P. 1
aula_2_quimica_fisiologica

aula_2_quimica_fisiologica

|Views: 72|Likes:
Publicado porxgsilva

More info:

Published by: xgsilva on Oct 20, 2010
Direitos Autorais:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PPT, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

03/09/2011

pdf

text

original

‡ É o composto mais importante nas células, podendo atingir entre 75% a 90% do total da sua massa.

‡ Constitui o meio onde ocorrem todas as reacções celulares, intervindo em numerosas reacções químicas vitais. ‡ As propriedades da água residem no facto desta molécula, apesar de electronicamente neutra, apresentar polaridade. Esta polaridade permite a ligação entre as moléculas de água e também entre estas moléculas e outras substâncias polares. ‡ Quando os átomos de hidrogénio da molécula de água (com carga positiva) se colocam próximos ao átomo de oxigénio de outra molécula de água (com carga negativa), estabelece-se uma ligação entre eles, denominada ponte de hidrogénio. Ligação por ponte de hidrogénio

Molécula de água

Propriedades da Água
1. Elevada coesão molecular 2. Ponto de ebulição elevado 3. Elevada condutibilidade eléctrica 4. Calor específico (calor necessário para mudar a temperatura) é o mais elevado de todos os líquidos vulgares; 5. Elevada capilaridade (tendência a subir por paredes de tubos finos ou de espaços existentes nos materiais porosos); 6. Apresenta tensão superficial ± concentração de ligações hidrogénio na interface ar-água.

Intervém nas reacções químicas ± Actua como meio de difusão de muitas substâncias ± Regulador de temperatura ± Intervém em reacções de hidrólise ± Solvente ± As reacções catalisadas por enzimas só ocorrem na água.
±

Funções da Água

NaCl .

. Quando se encontram dissolvidos na água surgem sob a forma de iões ( catiões ± carga positiva. Podem ser solúveis ou insolúveis na água. Funções: essencialmente estrutural e reguladora. aniões ± carga negativa ).Existem em reduzida quantidade no organismo ( cerca de 1 % ).

‡ Magnésio. ‡ Ferro. ‡ Cálcio. ‡ Sódio. .Sais Minerais Principais: ‡ Potássio. ‡ Fósforo.

magnésio sistema nervoso ( impulso nervoso ) Ferro Cloro constituinte da hemoglobina ( transporta O2 ) formação do suco gástrico funcionamento da tiróide regula o equilíbrio de líquidos no organismo Iodo Potássio. fósforo. magnésio contracção muscular funcionamento do Cálcio. fósforo e flúor formação de ossos e dentes Cálcio.Cálcio. sódio . sódio. potássio. fósforo.

1. O que distingue todos os organismos vivos de todos os objectos inanimados? Os organismos vivos são compostos de moléculas destituídas de vida.1.) usualmente consiste de misturas de compostos químicos relativamente simples. possuindo muitas espécies de moléculas complexas. Quando estas moléculas são isoladas e examinadas individualmente. Os organismos vivos são estruturalmente complicados e altamente organizados. Esta energia torna os seres vivos capazes de construir e manter as suas próprias estruturas internas. obedecem a todas as leis físicas e químicas que descrevem o comportamento da matéria inanimada. é a capacidade de auto-replicação. auto- . transformar e usar a energia que encontram no meio ambiente. osmótico e de vários outros tipos. e de realizar trabalho químico. usualmente na forma de nutrientes químicos ou da energia radiante da luz solar. rochas etc. a matéria inanimada (terra. A última grande característica dos seres vivos. e talvez a mais significativa. Os seres vivos são capazes de extrair. A LÓGICA DA VIDA 1. areia. Em contraste.

.

Monómero Polímero Monómeros (unidade básica estrutural) .

originando polímeros. POLIMERIZAÇÃO Quando dois monómeros se ligam forma-se uma molécula de água DESPOLIMERIZAÇÃO ou HIDRÓLISE Ruptura dos polímeros com desdobramento em monómeros devido à reacção do composto com a água.Os monómeros unem-se e formam cadeias. .

