Enzimas

As enzimas so protenas mais notveis e especializadas. So capazes

de catalisar reaes qumicas com eficincia e qualidade (acelerando as
reaes). Atuam em solues aquosas sob condies suaves de temperatura e
pH, tambm possuem um alto grau de especificidade para com os seus
substratos. Esto no centro de cada um dos processos bioqumicos (rotas
metablicas). Sua atividade excessiva pode indicar enfermidades.
Com exceo de algumas riboenzimas, todas as enzimas so protenas.
Sua atividade depende da integridade de conformao. Diz-se holoenzima, a
enzima completa, ou seja, cataliticamente ativa junto as suas coenzimas
(cofator ou grupo metlico).
A catlise enzimtica essencial para os organismos vivos, pois reaes
no catalisadas tendem a ser lentas. As enzimas proporcionam um ambiente
especifico adequado para que uma dada reao ocorra, isso possvel graas
aos bolsos enzimticos, ou stios ativos. A molcula em que a enzima age
denominada substrato.
A energia de ativao uma barreira energtica para as reaes
qumicas. Essa caracterstica crucial para a vida, pois sem essas barreiras
energticas as molculas complexas poderiam reverter espontaneamente para
formas moleculares simples, logo os processos metablicos das clulas no
poderiam existir. As enzimas desenvolveram-se para diminuir seletivamente as
energias de ativao das reaes necessrias para a sobrevivncia celular.
Por conta de sua atividade fundamental em organismos vivos, sua
atividade est sobre controle. Os inibidores da atividade enzimtica so
molculas que interferem a catlise, diminuindo as reaes enzimticas. H
duas classes de inibidores enzimticos: os reversveis e irreversveis.
A inibio reversvel pode ser competitiva, no competitiva e mista (Figura
10). Na inibio competitiva o inibidor compete com o substrato pela sitio ativo
da enzima. A inibio no competitiva a enzima apresenta stios distintos para
ligao ao inibidor e substrato, o inibidor se liga quando o complexo enzimasubstrato est estabelecido. A inibio mista possui caractersticas das duas
citadas anteriormente, contudo a enzima s capaz de se ligar ao substrato
quando no est ligado ao inibidor. No caso dos Inibidores irreversveis ligamse covalentemente ou no com a enzima, tambm podem destruir seu grupo
funcional.