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  • The Cell - Membrana

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    Capitulo do The Cell sobre membrana plasmática

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    The Cell_Membrana

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    Estrutura da Membrana ‘As membranas celulares sio cruciais para a vida da célula. A membrana plasmaticacir- cunda a célua, define seus limites e mantém as diferencas essenciais entre 0 citosol ¢ 0 ambiente extracelular. No interior das células eucariticas, as membranas do retculo en- doplasmatico (RE), do aparetho de Golgl da mitocOndriae de outras organelas circundadas _por membranas mantém as diferen¢ascaracterfsticas entre o conteddo de cada organela € 0 itosol. Gradienwes de fons através da membrana, estabelecidos pelasavidades das prot ‘ns cspecalizadas da membrana, podem scr usados para sintetizar ATP, drccfonar o mi ‘mento transmembrana de soluts selecionados ou, comonas e6lulasnervosase musculares, produzire transmitirsinas elétricos. Em todas as células, a membrana plasmética também contém proteinas que atuam como sensores de sinaisexternos, permitindo que as células :mudem seu comportamento em resposta aos sinais ambientais,inluindo aqueles de outras lulas. sas proteinas sensorias, ou receptoas,transferem a informagéo, go invés de mo- leculas, por meio da membrana Apesar de suas fungoes istintas todas as membranas bioldgcas possuem uma estru- ture geral comum: cada uma € um fina pelicula de moléculas de lipideos (gordura) e pro- teinas unidas principalmente porinteragées ndo-covalentes (Figura 10-1). As membranes ‘lnlaroe sn actritras dindenteas fiidae malaria da wine moléeulas miee-en no plana dda membrana. As moléculas lipdicas so organizadas como uma camada dupla continua de cerca de nm de espessura, sta bieamada lipidica proporciona aestrutura fui basica ‘rages: 7 10 “ 40 o 18 a ° 5 ° 3 28 Tracos: Tracos: 0 4 8 B 7 0 si6es de hidrocarbonos préximas aos grupos de cabegas polares (ver Figura 10-5). Redu- indo a mobilidade dos primeiros grupos CH, das cadelas de hidrocarbonos das moléculas de fosfolipideos, o colesterol torna a bicamada lipidica menos deformavel nesta regiéo, reduzindo a permeabilidade da bicamada a pequenas moléculas solivels em égua. Em- bora o colesterol aumente o empacotamento dos lipideos na bicamada, isto ndo torna as ‘membranas menos fuidas, As alts concentragoes encontradas na maioria das membra~ nay plasmiéticas dos eucariotos, o colesterol tammbémm impede que as cadeias de hidrocar- ‘bonos agrupem-se ecrstalizem. A Tabela 10-1 compara a composicio de varias membranas bioldgicas. Note que a ‘membrana plasmética bacteriana frequentemente é composta por um dos principais tipos de fosfolipideos e nao contém colesterol. Sua estabilidade mecanica 6 aumentada pela s0- ‘breposigdo da parede celular (ver Figura 11-18).Nas arquebactérias, os ipideos normalmen- te contém cadeias de prenil de 20 a 25 carbonos de comprimento ao invés de dcidos graxos; as cadeias de prenil e de cidos graxos so similarmente hidrofobicase flexiveis ver Figura 10-20F). Assim, a bicamada lipfica pode ser constirufda de moléculas com caractertsticas sine, igs deseulivy mivieculares difereutes, Ao useubiatia plasindives Ua inaivii da ‘e6lulao eucariticas oto maia varéveia do quo ae doa procariotoe ¢ daz arquebactériaa, néo bem estudados (exemplo 3 da Figura 10-26). 