ENZIM

Kadek Rachmawati, M.Kes., Drh

hubungan erat

tersusun dari molekul



reaksi kimia
organisme
jaringan
sel
ILMU BIOKIMIA MEMPELAJARI:
* SUSUNAN KIMIA
* PROSES KIMIA


ORGANISME :
- virus
- bakteri
- tumbuhan
- manusia
- hewan
Untuk mempercepat reaksi kimia perlu kata-
lisator
Untuk mempercepat reaksi kimia di laboratorium
dapat dengan cara :
* pemanasan ( suhu )
* menambah katalisator
ORGANISME suhu tubuhnya relatif konstan

perlu katalisator yg efisien


ENZIM (BIOKATALISATOR)
LETAK ENZIM DI DALAM SEL
LETAK ENZIM DALAM SEL
Berkaitan dengan fungsi organel tersebut :
* ENZIM MITOKONDRIAL : reaksi pengadaan ener
gi, reaksi oksidasi yg menghasilkan energi
* ENZIM RIBOSOMAL : reaksi biosintesis protein
* ENZIM INTI : berkaitan dgn perangkat genetik
* ENZIM LISOSIM :
- proses digestif intraselluler
- destruksi hidrolititk bahan yg tak diperlukan sel
* ENZIM MIKROSOMAL :
- reaksi hidroksilasi pd sintesis hormon steeroid
- metabolisme dan inaktivasi obat
KATALISATOR
Mempercepat reaksi
Dibutuhkan dalam jumlah sedikit
Ikut serta dalam reaksi kimia
Pada akhir reaksi akan didapatkan kembali
Tidak mengubah konstanta keseimbangan ,
mempercepat terjadinya keseimbangan
Tidak mengubah G suatu reaksi
Efisiensi katalitik katalisator dinyatakan sebagai
jumlah mole bahan pereaksi yg diubah per mole
katalisator per satuan waktu
CARA KERJA KATALISATOR
Ea
Ea'
Ea''
Perjalanan
reaksi
E
.

l
e
v
e
l
G
E. bebas
=
kead. transisi
tanpa katalisator
dgn katalisator inorg
dgn enzim
G = Perubahan
E. bebas
kead. awal
kead. akhir
KESIMPULAN :
* katalisator menurunkan energi aktivasi
* enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak

Ea = ENERGI AKTIVASI :
jumlah energi yang diperlukan untuk membawa
semua molekul dalam 1 mole bahan pada suatu
suhu tertentu dari keadaan awal menuju keadaan
transisi

G = Perubahan energi bebas
PERBEDAAN ENZIM DGN KATALISATOR
INORGANIK
KATALISATOR ENZIM
INORGANIK

H, OH, P PROTEIN

Ea Ea

Bereaksi spesifik

Tidak tahan panas
ENZIM BEREAKSI SPESIFIK
Artinya :
suatu enzim hanya dapat bereaksi dengan substrat
tertentu atau pada sejumlah senyawa sejenis
Contoh :
laktase
1. Laktosa glukosa + galaktosa
2. Enzim Heksokinase bekerja untuk heksosa :
glukosa dan fruktosa, tapi afinitasnya beda
TATA NAMA ENZIM
Menurut IUBMB :
1. Reaksi dan enzimnya dibagi dalam 6 kelas utama
Tiap kelas 4 13 subkelas

2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian
Bagian 1 nama substrat + ase : - maltase
- urease
Bagian 2 jenis reaksi + ase : - transferase
- hidrogenase
Contoh :
Alkohol dehidrogenase = 1.1.1.1 Alkohol : NAD
Oksidoreduktase
Reaksinya :
Alkohol + NAD Aldehid atau Keton
* Alkohol sebagai substrat
* NAD sebagai kosubstrat
* Jenis reaksinya oksidasi reduksi
3. INFORMASI TAMBAHAN
Dicantumkan di antara 2 tanda kurung
1.1.1.37 L-Malat : NAD Oksidoreduktase
( Decarboxilating )
4. Tiap enzim mempunyai nomor kode sistematik
( E.C. = Enzymatic Classification )
Mis. : E.C. 2.7.1.1. berarti :
Kelas 2 suatu transferase
Subkelas 7 transfer fosfat
Subsubkelas 1 sebagai akseptor fosfat ter-
sebut adalah suatu alkohol
Enzim yang dimaksud : 1, yaitu : enzim heksoki-
nase atau ATP : D-Heksosa-6-Fosfotransferase
Mengkatalisis : Mg
-D-Glukosa -D-Glukosa 6-Fosfat

ATP ADP
MENURUT IUBMB, ENZIM DIBAGI DALAM
6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1. OKSIDOREDUKTASE
- Mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi
- Enzim-enzim proses oksidasi biologis
Laktat dehidrogenase
Piruvat + NADH + H
+
Laktat + NAD
+

