Ciclo de Krebs

O ciclo de Krebs, tricarboxílico ou do ácido cítrico, corresponde a uma série de reações químicas que ocorrem na vida da célula e seu metabolismo. Descoberto por Sir Hans Adolf Krebs (1900-1981). O ciclo é executado na matriz da mitocôndria dos eucariotes e no citoplasma dos procariontes. Trata-se de uma parte do metabolismo dos organismos aeróbicos (utilizando oxigênio da respiração celular); organismos anaeróbicos utilizam outro mecanismo, como a fermentação lática, onde o piruvato é o receptor final de elétrons na via glicolítica, gerando lactato.[1] O ciclo de Krebs é uma rota anfibólica, ou seja, possui reações catabólicas e anabólicas , com a finalidade de oxidar a acetil-CoA (acetil coenzima A), que se obtém da degradação de carboidratos, ácidos graxos e aminoácidos a duas moléculas de CO2. Este ciclo inicia-se quando o piruvato que é sintetizado durante a glicólise é transformado em acetil CoA (coenzima A) por acção da enzima piruvato desidrogenase. Este composto vai reagir com o oxaloacetato que é um produto do ciclo anterior formando-se citrato. O citrato vai dar origem a um composto de cinco carbonos, o alfacetoglutarato com libertação de NADH, e de CO2. O alfa-cetoglutarato vai dar origem a outros compostos de quatro carbonos com formação de GTP, FADH2 e NADH e oxaloacetato. Após o ciclo de Krebs, ocorre outro processo denominado fosforilação oxidativa.

Visão simplificada do Ciclo de Krebs
O ciclo do ácido cítrico começa com o Acetil-CoA, transferindo seu grupo acetila de dois carbonos ao composto receptor oxaloacetato, de quatro carbonos, formando um composto de seis carbonos, o citrato. O citrato então passa por uma série de transformações químicas, perdendo dois grupos carboxila na forma de CO2. Os carbonos liberados na forma de CO2 são oriundos do oxaloacetato, e não diretamente do Acetil-CoA. Os carbonos doados pelo Acetil-CoA se tornam parte do oxaloacetato após o primeiro passo do ciclo do ácido cítrico. A transformação dos carbonos doados pelo Acetil-CoA em CO2 requer vários passos no ciclo de Krebs. No entanto, por causa do papel do ácido cítrico no anabolismo (síntese de substâncias orgânicas), ele pode não ser perdido já que muitas substâncias intermediárias do ciclo também são usadas como precursoras para a biosíntese em outras moléculas. A maior parte da energia disponível graças ao processo oxidativo do ciclo é transferida por elétrons altamente energéticos que reduzem o NAD+, tranformando-o em NADH. Para cada grupo acetila que entra no cliclo de Krebs, três moléculas de NADH são produzidas (o equivalente a 2,5 ATPs).

Elétrons também são transferidos ao receptor Q, formando QH2. No final de cada ciclo, o Oxoalocetato de quatro carbonos é regenerado, e o processo continua.

[editar]Via metabólica do ciclo de Krebs
Dois carbonos são oxidados, tornando-se CO2, e a energia dessas reações é armazenada em GTP, NADH e FADH2. NADH e FADH2 são coenzimas (moléculas que ativam ou intensificam enzimas) que armazenam energia e são utilizadas na fosforilação oxidativa.
Passo Substrato Enzima Tipo da reação Reagentes/ Produtos/ Coenzimas Coenzimas Acetil CoA + CoA-SH H2O H2O NAD+ H2O NADH + H +

1

Oxaloacetato

Citrato sintase

Condensação

2 3

Citrato Isocitrato

Aconitase Isocitrato desidrogenase Isocitrato desidrogenase

Desidratação/Hidratação Oxidação

4

Oxalosuccinato

Decarboxilação Decarboxilação oxidativa Fosforilação ao nível do substrato Oxidação Adição (H2O) Oxidação

H+ NAD+ + CoA-SH GDP + Pi

CO2 NADH + H + + CO2 GTP + CoA-SH FADH2

5

-Cetoglutarato Cetoglutarato desidrogenase Succinil-CoA Succinil-CoA sintetase Succinato desidrogenase Fumarase Malato desidrogenase

6

7 8 9

Succinato Fumarato L-Malato

FAD H2O NAD+

NADH + H +

As principais etapas do ciclo de Krebs 1°: Oxalacetato(4 carbonos) Citrato(6 carbonos) O ácido acético proveniente das vias de oxidaçao de glicídios, lipídios e proteínas, combinam-se com a coenzima a formando o Acetil - CoA. A entrada deste composto no ciclo de Krebs ocorre pela combinação do ácido acético com o oxalacetato presente na

matriz mitocondrial. Esta etapa resulta na formação do primeiro produto do ciclo de Krebs, o citrato. O coenzima A, sai da reação como CoASH. 2°: Citrato (6 carbonos) Isocitrato(6 carbonos) O citrato sofre uma desidratação originando o isocitrato. Esta etapa acontece para que a molécula de citrato seja preparada para as reações de oxidação seguintes 3°: Isocitrato cetoglutarato (5 carbonos) Nesta reação há participaçao de NAD, onde o isocitrato sofre uma descaborxilação e uma desidrogenação transformando o NAD em NADH, liberando um CO2 e originando como produto o alfa-cetoglutarato 4°: cetoglutarato Succinato (4 carbonos) O -cetoglutarato sofre uma descarboxilação, liberando um CO2. Também ocorre uma desidrogenação com um NAD originando um NADH, e o produto da reação acaba sendo o Succinato 5°: Succinato Succinil - CoA O succinato combina-se imediatamente com a coenzima A, originando um composto de potencial energético mais alto, o succionil-Coa. 6°: Succinil-Coa Succinato Nesta reação houve entrada de GDP+Pi, e liberação de CoA-SH O succinil-CoA libera grande quantidade de energia quando perde a CoA, originando succinato. A energia liberada é aproveitada para fazer a ligação do GDP com o Pi(fosfato inorgânico), formando o GTP, como o GTP não é utilizado para realizar trabalho deve ser convertido em ATP, assim esta é a única etapa do Ck que forma ATP. 7°: Succinato Fumarato Nesta estapa entra FAD O succinato sofre oxidaçao através de uma desidrogenação originando fumarato e FADH2. O FADH2 é formado a partir da redução do FAD. 8°: Fumarato Malato O fumarato é hidratado formando malato. 9°: Malato Oxalacetato Nesta etapa entra NAD

O malat sofre uma desidrogenacão originando NADH, a partir do NAD, e regenerando o oxalacetato.

O cicl d Kr b e a respiração
A influência do ciclo de Krebs no processo da respiração celular começa com a glicólise, processo ocorrido no citoplasma de uma célula, onde a glicose, obtida através dos alimentos ingeridos, passa por uma série de dezreações químicas que culminam na formação de duas moléculas de ácido pirúvico. É a partir desse ponto que começa a participação do ciclo de Krebs na respiração propriamente dita. O ciclo de Krebs ocorre dentro da mitocôndria, logo as moléculas de ácido pirúvico têm que entrar nela. Esse processo só ocorre quando há moléculas de oxigênio suficientes para cada molécula de glicose; se há, na entrada do ácido pirúvico na mitocôndria faz com que o oxigênio reaja com o ácido formando gás carbônico e liberaos elétrons dos átomos de hidrogênio presentes na fórmula da glicose.Esses elétrons são transportados pelo NADH e o FADH, duas moléculas transportadoras. Os elétrons então se responsabilizam pela união de mais um átomo defósforo, com uma molécula de adenosina difosfato(ADP) formando a adenosina trifosfato o famoso ATP. Esta molécula de ATP então é que fornecerá a energia para a vida da célula e o transporte ativo de subst ncias pelo corpo.

Função anab lica do ciclo de Krebs
Os compostos intermediários do ciclo de Krebs podem ser utilizados como precursores em vias biossintéticas: oxaloacetato e a-cetoglutarato vão formar respectivamente aspartato e glutamato. A eventual retirada desses intermediários pode ser compensada por reações que permitem restabelecer o seu nível. Entre essas reações, que são chamadas de anapleróticas por serem reações de preenchimento, a mais importante é a que leva à formação de oxaloacetato a partir do piruvato e que é catalisada pela piruvato carboxilase. O oxaloacetato além de ser um intermediário do ciclo de Krebs, participa também da gliconeogênese. A degradação de vários aminoácidos também produz intermediários do ciclo de Krebs, funcionando como reações anapleróticas adicionais.

Cadeia respiratória
Orige : Wikipédia, a e cic pédia livre. Ir para: navegaç , pesq isa Est pá in ou s c o n o cit n nhu font ou f ênci , o q e comprome e s a credibilidade (desde junho de 2010 .   

   

 

    

  

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Esta etapa ocorre nas cristas mitocondriais. anteriormente formadas (Glicólise e Ciclo de Krebs). enquanto que a molécula de FADH2 apenas permite a síntese de duas moléculas de ATP. processo chamado de fosforilação oxidativa. formando-se uma molécula de água. acadêmico Scirus A cadeia de transporte electrónico na mitocôndria é o local onde ocorre a fosforilaç o oxidativa em eucariontes. libertando-se energia utilizável pela ATP sintase. Cadeia respiratória é uma etapa da respiração celular. Esta energia libertada vai ser utilizada na síntese de moléculas de ATP. através de reações que liberam energia. Cada molécula de NADH2 que inicia a cadeia " ! # # " . onde se encontram transportadores proteicos com diferentes graus de afinidade para os elétrons. Os aceptores de hidrogênio que fazem parte da cadeia respiratória estão dispostos em sequência na parede interna da mitocôndria. inserindo-as no corpo do te to por meio de notas de rodapé. transferem os elétrons que transportam para as proteínas (Citocromos)da cadeia transportadora de elétrons. melhore es e artigo providenciando fontes fiáveis e independentes. Encontre fontes:Google notícias. O último aceptor de hidrogênios na cadeia respiratória é a formação de moléculas de ATP. a partir de ADP+Pi. que capta dois prótons H+. É responsável pela maior parte de ATP da célula. [edi ar]Acep ores de hidrogênio da cadeia respiratória As moléculas de NAD. livros.Por favor. Cada molécula de NADH permite a síntese de três moléculas de ATP. dissipando-se alguma sobre a forma de calor. à medida que os elétrons passam de um transportador para outro. No final da cadeia transportadora. de FAD e de citocromos que participam da cadeia respiratória captam hidrogênios e os transferem. para um aceptor seguinte.oxigênio. O NADH e succinato produzidos no ciclo dos ácidos tricarboxílicos s o oxidados. Ao longo da cadeia respiratória ocorre libertação gradual de energia. As moléculas de NADH e de FADH2. os elétrons são transferidos para um aceitador final.

