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Aminoácidos

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1

Capítulo 12
1) Definição
São compostos que apresentam as funções amino (-NH2) e ácido ( apresentar outras funções. Exemplo
O CH2 NH2
ÁC. α-amino-etanóico (Glicina)
O C OH

) Podendo ou não

O CH3 * CH NH2
ÁC. α-amino-propanóico (Alanina)

O CH2 SH * CH NH2 C OH

C OH

C OH

ÁC. α-aminoβ-tiol-propanóico (cisteína)

Nos aminoácidos sempre existe um grupo amino (-NH2) ligado ao carbono α (vizinho a carboxila). O carbono α é assimétrico, razão pela qual todos os aminoácidos possuem isomeria ótica. Os aminoácidos possuem nomes particulares e a sua grande importância se deve ao fato de ser constituínte das proteínas.

2) Classificação
A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH Em relação a esse critério existem três tipos de aminoácidos I) II) III) Compostos de caráter neutro Compostos de caráter ácido Compostos de caráter básico

Os aminoácidos de caráter neutro possuem um grupo –NH2 e um grupo COOH. Lembre-se de que o grupo –NH2 é capaz de receber próton o que lhe confere caráter básico. Exemplo:
H + H
+ +

H R N H

..

R N H H

..

2

Então um radical ácido mais um radical básico, resulta em uma molécula, com caráter neutro. Exemplos: O O O CH3 * * * CH2 CH C OH CH CH C OH CH3 CH C OH CH3 OH NH2 NH2 NH
2

Alanina

Serina ( O -OH no Carbono 3 não nem ácida nem básica)

Valina

I - Os aminoácidos que possuem duas carboxilas e apenas um grupo amino são aqueles de caráter ácido. Exemplos:

O HO C CH2

O * CH NH2
ácido aspártico

O HO C CH2

O * CH2 CH NH2
ácido glutâmico

C OH

C OH

II) Os aminoácidos de caráter básico possuem um grupo –COOH e mais de um grupo NH2 Exemplos: O * CH2 CH2 CH2 CH2 CH C OH

NH2
Lisina

NH2

B) Quanto ao tipo de cadeia Os aminoácidos podem ser classificados de cadeia alifática, de cadeia heterocíclica ou aromática. Exemplo:
O O CH2 SH * CH NH2 C OH H2 C H2 C N H CH2 O C C OH CH2 * CH NH2
Fenil-alanina (Aromática)

C OH

Cisteína ) (Alifática

Prolina ( Heterocíclica)

leucina.0 6. Destes apenas oito não são sintetizados nos mamíferos e. lisina.6 6.0 CHCH2CH3 CH3 Isoleucinae I ou Ile ou Ileu 2. isoleucina. Estes aminoácidos são: triptofano.0 6.0 H CH3 Alanina Valinae CH(CH3)3 Leucinae CHCH(CH3)3 L ou Leu 2.1 Continua .3 C) Em relação aos animais À primeira vista. portanto eles são necessários na dieta alimentar. poderíamos imaginar a existência de um número muito grande de aminoácidos.6 6. São denominados de aminoácidos não essenciais.4 9. 3) Aminoácidos encontrados nas proteínas COOH H2N R H H Ou C COOH R H2N Estrutura de R Aminoácidos Neutros Nome Glicina Abreviações Pka α-COOH G ou Gli A ou Ala V ou Val 2.6 9.7 6.7 9. Na prática. fenilalanina.3 Pka α-NH2 pi 9.3 2. Eles são chamados aminoácidos essenciais ou indispensáveis.4 9. valina. treonina e metionina.3 2. a hidrólise das proteínas (fonte de aminoácidos) só produz cerca de 20 aminoácidos. Os demais aminoácidos são sintetizados pelos animais e em conseqüência não são obrigatórios a sua presença nos alimentos.

5 CHOH CH3 Treoninae T ou Tre ou Thr 2.7 O HO C CH HN CH2 CH2 CH OH Hidroxiproli Hyp ou Hipro na 1.2 9.8 2.o 2.2 9.9 CH 2 CH 2 Prolina P ou Pro 10.1 5.2 Pka α-NH2 pi 9.4 5.5 5.8 5.4 5.0 .4 9.5 Fenilalaninae F ou Fen ou Phe Aspargina Glutamina N ou Asn Q ou Gln CH2 C NH2 O NH2 CH2CH2 C O CH2 N H O HO C CH HN CH 2 Triptofano W ou Tri ou Trp 2.3 6.2 10.7 6.4 Continuação da tabela de aminoácidos Estrutura de R Aminoácidos Neutros CH2 Nome Abreviações Pka α-COOH 1.8 9.1 5.6 6.1 8.3 Estrutura completa Serina CH2OH S ou Ser 2.3 Estrutura completa CH2 SH Cisteina C ou Cis ou Cys 1.7 6.6 Tirosina CH2 OH Y ou Tir ou Tyr 2.4 5.9 9.7 10.