.Reacções de condensação / polimerização ± os monómeros ligam-se e formam cadeias cada vez maiores. Reacções de hidrólise ± ocorre a ruptura das ligações existentes num polímero. separando-se os monómeros que o constituem. originando polímeros. É necessário a adição de moléculas de água. por cada ligação de 2 monómeros é removida uma molécula de água.

POLIMERIZAÇÃO / SÌNTESE / CONDENSAÇÃO/ ANABOLISMO .

DESPOLIMERIZAÇÃO / HIDRÓLISE / CATABOLISMO .

.

.

.

Alguns exemplos de aminoácidos ( a.a) Cisteína Serina Leucina Tirosina Triptofano .

Famílias de aminoácidos Apolares Não carregados polares Ácidos Básicos .

proteínas. Estes aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os cientistas. A lista abaixo mostra os aminoácidos comuns classificados quanto à sua essencialidade para o organismo humano. Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo.Aminoácidos essenciais Um aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente. mas podem ser sintetizados in vivo a partir de metabolitos. havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais. determinados metabolitos. pela ingestão de alimentos ricos em proteínas. Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes convencionouconvencionou-se a designação "condicionalmente essenciais". Esta lista é válida para a maioria dos mamíferos . o humano) não é capaz de sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento. Tem então de os obter através da dieta. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns.

Aminoácidos condicionalmente essenciais Arginina Glutamina Glicina Prolina Tirosina Cisteína Aminoácidos essenciais Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina .

Polimerização .

A variedade dos polipéptidos depende: ‡ Do tipo de aa presentes ‡ Do número de aa presentes ‡ Da combinação entre os aa presentes .

As proteínas diferem entre si pelo número. .Resultam da ligação de mais de 100 aminoácidos. tipo e sequência dos aminoácidos nas suas estruturas.

) ‡ Terciária ‡ Quaternária y .Estrutura das proteínas Níveis de estrutura das proteínas Primária (cadeia de a.a.a.) ‡ Secundária (conformação espacial da cadeia de a.

Sequência linear de aminoácidos O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra .

. formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice.O filamento de aminoácidos enrola-se ao redor de um eixo. É uma estrutura estável.

. ‡A folha F pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente a espinha dorsal.Estrutura Secundária ‡ A E-hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.

Estrutura Secundária A folha F pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente a espinha dorsal. .

Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato Isomerase .

ou globular.. como nas enzimas. . dissulfureto As proteínas estabelecem outros tipos de ligações entre as suas partes. As estruturas secundárias podem dobrar sobre si mesmas. Essa configuração pode ser filamentar como no colágenio. adquirindo uma configuração espacial tridimensional chamada estrutura terciária.

Estrutura Terciária ‡ Resulta de dobras na estrutura da proteína provocadas por interações entre os radicais dos aminoácidos. (Contém átomos de enxofre que formam as pontes dissulfeto) .

Ligações que mantém a Estrutura Terciária ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ Ligações iónicas ou salinas Ligações covalentes Pontes de hidrogénio Ligações hidrofóbicas Forças de Van der Waals .

.

2ária e 3ária). ‡ Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados (1ária. ‡ É mantida principalmente por ligações iónicas.Estrutura Quaternária ‡ Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem. subunidades Proteína dimérica . pontes de hidrogénio e por interacções do tipo hidrofóbico.

Estrutura quaternária da Hemoglobina .

Estrutura de proteínas Secundária Terciária Quaternária .

cujo grupo prostético é um glícido ± fosfoproteínas. Heteroproteínas: possuem aminoácidos com outros compostos ± glicoproteínas. queratinas (cabelo) e elastina (tendões). albuminas (ovo). cujo grupo prostético é um ácido nucléico .Holoproteínas: hemoglobinas (sangue). cujo grupo prostético é o ácido fosfórico ± cromoproteínas.

Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária .

