Ciclo de Krebs

O ciclo de Krebs, tricarboxílico ou do ácido cítrico, corresponde a uma série de reações químicas que ocorrem na vida da célula e seu metabolismo. Descoberto por Sir Hans Adolf Krebs (1900-1981). O ciclo é executado na matriz da mitocôndria dos eucariotes e no citoplasma dos procariontes. Trata-se de uma parte do metabolismo dos organismos aeróbicos (utilizando oxigênio da respiração celular); organismos anaeróbicos utilizam outro mecanismo, como a fermentação lática, onde o piruvato é o receptor final de elétrons na via glicolítica, gerando lactato.[1] O ciclo de Krebs é uma rota anfibólica, ou seja, possui reações catabólicas e anabólicas , com a finalidade de oxidar a acetil-CoA (acetil coenzima A), que se obtém da degradação de carboidratos, ácidos graxos e aminoácidos a duas moléculas de CO2. Este ciclo inicia-se quando o piruvato que é sintetizado durante a glicólise é transformado em acetil CoA (coenzima A) por acção da enzima piruvato desidrogenase. Este composto vai reagir com o oxaloacetato que é um produto do ciclo anterior formando-se citrato. O citrato vai dar origem a um composto de cinco carbonos, o alfacetoglutarato com libertação de NADH, e de CO2. O alfa-cetoglutarato vai dar origem a outros compostos de quatro carbonos com formação de GTP, FADH2 e NADH e oxaloacetato. Após o ciclo de Krebs, ocorre outro processo denominado fosforilação oxidativa.

Visão simplificada do Ciclo de Krebs
O ciclo do ácido cítrico começa com o Acetil-CoA, transferindo seu grupo acetila de dois carbonos ao composto receptor oxaloacetato, de quatro carbonos, formando um composto de seis carbonos, o citrato. O citrato então passa por uma série de transformações químicas, perdendo dois grupos carboxila na forma de CO2. Os carbonos liberados na forma de CO2 são oriundos do oxaloacetato, e não diretamente do Acetil-CoA. Os carbonos doados pelo Acetil-CoA se tornam parte do oxaloacetato após o primeiro passo do ciclo do ácido cítrico. A transformação dos carbonos doados pelo Acetil-CoA em CO2 requer vários passos no ciclo de Krebs. No entanto, por causa do papel do ácido cítrico no anabolismo (síntese de substâncias orgânicas), ele pode não ser perdido já que muitas substâncias intermediárias do ciclo também são usadas como precursoras para a biosíntese em outras moléculas. A maior parte da energia disponível graças ao processo oxidativo do ciclo é transferida por elétrons altamente energéticos que reduzem o NAD+, tranformando-o em NADH. Para cada grupo acetila que entra no cliclo de Krebs, três moléculas de NADH são produzidas (o equivalente a 2,5 ATPs).

Elétrons também são transferidos ao receptor Q, formando QH2. No final de cada ciclo, o Oxoalocetato de quatro carbonos é regenerado, e o processo continua.

[editar]Via metabólica do ciclo de Krebs
Dois carbonos são oxidados, tornando-se CO2, e a energia dessas reações é armazenada em GTP, NADH e FADH2. NADH e FADH2 são coenzimas (moléculas que ativam ou intensificam enzimas) que armazenam energia e são utilizadas na fosforilação oxidativa.
Passo Substrato Enzima Tipo da reação Reagentes/ Produtos/ Coenzimas Coenzimas Acetil CoA + CoA-SH H2O H2O NAD+ H2O NADH + H +

1

Oxaloacetato

Citrato sintase

Condensação

2 3

Citrato Isocitrato

Aconitase Isocitrato desidrogenase Isocitrato desidrogenase

Desidratação/Hidratação Oxidação

4

Oxalosuccinato

Decarboxilação Decarboxilação oxidativa Fosforilação ao nível do substrato Oxidação Adição (H2O) Oxidação

H+ NAD+ + CoA-SH GDP + Pi

CO2 NADH + H + + CO2 GTP + CoA-SH FADH2

5

-Cetoglutarato Cetoglutarato desidrogenase Succinil-CoA Succinil-CoA sintetase Succinato desidrogenase Fumarase Malato desidrogenase

6

7 8 9

Succinato Fumarato L-Malato

FAD H2O NAD+

NADH + H +

As principais etapas do ciclo de Krebs 1°: Oxalacetato(4 carbonos) Citrato(6 carbonos) O ácido acético proveniente das vias de oxidaçao de glicídios, lipídios e proteínas, combinam-se com a coenzima a formando o Acetil - CoA. A entrada deste composto no ciclo de Krebs ocorre pela combinação do ácido acético com o oxalacetato presente na

matriz mitocondrial. Esta etapa resulta na formação do primeiro produto do ciclo de Krebs, o citrato. O coenzima A, sai da reação como CoASH. 2°: Citrato (6 carbonos) Isocitrato(6 carbonos) O citrato sofre uma desidratação originando o isocitrato. Esta etapa acontece para que a molécula de citrato seja preparada para as reações de oxidação seguintes 3°: Isocitrato cetoglutarato (5 carbonos) Nesta reação há participaçao de NAD, onde o isocitrato sofre uma descaborxilação e uma desidrogenação transformando o NAD em NADH, liberando um CO2 e originando como produto o alfa-cetoglutarato 4°: cetoglutarato Succinato (4 carbonos) O -cetoglutarato sofre uma descarboxilação, liberando um CO2. Também ocorre uma desidrogenação com um NAD originando um NADH, e o produto da reação acaba sendo o Succinato 5°: Succinato Succinil - CoA O succinato combina-se imediatamente com a coenzima A, originando um composto de potencial energético mais alto, o succionil-Coa. 6°: Succinil-Coa Succinato Nesta reação houve entrada de GDP+Pi, e liberação de CoA-SH O succinil-CoA libera grande quantidade de energia quando perde a CoA, originando succinato. A energia liberada é aproveitada para fazer a ligação do GDP com o Pi(fosfato inorgânico), formando o GTP, como o GTP não é utilizado para realizar trabalho deve ser convertido em ATP, assim esta é a única etapa do Ck que forma ATP. 7°: Succinato Fumarato Nesta estapa entra FAD O succinato sofre oxidaçao através de uma desidrogenação originando fumarato e FADH2. O FADH2 é formado a partir da redução do FAD. 8°: Fumarato Malato O fumarato é hidratado formando malato. 9°: Malato Oxalacetato Nesta etapa entra NAD

O malat sofre uma desidrogenacão originando NADH, a partir do NAD, e regenerando o oxalacetato.