1 CH2CH2SCH3 Metioninae 2.0 9. o próton da carboxila pode unir-se ao grupo amino.8 N CH2 e Histidina H ou His 1. solúveis em água e muito pouco solúveis no álcool etílico e solventes orgânicos. disso resulta "um sal interno" também denominado de "Zwitterion". .6 N H aminoácido essencial 4) Ionização dos aminoácidos A molécula de um aminoácido possui radical ácido e básico que pode ionizar-se conforme a natureza do solvente onde se encontra o aminoácido.2 9. Em geral os aminoácidos são sólidos.8 R contém grupamento ácido carboxila CH2COOH Ácido aspártico Ác.0 E ou Glu 2. Glutâmico D ou Asp 2.3 9.2 5.7 3.7 5.2 9.0 10.8 3.3 Pka α-NH2 pi 9.2 7.2 9.2 CH2CH2COOH R contém grupamento básico CH2CH2CH2CH2NH2 Lisinae K ou Lis ou Lys 2.5 Estrutura de R CH2 CH2 S S Nome Cistina Abreviações Pka α-COOH Cis-Cis ou Cys-Cys M ou Met 2. Como no exemplo seguinte.8 9.8 Arginina NH CH 2(CH 2)2NH C NH 2 R ou Arg 2. Na água.1 9.

6. a molécula desse aminoácido estará neutra . positiva ou negativa) que vai aparecer depende do meio onde o aminoácido é dissolvido. Um aminoácido sofre ionização em solução aquosa. numa solução. Então o mesmo aminoácido pode sofrer cataforese ou anaforese conforme o pH da solução onde esse aminoácido é colocado.0 .. Assim por exemplo: CH3 * CH NH2 O C OH Alanina pHi = 6. Dependendo se o aminoácido estiver em solução ácida ou básica sofre cataforese ou anaforese Eletroforese é o movimento de migração de agrupamentos eletrizados para um eletrodo.6 O R CH NH2 .0.0. o pH dessa solução é chamado de pHi. Isto quer dizer que as cargas positivas igualam-se com as cargas negativas desse aminoácido. o pHi é aproximadamente 5. Da mesma forma. O R CH NH2 C OH + HO - R CH NH2 C O - + H2O Portanto os aminoácidos possuem caráter anfótero. quando íons positivos migram para o ânodo. Chama-se de cataforese o movimento da partícula de carga negativa migrando para o cátodo. Nos aminoácidos neutros (monoamino-monocarboxílico). Numa solução onde o pH é igual ao pHi do aminoácido em questão. C OH O R CH + C O NH2 H (Sal interno ou zwitteríon Em solução ácida o aminoácido comporta-se como uma base O R CH NH2 . C OH O + H + R CH + C OH NH2 H O Em solução básica o aminoácido se comporta como um ácido.5 . temos anaforese. Nos aminoácidos (monoamino-dicarboxílico) o pHi será num meio bastante ácido ou seja. aproximadamente 3.0 a 10..ou seja ponto isoelétrico. Vimos que a natureza da carga (neutra. Já nos aminoácidos básicos (diamino ou poliamino-monocarboxílico) o pHi é de 9. Vamos preparar uma solução onde o aminoácido não sofra eletroforese.

