1. Marco terico.

1.1. Antecedentes
Los enzimas ms simples son protenas de peso molecular desde unos 12
000 hasta 40 000. Las protenas estn compuestas de pequeos bloques o
residuos, conocidos como aminocidos, cuyo peso molecular abarca desde 75
hasta 200. Por consiguiente, la mayora de los enzimas simples estn constituidos
por 100 a 400 residuos de aminocidos. En una protena los aminocidos estn
unidos entre s a travs de enlaces amidas o peptdicos.
Debido al gran nmero de aminocidos que la naturaleza ha escogido para
construir molculas de enzimas, las propiedades de una molcula enzimtica
dependern en gran medida de la secuencia de residuos de aminocidos en la
molcula enzimtica final. Como la naturaleza controla la sntesis de un enzima
dado de modo que todas sus molculas sean idnticas, es un campo de
investigacin muy interesante y generalizado; sin embrago esto es otra cuestin.
La larga cadena de aminocidos que constituye la molcula del enzima no
se dobla libremente. Ms bien adquiere una estructura tridimensional definida. Un
aspecto que contribuye a la estabilidad de esta estructura tridimensional en la
mayora de enzimas es la presencia de enlaces disulfuro (covalentes) entre
residuos de cistena que actan como uniones entre diferente regiones de una o
dos cadenas polipeptidicas. Si los dos residuos de cistena implicados en el enlace
disulfuro estn en la misma cadena polipeptidica, la cadena forma una especie de
asas.
1.2. Conceptos generales
Los enzimas son protenas que tienen la funcin de acelerar reacciones
qumicas en sistemas biolgicos. Muchas reacciones necesarias para las clulas
vivas no se produciran con la suficiente rapidez a la temperatura y pH del cuerpo
sin enzimas. El trmino que define la rapidez a la que se produce una reaccin
qumica catalizada o no, es la velocidad. Esta se define como el cambio en la
cantidad de materiales iniciales o de productos por unidad de tiempo.
Los enzimas incrementan la velocidad actuando como catalizadores. Un
catalizador incrementa la velocidad de la reaccin qumica, pero sin cambiar l
mismo durante el proceso. El enzima puede unirse temporalmente de forma
covalente a la molcula que se est transformando durante los pasos intermedios
de la reaccin, pero al final de la misma el enzima se regenera en su forma original
al liberarse el producto.
Dos caractersticas importantes de la catlisis enzimtica son que el enzima
no se modifica como el resultado de la misma y que ste no modifica la constante
de equilibrio de la reaccin, sino que incrementa sencillamente la velocidad a la
que la reaccin se aproxima al equilibrio.
Apoenzima: parte proteica del enzima desprovisto de cofactores o
grupos prostticos que puedan ser necesarios para que el enzima sea
funcionalmente activo. Es catalticamente activo.
Cofactores: molculas pequeas, orgnicas o inorgnicas, que
requiere el apoenzima para su actividad.
Holoenzima: es la unin de cofactores a la apoprotena

1.2.1. Clasificacin de las enzimas:




1.2.2. COENZIMAS

Algunos enzimas pueden desarrollar su funcin cataltica slo si
determinada molculas orgnicas pequeas (respecto al enzima) estn
tambin presentes. los nombres de algunas de estas molculas, o
coenzimas, junto con las clases de enzimas para los cuales son coenzimas.
Algunas de estas coenzimas, tales los nucletidos de flavina, estn
tan rgidamente enlazados a la protena enzimtica husped, que los dos
juntos son considerados como enzima. Otros coenzimas estn tan
dbilmente unidos a la molcula enzimtica que fcilmente se disocian y
pueden ser considerados propiamente como cosustratos, junto con el
sustrato sujeto a reaccin, Ciertos coenzimas solos pueden catalizar
reacciones qumicas cuando est ausente el enzima husped normal, pero
con una eficiencia muy reducida; sin embargo, el coenzima. por s mismo,
no es un verdadero catalizador puesto que cambia qumicamente durante
la reaccin.
La palabra sustrato es empleada para referirse al reaccionante
qumico cuya reaccin es catalizada por un enzima. Por ejemplo, el enzima
alcohol deshidrogenasa, que se encuentra en el hgado entre otros sitios,
cataliza la conversin del alcohol etlico a acetaldehdo; aqu, el alcohol
etlico es el sustrato.


1.2.3. EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO

En todas las reacciones catalizadas por enzimas, el primer paso es
la unin (no covalente) del sustrato al enzima para formar lo que es
llamado el complejo enzima-sustrato. Este complejo se puede disociar para
devolver sustrato libre y enzima. Por tanto sta es una reaccin de
equilibrio.

La velocidad a la cual sucede esta reaccin de enlace depender
de la naturaleza tanto de la enzima como del sustrato; sin embargo, en
todos los casos en que ha sido medida la velocidad de enlace se ha visto
que es muy rpida.
Durante aos los qumicos han identificado varias clases de
fuerzas intermoleculares de atraccin a partir del estudio de pequeas
molculas, y estas mismas fuerzas son, sin duda, utilizadas en la unin de
un sustrato a un enzima. Un rea de investigacin muy comn pretende
determinar en qu grado cada una de estas fuerzas es importante en los
casos especficos. A continuacin se exponen varios tipos de estas fuerzas,
con algunos ejemplos.

1. Atraccin inica. Un factor importante en la unin de la acetilcolina
al enzima acetilcolinesterasa se cree que es la atraccin de la carga positiva
del tomo de nitrgeno del sustrato por un grupo funcional cargado
negativamente del enzima. La hidrlisis extremadamente rpida de la
acetilcolina en el cuerpo es de gran importancia para el funcionamiento
correcto del sistema nervioso.

2. Enlace hidrgeno. En el tubo digestivo la hidrlisis de las protenas
est catalizada por enzimas tales como la quimo tripsina. El enlace
hidrgeno puede ayudar a la unin de los grupos peptdicos funcionales de
la protena al enzima.
3. El enlace apolar. Es de conocimiento muy comn el que sustancias
no polares como la gasolina no se disuelven en las sustancias polares como
el agua, pero que dos sustancias no polares como la gasolina y el aceite son
mutuamente miscibles. Del mismo modo, la regin no polar (hidrocarburo)
de un sustrato preferir la regin no polar del sitio activo existente tal
regin, al ambiente polar acuoso en que tanto enzima como sustrato
estn disueltos. Por tanto, el sustrato queda unido al enzima por lo que se
denomina una interaccin apolar. El enzima lisozima se sabe que surco
dentro del cual encaja el sustrato es en gran parte no polar, y esto sugiere
que el enlace apolar es de considerable importancia en la unin de
sustratos a este enzima. Dado que la vida se desarrolla en un ambiente
acuoso y muchas molculas biolgicamente importantes son no polares, el
enlace apolar es de importancia muy grande.

Referencias Bibliogrficas:
Devlin, M. Thomas. Bioquimica. Cuarta edicin. Editorial Revert. Espaa.
2004.