0 barrl de porina é formado por 16 fitas de fo- Jhas f antiparalelae, as quais 640 suficientemente grande para enrolarem-se em uma estru tuna cilindrien. As eaceias laterais de aminndcidas polares evestem a eanal aquuosa na regia interna, enquanto que as cadeias laterais apolares projetam-se para o exterior do barril para interagirem com o centro hidrofébico da bicamada lipidica. As algas da cadeia polipeptidica frequentemente projetam-se para o limen do canal, estreitando-o de modo que somente determinados solutos podem passar. Algumas porinas sao, portanto, altamente seletivas: a ‘maltoporina, por exemplo, preferencialmente permite que a maltose ou os oligomeros de amalloge auravesseu a membrana extexa de B, coll. ‘A proteina FepA 6 um exemplo mais complexo de uma proteina de transporte de barzil 8 (exemplo 4 da Figura 10-26). Hla transporta ions ferro através da membrana externa bec- {eriana, Ela ¢formada por 2 fitas B e um grande dominio globular que preenche completa- ‘mente o interior do barr. Os fons ferro se ligam a este dominio, o qual se acredita que sofra grandes mudangas conformacionais para transfert os fons ferro através da membrana, Nem todas as proteinas de barrl 8 sdo proteinas de transporte. Algumas formam pe- {quenos barris completamente preenchidos por cadetas laterais de aminodcidos que se pro- jJewmn para o centro. Essas protefnas atuam como receptores Ou enzimas (exemplos 1 € 2 dda Figura 10-26), ¢ 0 barril atua como um ancoramento rigido, 0 qual mantém a proteina ‘na membrana e orienta as algas citosélicas que formam os sitios de ligagio para moléculas Intrarelilares espeefficas. Embora as proteinas de barris 8 tenham varias funcées, elas esto muito restritas as ‘membranas externas bacterianas, mitocondriais e de cloroplastos. A maloria das proteinas ‘twansmembrana de milltiplas passagens das células eucaridticas ena membrana plasmética bacteriana ¢ formada por helices a transmembrana. As hélices podem deslizar umas contra as ourras, permitindo mudangas conformacionals na proteina que podem abrir e fecnar 08, ‘canals iuicus, wanspurta: soluivs vu tansducit sinais exuavelulares eu intuacelulases, Pot outro lado, naz protofnae de barrie Pac ligagéeos de hidrogénio ligam cada fita 8 rigidamente 2 eu vizinha, amanda panca prowivel a acnreineia de rvdangae cantar: rede do bari Muitas proteinas de membrana sao g| das ‘Auaiusia das prvi Wauisuseubraua dts Lélules auiauals € ylicusllada, Cou ius glia lipideos, ea reafduos de agiicar ado adicionados no limon do ER eno aparclho de Golgi (dis Diologia Molecular da Célula 635 Figura 10-26 Barris formados por diferentes nimeros de fitasB. (1]A Proteina OmpA de Ecol atua como um receptor para um vis becteriono.(2)A proteina OMPLA de E col éuma enzima (umalipase) quehidrolsa moléeulas lipidicas. Os aminocidos que cataliam ‘a reacto enzimdtica apresentados ‘em ormelha) poeta para fora ‘da superficie do bart 3) porina da bacteria Rhodobacter capsulatus forma ‘um poro arovés da membrana pita ‘Sasa, Odidmatin do canal sortie pels alas (apresentadas em azu) que Sse posicionam para interior do canal. (@)Aprovena Fepa dee, cotransport fone fore. 0 intrir dobar preen ‘chido por um dominio de uma proteina ‘lobular apresentada em azul que ‘contem osivo ae igaca0 do on erro (no moctrade). Aredia 22 que ezte ‘dominio mude sua conformacio para twansporta feo ligado, mas os deta nes molacuaes cess muaangas 20 se conhecides, 636 Alberts, Johnson, Lewis, Raf, Roberts & Walter ‘Figure 10:27 Uma proteinatransmembrana de passogem Unica. Observe ‘que cadelapalieptidcaatravessa a bcamadalinidica como um hélice a fem sentido horrio, eas cadelas de oligossacardeos eas igacbesdissulfeto ‘estdo todas na superici no-citosolca da membrana. Os grupos suliila do dominio ctosbic da protena normalmente no formem ligagbes di sulfetodevido ao ambiente redutor do ctosol que mantém esses ruposem sua forma reduzida (SH). ‘catido nos Capitulos 12 e 13). Por essa razao, as cadeias de oligossacarideos esto sempre presentes na poreao nao-citosdlica da membrana. Uma outra diferenca importante entre as protefnas (ou partes das proteins) dos doislacos da membrane resulta do