2. TRANSFERASE
-Mengkatalisis transfer gugus fungsional (bukan
hidrogen) antara sepasang substrat
S-G + S S-G + S
3. HIDROLASE
Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, pepti
da, glikosil, asam anhidrida, C-C, C-Halida atau
P-N
Contoh : -Galaktosidase atau
3.2.1.23 -D-Galaktosida Hidrolase
-D-Galaktosida + H2O Alkohol + D-Galaktosa
4. LIASE :
- Mengkatalisis pemutusan gugusan dari suatu
subs-
trat oleh mekanisme yg lain dr hidrolisa
- Pd golongan ini terbentuk ikatan rangkap
Contoh :
4.2.1.2 L-Malat Hidrolase ( Fumarase )
Fumarase
HO-CH-COOH H-C-COOH + H
2
O
CH
2
COOH HOOC-C-H
MALAT FUMARAT
5. ISOMERASE
Mengkatalisis interkonversi dari isomer-isomer
optik, geometrik maupun posisional
Contoh : 5.2.1.3 All-Trans-retinin 11-Cis-Trans
Isomerase mengkatalisis :
All-Trans Retinin 11-Cis-retinin
6. LIGASE
Mengkatalisis penggabungan 2 senyawa yg di-
kaitkan dgn pemutusan ikatan pirofosfat pada
ATP atau senyawa sejenis
Contoh : Glutamin sintetase, mengkatalisis :

ATP + L-Glutamat + NH4 ADP + Ortofosfat
+ L-Glutamin
Substrate Activated Complex Products
Catabolic reaction
Anabolic reaction
Substrates Activated Complex Product
How do enzymes work?
(continued)
MEKANISME KERJA ENZIM
Enzim adalah suatu protein yg tersusun dari asam
amino
Asam amino dalam larutan selalu berbentuk ion ter
gantung pH larutan
Rumus umum asam amino :
R C COOH
NH2
Aktivitas katalitik enzim erat hubungannya dengan
struktur enzim (protein)
STRUKTUR PRIMER PROTEIN
Yaitu :
Urutan Asam Asam Amino yang tersusun
sebagai satu rantai Polipeptida yang dipertahan-
kan oleh ikatan Peptida ( dari ujung Amino
Bebas sampai dengan Ujung Karboksil Bebas )
- Lys Ala His Gly Lys Lys Val Lau Gly Ala -
+
H
3
N C C N C - - -
R
1
H R
2
H O H

- - - - C N C C O
-

O H R
5
H O
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
Yaitu :
Bentuk 3 Dimensi Rantai Polipeptida
yang meliuk liuk membentuk :
- Helix ( Terutama )
- Pleat
- Random coil
Yang dipertahankan oleh :
Ikatan Disulfida Kovalen
Ikatan Hidrogen Non Kovalen
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
Yaitu :
Bentuk pelipatan struktur sekunder ( Helix )
membentuk Bentukan Bentukan :
Fibriler
Globuler
- Lameller
Yang dipertahankan oleh :
Ikatan Elektrostatik
Ikatan Hidrogen & Gaya - gaya V.D. Walls
- Ikatan Hidrofobik
STRUKTUR TERSIER PROTEIN
STRUKTUR KWARTENER PROTEIN
Merupakan gabungan SubUnit SubUnit yang
dipertahankan oleh ikatan Ikatan Non
Kovalen ( masing masing SubUnit punya
struktur Primer , Sekunder dan Tersier )
Yang dipertahankan oleh, misal :
Ikatan Hidrogen
- Ikatan Elektrostatik
SubUnit
1 rantai Polipeptida 1 SubUnit
STRUKTUR KWARTERNER PROTEIN
DENATURASI PROTEIN
Rusaknya struktur protein tetapi tidak sampai
merusak struktur primer (ikatan peptida)
Ikatan peptida tidak mudah rusak
Ikatan disulfida
Kerusakan dapat disebabkan :
1. Suhu tinggi
2. pH terlalu tinggi atau terlalu rendah (pH
ekstrim)
3. Logam berat Hg mengikat gugus SH

enzim inaktif/denaturasi
GUGUS REAKTIF PADA ENZIM
Protein enzim mempunyai gugus reaktif
Gugus reaktif yg berperan pada proses katalisis
terletak di daerah tempat katalisis
active site
Gugus reaktif ini terletak pada gugus samping
rantai peptida (gugus R)
Contoh :
Sistein mempunyai gugus reaktif -SH
Serin mempunyai gugus reaktif -OH

KOMPLEKS ENZIM - SUBSTRAT
KOMPLEKS ENZIM SUBSTRAT

SUBSTRAT




PRODUK





ENZIM ENZIM+SUBSTRAT ENZIM


SETELAH SUBSTRAT BERIKATAN ENZIM KATALISIS
Molekul enzim besar, substrat umumnya kecil