e a proteína conhecida como ferritina armazena ferro.7 Ao passo que: CH2 * CH NH2 NH2 O C OH Lisina pHi= 9. que transporta oxigênio dos pulmões para outros tecidos ao longo de todo o corpo. penas. constituintes importantíssimos de todos os organismos. entretanto. 5) Proteínas Existe um sem número de compostos químicos que são absolutamente essenciais a existência até mesmo dos organismos mais simples. e as proteínas envolvidas na coagulação do sangue. Do mesmo modo que carboidratos e os ácidos nucléicos. As proteínas são moléculas grandes.74 HOOC CH2 * CH NH2 O C OH Ác. proteínas são polímeros. Este número gigantesco é necessário a fim de satisfazer às inúmeras funções que a proteínas exercem em nossos corpos. Nenhum deles. aspártico pHi = 2. a maior parte da informação genética transmitida de um organismo ao seus descendentes se expressa através da síntese das proteínas apropriadas. Estima-se que o homem contenha mais de um milhão de diferentes tipos de moléculas de proteína. As proteínas são construídas a partir de compostos de baixo molecular que contêm pelo menos um grupo amino e uma . As proteínas conhecidas como enzimas catalisam e regulam praticamente todas as reações biológicas. a insulina. Outras têm a função de armazenagem: a proteína da clara de ovo armazena aminoácidos para uso futuro.77 A figura mostra um aparelho para eletroforese. as outras moléculas biológicas de alto peso molecular. Dentre as proteínas envolvidas em transporte está a hemoglobina. C e D são catiônicos e migram para o eletrodo negativo. B existe como um ânion e ele se movimentam para o eletrodo positivo. As proteínas estruturais são os principais constituintes dos tecidos conjuntivos. O Aminoácido A está na forma de zwitterion e não migra. que se combina e neutralizam os efeitos dos corpos estranhos. Realmente. Dentre as proteínas que agem como agentes de proteção estão os anticorpos. Algumas outras proteínas são toxinas: a maioria dos venenos de cobras e a toxina bacteriana que causa o botulismo são exemplos. Outros grupos de proteínas também incluem o material de fiação secretado pelas aranhas e bicho-da-seda para formarem sus teias ou casulos. os principais constituintes dos músculos. escamas. unhas e cascos. apresenta funções tão variadas e interfere com tantos processos vitais como as proteínas. As proteínas contrácteis. cartilagens e ligamentos bem como da pele. cabelos. Algumas proteínas como. seus pesos moleculares variam desde alguns milhares até diversos milhões. são responsáveis pelos movimentos do corpo. por exemplo. são hormônios e intervêm na regulação dos processos fisiológicos.

000.000 65. glicídeos e lipídeos. As proteínas simples são proteínas no seu estado natural. etc. Elas constituem-se junto com os lipídios e glicídios nos alimentos os constituintes essenciais para os seres humanos. Assim as proteínas (do grego próton = primeiro) são macromoléculas que resultam principalmente da condensação de aminoácidos. Estas macromoléculas possuem pesos moleculares que variam desde alguns milhares até vários milhões. apresentam menor peso molecular e podem ser classificados em: A) Proteínas simples Ou Holoproteínas São aqueles que por hidrólise só produzem aminoácidos B) Proteínas complexas São proteínas que por hidrólise produzem aminoácidos e outras Ou heteroproteínas substâncias Estas substâncias que não são aminoácidos são denominadas de grupos prostético e podem ser ácido fosfórico.M aproximado 28. se constituíndo nos mais complexos compostos conhecidos. de animais e vegetais. conhecidos aminoácidos. Vejamos alguns exemplos: Proteína Gliadina Albumina Hemoglobina Caseína Vírus 5.000 As proteínas são divididas em dois grupos de acordo com o peso molecular das mesmas.1. encontrado nos animais e vegetais. Os peptídeos são produtos de hidrólise já avançadas das proteínas. ou seja. Exemplo de dipeptídeo: O H2 N CH 2 C NH CH CH3 Glicilalanina Gly-Ala O C OH Foi convencionado que se deve representar e dar nome aos peptídeos colocando-se o grupo αamino à esquerda e grupo carboxila livre à direita.000 375. . Temos as Proteínas simples e os Peptídeos.000 42.Classificação Encontrada trigo ovo sangue leite P. Da extraordinária diversidade de funções e propriedades das proteínas surgem diferentes números e combinações estruturais de apenas uns poucos aminoácidos. Portanto o dipeptídeo Glicilalanina representa o dipeptídeo onde a glicina o aminoácido N-terminal e alanina o aminoácido C-terminal.000 250.8 carboxila.

Exemplo clorofila e hemoglobina. magnésio . arenque Prolamina e glutelinas . peso molecular.São aquelas onde o grupo prostético é o ácido fosfórico.nos cereais As heteroproteínas podem ser classificados de acordo com grupos prostético. etc. etc.o mais importante e que eles contém Um metal como o ferro. São coloridos daí o prefixo cromo = cor Estas proteínas dão por hidrólise ácidos nucleicos como grupos prostético. Os principais grupos são: I) Fosfoproteínas. Os principais grupos são: I) II) III) IV) V) Albumina .na clara do ovo Globulina .9 Holoproteínas Proteínas por hidrólise só produzem aminoácidos por hidrólise produzem aminoácidos Heteroproteínas e mais grupo prostético Proteínas Peptídeos são compostos resultante da hidrólise dos proteínas Os holoproteínas podem ser classificados em diversos grupos conforme a solubilidade.no pâncreas. coagulação por calor.Seroglobulina do sangue Histonas. Exemplo: caseína Do leite II) Cromoproteína O grupo prostético é a porfirina . no rim Protamina -esperma do salmão. Exemplo no vírus O radical prostético é um glicídeo III) Nucleoproteína IV) Glucoproteínas V) Liproproteína O radical prostético é um lipídeo .

