AMINOKISELINE

AMINOKISELINE
PROTEINA

SVE AMINOKISELINE PROTEINA SU

- AMINOKISELINE
bocni niz

- ugljenikov atom

karboksilna grupa

amino grupa
primarni amin

FUNKCIJE AMINO KISELINA

Elementi za izgradnju proteina
Derivati mogu imati druge razne funkcije

PODELA AMINO KISELINA

prema karakteru ugljovodninog radikala
dele se na acikline, cikline i
heterocilkine
prema broju funkcionalnih grupa dele se
na monoamino monokarboksilne, diamino
monokarboksilne, monoamino
dikarboksilne itd.
Prema karakteru i osobinama bonog niza
Nutritivna podela (esencijalne)

SLINO LEGO KOCKAMA AMINOKISELINE

FORMIRAJU POLIPEPTIDE
Aminokiseline su lego
kocke za formiranje
polipeptida
Ba kao ove kocke one
imaju pravac povezivanja
koji je odreen sa dva
razliita kraja.
Svaka aminokiselina ima
N kraj i C kraj.

NH3+

R
C COO H

NH3+

R
C COO H

OSOBINE -AMINOKISELINA KOJE SU VANE

ZA ODREIVANJE OSOBINA POLIPEPTIDA
Aminokiseline imaju slinu strukturu
Razliite hemijske osobine aminokiselina su
razultat razliitih hemijskih osobina bonog niza R
Na osnovu ovih osobina aminokiseline se mogu
podeliti na: nepolarne, aromatine, polarne,
pozitivno naelektrisane i negativno naelektrisane
Aminokiseline disociraju u vodenim rastvorima

SVE AMINOKISELINE PROTEINA

PRIPADAJU L- SERIJI

Podela prema osobinama R

Nepolarne, alifatina R grupa

Aromatina R grupa

Polarne, nenaelektrisane R grupe

Pozitivno naelektrisane R grupe

Negativno naelektrisane R grupe

Osobine aminokiselina

U vodenom rastvoru aminokiseline se nalaze

preteno u obliku bipolarnog jona u neutralnoj
sredini

Aminokiseline su amfoterna jedinjenja

NaOH

CH

COO- Na+

NH2
R

CH COOH
NH2
HCl

CH COOH ClNH3+

U vodenom rastvoru aminokiseline postoje u obliku ravnotene smee:

bipolarnog jona, katjonskog i anjonskog oblika.
Udeo pojedinih oblika i poloaj ravnotee zavise od pH sredine.

H3N

CH

COOH

katjonski oblik

jako kisela sredina

H
+H

H3N

CH

COO

H
+H

H2N

CH

COO

bipolarni jon

anjonski oblik

pI

pH
jako bazna sredina

Vrednost pH pri kome je maksimalna koncentracija bipolarnog

jona a koncentracije katjonskog i anjonskog oblika minimalne i
meusobno jednake naziva se izoelektrina taka (pI)

Glutaminska kiselina

pI za
glutaminsku
kiselinu je 3,22
Ona sadri dve
-COOH grupe
pI je srednja
vrednost pK1 i
pKR

Histidin
pI za histidin
je 7,59
Sadri dve
bazne grupe i
pI je srednja
vrednost pKR
i pK2

Nutritivna podela aminokiselina

Dele se u dve grupe: esencijelne i
neesencijelne aminokiseline.
Neesencijelne aminokiseline se sintetiu u
oveijem organizmu
Esencijene ne mogu sintetisati tako da se
moraju unositi gotove sa hranom.
Esencijelne aminokiseline za oveka su:
valin, leucin, izoleucin, treonin, lizin,
metionin, fenilalanin i triptofan.
Biljke mogu da sintetiu sve aminokiseline

PROTEINI
POLIMERI AMINOKISELINA

TA SU PROTEINI?
Proteini ili belanevine su
visokomolekulska jedinjenja koja sadre
azot i predstavljaju polimere
aminokiselina.

Funkcije proteina su mnogobrojne

Strukturni proteini (elijski zid)

Zatita (imunoglobulini)
Kataliza (enzimi)
Transport (hemoglobin)
Odbrana (zmijski otrov)
Regulacija (hormoni)
Pokreti (mioglobin)
Za funkciju su ponekad potrebne
prostetine grupe

Elementarni sastav proteina

ELEMENT

MASENI UDEO (%)

Ugljenik

50 55

Vodonik

6,5 7.3

Kiseonik

19 24

Azot

15 18

Sumpor

0 2,4

Povezivanje aminokiselina u proteinima

proteini su proizvod
polikondenzacije 2aminokiselina pri emu
amino grupa jedne
aminokiseline reaguje sa
karboksilnom grupom druge
aminokiseline
Aminokiseline su povezane
peptidnom (amidnom)
vezom

POLIPEPTIDI
Metinske grupe CH
Peptidna veza

H2N CH CO NH CH CO NH CH CO
R1
amino - zavretak
N - kraj
N - terminalna
aminokiselina