O cicl d Kr b e a respiração
A influência do ciclo de Krebs no processo da respiração celular começa com a glicólise, processo ocorrido no citoplasma de uma célula, onde a glicose, obtida através dos alimentos ingeridos, passa por uma série de dezreações químicas que culminam na formação de duas moléculas de ácido pirúvico. É a partir desse ponto que começa a participação do ciclo de Krebs na respiração propriamente dita. O ciclo de Krebs ocorre dentro da mitocôndria, logo as moléculas de ácido pirúvico têm que entrar nela. Esse processo só ocorre quando há moléculas de oxigênio suficientes para cada molécula de glicose; se há, na entrada do ácido pirúvico na mitocôndria faz com que o oxigênio reaja com o ácido formando gás carbônico e liberaos elétrons dos átomos de hidrogênio presentes na fórmula da glicose.Esses elétrons são transportados pelo NADH e o FADH, duas moléculas transportadoras. Os elétrons então se responsabilizam pela união de mais um átomo defósforo, com uma molécula de adenosina difosfato(ADP) formando a adenosina trifosfato o famoso ATP. Esta molécula de ATP então é que fornecerá a energia para a vida da célula e o transporte ativo de subst ncias pelo corpo.

Função anab lica do ciclo de Krebs
Os compostos intermediários do ciclo de Krebs podem ser utilizados como precursores em vias biossintéticas: oxaloacetato e a-cetoglutarato vão formar respectivamente aspartato e glutamato. A eventual retirada desses intermediários pode ser compensada por reações que permitem restabelecer o seu nível. Entre essas reações, que são chamadas de anapleróticas por serem reações de preenchimento, a mais importante é a que leva à formação de oxaloacetato a partir do piruvato e que é catalisada pela piruvato carboxilase. O oxaloacetato além de ser um intermediário do ciclo de Krebs, participa também da gliconeogênese. A degradação de vários aminoácidos também produz intermediários do ciclo de Krebs, funcionando como reações anapleróticas adicionais.

Cadeia respiratória
Orige : Wikipédia, a e cic pédia livre. Ir para: navegaç , pesq isa Est pá in ou s c o n o cit n nhu font ou f ênci , o q e comprome e s a credibilidade (desde junho de 2010 .   

   

 

    

  

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para um aceptor seguinte. onde se encontram transportadores proteicos com diferentes graus de afinidade para os elétrons. dissipando-se alguma sobre a forma de calor. livros. Cada molécula de NADH permite a síntese de três moléculas de ATP. Os aceptores de hidrogênio que fazem parte da cadeia respiratória estão dispostos em sequência na parede interna da mitocôndria. inserindo-as no corpo do te to por meio de notas de rodapé. de FAD e de citocromos que participam da cadeia respiratória captam hidrogênios e os transferem. Ao longo da cadeia respiratória ocorre libertação gradual de energia. processo chamado de fosforilação oxidativa. enquanto que a molécula de FADH2 apenas permite a síntese de duas moléculas de ATP. É responsável pela maior parte de ATP da célula.oxigênio. formando-se uma molécula de água. que capta dois prótons H+. Cada molécula de NADH2 que inicia a cadeia " ! # # " . acadêmico Scirus A cadeia de transporte electrónico na mitocôndria é o local onde ocorre a fosforilaç o oxidativa em eucariontes. Esta energia libertada vai ser utilizada na síntese de moléculas de ATP. No final da cadeia transportadora. Esta etapa ocorre nas cristas mitocondriais. anteriormente formadas (Glicólise e Ciclo de Krebs). O último aceptor de hidrogênios na cadeia respiratória é a formação de moléculas de ATP. [edi ar]Acep ores de hidrogênio da cadeia respiratória As moléculas de NAD. As moléculas de NADH e de FADH2. Cadeia respiratória é uma etapa da respiração celular. através de reações que liberam energia. a partir de ADP+Pi. à medida que os elétrons passam de um transportador para outro. transferem os elétrons que transportam para as proteínas (Citocromos)da cadeia transportadora de elétrons. melhore es e artigo providenciando fontes fiáveis e independentes. Encontre fontes:Google notícias.Por favor. libertando-se energia utilizável pela ATP sintase. O NADH e succinato produzidos no ciclo dos ácidos tricarboxílicos s o oxidados. os elétrons são transferidos para um aceitador final.

se o piruvato e o NADH gerados na glicólise forem convertidos a lactato (glicólise anaeróbica). O cérebro utiliza quase exclusivamente glicose como combustível. muitos [1] microorganismos anaeróbicos são inteiramente dependentes da glicólise. A glicose é o principal carboidrato em nossa dieta e é o açúcar que circula no sangue para assegurar que todas as células tenham suporte energético contínuo. que serão introduzidos na cadeia respiratória ou na fermentação. piruvato pode ser oxidado a CO2 no ciclo de Krebs e ATP gerado pela transferência de elétrons ao oxigênio na fosforilação oxidativa. por exemplo). através da fosforilação a nível de substrato. na qual a glicose é oxidada produzindo duas moléculas de piruvato. medula renal. cérebro e esperma. Alguns tecidos de plantas que são diferenciados para armazenar amido (como os tubérculos da batata) e algumas plantas aquáticas derivam a maior parte de sua energia da glicólise. Ir para: navegação.[2] Glicose + 2 NAD + 2 ADP + 2 Pi -----------> 2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP + 2 H2O A glicólise é uma rota central quase universal do catabolismo da glicose. assim como com a habilidade da glicose gerar ATP tanto na presença quanto na ausência de oxigênio. ATP pode ser gerado na ausência de oxigênio.respiratória leva à formação de três moléculas de ATP a partir de três moléculas de ADP e três grupos fosfatos como pode ser visto na equação a seguir: 1 NADH2 + ½ O2 + 3 ADP + 3P 1 H2O + 3 ATP + 1 NAD Já a FADH2 formado no ciclo de Krebs leva à formação de apenas 2 ATP. A quebra glicolítica de glicose é a única fonte de energia metabólica em alguns tecidos de mamíferos e tipos celulares (hemácias. a enciclopédia livre. adocicado e " " (lýsis).[2] A import ncia da glicólise em nossa economia energética é relacionada com a disponibilidade de glicose no sangue. duas moléculas de ATP e dois equivalentes reduzidos de NAD+. quebra. pesquisa Gli ólise (do grego antigo " " (glykýs). degradação) é a sequência metabólica de várias reações catalizadas por enzimas. A oxidação de glicose a piruvato gera ATP pela fosforilação (a transferência de fosfato de intermediários de alta energia da via do ADP) a nível desubstrato e NADH. 1 FADH2 + ½ O2 + 2 ADP + 2P 1 H2O + 2 ATP + 1 FAD Gli ólise Origem: Wi ipédia.[1] A glicólise é uma das principais rotas para geração de ATP nas células e está presente em todos os tipos de células. $ Reação Global + . a rota com o maior fluxo de carbono na maioria das células. Subsequentemente. Entretanto.