É o que ocorre com a albumina da clara do ovo que. as proteínas tornam-se insolúveis quando se desnaturam. ao ser cozida. podem retomar a sua configuração espacial natural. Isto demonstra que a actividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária. ao ser cozida. Ao romper as ligações originais. Na desnaturação. na maioria dos casos. . ao serem devolvidas ao seu meio original. a proteína sofre novas dobras ao acaso. Todavia. as modificações são irreversíveis. se torna sólida. nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH. sofrem alterações na sua configuração espacial.Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura. embora esta seja o determinante da sua configuração espacial. nas sua estrutura tridimensional. e a sua actividade biológica é perdida. mas não se liquefaz quando arrefece. Este processo denomina-se DESNATURAÇÃO. a sequência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Algumas proteínas desnaturadas. a variações de pH ou a certos solutos como a ureia. A clara do ovo solidifica-se. Geralmente.

Desnaturação das Proteínas É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas Proteína nativa Proteína desnaturada .

Agentes Desnaturantes y Físicos Alterações de temperatura Raio X UltraUltra-som y Químicos Ácidos e bases fortes Detergentes Ureia Mercaptoetanol .

.

. variações de pH. radiações rompem ligações entre os aminoácidos proteína perde a sua estrutura tridimensional perda da sua função biológica fenómeno de desnaturação da proteína. agitação.Calor.

anticorpos... hormonas. etc.Alterações das propriedades de uma proteína desnaturada ‡ Redução da solubilidade ‡ Aumento da digestibilidade (facilidade de degradação) ‡ Perda da actividade biológica (enzimas.) . membranas.

sangue Insulina ± pâncreas ± controla a glicémia Imunoglobulinas (anticorpos) Miosina ± tecido muscular . membrana celular Pepsina ± suco gástrico Hemoglobina . tendões. unhas. cartilagens. como ossos.IMPORTÂNCIA DAS PROTEÍNAS presentes em estruturas esqueléticas.

Função enzimática ± actuam como enzimas. Colagénio da pele.membranas. Outros ex. . acelerando as reacções químicas.etc ).Função estrutural ± proteínas fazem parte de todos os constituintes celulares (ex. garras. Função de transporte ± micromoléculas e iões transportados por proteínas. cromossomas. hemoglobina transporta O2. queratina das unhas. Ex. pêlos.

etc ).Função imunológica ( defesa ) ± anticorpos neutralizam substâncias estranhas. adrenalina. Função motora ± componentes dos músculos. bem como energia (ex. albumina do ovo ). . Função de reserva alimentar ± proteínas fornecem aminoácidos ao organismo durante o seu desenvolvimento. insulina. Função hormonal ± certas hormonas têm constituição proteica ( ex.

Grupos Gerais das Proteínas Estruturais Motoras Hormonais Enzimas  Anticorpos  Proteínas de Transporte  Proteínas de Reserva  Nucleoproteínas  Proteínas de Membrana .

Classe Enzimas Proteínas transportadoras

Exemplo ribonuclease, tripsina,lípase,amilase hemoglobina albumina do soro mioglobina lipoproteínas actina, miosina queratina, colagénio, elastina, proteoglicanas Anticorpos, fibrinogénio, toxina botulínica, toxina diftérica insulina hormona de crescimento corticotrofina hormonas peptídicas gliadina (trigo) ovolbumina (ovo) caseína (leite)

Proteínas contráteis ou de movimento Proteínas estruturais Proteínas de defesa Hormonas

Proteínas nutritivas ou de reserva

Proteínas Estruturais
‡ Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das unhas.

Colagénio, Elastina, Queratina

Proteínas Motoras
‡ Proteínas responsáveis pelo transporte intracelular e pela motilidade do sistema contrátil muscular.

Actina Miosina Tubulina

Proteínas Hormonais ‡Hormona do Crescimento (GH) Contém 191 aminoácidos que formam 2 pontes dissulfeto. Tem acção no metabolismo. Promove o crescimento corporal. . ‡Insulina Contém 51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por 2 pontes dissulfeto. Uma das principais hormonas que regula metabolismo corporal.

Enzimas ‡ Catalisadores biológicos. Tripsina Amilase Lactase Pepsina .