a rota com o maior fluxo de carbono na maioria das células.respiratória leva à formação de três moléculas de ATP a partir de três moléculas de ADP e três grupos fosfatos como pode ser visto na equação a seguir: 1 NADH2 + ½ O2 + 3 ADP + 3P 1 H2O + 3 ATP + 1 NAD Já a FADH2 formado no ciclo de Krebs leva à formação de apenas 2 ATP. pesquisa Gli ólise (do grego antigo " " (glykýs). A oxidação de glicose a piruvato gera ATP pela fosforilação (a transferência de fosfato de intermediários de alta energia da via do ADP) a nível desubstrato e NADH. que serão introduzidos na cadeia respiratória ou na fermentação.[1] A glicólise é uma das principais rotas para geração de ATP nas células e está presente em todos os tipos de células. piruvato pode ser oxidado a CO2 no ciclo de Krebs e ATP gerado pela transferência de elétrons ao oxigênio na fosforilação oxidativa. quebra. por exemplo). Alguns tecidos de plantas que são diferenciados para armazenar amido (como os tubérculos da batata) e algumas plantas aquáticas derivam a maior parte de sua energia da glicólise. muitos [1] microorganismos anaeróbicos são inteiramente dependentes da glicólise. degradação) é a sequência metabólica de várias reações catalizadas por enzimas. cérebro e esperma. O cérebro utiliza quase exclusivamente glicose como combustível. na qual a glicose é oxidada produzindo duas moléculas de piruvato. duas moléculas de ATP e dois equivalentes reduzidos de NAD+. Entretanto. ATP pode ser gerado na ausência de oxigênio. Subsequentemente. $ Reação Global + .[2] Glicose + 2 NAD + 2 ADP + 2 Pi -----------> 2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP + 2 H2O A glicólise é uma rota central quase universal do catabolismo da glicose.[2] A import ncia da glicólise em nossa economia energética é relacionada com a disponibilidade de glicose no sangue. 1 FADH2 + ½ O2 + 2 ADP + 2P 1 H2O + 2 ATP + 1 FAD Gli ólise Origem: Wi ipédia. A quebra glicolítica de glicose é a única fonte de energia metabólica em alguns tecidos de mamíferos e tipos celulares (hemácias. através da fosforilação a nível de substrato. medula renal. se o piruvato e o NADH gerados na glicólise forem convertidos a lactato (glicólise anaeróbica). Ir para: navegação. assim como com a habilidade da glicose gerar ATP tanto na presença quanto na ausência de oxigênio. A glicose é o principal carboidrato em nossa dieta e é o açúcar que circula no sangue para assegurar que todas as células tenham suporte energético contínuo. a enciclopédia livre. adocicado e " " (lýsis).

conservada como ATP. No curso da evolução. A maior dificuldade na determinação da via é devido ao curto tempo de vida e baixas concentrações dos intermediários. Harden recebeu o Prêmio Nobel da Química em 1929. A via glicolítica detalhada foi determinada em 1940. presente em todas as formas de vida atuais. % . recebendo o Prêmio Nobel da Química em 1907. Os princípios termodinâmicos e os tipos de mecanismos regulatórios que governam a glicólise são comuns a todas as rotas de metabolismo celular. O estudo da glicólise pode. na sequência de aminoácidos e na estrutura tridimensional. Eduard Buchner mostrou que o extrato obtido da maceração de leveduras. Os organismos primitivos se originaram num mundo cuja atmosfera carecia de O2 e. A glicólise diferen entre as espécies apenas em detalhes de sua regulação e no destino metabólico subsequente do piruvato formado. por isto. Em 1897. como a de Entner-Doudoroff. que foi inicialmente elucidada por Gustav Embden e Otto Meyerhof.Fermentação é um termo geral para a degradação anaeróbica de glicose (glicóli e anaeróbica) ou outros nutrientes orgânicos para obtenção de energia. o resto desse artigo usará o termo glicólise para explicar a via metabólica mais comum pela qual ocorre: a rota de Embden-Meyerhof. a seus homólogos nas leveduras e no espinafre. o que faz a glicólise uma via metabólica muito rápida. as enzimas glicolíticas dos vertebrados são intimamente similares. e que estes só fermentavam o açúcar quando juntos. A mais comum e conhecida forma de glicólise é a rota de Embden-Meyerhof.[1] Os primeiros estudos formais do processo glicolítico foram feitos em 1860. com as contribuições de Otto Meyerhof (Nobel da Medicina ou Fisiologia em 1922) e alguns anos depois por Luis Leloir (Nobel da Química em 1970). mesmo isento de microorganismos vivos. Em 1905Arthur Harden and William Young mostraram que a zimase podia ser separada em 2 extratos: um contendo moléculas grandes e sensíveis ao calor (que hoje sabemos serem as enzimas) e uma fração de moléculas menores e pouco sensíveis ao calor (que sabemos hoje serem as coenzimas). O termo glicólise pode significar também outras rotas metabólicas. portanto. Louis Pasteur verificou que a levedura crescia mais de 10 vezes mais rápido quando digeria o açúcar na fermentação do que usando o oxigênio. a química dessa sequência de reações foi completamente conservada. a glicólise é considerada a mecanismo biológico mais primitivo para obtenção de energia a partir de moléculas orgânicas. fermentava açúcares. quando Louis Pasteur descobriu que microorganismos eram responsáveis pela fermentação. e chamou este extrato de zimase. História A glicólise foi a primeira rota metabólica a ser elucidada e é provavelmente a melhor compreendida.[1] A glicólise nas células procariontes ocorre no citoplasma e nas eucariontes ocorre no citosol. servir como modelo para muitos aspectos das rotas metabólicas. Entretanto.

Ela é um precursor para quase todas as rotas que utilizam a glicose. o cátion Mg2+ é indispensável para as reações. incluindo glicólise. com o gasto energético de uma molécula de ATP. ela se torna uma molécula carregada negativamente e é impossível atravessar passivamente a membrana celular. os primeiros cinco dos quais constituem afas p paratória (fase de investimento) e os cinco seguintes.[editar]Seqüência da Glicólise Rotas da glicólise e gliconeogênese no fígado. Nenhuma energia é armazenada. e processam cinco reações bioquímicas. A fosforilação da glicose na primeira reação impede que esta sa ia da célula novamente (a glicólise realiza-se no citosol da célula).[2] Trata-se de um dos três passos que regulam a glicólise. ela também pode &' & & & & & . a fas d g ração d ATP (fase de rendimento). mantendo aprisionada dentro da célula. via da pentose fosfato e síntese de glicogênio. a glicose que entra nos tecidos é fosforilada no grupo hidroxila em C . regulação e gasto deenergia Na fase inicial preparatória da glicólise (fase de investimento). catalisada pela enzimahexoquinase. De um ponto de vista oposto.[2] Nesta fase. a glicose é fosforilada duas vezes por ATP e clivada em duas trioses fosfato. A quebra dos seis carbonos da glicose em duas moléculas de piruvato com três carbonos ocorre em dez passos. Ao adicionar um grupo fosfato à glicose. duas moléculas de ATP são investidas nas reações de fosforilação. pelo contrário. -a Glicose-6-fosfato é um ponto de ramificação no metabolismo de carboidratos.[1] Essa reação.[1][2] [editar]Fase 1: Preparação. dando origem a glicose-6-fosfato e ADP.[1] [editar]Reação 1: hexoquinase Na primeira reação. é irreversível sob condições fisiológicas devido a seu G° altamente negativo. a célula gasta duas -se moléculas de ATP.

uma cetose. que é a enzima marca-passo da glicólise.6-bisfosfato. Esta isomerização tem um papel crítico na química geral da via glicolítica. REF PRC PD E RP RPCFD Q PI E H GFED CB 812 68) 86 6 86 7 65 1 4 3210 )( e ç 2 f f ex eme e 81A)9 @609 2 6 86 7 65 1 4 3210 )( e ç 3 f f f e RE PB E Q PI E H GFED CB e ç 4 l e ç 5 l e ef f me e . Ocorre então a conversão da dihidroxicetona P em gliceraldeído 3P. No caso da hexoquinase.[1] Em muitas células. e sim MgATP-2.[2] As hexoquinases. a célulainveste outra molécula de ATP para fosforilar a frutose6-fosfato e convertê-la em frutose-1. parte da hexoquinase se encontra ligada a porinas na membrana mitocondrial externa. permitindo um sítio de entrada para a frutose da dieta na glicólise. uma aldose. é convertida num processo de isomerização reversível em frutose-6-fosfato. via da pentose fosfato e gliconeogênese (síntese de glicose a partir de não-carboidratos). catalisada pela enzima glicosefosfato-isomerase (também chamada de fosfoexose isomerase). catalisada pela enzima fosfofrutoquinase. as quais dão a essas enzimas o acesso precoce ao ATP recém -sintetizado [2] conforme ele sai da mitocôndria. requer Mg2+ para sua atividade. [e Na reação 4. A hexoquinase. tais como glicogenólise (quebra de glicogênio). o aceptor é uma hexose.[2] As cinases são enzimas que catalizam a transferência de um grupo fosforil terminal do ATP para um aceptor nucleófilo. Esta reação é catalisada pela enzima aldolase. embora a hexoquinase possa catalizar a fosforilação de outras hexoses comuns. na reação subsequente (reação 4). uma vez que o rearranjo dos grupos carbonil e hidroxil em C-1 e C-2 é uma preparação necessária para os próximos dois passos. pois o verdadeiro substrato da enzima não é ATP-4. assim. são uma família de isoenzimas tecido-específicas que diferem em suas propriedades cinéticas. a glicose-6-fosfato. como muitas outras cinases. a frutose-1.ser gerada a partir de outras rotas do metabolismo de carboidratos.6-bisfosfato é clivada em duas trioses: gliceraldeído-3-fosfato e dihidroxiacetona fosfato. tais como D-frutose e Dmanose. enzimas que catalizam a fosforilação da glicose. A fosforilação que ocorre na reação seguinte (reação 3) requer que o grupo em C-1 seja primeiramente convertido de um carbonil para um álcool e.[1] [e Na reação número 3. normalmente D-glicose. a clivagem da ponte entre C-3 e C-4 pela aldolase requer um grupo carbonil em C-2. [e Na segunda reação. a única triose que pode continuar sendo oxidada. Esta é também uma reação irreversível e de controle desta via metabólica. A isoenzima encontrada no fígado e células do pâncreas tem um Km muito mais alto do que outras hexoquinases e é chamada de glicoquinase. Esta etapa ocorre para deixar a molécula simétrica para a reação de clivagem na etapa seguinte. [e O gliceraldeído-3-fosfato e a dihidroxiacetona fosfato são isômeros facilmente interconvertíveis pela enzima triosefosfato isomerase.

O saldo energético é de 2 moléculas de ATP e 2 NADH por molécula de glicose.[editar]Fase 2: Produção de ATP e oxidação Na fase de geração de ATP (de rendimento). gliceraldeído-3-fosfato (uma triose fosfato) é oxidado pelo NAD e fosforilada usando fosfato inorgânico. cVd aWSTc S aU V ca caTW b a` V Y XWVU TS e ç 6 T ef f e ge e uhgv si f s us t sr h q pihg fe cVdT aW T a ca b a` V Y XWVU TS e ç 7 F f gl ce c e ç 8 F f gl ce m e e uhwf sg h vif t x sr h q pihg fe uh sw t sr h q pihg fe e ç 9 e e ç 0 p l e v c e . a enzima fosfogliceromutase reaposiciona a posição do grupo fostato 3Fosfoglicerato. a 1. cada gliceraldeído-3-fosfato é oxidado (desidrogenado) pelo NAD+ (e o NAD+ passa a NADH) e fosforilado por um fosfato inorgânico.3-Bifosfoglicerato (1. Como há dois moles de triose fosfato formados. na glicólise são produzidos ao todo 4 ATPs e gastos 2. dando origem a 2-fosfoglicerato (grupo fosfato ligado ao carbono 2). há transferência do grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para uma molécula de ADP. A ponte de fosfato de alta energia gerada nesta etapa é transferida ao ADP para formar ATP. catalizada pela enzima piruvato cinase. [e Na reação 8.3 BPG transfere um grupo fosfato para uma molécula de ADP dando origem a uma molécula de ATP e a 3fosfoglicerato. Tendo em conta que por cada molécula de gliceraldeído-3-fosfato produz-se duas moléculas de ATP. dando origem a 1. a número 6 no seguimento da fase anterior. Esta reação é catalisada pela enzima Triose fosfato desidrogenase. O 2fosfoglicerato é desidratado formando uma molécula de água e fosfoenolpiruvato (PEP). última desta via metabólica. um composto altamente energético. foi devido a esta configuração energética que o grupo fosfato foi transferido da posição 3 para 2 na reação anterior. [e Na reação 7. preparando o substrato para a próxima reação. O resultado é uma produção global de dois moles de ATP. Esta é a primeira etapa da glicólise que sintetiza ATP diretamente na via. [e A reação 10.3 BiP glicerato cinase.3 BPG). [e A reação 9 é uma reação de desidratação catalizada pela enzima enolase. o resultado da fase de geração de ATP é de quatro ATPs e dois NADH. O fosfato restante é também rearranjado para formar outra ponte de fosfato de alta energia que é transferida ao ADP. catalisada pela enzima 1.[2] [e Na primeira reação desta fase. formando-se então uma molécula de ATP e piruvato. dois moles de NADH e dois moles de piruvato por mol de glicose.

