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ENZIMATICA
INHIBICION
ENZIMTICA
Cintica de Michaelis-Menten
Constante de Michaelis:
Importancia del Km
El Km es la concentracin de sustrato a la cual se alcanza
la mitad de la la Vmax.
El Km de la mayora de las enzimas vara entre 10-1 y 107 M
El valor del Km depende de cada sustrato y de
condiciones como pH, temperatura, fuerza inica.
Grfica de Lineweaver-Burk
Cintica no Michaelina
Tiene curva sigmoidal
Indica una unin cooperativa del sustrato al centro
cataltico de la enzima.
Caracterstico de enzimas alostricas
La cooperatividad positiva hace que la enzima sea ms
sensible a la concentracin de sustrato
Hill
(n)
describe
el
grado
de
Cintica no Michaelina
INHIBIDORES
Inhibidores irreversibles
Modifican una enzima covalentemente.
Son especficos para un tipo de enzima y no inactivan todas
las protenas.
Ejemplos:
Insecticidas: malathion (inhibidor de la acetilcolinesterasa:
impulsos nerviosos.
Herbicidas: glifosato (inhibe la sntesis de aminocidos
aromticos.
Desinfectantes: triclosn (inhibe la sntesis de ARN, lpidos,
protenas).
Quimioterapia: metotexato (va del cido flico)
taxol (polimerizacin de microtbulos)
INHIBIDORES
Inhibidores reversibles
Se unen a las enzimas mediante
interacciones no covalentes como:
puentes de hidrgeno
interacciones hidrofbicas
enlaces inicos
Los enlaces dbiles mltiples entre
el inhibidor y el sitio activo se
combinan para formar una unin
fuerte y especfica.
Inhibicin competitiva
Inhibicin acompetitiva
Concentracin de enzima
Temperatura
pH
Concentracin de sustrato
Inhibidores