Ciclo de Krebs

O ciclo de Krebs, tricarboxílico ou do ácido cítrico, corresponde a uma série de reações químicas que ocorrem na vida da célula e seu metabolismo. Descoberto por Sir Hans Adolf Krebs (1900-1981). O ciclo é executado na matriz da mitocôndria dos eucariotes e no citoplasma dos procariontes. Trata-se de uma parte do metabolismo dos organismos aeróbicos (utilizando oxigênio da respiração celular); organismos anaeróbicos utilizam outro mecanismo, como a fermentação lática, onde o piruvato é o receptor final de elétrons na via glicolítica, gerando lactato.[1] O ciclo de Krebs é uma rota anfibólica, ou seja, possui reações catabólicas e anabólicas , com a finalidade de oxidar a acetil-CoA (acetil coenzima A), que se obtém da degradação de carboidratos, ácidos graxos e aminoácidos a duas moléculas de CO2. Este ciclo inicia-se quando o piruvato que é sintetizado durante a glicólise é transformado em acetil CoA (coenzima A) por acção da enzima piruvato desidrogenase. Este composto vai reagir com o oxaloacetato que é um produto do ciclo anterior formando-se citrato. O citrato vai dar origem a um composto de cinco carbonos, o alfacetoglutarato com libertação de NADH, e de CO2. O alfa-cetoglutarato vai dar origem a outros compostos de quatro carbonos com formação de GTP, FADH2 e NADH e oxaloacetato. Após o ciclo de Krebs, ocorre outro processo denominado fosforilação oxidativa.

Visão simplificada do Ciclo de Krebs
O ciclo do ácido cítrico começa com o Acetil-CoA, transferindo seu grupo acetila de dois carbonos ao composto receptor oxaloacetato, de quatro carbonos, formando um composto de seis carbonos, o citrato. O citrato então passa por uma série de transformações químicas, perdendo dois grupos carboxila na forma de CO2. Os carbonos liberados na forma de CO2 são oriundos do oxaloacetato, e não diretamente do Acetil-CoA. Os carbonos doados pelo Acetil-CoA se tornam parte do oxaloacetato após o primeiro passo do ciclo do ácido cítrico. A transformação dos carbonos doados pelo Acetil-CoA em CO2 requer vários passos no ciclo de Krebs. No entanto, por causa do papel do ácido cítrico no anabolismo (síntese de substâncias orgânicas), ele pode não ser perdido já que muitas substâncias intermediárias do ciclo também são usadas como precursoras para a biosíntese em outras moléculas. A maior parte da energia disponível graças ao processo oxidativo do ciclo é transferida por elétrons altamente energéticos que reduzem o NAD+, tranformando-o em NADH. Para cada grupo acetila que entra no cliclo de Krebs, três moléculas de NADH são produzidas (o equivalente a 2,5 ATPs).

Elétrons também são transferidos ao receptor Q, formando QH2. No final de cada ciclo, o Oxoalocetato de quatro carbonos é regenerado, e o processo continua.

[editar]Via metabólica do ciclo de Krebs
Dois carbonos são oxidados, tornando-se CO2, e a energia dessas reações é armazenada em GTP, NADH e FADH2. NADH e FADH2 são coenzimas (moléculas que ativam ou intensificam enzimas) que armazenam energia e são utilizadas na fosforilação oxidativa.
Passo Substrato Enzima Tipo da reação Reagentes/ Produtos/ Coenzimas Coenzimas Acetil CoA + CoA-SH H2O H2O NAD+ H2O NADH + H +

1

Oxaloacetato

Citrato sintase

Condensação

2 3

Citrato Isocitrato

Aconitase Isocitrato desidrogenase Isocitrato desidrogenase

Desidratação/Hidratação Oxidação

4

Oxalosuccinato

Decarboxilação Decarboxilação oxidativa Fosforilação ao nível do substrato Oxidação Adição (H2O) Oxidação

H+ NAD+ + CoA-SH GDP + Pi

CO2 NADH + H + + CO2 GTP + CoA-SH FADH2

5

-Cetoglutarato Cetoglutarato desidrogenase Succinil-CoA Succinil-CoA sintetase Succinato desidrogenase Fumarase Malato desidrogenase

6

7 8 9

Succinato Fumarato L-Malato

FAD H2O NAD+

NADH + H +

As principais etapas do ciclo de Krebs 1°: Oxalacetato(4 carbonos) Citrato(6 carbonos) O ácido acético proveniente das vias de oxidaçao de glicídios, lipídios e proteínas, combinam-se com a coenzima a formando o Acetil - CoA. A entrada deste composto no ciclo de Krebs ocorre pela combinação do ácido acético com o oxalacetato presente na

matriz mitocondrial. Esta etapa resulta na formação do primeiro produto do ciclo de Krebs, o citrato. O coenzima A, sai da reação como CoASH. 2°: Citrato (6 carbonos) Isocitrato(6 carbonos) O citrato sofre uma desidratação originando o isocitrato. Esta etapa acontece para que a molécula de citrato seja preparada para as reações de oxidação seguintes 3°: Isocitrato cetoglutarato (5 carbonos) Nesta reação há participaçao de NAD, onde o isocitrato sofre uma descaborxilação e uma desidrogenação transformando o NAD em NADH, liberando um CO2 e originando como produto o alfa-cetoglutarato 4°: cetoglutarato Succinato (4 carbonos) O -cetoglutarato sofre uma descarboxilação, liberando um CO2. Também ocorre uma desidrogenação com um NAD originando um NADH, e o produto da reação acaba sendo o Succinato 5°: Succinato Succinil - CoA O succinato combina-se imediatamente com a coenzima A, originando um composto de potencial energético mais alto, o succionil-Coa. 6°: Succinil-Coa Succinato Nesta reação houve entrada de GDP+Pi, e liberação de CoA-SH O succinil-CoA libera grande quantidade de energia quando perde a CoA, originando succinato. A energia liberada é aproveitada para fazer a ligação do GDP com o Pi(fosfato inorgânico), formando o GTP, como o GTP não é utilizado para realizar trabalho deve ser convertido em ATP, assim esta é a única etapa do Ck que forma ATP. 7°: Succinato Fumarato Nesta estapa entra FAD O succinato sofre oxidaçao através de uma desidrogenação originando fumarato e FADH2. O FADH2 é formado a partir da redução do FAD. 8°: Fumarato Malato O fumarato é hidratado formando malato. 9°: Malato Oxalacetato Nesta etapa entra NAD

O malat sofre uma desidrogenacão originando NADH, a partir do NAD, e regenerando o oxalacetato.

O cicl d Kr b e a respiração
A influência do ciclo de Krebs no processo da respiração celular começa com a glicólise, processo ocorrido no citoplasma de uma célula, onde a glicose, obtida através dos alimentos ingeridos, passa por uma série de dezreações químicas que culminam na formação de duas moléculas de ácido pirúvico. É a partir desse ponto que começa a participação do ciclo de Krebs na respiração propriamente dita. O ciclo de Krebs ocorre dentro da mitocôndria, logo as moléculas de ácido pirúvico têm que entrar nela. Esse processo só ocorre quando há moléculas de oxigênio suficientes para cada molécula de glicose; se há, na entrada do ácido pirúvico na mitocôndria faz com que o oxigênio reaja com o ácido formando gás carbônico e liberaos elétrons dos átomos de hidrogênio presentes na fórmula da glicose.Esses elétrons são transportados pelo NADH e o FADH, duas moléculas transportadoras. Os elétrons então se responsabilizam pela união de mais um átomo defósforo, com uma molécula de adenosina difosfato(ADP) formando a adenosina trifosfato o famoso ATP. Esta molécula de ATP então é que fornecerá a energia para a vida da célula e o transporte ativo de subst ncias pelo corpo.

Função anab lica do ciclo de Krebs
Os compostos intermediários do ciclo de Krebs podem ser utilizados como precursores em vias biossintéticas: oxaloacetato e a-cetoglutarato vão formar respectivamente aspartato e glutamato. A eventual retirada desses intermediários pode ser compensada por reações que permitem restabelecer o seu nível. Entre essas reações, que são chamadas de anapleróticas por serem reações de preenchimento, a mais importante é a que leva à formação de oxaloacetato a partir do piruvato e que é catalisada pela piruvato carboxilase. O oxaloacetato além de ser um intermediário do ciclo de Krebs, participa também da gliconeogênese. A degradação de vários aminoácidos também produz intermediários do ciclo de Krebs, funcionando como reações anapleróticas adicionais.

Cadeia respiratória
Orige : Wikipédia, a e cic pédia livre. Ir para: navegaç , pesq isa Est pá in ou s c o n o cit n nhu font ou f ênci , o q e comprome e s a credibilidade (desde junho de 2010 .   

   

 

    

  

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livros. No final da cadeia transportadora. libertando-se energia utilizável pela ATP sintase. que capta dois prótons H+. melhore es e artigo providenciando fontes fiáveis e independentes. [edi ar]Acep ores de hidrogênio da cadeia respiratória As moléculas de NAD. formando-se uma molécula de água. acadêmico Scirus A cadeia de transporte electrónico na mitocôndria é o local onde ocorre a fosforilaç o oxidativa em eucariontes. anteriormente formadas (Glicólise e Ciclo de Krebs). processo chamado de fosforilação oxidativa. Esta etapa ocorre nas cristas mitocondriais. O último aceptor de hidrogênios na cadeia respiratória é a formação de moléculas de ATP. As moléculas de NADH e de FADH2. É responsável pela maior parte de ATP da célula. onde se encontram transportadores proteicos com diferentes graus de afinidade para os elétrons. transferem os elétrons que transportam para as proteínas (Citocromos)da cadeia transportadora de elétrons. Ao longo da cadeia respiratória ocorre libertação gradual de energia. Os aceptores de hidrogênio que fazem parte da cadeia respiratória estão dispostos em sequência na parede interna da mitocôndria. O NADH e succinato produzidos no ciclo dos ácidos tricarboxílicos s o oxidados. a partir de ADP+Pi. de FAD e de citocromos que participam da cadeia respiratória captam hidrogênios e os transferem.Por favor. através de reações que liberam energia. dissipando-se alguma sobre a forma de calor. Cadeia respiratória é uma etapa da respiração celular. inserindo-as no corpo do te to por meio de notas de rodapé. Encontre fontes:Google notícias. Esta energia libertada vai ser utilizada na síntese de moléculas de ATP. enquanto que a molécula de FADH2 apenas permite a síntese de duas moléculas de ATP. Cada molécula de NADH permite a síntese de três moléculas de ATP. à medida que os elétrons passam de um transportador para outro.oxigênio. Cada molécula de NADH2 que inicia a cadeia " ! # # " . para um aceptor seguinte. os elétrons são transferidos para um aceitador final.

piruvato pode ser oxidado a CO2 no ciclo de Krebs e ATP gerado pela transferência de elétrons ao oxigênio na fosforilação oxidativa. a enciclopédia livre.[2] A import ncia da glicólise em nossa economia energética é relacionada com a disponibilidade de glicose no sangue. adocicado e " " (lýsis). A quebra glicolítica de glicose é a única fonte de energia metabólica em alguns tecidos de mamíferos e tipos celulares (hemácias. A oxidação de glicose a piruvato gera ATP pela fosforilação (a transferência de fosfato de intermediários de alta energia da via do ADP) a nível desubstrato e NADH. pesquisa Gli ólise (do grego antigo " " (glykýs). Alguns tecidos de plantas que são diferenciados para armazenar amido (como os tubérculos da batata) e algumas plantas aquáticas derivam a maior parte de sua energia da glicólise. na qual a glicose é oxidada produzindo duas moléculas de piruvato. 1 FADH2 + ½ O2 + 2 ADP + 2P 1 H2O + 2 ATP + 1 FAD Gli ólise Origem: Wi ipédia. através da fosforilação a nível de substrato. cérebro e esperma. Ir para: navegação. degradação) é a sequência metabólica de várias reações catalizadas por enzimas. $ Reação Global + . por exemplo). A glicose é o principal carboidrato em nossa dieta e é o açúcar que circula no sangue para assegurar que todas as células tenham suporte energético contínuo. quebra. Subsequentemente. a rota com o maior fluxo de carbono na maioria das células.[1] A glicólise é uma das principais rotas para geração de ATP nas células e está presente em todos os tipos de células.respiratória leva à formação de três moléculas de ATP a partir de três moléculas de ADP e três grupos fosfatos como pode ser visto na equação a seguir: 1 NADH2 + ½ O2 + 3 ADP + 3P 1 H2O + 3 ATP + 1 NAD Já a FADH2 formado no ciclo de Krebs leva à formação de apenas 2 ATP. O cérebro utiliza quase exclusivamente glicose como combustível. assim como com a habilidade da glicose gerar ATP tanto na presença quanto na ausência de oxigênio. muitos [1] microorganismos anaeróbicos são inteiramente dependentes da glicólise. que serão introduzidos na cadeia respiratória ou na fermentação. ATP pode ser gerado na ausência de oxigênio.[2] Glicose + 2 NAD + 2 ADP + 2 Pi -----------> 2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP + 2 H2O A glicólise é uma rota central quase universal do catabolismo da glicose. Entretanto. duas moléculas de ATP e dois equivalentes reduzidos de NAD+. se o piruvato e o NADH gerados na glicólise forem convertidos a lactato (glicólise anaeróbica). medula renal.