Somado com a glicólise. como nitrato. produz-se um acetil-CoA. num processo chamado gliconeogênese. processo essencial para manutenção do nível mínimo de glicose no corpo.. Nesta etapa. como nos estudos de Chaim Weizmann. e o NADH reduz o acetaldeído. água e GTP(energia). o acetil-CoA vai para o ciclo de Krebs. produzindo CO2. Para isso. a partir de cada piruvato. No caso das leveduras e bactérias do gênero Zymonas. íons férricos. Quando usado para produzir energia. corpos cetônicos. através da enzima piruvato descarboxilase (ausente em animais).[editar]Após a glicólise [editar]Ciclo de Krebs (ou ciclo do ácido cítrico) Para o ciclo da glicose interagir com o ciclo de Krebs. Como a quantidade de NADH na célula é limitada. através do gasto de energia. [editar]Fermentação Anaeróbica A fermentação ocorre quando. alguma molécula deve receber estes elétrons que o NADH carrega. gerando acetaldeído. é adicionada a coenzima A(CoA). principalmente no fígado. colesterol ou isoprenóides. Uma vez transformado em acetil-CoA. pois é irreversível. Desta forma. este deve ser regenerado a NAD+. são produzidos 38 ATP por molécula de açúcar. o produto da glicose piruvato . primeiro presidente de Israel (produzindo acetona). Durante essas reações. O Piruvato gerado na glicólise sofre desidrogenação (oxidação) e descarboxilação catalisado pelo complexo Piruvato desidrogenase. gordura. Alguns microorganismos fermentam produzindo outras variadas substâncias. Os produtos da oxidação são oxidados pelo oxigênio na Fosforilação oxidativa. Na respiração aeróbica. Esta etapa é fundamental. gerando NAD+ e ácido láctico (Fermentação láctica). etc. como durante a hipóxia (falta de oxigênio). o oxigênio recebe estes elétrons. sem o qual certos tecidos morreriam. dos vinhos e das cervejas). por não realizarem o ciclo de Krebs. Em ambos os casos. produzindo NAD+ e etanol (como nos processos fermentativos do pão. gerando ainda mais energia. No caso do ser humano. não é realizado o ciclo de Krebs. porque o organismo em questão não o possui ou porque esta via está bloqueada. ou usando outros aceptores de elétrons que não o oxigênio. a glicólise gasta NAD+ e produz NADH. ocorre a entrada de NAD e CoA-SH. sendo este acetil-CoA usado para produzir energia (com oxigênio). Fosforilação oxidativa . mas na ausência de oxigênio. pode ser transformado novamente em glicose. ocorre a Fermentação alcoólica: o piruvato é descarboxilado. que regula a glicemia no sangue. O piruvato. sulfato. onde será oxidado. ou seus derivados. recebem estes elétrons. há uma reação intermediária a qual transforma-se o Piruvato em Acetil-CoA. não há como gerar glicose novamente. a ausência de oxigênio suficiente leva a reação do NADH com o piruvato. outros animais e algumas bactérias. após a glicólise.

As transferências de eletróns constituem estas reações de oxido-redução.Origem: Wi ipédia. a enciclopédia livre. biologicamente aproveitável para a biossíntese de ATP. Durante a fosforilação oxidativa. numa reação de oxido-redução. libertando-se energia utilizável pela ATP sintase. A energia derivada do transporte de elétrons é convertida numa força motriz proteónica e é principalmente utilizada para bombear prótons para o exterior da matriz mitocondrial. O processo refere-se à fosforilação do ADP em ATP. diferentes proteínas localizam-se na membrana interna da célula. pesquisa A cadeia de transporte electrónico na mitocôndria é o local onde ocorre a fosforilação oxidativa em eucariontes. A fosforilação oxidati a é uma via metabólica que utiliza energia libertada pela oxidação de nutrientes de forma a produzir trifosfato de adenosina (ATP). Ao conjunto de complexos proteicos envolvidos nestas reações chama cadeia de -se transporte. produz espécies reativas de oxigênio tais como o superóxido e o peróxido de hidrogênio. Ir para: navegação. tais reações redox são feitas por cinco complexos principais de proteínasmitocondriais. Em eucariontes. que induzem a propagação de radicais livres. enquanto que em procariontes. dependendo o tipo de enzima utilizado dos aceitadores e doadores electrônicos. Este processo é denominado quimiosmose e origina energia potencial sob a forma de um gradiente de pH (ou seja. que se processam com libertação de energia. oxidando proteínas e lípidios de membrana) e contribuindo para processos de y . existe transferência de elétrons de doadores electrônicos (moléculasredutoras) a aceitadores electrónicos (moléculas oxidantes). A energia é utilizada ao permitir-se o fluxo de prótons a favor do gradiente de concentração através da enzima ATP sintase. Embora a fosforilação oxidativa seja uma parte vital do metabolismo. uma concentração diferente de prótons dentro e fora da mitocôndria) e de potencial elétrico através da membrana. O NADH e succinato produzidos no ciclo dos ácidos tricarboxílicos são oxidados. tais como o dioxigênio. utilizando para isso a energia libertada nas reacções de oxidação-redução. danificando componentes celulares (por exemplo.

[10][11] O trabalho mais recente no campo da fosforilação oxidativa inclui estudos estruturais das enzimas desta via por John E.  € . tendo havido a procura de um elusivo "intermediário de alta energia" que ligaria a oxidação às reacções de fosforilação. ou seja.[2] confirmando-se o papel central do ATP na transferência de energia proposto por Fritz Albert Lipmann em 1941. desde doadores electrónicos como o NADH a aceitadores de electrões como o oxigénio. mas foi lentamente aceite e Mitchell recebeu um prémio Nobel pelos seus estudos em 1978. neste caso. ou seja. Esta via é tão universal provavelmente por ser uma forma altamente eficiente de armazenar energia. um não ocorre sem o outro. [5] Este problema foi resolvido por Peter D.[1] A ligação entre a oxidação de açúcares e a síntese de ATP foi firmemente estabelecida no início da década de 1940 do século XX por Herman Kalckar.[4] Durante as duas décadas seguintes permaneceu incógnito o mecanismo de produção do ATP.[9] Importantes passos em direcção à descoberta do mecanismo da ATP sintase foram dados por Paul D.[7][8] A investigação que se seguiu neste campo concentrou-se na purificação e caracterização das enzimas desta via. com a divulgação por Arthur Harden de um papel vital do fosfato na fermentação celular. História O campo de estudo da fosforilação oxidativa iniciou-se em 1906.[3] Mais tarde. é um processo exergónico. Mitchell com a publicação da teoria quimiosmótica em 1961. quase todas usam a fosforilação oxidativa para produção de ATP.[12] [editar]A transferência de energia pela quimiosmose Embora as diversas formas de vida na Terra utilizem uma larga gama de nutrientes diferentes. Walker (também conhecido como Johnnie Walker) tendo Walker e Boyer recebido um prémio Nobel em 1997. Green nos complexos da cadeia de transporte electrónico e Efraim Racker na ATP sintase. comparando com processos alternativos de fermentação como a glicólise. ou seja. liberta energia. O fluxo de electrões através da cadeia de transporte electrónico. Lehninger provaram que a coenzima NADH ligava vias metabólicas tais como o ciclo do ácido cítrico e a síntese de ATP. a molécula que fornece energia metabólica. em 1949.envelhecimento celular e patologias.[6] A proposta foi inicialmente controversa. aco la os. A fosforilação oxidativa funciona utilizando reacções químicasexergónicas para dar energia a reacções endergónicas. Morris Friedkin e Albert L. A variação de energia livre associada à transferência de electrões através de um dos três complexos corresponde a uma força motriz protónica capaz de fazer a síntese de ATP. Para cada NADH que se oxida. havendo contribuições importantes por David E. III e IV. inibindo a sua atividade. há a síntese de três ATP. Boyer com a sua proposta do mecanismo "ligação-modificação" em 1973 e de catálise envolvendo rotação em 1982. Existem também diversos venenos e medicamentos que têm como alvo as enzimas desta via metabólica. para cada par de electrões transportado pelos complexos I. enquanto que a síntese da ATP é endergónica e requer portanto energia. embora fossem conhecidos apenas então fosfatos de açúcares. os dois tipos de reacção dizem-se.

[editar]Moléculas de transferência de protões e electrões ƒ ‚ . Professora. O transporte de protões através desta é feita pelos c omplexos I. A quantidade de energia libertada pela fosforilação oxidativa é alta.[15] Esta enzima actua como um motor eléctrico. muitas vezes designada como força motri protóni a. estes só podem voltar à matriz e desfazer o gradiente através de sítios específicos da membrana interna. A energia é armazenada principalmente sob a forma de uma diferença de potenciais eléctricos nas mitocôndrias e sob a forma de gradiente de pH nos cloroplastos. num processo denominado quimiosmose. de volta ao lado N da membrana. baixando o rendimento de produção de ATP. A energia é transferida da cadeia de transporte electrónico para aATP sintase pelo movimento de protões através da membrana. enquanto que a fosforilação oxidativa produz. A glicólise produz apenas duas moléculas de ATP. tendo o lado N uma carga negativa. alguns protões passam [17] também através da membrana. Estas enzimas actuam como uma pilha. a partir de dez moléculas de NADH e duas de succinato.Tanto a cadeia de transporte electrónico como a ATP sintase se localizam numa membrana. ao usar a força motriz protónica para fornecer energia à rotação de parte da sua estrutura e acoplar este movimento à síntese de ATP. 26 moléculas de ATP. Na prática. III e IV.[16] Este rendimento de ATP é o valor máximo teórico. Este gradiente tem duas componentes: uma diferença na concentração de protões (gradiente de pH) e uma diferença no potencial eléctrico. se aluno u copiou e colou este texto do wi ipédia. este processo é semelhante a um simples circuito eléctrico. A ATP sintase utiliza a energia para sintetizar ATP a partir da fosforilação de difosfato de adenosina (ADP).[13] Como a membrana interna da mitocôndria é impermeável a protões. O movimento de protões cria um gradiente electroquímico através da membrana. na prática. comparando-se a conversão de uma molécula de glicose a dióxido de carbono e água. Parte da enzima sofre uma rotação à medida que os protões passam por ela.[14] A ATP sintase liberta esta energia armazenada ao completar o circuito e permitir o fluxo de protões ao longo do potencial electroquímico. à medida que produzem trabalho circulando corrente através do circuito. comparando-se com a quantidade de energia produzida pela fermentaçãoanaeróbia. Dê zero ao garoto. existindo uma corrente de protões do lado negativo (N) da membrana para o lado positivo (P) provocada pela acção de enzimas da cadeia de transporte electrónico que bombeiam esses protões. se estiver lendo isso.