as enzimas glicolíticas dos vertebrados são intimamente similares.Fermentação é um termo geral para a degradação anaeróbica de glicose (glicóli e anaeróbica) ou outros nutrientes orgânicos para obtenção de energia. A glicólise diferen entre as espécies apenas em detalhes de sua regulação e no destino metabólico subsequente do piruvato formado. e chamou este extrato de zimase. mesmo isento de microorganismos vivos. e que estes só fermentavam o açúcar quando juntos.[1] A glicólise nas células procariontes ocorre no citoplasma e nas eucariontes ocorre no citosol. por isto. Em 1897.[1] Os primeiros estudos formais do processo glicolítico foram feitos em 1860. Os organismos primitivos se originaram num mundo cuja atmosfera carecia de O2 e. No curso da evolução. o que faz a glicólise uma via metabólica muito rápida. o resto desse artigo usará o termo glicólise para explicar a via metabólica mais comum pela qual ocorre: a rota de Embden-Meyerhof. servir como modelo para muitos aspectos das rotas metabólicas. História A glicólise foi a primeira rota metabólica a ser elucidada e é provavelmente a melhor compreendida. conservada como ATP. presente em todas as formas de vida atuais. a química dessa sequência de reações foi completamente conservada. Os princípios termodinâmicos e os tipos de mecanismos regulatórios que governam a glicólise são comuns a todas as rotas de metabolismo celular. % . como a de Entner-Doudoroff. Harden recebeu o Prêmio Nobel da Química em 1929. A mais comum e conhecida forma de glicólise é a rota de Embden-Meyerhof. O termo glicólise pode significar também outras rotas metabólicas. O estudo da glicólise pode. na sequência de aminoácidos e na estrutura tridimensional. Eduard Buchner mostrou que o extrato obtido da maceração de leveduras. com as contribuições de Otto Meyerhof (Nobel da Medicina ou Fisiologia em 1922) e alguns anos depois por Luis Leloir (Nobel da Química em 1970). Louis Pasteur verificou que a levedura crescia mais de 10 vezes mais rápido quando digeria o açúcar na fermentação do que usando o oxigênio. Entretanto. a glicólise é considerada a mecanismo biológico mais primitivo para obtenção de energia a partir de moléculas orgânicas. Em 1905Arthur Harden and William Young mostraram que a zimase podia ser separada em 2 extratos: um contendo moléculas grandes e sensíveis ao calor (que hoje sabemos serem as enzimas) e uma fração de moléculas menores e pouco sensíveis ao calor (que sabemos hoje serem as coenzimas). que foi inicialmente elucidada por Gustav Embden e Otto Meyerhof. recebendo o Prêmio Nobel da Química em 1907. portanto. A via glicolítica detalhada foi determinada em 1940. quando Louis Pasteur descobriu que microorganismos eram responsáveis pela fermentação. A maior dificuldade na determinação da via é devido ao curto tempo de vida e baixas concentrações dos intermediários. fermentava açúcares. a seus homólogos nas leveduras e no espinafre.

[1][2] [editar]Fase 1: Preparação. A fosforilação da glicose na primeira reação impede que esta sa ia da célula novamente (a glicólise realiza-se no citosol da célula).[2] Trata-se de um dos três passos que regulam a glicólise. com o gasto energético de uma molécula de ATP. via da pentose fosfato e síntese de glicogênio. catalisada pela enzimahexoquinase. Nenhuma energia é armazenada. De um ponto de vista oposto. -a Glicose-6-fosfato é um ponto de ramificação no metabolismo de carboidratos. ela se torna uma molécula carregada negativamente e é impossível atravessar passivamente a membrana celular. e processam cinco reações bioquímicas. a fas d g ração d ATP (fase de rendimento). regulação e gasto deenergia Na fase inicial preparatória da glicólise (fase de investimento).[editar]Seqüência da Glicólise Rotas da glicólise e gliconeogênese no fígado. o cátion Mg2+ é indispensável para as reações. duas moléculas de ATP são investidas nas reações de fosforilação. pelo contrário. ela também pode &' & & & & & . a glicose é fosforilada duas vezes por ATP e clivada em duas trioses fosfato. Ela é um precursor para quase todas as rotas que utilizam a glicose. a célula gasta duas -se moléculas de ATP.[1] Essa reação. a glicose que entra nos tecidos é fosforilada no grupo hidroxila em C .[1] [editar]Reação 1: hexoquinase Na primeira reação. dando origem a glicose-6-fosfato e ADP. os primeiros cinco dos quais constituem afas p paratória (fase de investimento) e os cinco seguintes.[2] Nesta fase. mantendo aprisionada dentro da célula. é irreversível sob condições fisiológicas devido a seu G° altamente negativo. incluindo glicólise. A quebra dos seis carbonos da glicose em duas moléculas de piruvato com três carbonos ocorre em dez passos. Ao adicionar um grupo fosfato à glicose.