.2. Dessa forma são sintetizadas cadeias condensadas de peptídeos que podem ser representados como: . se deve a reação da proteína da pele com o vapor de ácido nítrico. . . Ligação Peptídica H O R C C O H + H O R C C O H H NH H O R C C NH2 N H O NH2 R C C OH H A ligação que vimos anteriormente é denominada de ligação peptídica e é indicada por C NH O Os aminoácidos podem condensar-se resultando em moléculas dipeptídicas.3.10 5. . etc. b) Reação da Ninhidrina Aquecendo-se uma proteína e depois adicionando-se a nihidrina forma-se uma coloração azul por causa da reação desse reagente com os aminoácidos presentes na proteína.Reações de Caracterização das proteínas São reações que produzem coloração que caracterizam as proteínas: a) Reações Xantoproteicas Quando se trabalha com ácido nítrico e o vapor do reagente entra em contato com a mão. tripeptídica. 5. Na molécula de um aminoácido a carboxila de uma molécula pode ligar-se ao grupo amino de outra molécula. tetrapeptídicas. Esta reação que colore o local de contato. a pele fica amarelada.Ligações Peptídica Os aminoácidos possuem a capacidade de condensar-se. O C NH O C NH O C NH . .

podemos construir estruturas que não funcionam pelo fato de colocar seqüências erradas de aminoácidos. também na construção de uma proteína. Atualmente uma nova abordagem na produção de insulina humana utilizando um processo de recombinação do DNA e permite a produção de insulinas com muito poucos problemas de alergia. Os seres humanos utilizam principalmente os aminoácidos na forma L. Estas considerações estão relacionados com o conceito do sítio ativo da proteína em relação a enzima. Assim como com 26 letras podemos escrever milhões de palavras diferentes com 20 ou mais aminoácidos podemos encontrar milhões de diferentes proteínas.240. Eles são excretados sem alterações isomerizado aos isômeros L correspondentes ou metabolizados através de outros caminhos. Por isso a seqüência correta de como estão ordenados os aminoácidos são de fundamental importância. da mesma forma como pequenos erros de pronúncia. 1 .11 A ninhidrina é utilizada em cromatografia de papel.4. Pois esta incorreção quase insignificante é responsável pela doença denominada "anemia falciforme" (Os glóbulos vermelhos no sangue tem configuração de uma "foice" e não de uma forma de arredondada como é o normal). etc. Já para um decapeptídeo (10 aminoácidos) existem 2010 = 10. Os Daminoácidos não são incorporados nas proteínas. Isto é uma coincidência feliz para algumas pessoas que possuem diabete. não apenas por sua composição em aminoácidos. Para todos os peptídeos. possuem moléculas de proteínas quase idênticas. átomos suficientes para construí-la. exceto para os mais simples. mas por possuírem as mesmas propriedades bioquímicas.000. Não somente pela variedade de diferentes moléculas de insulinas entre os mamíferos terem estruturas primárias similares. não nos impede que entendamos o que se fala. pois não existiriam na terra. arroz. Mas às vezes pequenas imperfeições1 na seqüência não impede que a proteína funcione. mesmo com a seqüência correta.000 de possibilidades. a proteína pode não funcionar e outras vezes uma mudança aparentemente insignificante pode ter um efeito desastroso.Determinação das estruturas das proteínas Uma proteína ou um peptídeo pode diferir de outros. considerando-se 20 aminoácidos. A insulina é um exemplo desse surpreendente fenômeno. uma condição herdada e que vai se tornar fatal para essa pessoa. mas que desenvolveram alergia a um tipo particular de insulina. Já um peptído com 20 aminoácido no qual uma molécula de 2020 seria impossível de se obter. Mas às vezes. como revelador a qual permite reconhecer os aminoácidos. em muitos casos . Eles podem freqüentemente ser tratados com insulinas derivada de outra espécie que não produza reação alérgica. Um fato interessante a respeito dos organismos vivos é que sistemas que diferem em algumas unidades . mas também pela seqüência em que estes aminoácidos estão dispostos. Os aminoácidos essenciais que o homem necessita ele encontra nos alimentos ( trigo. Assim alterações em algumas unidades de aminoácidos não causam mudança na proteína e nem alteram os seus efeitos fisiológicos. o número de seqüências são enormes. O 2 O OH OH Ninhidrina + R CH COOH N H H -H2O O N O + R C - O H + CO2 + H3O + O O Um composto de cor Azul 5. milho. Algumas pessoas têm hemoglobina com uma pequena incorreção num aminoácido entre 300 unidades.000. Da mesma forma que nós podemos escrever palavras erradas em português. Para se ter idéia desses valores.). em um tripeptídeo estruturalmente diferente é de 20 X 20 X 20 = 203 = 8.