um transportador electrónico lipossolúvel. mediando a passagem de electrões de doadores reduzidos a aceitadores electrónicos e transportando protões através da membrana. normalmente através do átomo de enxofre de uma cisteína. não pertencente a cadeias laterais de aminoácidos). por ser hidrossolúvel. ou seja.[19] Na membrana mitocondrial interna. O citocromo c transporta apenas electrões. transporta não só electrões mas também protões. tais como a menaquinona (ou vitamina K). Como resultado. a coenzima Q10 (Q). tais como a glicólise. os electrões são transferidos dentro do espaço intermembranar pela proteína de transporte electrónico citocromo c. No entanto. podendo por isso difundir-se facilmente pela membrana. Os electrões conseguem viajar distâncias relativamente grandes dentro das proteínas ao efectuar "saltos" entre as cadeias dos cofactores.Redução da coenzima Q a partir da sua forma de ubi uinona (Q. O segundo tipo de centro ferro-enxofre é o [4Fe-4S]. pode circular no espaço intermembranar. designados complexos I. cima) à forma totalmente reduzida ubi uinol (QH2.[22] Dentro de proteínas. pelo que servem apenas para transportar electrões na cadeia de transporte electrónico.[20] Esta pequena molécula de benzoquinona é muito hidrofóbica. volta ao estado ubiquinona (Q). através da oxirredução de um ião de ferro localizado num grupo hemo pertencente à estrutura da proteína. a ubiquinona acoplará estas reacções e transportará protões através da membrana. quando QH2 liberta dois protões e dois elecrões. II. ao acontecer a oxidação do NADH. que é rápido através de distâncias inferiores a 14 Å. Os electrões são então removidos do NADH e transferidos para o dioxigénio através de uma série de passos catalisados por diferentes enzimas.[25] [editar]Cadeias de transporte electrónico em eucariontes Diversos processos bioquímicos catabólicos. Os cofactores contendo metais sofrem reacções redox sem ligar ou libertar protões. Estes processos tanto usam moléculas solúveis como grupos ligados a proteínas. passa à forma totalmente reduzida ubiquinol (QH2 ). o ciclo dos ácidos tricarboxílicos e a beta-oxidação. a célula não liberta esta energia de uma só vez. se duas enzimas estão dispostas de modo que Q seja reduzido de um lado da membrana e QH2 seja oxidado no outro lado. os electrões são transferidos entre cofactoresflavínicos. produzem a coenzimaNADH. Também se encontra citocromo c nalgumas bactérias.[21] Algumas cadeias de transporte electrónico bacterianas usam quinonas diferentes. O tipo mais simples que se encontra na cadeia de transporte electrónico é formado por dois átomos de ferro ligados entre si e por dois átomos de enxofre inorgânico (ou seja. pois tal reacção poderia ser incontrolável. Quando Q aceita dois electrões e dois protões. cada ião de ferro encontra-se coordenado também a um aminoácido. é libertada grande quantidade de energia. além da ubiquinona.[15][23]centros de ferro-enxofre e citocromos. sendo similar a um cubo constituído por quatro iões de ferro e quatro de enxofre. Existem diversos tipos de centros ferro-enxofre.[24] Tal ocorre devido ao efeito de tunneling quântico. III e IV. constitui a cadeia de „ … „ . em que cada passo liberta uma pequena quantidade de energia. usando um ciclo redox. em baixo) A cadeia de transporte electrónico transporta protões e electrões. [18] que. localizando-se no espaço periplasmático. Nos centros de ferro-enxofre. Nas mitocôndrias. Este conjunto de enzimas. Esta coenzima contém electrões que possuem um alto potencial de transferência (correspondente a um potencial de eléctrodo muito negativo). designando-se este tipo de centros [2Fe-2S].

que reduzem os protões a hidrogénio molecular num organelo denominado hidrogenossoma. a matriz mitocondrial situa-se em baixo e o espaço intermembranar em cima. Em todos os diagramas de complexos respiratórios. A energia armazenada sob este potencial é então utilizada pela ATP sintase para produzir ATP. As abreviaturas utilizadas encontram-se discutidas no texto. tal como acontece com diversas outras enzimas presentes na mitocôndria.[30][31] Os genes que codificam as proteínas que fazem parte deste complexo encontram-se tanto no DNA nuclear como no genoma mitocondrial. também conhecida como NADH desidrogenase ou complexo I. é a primeira proteína na cadeia de transporte electrónico. † ‡ ˆ .transporte electrónico e encontra-se na membrana interna da mitocôndria. mas entra na via metabólica num ponto diferente. exceptuando-se alguns protozoáriosanaeróbios como Tri homonas vaginalis. o complexo I de mamíferos possui 46 subunidades e uma massa molecular de cerca de mil quilodaltons.oxidorredutase. as enzimas neste sistema de transporte electrónico utilizam a energia libertada na oxidação do NADH para bombear protões através da membrana interna da mitocôndria.[29] na maioria dos organismos.[27] O complexo I é uma enzima de grandes dimensões. O succinato é também oxidado pela cadeia de transporte electrónico. uma mitocôndria residual.[28] É conhecida apenas a estrutura detalhada do complexo de uma bactéria. Esta acção causa a acumulação de protões no espaço intermembranar. o complexo aparenta ter a forma de umabota com uma esfera projectando-se da membrana em direcção à matriz mitocondrial. existem mitocôndrias em quase todos os eucariontes. A NADH-coenzi a Q oxidorredutase. A fosforilação oxidativa mitocondrial é a mais bem compreendida.[26] [editar]NADH-coenzi a Q oxidoredutase (complexo I) Complexo I ou NADH. Em eucariontes. originando um gradiente electroquímico através da membrana.

A redução da ubiquinona contribi também para a geração de um gradiente de protões. q uatro protões são bombeados da matriz mitocondrial para o espaço intermembranar. representado por Q na equação abaixo) por dois electrões provindos do NADH. por haver retirada de dois protões da matriz na sua redução a ubiqu inol (QH2).[32] Por fim. mas aparenta haver mudanças conformacionais no complexo I que provocam a ligação de protões ao lado N da membrana e os movimentam para o lado P. Não é bem conhecido o mecanismo exacto de como esta passagem ocorre. Complexo II: Succinato. O início da reação. Os electrões entram no complexo I através de um grupo prostético ligado ao complexo. pois.A reacção catalisada por esta enzima é a redução da coenzima Q10 (ou ubiquinona. é um segundo ponto de entrada na cadeia de transporte electrónico. também conhecida como complexo II. Os electrões são então transferidos através de diversos centros de ferro -enxofre. A adição de electrões ao FMN converte este à sua forma reduzida.[33] Tem a característica de ser a única enzima que participa tanto no ciclo dos ácidos tricarboxílicos como na cadeia de ‰ .oxidorredutase. [editar]Succinato-Q oxidorredutase (complexo II) A succinato-Q oxidorredutase. A coenzima Q10 é uma quinonalipossolúvel da membrana mitocondrial. À medida que os electrões passam através deste complexo. seres heterotróficos necessitam deste ciclo(terceira fase do processo de transformação quimica da glicose). e de toda a cadeia electrónica. FMNH2.Este processo se tornou importante.[29] Existem centros [2Fe-2S] e [4Fe4S] no complexo I. consiste na ligação de uma molécula de NADH ao complexo I e a doação de dois electrões. o segundo tipo de grupo prostético encontrado no complexo. o mononucleótido de flavina (FMN). os electrões são transferidos da [27] cadeia de centros ferro-enxofre para uma molécula de ubiquinona na membrana.

tais como o vermeparasitaAs aris s m. oxidando ubiquinol e reduzindo fumarato. Como esta reacção liberta menos energia que a oxidação do NADH. ao aceitar electrões de diversas acetilCoAdesidrogenases. É uma enzima que aceita electrões da flavoproteína transportadora de electrões na matriz mitocondrial e os utiliza para reduzir a ubiquinona.[36] Outra função pouco convencional do complexo II é encontrada no parasita que causa a maláriaPlasmodi m fal iparum. o complexo II não transporta protões através da membrana e não contribui para o gradiente de protões. utilizado pelo parasita num tipo raro de biossíntese de pirimidina. realizando fosforilação oxidativa anaeróbia usando fumaratocomo aceitador final de electrões.[40][41] Em plantas.[37] [editar]Flavoproteína de transporte de electrões-Q oxidorredutase A flavoproteína de transporte de electrões-ubiquinona oxidorredutase (ETF-Q oxidorredutase). a ETF-Q oxidorredutase é também importante nas respostas metabólicas que permitem a sobevivência durante longos períodos de escuridão. Este processo permite ao parasita sobreviver no ambiente anaeróbio dointestino grosso. ou QFR) que opera de forma reversa. liga-se à superfície da membrana e não atravessa a bicamada lipídica. é um terceiro ponto de entrada na cadeia de transporte electrónico. Nalguns eucariontes.[39] Em mamíferos. a fumarato redutase (menaquiol:fumarato oxidorredutase.[34][35] Oxida o succinato a fumarato e reduz a ubiquinona. O complexo II consiste de quatro subunidades proteicas e um cofactor dinucleótido de flavina-adenina (FAD). também conhecida como flavoproteína de transporte de electrões desidrogenase.[38] Esta enzima contém uma flavina e um centro [4Fe-4S] mas. em que a acção reversa do complexo II é importante na regeneração de ubiquinol.transporte electrónico. existe uma enzima similar ao complexo II. centros de ferro-enxofre e um grupo hemo que não participa na transferência de electrões para a coenzima Q mas aparenta ser necessário para diminuir a produção de espécies reactivas de oxigénio. ao contrário de outros complexos respiratórios.[42] ‘‘   ‘ . esta via metabólica é relevante na beta-oxidação de ácidos gordos e no catabolismo de aminoácidos e colina.

[editar]Q-citocromo c oxidorredutase (complexo III) A Q-citocromo c oxidorredutase é também conhecida simplesmente como citocromo c redutase. Fe3+). reduzindo-a a QH2ao mesmo tempo que são captados dois protões da matriz mitocondrial. em que cada subunidade é ela própria um complexo de 11 proteínas. passando novamente um electrão a outro citocromo c. Após cada passo.[43][44] Em mamíferos. O complexo III catalisa a oxidação de uma molécula de ubiquinol e a redução de duas moléculas de citocromo c. Os primeiros dois substratos são libertados. o mecanismo de reacção do complexo III é mais elaborado que aqueles de outros complexos respiratórios e ocorre em dois passos colectivamente designados "ciclo Q". havendo apenas a transferência de um protão por citocromo reduzido. existe uma transferência líquida de protões através [15] da membrana.[45] Um citocromo é um tipo de proteína de transferência electrónica que contém pelo menos um grupo hemo. complexo citocromo bc1. a eficiência seria a metade. que sofre oxidação.[15] . enquanto que o intermediário ubisemiquinona permanece ligado. que contribui para o gradiente de protões. o citocromoc. que aceita o segundo electrão de QH2. que pode transportar dois) Como apenas um dos electrões pode ser transferido em cada passo do doador QH para 2 um citocromo aceitador.[46] No primeiro passo. a enzima liga três substratos: primeiro o QH2. Fe2+) e férrico (oxidado.Os dois passos de transferência electrónica no complexo III: Q-citocromo c oxidorredutase. à medida que os electrões são transferidos através da proteína.(ubisemiquinona). Este mecanismo é relativamente complexo mas assegura um aumento da eficiência da transferência de protões: se apenas uma molécula de QH2 fosse utilizada para reduzir directamente dois citocromos. passando um electrão para o segundo substrato. O terceiro substrato é Q. um centro [2Fe-2S] e três citocromos (um citocromo c1 e dois citocromos b. liga-se uma segunda molécula de QH2. ou simplesmente complexo III.. reduzindo-se ao radical Q. Os iões de ferro dos grupos hémicos do complexo III alternam entre o estado ferroso (reduzido. que consegue transportar apenas um electrão (ao contrário da coenzima Q. Q (na parte superior da figura) deixa a enzima. No segundo passo. O segundo electrão é transferido para a ubisemiquinona. e dois protões para o espaço intermembranar. esta enzima é um dímero.[47] À medida que a coenzima Q é reduzida a ubiquinol no lado interno da membrana e oxidada a ubiquinona no outro lado. QH2 é então libertado da enzima.

é o último complexo proteico da cadeia de transporte de electrões. existem NADH oxidases que oxidam o NADH no citoplasma. Não se encontram totalmente esclarecidas as vantagens em possuir cadeias mais curtas. [editar] itocromo c oxidase (complexo IV) A citocromo c oxidase. Por exemplo. [editar]Redutases e oxidases alternativas Muitos organismos eucarióticos possuem cadeias respiratórias diferentes das de mamíferos.[51] Estas enzimas não transportam proões. e passam os electrões para uma reserva de ubiquinona. alguns fungos. estas oxida alternativas são ses ’ . não na matriz mitocondrial. em plantas. protistas e possivelmente noutros animais. um de magnésio e um de zinco). encontrada em plantas.[52] Outro exemplo de um sistema diferente é a "oxidase alternativa". contendo 13 subunidades. pelo que reduzem a ubiquinona sem alterar ogradiente electroquímico através da membrana interna. oxidando o citocromo c e transferindo electrões para o oxigénio. ao mesmo tempo que bombeia protões através da membrana. dois grupos hémicos e diversos outros cofactores metálicos (três iões de cobre. que são as mais bem estudadas (e acima descritas). Tanto a passagem de protões através da membrana como o consumo de protões na matriz mitocondrial contribuem para o gradiente protónico. a enzima tem uma estrutura bastante complexa. no entanto. também conhecda como complexo IV. As vias de transporte electrónico em que participam estas oxidases alternativas rendem menos ATP que a cadeia completa. [49] Esta enzima catalisa a reacção final da cadeia de transporte electrónico.Complexo IV: citocromo c oxidase.[53][54] Esta enzima [55] transfere electrões directamente do ubiquinol para o oxigénio.[48] Em mamíferos.[50] O aceitador final de electrões oxigénio é reduzido a água neste processo.