ambiente redutor do citosol, Esse ambiente dimimul a chance de que ligagbes dssulfeto(S 8) inter eintraca ‘dias se formem entre csteinas da porcao citosslica da membrana. Estas ligagBes formam- -se na porcéo nao-citos6lica, onde podem auailiar na estabilizacdo da estrutura dobrada da cadela polipeptidica ou sua associacdo com outras cadeias polipeptidicas (Figura 10-27). Os carboidratos revestem a superficie de todas as élulas eucariéticas, pois a maioria ddas proteins da membrana plasmética¢ glicosilada, Estes carboidratos ocorrem como ca- ‘deias de oligossacarideos covalentemente ligadas as proteinas da membrana (glicoprotel- 1nax) wos lipfdeos (gliclipides). Elas também ocorrem comoas cadeias de polissacarideos ‘das moléculas de proteoglicanos integrais de membrane. Os protcoglicanos, que consistem ‘em longas cadeias polissacaridicas ligadas covalentemente ao centro da proteina, s4o en- contrados principalmente no exterior da célula, como parte da matrizextracelular (discutida 1no Capitulo 19). No entanto, em alguns proteoglicanos, as proteinas do centro se estendem através da bicamada lipfdia ou esti ligadas 8 bicamada por um ancoramento de GP. Os termos glicocdlice ou revestimento celular algumas vezes sio usados para descrever ‘uma zona da superficie celular rica em carboidratos. Esta cobertura de carboidrato pode ser visualizada por meio de varios corantes, como o vermelho de ruténto (Figura 10-284), ‘vem com por sua afiuidade por protetnasligadoras de carboidiatos come as tectias, a3 ‘quais podem ser marcadas com um corante fluorescente ou outros marcadores visiveis. -Apesar de a maioria dos grupos acicares estar ligada a moléculas intrinseeas de membrana plasmiética, a camada de carboidratos também contém elicoproteinas proteoelicanos que sio secretados para o espaco extracelular e entao adsorvidos na superficie celular (Figura 10-288), Muitas dessas macromoléculas adsorvidas so componentes da matriz extracel lar, eo limite entre a membrana plasmatica e a matriz extracelular frequentemente no & ‘bem defimdo, Uma das muttas fungoes da camada de carbotdrato¢ proteger a célula contra aus yuiueus vu mevduivs © water yu Vlulas & distduts, preventude fnterayoes indeaejéveia proteina proteina, ‘Ascadeiae laterais oligossacaridicas dae glicoproteinas edo glicolipideos sie muito di versasna organizacio de seus acicares. Embora normalmente contenham menos de 15 aci- cares, frequentemente sdo ramificados, e os acicares podem ser unidos por varias ligncdes covalentes, dferentemente dos aminoécidos de uma cadeia polipeptidica, os quais estio ‘unidos por ligacdes peptidicas idénticas. Até mesmo trés agicares podem ser unidos para. {ormar centenas de trissacarideos distntos. A diversidadee a posigao dos oligossacarideos ‘expusios a superfele celular vs wun adequados para auuar ny process Ue recouiedl- ‘mento cclular. Como seré diseutido no Capitulo 19, a lecitinasligadas & membrana plas- :ndtiea, quo reconhocom oligossacarfdoos oxpociicos nos glicolipidoos o nas glicoprotainas da superficie celular, medeiam muitos dos processos transitrios de adesdo célula-célula, {ncluindo aqueles que ocorrem nas interagOes espermatozoide-Gvulo, coagulacao sangul- nea, recirculagao de linfécitos erespostas inflamatérias. As proteinas de membrana podem ser solubilizadas e purificadas em detergentes Em geral, somente os agentes que rompem as assoclagbes hidrofbbiease destroem a bica ‘mada lipidiea podem solubilizar as protenas transmembrana(ealgumas outras proteinas fortemente ligadas membrana). O agente mais it entre eles para o bioquimico de mem- brana sio 0s detergentes os quas séo pequenas moléculasanfiflicas de esrutura varével 0s detergentes sio mais solivels em agua do que 0s lipideos. Suas extremidades polares » Cleoproteina ——_Glcoprotine ceo Beamads (hidrofiticas) podem ver carregadas (iénicas) como ne dodeciloulfato de sii dodecyl sulfate), ox nko-carrogadas (no-iénicas), como no octilgucosideo no Triton (Ei- gura 10-29). Fm haivas concentragies, os detergentes sia monaméricns em sahicka, mas ‘quando suas concentracdes sdo aumentadas acima do limiar, o aue é denominado concen- tragio micelarerttica, ou CMG, ees se agregam formando micelas (Figura 10-29B-C). Asmo- \éculas de detergente difndem-se rapidamente para dentro e para fora das micelas, man- {endo a concentragdo do monémero em solucio constante, independentemente do ntimero ‘de miceias presentes. Tanto a CMC quanto o numero medio de moléculas de derergente em luina uicela sdo propriedades eatactefsticas de cada detergent, mas taunbéin dependeu da temperatura, do pH e da concentragio de sais. As solugSes de detergente eo, portanto, sistemas complexse dffceis ce serem estudados (Quando misturadas as membranas, as extremidades hidrofobicas dos detergentes se li- ‘gama regides hidrofobicas das proteinas das membranas, onde desiocam as moléculaslipi- dicas como um colar de moléculas de detergente. Como aoutra extremidade da molécula de detergente € polar, esta ligagdo tende a colocar as proteinas de membrana em solugao como ccomplexos proteina-detergente (Figura 10-30). Normalmente, algumas moléculaslipidicas também permanecem ligadas proteina. Detergentes ifnicos fortes como o SDS podem solubilizar mesmo a mais hidrof6bi cea das protefnas de membrana, Isto permite que as proteinas sejam analisadas por ele- troforese em gel de poliacrilamida-SDS (aiscutido no Capftulo 8), um procedimento que revolucionou o estudo das protefnas de membrana, Tals detergentes fortes desdobram Diologia Molecular da Célula 637 Figura 10:28 Camada de carboldrato da superficie celular. (A) sta microgra- fla eletnica da superficie de um lin ‘eto corado com vermelho de uténio ‘enfetca sespessecamedi rice em car~ boidrato que eveste a clu. (@ Aca mada de carborrato&formada por ca- ‘dias ateras ras em oligossacarideos ‘dos glicalpideos e das glcoproteinas Integrnc da mombvana e por eae depolssacarideos dos proteogiicanos Integrals de membrana. Além disso, gl- oproteinas 0s proteoglcanos ds vidos (ndo-mostrades) contribuem para ‘acamada de carboidratos em multas ‘Elias. Observe que todos os carbo! ‘datos esto nasuperfcieno-ctosoica ‘damembrana. (A, corteria de Audrey M. GlaverteG. M.W.Cook) 628 Alberts, Johnson, Lewis, Raf, Roberts & Welter « ® Py z box} Bue i i] (Micelas oe Cone de erp et © pode &, & aoe as Defended pan secthcsinn Figura 10 29 Estrutura efungSe de micclas de detergentes. (A) rs dctergentes normalmente ado: sie dedceizlfato de s6dio {051 um deteraenteanidnico. Titon X10 ¢ oB-octilalucosideo, estes itimos no-énicos. OTitonX-100.é uma mistura de comoostos ‘nos quai a regio entre colchete est repetida 9a 10 vezes. A porcio hidrofdbica de cada detergente ess representada em amare, ea orga hidrofiica er aranj. (8) Em babeasconcentragoes, as molecuas de detergente s4o monomércas em solugao. Como aumento da ‘Shcerttagio nce cn concenty feo mice cen {EMCijeiimes moles do dete ger loro jccln Observe pans eomc=ndrap i cdo manémera de detergente permanece constanteacima da CMC (C\Devido ao fate de nossuitem extremidades polareseapalres. 2s ‘moléculas de detergent so anfiflcas, e por possuitem a forma de cone, formam micelas ao invés de bicamadas (ver Figura 10-7). As mice= lade detergente possuem formas requires e devido ds restigbes de empacotamento, as caudashidrolca fcam paralmente expos- tes bégue.O modelo de preeinhinento especie ciate e estuture de nicela companta po 20 nvokdculs de Proctlghacokden, pecs pelos calcula de inmiea molecule (® aantada eG. Gunnarston 8 dexson eH. Wenaertrim. Pye Chem Ra31 14-3121, 1980s C. de 5, Bogusz, RM. Venable. RW, Pastor, Phys. Chem, . 