requer Mg2+ para sua atividade. uma vez que o rearranjo dos grupos carbonil e hidroxil em C-1 e C-2 é uma preparação necessária para os próximos dois passos. A fosforilação que ocorre na reação seguinte (reação 3) requer que o grupo em C-1 seja primeiramente convertido de um carbonil para um álcool e. enzimas que catalizam a fosforilação da glicose. A isoenzima encontrada no fígado e células do pâncreas tem um Km muito mais alto do que outras hexoquinases e é chamada de glicoquinase. que é a enzima marca-passo da glicólise. via da pentose fosfato e gliconeogênese (síntese de glicose a partir de não-carboidratos). tais como glicogenólise (quebra de glicogênio). é convertida num processo de isomerização reversível em frutose-6-fosfato. a glicose-6-fosfato. [e Na reação 4. tais como D-frutose e Dmanose. a célulainveste outra molécula de ATP para fosforilar a frutose6-fosfato e convertê-la em frutose-1. e sim MgATP-2. parte da hexoquinase se encontra ligada a porinas na membrana mitocondrial externa. Esta etapa ocorre para deixar a molécula simétrica para a reação de clivagem na etapa seguinte. são uma família de isoenzimas tecido-específicas que diferem em suas propriedades cinéticas.6-bisfosfato. permitindo um sítio de entrada para a frutose da dieta na glicólise. assim. como muitas outras cinases. normalmente D-glicose.[2] As hexoquinases. [e Na segunda reação. Ocorre então a conversão da dihidroxicetona P em gliceraldeído 3P. A hexoquinase. a frutose-1. a única triose que pode continuar sendo oxidada.[2] As cinases são enzimas que catalizam a transferência de um grupo fosforil terminal do ATP para um aceptor nucleófilo. embora a hexoquinase possa catalizar a fosforilação de outras hexoses comuns. No caso da hexoquinase. Esta reação é catalisada pela enzima aldolase. catalisada pela enzima glicosefosfato-isomerase (também chamada de fosfoexose isomerase). as quais dão a essas enzimas o acesso precoce ao ATP recém -sintetizado [2] conforme ele sai da mitocôndria. [e O gliceraldeído-3-fosfato e a dihidroxiacetona fosfato são isômeros facilmente interconvertíveis pela enzima triosefosfato isomerase. a clivagem da ponte entre C-3 e C-4 pela aldolase requer um grupo carbonil em C-2. uma aldose.[1] [e Na reação número 3.ser gerada a partir de outras rotas do metabolismo de carboidratos. Esta isomerização tem um papel crítico na química geral da via glicolítica. catalisada pela enzima fosfofrutoquinase. o aceptor é uma hexose.6-bisfosfato é clivada em duas trioses: gliceraldeído-3-fosfato e dihidroxiacetona fosfato. na reação subsequente (reação 4). REF PRC PD E RP RPCFD Q PI E H GFED CB 812 68) 86 6 86 7 65 1 4 3210 )( e ç 2 f f ex eme e 81A)9 @609 2 6 86 7 65 1 4 3210 )( e ç 3 f f f e RE PB E Q PI E H GFED CB e ç 4 l e ç 5 l e ef f me e . uma cetose. pois o verdadeiro substrato da enzima não é ATP-4.[1] Em muitas células. Esta é também uma reação irreversível e de controle desta via metabólica.

O 2fosfoglicerato é desidratado formando uma molécula de água e fosfoenolpiruvato (PEP). foi devido a esta configuração energética que o grupo fosfato foi transferido da posição 3 para 2 na reação anterior. formando-se então uma molécula de ATP e piruvato.[2] [e Na primeira reação desta fase. um composto altamente energético. na glicólise são produzidos ao todo 4 ATPs e gastos 2. a número 6 no seguimento da fase anterior. [e Na reação 7. Tendo em conta que por cada molécula de gliceraldeído-3-fosfato produz-se duas moléculas de ATP. dando origem a 2-fosfoglicerato (grupo fosfato ligado ao carbono 2). catalisada pela enzima 1. o resultado da fase de geração de ATP é de quatro ATPs e dois NADH. [e Na reação 8. dois moles de NADH e dois moles de piruvato por mol de glicose. há transferência do grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para uma molécula de ADP. a enzima fosfogliceromutase reaposiciona a posição do grupo fostato 3Fosfoglicerato.[editar]Fase 2: Produção de ATP e oxidação Na fase de geração de ATP (de rendimento). Como há dois moles de triose fosfato formados. [e A reação 10. Esta reação é catalisada pela enzima Triose fosfato desidrogenase. cada gliceraldeído-3-fosfato é oxidado (desidrogenado) pelo NAD+ (e o NAD+ passa a NADH) e fosforilado por um fosfato inorgânico. dando origem a 1. última desta via metabólica. Esta é a primeira etapa da glicólise que sintetiza ATP diretamente na via. catalizada pela enzima piruvato cinase. a 1. O saldo energético é de 2 moléculas de ATP e 2 NADH por molécula de glicose. [e A reação 9 é uma reação de desidratação catalizada pela enzima enolase.3 BPG transfere um grupo fosfato para uma molécula de ADP dando origem a uma molécula de ATP e a 3fosfoglicerato. gliceraldeído-3-fosfato (uma triose fosfato) é oxidado pelo NAD e fosforilada usando fosfato inorgânico.3-Bifosfoglicerato (1. cVd aWSTc S aU V ca caTW b a` V Y XWVU TS e ç 6 T ef f e ge e uhgv si f s us t sr h q pihg fe cVdT aW T a ca b a` V Y XWVU TS e ç 7 F f gl ce c e ç 8 F f gl ce m e e uhwf sg h vif t x sr h q pihg fe uh sw t sr h q pihg fe e ç 9 e e ç 0 p l e v c e . O fosfato restante é também rearranjado para formar outra ponte de fosfato de alta energia que é transferida ao ADP.3 BPG). O resultado é uma produção global de dois moles de ATP. preparando o substrato para a próxima reação.3 BiP glicerato cinase. A ponte de fosfato de alta energia gerada nesta etapa é transferida ao ADP para formar ATP.