[28] No entanto. alguns dos componentes poderão existir em maior quantidade que outros. Enzimas e substratos da respiração em E.[64][65] Tal como acontece nos eucariontes. os sistemas em arqueas são ainda pouco compreendidos.produzidas em resposta a situações de stress.[28][63] [editar]Cadeias de transporte electrónico de procariontes Em contraste com a similaridade geral que existe na estrutura e função das cadeias respiratórias em eucariontes. designadas "supercomplexos" ou "respirassomas". tendo agentes redutores potenciais negativos e agentes oxidantes potenciais positivos.[61] Em mamíferos.19 ” “ “ . coli.[60] Tais associações poderão permitir a canalização de substratos ("channeling") entre os diferentes complexos da cadeia.[59] Neste modelo.[62] No entanto. utilizam também diversos outros compostos químicos como substratos. O potencial de meia onda de um composto dá uma medida da quantidade de energia libertada quando esse composto é oxidado ou reduzido. assim como outros factores que inibam a cadeia de transporte completa.[56][57] Vias alternativas podem melhorar a resistência dos organismos a danos causados pelo stress oxidativo. com razões entre complexos I/II/III/IV e ATP sintase de aproximadamente 1:1:3:7:4. listados abaixo. pois existem dados que aparentam não se ajustar ao modelo. produção de espécies reactivas de oxigénio e infecção. como frio. Em bactérias. as enzimas de transferência electrónica em bactérias e arqueas são muito diversificadas.32 0. alguns dados mais recentes sugerem que os complexos possam formar estruturas de ordem superior. a fosforilação oxidativa utiliza uma grande variedade de agentes redutores e oxidantes. os diversos complexos existem como conjuntos organizados de enzimas que interactuam.[58] [editar]Organização de complexos O modelo original da organização dos complexos da cadeia respiratória descrevia a sua difusão livre e independente na membrana mitocondrial.42 0. em contraste. optimizando a velocidade e eficiência da transferência de electrões. permitindo a sua adaptação a diferentes condições ambientais. este modelo não é totalmente aceite. coli [67] Poten ial de meia onda Enzima respiratória Par redox (Volts) Formato desidrogenase Hidrogenase NADH desidrogenase Glicerol-3-fosfato Bicarbonato / Formato Protão / Hidrogénio NAD+ / NADH DHAP / Gly-3-P 0.[66] Em E. a fosforilação oxidativa em Esc eric ia coli é a mais bem compreendida. a cadeia de transporte electrónico em procariontes utiliza a energia libertada da oxidação de um substrato para bombear iões através de uma membrana e gerar um gradiente electroquímico.43 0.

13 +0. mais energia é libertada quando eles reagem. o hidrogénio ou o lactato como doadores de electrões e o nitrato. Por exemplo.[68] Alguns procariontes utilizam pares redox que possuem diferenças muito pequenas no seu potencial de meia onda.03 +0. o par succinato/fumarato é particular. pois o seu potencial de meia onda é quase zero. Dentro deste conjunto de compostos. forçando o complexo I a produzir NADH.desidrogenase Piruvato oxidase Lactato desidrogenase D-aminoácido desidrogenase Acetato + Dióxido de carbono / Piruvato Piruvato / Lactato 2-oxoácido + amónia / D -aminoácido ? 0. Tal significa que o succinato pode ser oxidado a fumarato se houver um oxidante forte presente (como o oxigénio) ou o fumarato pode ser reduzido a succinato na presença de um agente redutor forte (como o formato).42 +0.[65] Quanto maior é a diferença entre o potencial de um composto oxidante e de um redutor.03 Glicose oxidase Succinato desidrogenase Ubi uinol oxidase Nitrato redutase Nitrito redutase Dimetilsulfóxido redutase N-óxido de trimetilamina redutase Fumarato redutase Glicose / Gluconato Succinato / Fumarato Oxigénio / Água Nitrato / Nitrito Nitrito / Amónia DMSO / DMS TMAO / TMA Fumarato / Succinato Como mostrado acima. oxidam nitrito a nitrato.[70][71] • .36 +0.82 +0. bactérias nitrificantes. a E. coli pode multiplicar-se na presença de agentes redutores como o formato.[69] Este problema é contornado usando uma nitrito oxidorredutase que produz força motriz protónica suficiente para fazer funcionar a cadeia de transporte electrónico no sentido inverso. como as pertencentes ao género Nitrobacter. respectivamente.19 ? 0. Estas reacções alternativas são catalisadas pela succinato desidrogenase e pela fumarato redutase. mas insuficiente para produzir NADH ou NADPH directamente em anabolismo. A pequena quantidade de energia libertada nesta reacção é suficiente para bombear protões e produzir ATP.14 +0. doando elecrões ao oxigénio.16 +0. DMSO ou oxigénio como aceitadores.

Sob condições totalmente aeróbias. é a enzima final na via da fosforilação oxidativa.[75][76] havendo alguns estudos que apontam [77] para uma variação nestes números. o metabolismo muda para a utlização de uma oxidase que transfere apenas um protão por electrão. Esta reacção de fosforilação é um equilíbrio químico. enzimas essas ligadas pelo intermediário comum ubiquinol. se os níveis de oxigénio decrescem. dependendo das condições. a reacção da ATP sintase prossegue da direita para a esquerda. Esta enzima encontra-se presente em todas os organismos vivos e funciona de forma idêntica em procariontes e eucariontes. Tal permite diversas combinações funcionais de enzimas. Existem estimativas de serem necessários entre três e quatro protões para sintetizar um ATP. r No entanto. Esta flexibilidade deve-se à possibilidade de diferentes oxidases e redutases utilizarem a mesma reserva de ubiquinona. mas que tem alta afinidade para com o oxigénio. Se não existe uma força motriz. em resposta a condições ambientais.Os procariontes controlam o uso destes doadores e aceitadores de electrões variando o [72] tipo de enzimas produzido. [74] A enzima utiliza a energia armazenada num gradiente de protões existente através da membrana para realizar a síntese de ATP a partir de ADP e fosfatoinorgânico (Pi). através da membrana. Por exemplo. a célula utiliza uma oxidase com baixa afinidade para com o oxigénio que consegue transporta dois protões por cada electrão.[73] [editar]A P sintase ATP sintase. A AT sintase. também designada complexo V. o domínio sintase F1 a magenta e a membrana a azul translúcido. existe em E. que pode ser deslocado alterandose a força motriz protónica. coli dois tipos diferentes de ubiquinol oxidase usando oxigénio como aceitador electrónico. havendo a hidrólise de ATP e o bombeamento de protões para fora da matriz. O canal de protões FO e eixo encontra-se a rosa. No entanto. com sistemas de enzimas fáceis de permutar. Além da existência desta diversidade metabólica. quando a forçamotriz é – . os procariontes têm também várias isozimas (diferentes enzimas que catalisam a mesma reacção).[67] Estas cadeias respiratórias têm portanto uma natureza modular.

[83] [editar]Esp cies reactivas de oxig nio O dioxigénio (oxigénio molecular) é um aceitador terminal de electrões ideal. sendo o local onde ocorre a síntese de ATP. uma forma da enzima que contém proteínas com muito pouca semelhança a nível da estrutura primária (sequência de aminoácidos) com subunidades de outras ATP sintases bacterianas e eucarióticas. Uma outra subunidade actua como um braço lateral. A proteína muda de conformação capturando as moléculas e liga-as de forma fraca (estado de ligação fraca). À medida que os protões atravessam a membrana através do canal na base da ATP sintase. a reacção procede da esquerda para a direita. força a rotação do eixo central (subunidade ) dentro das subunidades e . nalgumas espécies. É o movimento da subunidade que providencia a energia necessária para os centros activos das subunidades sofrerem alterações que permitam a produção e libertação de ATP. permitindo o fluxo de protões no sentido do gradiente de concentração (da maior concentração para a menor) e produzindo ATP a partir de ADP. não de protões. por sua vez. O centro activo volta então ao estado "aberto". A enzima muda então novamente de conformação e força o encontro entre estas moléculas (estado "fechado"). em que o centro activo liga a recém-produzida molécula de ATP com alta afinidade. esta forma da enzima seja uma ATP sintase especializada no transporte de sódio. permitindo a libertação da molécula de ATP e podendo voltar a ligar ADP e fosfato. em forma de cogumelo. mas apenas a subunidade catalisa a reacção de síntese do ATP. Nalgumas bactérias e arqueas.[14] Esta reacção de síntese de ATP é designada em Inglês como bin ing c ange mec anism (algo como "mecanismo de ligação-modificação") e consiste na modificação cíclica do centro activo de cada subunidade em três estados.alta.[11] No estado "aberto".[84] embora tal não seja obrigatoriamente verdadeiro em todos os casos. através da membrana que potencia a síntese de ATP. cuja extremidade penetra na zona das subunidades e .[78] A parte da enzima embebida na membrana é designada FO e contém um anel de subunidades "c" e o canal de protões. por ser um agente oxidante forte. O eixo e a "cabeça" em forma de bola é designada F1. o ADP e o fosfato entram no centro activo. o eixo consiste numa proteína (subunidade ). estas não entram em rotação por se encontrarem fixas pelo braço lateral. o que poderá causar interacções electrostáticas que propulsionam o anel. O complexo em forma de bola na extremidade de F1 contém seis proteínas de dois tipos distintos (três subunidades e três subunidades ).[85] Embora a transferência de quatro protões e quatro electrões ˜ ˜ — ™ ™ .[81] Este anel em rotação. É possível que.[79] Tanto a subunidade como a conseguem ligar nucleótidos.[80] Esta rotação poderá ser causada por mudanças no estado de ionização de aminoácidos no anel de subunidades "c". A enzima em mamíferos contém 16 subunidades e uma massa de aproximadamente 600 quilodalton. [74] A ATP sintase é um complexo proteico de grandes dimensões. que actua como um estator. FO entra em movimento de rotação. estendendo-se ao longo de F1. penetrando a membrana e ligando as subunidades e à base da enzima. é o movimento de iões sódio.[82][83] Arqueas como as pertencentes ao género Methanococcus contêm também a A1 Ao sintase. A redução do dioxigénio pode originar intermediários potencialmente danosos.

a inibição de apenas um dos passos é suficiente para parar toda a cadeia. Oligomicina Antibiótico Inibe a ATP sintase ao bloquear o fluxo de protões através da subunidade FO. já que o gradiente de concentração protónica se torna demasiado forte para ser superado. a presença de oligomicina inibe a ATP sintase.reduza o dioxigénio a água.[89] Para diminuir os efeitos das espécies reactivas de oxigénio. as células possuem diversos sistemas antioxidantes.[85] que capturam e desintoxicam as espécies reactivas e limitam os danos por elas causados. evitando a reduç o do dioxigénio. um radical livre muito reactivo e instável que pode por vezes "escoar" alguns electrões directamente para o oxigénio.[88] ia É de particular importância a redução da coenzima Q10 no complexo III. [editar]Inibidores Existem diversos compostos químicos que inibem a fosforilação oxidativa. como a presença das vitaminasC e E e enzimas como a superóxido dismutase. O NADH deixa então de ser oxidado. produzindo superóxido. uma espécie química inócua.[91] f f ihf g f e Co postos Uso Ef ito n fosfo il o oxid tiv d . Por exemplo. a transferência de um ou dois electrões produz o anião radical superóxido e o peróxido de hidrogénio. são produzidas pequenas quantidades de superóxido e peróxido na cade de transporte de electrões. são muito danosos para as células. Estes danos celulares podem contribuir para determinadas patologias e pensa-se que estejam envolvidos no processo de envelhecimento. pois a concentração de NAD+ cai para níveis inferiores aos necessários para o funcionamento das enzimas desse ciclo.[86][87] O complexo da citocromo c oxidase é muito eficiente na redução de dioxigénio a água e produz muito poucos intermediários parcialmente reduzidos. pois oxidam proteínas e lípidos membranares e causam mutações no DNA. No entanto.[90] Tal resulta na inoperância das bombas de protões.[90] j Cianeto Monóxido de carbono Inibe a cadeia de transporte electrónico ao ligar o oxigénio com Venenos maior afinidade que o centro Fe Cu do citocromo c oxidase. Estas espécies reactivas de oxigénio e os seus produtos de reacção. Embora normalmente qualquer um desses compostos iniba apenas uma enzima da cadeia de transporte electrónico. tais como o radicalhidroxilo. impedindo a passagem de protões para dentro da mitocôndria. a catalase e peroxidases. o que pára o funcionamento do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. quando existe a formação da ubisemiquinona.

