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COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS

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COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS

Os seres vivos são constituídos de compostos orgânicos e inorgânicos, diferentes dos seres não vivos, que apenas apresentam 1 ou 2 compostos inorgânicos em sua formação. SUBSTÂNCIAS INORGÂNICAS: são estruturas simples e com poucos átomos. INORGÂNICAS Ex.: H2O e sais minerais. H2O: solvente universal. Funções principais: Solvente de líquidos corpóreos; Meio de transporte de moléculas; Regulação térmica Ação lubrificante; Reações de hidrólise; Matéria-prima para a realização da fotossíntese.

SAIS MINERAIS: atua na regulação do equilíbrio corporal. MINERAIS Macronutrientes: o corpo precisa em quantidades acima de 100 mg/dia. Ex.: Fosfato de cálcio – rigidez dos ossos. Micronutrientes: o corpo precisa em quantidades abaixo de 100 mg/dia. Ex.:Iodo – para o bom funcionamento da tireóide. Ferro – constituição da hemoglobina. SUBSTÂNCIAS ORGÂNICAS: apresentam sempre o carbono em sua composição. ORGÂNICAS

GLICÍDIOS / CARBOIDRATOS
CARBOIDRATOS, são carbonos hidratados.

C + H2O = CH2O
Tais moléculas são estoques de energia para uso imediato no metabolismo celular. Além da função energética, os glicídios podem ter função estrutural. Na Natureza, a formação de carboidratos ocorre através da Fotossíntese:

CO2 + H2O = CH2O + 2O
MONOSSACARÍDEOS: glicídios simples que possuem apenas uma unidade e obedecem à fórmula geral (Cn(H2O)n); o valor de n pode variar de 3 a 7. Ex.: Ribose, Desoxirribose, glicose, frutose, galactose... DISSACARÍDEO: união de 2 monossacarídeos; Ex.: Sacarose (glicose + frutose) – Lactose (glicose + galactose) POLISSACARÍDEOS: união de muitos monossacarídeos. Ex.: Amido (+ de 1.400 moléculas de glicose) – Celulose (4.000 mol. de glicose) – Glicogênio (30.000 mol. de glicose).

LIPÍDIOS
São substâncias conhecidas por gorduras, óleos e ceras. Obs.: A molécula lipídica tem o dobro de energia do que a glicídica (glicose). Porém elas são metabolizadas somente em segundo momento. Temos cinco tipos de lipídios: GLICERÍDEO: são os óleos e as gorduras. Importante fonte de energia utilizados pelos animais em momentos de necessidade. Em regiões muito frias, as gorduras são importantes no isolamento térmico da pele. CERÍDEOS: são as ceras. É muito comum em plantas, formando uma camada que impermeabiliza a superfície das folhas, o que impede a perda de água por evaporação ou transpiração das plantas. ESTERÓIDES: formam os hormônios e o colesterol. Os hormônios de origem esteróide são a progesterona e o estrógeno (hormônios femininos) e a testosterona (hormônio masculino). CAROTENÓIDES: lipídios de cor avermelhada ou amarela. O caroteno é importante nos processos relacionados à visão. FOSFOLIPÍDIOS: importante componente das membranas celulares.

PROTEÍNAS
Conjunto de aminoácidos que adquirem função importante de: • Formar a estrutura dos tecidos; • Enzimática; • Hormonal; • Mecanismos imunológicos; • Transporte de gases no sangue.

AMINOÁCIDO (aa)

Grupo Amina

Grupo Ácido

Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH) e um grupo amina ligados a um átomo de carbono. Nesses mesmo carbono ficam ligados ainda um átomo de hidrogênio e um radical (R). Nota - O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na matéria viva. Síntese e classificação: existem vinte aminoácidos diferentes na natureza, que fazem parte das proteínas e peptídeos. Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos: - Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais. - Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Ligação Peptídica Ocorre o desprendimento de 1 molécula de água

Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são: Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas. Secundário - representado por dobras na cadeia, que são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento. Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero). Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos quatro níveis de organização molecular de uma proteína:

Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores. A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína. Nota - uma proteína difere de outra: 1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais. 2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos como valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes. 3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes. 4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são. Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.

ENZIMAS
São proteínas que funcionam como catalisadores biológicos. Cada reação química precisa de uma enzima específica para executá-la. Mas para isso a enzima precisa entrar em contato com o substrato para acelerar a velocidade da reação. “Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é enzima.” A enzima diminui a energia de ativação. Sítio Ativo: região de uma molécula enzimática onde o substrato se liga e é quimicamente modificado. Catalisador: é uma substância que acelera as reações químicas sem que ela própria sofra modificações; isto significa que pode ser utilizada repetidamente.

E + S

ES

E + P

Essa reação é em geral reversível. O complexo ES (Enzima-Substrato) é intermediário. As enzimas aceleram a reação até alcançarem um equilíbrio. CHAVE-FECHADURA = admite que o sítio ativo possuía um “molde rígido”. Mas isso logo caiu em desuso. Linus Pauling admitiu que isso ocorria no “estado de transição” (ES)

ENCAIXE INDUZIDO = admite a flexibilidade do sítio ativo. Molda-se completamente ao substrato. Esse sistema é energeticamente mais eficiente.

FATORES QUE INFLUENCIAM A REAÇÃO ENZIMÁTICA:
1. Temperatura – a velocidade da reação aumenta até que a temperatura ótima

(36,5ºC a 37ºC) seja atingida.
2. pH – a maioria das enzimas atinge a velocidade máxima em meio neutro (pH em

torno de 7). Se for muito baixo ou muito alto, ocorre a desnaturação ou inativação da enzima.
3. Concentração de Substrato – acelera até o momento em que ocorre o ponto de

saturação, isto é, todas as molecular tenham reagido com o substrato. NOMENCLATURA ENZIMÁTICA: A denominação das enzimas é feita acrescentando-se o sufixo ASE ao nome do substrato ou ao nome da reação que ela promove. Exemplo: maltose + ase = maltase Algumas exceções: pepsina, tripsina, ptialina, trombina e outras...... Este usam a regra antiga.

INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
• Inibição Irreversível – ocorre a inibição da enzima. 1. Competitiva – substratos competem pelo sítio ativo. 2. Não Competitiva – o inibidor causa a deformação do sítio ativo, inativando-o.

• Inibição Reversível ou Feedback – Toda vez que ocorre síntese excessiva de um

produto na célula, o próprio excedente impede, temporariamente, a atividade da enzima inicial.

A

E1

B

E2

C

E3

D

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