então. primeiro eles são hidrolisados.A Determinação da Composição em Aminoácido Para determinar-se a composição em aminoácido ou peptídeo. Os aminoácidos com cadeia laterais básica levam um tempo muito grande para emergir e foram analisados usando-se uma coluna menor. uma solução contendo os compostos a serem separados é introduzida no topo de uma coluna carregada com grânulos de compostos a serem separados é introduzida no topo de uma coluna carregada com grânulos de um adsorvente sólido.A separação cromatográfica de uma mistura de aminoácidos usando-se coluna de um sal de poliestireno sulfonado. Um processo de cromatografia é então geralmente usado para separar os aminoácidos. aquecendo-se a proteína em solução seis molar de ácido clorídrico durante 24 horas a 100-120 0C. Como os compostos são adsorvidos em diferentes graus pelo sólidos. desta forma ocorre a hidrólise total com a liberação dos seus constituintes. eles deslocam-se coluna abaixo em velocidade diferentes Para a separação dos aminoácidos.12 5. freqüentemente a alumina. Um solvente vertido no topo da coluna passa através desta e sai embaixo. Em Alguns tipos de cromatografia.5. sílica ou amido. A intensidade da cor formada pela reação da ninidrina e o eluente emergente da coluna é representada graficamente versus o volume do eluente. Na cromatografia em coluna. Esta mistura é. os compostos são separados aproveitando-se os diferentes graus com que são adsorvidos por algum material Fig. separada e a quantidade de cada um dos seus constituintes determinada.Na+ . 1. usam-se freqüentemente como sólido partículas de poliestireno que foram sulfonadas e tratadas com base para introduzirem-se funções iônicas de sulfonato (SO3-). CH2 CH n CH2 CH n NaOH CH2 CH n SO3H SO3.

portanto. Adiciona-se ninidrina à solução emergente da coluna.A Identificação dos Aminoácidos N-Terminal e C-Terminal Desde que se conhece a composição em aminoácidos de um peptídeo ou de uma proteína. Os aminoácídos que são mais positivamente carregados na solução tendem a mover-se mais lentamente por causa de interações mais fortes com os grupos sulfonatos que são negativos.13 A mistura de aminoácidos é adicionada no alto da coluna e uma solução aquosa de acidez fixa (pH) é passada coluna abaixo.Processo se repete como em 1 e 2. Um método de se determinar o aminoácido N-terminal envolve a reação com 2. Etapa um . 6. pertence ao aminoácido N-terminal.4-dinitrofluorbenzeno O H2N R NO2 O2N O R1 R2 O NH R O O COH O2N NO2 F CH C NHCHC NHCHC O R1 R2 O O COH CH C NHCHC NHCHC Produto 1 Etapa dois. este composto sofre substituição nucleofilica por um grupo amino mais facilmente do que a maior parte dos haletos de aríla . um instrumento que fornece uma representação gráfica como a da fig.Hidrólise da ligação peptídica NO2 O2N O NH R1 ligação peptídica O R2 O O COH H3O+ O2N NO2 O NH CH C OH R CH C NHCHC NHCHC R Produto 1 Etapa 3. A intensidade da cor desenvolvida na porção da solução contendo cada aminoácido indica quanto deste aminoácido particular está presente. 5. que está disponível para esta reação. resultando a liberação de outros amino-ácidos H2NCHCOOH + H2NCHCOOH + Outros aminoácidos R1 R2 . 1.O único grupo amino em a de uma proteína ou peptídeo. emergem em tempos diferentes. Devido à presença dos dois grupos nitro fortemente retiradores de elétrons. O processo total da separação é efetuado automaticamente em um analisador de aminoácidos.4-dinitrofluorobenzeno. Os aminoácidos movem-se coluna abaixo a velocidades que dependem de suas estruturas e basicidades e. como se pode determinar a seqüência em que eles se dispõem? É relativamente fácil determinarem-se os aminoácidos N-terminal e C-terminal.Reação com 2.