Anticorpos ou Imunoglobulinas ‡ Têm função de defesa Classes: Ig G Ig A Ig D Ig M Ig E .

Anticorpos . na lágrima. pode combater parasitas intestinais Principal anticorpo circulante. na saliva e na secreção intestinal Não esclarecida Envolvida em resposta alérgica. pode atravessar a placenta Primeiro anticorpo expresso em cada célula B .Imunoglobulinas Isoti o IgA IgD IgE IgG IgM F ção Importante no leite.

Proteínas de Transporte ‡ Transporte de moléculas específicas no sangue. Albumina monomérica 585 aa 17 pontes dissulfeto Hemoglobina tetramérica 2 cadeias E 2 cadeias F .

Nucleoproteínas ‡ Proteínas associadas ao DNA ‡ Auxiliam no empacotamento do DNA e exercem função de controle da expressão genética .

.Proteínas de membrana Receptores para medicamentos. vitaminas. etc. hormonas.

Proteínas de membrana Função sensorial .

proteína foto-receptora .Proteínas de membrana Função sensorial Cél l s Ti s Cones r ti ú 3 r ilhões F çõ s F ncionam em l z rilhante e s o res ons eis ela ercepção as cores F ncionam em l z fraca e não percebem as cores astonetes 100 milhões Rodopsina .

Proteínas de membrana Função de transporte .

i t sti rô i s. músculo. íg .es er t zói e.Proteínas de membrana Função de transporte Ex: Transportadores de glicose Tr s rt GLUT1 GLUT2 GLUT3 GLUT4 GLUT5 r s Distri iç H ci s. e em menores níveis nos rins. i t sti . l c t t stícul s Teci i s scul esquel tic e c r ç I testi elg .. teci o i oso e c rebro Glicose receptor Insulina .. ri s.c l l sF â cr s.

 CADA ENZIMA POSSUI UM LOCAL DE LIGAÇÃO QUE SÓ SERVE NUMA SUBSTÂNCIA CHAMADA SUBSTRATO. Page  64 .  AS ENZIMAS SÃO ESPECÍFICAS: PROMOVEM UM TIPO DE REACÇÃO. ALTERANDO ESSE LOCAL A ENZIMA NÃO SERVE NO MESMO SUBSTRATO.  É NECESSARIO QUE A ENZIMA E O SUBSTRATO SE ENCAIXEM PARA A REACÇÃO OCORRER.ENZIMAS  ENZIMAS SÃO PROTEÍNAS CAPAZES DE CATALISAR REACÇÕES QUÍMICAS. DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO OU AUMENTANDO A VELOCIDADE DA REACÇÃO QUÍMICA.  ESSE LOCAL É CHAMADO CENTRO ACTIVO. FICANDO INACTIVA.  EXEMPLO: PARA DIGERIR CARNE SEM ENZIMA O HCl A 80ºC LEVARIA 36 HORAS. COM A PEPSINA (ENZIMA DO ESTÔMAGO) LEVA 2 HORAS A 37ºC.

Page  65 .ENZIMAS ± INFLUÊNCIA NA ACÇÃO ENZIMÁTICA ‡ TEMPERATURA: TEMPERATURA: ‡ O CALOR FORNECE ENERGIA CINÉTICA PARA A ENZIMA SE UNIR AO SUBSTRATO. É O QUE OCORRE NA AZIA. ± SE HOUVER FALTA DE ENERGIA CINÉTICA AS ENZIMAS FICAM INATIVAS (O FRIO FAZ ISTO) ± TEMPERATURAS MUITO ALTAS DESNANTURAM AS ENZIMAS (POR ISTO FEBRE ALTA MATA). ‡ PH: PH: ‡ CADA ENZIMA TEM SEU PH ÓPTIMO. ‡ A MUDANÇA DE PH AFECTA A CARGA ELÉTRICA DA ENZIMA E IMPOSSIBILITA A UNIÃO AO SUBSTRATO.

You're Reading a Free Preview

Descarregar
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->