fermentava açúcares. que foi inicialmente elucidada por Gustav Embden e Otto Meyerhof.[1] A glicólise nas células procariontes ocorre no citoplasma e nas eucariontes ocorre no citosol. a seus homólogos nas leveduras e no espinafre. portanto.[1] Os primeiros estudos formais do processo glicolítico foram feitos em 1860.Fermentação é um termo geral para a degradação anaeróbica de glicose (glicóli e anaeróbica) ou outros nutrientes orgânicos para obtenção de energia. Entretanto. Em 1897. Harden recebeu o Prêmio Nobel da Química em 1929. como a de Entner-Doudoroff. A maior dificuldade na determinação da via é devido ao curto tempo de vida e baixas concentrações dos intermediários. a química dessa sequência de reações foi completamente conservada. o resto desse artigo usará o termo glicólise para explicar a via metabólica mais comum pela qual ocorre: a rota de Embden-Meyerhof. recebendo o Prêmio Nobel da Química em 1907. as enzimas glicolíticas dos vertebrados são intimamente similares. Eduard Buchner mostrou que o extrato obtido da maceração de leveduras. a glicólise é considerada a mecanismo biológico mais primitivo para obtenção de energia a partir de moléculas orgânicas. na sequência de aminoácidos e na estrutura tridimensional. Os princípios termodinâmicos e os tipos de mecanismos regulatórios que governam a glicólise são comuns a todas as rotas de metabolismo celular. quando Louis Pasteur descobriu que microorganismos eram responsáveis pela fermentação. O termo glicólise pode significar também outras rotas metabólicas. A mais comum e conhecida forma de glicólise é a rota de Embden-Meyerhof. % . o que faz a glicólise uma via metabólica muito rápida. servir como modelo para muitos aspectos das rotas metabólicas. mesmo isento de microorganismos vivos. Em 1905Arthur Harden and William Young mostraram que a zimase podia ser separada em 2 extratos: um contendo moléculas grandes e sensíveis ao calor (que hoje sabemos serem as enzimas) e uma fração de moléculas menores e pouco sensíveis ao calor (que sabemos hoje serem as coenzimas). A via glicolítica detalhada foi determinada em 1940. O estudo da glicólise pode. presente em todas as formas de vida atuais. e que estes só fermentavam o açúcar quando juntos. conservada como ATP. com as contribuições de Otto Meyerhof (Nobel da Medicina ou Fisiologia em 1922) e alguns anos depois por Luis Leloir (Nobel da Química em 1970). A glicólise diferen entre as espécies apenas em detalhes de sua regulação e no destino metabólico subsequente do piruvato formado. e chamou este extrato de zimase. No curso da evolução. por isto. História A glicólise foi a primeira rota metabólica a ser elucidada e é provavelmente a melhor compreendida. Os organismos primitivos se originaram num mundo cuja atmosfera carecia de O2 e. Louis Pasteur verificou que a levedura crescia mais de 10 vezes mais rápido quando digeria o açúcar na fermentação do que usando o oxigênio.

[1] Essa reação. A quebra dos seis carbonos da glicose em duas moléculas de piruvato com três carbonos ocorre em dez passos. -a Glicose-6-fosfato é um ponto de ramificação no metabolismo de carboidratos. os primeiros cinco dos quais constituem afas p paratória (fase de investimento) e os cinco seguintes. o cátion Mg2+ é indispensável para as reações. pelo contrário.[1][2] [editar]Fase 1: Preparação.[2] Trata-se de um dos três passos que regulam a glicólise. incluindo glicólise. Ela é um precursor para quase todas as rotas que utilizam a glicose. mantendo aprisionada dentro da célula. via da pentose fosfato e síntese de glicogênio.[2] Nesta fase. e processam cinco reações bioquímicas. a célula gasta duas -se moléculas de ATP.[editar]Seqüência da Glicólise Rotas da glicólise e gliconeogênese no fígado. catalisada pela enzimahexoquinase. a fas d g ração d ATP (fase de rendimento). ela se torna uma molécula carregada negativamente e é impossível atravessar passivamente a membrana celular. Ao adicionar um grupo fosfato à glicose. dando origem a glicose-6-fosfato e ADP. é irreversível sob condições fisiológicas devido a seu G° altamente negativo.[1] [editar]Reação 1: hexoquinase Na primeira reação. com o gasto energético de uma molécula de ATP. A fosforilação da glicose na primeira reação impede que esta sa ia da célula novamente (a glicólise realiza-se no citosol da célula). ela também pode &' & & & & & . De um ponto de vista oposto. Nenhuma energia é armazenada. regulação e gasto deenergia Na fase inicial preparatória da glicólise (fase de investimento). a glicose é fosforilada duas vezes por ATP e clivada em duas trioses fosfato. duas moléculas de ATP são investidas nas reações de fosforilação. a glicose que entra nos tecidos é fosforilada no grupo hidroxila em C .

No caso da hexoquinase. pois o verdadeiro substrato da enzima não é ATP-4.[2] As cinases são enzimas que catalizam a transferência de um grupo fosforil terminal do ATP para um aceptor nucleófilo. parte da hexoquinase se encontra ligada a porinas na membrana mitocondrial externa. assim. enzimas que catalizam a fosforilação da glicose. REF PRC PD E RP RPCFD Q PI E H GFED CB 812 68) 86 6 86 7 65 1 4 3210 )( e ç 2 f f ex eme e 81A)9 @609 2 6 86 7 65 1 4 3210 )( e ç 3 f f f e RE PB E Q PI E H GFED CB e ç 4 l e ç 5 l e ef f me e . embora a hexoquinase possa catalizar a fosforilação de outras hexoses comuns. [e Na reação 4. normalmente D-glicose.[1] Em muitas células.ser gerada a partir de outras rotas do metabolismo de carboidratos. via da pentose fosfato e gliconeogênese (síntese de glicose a partir de não-carboidratos). as quais dão a essas enzimas o acesso precoce ao ATP recém -sintetizado [2] conforme ele sai da mitocôndria. a célulainveste outra molécula de ATP para fosforilar a frutose6-fosfato e convertê-la em frutose-1. Esta reação é catalisada pela enzima aldolase.6-bisfosfato. Ocorre então a conversão da dihidroxicetona P em gliceraldeído 3P. como muitas outras cinases.6-bisfosfato é clivada em duas trioses: gliceraldeído-3-fosfato e dihidroxiacetona fosfato. uma aldose. catalisada pela enzima glicosefosfato-isomerase (também chamada de fosfoexose isomerase). a frutose-1. na reação subsequente (reação 4). o aceptor é uma hexose. e sim MgATP-2. requer Mg2+ para sua atividade. uma vez que o rearranjo dos grupos carbonil e hidroxil em C-1 e C-2 é uma preparação necessária para os próximos dois passos. uma cetose.[1] [e Na reação número 3. tais como glicogenólise (quebra de glicogênio). permitindo um sítio de entrada para a frutose da dieta na glicólise.[2] As hexoquinases. que é a enzima marca-passo da glicólise. tais como D-frutose e Dmanose. [e Na segunda reação. é convertida num processo de isomerização reversível em frutose-6-fosfato. a única triose que pode continuar sendo oxidada. Esta isomerização tem um papel crítico na química geral da via glicolítica. Esta etapa ocorre para deixar a molécula simétrica para a reação de clivagem na etapa seguinte. A hexoquinase. [e O gliceraldeído-3-fosfato e a dihidroxiacetona fosfato são isômeros facilmente interconvertíveis pela enzima triosefosfato isomerase. a glicose-6-fosfato. Esta é também uma reação irreversível e de controle desta via metabólica. a clivagem da ponte entre C-3 e C-4 pela aldolase requer um grupo carbonil em C-2. são uma família de isoenzimas tecido-específicas que diferem em suas propriedades cinéticas. A isoenzima encontrada no fígado e células do pâncreas tem um Km muito mais alto do que outras hexoquinases e é chamada de glicoquinase. A fosforilação que ocorre na reação seguinte (reação 3) requer que o grupo em C-1 seja primeiramente convertido de um carbonil para um álcool e. catalisada pela enzima fosfofrutoquinase.

a número 6 no seguimento da fase anterior.[editar]Fase 2: Produção de ATP e oxidação Na fase de geração de ATP (de rendimento). O fosfato restante é também rearranjado para formar outra ponte de fosfato de alta energia que é transferida ao ADP. preparando o substrato para a próxima reação. dando origem a 2-fosfoglicerato (grupo fosfato ligado ao carbono 2). formando-se então uma molécula de ATP e piruvato. a 1. o resultado da fase de geração de ATP é de quatro ATPs e dois NADH.3 BiP glicerato cinase. O saldo energético é de 2 moléculas de ATP e 2 NADH por molécula de glicose.3-Bifosfoglicerato (1. A ponte de fosfato de alta energia gerada nesta etapa é transferida ao ADP para formar ATP. catalisada pela enzima 1. O 2fosfoglicerato é desidratado formando uma molécula de água e fosfoenolpiruvato (PEP).3 BPG transfere um grupo fosfato para uma molécula de ADP dando origem a uma molécula de ATP e a 3fosfoglicerato. dando origem a 1. O resultado é uma produção global de dois moles de ATP. gliceraldeído-3-fosfato (uma triose fosfato) é oxidado pelo NAD e fosforilada usando fosfato inorgânico. [e A reação 9 é uma reação de desidratação catalizada pela enzima enolase.3 BPG). Como há dois moles de triose fosfato formados. foi devido a esta configuração energética que o grupo fosfato foi transferido da posição 3 para 2 na reação anterior. cada gliceraldeído-3-fosfato é oxidado (desidrogenado) pelo NAD+ (e o NAD+ passa a NADH) e fosforilado por um fosfato inorgânico. Esta é a primeira etapa da glicólise que sintetiza ATP diretamente na via. Esta reação é catalisada pela enzima Triose fosfato desidrogenase. [e Na reação 7. Tendo em conta que por cada molécula de gliceraldeído-3-fosfato produz-se duas moléculas de ATP. na glicólise são produzidos ao todo 4 ATPs e gastos 2. a enzima fosfogliceromutase reaposiciona a posição do grupo fostato 3Fosfoglicerato. [e Na reação 8. cVd aWSTc S aU V ca caTW b a` V Y XWVU TS e ç 6 T ef f e ge e uhgv si f s us t sr h q pihg fe cVdT aW T a ca b a` V Y XWVU TS e ç 7 F f gl ce c e ç 8 F f gl ce m e e uhwf sg h vif t x sr h q pihg fe uh sw t sr h q pihg fe e ç 9 e e ç 0 p l e v c e .[2] [e Na primeira reação desta fase. há transferência do grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para uma molécula de ADP. [e A reação 10. dois moles de NADH e dois moles de piruvato por mol de glicose. última desta via metabólica. catalizada pela enzima piruvato cinase. um composto altamente energético.