104: 5462-5470, Com permissao da American Chemica Society) (desnaturam) as proteinas, ligando-se aos “cenros hidrofSbicos”intemnos, tomando as proteinas inativas e incapacitando-as para estudos funcionais. Entretanto, as proteinas pode ser acilmente separadas e puificadas na forma destaturada ein SDS. Ens alguns ‘casos, azemogdo do detergente permite a renaturagio da proteina,recuperando a aii- dade funcional Muitas proteinas de membrana hidrof6bicas podem ser solubilizadas e entdo purif- ‘adas em uma forma ativa pelo uso de detergentes brandos.Esses detergentes cobrem as regideshidrofdbicas nos segmentos que atravessam a membrana que se tomnam expostos ap6s a remogio dos lipideos, mas nio desdobram as proteinas. Se a concentragao de deter- gente de uma solucdo de proteinas de membrana solublizadas ¢reduzida (por diluigao,p. ©) as proteinas de membrana ndo permanevem solivels. Na presenga de wn excess de :moléculas de fosfolipfdeos em tal solugéo, as proteinas de membrana incorporam-se em ‘pequenos lipossomos, que se formam espontaneamente. Desa forma, sistemas de proteinas de membrana funcionalmente ativas podem ser reconstituldos de components purifica- 4os, proporcionando um poderoso meio para a anlise da atvidade dos tansportadores de Diologia Molecular da Célula 639 a ——— ote SS ce langnico suave. O detergent rompea \y Baca edness e eetieee wae Perper oe (USS “Gace pote, 0: spose wing © a> imerboo tombe oslo: = aaupan Protina de membrana ee ro ecmeda ten a! Wy + why Ze ve Kee Complexe detergent tipdeo protsa cts Selivetsen apua a) Cranrane seem on en we nay reso. Se Be + RW CE sec compere nen Figura 10-31 Usode detergentes ‘suaves para solubilizar, purificare Feconsttur sistemas de proteinas de tmembranas funconals. Neste exem- la, as moléclas da bornba Na-K" so purlfcadaseincorporades em vesiculas ‘erostolipideos. Abombade Na-K" uma bemba de ons pesentena mem brana plasmitica da maioria das élulas ‘animals. Ela use a energia da hirblise ‘d0,TP para bombear ons Na" parafora ‘daclule eK" pare dentro da cul, ‘cama discutide no Capit 1. 640 Alberts, Johnson, Lewis, Raf, Roberts & Welter Figura 10-32 Manchas da mem- rane porpune, equal unten be teriartdogaina ds arquaharta Halobacterium salinarum. (A) 3505 arquebactris vivem em pogas de gua Salgade, onde estao exposes az sol Fla decervalvraen uma varedode proteinasativadas pela uz ncluindo a bacteriorrodopsinaa qual é uma bom ba de proton da membrana plastica stivada pla sola (8) At moles {e bactriorredopsina das manchas da ‘membrana pirpura sio bem empaco- tadas em arranjoserstalinos bicimen slonais (C) Detalhe da superficie de ‘movéculas visualizado por micoscooia {de org atdmica, Com esta técic, podemse observar as moleculas de becteriorrodopsina individual (0) siagrama esquemstico mostra a local aco aproximada de r8s monémeros {e bacteriorrodopsingesuas helicea invidis (a imagem em B).(6-D,cot- tesia cde Dieter Oesterhelt) membrana, canals iénicos, receptores de sinlizagSo, asim por diante (Figura 10-91) Tal reconattuigdo funcional, por exomplo, fornece uma prova para ahipStose de que ae ATPasoe transmembrana isam eradientes de H nas memhranas mitacondriai de claraplastos @ bacterianas para sinttizar ATP. Os detergentes também desempenham um papel crucial na purficagdo e na cistall- zagéo de proteinas de membrana. 