como durante a hipóxia (falta de oxigênio). ocorre a Fermentação alcoólica: o piruvato é descarboxilado. através do gasto de energia. é adicionada a coenzima A(CoA). produzindo CO2. No caso das leveduras e bactérias do gênero Zymonas. Fosforilação oxidativa . o oxigênio recebe estes elétrons. outros animais e algumas bactérias. a partir de cada piruvato. sendo este acetil-CoA usado para produzir energia (com oxigênio). O Piruvato gerado na glicólise sofre desidrogenação (oxidação) e descarboxilação catalisado pelo complexo Piruvato desidrogenase. que regula a glicemia no sangue. como nos estudos de Chaim Weizmann. há uma reação intermediária a qual transforma-se o Piruvato em Acetil-CoA. gerando NAD+ e ácido láctico (Fermentação láctica). ou usando outros aceptores de elétrons que não o oxigênio. num processo chamado gliconeogênese. Esta etapa é fundamental. ocorre a entrada de NAD e CoA-SH. primeiro presidente de Israel (produzindo acetona). este deve ser regenerado a NAD+. pois é irreversível. pode ser transformado novamente em glicose. Quando usado para produzir energia. água e GTP(energia). produzindo NAD+ e etanol (como nos processos fermentativos do pão. Somado com a glicólise. Alguns microorganismos fermentam produzindo outras variadas substâncias. Como a quantidade de NADH na célula é limitada. Em ambos os casos. Uma vez transformado em acetil-CoA. dos vinhos e das cervejas). processo essencial para manutenção do nível mínimo de glicose no corpo. Na respiração aeróbica. íons férricos. como nitrato. porque o organismo em questão não o possui ou porque esta via está bloqueada. Desta forma.[editar]Após a glicólise [editar]Ciclo de Krebs (ou ciclo do ácido cítrico) Para o ciclo da glicose interagir com o ciclo de Krebs. Durante essas reações. a ausência de oxigênio suficiente leva a reação do NADH com o piruvato. recebem estes elétrons. Para isso. não é realizado o ciclo de Krebs. sulfato. por não realizarem o ciclo de Krebs. O piruvato. No caso do ser humano. sem o qual certos tecidos morreriam. a glicólise gasta NAD+ e produz NADH. o acetil-CoA vai para o ciclo de Krebs. onde será oxidado. após a glicólise. principalmente no fígado. [editar]Fermentação Anaeróbica A fermentação ocorre quando. o produto da glicose piruvato . corpos cetônicos. produz-se um acetil-CoA. alguma molécula deve receber estes elétrons que o NADH carrega. etc. e o NADH reduz o acetaldeído. gerando acetaldeído. não há como gerar glicose novamente. através da enzima piruvato descarboxilase (ausente em animais). gordura. Nesta etapa. Os produtos da oxidação são oxidados pelo oxigênio na Fosforilação oxidativa.. colesterol ou isoprenóides. gerando ainda mais energia. ou seus derivados. mas na ausência de oxigênio. são produzidos 38 ATP por molécula de açúcar.

Este processo é denominado quimiosmose e origina energia potencial sob a forma de um gradiente de pH (ou seja. tais como o dioxigênio. biologicamente aproveitável para a biossíntese de ATP. O processo refere-se à fosforilação do ADP em ATP. A energia derivada do transporte de elétrons é convertida numa força motriz proteónica e é principalmente utilizada para bombear prótons para o exterior da matriz mitocondrial. O NADH e succinato produzidos no ciclo dos ácidos tricarboxílicos são oxidados. uma concentração diferente de prótons dentro e fora da mitocôndria) e de potencial elétrico através da membrana. Ao conjunto de complexos proteicos envolvidos nestas reações chama cadeia de -se transporte. dependendo o tipo de enzima utilizado dos aceitadores e doadores electrônicos. produz espécies reativas de oxigênio tais como o superóxido e o peróxido de hidrogênio. libertando-se energia utilizável pela ATP sintase. danificando componentes celulares (por exemplo. que induzem a propagação de radicais livres. pesquisa A cadeia de transporte electrónico na mitocôndria é o local onde ocorre a fosforilação oxidativa em eucariontes. numa reação de oxido-redução. A energia é utilizada ao permitir-se o fluxo de prótons a favor do gradiente de concentração através da enzima ATP sintase. a enciclopédia livre. enquanto que em procariontes. utilizando para isso a energia libertada nas reacções de oxidação-redução. Embora a fosforilação oxidativa seja uma parte vital do metabolismo. oxidando proteínas e lípidios de membrana) e contribuindo para processos de y . Em eucariontes. Durante a fosforilação oxidativa.Origem: Wi ipédia. diferentes proteínas localizam-se na membrana interna da célula. tais reações redox são feitas por cinco complexos principais de proteínasmitocondriais. que se processam com libertação de energia. Ir para: navegação. existe transferência de elétrons de doadores electrônicos (moléculasredutoras) a aceitadores electrónicos (moléculas oxidantes). A fosforilação oxidati a é uma via metabólica que utiliza energia libertada pela oxidação de nutrientes de forma a produzir trifosfato de adenosina (ATP). As transferências de eletróns constituem estas reações de oxido-redução.