a ausência de oxigênio suficiente leva a reação do NADH com o piruvato. Uma vez transformado em acetil-CoA. ou usando outros aceptores de elétrons que não o oxigênio. como durante a hipóxia (falta de oxigênio). não há como gerar glicose novamente. ocorre a entrada de NAD e CoA-SH. gerando ainda mais energia. O piruvato. através do gasto de energia. onde será oxidado. No caso das leveduras e bactérias do gênero Zymonas. o produto da glicose piruvato . sendo este acetil-CoA usado para produzir energia (com oxigênio). Em ambos os casos. num processo chamado gliconeogênese. Os produtos da oxidação são oxidados pelo oxigênio na Fosforilação oxidativa. porque o organismo em questão não o possui ou porque esta via está bloqueada. outros animais e algumas bactérias. a partir de cada piruvato. íons férricos. como nitrato. produzindo NAD+ e etanol (como nos processos fermentativos do pão. o acetil-CoA vai para o ciclo de Krebs. produz-se um acetil-CoA. principalmente no fígado. há uma reação intermediária a qual transforma-se o Piruvato em Acetil-CoA. Desta forma. colesterol ou isoprenóides. corpos cetônicos. O Piruvato gerado na glicólise sofre desidrogenação (oxidação) e descarboxilação catalisado pelo complexo Piruvato desidrogenase. pois é irreversível. gerando NAD+ e ácido láctico (Fermentação láctica). Durante essas reações. produzindo CO2. e o NADH reduz o acetaldeído. Esta etapa é fundamental.. que regula a glicemia no sangue. processo essencial para manutenção do nível mínimo de glicose no corpo. ocorre a Fermentação alcoólica: o piruvato é descarboxilado. Fosforilação oxidativa . a glicólise gasta NAD+ e produz NADH. o oxigênio recebe estes elétrons.[editar]Após a glicólise [editar]Ciclo de Krebs (ou ciclo do ácido cítrico) Para o ciclo da glicose interagir com o ciclo de Krebs. Quando usado para produzir energia. ou seus derivados. não é realizado o ciclo de Krebs. dos vinhos e das cervejas). Para isso. [editar]Fermentação Anaeróbica A fermentação ocorre quando. através da enzima piruvato descarboxilase (ausente em animais). sem o qual certos tecidos morreriam. Na respiração aeróbica. Nesta etapa. pode ser transformado novamente em glicose. gerando acetaldeído. recebem estes elétrons. são produzidos 38 ATP por molécula de açúcar. este deve ser regenerado a NAD+. mas na ausência de oxigênio. Alguns microorganismos fermentam produzindo outras variadas substâncias. Como a quantidade de NADH na célula é limitada. No caso do ser humano. Somado com a glicólise. sulfato. primeiro presidente de Israel (produzindo acetona). gordura. é adicionada a coenzima A(CoA). alguma molécula deve receber estes elétrons que o NADH carrega. após a glicólise. como nos estudos de Chaim Weizmann. etc. água e GTP(energia). por não realizarem o ciclo de Krebs.

Este processo é denominado quimiosmose e origina energia potencial sob a forma de um gradiente de pH (ou seja. danificando componentes celulares (por exemplo. A energia é utilizada ao permitir-se o fluxo de prótons a favor do gradiente de concentração através da enzima ATP sintase. Ir para: navegação. Durante a fosforilação oxidativa. tais como o dioxigênio. A energia derivada do transporte de elétrons é convertida numa força motriz proteónica e é principalmente utilizada para bombear prótons para o exterior da matriz mitocondrial. numa reação de oxido-redução. que induzem a propagação de radicais livres. O processo refere-se à fosforilação do ADP em ATP. enquanto que em procariontes. oxidando proteínas e lípidios de membrana) e contribuindo para processos de y . A fosforilação oxidati a é uma via metabólica que utiliza energia libertada pela oxidação de nutrientes de forma a produzir trifosfato de adenosina (ATP). Embora a fosforilação oxidativa seja uma parte vital do metabolismo. diferentes proteínas localizam-se na membrana interna da célula. a enciclopédia livre. que se processam com libertação de energia. Ao conjunto de complexos proteicos envolvidos nestas reações chama cadeia de -se transporte. Em eucariontes. uma concentração diferente de prótons dentro e fora da mitocôndria) e de potencial elétrico através da membrana. tais reações redox são feitas por cinco complexos principais de proteínasmitocondriais. libertando-se energia utilizável pela ATP sintase. biologicamente aproveitável para a biossíntese de ATP. produz espécies reativas de oxigênio tais como o superóxido e o peróxido de hidrogênio. utilizando para isso a energia libertada nas reacções de oxidação-redução. pesquisa A cadeia de transporte electrónico na mitocôndria é o local onde ocorre a fosforilação oxidativa em eucariontes. existe transferência de elétrons de doadores electrônicos (moléculasredutoras) a aceitadores electrónicos (moléculas oxidantes). dependendo o tipo de enzima utilizado dos aceitadores e doadores electrônicos. O NADH e succinato produzidos no ciclo dos ácidos tricarboxílicos são oxidados. As transferências de eletróns constituem estas reações de oxido-redução.Origem: Wi ipédia.

inibindo a sua atividade. para cada par de electrões transportado pelos complexos I. embora fossem conhecidos apenas então fosfatos de açúcares. História O campo de estudo da fosforilação oxidativa iniciou-se em 1906.  € .[1] A ligação entre a oxidação de açúcares e a síntese de ATP foi firmemente estabelecida no início da década de 1940 do século XX por Herman Kalckar. os dois tipos de reacção dizem-se. havendo contribuições importantes por David E. tendo havido a procura de um elusivo "intermediário de alta energia" que ligaria a oxidação às reacções de fosforilação. enquanto que a síntese da ATP é endergónica e requer portanto energia. Lehninger provaram que a coenzima NADH ligava vias metabólicas tais como o ciclo do ácido cítrico e a síntese de ATP. ou seja.[2] confirmando-se o papel central do ATP na transferência de energia proposto por Fritz Albert Lipmann em 1941.envelhecimento celular e patologias. Mitchell com a publicação da teoria quimiosmótica em 1961.[6] A proposta foi inicialmente controversa. ou seja. em 1949. A fosforilação oxidativa funciona utilizando reacções químicasexergónicas para dar energia a reacções endergónicas. Walker (também conhecido como Johnnie Walker) tendo Walker e Boyer recebido um prémio Nobel em 1997. desde doadores electrónicos como o NADH a aceitadores de electrões como o oxigénio.[7][8] A investigação que se seguiu neste campo concentrou-se na purificação e caracterização das enzimas desta via. Morris Friedkin e Albert L. há a síntese de três ATP. [5] Este problema foi resolvido por Peter D. mas foi lentamente aceite e Mitchell recebeu um prémio Nobel pelos seus estudos em 1978. Para cada NADH que se oxida. Existem também diversos venenos e medicamentos que têm como alvo as enzimas desta via metabólica. a molécula que fornece energia metabólica.[9] Importantes passos em direcção à descoberta do mecanismo da ATP sintase foram dados por Paul D. é um processo exergónico. Green nos complexos da cadeia de transporte electrónico e Efraim Racker na ATP sintase. neste caso. Boyer com a sua proposta do mecanismo "ligação-modificação" em 1973 e de catálise envolvendo rotação em 1982.[4] Durante as duas décadas seguintes permaneceu incógnito o mecanismo de produção do ATP. Esta via é tão universal provavelmente por ser uma forma altamente eficiente de armazenar energia. comparando com processos alternativos de fermentação como a glicólise. ou seja. liberta energia. com a divulgação por Arthur Harden de um papel vital do fosfato na fermentação celular. O fluxo de electrões através da cadeia de transporte electrónico. aco la os.[3] Mais tarde. quase todas usam a fosforilação oxidativa para produção de ATP. um não ocorre sem o outro. A variação de energia livre associada à transferência de electrões através de um dos três complexos corresponde a uma força motriz protónica capaz de fazer a síntese de ATP. III e IV.[10][11] O trabalho mais recente no campo da fosforilação oxidativa inclui estudos estruturais das enzimas desta via por John E.[12] [editar]A transferência de energia pela quimiosmose Embora as diversas formas de vida na Terra utilizem uma larga gama de nutrientes diferentes.

Parte da enzima sofre uma rotação à medida que os protões passam por ela. este processo é semelhante a um simples circuito eléctrico.[16] Este rendimento de ATP é o valor máximo teórico.[13] Como a membrana interna da mitocôndria é impermeável a protões. III e IV. A ATP sintase utiliza a energia para sintetizar ATP a partir da fosforilação de difosfato de adenosina (ADP).Tanto a cadeia de transporte electrónico como a ATP sintase se localizam numa membrana. muitas vezes designada como força motri protóni a. O transporte de protões através desta é feita pelos c omplexos I. A glicólise produz apenas duas moléculas de ATP. tendo o lado N uma carga negativa. [editar]Moléculas de transferência de protões e electrões ƒ ‚ . Na prática. A energia é transferida da cadeia de transporte electrónico para aATP sintase pelo movimento de protões através da membrana. a partir de dez moléculas de NADH e duas de succinato. ao usar a força motriz protónica para fornecer energia à rotação de parte da sua estrutura e acoplar este movimento à síntese de ATP. Dê zero ao garoto. baixando o rendimento de produção de ATP. estes só podem voltar à matriz e desfazer o gradiente através de sítios específicos da membrana interna. existindo uma corrente de protões do lado negativo (N) da membrana para o lado positivo (P) provocada pela acção de enzimas da cadeia de transporte electrónico que bombeiam esses protões.[15] Esta enzima actua como um motor eléctrico. 26 moléculas de ATP. se aluno u copiou e colou este texto do wi ipédia. A quantidade de energia libertada pela fosforilação oxidativa é alta. comparando-se com a quantidade de energia produzida pela fermentaçãoanaeróbia. comparando-se a conversão de uma molécula de glicose a dióxido de carbono e água. enquanto que a fosforilação oxidativa produz. se estiver lendo isso.[14] A ATP sintase liberta esta energia armazenada ao completar o circuito e permitir o fluxo de protões ao longo do potencial electroquímico. Professora. A energia é armazenada principalmente sob a forma de uma diferença de potenciais eléctricos nas mitocôndrias e sob a forma de gradiente de pH nos cloroplastos. Estas enzimas actuam como uma pilha. O movimento de protões cria um gradiente electroquímico através da membrana. à medida que produzem trabalho circulando corrente através do circuito. alguns protões passam [17] também através da membrana. de volta ao lado N da membrana. Este gradiente tem duas componentes: uma diferença na concentração de protões (gradiente de pH) e uma diferença no potencial eléctrico. na prática. num processo denominado quimiosmose.

