TEMA 5: LAS PROTENAS

1.-LAS PROTENAS.
Son polmeros de aminocidos. Los aminocidos son biomolculas de
bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo
amino (-NH2 ), un grupo cido (-COOH), un hidrgeno (-H), y un grupo
radical variable (-R). En dos tipos de aas en R hay azufre, por lo que las
protenas estn formadas por C, H, O, N y tambin S. Algunas adems
contienen P Fe, Cu, I
Los enlaces qumicos entre aas se llaman enlaces peptdicos, y las cadenas formadas
pptidos (dipptidos, tripptidos y oligopptidos si son menos de 10, polipptidos si son
ms de 10). Cuando el polipptido posee ms de 50 aas lo llamamos protenas.
Si la protena est formada exclusivamente por aas se llama holoprotena, y heteroprotena
cuando presenta algn otro tipo de molcula.
2.-LOS AMINOCIDOS.
Son compuestos slidos, cristalinos, de elevado punto de fusin, solubles en agua, con
actividad ptica y con comportamiento qumico anftero.
2.1.-CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS.
Segn el radical R, distinguimos 20 aas que se pueden clasificar en:
Aminocidos alifticos: son aquellos cuyo radical R es una cadena hidrocarbonada
abierta que adems puede:
-presentar grupos carboxilo: aas cidos,
-presentar grupos amino: aas bsicos,
-no presentar ninguno de ellos: aas neutros.
Aminocidos aromticos: su radical R es una cadena cerrada similar al benceno.
Aminocidos heterocclicos: su radical R es una cadena cerrada, compleja y con
algunos tomos distintos del C y del H.
2.2.-PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS.
ACTIVIDAD PTICA.
Los aas presentan actividad ptica ya que todos
(excepto la glicocola o glicina,R: H) presentan el carbono
asimtrico, por tanto son capaces de desviar el plano
de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aas. Si
lo desva hacia la derecha, se denomina dextrgiro o (+),
y
si lo hace hacia la izquierda, levgiro o (-).
Independientemente de esta actividad ptica, un aa
tendr configuracin D si al disponerlo en el espacio el
grupo carboxilo queda arriba y el grupo NH 2 queda a la
derecha, y tendr configuracin L si queda a la izquierda.
COMPORTAMIENTO QUMICO.
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un
comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como un cido liberando protones y
quedando (-COO-), o como base, los grupos -NH 2 captan
protones, quedando como (-NH 3+), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este
caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada

zwitterion. (Un zwitterion (del alemn "zwitter" "hbrido", "hermafrodita") es un

compuesto qumico que es elctricamente neutro pero que tiene cargas
formales positivas y negativas sobre tomos diferentes).
En el interior celular los aminocidos predominan en forma de in dipolar o
zwitterion y pueden actuar en un medio cido, captando protones como una
base, y en un medio bsico liberando protones como un cido. El pH al que el
aa tiene una forma bipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas,
se le llama punto isoelctrico.

3.-EL ENLACE PEPTDICO.

Los pptidos estn formados por aas unidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace
covalente que se realiza entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente,
desprendiendo una molcula de agua.
Dicho enlace tiene un comportamiento
similar a un enlace doble, es decir
presenta cierta rigidez que inmoviliza en
un plano a los tomos que lo forman, y
adems el grupo carboxilo y el amino se
sitan en un mismo plano con distancias
y ngulos fijos.

4.-ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS.

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.
4.1.-ESTRUCTURA PRIMARIA.

La estructura primaria es la secuencia de aas. de la protena. Nos indica qu aas. componen la

cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aas.
se
encuentran.
La
funcin de una protena
depende
de
su
secuencia y de la forma
que sta adopte. La
secuencia
de
una
protena
se
escribe
enumerando los aas
desde el extremo Nterminal (lugar con el
primer aa que presenta
el grupo amino libre)
hasta el C-terminal (lugar
en el que est situado el
ltimo aa con el grupo
carboxilo libre).
4.2.-ESTRUCTURA SECUNDARIA.
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos, es decir de la
estructura primaria en el espacio. Los aas, a medida que van siendo enlazados durante la
sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura secundaria.
Existen tres tipos de estructura secundaria:

la -hlice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la

estructura primaria. Se debe a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un
aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue.

La hlice de colgeno: el colgeno debido a la

presencia del aa prolina
e hidroxiprolina, presenta
una disposicin de hlice
pero ms alargada que
la -hlice ya que slo
presenta 3 aas por
vuelta. Esta molcula
adquiere estabilidad al
unirse
tres
hlices
mediante
enlaces
covalentes y p de H,
originando
una
superhlice o molcula
completa de colgeno.

la conformacin : En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en
forma de zigzag ya que no se establecen enlaces entre los aas prximos de una cadena.
Varias cadenas con esta estructura se unen entre si por puentes de H intercatenarios. Esta
conformacin se puede replegar sobre s misma establecindose enlaces entre
fragmentos que antes estaban alejados dando lugar a la denominada -lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la
queratina de la seda o fibrona.