Gly. seis tripeptideos têm esta composição (Gly-Ma-Ser. Entretanto. o aminoácido N-terminal estará presente na formado derivado N-2 . desta forma. Quando a hidrólise de uma proteína ou peptídeo é catalisada por carboxipeptidases. Val]. Estas enzimas. Ser. A hidrólise completa de Z. Asp. A reação do tripeptídeo A com 2. As carboxipeptidase catalisam a hidrólise Aqui O H2N R R1 + H2N O Carboxipeptidase H2N O NHCHCOH R O NHCHCOH R1 NHCHC NHCHCOH 5. a glicina é o aminoácido que aparece primeiro e.4-dinitrofenila da alanina mais a glicina e serina livres.4-dinitrofluorobenzeno. H3O + Peptídeo Z Ala + Asp + Gly + Phe + Ser + Val Produto da hidrólise completa. . Gly-Ser. os outros aminoácidos estarão presentes sem substituições. Vamos usar estas técnicas para determinar a seqüência em aminoácidos de um tripeptideo.7) Determinação da seqüência de aminoácidos Na seção precedente aprendemos que os processos de identificação dos aminoácidos C-terminal e N-terminal permitem-nos determinar a seqüência de um tripeptídeo. Ser. Portanto. Como podemos determinar a seqüência de um peptídeo mais longo? O artificio usado pode ser ilustrado com um exemplo simples. estabelecese. seguida pela separação e determinação quantitativa dos seus aminoácidos. Pela análise da mistura de aminoácidos. uma alanina e uma serina.Gly-Ser. Tratando-se com uma carboxipeptidase. o aminoácido C-terminal é o primeiro a aparecer na solução.4-dinitrofenila. isoladas do pâncreas.14 Depois da hidrólise e separação. a identidade do aminoácido N-terminal. Considere um hexapeptídeo que chamaremos Z.Gly). O peptídeo Z é então sujeito à hidrólise parcial. Os aminoácidos foram escritos em ordem alfabética e separados por vírgulas uma vez que a seqüência em que aparecem não é conhecida. portanto.Gly. seguida de hidrólise.Ala. No processo para determinação do aminoácido C-terminal faz uso de enzimas como das como carboxipeptidases. separado e caracterizado. é facilmente identificado. o aminoácido N-terminal é a alanina. Ala. obtida por sua hidrólise.O derivado N-2 .Gly-Ala e Ser-Ala. Ala-SerGly. Phe. o tripeptídeo A contém uma glicina. que chamaremos A.4-dinitrofenila tem cor amarela. mostra que ele tem a composição [Ala. catalisam somente a hidrólise da ligação peptídica que une o aminoácido C-terminal à cadeia. O tripeptídeo A deve ser Ala-Ser. é C-terminal. produzo derivado N-2.

Para determinar-se quais as cisteinas que estão ligadas através de ligações dissulfidicas. contém uma alanina. Através da identificação dos aminoácidos N-terminal e C-termínal. A hidrólise completa. A seqüência total pode ser deduzida pela combinação dos fragmentos. além de aminoácidos individuais. inclusive para a enzima glutamatodesidrogenase bovina. foram determinadas sequências para diversas proteínas maiores.Gly. contém dois tripeptídeos (A e B) e um dipeptídeo (C). Esta técnica foi usada pela primeira vez para se determinar a seqüência em aminoácidos da insulina bovina. Observe que a insulina tem duas cadeias de aminoácidos mantidas unidas pela ligação dissulfidica entre cisteinas. Ela possui também uma ligação dissulfidica entre duas cisteinas na cadeia A. mostra que o peptídeo A. Seguida da separação e determinação quantitativa dos aminoácidos.15 Peptídeo Z H3O+ Ala. Gly. por exemplo. sua seqüência é definida como sendo Ala-Ser. Ala-Ser-Gly Gly-Phe-Asp Val-Ala Peptídeo A Peptídeo B Peptídeo C Cada peptideo representa um segmento da cadeia original do peptídeo Z. que tem 506 aminoácidos. Val + aminoácido Peptídeo A Peptídeo B Peptídeo C Produtos da hidrólise parcial A hidrólise é efetuada de modo incompleto de forma a reter algumas das ligações peptídicas. uma proteína pequena com 51 aminoácidos. . A combinação dos segmentos Val-Ala Ala-Ser-Gly Gly-Phe-Asp indica que a seqüência do peptídeo Z deve ser Val-Ala-Ser-Gly-Phe-Asp A estratégia para determinar-se a seqüência em aminoácidos de uma proteína ou peptídeo é através da obtenção de um grupo de fragmentos que se superpõem e cujas seqüências podem ser determinadas. efetuou-se a hidrólise parcial a fim de obterem-se fragmentos menores que mantivessem as ligações dissulfídicas intactas. Através do uso de processos do tipo descrito. A composição e seqüência de cada peptídeo são determinadas. A hidrólise parcial do peptideo Z levou à formação de uma mistura que. Phe + Ala. A insulina é um hormônio que tem um papel importante no controle do nível de glicose.) As seqüências dos outros peptideos são determinadas de modo semelhante. (O peptídeo A foi usado como um exemplo na seção anterior. Gly. Ser + Asp. uma glicina e uma serina.