Redução da coenzima Q a partir da sua forma de ubi uinona (Q. quando QH2 liberta dois protões e dois elecrões. Como resultado. localizando-se no espaço periplasmático. a coenzima Q10 (Q).[24] Tal ocorre devido ao efeito de tunneling quântico. designados complexos I. Existem diversos tipos de centros ferro-enxofre. Quando Q aceita dois electrões e dois protões. podendo por isso difundir-se facilmente pela membrana. tais como a menaquinona (ou vitamina K). os electrões são transferidos entre cofactoresflavínicos.[20] Esta pequena molécula de benzoquinona é muito hidrofóbica. normalmente através do átomo de enxofre de uma cisteína. não pertencente a cadeias laterais de aminoácidos).[22] Dentro de proteínas. Estes processos tanto usam moléculas solúveis como grupos ligados a proteínas. os electrões são transferidos dentro do espaço intermembranar pela proteína de transporte electrónico citocromo c. produzem a coenzimaNADH. ao acontecer a oxidação do NADH. a ubiquinona acoplará estas reacções e transportará protões através da membrana. Nas mitocôndrias. Os electrões conseguem viajar distâncias relativamente grandes dentro das proteínas ao efectuar "saltos" entre as cadeias dos cofactores. passa à forma totalmente reduzida ubiquinol (QH2 ). cada ião de ferro encontra-se coordenado também a um aminoácido. em que cada passo liberta uma pequena quantidade de energia. transporta não só electrões mas também protões. designando-se este tipo de centros [2Fe-2S]. se duas enzimas estão dispostas de modo que Q seja reduzido de um lado da membrana e QH2 seja oxidado no outro lado. tais como a glicólise.[25] [editar]Cadeias de transporte electrónico em eucariontes Diversos processos bioquímicos catabólicos. a célula não liberta esta energia de uma só vez. além da ubiquinona. é libertada grande quantidade de energia. O segundo tipo de centro ferro-enxofre é o [4Fe-4S]. Este conjunto de enzimas. Também se encontra citocromo c nalgumas bactérias. O citocromo c transporta apenas electrões. sendo similar a um cubo constituído por quatro iões de ferro e quatro de enxofre. pois tal reacção poderia ser incontrolável. ou seja. O tipo mais simples que se encontra na cadeia de transporte electrónico é formado por dois átomos de ferro ligados entre si e por dois átomos de enxofre inorgânico (ou seja.[21] Algumas cadeias de transporte electrónico bacterianas usam quinonas diferentes. constitui a cadeia de „ … „ . Os electrões são então removidos do NADH e transferidos para o dioxigénio através de uma série de passos catalisados por diferentes enzimas. No entanto. em baixo) A cadeia de transporte electrónico transporta protões e electrões. III e IV.[19] Na membrana mitocondrial interna. que é rápido através de distâncias inferiores a 14 Å. o ciclo dos ácidos tricarboxílicos e a beta-oxidação. mediando a passagem de electrões de doadores reduzidos a aceitadores electrónicos e transportando protões através da membrana. pelo que servem apenas para transportar electrões na cadeia de transporte electrónico. Os cofactores contendo metais sofrem reacções redox sem ligar ou libertar protões. Esta coenzima contém electrões que possuem um alto potencial de transferência (correspondente a um potencial de eléctrodo muito negativo). pode circular no espaço intermembranar. Nos centros de ferro-enxofre. através da oxirredução de um ião de ferro localizado num grupo hemo pertencente à estrutura da proteína. volta ao estado ubiquinona (Q).[15][23]centros de ferro-enxofre e citocromos. por ser hidrossolúvel. [18] que. cima) à forma totalmente reduzida ubi uinol (QH2. II. um transportador electrónico lipossolúvel. usando um ciclo redox.

mas entra na via metabólica num ponto diferente. Em todos os diagramas de complexos respiratórios.[26] [editar]NADH-coenzi a Q oxidoredutase (complexo I) Complexo I ou NADH. as enzimas neste sistema de transporte electrónico utilizam a energia libertada na oxidação do NADH para bombear protões através da membrana interna da mitocôndria. A NADH-coenzi a Q oxidorredutase.[29] na maioria dos organismos. A energia armazenada sob este potencial é então utilizada pela ATP sintase para produzir ATP.transporte electrónico e encontra-se na membrana interna da mitocôndria.[28] É conhecida apenas a estrutura detalhada do complexo de uma bactéria. As abreviaturas utilizadas encontram-se discutidas no texto. exceptuando-se alguns protozoáriosanaeróbios como Tri homonas vaginalis. O succinato é também oxidado pela cadeia de transporte electrónico. é a primeira proteína na cadeia de transporte electrónico. que reduzem os protões a hidrogénio molecular num organelo denominado hidrogenossoma. também conhecida como NADH desidrogenase ou complexo I. Esta acção causa a acumulação de protões no espaço intermembranar. † ‡ ˆ . o complexo I de mamíferos possui 46 subunidades e uma massa molecular de cerca de mil quilodaltons. uma mitocôndria residual.oxidorredutase. tal como acontece com diversas outras enzimas presentes na mitocôndria. o complexo aparenta ter a forma de umabota com uma esfera projectando-se da membrana em direcção à matriz mitocondrial.[30][31] Os genes que codificam as proteínas que fazem parte deste complexo encontram-se tanto no DNA nuclear como no genoma mitocondrial. A fosforilação oxidativa mitocondrial é a mais bem compreendida. originando um gradiente electroquímico através da membrana. a matriz mitocondrial situa-se em baixo e o espaço intermembranar em cima.[27] O complexo I é uma enzima de grandes dimensões. Em eucariontes. existem mitocôndrias em quase todos os eucariontes.

o segundo tipo de grupo prostético encontrado no complexo.[33] Tem a característica de ser a única enzima que participa tanto no ciclo dos ácidos tricarboxílicos como na cadeia de ‰ .[29] Existem centros [2Fe-2S] e [4Fe4S] no complexo I.oxidorredutase.Este processo se tornou importante. A redução da ubiquinona contribi também para a geração de um gradiente de protões. A adição de electrões ao FMN converte este à sua forma reduzida. Os electrões entram no complexo I através de um grupo prostético ligado ao complexo.[32] Por fim. é um segundo ponto de entrada na cadeia de transporte electrónico.A reacção catalisada por esta enzima é a redução da coenzima Q10 (ou ubiquinona. Não é bem conhecido o mecanismo exacto de como esta passagem ocorre. A coenzima Q10 é uma quinonalipossolúvel da membrana mitocondrial. consiste na ligação de uma molécula de NADH ao complexo I e a doação de dois electrões. seres heterotróficos necessitam deste ciclo(terceira fase do processo de transformação quimica da glicose). e de toda a cadeia electrónica. Complexo II: Succinato. também conhecida como complexo II. por haver retirada de dois protões da matriz na sua redução a ubiqu inol (QH2). os electrões são transferidos da [27] cadeia de centros ferro-enxofre para uma molécula de ubiquinona na membrana. o mononucleótido de flavina (FMN). representado por Q na equação abaixo) por dois electrões provindos do NADH. [editar]Succinato-Q oxidorredutase (complexo II) A succinato-Q oxidorredutase. O início da reação. pois. Os electrões são então transferidos através de diversos centros de ferro -enxofre. À medida que os electrões passam através deste complexo. q uatro protões são bombeados da matriz mitocondrial para o espaço intermembranar. FMNH2. mas aparenta haver mudanças conformacionais no complexo I que provocam a ligação de protões ao lado N da membrana e os movimentam para o lado P.

[39] Em mamíferos. é um terceiro ponto de entrada na cadeia de transporte electrónico. esta via metabólica é relevante na beta-oxidação de ácidos gordos e no catabolismo de aminoácidos e colina.[42] ‘‘   ‘ .[36] Outra função pouco convencional do complexo II é encontrada no parasita que causa a maláriaPlasmodi m fal iparum.[34][35] Oxida o succinato a fumarato e reduz a ubiquinona. existe uma enzima similar ao complexo II. ao aceitar electrões de diversas acetilCoAdesidrogenases.[40][41] Em plantas. O complexo II consiste de quatro subunidades proteicas e um cofactor dinucleótido de flavina-adenina (FAD). também conhecida como flavoproteína de transporte de electrões desidrogenase. liga-se à superfície da membrana e não atravessa a bicamada lipídica. Nalguns eucariontes. a ETF-Q oxidorredutase é também importante nas respostas metabólicas que permitem a sobevivência durante longos períodos de escuridão.[38] Esta enzima contém uma flavina e um centro [4Fe-4S] mas. Como esta reacção liberta menos energia que a oxidação do NADH. oxidando ubiquinol e reduzindo fumarato. em que a acção reversa do complexo II é importante na regeneração de ubiquinol.[37] [editar]Flavoproteína de transporte de electrões-Q oxidorredutase A flavoproteína de transporte de electrões-ubiquinona oxidorredutase (ETF-Q oxidorredutase). É uma enzima que aceita electrões da flavoproteína transportadora de electrões na matriz mitocondrial e os utiliza para reduzir a ubiquinona. a fumarato redutase (menaquiol:fumarato oxidorredutase. o complexo II não transporta protões através da membrana e não contribui para o gradiente de protões. utilizado pelo parasita num tipo raro de biossíntese de pirimidina.transporte electrónico. centros de ferro-enxofre e um grupo hemo que não participa na transferência de electrões para a coenzima Q mas aparenta ser necessário para diminuir a produção de espécies reactivas de oxigénio. Este processo permite ao parasita sobreviver no ambiente anaeróbio dointestino grosso. tais como o vermeparasitaAs aris s m. ao contrário de outros complexos respiratórios. ou QFR) que opera de forma reversa. realizando fosforilação oxidativa anaeróbia usando fumaratocomo aceitador final de electrões.

reduzindo-a a QH2ao mesmo tempo que são captados dois protões da matriz mitocondrial. existe uma transferência líquida de protões através [15] da membrana. Após cada passo. o mecanismo de reacção do complexo III é mais elaborado que aqueles de outros complexos respiratórios e ocorre em dois passos colectivamente designados "ciclo Q".(ubisemiquinona). O segundo electrão é transferido para a ubisemiquinona. ou simplesmente complexo III. Fe3+). que contribui para o gradiente de protões. enquanto que o intermediário ubisemiquinona permanece ligado. Os primeiros dois substratos são libertados.[47] À medida que a coenzima Q é reduzida a ubiquinol no lado interno da membrana e oxidada a ubiquinona no outro lado. que aceita o segundo electrão de QH2.[43][44] Em mamíferos. Fe2+) e férrico (oxidado.[46] No primeiro passo.. [editar]Q-citocromo c oxidorredutase (complexo III) A Q-citocromo c oxidorredutase é também conhecida simplesmente como citocromo c redutase. passando um electrão para o segundo substrato. QH2 é então libertado da enzima. à medida que os electrões são transferidos através da proteína.Os dois passos de transferência electrónica no complexo III: Q-citocromo c oxidorredutase. que sofre oxidação.[45] Um citocromo é um tipo de proteína de transferência electrónica que contém pelo menos um grupo hemo. Os iões de ferro dos grupos hémicos do complexo III alternam entre o estado ferroso (reduzido. O complexo III catalisa a oxidação de uma molécula de ubiquinol e a redução de duas moléculas de citocromo c. o citocromoc. reduzindo-se ao radical Q. em que cada subunidade é ela própria um complexo de 11 proteínas. que pode transportar dois) Como apenas um dos electrões pode ser transferido em cada passo do doador QH para 2 um citocromo aceitador. que consegue transportar apenas um electrão (ao contrário da coenzima Q. e dois protões para o espaço intermembranar. esta enzima é um dímero.[15] . havendo apenas a transferência de um protão por citocromo reduzido. um centro [2Fe-2S] e três citocromos (um citocromo c1 e dois citocromos b. O terceiro substrato é Q. passando novamente um electrão a outro citocromo c. No segundo passo. a enzima liga três substratos: primeiro o QH2. complexo citocromo bc1. liga-se uma segunda molécula de QH2. Este mecanismo é relativamente complexo mas assegura um aumento da eficiência da transferência de protões: se apenas uma molécula de QH2 fosse utilizada para reduzir directamente dois citocromos. Q (na parte superior da figura) deixa a enzima. a eficiência seria a metade.

que são as mais bem estudadas (e acima descritas). oxidando o citocromo c e transferindo electrões para o oxigénio.[51] Estas enzimas não transportam proões. protistas e possivelmente noutros animais. Tanto a passagem de protões através da membrana como o consumo de protões na matriz mitocondrial contribuem para o gradiente protónico. um de magnésio e um de zinco). em plantas. encontrada em plantas. a enzima tem uma estrutura bastante complexa. também conhecda como complexo IV. no entanto. Não se encontram totalmente esclarecidas as vantagens em possuir cadeias mais curtas. é o último complexo proteico da cadeia de transporte de electrões. não na matriz mitocondrial. Por exemplo. ao mesmo tempo que bombeia protões através da membrana. e passam os electrões para uma reserva de ubiquinona. dois grupos hémicos e diversos outros cofactores metálicos (três iões de cobre.[50] O aceitador final de electrões oxigénio é reduzido a água neste processo. existem NADH oxidases que oxidam o NADH no citoplasma. [editar] itocromo c oxidase (complexo IV) A citocromo c oxidase. pelo que reduzem a ubiquinona sem alterar ogradiente electroquímico através da membrana interna.Complexo IV: citocromo c oxidase. [editar]Redutases e oxidases alternativas Muitos organismos eucarióticos possuem cadeias respiratórias diferentes das de mamíferos. As vias de transporte electrónico em que participam estas oxidases alternativas rendem menos ATP que a cadeia completa.[48] Em mamíferos. contendo 13 subunidades. estas oxida alternativas são ses ’ .[52] Outro exemplo de um sistema diferente é a "oxidase alternativa". alguns fungos.[53][54] Esta enzima [55] transfere electrões directamente do ubiquinol para o oxigénio. [49] Esta enzima catalisa a reacção final da cadeia de transporte electrónico.