4.3.-ESTRUCTURA TERCIARIA.
La estructura terciaria informa sobre la
disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma
originando una conformacin globular. Es la
estructura primaria la que determina cul ser la
secundaria y por tanto la terciaria. Dicha
conformacin globular se mantiene por enlaces
entre los R de los aas (enlaces covalentes,
puentes disulfuro, puentes de H, fuerzas de Van
der Waals, interacciones inicas e interacciones
hidrofbicas). Esta conformacin globular
facilita la solubilidad en agua y as realizar
funciones
de
transporte,
enzimticas,
hormonales, etc.
Se ha observado que existen combinaciones de -hlice y conformacin- con aspecto
globular que aparecen repetidamente en protenas distintas. Se les llama dominios
estructurales. Son muy estables, hasta el punto de aparecer los mismos dominios en
protenas diferentes. Esto se explica desde el punto de vista evolutivo, considerando que
ciertas secuencias de aas fueron tan tiles que se han repetido una y otra vez en distintas
protenas.
Existen protenas que no llegan a formar estructuras terciarias dando lugar a protenas
filamentosas que son insolubles en agua por lo que son idneas para realizar funciones
esquelticas. Ej: colgeno de los huesos, -queratina del pelo, fibrona de la seda y elastina
del tejido conjuntivo.
4.4.-ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no
covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos

como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus
de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.
5.-PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS.
Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos
sobresalgan de la molcula para as reaccionar con otros grupos. Llamamos centro activo de
una protena al conjunto de aas cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras
molculas y reaccionar con estas. Destacamos:

Especificidad: La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una

determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede
significar una prdida de la funcin. Adems, no todas las protenas son iguales en todos
los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre
protenas es un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin
de "rboles filogenticos".
Desnaturalizacin: Consiste en la prdida de la estructura secundaria y terciaria de una
protena (no se pierde la estructura primaria ya que el enlace peptdico se mantiene), por
romperse los puentes que forman dicha estructura, pasando por tanto de una estructura
globular a una filamentosa, dejando por tanto de ser funcionales. La desnaturalizacin se
puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH o alteraciones en la
concentracin de una disolucin. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso
que se denomina renaturalizacin.
Solubilidad: las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular por lo que al
disolverse dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad de estas molculas es debida
a que los radicales R al ionizarse, establecen p de H con las molculas de agua, quedando
entonces rodeada por stas, impidiendo adems que se una con otras protenas, lo que
provocara su precipitacin.
Capacidad amortiguadora: Las protenas al estar formadas por aas presentan un
comportamiento anftero, y por tanto al poder actuar como cidos o bases amortiguan los
cambios de pH.

6.-CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS.

Distinguimos:
HOLOPROTENAS. Formadas solamente por aminocidos .Se clasifican en:
-Protenas filamentosas: son insolubles en agua y aparecen en animales.
Destaca el colgeno, la queratina, la elastina y la fibrona.
-Protenas globulares: Son solubles en agua y disoluciones polares. Entre ellas
encontramos a la albmina, la glutenina, las histonas y las globulinas.
HETEROPROTENAS. Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico,
que se denomina "grupo prosttico. El grupo prosttico puede ser.
-una sustancia coloreada (pigmentos o cromoprotenas),
-molculas de glcidos: (glucoprotenas),
-cidos grasos (lipoprotenas),
-cido fosfrico: (fosfoprotenas),
-o un cido nucleco (nucleoprotenas).
7.-FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS.

Las protenas poseen una gran variedad de estructuras y funciones por lo que pueden
desarrollar numerosas actividades.

Estructural

Desarrollan funciones estructurales a nivel celular:

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
Tambin a nivel histolgico:
El colgeno, del tejido conjuntivo, cartilaginoso y seo..
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Enzimatica

Es la funcin quizs ms importante que realizan las protenas. Actan como

biocatalizadores de las reacciones qumicas, reduciendo la energa de activacin que
necesitan dichas reacciones.. Son las ms numerosas y especializadas. Ej: tripsina,
catalasa, peroxidasa .

Hormonal

Son, como las enzimas biocatalizadores que a diferencia de ellas no actan localmente
sino que son distribuidas por la sangre y actan en todo el organismo. Destacamos:
Insulina del pncreas.
Hormona del crecimiento.
Tiroxina del tiroides.

Defensiva

Destacan:
Inmunoglobulina que constituyen las defensas del organismo.
Trombina y fibringeno que intervienen en la coagulacin de la sangre.
Antibiticos segregados por bacterias y hongos.
Mucinas del digestivo y respiratorio con accin bactericida.

Transporte

Adems de las permeasas que regulan el paso de molculas a travs de la membrana

celular destacamos:
Hemoglobina y hemocianina, pigmentos respiratorios.

Reserva

Desempean esta funcin:

Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

Hommeosttica

Actan regulando el pH gracias a su capacidad amortiguadora.

Contractil

Desarrollan esta funcin:

Actina y miosina del msculo.
Tubulina y flagelina del flagelo bacteriano.
Pilina de las bacterias.