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ENZIMAS

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DISCIPLINA: BIOLOGIA PROFESSOR: JULIO ANDRADE

• Histórico • Introdução • Conceitos • Classificação e Nomenclatura

Sumário

• Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática • Enzimas X Catalisadores Químicos • Aplicações • Conclusão • Referências

HISTÓRICO

• Catálise biológica → início séc. XIX – digestão da carne: estômago; – digestão do amido: saliva. • Década de 50 – Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas • Eduard Buchner (1897) – extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool; álcool – enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.

• James Sumner (1926) – Isolou e cristalizou a urease; – Cristais eram de proteínas; – Postulou que “todas as enzimas são proteínas”. • John Northrop (década 30) – Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas; • Década de 50 – séc. XX – 75 enzimas → isoladas e cristalizadas; – Ficou evidenciado caráter protéico. • Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.

INTRODUÇÃO

ENZIMAS

A in á o m o cid s: H

•Definição: – Catalisadores biológicos; R C * CO OH – Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos. N2 H •Função: – Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. •Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.

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ENZIMAS – PROTEÍNA
Classificação proteínas
Proteínas globulares Proteínas fibrosas Estrutura das proteínas
Primaria Secundaria Terciária Quaternária

ENZIMAS Proteínas globulares Estrutura terciária
Proteínas com alto peso molecular, maioria entre 15 a 1000 Kilo Daltons Unit (KD) OBS: 1 Dalton = 1 unidade de peso molecular (AMU) 8

ENZIMAS – COMPONENTES DA REAÇÃO

E+S

ES

P+E

Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima

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ENZIMAS – COFATOR
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores
ENZIMA PEROXIDASE CATALASE CITOCROMO OXIDASE ÁLCOOL DESIDROGENASE HEXOQUINASE UREASE
2 Cu+

COFATOR
2 3 Fe+ ou Fe+

2 Zn+

2 Mg+

2 Ni+

• Definição: – Catalisadores biológicos; – Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos. • Função: – Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos. • Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as RIBOZIMAS enzimas são PROTEÍNAS (globulares, de estrutura terciária).

Estrutura Enzimática

Holoenzima Proteína Cofator Cofator

Ribozimas RNA

Apoenzima ou Apoproteína

Pode ser: • íon inorgânico • molécula orgânic

Se covalente

Coenzima

Grupo Prostético

ENZIMAS: • Apresentam alto grau de especificidade; • São produtos naturais biológicos; • Reações baratas e seguras; • São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida); • São econômicas, reduzindo a energia de ativação; • Não são tóxicas; • Condições favoráveis de pH, temperatura e concentração do substrato

CONCEITOS

As enzimas... • Aceleram reações químicas H2O2
Catalase

H2O +

O2

Ex: Decomposição do H2O2 Condições da Reação Energia livre de Ativação KJ/mol Kcal/mol 75,2 23,0 18,0 5,5 Velocidade Relativa 1 6,51 x 108

Sem catalisador Enzima Catalase

• Não são consumidas na reação

H2O2

Catalase

H2O + O2

E+S

E+P

• Atuam em pequenas concentrações

1 molécula de Catalase

decompõe 5 000 000 de moléculas de H2O2 pH = 6,8 em 1 min

Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas
em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.

• Não alteram o estado de equilíbrio •Abaixam a energia de ativação;

Energia

Energia de ativação sem enzima

Diferença entre a energia livre de S e P

S

P

Energia de ativação com enzima

Caminho da Reação

• Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou → Chave-Fechadura  , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato.

• Koshland (1958): Encaixe Induzido, enzima e o o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.

NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO

• Século XIX - poucas enzimas identificadas • Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato: Ex: - gorduras (lipo - grego) – LIPASE - amido (amylon - grego) – AMILASE • Nomes arbitrários: - Tripsina e pepsina – proteases

• 1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica (IUB) → nomear e classificar. • Cada enzima → código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada: •1° dígito - classe •2° dígito - subclasse •3° dígito - sub-subclasse •4° dígito - indica o substrato

FATORES QUE INFLUENCIAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA

A atividade enzimática é influenciada por: • • pH; temperatura;

• concentração das enzimas; • concentração dos substratos; • presença de inibidores.

pH • O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia. • Enzimas → grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.