coli.[62] No entanto.[56][57] Vias alternativas podem melhorar a resistência dos organismos a danos causados pelo stress oxidativo. alguns dos componentes poderão existir em maior quantidade que outros.[28][63] [editar]Cadeias de transporte electrónico de procariontes Em contraste com a similaridade geral que existe na estrutura e função das cadeias respiratórias em eucariontes. produção de espécies reactivas de oxigénio e infecção. a fosforilação oxidativa utiliza uma grande variedade de agentes redutores e oxidantes.[60] Tais associações poderão permitir a canalização de substratos ("channeling") entre os diferentes complexos da cadeia. utilizam também diversos outros compostos químicos como substratos. tendo agentes redutores potenciais negativos e agentes oxidantes potenciais positivos.19 ” “ “ . assim como outros factores que inibam a cadeia de transporte completa. listados abaixo. optimizando a velocidade e eficiência da transferência de electrões. O potencial de meia onda de um composto dá uma medida da quantidade de energia libertada quando esse composto é oxidado ou reduzido. designadas "supercomplexos" ou "respirassomas". em contraste. como frio.[58] [editar]Organização de complexos O modelo original da organização dos complexos da cadeia respiratória descrevia a sua difusão livre e independente na membrana mitocondrial. a fosforilação oxidativa em Esc eric ia coli é a mais bem compreendida.32 0. a cadeia de transporte electrónico em procariontes utiliza a energia libertada da oxidação de um substrato para bombear iões através de uma membrana e gerar um gradiente electroquímico. alguns dados mais recentes sugerem que os complexos possam formar estruturas de ordem superior. Em bactérias.42 0.[59] Neste modelo.43 0.[64][65] Tal como acontece nos eucariontes. com razões entre complexos I/II/III/IV e ATP sintase de aproximadamente 1:1:3:7:4. os sistemas em arqueas são ainda pouco compreendidos. as enzimas de transferência electrónica em bactérias e arqueas são muito diversificadas.produzidas em resposta a situações de stress. coli [67] Poten ial de meia onda Enzima respiratória Par redox (Volts) Formato desidrogenase Hidrogenase NADH desidrogenase Glicerol-3-fosfato Bicarbonato / Formato Protão / Hidrogénio NAD+ / NADH DHAP / Gly-3-P 0. permitindo a sua adaptação a diferentes condições ambientais. Enzimas e substratos da respiração em E. este modelo não é totalmente aceite.[66] Em E.[28] No entanto. pois existem dados que aparentam não se ajustar ao modelo. os diversos complexos existem como conjuntos organizados de enzimas que interactuam.[61] Em mamíferos.

Estas reacções alternativas são catalisadas pela succinato desidrogenase e pela fumarato redutase. Tal significa que o succinato pode ser oxidado a fumarato se houver um oxidante forte presente (como o oxigénio) ou o fumarato pode ser reduzido a succinato na presença de um agente redutor forte (como o formato). o hidrogénio ou o lactato como doadores de electrões e o nitrato. mas insuficiente para produzir NADH ou NADPH directamente em anabolismo.03 +0.[68] Alguns procariontes utilizam pares redox que possuem diferenças muito pequenas no seu potencial de meia onda. mais energia é libertada quando eles reagem. coli pode multiplicar-se na presença de agentes redutores como o formato.desidrogenase Piruvato oxidase Lactato desidrogenase D-aminoácido desidrogenase Acetato + Dióxido de carbono / Piruvato Piruvato / Lactato 2-oxoácido + amónia / D -aminoácido ? 0.36 +0.14 +0.[69] Este problema é contornado usando uma nitrito oxidorredutase que produz força motriz protónica suficiente para fazer funcionar a cadeia de transporte electrónico no sentido inverso.19 ? 0.13 +0. DMSO ou oxigénio como aceitadores. pois o seu potencial de meia onda é quase zero.[65] Quanto maior é a diferença entre o potencial de um composto oxidante e de um redutor.16 +0. a E. bactérias nitrificantes. Dentro deste conjunto de compostos. doando elecrões ao oxigénio.[70][71] • . forçando o complexo I a produzir NADH.82 +0. A pequena quantidade de energia libertada nesta reacção é suficiente para bombear protões e produzir ATP. Por exemplo. o par succinato/fumarato é particular.42 +0. oxidam nitrito a nitrato. como as pertencentes ao género Nitrobacter.03 Glicose oxidase Succinato desidrogenase Ubi uinol oxidase Nitrato redutase Nitrito redutase Dimetilsulfóxido redutase N-óxido de trimetilamina redutase Fumarato redutase Glicose / Gluconato Succinato / Fumarato Oxigénio / Água Nitrato / Nitrito Nitrito / Amónia DMSO / DMS TMAO / TMA Fumarato / Succinato Como mostrado acima. respectivamente.

a célula utiliza uma oxidase com baixa afinidade para com o oxigénio que consegue transporta dois protões por cada electrão. que pode ser deslocado alterandose a força motriz protónica. havendo a hidrólise de ATP e o bombeamento de protões para fora da matriz. através da membrana. Esta enzima encontra-se presente em todas os organismos vivos e funciona de forma idêntica em procariontes e eucariontes. os procariontes têm também várias isozimas (diferentes enzimas que catalisam a mesma reacção). Tal permite diversas combinações funcionais de enzimas. a reacção da ATP sintase prossegue da direita para a esquerda. O canal de protões FO e eixo encontra-se a rosa. r No entanto. mas que tem alta afinidade para com o oxigénio. Além da existência desta diversidade metabólica. Se não existe uma força motriz. é a enzima final na via da fosforilação oxidativa. Sob condições totalmente aeróbias. também designada complexo V.[75][76] havendo alguns estudos que apontam [77] para uma variação nestes números. Existem estimativas de serem necessários entre três e quatro protões para sintetizar um ATP. A AT sintase. No entanto. Esta flexibilidade deve-se à possibilidade de diferentes oxidases e redutases utilizarem a mesma reserva de ubiquinona. existe em E. com sistemas de enzimas fáceis de permutar. em resposta a condições ambientais. [74] A enzima utiliza a energia armazenada num gradiente de protões existente através da membrana para realizar a síntese de ATP a partir de ADP e fosfatoinorgânico (Pi). Por exemplo.[67] Estas cadeias respiratórias têm portanto uma natureza modular. dependendo das condições. o metabolismo muda para a utlização de uma oxidase que transfere apenas um protão por electrão. enzimas essas ligadas pelo intermediário comum ubiquinol.[73] [editar]A P sintase ATP sintase. quando a forçamotriz é – . o domínio sintase F1 a magenta e a membrana a azul translúcido.Os procariontes controlam o uso destes doadores e aceitadores de electrões variando o [72] tipo de enzimas produzido. se os níveis de oxigénio decrescem. Esta reacção de fosforilação é um equilíbrio químico. coli dois tipos diferentes de ubiquinol oxidase usando oxigénio como aceitador electrónico.

[14] Esta reacção de síntese de ATP é designada em Inglês como bin ing c ange mec anism (algo como "mecanismo de ligação-modificação") e consiste na modificação cíclica do centro activo de cada subunidade em três estados. estendendo-se ao longo de F1.[82][83] Arqueas como as pertencentes ao género Methanococcus contêm também a A1 Ao sintase. que actua como um estator. o ADP e o fosfato entram no centro activo. [74] A ATP sintase é um complexo proteico de grandes dimensões.[80] Esta rotação poderá ser causada por mudanças no estado de ionização de aminoácidos no anel de subunidades "c". O complexo em forma de bola na extremidade de F1 contém seis proteínas de dois tipos distintos (três subunidades e três subunidades ). cuja extremidade penetra na zona das subunidades e .[84] embora tal não seja obrigatoriamente verdadeiro em todos os casos.[83] [editar]Esp cies reactivas de oxig nio O dioxigénio (oxigénio molecular) é um aceitador terminal de electrões ideal.[11] No estado "aberto".[78] A parte da enzima embebida na membrana é designada FO e contém um anel de subunidades "c" e o canal de protões. através da membrana que potencia a síntese de ATP. permitindo o fluxo de protões no sentido do gradiente de concentração (da maior concentração para a menor) e produzindo ATP a partir de ADP. É o movimento da subunidade que providencia a energia necessária para os centros activos das subunidades sofrerem alterações que permitam a produção e libertação de ATP. por ser um agente oxidante forte. Nalgumas bactérias e arqueas. nalgumas espécies. mas apenas a subunidade catalisa a reacção de síntese do ATP. permitindo a libertação da molécula de ATP e podendo voltar a ligar ADP e fosfato. O centro activo volta então ao estado "aberto". a reacção procede da esquerda para a direita. o eixo consiste numa proteína (subunidade ). À medida que os protões atravessam a membrana através do canal na base da ATP sintase. penetrando a membrana e ligando as subunidades e à base da enzima. A proteína muda de conformação capturando as moléculas e liga-as de forma fraca (estado de ligação fraca).[79] Tanto a subunidade como a conseguem ligar nucleótidos. É possível que. sendo o local onde ocorre a síntese de ATP. A enzima em mamíferos contém 16 subunidades e uma massa de aproximadamente 600 quilodalton. Uma outra subunidade actua como um braço lateral.alta. FO entra em movimento de rotação. O eixo e a "cabeça" em forma de bola é designada F1.[81] Este anel em rotação. uma forma da enzima que contém proteínas com muito pouca semelhança a nível da estrutura primária (sequência de aminoácidos) com subunidades de outras ATP sintases bacterianas e eucarióticas. A redução do dioxigénio pode originar intermediários potencialmente danosos.[85] Embora a transferência de quatro protões e quatro electrões ˜ ˜ — ™ ™ . força a rotação do eixo central (subunidade ) dentro das subunidades e . em que o centro activo liga a recém-produzida molécula de ATP com alta afinidade. por sua vez. é o movimento de iões sódio. A enzima muda então novamente de conformação e força o encontro entre estas moléculas (estado "fechado"). não de protões. o que poderá causar interacções electrostáticas que propulsionam o anel. esta forma da enzima seja uma ATP sintase especializada no transporte de sódio. em forma de cogumelo. estas não entram em rotação por se encontrarem fixas pelo braço lateral.