O fluxo de electrões através da cadeia de transporte electrónico. para cada par de electrões transportado pelos complexos I.[3] Mais tarde. Lehninger provaram que a coenzima NADH ligava vias metabólicas tais como o ciclo do ácido cítrico e a síntese de ATP. inibindo a sua atividade.  € . quase todas usam a fosforilação oxidativa para produção de ATP. ou seja. comparando com processos alternativos de fermentação como a glicólise. desde doadores electrónicos como o NADH a aceitadores de electrões como o oxigénio.[9] Importantes passos em direcção à descoberta do mecanismo da ATP sintase foram dados por Paul D. [5] Este problema foi resolvido por Peter D.[10][11] O trabalho mais recente no campo da fosforilação oxidativa inclui estudos estruturais das enzimas desta via por John E.[1] A ligação entre a oxidação de açúcares e a síntese de ATP foi firmemente estabelecida no início da década de 1940 do século XX por Herman Kalckar. tendo havido a procura de um elusivo "intermediário de alta energia" que ligaria a oxidação às reacções de fosforilação. Esta via é tão universal provavelmente por ser uma forma altamente eficiente de armazenar energia. A variação de energia livre associada à transferência de electrões através de um dos três complexos corresponde a uma força motriz protónica capaz de fazer a síntese de ATP. ou seja. os dois tipos de reacção dizem-se. em 1949. Boyer com a sua proposta do mecanismo "ligação-modificação" em 1973 e de catálise envolvendo rotação em 1982. neste caso. aco la os.[6] A proposta foi inicialmente controversa. A fosforilação oxidativa funciona utilizando reacções químicasexergónicas para dar energia a reacções endergónicas. liberta energia. embora fossem conhecidos apenas então fosfatos de açúcares.[2] confirmando-se o papel central do ATP na transferência de energia proposto por Fritz Albert Lipmann em 1941. havendo contribuições importantes por David E. Walker (também conhecido como Johnnie Walker) tendo Walker e Boyer recebido um prémio Nobel em 1997. Para cada NADH que se oxida. com a divulgação por Arthur Harden de um papel vital do fosfato na fermentação celular.envelhecimento celular e patologias. III e IV.[4] Durante as duas décadas seguintes permaneceu incógnito o mecanismo de produção do ATP.[12] [editar]A transferência de energia pela quimiosmose Embora as diversas formas de vida na Terra utilizem uma larga gama de nutrientes diferentes. ou seja. História O campo de estudo da fosforilação oxidativa iniciou-se em 1906.[7][8] A investigação que se seguiu neste campo concentrou-se na purificação e caracterização das enzimas desta via. é um processo exergónico. Green nos complexos da cadeia de transporte electrónico e Efraim Racker na ATP sintase. Existem também diversos venenos e medicamentos que têm como alvo as enzimas desta via metabólica. a molécula que fornece energia metabólica. há a síntese de três ATP. Mitchell com a publicação da teoria quimiosmótica em 1961. enquanto que a síntese da ATP é endergónica e requer portanto energia. mas foi lentamente aceite e Mitchell recebeu um prémio Nobel pelos seus estudos em 1978. um não ocorre sem o outro. Morris Friedkin e Albert L.

A glicólise produz apenas duas moléculas de ATP. A quantidade de energia libertada pela fosforilação oxidativa é alta. de volta ao lado N da membrana. Este gradiente tem duas componentes: uma diferença na concentração de protões (gradiente de pH) e uma diferença no potencial eléctrico. 26 moléculas de ATP.[15] Esta enzima actua como um motor eléctrico. se estiver lendo isso. A energia é transferida da cadeia de transporte electrónico para aATP sintase pelo movimento de protões através da membrana. A energia é armazenada principalmente sob a forma de uma diferença de potenciais eléctricos nas mitocôndrias e sob a forma de gradiente de pH nos cloroplastos. Professora. na prática. O movimento de protões cria um gradiente electroquímico através da membrana. baixando o rendimento de produção de ATP. enquanto que a fosforilação oxidativa produz. Estas enzimas actuam como uma pilha. muitas vezes designada como força motri protóni a.[16] Este rendimento de ATP é o valor máximo teórico. comparando-se a conversão de uma molécula de glicose a dióxido de carbono e água. [editar]Moléculas de transferência de protões e electrões ƒ ‚ . existindo uma corrente de protões do lado negativo (N) da membrana para o lado positivo (P) provocada pela acção de enzimas da cadeia de transporte electrónico que bombeiam esses protões. alguns protões passam [17] também através da membrana. O transporte de protões através desta é feita pelos c omplexos I.[14] A ATP sintase liberta esta energia armazenada ao completar o circuito e permitir o fluxo de protões ao longo do potencial electroquímico. a partir de dez moléculas de NADH e duas de succinato. III e IV.[13] Como a membrana interna da mitocôndria é impermeável a protões. Parte da enzima sofre uma rotação à medida que os protões passam por ela. num processo denominado quimiosmose. comparando-se com a quantidade de energia produzida pela fermentaçãoanaeróbia. ao usar a força motriz protónica para fornecer energia à rotação de parte da sua estrutura e acoplar este movimento à síntese de ATP. estes só podem voltar à matriz e desfazer o gradiente através de sítios específicos da membrana interna.Tanto a cadeia de transporte electrónico como a ATP sintase se localizam numa membrana. Dê zero ao garoto. Na prática. tendo o lado N uma carga negativa. à medida que produzem trabalho circulando corrente através do circuito. este processo é semelhante a um simples circuito eléctrico. A ATP sintase utiliza a energia para sintetizar ATP a partir da fosforilação de difosfato de adenosina (ADP). se aluno u copiou e colou este texto do wi ipédia.

