras son protenas adaptadoras que
contienen dos dominios +45, los cuales permiten su unin a las protenas
,-+./. La interaccin entre ambas protenas provoca cambios alostricos en
la conformacin de la subunidad reguladora dando por resultado la
activacin de la subunidad cataltica de (,23 # por ser ste una quinasa
tendr) la capacidad de fosforilar otros compuestos. La (,23, fosforila al
lpido de membrana 1osfoinositol 6,7 bifosfato (,(5" # es transformado en
1osfoinositol 2,