TEMPERATURA ∀ ↑ temperatura dois efeitos ocorrem: (a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas; (b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.

A temperatura ótima para que a enzima atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um período de tempo.

CONCENTRAÇÃO DOS SUBSTRATOS • [S] varia durante o curso da reação à medida que S é convertido em P. • Medir Vo = velocidade inicial da reação.

•[E] = cte. vo •[S] pequenas → Vo↑ linearmente. •[S] maiores → Vo↑ por incrementos cada vez menores. •Vmax → [S]↑ → Vo↑ insignificantes. •Vmax é atingida → E estiverem na forma ES e a [E] livre é insignificante, então, E saturada com o S e V não ↑ com ↑ de [S].

Vmax

[S]

PRESENÇA DE INIBIDORES • Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS

IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS

NÃO COMPETITIVOS

INCOMPETITIVOS

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Cinética Enzimática é estudada para: • Determinar as constantes de afinidade do S e dos inibidores; • Conhecer as condições ótimas da catálise; • Ajudar a elucidar os mecanismos de reação; • Determinar a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica.

ENZIMAS X CATALISADORES QUÍMICOS

Característica Especificidade ao substrato Natureza da estrutura Sensibilidade à T e pH Condições de reação (T, S e pH) Custo de obtenção (isolamento e purificação) Natureza do processo Consumo de energia Formação de subprodutos Separação catalisador/ produtos Atividade Catalítica (temperatura ambiente) Presença de cofatores Estabilidade do preparado Energia de Ativação Velocidade de reação

Enzimas alta complexa alta suaves alto batelada baixo baixa difícil/cara alta sim baixa baixa alta

APLICAÇÕES

ENZIMAS – APLICAÇÕES
 Proteases
 Leite: na preparação do leite de soja.  Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha.  Vinhos: clarificação.  Queijo: coagulação da caseína.

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TIPOS DE APLIÇÕES INDUSTRIAIS • Alimentos • Rações animais • Papel e celulose • Couro • Têxtil

ALIMENTOS • Indústria de azeite de oliva: - Aplicação de polygalacturonase e pectinesterase na melhoria de aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo. • Panificação: - Melhoria de cor, sabor e estrutural através preparado enzimático que contém alfa-amilase Atua sobre a farinha de trigo, acelerando o de fermentação devido a uma maior formação açúcares para o fermento. de fúngicas. processo de

RAÇÕES ANIMAIS

• Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de lactação: - Emprego de Xilanase, Beta-glucanase e Alpha-amylase com o objetivo de digestão de amido e, em decorrência disso, ganho de peso e abate precoce.

INDÚSTRIA DE PAPEL E CELULOSE

•Remoção de depósitos em máquinas de papel: - Substituição de álcalis e ácidos fortes por enzimas com o objetivo de assegurar a integridade física dos funcionários e cumprir leis ambientais.

CONCLUSÃO

• Ampla aplicabilidade da atividade enzimática • Vantagens frente aos catalisadores químicos • Importância de fatores externos • Necessidade de maiores estudos para viabilizar o uso de diversas enzimas

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ENZIMAS –
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA

 O efeito da temperatura depende: - pH e a força iônica do meio; - a presença ou ausência de ligantes.  Acima desta temperatura, o ↑ velocidade de reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica.
ENZIMA Pepsina Tripsina Urease TEMPERATURA ÓTIMA (°C) 31,6 25,5 20,8

REFERÊNCIAS

- JUNIOR, AGENOR FURIGO; DIRLEY, DIEDRICH KIELING. Enzimas. Aspectos Gerais. Florianópolis, 2002. - JUNIOR, AGENOR FURIGO; PEREIRA, ERNANDES BENEDITO. Enzimas e suas Aplicações. Cinética Enzimática. Florianópolis, 2001. -http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/ -http://www.suino.com.br/nutricao -http://www.aboissa.com.br/azeitedeoliva/enzima.htm -http://www.deb.uminho.pt/imprensa/curtumes.htm -http://www.mylner.com.br/enzimas.htm -http://www.novozymes.com/library/Publications/Biotimes_Sprog/pwhere.pdf

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