Sehingga tidak seluruh permukaan enzim terletak
dalam pengikatan substrat
Pada tempat katalisis terdapat 2 macam gugus :
1. Gugus pengikat
2. Gugus katalitik
Pengikatan substrat terjadi pd active site (tem-
pat kegiatan) atau catalytic site (tempat kata-
lisis)
Enzim hanya dpt mengikat substrat yg memiliki
gugus reaktif dan struktur 3 dimensi yg sesuai
MEKANISME KATALITIK ENZIM
TEORI FISHER
MEKANISME KATALITIK ENZIM
TEORI KOSHLAND
KOFAKTOR
Sejumlah enzim masih perlu senyawa lain yg bu
kan protein agar dapat melaksanakan fungsi
katalitiknya perlu kofaktor
Enzim sederhana protein saja
Enzim yg lebih kompleks protein + kofaktor
Kofaktor logam
senyawa organik nonprotein yang
spesifik
Ikatan enzim + kofaktor :
ada yg kuat (kovalen)
ada yang lemah
KOENZIM
KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM
(nonprotein + protein)
protein
Kofaktor yg berupa katalitik aktif
Senyawa organik non
Protein yg spesifik

APOENZIM :
- bagian protein dari enzim
- bila sendirian tidak aktif
Ikatan enzim + koenzim
* kuat membentuk gugus prostetik
* lemah membentuk kosubstrat
Fungsi koenzim :
sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,
atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-
kan dalam reaksi enzimatik
Contoh :
1. Pembawa atom H NAD, NADP, FMN, KoQ
2. Pembawa elektron heme, NHI
3. Pembawa gugus fosfat ATP
4. Pembawa gugus aldehid TPP
VITAMIN B SEBAGAI KOENZIM
KOENZIM VITAMIN

TPP THIAMIN (VIT B1)
NAD/NADP NIASIN
FAD RIBOFLAVIN (VIT B2)
PIRIDOKSAL-FOSFAT PIRIDOKSIN (VIT B6)
KOENZIM A ASAM PANTOTENAT
KOENZIM KOHAMIDA VIT B12
KOENZIM FOLAT ASAM FOLAT
KOFAKTOR LOGAM
Ikatan enzim + kofaktor logam :
* kovalen membentuk metalloenzim
* lemah
Fungsi kofaktor logam :
1. Ikut langsung pada proses katalisis,
berfungsi menyerupai gugus katalitik
2. Stabilisator tempat katalisis
3. Berikatan dengan S & E
PROENZIM/ZYMOGEN
Enzim yg disekresi dalam bentuk yg belum aktif
Tujuan : - melindungi organ tubuh
- menyediakan bahan setengah jadi
Contoh : Pepsinogen
Untuk mengaktifkan pepsinogen perlu H atau
enzim proteolitik
H
+
/pepsin
Pepsinogen Pepsin
PROENZIM ENZIM AKTIF
KINETIKA ENZIM
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI
AKTIVITAS ENZIM
1. Kadar enzim
2. Kadar substrat
3. Aktivator
4. Inhibitor
5. pH
6. Suhu
Enzyme
concentration:

- active sites of an
enzyme can be
used again &
again,
- therefore only a low
concentration of
the enzyme is
needed
PENGARUH KADAR ENZIM
GAMBAR KANAN
GRAFIK HUBUNGAN V RATA-RATA PADA t0 , t1 , t2 dengan jumlah enzim
GAMBAR KIRI
KURVA PERJALANAN REAKSI ENZIMATIK YANG BERBEDA DALAM JUMLAH ENZIM
KETERANGAN :
I 1 UNIT
II 2 UNIT
III 3 UNIT
KECEPATAN AWAL BERBANDING LURUS DENGAN KADAR ENZIM

KADAR SUBSTRAT
At low substrate concentration, the active sites of
the enzyme molecules are not all used. As the
substrate concentration is increased, more and
more sites come into use and eventually all sites
are fully occupied.
- Increasing the substrate concentration cannot
increase the rate of reaction because substrate
concentration has now become a limiting factor.

PENGARUH pH
The precise three-
dimensional
molecular shape
which is vital to the
functioning of
enzymes is partly the
result of hydrogen
bonding;
H
+
ions may break
these bonding and
change the shape of
the molecule.

PENGARUH pH
- pH TERLALU TINGGI RENDAH DENATURASI
- pH PENGARUHI MUATAN ENZIM SUBSTRAT
- pH PENGARUHI KONFORMASI ENZIM
PENGARUH SUHU
PENGARUH SUHU PADA STABILITAS DAN AKTIVITAS ENZIM
REAKSI KIMIA BERJALAN LEBIH CEPAT DENGAN NAIKNYA SUHU KARENA
NAIKNYA SUHU
SUHU YANG MENINGKAT :
KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK
MENINGKAT (V0)
TETAPI DENATURASI LEBIH
MUDAH TERJADI
PENGARUH SUHU
SUHU OPTIMUM 50 derajat Celsius PADA KURVA
TERSEBUT
-SUHU OPTIMUM TERGANTUNG WAKTU
PENENTUAN
-ENZIM STABIL PADA SUHU RENDAH (DINGIN)
LABIL SUHU TINGGI (PANAS)
Thank You.