R2

Bocni nizovi

R3

NH

CH COOH
Rn

karboksilni kraj
C - kraj
C - terminalna
aminokiselina

PREDSTAVLJANJE POLIPEPTIDA
N-terminalna aminokiselina se stavlja sa leve strane a C-terminalna
aminokiselina sa desne strane
Peptidi se imenuju direktno. Polazei od N-kraja, imena ostataka se
povezuju u niz a svaki se smatra supstituentom sledee aminokiseline i
zavrava se C-krajem

H2N CH

CO

HN CH

H2N CH

COOH

Alanilglicin
Ala-Gly

Glicilalanin
Gly-Ala
CO

HN CH

CH 3

CH 3

H2N CH

CO

HN

CH

CH

CH 2

CH 3 CH 3

OH

CO

Valilserilfenilalanin
Val-Ser-Phe

HN CH
CH 2

COOH

COOH

STRUKTURA PEPTIDNE VEZE

U okviru peptidne veze CONH- atom ugljenika je sp2
hibridizovan, a slobodan
elektronski par na atomu azota
stupa u konjugaciju sa elektronima dvostruke veze
C=O
Peptidna veza ima 40%
karaktera dvostruke veze
Usled toga peptidna veza je
kruta i ima planarnu strukturu

IZGLED PEPTIDNE VEZE

KRUTA I PLANARNA STRUKTURA

PEPTIDNE VEZE

POSTOJE RAZLIITI NIVOI STRUKTURE

PROTEINA
Primarna struktura (redosled povezivanja
aminokiselina u polipeptidni lanac)
Sekundarna struktura (-spirala, - nabrana
struktura)
Tercijarna struktura (uvijanje polipeptida u
prostoru, najstabilnija konformacija)
Kvaternerna struktura (povezivanje nekoliko
polipeptidnih lanaca)

RAZLIITI NIVOI STRUKTURE PROTEINA

PRIMARNA STRUKTURA
Redosled
vezivanja
aminokiselina u
polipeptidnom
lancu

Male promene u primarnoj strukturi proteina jako

se odraavaju na njihovu funkciju

SEKUNDARNA STRUKTURA
Obrazuje se uglavnom na bazi stvaranja
vodoninih veza izmeu atoma koji se nalaze u
sastavu peptidne veze koji se nalaze relativno
blizu u polipeptidnom lancu.
Vodonine veze se grade izmeu karbonilnog
kiseonikovog atoma svakog prvog ostataka
aminokiseline u nizu i atoma vodonika iz NHgrupe svakog petog ostataka.
Glavni vidovi sekundarne strukture su -spirala
(-heliks) i - nabrana struktura.

ALFA SPIRALA

BETA NABRANA STRUKTURA

ANTIPARALELNA

BETA NABRANA STRUKTURA

PARALELNA

TERCIJERNA STRUKTURA
Polipeptidni lanac, koji u sebi ve sadri
delove sa sekundarnom strukturom, je
sposoban da se u celini izuvija u prostoru i
zauzme poloaj koji odgovara najstabilnijoj
konformaciji, pri datim uslovima, koji se naziva
tercijerna struktura.
u interakciju stupaju boni nizovi ostataka
aminokiselina koji su u polipeptidnom lancu
dosta udaljeni jedan od drugoga

INTERAKCIJE BONIH NIZOVA

U stabilizaciji tercijerne strukture proteina pored

vodonine veze veliku ulogu i drugi vidovi
interakcije bonih nizova

Elektrostatike interakcije
Hidrofobne interakcije
Kovalentne veze (disulfidne veze)

VODONINE VEZE
O

N C C
H CH2

C C N C

...
..

CH2

..O
.
H

C
O

H CH2

H CH2

N C C

N C C

izmedju atoma peptidne veze izmedju dva bocna niza

i bocnog niza aminokiselina aminokiselina

Elektrostatike i hidrofobne interakcije

O
N C C
H CH2
CH2

N C C

CH2

CH3

NH
C
H2 N

CH3

NH2

N C C

H CH2
N C C
O

hidrofobna

elektrostaticka
interakcija

DISULFIDNE VEZE
O

N C C

N C C

H CH2
SH
SH

H CH2
S

H CH2

oksidacija
redukcija

N C C

H CH2
N C C

DISULFIDNI MOST

DISULFIDNE VEZE - RIBONUKLEAZA

DENATURISANA RIBONUKLEAZA

RENATURACIJA RIBONUKLEAZE

MIOGLOBIN I TRIOZA FOSFAT IZOMERAZA

KVATERNERNA STRUKTURA
Nekoliko polipeptidnih lanaca se mogu meusobno
povezati gradei pri tome kvatenernu strukturu,
tako dobijene strukture se nazivaju kompleksi ili
agregati
U okviru tog kompleksa, svaki polipeptidni lanac
predstavlja jednu podjedinicu
podjedinica ima ouvanu primarnu, sekundarnu i
tercijernu strukturu
stabilizovana je uglavnom vodoninim vezama i
hidrofobnim intrakcijama izmeu polipeptinih lanaca
koje predstavljaju podjedinice
mogue su sve vrste interakcija koje stabilizuju
tercijernu strukturu

HEMOGLOBIN