pelo que servem apenas para transportar electrões na cadeia de transporte electrónico. mediando a passagem de electrões de doadores reduzidos a aceitadores electrónicos e transportando protões através da membrana. O citocromo c transporta apenas electrões. III e IV. sendo similar a um cubo constituído por quatro iões de ferro e quatro de enxofre. por ser hidrossolúvel. constitui a cadeia de „ … „ . além da ubiquinona. Como resultado. é libertada grande quantidade de energia. em baixo) A cadeia de transporte electrónico transporta protões e electrões. pois tal reacção poderia ser incontrolável. passa à forma totalmente reduzida ubiquinol (QH2 ). tais como a menaquinona (ou vitamina K). II. transporta não só electrões mas também protões. Existem diversos tipos de centros ferro-enxofre. o ciclo dos ácidos tricarboxílicos e a beta-oxidação. Também se encontra citocromo c nalgumas bactérias.[22] Dentro de proteínas. Nos centros de ferro-enxofre. Este conjunto de enzimas.Redução da coenzima Q a partir da sua forma de ubi uinona (Q. em que cada passo liberta uma pequena quantidade de energia. a célula não liberta esta energia de uma só vez. ou seja.[25] [editar]Cadeias de transporte electrónico em eucariontes Diversos processos bioquímicos catabólicos.[19] Na membrana mitocondrial interna. que é rápido através de distâncias inferiores a 14 Å. volta ao estado ubiquinona (Q). [18] que. a ubiquinona acoplará estas reacções e transportará protões através da membrana. Quando Q aceita dois electrões e dois protões. O tipo mais simples que se encontra na cadeia de transporte electrónico é formado por dois átomos de ferro ligados entre si e por dois átomos de enxofre inorgânico (ou seja. No entanto. normalmente através do átomo de enxofre de uma cisteína. a coenzima Q10 (Q). Esta coenzima contém electrões que possuem um alto potencial de transferência (correspondente a um potencial de eléctrodo muito negativo). Nas mitocôndrias. tais como a glicólise. usando um ciclo redox. designando-se este tipo de centros [2Fe-2S].[21] Algumas cadeias de transporte electrónico bacterianas usam quinonas diferentes. designados complexos I. Os electrões são então removidos do NADH e transferidos para o dioxigénio através de uma série de passos catalisados por diferentes enzimas.[20] Esta pequena molécula de benzoquinona é muito hidrofóbica. os electrões são transferidos entre cofactoresflavínicos. podendo por isso difundir-se facilmente pela membrana. cima) à forma totalmente reduzida ubi uinol (QH2.[15][23]centros de ferro-enxofre e citocromos. Os cofactores contendo metais sofrem reacções redox sem ligar ou libertar protões.[24] Tal ocorre devido ao efeito de tunneling quântico. os electrões são transferidos dentro do espaço intermembranar pela proteína de transporte electrónico citocromo c. cada ião de ferro encontra-se coordenado também a um aminoácido. não pertencente a cadeias laterais de aminoácidos). Estes processos tanto usam moléculas solúveis como grupos ligados a proteínas. quando QH2 liberta dois protões e dois elecrões. através da oxirredução de um ião de ferro localizado num grupo hemo pertencente à estrutura da proteína. um transportador electrónico lipossolúvel. localizando-se no espaço periplasmático. pode circular no espaço intermembranar. O segundo tipo de centro ferro-enxofre é o [4Fe-4S]. se duas enzimas estão dispostas de modo que Q seja reduzido de um lado da membrana e QH2 seja oxidado no outro lado. Os electrões conseguem viajar distâncias relativamente grandes dentro das proteínas ao efectuar "saltos" entre as cadeias dos cofactores. produzem a coenzimaNADH. ao acontecer a oxidação do NADH.

Em todos os diagramas de complexos respiratórios. a matriz mitocondrial situa-se em baixo e o espaço intermembranar em cima. exceptuando-se alguns protozoáriosanaeróbios como Tri homonas vaginalis. Em eucariontes.oxidorredutase. o complexo aparenta ter a forma de umabota com uma esfera projectando-se da membrana em direcção à matriz mitocondrial. A energia armazenada sob este potencial é então utilizada pela ATP sintase para produzir ATP. é a primeira proteína na cadeia de transporte electrónico. mas entra na via metabólica num ponto diferente. O succinato é também oxidado pela cadeia de transporte electrónico. existem mitocôndrias em quase todos os eucariontes. A fosforilação oxidativa mitocondrial é a mais bem compreendida. que reduzem os protões a hidrogénio molecular num organelo denominado hidrogenossoma. também conhecida como NADH desidrogenase ou complexo I.[28] É conhecida apenas a estrutura detalhada do complexo de uma bactéria. o complexo I de mamíferos possui 46 subunidades e uma massa molecular de cerca de mil quilodaltons.[29] na maioria dos organismos. tal como acontece com diversas outras enzimas presentes na mitocôndria. † ‡ ˆ . originando um gradiente electroquímico através da membrana.[27] O complexo I é uma enzima de grandes dimensões. As abreviaturas utilizadas encontram-se discutidas no texto.transporte electrónico e encontra-se na membrana interna da mitocôndria. Esta acção causa a acumulação de protões no espaço intermembranar.[30][31] Os genes que codificam as proteínas que fazem parte deste complexo encontram-se tanto no DNA nuclear como no genoma mitocondrial. as enzimas neste sistema de transporte electrónico utilizam a energia libertada na oxidação do NADH para bombear protões através da membrana interna da mitocôndria. A NADH-coenzi a Q oxidorredutase. uma mitocôndria residual.[26] [editar]NADH-coenzi a Q oxidoredutase (complexo I) Complexo I ou NADH.

Os electrões entram no complexo I através de um grupo prostético ligado ao complexo. também conhecida como complexo II. Complexo II: Succinato. mas aparenta haver mudanças conformacionais no complexo I que provocam a ligação de protões ao lado N da membrana e os movimentam para o lado P. À medida que os electrões passam através deste complexo. e de toda a cadeia electrónica.[33] Tem a característica de ser a única enzima que participa tanto no ciclo dos ácidos tricarboxílicos como na cadeia de ‰ . consiste na ligação de uma molécula de NADH ao complexo I e a doação de dois electrões.[32] Por fim. pois. os electrões são transferidos da [27] cadeia de centros ferro-enxofre para uma molécula de ubiquinona na membrana.Este processo se tornou importante. A redução da ubiquinona contribi também para a geração de um gradiente de protões. Não é bem conhecido o mecanismo exacto de como esta passagem ocorre. por haver retirada de dois protões da matriz na sua redução a ubiqu inol (QH2). o segundo tipo de grupo prostético encontrado no complexo. A coenzima Q10 é uma quinonalipossolúvel da membrana mitocondrial. A adição de electrões ao FMN converte este à sua forma reduzida. FMNH2. Os electrões são então transferidos através de diversos centros de ferro -enxofre. representado por Q na equação abaixo) por dois electrões provindos do NADH.A reacção catalisada por esta enzima é a redução da coenzima Q10 (ou ubiquinona.[29] Existem centros [2Fe-2S] e [4Fe4S] no complexo I. [editar]Succinato-Q oxidorredutase (complexo II) A succinato-Q oxidorredutase. é um segundo ponto de entrada na cadeia de transporte electrónico. q uatro protões são bombeados da matriz mitocondrial para o espaço intermembranar.oxidorredutase. seres heterotróficos necessitam deste ciclo(terceira fase do processo de transformação quimica da glicose). O início da reação. o mononucleótido de flavina (FMN).