[95] Gliconeogênese Origem: Wi ipédia. Pesticida Evita a transferência de electrões do complexo I para a ubiquinona ao bloquear o local de ligação da ubiquinona. Exceto por três sequências específicas. Em humanos. Este é um tipo de respiração rápida que produz calor e é de particular importância como forma de manter a temperatura corporal em animais em hibernação. desacoplando [92] então o bombeamento de protões da síntese de ATP. pesquisa Molécula da glicose Gliconeogênese ("formação de novo açúcar") é a rota pela qual é produzida glicose a partir de compostos aglicanos (não-açúcares ou não-carboidratos). principalmente alanina. os principais precursores são: lactato. Ir para: navegação. sendo a maior parte deste processo realizado no fígado (principalmente sob condições de jejum) e uma menor parte no córtex dos rins. embora tais proteínas possam também ter uma função mais geral nas respostas ao stress celular.4Dinitrofenol Rotenona Ionóforos que perturbam o gradiente de protões ao transportar Venenos protões através da membrana mitocondrial interna. [1] k . a enciclopédia livre. No tecido adiposo castanho existem canais protónicos regulados designadosproteínas de desacoplamento [94] que conseguem fazer o desacoplamento da respiração e síntese de ATP.CCCP 2. as reações da gliconeogênese são inversas às da glicólise. glicerol e aminoácidos.[93] Nem todos os inibidores da fosforilação oxidativa são toxinas.

particularmente alanina.[2] A longo prazo. no dissacarídeo sacarose para transporte através da planta em desenvolvimento. Isso é realizado pela via chamada gliconeogênese. testículos. e uma variedade de outros metabólitos essenciais.[2] As modificações que ocorrem no metabolismo da glicose durante a mudança do estado alimentado para o estado de jejum são reguladas pelos hormônios insulina e glucagon. a maioria dos tecidos é capaz de suprir suas necessidades energéticas a partir da oxidação de vários compostos. e também altera a atividade de enzimas chave que regulam o metabolismo. A insulina está elevada no estado alimentado.[1] A gliconeogênese é um processo ubíquo. lactato e propionato no seu meio de crescimento. tais como aminoácidos. nucleotídeos e coenzimas. O glucagon contrarregula os efeitos da insulina. através de rotas que incluem a gliconeogênese. ou após exercícios vigorosos. glicerol e aminoácidos. estimulando a liberação dos combustíveis armazenados e a conversão de lactato. gorduras e proteínas armazenadas são convertidas. Para o cérebro humano e o sistema nervoso. a gliconeogênese inicia a partir de compostos orgânicos simples de dois ou três carbonoso. situação que também ocorre quando há deficiência do suprimento de glicose pela dieta ou por dificuldade na absorção pelas células. o suprimento de glicose desses reservatórios não é sempre suficiente. Embora as reações da gliconeogênese sejam as mesmas em todos os organismos. Nessas situações. o contexto metabólico e a regulação da rota diferem de uma espécie para outra e de tecido para tecido. presente em plantas. tais como acetato. açúcares e ácidos graxos. medula renal e tecidos embriônicos. sendo que as reações são praticamente as mesmas em todos os tecidos e todas as espécies. todos os tecidos também requerem glicose para outras funções. entre as refeições e durante longos jejuns. a qual converte piruvato e compostos relacionados de três e quatro carbonos em glicose. o glicogênio é depletado (consumido).mais do que metade de toda a glicose armazenada como glicogênio em músculos e fígado.[2] Nas mudas de plantas. para sobreviver. tais como a síntese da ribose dos nucleotídeos ou da porção carboidrato de glicoproteínas e glicoproteínas. assim como por adipócitos durante o estado alimentado. A glicose e seus derivados são precursores da síntese das paredes celulares das plantas. O lactato é produzido pela glicólise anaeróbica em tecidos como músculo em exercício ou hemácias. animais. os organismos necessitam de um método para sintetizar glicose a partir de precursores não-carboidratos. tais como as dos músculos e tecido adiposo. porém alguns tecidos dependem quase completamente de glicose como fonte de energia metabólica. Em muitos microorganismos. os organismos precisam ter mecanismos para manutenção dos níveis sanguíneos de glicose. sendo convertido em piruvato pela enzima . Precursores As três maiores fontes de carbono para a gliconeogênese em humanos são lactato. assim como os eritrócitos.[1] Quando a concentração de glicose circulante vinda da alimentação diminui. estimulando o armazenamento de combustível.Em mamíferos. e o glucagon se eleva durante o jejum. Entretanto. o glicogênio hepático e muscular é degradado (glicogenólise) fazendo com que a glicemia volte a valores normais. Portanto. Apenas o cérebro requer cerca de 120g de glicose a cada dia . A insulina estimula o transporte de glicose para certas células. a glicose sanguínea é a única ou principal fonte de energia. aminoácidos e glicerol em glicose. fungos e outros microrganismos.

Todos os aminoácidos. participantes do ciclo de Krebs. utilizados na gliconeogênese. com exceção de ácidos graxos de cadeia ímpar ou ramificada. onde podem ser obtidos pela degradação d proteína e muscular.[1] Ácidos graxos não podem ser convertidos em glicose em animais. sendo fonte mais importante de glicose em ruminantes. metabolização do piruvato em alanina. podem originar glicose ao serem metabolizados em piruvato ou oxaloacetato. Já o ciclo da alanina. um precursor do succinil CoA. especificamente nas mudas. é produzida no músculo a partir de outros aminoácidos e de glicose. Em plantas. os quais liberam propionato. [editar] iclo de Cori e ciclo da alanina Dois ciclos importantes dependem do processo de gliconeogênese: ociclo de Cori e o ciclo da alanina. com posterior transporte desse produto para o fígado. O ciclo de Cori ocorre no músculo esquelético e nas hemácias e consiste na oxidação de glicose em lactato. A alanina. Glicerol é liberado das reservas adiposas de triacilglicerol e entra na rota gliconeogênica como diidroxiacetona fosfato (DHAP). o principal aminoácido gliconeogênico.lactato desidrogenase. onde será reconvertida em piruvato e o NH3 excretado como uréia. Rotas da glicólise e gliconeogênese no fígado. exceto a leucina e a lisina. O lactato e o piruvato oriundos de tais processos são. Aminoácidos provém principalmente do tecido muscular. transporte para o fígado. consiste na oxidação da glicose em piruvato. o ciclo do glioxilato pode ser usado para converter ácidos graxos (acetato) como fonte primária de carbono do organismo.[1] l .(com intuito de retirar NH3 tóxico ao musculo). que ocorre somente no músculo esquelético. O ciclo do glioxilato [3] produz ácidos dicarboxílicos de quatro carbonos que podem entrar na gliconeogênese. então.

e pela insulina.[1] egulação O controle da gliconeogênese é realizado pelo glucagon.[2] Para contornar essas barreiras energéticas. sendo que. três etapas diferem da glicólise: y 1° etapa: A reação ue era catalisada pela piruvato uinase na glicólise passa a ser catalisada pela piruvato carboxilase e pela fosfoenolpiruvato carboxi uinase O piruvato é transformado em oxaloacetato pela piruvato carboxilase O oxaloacetato é convertido em fosfoenolpiruvato pela fosfoenolpiruvato carboxi uinase O fosfoenolpiruvato é transformado em frutose-1. dependendo das condições fisiológicas. o resultado seria o consumo de ATP e a produção de calor.bisfosfatase 3º etapa: Nesta etapa faz-se a conversão de glicose-6-fosfato em glicose O grupo fosfato ligado ao carbono 6 da glicose-6-fosfato sofre hidrólise catalisada pela glicose6-fosfatase O produto dessa reação é a glicose não fosforilada ue. fosfoenolpiruvato carboxiquinase e fosfoglicerato quinase. Para cada molécula de glicose formada a partir de piruvato. iniciando pelo piruvato. assim. seis moles de pontes de fosfato de alta energia são clivadas[1] : quatro ATP. a neoglicogênese consome energia na forma de ATP. ou gliconeogênese predomine.[2] Embora a p p r q o p o s o q r t o o r n p r m u . é claro. pode atravessar a membrana plasmática A enzima glicose-6-fosfatase só ocorre no fígado e rins y y [editar]Balanço energ tico da gliconeogênese A neoglicogênese é uma reação de síntese porque utiliza um precursor de 3 carbonos e tem como produto final a glicose. As enzimas envolvidas na catalização desses passos são reguladas para que. Assim como as demais reações de síntese. Dois moles de piruvato são requeridos para a síntese de um mol de glicose. em três pontos as reações da glicólise são irreversíveis in vivo (por liberarem energia livre em forma de calor): conversão de glicose em glicose 6-fosfato pela hexoquinase.6. com seis carbonos. que estimula esse processo. e dois NADH[2] .6-bisfosfato em frutose-6-fosfato Esta reação é catalisada pela frutose-1. ue catalisam reações reversíveis. reações e enzimas especiais são necessárias. a fosforilação da frutose 6-fosfato em frutose 1.6-bisfosfato por enzimas participantes na glicólise.[1] Portanto.6-bisfosfato pela fosfofrutoquinase-1 e a conversão de fosfoenolpiruvato em piruvato pela piruvato quinase. o fluxo de carbonos.[1] Entretanto. porém. que atua de maneira oposta.[editar] eaç es da gliconeogênese O processo de gliconeogênese superpõe-se ao da glicólise. a maioria das reações de síntese de glicose são no sentido inverso aos da glicólise. podendo operar a via no sentido inverso 2º etapa: Há a conversão da frutose-1.[1] Glicólise e gliconeogênese são reguladas reciprocamente. A maioria das etapas da gliconeogênese usa as mesmas enzimas que catalizam o processo da glicólise. que são utilizados nas reações catalisadas por piruvato carboxilase. Se glicólise (a conversão de glicose em piruvato) e gliconeogênese (a conversão de piruvato em glicose) fossem permitidas ocorrer simultaneamente em altas taxas. ou glicólise. dois GDP. é na direção reversa.

[1] Ácido pirúvico Origem: Wi ipédia. pesquisa Esta página ou secção não cita nenhuma fonte ou referência. acadêmico ² Scirus A Wi ipédia possui o portal: Portal da Bioquímica Alerta sobre risco à saúde Nome IUPAC Outros nomes Número CAS w v Ácido pirúvico Ácido oxopropanoico Ácido alfacetopropiônico Ácido acetilfórmico Ácido piroracêmico Identificadores 127-17-3 . por uma dieta altamente protéica.gliconeogênese ocorra durante o jejum. melhore este artigo providenciando fontes fiáveis e independentes. Os fatores que promovem o fluxo geral de carbono do piruvato até glicose incluem a disponibilidade de substrato e mudanças da atividade ou quantidade de certas enzimas chave da glicólise e gliconeogênese. e sob condições deestresse. inserindo-as no corpo do texto por meio de notas de rodapé. Encontre fontes:Google ² notícias. a enciclopédia livre. Ir para: navegação. é também estimulada durante exercício prolongado. Por favor. o que compromete sua credibilidade (desde janeiro de 2010). livros.