0 desenvolvimento de novos detergentes e novos sste- ‘mas de expressto produzindo grandes quantidades de proteinas de membrana de clones de DNA (DNA complementar)levou ao répido aumento do niimero de esrururas de proteinas de membrana ede complexos de protefnas conhecidos. Abacteriorrodopsina é uma bomba de prétons que atravessa a bicamada lipidica como sete hélices a 'No Capitulo 11, consideraremos como as proteinas de membrana de miltiplas passagens ‘medeiam o transporte seletivo de pequenas moléculas hidrofilicas através da membrana celular. No entanto, o entendimento detalhado de como a prote‘na de transporte de mem- brana atua requer uma informacdo precisa sobre sua estrutura tridimencional na bicamada. ‘A bacteriorrodopsina fa primeira proteina de transporte de membrana a ter sua extrutura determinada, Ela permancecu sendo um protétipo de muitas proteinas de membrana de _miltiplas passagens com uma estrutura similar e merece uma breve descricio. ‘A“membrana piirpura” da arquebactéria Halobacterium salinarum é uma regiao es- pecializada da membrana plasmatica que contém uma tinica espécie de molécula proteica, a bacterlorrodopsina (Figura 10-32). Cada molécula de bacteriorrodopsina contém um tinico grupo que absorve luz, ou croméforo (denominado retinal), que contfere & protefna ‘a sua cor pipura.O retinal 62 vitamina A na forma de alde‘do,idéntico ao crométoro en- ccontrado na rodopsina das células fororreceptoras dos olhos dos vertebrados (discutido no Capitulo 15). 0 retinal esté covalentemente ligado & cadeia lateral de uma lisina da pro- to{na bacteriorrodopeina. Quando ativado por um nico féton de hus, 0 eroméforo excitado ‘mula sua forma e causa ima série de mudangas conformacionais na proteins, rsultanda na transferéncia de um H’ do interior para o exterior da célula (Figura 10-33). Sob luz in- tensa, cada molécula de bacteriorrodopsina pode bombear vérias centenas de prétons por segundo. A transferéncia de prétons estimulada pela luz estabelece um gradiente de H” através da membrana plasmatica que, por sua vez, estimula a producéo de ATP por uma segunda proteina da membrana plasmatica da celula. A energia armazenada no gradente de HT tamnbéin conduz outrus processus yue reyuercin eavergla a ou Assi bace= rorrodopaina converte a encrgia aolar em um gradiente de prétons, 0 qual forncee energia para célula bacteriana Diologia Molecular da Célula. G41 mt, cen attic (abies Ile (r) o » Figura 1033 Estrutura tridimensional ‘da molécula de bacteriorrodonsi- saphena pets Av mumeross moléculs de bactetoredopina na membrane pirpura eno orge- ™, tAcaapoloepsca sur nizadas como um cristal bidimensional plano. O empacotamento regular tomou possivel umahlie a 380 mostados loca determinar a estrutura tridimensional da bacteriorradopsina ea orientagdo na membrana liaciodo cromdfororetral xo) e cemalta resoluedo (3A) por meio de uma estratéa alternativa que utiliza uma combinacto © provévelcaminho percorido ples de microscopiaelettinica eandlise da dilragio de elérons Este procedimento, conhecido _Yotons durante o cco de bombes- como eristlografia de elltros,¢andlogo a estudo de cists tdlmensionas de pro. eowvadope uz Aprimca ¢ telnas solveis por andlise de dilracdo de ros X efomneceu a primeira estrutura de multas "sorrel ensetateodo proteinas de membrana difcels de cristalizar em solugoes de detergentes. Aestrurura OBUdA Seip aspartic rermeho, ocazado para bactesiorrodopsina por crstalografladeclétrons fol confirmeda posteriormente eab-—ajeweite av radio) uc voce {ida com maior resolugdo por evietalograia por raioe X.Cada molécula da bacteriorrodopsi ‘arin a shenan ae um nn pla ra est pregunada om seta héliras a empaentadas de forma compacta (cada uma contend coméforo Subsequentemente, owas cerca de25 aminodcidos), que nassam através da bicamada liidicaem Angulosligeiramen- Wansferénclas de ndcadasem | te diferentes. Foi possivel determina aestrutura de algumas conformagdes intermedidrias (erty ser smnsicuss havetions ddaproteina durante o ciclo de bombeamento de 1” apésa obtencio de ristaisde proteinas que ormam uma passagem staves bem organizados pelo seu congelamento a baixas emperaturas. ‘damembrana completam o ceo de ‘Abacteriorrodopsina ¢ um membrode uma grande superfamia