[85] que capturam e desintoxicam as espécies reactivas e limitam os danos por elas causados. tais como o radicalhidroxilo. pois oxidam proteínas e lípidos membranares e causam mutações no DNA.[90] Tal resulta na inoperância das bombas de protões. pois a concentração de NAD+ cai para níveis inferiores aos necessários para o funcionamento das enzimas desse ciclo. No entanto. produzindo superóxido. a catalase e peroxidases. a presença de oligomicina inibe a ATP sintase. quando existe a formação da ubisemiquinona.[86][87] O complexo da citocromo c oxidase é muito eficiente na redução de dioxigénio a água e produz muito poucos intermediários parcialmente reduzidos. evitando a reduç o do dioxigénio. a inibição de apenas um dos passos é suficiente para parar toda a cadeia. [editar]Inibidores Existem diversos compostos químicos que inibem a fosforilação oxidativa. já que o gradiente de concentração protónica se torna demasiado forte para ser superado. O NADH deixa então de ser oxidado. uma espécie química inócua.[88] ia É de particular importância a redução da coenzima Q10 no complexo III.[90] j Cianeto Monóxido de carbono Inibe a cadeia de transporte electrónico ao ligar o oxigénio com Venenos maior afinidade que o centro Fe Cu do citocromo c oxidase. Por exemplo.reduza o dioxigénio a água. Estas espécies reactivas de oxigénio e os seus produtos de reacção. Embora normalmente qualquer um desses compostos iniba apenas uma enzima da cadeia de transporte electrónico. impedindo a passagem de protões para dentro da mitocôndria.[89] Para diminuir os efeitos das espécies reactivas de oxigénio. um radical livre muito reactivo e instável que pode por vezes "escoar" alguns electrões directamente para o oxigénio. como a presença das vitaminasC e E e enzimas como a superóxido dismutase.[91] f f ihf g f e Co postos Uso Ef ito n fosfo il o oxid tiv d . são muito danosos para as células. Estes danos celulares podem contribuir para determinadas patologias e pensa-se que estejam envolvidos no processo de envelhecimento. são produzidas pequenas quantidades de superóxido e peróxido na cade de transporte de electrões. a transferência de um ou dois electrões produz o anião radical superóxido e o peróxido de hidrogénio. as células possuem diversos sistemas antioxidantes. o que pára o funcionamento do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. Oligomicina Antibiótico Inibe a ATP sintase ao bloquear o fluxo de protões através da subunidade FO.

as reações da gliconeogênese são inversas às da glicólise. [1] k .[93] Nem todos os inibidores da fosforilação oxidativa são toxinas. a enciclopédia livre. No tecido adiposo castanho existem canais protónicos regulados designadosproteínas de desacoplamento [94] que conseguem fazer o desacoplamento da respiração e síntese de ATP. os principais precursores são: lactato. embora tais proteínas possam também ter uma função mais geral nas respostas ao stress celular. sendo a maior parte deste processo realizado no fígado (principalmente sob condições de jejum) e uma menor parte no córtex dos rins. Este é um tipo de respiração rápida que produz calor e é de particular importância como forma de manter a temperatura corporal em animais em hibernação. Ir para: navegação.CCCP 2. glicerol e aminoácidos. Pesticida Evita a transferência de electrões do complexo I para a ubiquinona ao bloquear o local de ligação da ubiquinona. desacoplando [92] então o bombeamento de protões da síntese de ATP.[95] Gliconeogênese Origem: Wi ipédia. principalmente alanina. pesquisa Molécula da glicose Gliconeogênese ("formação de novo açúcar") é a rota pela qual é produzida glicose a partir de compostos aglicanos (não-açúcares ou não-carboidratos). Em humanos.4Dinitrofenol Rotenona Ionóforos que perturbam o gradiente de protões ao transportar Venenos protões através da membrana mitocondrial interna. Exceto por três sequências específicas.

mais do que metade de toda a glicose armazenada como glicogênio em músculos e fígado. lactato e propionato no seu meio de crescimento. situação que também ocorre quando há deficiência do suprimento de glicose pela dieta ou por dificuldade na absorção pelas células. Em muitos microorganismos. através de rotas que incluem a gliconeogênese. O lactato é produzido pela glicólise anaeróbica em tecidos como músculo em exercício ou hemácias. assim como os eritrócitos. tais como a síntese da ribose dos nucleotídeos ou da porção carboidrato de glicoproteínas e glicoproteínas.[2] As modificações que ocorrem no metabolismo da glicose durante a mudança do estado alimentado para o estado de jejum são reguladas pelos hormônios insulina e glucagon. Nessas situações. entre as refeições e durante longos jejuns. sendo que as reações são praticamente as mesmas em todos os tecidos e todas as espécies. Isso é realizado pela via chamada gliconeogênese. assim como por adipócitos durante o estado alimentado. para sobreviver.[1] Quando a concentração de glicose circulante vinda da alimentação diminui. o suprimento de glicose desses reservatórios não é sempre suficiente. glicerol e aminoácidos.[2] A longo prazo. a gliconeogênese inicia a partir de compostos orgânicos simples de dois ou três carbonoso. e uma variedade de outros metabólitos essenciais. Para o cérebro humano e o sistema nervoso. porém alguns tecidos dependem quase completamente de glicose como fonte de energia metabólica. e também altera a atividade de enzimas chave que regulam o metabolismo.Em mamíferos. presente em plantas. a glicose sanguínea é a única ou principal fonte de energia. sendo convertido em piruvato pela enzima . animais.[2] Nas mudas de plantas. o glicogênio é depletado (consumido). A insulina estimula o transporte de glicose para certas células. os organismos necessitam de um método para sintetizar glicose a partir de precursores não-carboidratos. testículos. Apenas o cérebro requer cerca de 120g de glicose a cada dia . a maioria dos tecidos é capaz de suprir suas necessidades energéticas a partir da oxidação de vários compostos. A insulina está elevada no estado alimentado. estimulando a liberação dos combustíveis armazenados e a conversão de lactato. açúcares e ácidos graxos. tais como aminoácidos. ou após exercícios vigorosos. a qual converte piruvato e compostos relacionados de três e quatro carbonos em glicose. particularmente alanina. tais como as dos músculos e tecido adiposo.[1] A gliconeogênese é um processo ubíquo. Embora as reações da gliconeogênese sejam as mesmas em todos os organismos. todos os tecidos também requerem glicose para outras funções. Precursores As três maiores fontes de carbono para a gliconeogênese em humanos são lactato. medula renal e tecidos embriônicos. os organismos precisam ter mecanismos para manutenção dos níveis sanguíneos de glicose. fungos e outros microrganismos. aminoácidos e glicerol em glicose. estimulando o armazenamento de combustível. gorduras e proteínas armazenadas são convertidas. e o glucagon se eleva durante o jejum. Entretanto. o glicogênio hepático e muscular é degradado (glicogenólise) fazendo com que a glicemia volte a valores normais. A glicose e seus derivados são precursores da síntese das paredes celulares das plantas. O glucagon contrarregula os efeitos da insulina. o contexto metabólico e a regulação da rota diferem de uma espécie para outra e de tecido para tecido. Portanto. no dissacarídeo sacarose para transporte através da planta em desenvolvimento. tais como acetato. nucleotídeos e coenzimas.

[editar] iclo de Cori e ciclo da alanina Dois ciclos importantes dependem do processo de gliconeogênese: ociclo de Cori e o ciclo da alanina. com posterior transporte desse produto para o fígado. Aminoácidos provém principalmente do tecido muscular.(com intuito de retirar NH3 tóxico ao musculo).[1] l . especificamente nas mudas. transporte para o fígado. Já o ciclo da alanina. o principal aminoácido gliconeogênico. com exceção de ácidos graxos de cadeia ímpar ou ramificada. é produzida no músculo a partir de outros aminoácidos e de glicose. onde será reconvertida em piruvato e o NH3 excretado como uréia. onde podem ser obtidos pela degradação d proteína e muscular. que ocorre somente no músculo esquelético. o ciclo do glioxilato pode ser usado para converter ácidos graxos (acetato) como fonte primária de carbono do organismo. podem originar glicose ao serem metabolizados em piruvato ou oxaloacetato. Em plantas. consiste na oxidação da glicose em piruvato. exceto a leucina e a lisina. O ciclo de Cori ocorre no músculo esquelético e nas hemácias e consiste na oxidação de glicose em lactato. metabolização do piruvato em alanina. então. um precursor do succinil CoA.[1] Ácidos graxos não podem ser convertidos em glicose em animais. O lactato e o piruvato oriundos de tais processos são. A alanina. participantes do ciclo de Krebs.lactato desidrogenase. O ciclo do glioxilato [3] produz ácidos dicarboxílicos de quatro carbonos que podem entrar na gliconeogênese. os quais liberam propionato. Rotas da glicólise e gliconeogênese no fígado. sendo fonte mais importante de glicose em ruminantes. Todos os aminoácidos. Glicerol é liberado das reservas adiposas de triacilglicerol e entra na rota gliconeogênica como diidroxiacetona fosfato (DHAP). utilizados na gliconeogênese.

sendo que. Para cada molécula de glicose formada a partir de piruvato. a neoglicogênese consome energia na forma de ATP. o resultado seria o consumo de ATP e a produção de calor.[1] Portanto. fosfoenolpiruvato carboxiquinase e fosfoglicerato quinase. é claro. dois GDP.[1] egulação O controle da gliconeogênese é realizado pelo glucagon.6-bisfosfato por enzimas participantes na glicólise.6-bisfosfato pela fosfofrutoquinase-1 e a conversão de fosfoenolpiruvato em piruvato pela piruvato quinase. As enzimas envolvidas na catalização desses passos são reguladas para que.6.6-bisfosfato em frutose-6-fosfato Esta reação é catalisada pela frutose-1. que estimula esse processo.bisfosfatase 3º etapa: Nesta etapa faz-se a conversão de glicose-6-fosfato em glicose O grupo fosfato ligado ao carbono 6 da glicose-6-fosfato sofre hidrólise catalisada pela glicose6-fosfatase O produto dessa reação é a glicose não fosforilada ue. ue catalisam reações reversíveis. reações e enzimas especiais são necessárias. em três pontos as reações da glicólise são irreversíveis in vivo (por liberarem energia livre em forma de calor): conversão de glicose em glicose 6-fosfato pela hexoquinase. e pela insulina. porém.[editar] eaç es da gliconeogênese O processo de gliconeogênese superpõe-se ao da glicólise. com seis carbonos. o fluxo de carbonos. Assim como as demais reações de síntese. Se glicólise (a conversão de glicose em piruvato) e gliconeogênese (a conversão de piruvato em glicose) fossem permitidas ocorrer simultaneamente em altas taxas. ou glicólise. três etapas diferem da glicólise: y 1° etapa: A reação ue era catalisada pela piruvato uinase na glicólise passa a ser catalisada pela piruvato carboxilase e pela fosfoenolpiruvato carboxi uinase O piruvato é transformado em oxaloacetato pela piruvato carboxilase O oxaloacetato é convertido em fosfoenolpiruvato pela fosfoenolpiruvato carboxi uinase O fosfoenolpiruvato é transformado em frutose-1. pode atravessar a membrana plasmática A enzima glicose-6-fosfatase só ocorre no fígado e rins y y [editar]Balanço energ tico da gliconeogênese A neoglicogênese é uma reação de síntese porque utiliza um precursor de 3 carbonos e tem como produto final a glicose. A maioria das etapas da gliconeogênese usa as mesmas enzimas que catalizam o processo da glicólise. e dois NADH[2] .[2] Para contornar essas barreiras energéticas. Dois moles de piruvato são requeridos para a síntese de um mol de glicose.[1] Glicólise e gliconeogênese são reguladas reciprocamente. seis moles de pontes de fosfato de alta energia são clivadas[1] : quatro ATP. a maioria das reações de síntese de glicose são no sentido inverso aos da glicólise.[2] Embora a p p r q o p o s o q r t o o r n p r m u .[1] Entretanto. assim. dependendo das condições fisiológicas. que são utilizados nas reações catalisadas por piruvato carboxilase. que atua de maneira oposta. ou gliconeogênese predomine. podendo operar a via no sentido inverso 2º etapa: Há a conversão da frutose-1. é na direção reversa. iniciando pelo piruvato. a fosforilação da frutose 6-fosfato em frutose 1.

Ir para: navegação. Encontre fontes:Google ² notícias. por uma dieta altamente protéica.[1] Ácido pirúvico Origem: Wi ipédia.gliconeogênese ocorra durante o jejum. inserindo-as no corpo do texto por meio de notas de rodapé. Por favor. acadêmico ² Scirus A Wi ipédia possui o portal: Portal da Bioquímica Alerta sobre risco à saúde Nome IUPAC Outros nomes Número CAS w v Ácido pirúvico Ácido oxopropanoico Ácido alfacetopropiônico Ácido acetilfórmico Ácido piroracêmico Identificadores 127-17-3 . melhore este artigo providenciando fontes fiáveis e independentes. o que compromete sua credibilidade (desde janeiro de 2010). livros. é também estimulada durante exercício prolongado. Os fatores que promovem o fluxo geral de carbono do piruvato até glicose incluem a disponibilidade de substrato e mudanças da atividade ou quantidade de certas enzimas chave da glicólise e gliconeogênese. a enciclopédia livre. pesquisa Esta página ou secção não cita nenhuma fonte ou referência. e sob condições deestresse.