285 K.ChemSpider SMILES 1031 [Expandir] Propriedades Fórmula molecular Massa molar Densidade Ponto de fusão Ponto de ebulição C3H4O3 88. os dados referem-se a materiais sob condições PTN Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde. Em meio aquoso dissocia-se formando o ânionpiruvato. 329 °F Acidez (pKa) 2.49 at 25 °C Compostos relacionados íon piruvato Outros aniões/ânions cetoácidos.8 °C. ácidos carboxílicos relacionados Compostos relacionados ácido acético ácido glioxílico ácido oxálico ácido propiônico ácido acetoacético propionaldeído gliceraldeído metilglioxal piruvato de sódio Excepto onde denotado. O ácido pirúvico é um composto orgânico contendo três átomos de carbono (C3H4O3).06 g/mol 1. que é a forma sob a qual participa dos processos metabólicos.250 g/cm³ 11. . originado ao fim da glicólise. 53 °F 165 °C. 438 K.

A álcool etílico (fermentação alcoólica) 2. Pode ser produzido em laboratório pela decomposição (perda de CO ) do ácido tartárico 2 catalizada pelo aquecimento deste com hidrogenosulfato de sódio.O ácido pirúvico é o composto de menor energia que pode ser obtido da glicose sem a utilização de oxigênio. miscivel em água. esta tem que ser regenerada. Como a quantidade desta molécula é limitada na célula.A acetil-CoA e dióxido de carbono (para o Ciclo de Krebs ou Sintetase de ácidos graxos) Estas vias de degradação do ácido pirúvico dependem da situação e do organismo no qual se realiza o processo.A ácido lático (fermentação lática) 3. o que pode ser feito reduzindo o ácido pirúvico: y y y 1. A y [×] Aminoácidos (60 P) D y [×] Ácidos dicarboxílicos (27 P) yx . Durante a glicólise. A formação de ácido lático e o ciclo de Krebs podem ocorrer em quase todas as células animais. Também pode ser obtido a partir do cloreto de acetila e cianeto de sódio. pesquisa O Commons possui uma categoria com multimídias sobre Ácidos c boxílicos Subcategorias Esta categoria contém as seguintes 4 subcategorias (de um total de 4). O ácido pirúvico é um líquido transparente. é transformada uma m olécula de NAD+ em NADH. álcool etílico e éter etílico. com odor similar ao do ácido acético. A fermentação alcoólica só ocorre em certos fungos. CH3COCl + KCN CH3COCN CH3COCN + H+ + H2O CH3COCOOH + NH4+ Categoria:Ácidos carboxílicos Origem: Wikipédia. Ir para: navegação. a enciclopédia livre.

E y y y ! y y Ácido monocarboxílico Ácido tricarboxílico EDTA Eritrosina Ácido etanoico A y y y y y y y y y y F Ácido 1naftalenoacético Ácido acetilsalicílico Ácido indolacético Ácido pangâmico Ácido retinoico Aconitato (substrato) Ácido acrílico Amineptina Aminossalicilato Amoxicilina y y y y y Ácido fenilacético Fluoresceína Ácido trifluoroacético Ácido metanoico Foscarnet T G y y Ácido glioxílico Gluconato I y B y y y y L y y y C y y y y Ácido lisérgico Ácido cafeico Calceína Clonixina Ácido crot nico M y y y y y y y y y y y Malonato Ácido 2-metilbenzoico Monensina D N y Ácido dicloroacético | Ácido benzoico Bixina Bumetanida Ácido butanoico y Isotiocianato de fluoresceína Isotretinoína { y y Ácido carboxílico Ranço S y y y y y Salicilamida Ácido salicílico Ácido sinapínico Ácido sórbico Ácido sulfossalicílico y Ácido tricloroacético V y y y Ácido valérico Valproato Vermelho de metila Á Ácido ald nico Ácido calconcarboxílico Ácido cloroacético Ácido enântico Ácido isovalérico Ácido perfluorooctanoico Ácido perfluorononanoico Ácido siálico Ácido treonico Ácido urónico z .G y [×] Ácidos graxos (38 P) H y [×] Hidroxiácidos (26 P) Páginas na categoria "Ácidos carboxílicos" Esta categoria contém as seguintes 67 páginas (de um total de 67).

Deve-se lembrar que são formadas duas moléculas de NADH. o saldo líquido da glicólise são duas de mol éculas de ATP. este último é convertido em lactato. Nos tecidos animais sob condições aeróbicas o piruvato é o produto da glicólise. como no músculo esquelético em alta at ividade ou nas bactérias do ácido láctico. o saldo líquido da glicólise são duas de moléculas de ATP. Nestas condições os elétrons doados originalmente pelo gliceraldeído 3-fosfato ao NAD+ são transportados até o piruvato na forma de NADH. A redução do piruvato é catalisada pela desidrogenase láctica.11. contudo. o NADH gerado pela glicólise não pode ser reoxidado pelo O 2 e precisa ser reoxidado pelo piruvato e.y Ácido diclorofenoxiacético y y y y Ácidos cloroacéticos Natamicina Niacina Ácido nitrilotriacético O y y Ácido orótico Ácido oxalosuccínico P y y Ácido pirúvico Ácido propanoico O piruvato representa um ponto de junção importante no catabolismo dos carboidratos . o NADH gerado pela glicólise não pode ser reoxidado pelo O2 e precisa ser reoxidado pelo piruvato e. e o NADH formado pela desidrogenação do gliceraldeído 3 -fosfato é reoxidado a NAD+ pelo O 2. Deve-se lembrar que são formadas duas moléculas de NADH. e o NADH formado pela desidrogenação do gliceraldeído 3 -fosfato é reoxidado a NAD+ pelo O 2. como no músculo esquelético em alta atividade ou nas bactérias do ácido láctic o. contudo. A redução do piruvato é catalisada pela desidrogenase láctica. as quais participarão da cadeia transportadora de elétrons gerando mais 6 moléculas de ATP (se o mecanismo de transporte do NADH do citossol da célula para o interior da mitocôndria for o sistema especial de transporte do malato -aspartato). pois foram utilizadas dua s moléculas de ATP para fosforilar a glicose e a frutose 6 -fosfato nos passos iniciais da glicólise. sob condições anaeróbias. este último é convertido em lactato. Nos tecidos animais sob condições aeróbicas o piruvato é o produto da glicólise. Nestas condições os elétrons doados originalmente pelo gliceraldeído 3 -fosfato ao NAD+ são transportados até o piruvato na forma de NADH. as quais participarão da cadeia transportadora de elétrons gerando mais 6 moléculas de ATP . Ao final da via glicolítica tem -se quatro moléculas de ATP formadas. assim. assim.Redução do piruvato a lactato O piruvato representa um ponto de junção importante no catabolismo dos carboidratos . sob condições anaeróbias. Entretanto. Entretanto. pois foram utilizadas duas moléculas de ATP para fosforilar a glicose e a frutose 6 -fosfato nos passos iniciais da glicólise. Ao final da via glicolítica tem -se quatro moléculas de ATP formadas.

Cadeia Transportadora de Elétrons Figura estática A cadeia transportadora de elétrons. A energia livre disponibolizada pelo fluxo de elé trons criado é acoplada ao transporte contracorrente de protóns através da membrana interna da mitocôndria (impermeável a estes prótons). -Ubiquinona. sua redução pode se dar em duas etapas diferentes: . como átomo de hidrogênio (H + 1elétron). onde os doam. conservando parte desta energia como potencial eletroquímico transmembrana. A oxidação dos mais variados combustíveis metabólicos libera elétrons que são entregues pelas desidrogenasesa transportadores específicos. O NADH+ e o FADH2 transportam os elétrons de diferentes vias até a CTE.(se ecanismo e t ansporte o A o citossol a cél la para o interior a mitocôndria for o sistema especial de transporte do malato-aspartato).singularmente. O fluxo transmembrana dos prótons "de volt a". Transportadores de elétrons: + A transferência pode se dar de três formas: Direta. a favor de seu gradiente de concentração através de poros protéicos específicos fornece energia livre para a síntese de ATP. citocromos e proteínas ferro sulfonadas.(H+ + 2 elétrons). ou como íon hidreto . cadeia respiratória ou fosforilação oxidativa é a convergência final de todas as vias de degradação oxidativa. reduzindo-os (de NAD+ e FAD a NADH+ e FADH2).H. o fluxo se estabelece entre uma série de transportadores que incluem: carreadores de membrana (como as quinonas). Dentro da cadeia. Na CTE estes elétrons serão entregues ao oxigênio.

s s . daí a síntese de 1ATP a menos pelo FADH2 em comparação ao NADH+.s s çõ s: c c s s às c -Proteín Fe-S .UQH s NAD+ A enzima responsável pela oxidação do succinato (a succinato desidrogenase). estabelecendo um ciclo em que se repetem estas etapas: UQH recebe um elétron do complexo I ou II mais 1H+ da matriz. só doará um elétron por vez ao cit c. A Ubiquinona pode movimentar-se ao longo da bicamada lipídica. A UQH2 assim formada libera 1H+ para o espaço intermembrana e um elétron para o cit b. passando por FMN (Flavina MonoNucleotídeo).UQH2 c s m . é a única do Ciclo do Ácido Cítrico ligada à mem rana interna da mitoc ndria e é através dela que os elétrons são doados ao FAD. que entrega os elétrons à Fe-S ao qual está associada. após receber elétrons a partir de qualquer um dos complexos anteriores. entretanto. A UQ recebe de volta um elétron do cit b e 1H+ da matriz. e s então estes são entregues à UQ -R c 1º -2º -U s m c s mú c -Citocromos . caminha até o complexo III. o outro será doado a um cit b no complexo. que o devolverá à UQ. Assim. os elétrons que chegam à C E via FADH2 só serão responsáveis pelo bombeamento de prótons a partir do complexo III. A UQH resultante libera outro H+ e doa um elétron ao cit c. responsável por recebê-los e repassá-los ao citocromo c. Assim. § Complexo III: U iquinon ao Citocromo c £   Complexo II: Succin to à U iquinon ¤ ¡ ž   ¢ ¦ ¥ Ÿ .œ š ›  ‡ Š„}ŽŠ }ƒ} „Šƒ‚ } … „ƒ‚€} }† Šƒ†Š† Š~  ™  Š ‰‚”‚ ƒ‚}€} } Šƒ}‚„‰ ƒŽ Š„ƒ}‚„‰ Š„Šƒ~ } Š† Š„ƒ}‚˜} }‰ ‘ƒ}Ž‡ — }ƒŽ— ”‚ }  …Š„Šƒ~ } }† Š„‘}‚ƒŽ  ~ } Š ‚„Š‡‹„–  } ~ …Š  ƒ ‚‰ } Š‰ƒŠ• }‚„}ƒ}‰† Š€}Ž €}•” „Ž }ƒ …} }“ Ž‡ƒ’ ‡ ‚„Š‚ƒŽ …ƒƒ} †„}‚„ Š„‘}‚ƒŽ    ‰„ ‡ }† }ƒ‚Ž} }ƒ } „ƒ‚€} }† }ƒ†Š† }ƒ‚„}  Šƒ}‚„‰ Š ƒ}ˆŠ }†Ž Š„„‰‡‹‰~‡ Š …Š ƒ Š‚ }Œ €„‰‡‹‰~ „ƒ‚€} Š„„‰‡‹‰ } €Š ‰†Šƒ Š Š†‰ˆ‡†}ƒ †„} …„ƒ‚€}  }~} } ç s 2 s sc m s s c m m s m s s s m s s s m m çõ s s c s m s m c Complexo I: NADH à U iquinon Equaç geral: NADH + H + + UQ + UQH 2 A entrega não é direta. A UQH2. para daí serem entregues à UQ via Fe-S Este complexo não é responsável pelo bombeamento de nenhum próton para o espaço intermembrana.