O número de aminoácidos de cada tipo e a ordem de suas uniões através de ligação covalente (peptídica e dissulfídica) determinam que a proteína seja reconhecida como primária.Estruturas das Proteínas A.16 6.Vamos supor um colar: as "contas" do colar representam as moléculas dos aminoácidos. As moléculas em seqüência podem ser iguais ou diferentes. . Nos exemplos seguinte está ilustrado um sequencia de aminoácidos. Em última instância depende da seqüência de aminoácidos e das disposições das ligações dissulfídrica entre as cisteína. Vamos enrolar o colar no dedo formando uma espiral. Diferenças pequenas na estrutura primária tem pouco efeito na atividade biológica. terciária e quatenária. teremos uma estrutura primária. Essa é a estrutura secundária de uma proteína. secundária. Insulina. B) Estrutura Secundária Imagine uma estrutura primária com as moléculas lineares. Ex. Se a molécula de aminoácido dispõe apenas em seqüência.Estrutura Primária Como se dispõem no espaço uma molécula tão grande como a de uma proteína? Após minuciosos estudos chegou-se a conclusão de que moléculas de aminoácidos formam estruturas classificadas de primária. Ex. Temos uma seqüência como as pedras de um jogo de dominó.

Um exemplo de como se forma as pontes de hidrogênio está indicado abaixo.17 A molécula espiral ou helicoidal é mantida graças as pontes de hidrogênio entre as moléculas que se aproximam na espiral. pena. como a queratina encontrada na unha. Esta estrutura é a terciária. Nesse grupos estão as proteínas fibrosas. C) Estrutura terciária Imagine agora uma corda comum Vamos supor que esta corda representa uma proteína com estrutura secundária. chifre. Com este tipo de estrutura temos a hemoglobina. Agora tomemos um pedaço dessa corda e coloquemos no chão deixando-a se contorcer como quando a gente solta um fio de macarrão no prato. . lã. pele. cabelo. casco. seda.

se nós esticarmos a corda temos a secundária. podem alterara essa estruturas. e se destorcermos os fios da corda temos uma primária. Um aquecimento. pois quebramos as suas pontes de hidrogênio. Assim por exemplo ao aquecermos o ovo. D) Estrutura quaternária Resulta da reunião de várias espirais. . estamos desnaturando a sua proteína. uma proteína globular É interessante notar que certas proteínas . uma mudança no pH etc.18 Então este amontoado de corda representa uma estrutura terciária. desse modo. como por exemplo a hemoglobina do sangue só são ativas quando tem estrutura terciária e quaternária bem definidas. assumindo formas espaciais bem definidas: como por exemplo. a proteína perde a sua ação fisiológica e dizemos que foi desnaturada.