de proteinas demem- _Dombeamentoe aenzma etorna0 ais cous esiutuies seunelliantes, nas unydes e vientayoes stiles, Pus exeuply,aiy> #2 fade ila Cédlgo de core: Sc dopoins nosbaatonets daretinn de vertcbads «do muite prottnarecopors do super Gedcom) do wpe Beale qo ig mola saors nasa tm emp or fecal apt a tc sete hélices a transmembrana, Essas proteinas atuam como transdutoras de sina aoinvés —onodopsine mores mutts mleeuse de transportadras: aa uma responde a um sinal exraelular pela ativaio de uma pro- enides amare coms ces teina igadora de GP (proteina G)nointerior da célulae, portanto, siochamadasreeptores _vermelas) queesti fortementeliga ligados a proteina G (GPCRS, G-protein-coupled receptors), como ser discutido no Capitulo 925aIocasespecticosna supetioe da 15. Embora as estruturas da bacteriorrodopsina e dos GPCKs sejam mutto similares, eles Prosi (is adoptaes dct. ete ot ‘io apresentam sinilaridade em sua sequence, provavelmente, perwencem a dois ramos 2 /MOl Blok 286255-260-1999,Com cvolutivamente dstintos de uma familia proteica ancestral ee : SL. MoL 81291899591, 1999.Com ‘Acstrutura cristalina de alta resolugdo da bacteriorodopsinarevelou muitas moléculas pemnnsbo de academic es) lipidicas que esto ligadas em locais especificos na superficie da proteina (Figura 10-338). -Acredita-e que interagdes com lipideos especificos auxliem a estabilizar muitas proteinas dde membrana, as quais atuam melhor e ristalizam mais facilmente se alguns dos lipideos permanecem ligados durante a extracko com detergente, ou se lipideos especificos sto n0- vamente adicionados & proteina nas solugdes com detergente. A especificidade dessas in- teragoes proven-lipideo explica por que as membranas eucariicas contém al variedade de ipideos com as cabegas diferindo em tamenho, forma e cage. Podemos imaginar que os lipideos de membrana constituem um solvente bidimensional para as proteinas de mem- bbrana, assim cama a dgua consttul um solvente tridimensional para as pratednas em so ‘ko aquosa. Algumas proteinas de membrana podem atuar somente na presenca de cabecas 642 Alberts, Johnson, Lewis, Raf, Roberts & Welter Figure 10-34 Esuutura uidhmersionel ‘An ronten da roagnfatnccinttien dn bactéria Rhodopseudomonas viridis. ‘estrutura foi determinada por andlse te atasaa de alos x dos rts deste complote da pratainatranemembrans. (Ocomplexoconsiste em quatro subun- dadesL, MH eum ctocroma. As subu- rldades Lem formam o cee do.cen- trode rag @cada uma cantém cinco halices a que atravessam a bicamada.A localzagio das viras enzimas carreado- rade eletrons estio apresentadasem reto. Observe que a coensimas eso araniadas nos espacos entre as halcs. (Um par especial de molécula de clo ‘ofa € apresentado em azutturquesa (diseutide ne Capitulo 14. (Adoprad cde um desenho de |. Richardson com base em dados de J Deisenhoter etal, Nature 318618-624, 1985. Com permis- bode Macmillan Publishers Ltd) lipfdicas especificas, como muitas enzimas que, quando em solugéo aquose, zequerem um doterminado fon para sua atividade, As proteinas de membrana frequentemente atuam como grandes ‘complexos ‘Muitas proteinas de membrana atuam como parte de complexos de miiliplos componentes, sendo que muitos foram estudados por crstalografia por raios X. Um deles€ 0 centro derea. ¢40forossintétia bacteriano, o qual foo primero complexo de protena transmembranaaser ‘isializado e analisado por difagio de taiosX. Os resullados desta andlise foram importante para. a biologia das membranas porque mostrou pela primeira vez como milplos poipept- —eBITRACTING ~ Acro a 4 * ste : ff a wo 38 1 2 3 © (0) FosrouPbe02-RMEOTOSFHITASHAS em ‘ + | acorbato | recto 0 = oe 1 2 2 Ter ‘eee Figura to's A reducio na intersidade do sinal da ESR.comouma fungeo

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