livros. sintetizando assim duas moléculas de água. Neste complexo. acadêmico A Wikipédia possui o portal: Portal da Bioquími a Glico énio Al t sob isco à s úd 1] ª¯ © © © © Scirus ¨ © © © µ² ´ © ª ¯© « ®­ © ³ ²³ ± ° ´ ³² ® ª© ¬ «ª © . entretanto.redução do O2 O citocromo c é livre para movimentar-se na superfície externa da membrana. s l s n o cob todo o t xto. inserindo-as em notas de rodapé ou no corpo do texto. os elétrons após passarem pelos cit a e a3. melhore este artigo providenciando mais fontes fiáveis e independentes. levando assim os elétrons recebidos do complexo III ao IV. ó o fará. Por favor.Complexo IV . Encontre fontes:Google notícias. pesquisa Est ti o ou s c o cit font s fiáv is ind p nd nt s. Ir para: navegação. quando houver acumulado 4 elétrons. nos locais indicados. Síntese de ATP Glicogénio Origem: Wikipédia. a enciclopédia livre. se rão doados a 4H+ e 1O2 da matriz.

os dados referem a -se materiais sob condi ões PTN Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Geralmente também é encontrado nos fungos. no fígado e nos músculos. principalmente. encontrado. O glicogénio(português europeu) ou glicogênio(português brasileiro) é um polissacárido e a principal reserva energética nas células animais. ¶¸ · º ¶· ¶ ¶ 9005-79-2 C6H12O6 270-280 °C [1] solúvel[1] ¹ ¹ ¹ .Id ntific do s Número CAS Propri d d s Fórmula molecular Ponto de fusão Solubilidade em água Riscos associados Frases R Frases S Exc pto ond d notado. Alerta sobre risco à saúde.

onde ele constitui até 7% do peso úmido deste órgão. quebra o laço glicosídico (1 4) ao acaso. Quando este é utilizado como fonte de energia. iniciando a partir do terminal não reduzido. presente no suco pancreático e na saliva. [editar]Armazenamento O glicogênio é especialmente abundante no fígado. suas unidades de glicose são retiradas uma a uma. porém com um único terminal redutor. sendo assim ele tem tantos terminais não redutores quantas ramificações. ¼ » . Já a -amilase (que também quebra o laço glicosídico (1 4)) cliva sucessivas unidades de maltose. produzindo tanto maltose quanto glicose. As enzimas podem agir em muitos terminais. sendo capazes de formar ligações de hidrogênio com a água. que são altamente hidratados por apresentar uma grande quantidade de grupos hidroxila expostos. A principal função do glicogênio armazenado no fígado serve para alimentar a necessidade energética das células cerebrais.Índice [esconder] y y y y y y y y 1Descrição 2Armazenamento 3Ramificações 4Hidrólise 5Síntese 6Ver também 7Ligações externas 8Referências [editar]Descrição Ocorre intracelularmente como grandes agregados ou grânulos. É um polímero constituído por subunidades de glicose unidas por meio de ligações.e -amilases. a partir dos terminais não redutores. fazendo com que este polissacarídeo se reduza a um monossacarídeo. eles mesmos agregados de grânulos menores compostos por moléculas de glicogênios unitárias altamente ramificadas e com uma massa molecular média de vários milhões. Apresenta uma ramificação a cada oito a doze unidades. Esses grânulos apresentam em uma forma intimamente unida as enzimas responsáveis pela sua síntese e degradação. [editar]Hidrólise O glicogênio é hidrolisado pelas . Neste caso é denominado glicogênio hepático. sendo encontrado em grandes grânulos. [editar] amificaç es Cada ramificação do glicogênio termina com um açúcar não redutor. A -amilase.

Agem como lubrificantes das articulaçõesesqueléticas e fornecem coesão entre as células. Conforme o tamanho. ou hidratos de carbono . Dentre as diversas funções atribuídas aos carboidratos. mas estas n o s o citadas no corpo do artigo. fósforo ou enxofre em sua composição. Em determinadas células. o que compromete a verificabilidade. inserindo-as no corpo do texto quando necessário. pesquisa Este artigo ou sec o contém uma lista de fontes ou uma única fonte no fim do texto. Carboidratos. podendo apresentar nitrogênio. é degradado no intervalo das refeições mantendo constante o nível de glicose nosangue ao mesmo tempo em que fornecem este metabólito as outras células do organismo. Oglicogênio muscular. funcionando aí como depósito de energia acessível à célula. que é acumulado nas células em quantidades variáveis de acordo com o tipo celular. só forma glicose para a contração muscular. são as biomoléculas mais abundantes na natureza. que chega a 150 g. glícidos. oligossacarídeos e polissacarídeos. melhore este artigo introduzindo notas de rodapé citando as fontes. Alguns carboidratos. a enciclopédia livre. glúcides. bem como em tecidos conjuntivos e envoltório celular de animais. glúcidos. também conhecidos como glicídios.(desde janeiro de 2010) Por favor. como a ribose e a desoxirribose. Ir para: navegação. este processo pode ser intenso e ocorrem extensos depósitos de glicogênio. constituídas principalm ente por carbono. ao contrário. fungos e vegetais. O glicogênio hepático. hidrogênio e oxigênio. ¾ ¾ ¾½ . os carboidratos podem ser classificados emmonossacarídeos. fazem parte da estrutura de nucleotídeos e dos ácidos nucléicos. glucídeos. Podem funcionar como sinalizadores celulares. a principal é a função energética.açúcares. [editar]Ver também Carboidrato Origem: Wikipédia. sacarídeos . como nas do fígado e músculo. Também atuam como elementos estruturais e de proteção na parede celular das bactérias.[editar]Síntese A síntese de glicogênio é o processo pelo qual a glicose é polimerizada a glicogênio.

que geralmente seguem a fórmula empírica [C(H O)]n. cientista japonês descobriu que fazem bem para o intestino grosso fazendo com que o cerebro não se junte ao crânio fazendo um diametro dos conjuntos numéricos. no qual alvin yaktori. sendo n • 2 3.3.2Oligossacarídeos o 2. fósforo ou enxofre em sua composição. geralmente uma em cada átomo de carbono que não faz parte do aldeído ou grupo funcional cetona Além de carbono. alguns carboidratos apresentam nitrogênio. como a ramnose e a fucose.Diihidroxi-acetona Índice [esconder] y y [editar] strutura Os carboidratos são compostos orgânicos constituídos por pequenas particulas do acido pertinotido . À ¿ y y y y 1Estrutura 2Classificação o 2.1Holosídeos  2.1Monossacarídeos o 2. Contudo. cuja fórmula molecular é C6H12O5. A relação entre os átomos de carbono. Podem ser poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas. respectivamente. e várias hidroxilas. que atua no pancreas liberando pequenos fungos.3Polissacarídeos  2.3. hidrogênio e .2Heterosídeos 3Derivados de carboidratos 4Função 5Referencias 6 igações externas . hidrogênio e oxigênio é de 1:2:1. por exemplo.[1] hidrogênio e oxigênio. oxigênio. isto é. alguns carboidratos não se ajustam a esta regra geral. possuem um grupo que pode ser aldeído ou cetona.

Quando são constituídos por três moléculas de monossacarídeos. O grupo mais importante dos oligossacarídeos são os dissacarídeos. à à Carboidrato Monossa arídeos Importân ia biológi a   Frutose Função energética  Gliceraldeído Composto intermediário da glicólise    Á   Á Carboidrato Importân ia biológi a à . formada pela perda de uma molécula de água. formados pela união de apenas dois monossacarídeos. recebem o nome de trissacarídeos. Trioses (C3H6O3) Diidroxiacetona Participa da glicólise e do ciclo de Calvin Matéria-prima para a síntese de ácido ribonucleico (RNA) Matéria-prima para a síntese de ácido desoxirribonucleico (DNA) Ribose Pentoses (C5H10O5) Desoxirribose Glicose Hexoses (C6H12O6) Molécula mais utilizada pelas células para a obtenção de energia Galactose Constitui a lactose do leite Função energética [editar]Oligossacarídeos Os oligossacarídeos são carboidratos resultantes da união de duas a nove moléculas de monossacarídeos. pentoses. necessitam ser quebrados na digestão para que sejam aproveitados pelos organismos como fonte de energia. Os oligossacarídeos são solúveis em água. tetroses. sendo os mais importantes as pentoses (C5H10 O5) e as hexoses (C6 H12O6 ).[editar]Classificação [editar]Monossacarídeos Os monossacarídeos são carboidratos com reduzido número de átomos de carbono em sua molécula. O "n" da fórmula geral pode variar de 3 a 7 (trioses. solúveis em água e não sofrem hidrólise. hexoses e heptoses). São relativamente pequenos. mas. A ligação entre os monossacarídeos ocorre por meio de ligação glicosídica. como não são carboidratos simples como os monossacarídeos.

frutos e sementes Principal reserva energética dos vegetais Ä Ä Ä glicose + galactose Encontrada no leite Função energética Ä Ä Ä Sacarose glicose + frutose Ä Ä . caules do tipo tubérculo (batatinha). como forma armazenadora de combustível e como elementos estruturais. provém também da digestão do amido pelos animais Função energética Encontrada principalmente nas leguminosas. São insolúveis em água e. não alteram o equilíbrio osmótico das células. não é digerida pelos seres humanos Função energética Trissacarídeos Rafinose glicose + frutose + galactose [editar]Polissacarídeos Os polissacarídeos são carboidratos grandes. assim. batata doce.constituintes Abundante na cana-deaçucar e beterraba Função energética Lactose Dissacarídeos Maltose glicose + glicose Encontrada em alguns vegetais. constituindo. um polímero de monossacarídeos. às vezes ramificados. Carboidrato Monossacarídeos constituintes Importância biológica Å Å Å Polissacarídeos Amido 1 400 glicoses Armazenado no amiloplasto de raízes do tipo tuberosa (mandioca. geralmente de hexoses. portanto. cará). formados pela união de mais de dez monossacarídeos ligados em cadeia. Os polissacarídeos possuem duas funções biológicas principais.

Tipo de açúcar encontrado nas plantas e vegetais.Trinitrato de celulose . produzem somente monossacarídeos.Ácido sacárico . produzindo oses (hidratos de carbono simples)e outros compostos.Ácido glicônico . a hemicelulose e a celulose compõem a Æ Ç Æ Ñ Ò Æ Celulose 1 000 glicoses Função estrutural na célula vegetal. [editar]Derivados de carboidratos Amidalina .Acetato de celulose [editar]Função y y Energ tica: constituem a primeira e principal substância a ser convertida em energia calorífica nas células.Piroxilina . é armazenado no fígado e nos músculos como glicogênio Estrutural: determinados carboidratos proporcionam rigidez. vários tipos diferentes de monossacarídeos. consistência e elasticidade a algumas células A pectina. Como por exemplo o ácido hialurônico. como um componente da parede celular Æ Æ Glicogênio 30 000 glicoses Armazenado no fígado e nos músculos Principal reserva energética de animais e fungos Æ Ñ ÏÎ È ÏÎÌ Ê ÍÌËÊ ÉÈ ÏÎ È ÏÎ Î ÍÌËÊ ÉÈ Ð . por hidrólise.Sorbitol .Ácido glicurônico . nos animais. o carboidrato é armazenado como amido nos amiloplastos.Quitina Constitui o exoes ueleto dos artrópodes e está presente na parede celular dos fungos Observação: existem outros tipos de polissacarídeos denominados hetropolissacarídeos que originam. tá tudo erradoo === [e H l í e São os oligossacarídeos e polissacarídeos que. Rafinose + 2 H2 O glicose + frutose + galactose Celulose + n H2 O n glicose [e He e í e São glicídios que sofrem hidrólise. condroitinsulfato e a heparina. por hidrólise. sob a forma de ATP Nas plantas.

Ó parede celular dos vegetais A uitina forma o exoes ueleto dos artrópodes Os ácidos nucléicos apresentam carboidratos. como a ribose e a desoxirribose. em sua estrutura Ó Ô Ô Ó .

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