Conforme o esquema abaixo. é que os reagentes( denominados de substrato = S) se unem temporariamente a enzima (E). traduzido pelos nossos movimentos. Vejamos o exemplo abaixo.5 C) os compostos orgânicos "queimam" suavemente". A hipótese mais aceita (simplificada).Enzimas Enzimas (do grego zime = levedura) são proteínas complexas que agem como catalisadores nos processos biológicos. que são moléculas menores. pois como toda a proteína .19 7. vitaminas . a enzima tem uma configuração espacial muito bem determinada. para manter a temperatura do nosso organismo. Por exemplo. . Freqüentemente uma molécula de enzima consegue provocar as reação em dezenas de milhares de moléculas reagentes. formando um complexo (ES). energia mecânica. para explicar o mecanismo da ação enzimática.etc. que logo após se decompõem formando o produto (P) desejado regenerando a enzima. para queimar uma substância orgânica nós precisamos de temperatura elevada. produzindo calor. Sem ação enzimática não existiria vida. E +S ES reação reversível ES P+E As catálises enzimáticas são altamente específicas. Normalmente a enzima é uma proteína complexa ou conjugada: Apoenzima + Coenzima = holoenzima (proteína) (Grupo prostético) enzima ativa Isto indica que a proteína só se torna uma "enzima ativa" quando auxiliada pelas coenzimas. mas no nosso organismo (36. pois todas as reações que ocorrem nos seres vivos são catalisadas por enzimas. Tudo isso só é possível graças a ação de inúmeras enzimas presentes no nosso organismo.

Vejamos em primeiro lugar os constituintes dos ácidos desoxiribonicleicos (DNA) e ribonucleico (RNA) a) D-Ribose 5CH OH 2 O 4 3 OH OH 1 2 OH b) Desoxi.D-Ribose CH2OH O OH 3 H OH Observe que nesta estrutura foi removida a hidroxila no carbono 2 c) O ácido fosfórico esterifica a hidroxila da ribose. tiamina e uracilo. 5 2OH CH O 4 3 OH OH 1 2 O O P - OH O d) Bases Temos duas espécies de bases: as pirimídicas e as purínicas As bases pirimídicas –são derivadas da pirimidina e são apenas três: citosina. 8. .Ácidos Nucleicos DNA.ácido ribo-nucleico Estes ácidos são os responsáveis pela reprodução das células. para que o encaixe não seja possível e a reação não se efetue.ácido desoxi ribonucleico RNA.20 O complexo enzima-substrato (ES) é formado por um encaixe semelhante "chave-fechadura": basta o reagente S ser um pouco diferente. produzido por micróbios e bactérias que resultam em doenças. Muitos medicamentos modernos funcionam "bloqueando" o encaixe das enzimas.

. Estrutura do DNA No DNA participam as seguintes moléculas: a) o açúcar que é desoxiribose.T Vamos imaginar a construção da molécula de DNA Primeiro pensemos na seqüência linear da esterificação do ácido fosfórico com a OH.chamaremos de P c) c) as bases: Adenina. No entanto existe uma seqüência com determinadas restrições na formação desses ácidos nucleicos.são derivados da purina.21 NH2 N N Pirimidina OH CH3 OH T OH N OH N Uracilo U N N C N N Timina OH Citosina Bases purínicas.da desoxiribose. Embora se ache que sejam poucas as bases presentes (cinco) a associação entre elas pode formar um número quase infinito de combinações .chamaremos de S b) o ácido fósfórico. Guanidina.G. As moléculas estão alternadas nesta seqüência.A . São apenas duas : adenina e guanina 2 1N 3 N 4 5 N 7 9 NH 8 6 Purina Adenina. por isso há tão grande diversificação genética.C e Timina.é o 6-amino purina = A Guanina.é 2-amino-6-hidroxi purina = G São apenas essas oito substâncias que formam os ácidos nucleicos responsáveis pelo código genético. Citosina.

Baum 2) Química Orgânica 1a ed. Hill . Setsuo-Yoshinaga Disciplina Qui.22 Agora imaginemos duas fileiras colocadas paralelamente.G . Vamos ligar estas moléculas S dessa fila de modo semelhante aquela escada de corda usada pelos marinheiros.C e Uracilo – U O RNA forma também molécula helicoidal análoga à do DNA. John W. Citosina. Agora ao invés de desoribose temos ribose. Dorothy M. Estas bases ligam-se entre si por pontes de hidrogênio.201. Luciano do Amaral 3) Química Orgânica . Bibliografia 1) Chemistry and Life an Introduction to General. Feigel . Renato A Paim Halfen . Agora baste torcer a escada e teremos o modelo do DNA (dupla hélice) apresentado por WatsonCrick Estrutura do RNA O RNA apresenta uma estrutura semelhante ao DNA. Stuart J. Ao invés da tiamina temos o uracilo.Introdução à Química Orgânica Prof. Organic and Biological Chemistry -4a ed. Guanidina. no RNA participam: a) o açúcar – a ribose b) o ácido – H3PO4 – P c) as bases: Adenina – A. Então. Para ligar as moléculas de S vamos utilizar sempre duas moléculas de base sendo uma pirimídica (A ou G) e a outra purínica (C ou T).Ricardo Feltre. volume 4 . .

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