ChemSpider SMILES 1031 [Expandir] Propriedades Fórmula molecular Massa molar Densidade Ponto de fusão Ponto de ebulição C3H4O3 88. 438 K. .49 at 25 °C Compostos relacionados íon piruvato Outros aniões/ânions cetoácidos. Alerta sobre risco à saúde. 53 °F 165 °C. que é a forma sob a qual participa dos processos metabólicos. 329 °F Acidez (pKa) 2. originado ao fim da glicólise. os dados referem-se a materiais sob condições PTN Referências e avisos gerais sobre esta caixa. ácidos carboxílicos relacionados Compostos relacionados ácido acético ácido glioxílico ácido oxálico ácido propiônico ácido acetoacético propionaldeído gliceraldeído metilglioxal piruvato de sódio Excepto onde denotado. Em meio aquoso dissocia-se formando o ânionpiruvato. 285 K.250 g/cm³ 11. O ácido pirúvico é um composto orgânico contendo três átomos de carbono (C3H4O3).8 °C.06 g/mol 1.

A y [×] Aminoácidos (60 P) D y [×] Ácidos dicarboxílicos (27 P) yx . Como a quantidade desta molécula é limitada na célula.A ácido lático (fermentação lática) 3. com odor similar ao do ácido acético. pesquisa O Commons possui uma categoria com multimídias sobre Ácidos c boxílicos Subcategorias Esta categoria contém as seguintes 4 subcategorias (de um total de 4). é transformada uma m olécula de NAD+ em NADH. A fermentação alcoólica só ocorre em certos fungos.A acetil-CoA e dióxido de carbono (para o Ciclo de Krebs ou Sintetase de ácidos graxos) Estas vias de degradação do ácido pirúvico dependem da situação e do organismo no qual se realiza o processo. Ir para: navegação. Durante a glicólise. A formação de ácido lático e o ciclo de Krebs podem ocorrer em quase todas as células animais. miscivel em água. O ácido pirúvico é um líquido transparente. a enciclopédia livre. Também pode ser obtido a partir do cloreto de acetila e cianeto de sódio. o que pode ser feito reduzindo o ácido pirúvico: y y y 1. álcool etílico e éter etílico. esta tem que ser regenerada. CH3COCl + KCN CH3COCN CH3COCN + H+ + H2O CH3COCOOH + NH4+ Categoria:Ácidos carboxílicos Origem: Wikipédia.O ácido pirúvico é o composto de menor energia que pode ser obtido da glicose sem a utilização de oxigênio. Pode ser produzido em laboratório pela decomposição (perda de CO ) do ácido tartárico 2 catalizada pelo aquecimento deste com hidrogenosulfato de sódio.A álcool etílico (fermentação alcoólica) 2.

G y [×] Ácidos graxos (38 P) H y [×] Hidroxiácidos (26 P) Páginas na categoria "Ácidos carboxílicos" Esta categoria contém as seguintes 67 páginas (de um total de 67). E y y y ! y y Ácido monocarboxílico Ácido tricarboxílico EDTA Eritrosina Ácido etanoico A y y y y y y y y y y F Ácido 1naftalenoacético Ácido acetilsalicílico Ácido indolacético Ácido pangâmico Ácido retinoico Aconitato (substrato) Ácido acrílico Amineptina Aminossalicilato Amoxicilina y y y y y Ácido fenilacético Fluoresceína Ácido trifluoroacético Ácido metanoico Foscarnet T G y y Ácido glioxílico Gluconato I y B y y y y L y y y C y y y y Ácido lisérgico Ácido cafeico Calceína Clonixina Ácido crot nico M y y y y y y y y y y y Malonato Ácido 2-metilbenzoico Monensina D N y Ácido dicloroacético | Ácido benzoico Bixina Bumetanida Ácido butanoico y Isotiocianato de fluoresceína Isotretinoína { y y Ácido carboxílico Ranço S y y y y y Salicilamida Ácido salicílico Ácido sinapínico Ácido sórbico Ácido sulfossalicílico y Ácido tricloroacético V y y y Ácido valérico Valproato Vermelho de metila Á Ácido ald nico Ácido calconcarboxílico Ácido cloroacético Ácido enântico Ácido isovalérico Ácido perfluorooctanoico Ácido perfluorononanoico Ácido siálico Ácido treonico Ácido urónico z .

este último é convertido em lactato.11. este último é convertido em lactato. o saldo líquido da glicólise são duas de moléculas de ATP. as quais participarão da cadeia transportadora de elétrons gerando mais 6 moléculas de ATP (se o mecanismo de transporte do NADH do citossol da célula para o interior da mitocôndria for o sistema especial de transporte do malato -aspartato). Entretanto. o NADH gerado pela glicólise não pode ser reoxidado pelo O2 e precisa ser reoxidado pelo piruvato e. e o NADH formado pela desidrogenação do gliceraldeído 3 -fosfato é reoxidado a NAD+ pelo O 2. as quais participarão da cadeia transportadora de elétrons gerando mais 6 moléculas de ATP . Ao final da via glicolítica tem -se quatro moléculas de ATP formadas. Nestas condições os elétrons doados originalmente pelo gliceraldeído 3-fosfato ao NAD+ são transportados até o piruvato na forma de NADH. Entretanto. Deve-se lembrar que são formadas duas moléculas de NADH. A redução do piruvato é catalisada pela desidrogenase láctica. sob condições anaeróbias. A redução do piruvato é catalisada pela desidrogenase láctica. contudo. o saldo líquido da glicólise são duas de mol éculas de ATP.y Ácido diclorofenoxiacético y y y y Ácidos cloroacéticos Natamicina Niacina Ácido nitrilotriacético O y y Ácido orótico Ácido oxalosuccínico P y y Ácido pirúvico Ácido propanoico O piruvato representa um ponto de junção importante no catabolismo dos carboidratos . Deve-se lembrar que são formadas duas moléculas de NADH. Ao final da via glicolítica tem -se quatro moléculas de ATP formadas. como no músculo esquelético em alta atividade ou nas bactérias do ácido láctic o. contudo. o NADH gerado pela glicólise não pode ser reoxidado pelo O 2 e precisa ser reoxidado pelo piruvato e. assim. assim. como no músculo esquelético em alta at ividade ou nas bactérias do ácido láctico. Nos tecidos animais sob condições aeróbicas o piruvato é o produto da glicólise. Nos tecidos animais sob condições aeróbicas o piruvato é o produto da glicólise. pois foram utilizadas dua s moléculas de ATP para fosforilar a glicose e a frutose 6 -fosfato nos passos iniciais da glicólise.Redução do piruvato a lactato O piruvato representa um ponto de junção importante no catabolismo dos carboidratos . sob condições anaeróbias. Nestas condições os elétrons doados originalmente pelo gliceraldeído 3 -fosfato ao NAD+ são transportados até o piruvato na forma de NADH. pois foram utilizadas duas moléculas de ATP para fosforilar a glicose e a frutose 6 -fosfato nos passos iniciais da glicólise. e o NADH formado pela desidrogenação do gliceraldeído 3 -fosfato é reoxidado a NAD+ pelo O 2.

Na CTE estes elétrons serão entregues ao oxigênio.H. ou como íon hidreto . Dentro da cadeia.singularmente. a favor de seu gradiente de concentração através de poros protéicos específicos fornece energia livre para a síntese de ATP.(se ecanismo e t ansporte o A o citossol a cél la para o interior a mitocôndria for o sistema especial de transporte do malato-aspartato). O fluxo transmembrana dos prótons "de volt a". Cadeia Transportadora de Elétrons Figura estática A cadeia transportadora de elétrons. Transportadores de elétrons: + A transferência pode se dar de três formas: Direta. cadeia respiratória ou fosforilação oxidativa é a convergência final de todas as vias de degradação oxidativa. A oxidação dos mais variados combustíveis metabólicos libera elétrons que são entregues pelas desidrogenasesa transportadores específicos. o fluxo se estabelece entre uma série de transportadores que incluem: carreadores de membrana (como as quinonas).(H+ + 2 elétrons). citocromos e proteínas ferro sulfonadas. reduzindo-os (de NAD+ e FAD a NADH+ e FADH2). onde os doam. -Ubiquinona. A energia livre disponibolizada pelo fluxo de elé trons criado é acoplada ao transporte contracorrente de protóns através da membrana interna da mitocôndria (impermeável a estes prótons). sua redução pode se dar em duas etapas diferentes: . conservando parte desta energia como potencial eletroquímico transmembrana. como átomo de hidrogênio (H + 1elétron). O NADH+ e o FADH2 transportam os elétrons de diferentes vias até a CTE.

responsável por recebê-los e repassá-los ao citocromo c. só doará um elétron por vez ao cit c. Assim.œ š ›  ‡ Š„}ŽŠ }ƒ} „Šƒ‚ } … „ƒ‚€} }† Šƒ†Š† Š~  ™  Š ‰‚”‚ ƒ‚}€} } Šƒ}‚„‰ ƒŽ Š„ƒ}‚„‰ Š„Šƒ~ } Š† Š„ƒ}‚˜} }‰ ‘ƒ}Ž‡ — }ƒŽ— ”‚ }  …Š„Šƒ~ } }† Š„‘}‚ƒŽ  ~ } Š ‚„Š‡‹„–  } ~ …Š  ƒ ‚‰ } Š‰ƒŠ• }‚„}ƒ}‰† Š€}Ž €}•” „Ž }ƒ …} }“ Ž‡ƒ’ ‡ ‚„Š‚ƒŽ …ƒƒ} †„}‚„ Š„‘}‚ƒŽ    ‰„ ‡ }† }ƒ‚Ž} }ƒ } „ƒ‚€} }† }ƒ†Š† }ƒ‚„}  Šƒ}‚„‰ Š ƒ}ˆŠ }†Ž Š„„‰‡‹‰~‡ Š …Š ƒ Š‚ }Œ €„‰‡‹‰~ „ƒ‚€} Š„„‰‡‹‰ } €Š ‰†Šƒ Š Š†‰ˆ‡†}ƒ †„} …„ƒ‚€}  }~} } ç s 2 s sc m s s c m m s m s s s m s s s m m çõ s s c s m s m c Complexo I: NADH à U iquinon Equaç geral: NADH + H + + UQ + UQH 2 A entrega não é direta. A UQH2 assim formada libera 1H+ para o espaço intermembrana e um elétron para o cit b. estabelecendo um ciclo em que se repetem estas etapas: UQH recebe um elétron do complexo I ou II mais 1H+ da matriz. e s então estes são entregues à UQ -R c 1º -2º -U s m c s mú c -Citocromos . A UQH resultante libera outro H+ e doa um elétron ao cit c. daí a síntese de 1ATP a menos pelo FADH2 em comparação ao NADH+. que entrega os elétrons à Fe-S ao qual está associada. A UQ recebe de volta um elétron do cit b e 1H+ da matriz.UQH2 c s m . A UQH2.s s çõ s: c c s s às c -Proteín Fe-S . passando por FMN (Flavina MonoNucleotídeo). para daí serem entregues à UQ via Fe-S Este complexo não é responsável pelo bombeamento de nenhum próton para o espaço intermembrana. § Complexo III: U iquinon ao Citocromo c £   Complexo II: Succin to à U iquinon ¤ ¡ ž   ¢ ¦ ¥ Ÿ . que o devolverá à UQ. é a única do Ciclo do Ácido Cítrico ligada à mem rana interna da mitoc ndria e é através dela que os elétrons são doados ao FAD. caminha até o complexo III. Assim. o outro será doado a um cit b no complexo. A Ubiquinona pode movimentar-se ao longo da bicamada lipídica.UQH s NAD+ A enzima responsável pela oxidação do succinato (a succinato desidrogenase).s s . entretanto. os elétrons que chegam à C E via FADH2 só serão responsáveis pelo bombeamento de prótons a partir do complexo III. após receber elétrons a partir de qualquer um dos complexos anteriores.

a enciclopédia livre.Complexo IV . Encontre fontes:Google notícias.redução do O2 O citocromo c é livre para movimentar-se na superfície externa da membrana. quando houver acumulado 4 elétrons. os elétrons após passarem pelos cit a e a3. Por favor. pesquisa Est ti o ou s c o cit font s fiáv is ind p nd nt s. sintetizando assim duas moléculas de água. ó o fará. Neste complexo. inserindo-as em notas de rodapé ou no corpo do texto. melhore este artigo providenciando mais fontes fiáveis e independentes. acadêmico A Wikipédia possui o portal: Portal da Bioquími a Glico énio Al t sob isco à s úd 1] ª¯ © © © © Scirus ¨ © © © µ² ´ © ª ¯© « ®­ © ³ ²³ ± ° ´ ³² ® ª© ¬ «ª © . Síntese de ATP Glicogénio Origem: Wikipédia. se rão doados a 4H+ e 1O2 da matriz. nos locais indicados. Ir para: navegação. entretanto. livros. s l s n o cob todo o t xto. levando assim os elétrons recebidos do complexo III ao IV.

O glicogénio(português europeu) ou glicogênio(português brasileiro) é um polissacárido e a principal reserva energética nas células animais. encontrado. os dados referem a -se materiais sob condi ões PTN Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Geralmente também é encontrado nos fungos. no fígado e nos músculos. ¶¸ · º ¶· ¶ ¶ 9005-79-2 C6H12O6 270-280 °C [1] solúvel[1] ¹ ¹ ¹ .Id ntific do s Número CAS Propri d d s Fórmula molecular Ponto de fusão Solubilidade em água Riscos associados Frases R Frases S Exc pto ond d notado. Alerta sobre risco à saúde. principalmente.

sendo capazes de formar ligações de hidrogênio com a água. Apresenta uma ramificação a cada oito a doze unidades. suas unidades de glicose são retiradas uma a uma. As enzimas podem agir em muitos terminais. ¼ » . sendo encontrado em grandes grânulos. [editar]Hidrólise O glicogênio é hidrolisado pelas .Índice [esconder] y y y y y y y y 1Descrição 2Armazenamento 3Ramificações 4Hidrólise 5Síntese 6Ver também 7Ligações externas 8Referências [editar]Descrição Ocorre intracelularmente como grandes agregados ou grânulos. [editar] amificaç es Cada ramificação do glicogênio termina com um açúcar não redutor. Neste caso é denominado glicogênio hepático. É um polímero constituído por subunidades de glicose unidas por meio de ligações. a partir dos terminais não redutores. produzindo tanto maltose quanto glicose. que são altamente hidratados por apresentar uma grande quantidade de grupos hidroxila expostos. quebra o laço glicosídico (1 4) ao acaso. sendo assim ele tem tantos terminais não redutores quantas ramificações. presente no suco pancreático e na saliva. onde ele constitui até 7% do peso úmido deste órgão.e -amilases. fazendo com que este polissacarídeo se reduza a um monossacarídeo. eles mesmos agregados de grânulos menores compostos por moléculas de glicogênios unitárias altamente ramificadas e com uma massa molecular média de vários milhões. porém com um único terminal redutor. A -amilase. Quando este é utilizado como fonte de energia. A principal função do glicogênio armazenado no fígado serve para alimentar a necessidade energética das células cerebrais. Esses grânulos apresentam em uma forma intimamente unida as enzimas responsáveis pela sua síntese e degradação. iniciando a partir do terminal não reduzido. [editar]Armazenamento O glicogênio é especialmente abundante no fígado. Já a -amilase (que também quebra o laço glicosídico (1 4)) cliva sucessivas unidades de maltose.

Oglicogênio muscular. oligossacarídeos e polissacarídeos. fósforo ou enxofre em sua composição. mas estas n o s o citadas no corpo do artigo. é degradado no intervalo das refeições mantendo constante o nível de glicose nosangue ao mesmo tempo em que fornecem este metabólito as outras células do organismo. a principal é a função energética.açúcares. glúcidos. são as biomoléculas mais abundantes na natureza. que é acumulado nas células em quantidades variáveis de acordo com o tipo celular. bem como em tecidos conjuntivos e envoltório celular de animais. ou hidratos de carbono . podendo apresentar nitrogênio. inserindo-as no corpo do texto quando necessário. a enciclopédia livre. melhore este artigo introduzindo notas de rodapé citando as fontes. Também atuam como elementos estruturais e de proteção na parede celular das bactérias. ao contrário. ¾ ¾ ¾½ . Alguns carboidratos.(desde janeiro de 2010) Por favor.[editar]Síntese A síntese de glicogênio é o processo pelo qual a glicose é polimerizada a glicogênio. sacarídeos . O glicogênio hepático. este processo pode ser intenso e ocorrem extensos depósitos de glicogênio. pesquisa Este artigo ou sec o contém uma lista de fontes ou uma única fonte no fim do texto. constituídas principalm ente por carbono. Podem funcionar como sinalizadores celulares. Em determinadas células. como nas do fígado e músculo. hidrogênio e oxigênio. que chega a 150 g. como a ribose e a desoxirribose. [editar]Ver também Carboidrato Origem: Wikipédia. só forma glicose para a contração muscular. Ir para: navegação. o que compromete a verificabilidade. fungos e vegetais. Agem como lubrificantes das articulaçõesesqueléticas e fornecem coesão entre as células. também conhecidos como glicídios. fazem parte da estrutura de nucleotídeos e dos ácidos nucléicos. glucídeos. Dentre as diversas funções atribuídas aos carboidratos. Conforme o tamanho. funcionando aí como depósito de energia acessível à célula. glúcides. glícidos. Carboidratos. os carboidratos podem ser classificados emmonossacarídeos.

fósforo ou enxofre em sua composição.1Holosídeos  2. hidrogênio e oxigênio é de 1:2:1. isto é. cuja fórmula molecular é C6H12O5. cientista japonês descobriu que fazem bem para o intestino grosso fazendo com que o cerebro não se junte ao crânio fazendo um diametro dos conjuntos numéricos.2Oligossacarídeos o 2. que atua no pancreas liberando pequenos fungos.1Monossacarídeos o 2.3. e várias hidroxilas.2Heterosídeos 3Derivados de carboidratos 4Função 5Referencias 6 igações externas . oxigênio. A relação entre os átomos de carbono.3. como a ramnose e a fucose. por exemplo. alguns carboidratos não se ajustam a esta regra geral.Diihidroxi-acetona Índice [esconder] y y [editar] strutura Os carboidratos são compostos orgânicos constituídos por pequenas particulas do acido pertinotido .3Polissacarídeos  2. que geralmente seguem a fórmula empírica [C(H O)]n. alguns carboidratos apresentam nitrogênio. no qual alvin yaktori. Contudo. sendo n • 2 3. À ¿ y y y y 1Estrutura 2Classificação o 2. respectivamente. geralmente uma em cada átomo de carbono que não faz parte do aldeído ou grupo funcional cetona Além de carbono.[1] hidrogênio e oxigênio. possuem um grupo que pode ser aldeído ou cetona. hidrogênio e . Podem ser poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas.

pentoses.[editar]Classificação [editar]Monossacarídeos Os monossacarídeos são carboidratos com reduzido número de átomos de carbono em sua molécula. Quando são constituídos por três moléculas de monossacarídeos. Trioses (C3H6O3) Diidroxiacetona Participa da glicólise e do ciclo de Calvin Matéria-prima para a síntese de ácido ribonucleico (RNA) Matéria-prima para a síntese de ácido desoxirribonucleico (DNA) Ribose Pentoses (C5H10O5) Desoxirribose Glicose Hexoses (C6H12O6) Molécula mais utilizada pelas células para a obtenção de energia Galactose Constitui a lactose do leite Função energética [editar]Oligossacarídeos Os oligossacarídeos são carboidratos resultantes da união de duas a nove moléculas de monossacarídeos. A ligação entre os monossacarídeos ocorre por meio de ligação glicosídica. hexoses e heptoses). O "n" da fórmula geral pode variar de 3 a 7 (trioses. recebem o nome de trissacarídeos. mas. à à Carboidrato Monossa arídeos Importân ia biológi a   Frutose Função energética  Gliceraldeído Composto intermediário da glicólise    Á   Á Carboidrato Importân ia biológi a à . tetroses. necessitam ser quebrados na digestão para que sejam aproveitados pelos organismos como fonte de energia. formados pela união de apenas dois monossacarídeos. O grupo mais importante dos oligossacarídeos são os dissacarídeos. como não são carboidratos simples como os monossacarídeos. sendo os mais importantes as pentoses (C5H10 O5) e as hexoses (C6 H12O6 ). solúveis em água e não sofrem hidrólise. São relativamente pequenos. Os oligossacarídeos são solúveis em água. formada pela perda de uma molécula de água.

batata doce.constituintes Abundante na cana-deaçucar e beterraba Função energética Lactose Dissacarídeos Maltose glicose + glicose Encontrada em alguns vegetais. provém também da digestão do amido pelos animais Função energética Encontrada principalmente nas leguminosas. São insolúveis em água e. às vezes ramificados. geralmente de hexoses. portanto. constituindo. não alteram o equilíbrio osmótico das células. cará). um polímero de monossacarídeos. Os polissacarídeos possuem duas funções biológicas principais. caules do tipo tubérculo (batatinha). formados pela união de mais de dez monossacarídeos ligados em cadeia. frutos e sementes Principal reserva energética dos vegetais Ä Ä Ä glicose + galactose Encontrada no leite Função energética Ä Ä Ä Sacarose glicose + frutose Ä Ä . assim. não é digerida pelos seres humanos Função energética Trissacarídeos Rafinose glicose + frutose + galactose [editar]Polissacarídeos Os polissacarídeos são carboidratos grandes. Carboidrato Monossacarídeos constituintes Importância biológica Å Å Å Polissacarídeos Amido 1 400 glicoses Armazenado no amiloplasto de raízes do tipo tuberosa (mandioca. como forma armazenadora de combustível e como elementos estruturais.

Ácido sacárico . por hidrólise. tá tudo erradoo === [e H l í e São os oligossacarídeos e polissacarídeos que. vários tipos diferentes de monossacarídeos. sob a forma de ATP Nas plantas.Ácido glicurônico . como um componente da parede celular Æ Æ Glicogênio 30 000 glicoses Armazenado no fígado e nos músculos Principal reserva energética de animais e fungos Æ Ñ ÏÎ È ÏÎÌ Ê ÍÌËÊ ÉÈ ÏÎ È ÏÎ Î ÍÌËÊ ÉÈ Ð . por hidrólise. Como por exemplo o ácido hialurônico.Trinitrato de celulose . Rafinose + 2 H2 O glicose + frutose + galactose Celulose + n H2 O n glicose [e He e í e São glicídios que sofrem hidrólise. a hemicelulose e a celulose compõem a Æ Ç Æ Ñ Ò Æ Celulose 1 000 glicoses Função estrutural na célula vegetal.Acetato de celulose [editar]Função y y Energ tica: constituem a primeira e principal substância a ser convertida em energia calorífica nas células. condroitinsulfato e a heparina. Tipo de açúcar encontrado nas plantas e vegetais. [editar]Derivados de carboidratos Amidalina . consistência e elasticidade a algumas células A pectina.Quitina Constitui o exoes ueleto dos artrópodes e está presente na parede celular dos fungos Observação: existem outros tipos de polissacarídeos denominados hetropolissacarídeos que originam. produzindo oses (hidratos de carbono simples)e outros compostos. produzem somente monossacarídeos. o carboidrato é armazenado como amido nos amiloplastos. é armazenado no fígado e nos músculos como glicogênio Estrutural: determinados carboidratos proporcionam rigidez.Ácido glicônico .Piroxilina .Sorbitol . nos animais.

em sua estrutura Ó Ô Ô Ó .Ó parede celular dos vegetais A uitina forma o exoes ueleto dos artrópodes Os ácidos nucléicos apresentam carboidratos. como a ribose e a desoxirribose.

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