em que a acção reversa do complexo II é importante na regeneração de ubiquinol.[39] Em mamíferos. O complexo II consiste de quatro subunidades proteicas e um cofactor dinucleótido de flavina-adenina (FAD). existe uma enzima similar ao complexo II. realizando fosforilação oxidativa anaeróbia usando fumaratocomo aceitador final de electrões. utilizado pelo parasita num tipo raro de biossíntese de pirimidina. o complexo II não transporta protões através da membrana e não contribui para o gradiente de protões. ao aceitar electrões de diversas acetilCoAdesidrogenases. a ETF-Q oxidorredutase é também importante nas respostas metabólicas que permitem a sobevivência durante longos períodos de escuridão. ao contrário de outros complexos respiratórios. é um terceiro ponto de entrada na cadeia de transporte electrónico. É uma enzima que aceita electrões da flavoproteína transportadora de electrões na matriz mitocondrial e os utiliza para reduzir a ubiquinona.transporte electrónico. ou QFR) que opera de forma reversa.[34][35] Oxida o succinato a fumarato e reduz a ubiquinona. Nalguns eucariontes. Este processo permite ao parasita sobreviver no ambiente anaeróbio dointestino grosso. tais como o vermeparasitaAs aris s m. Como esta reacção liberta menos energia que a oxidação do NADH. liga-se à superfície da membrana e não atravessa a bicamada lipídica.[38] Esta enzima contém uma flavina e um centro [4Fe-4S] mas.[37] [editar]Flavoproteína de transporte de electrões-Q oxidorredutase A flavoproteína de transporte de electrões-ubiquinona oxidorredutase (ETF-Q oxidorredutase). também conhecida como flavoproteína de transporte de electrões desidrogenase. oxidando ubiquinol e reduzindo fumarato.[42] ‘‘   ‘ .[36] Outra função pouco convencional do complexo II é encontrada no parasita que causa a maláriaPlasmodi m fal iparum. esta via metabólica é relevante na beta-oxidação de ácidos gordos e no catabolismo de aminoácidos e colina.[40][41] Em plantas. a fumarato redutase (menaquiol:fumarato oxidorredutase. centros de ferro-enxofre e um grupo hemo que não participa na transferência de electrões para a coenzima Q mas aparenta ser necessário para diminuir a produção de espécies reactivas de oxigénio.

[editar]Q-citocromo c oxidorredutase (complexo III) A Q-citocromo c oxidorredutase é também conhecida simplesmente como citocromo c redutase.[43][44] Em mamíferos. Fe2+) e férrico (oxidado. havendo apenas a transferência de um protão por citocromo reduzido. que aceita o segundo electrão de QH2. que consegue transportar apenas um electrão (ao contrário da coenzima Q.Os dois passos de transferência electrónica no complexo III: Q-citocromo c oxidorredutase.[47] À medida que a coenzima Q é reduzida a ubiquinol no lado interno da membrana e oxidada a ubiquinona no outro lado. reduzindo-se ao radical Q. ou simplesmente complexo III. O complexo III catalisa a oxidação de uma molécula de ubiquinol e a redução de duas moléculas de citocromo c.[46] No primeiro passo. em que cada subunidade é ela própria um complexo de 11 proteínas. Q (na parte superior da figura) deixa a enzima. liga-se uma segunda molécula de QH2. que contribui para o gradiente de protões. existe uma transferência líquida de protões através [15] da membrana. Fe3+). Os primeiros dois substratos são libertados. que pode transportar dois) Como apenas um dos electrões pode ser transferido em cada passo do doador QH para 2 um citocromo aceitador. No segundo passo. O segundo electrão é transferido para a ubisemiquinona. reduzindo-a a QH2ao mesmo tempo que são captados dois protões da matriz mitocondrial. à medida que os electrões são transferidos através da proteína. a eficiência seria a metade. enquanto que o intermediário ubisemiquinona permanece ligado. complexo citocromo bc1. passando um electrão para o segundo substrato. e dois protões para o espaço intermembranar. um centro [2Fe-2S] e três citocromos (um citocromo c1 e dois citocromos b. o citocromoc. Após cada passo. esta enzima é um dímero. QH2 é então libertado da enzima. O terceiro substrato é Q.(ubisemiquinona).[15] . o mecanismo de reacção do complexo III é mais elaborado que aqueles de outros complexos respiratórios e ocorre em dois passos colectivamente designados "ciclo Q". Os iões de ferro dos grupos hémicos do complexo III alternam entre o estado ferroso (reduzido.[45] Um citocromo é um tipo de proteína de transferência electrónica que contém pelo menos um grupo hemo. passando novamente um electrão a outro citocromo c. que sofre oxidação. a enzima liga três substratos: primeiro o QH2. Este mecanismo é relativamente complexo mas assegura um aumento da eficiência da transferência de protões: se apenas uma molécula de QH2 fosse utilizada para reduzir directamente dois citocromos..

encontrada em plantas.[52] Outro exemplo de um sistema diferente é a "oxidase alternativa". Não se encontram totalmente esclarecidas as vantagens em possuir cadeias mais curtas. ao mesmo tempo que bombeia protões através da membrana. é o último complexo proteico da cadeia de transporte de electrões. [editar] itocromo c oxidase (complexo IV) A citocromo c oxidase. a enzima tem uma estrutura bastante complexa.[50] O aceitador final de electrões oxigénio é reduzido a água neste processo.[48] Em mamíferos. alguns fungos.Complexo IV: citocromo c oxidase.[53][54] Esta enzima [55] transfere electrões directamente do ubiquinol para o oxigénio. Por exemplo. estas oxida alternativas são ses ’ . um de magnésio e um de zinco). pelo que reduzem a ubiquinona sem alterar ogradiente electroquímico através da membrana interna. [editar]Redutases e oxidases alternativas Muitos organismos eucarióticos possuem cadeias respiratórias diferentes das de mamíferos. e passam os electrões para uma reserva de ubiquinona. também conhecda como complexo IV. existem NADH oxidases que oxidam o NADH no citoplasma. protistas e possivelmente noutros animais. que são as mais bem estudadas (e acima descritas). não na matriz mitocondrial. oxidando o citocromo c e transferindo electrões para o oxigénio. no entanto. Tanto a passagem de protões através da membrana como o consumo de protões na matriz mitocondrial contribuem para o gradiente protónico. contendo 13 subunidades. [49] Esta enzima catalisa a reacção final da cadeia de transporte electrónico. As vias de transporte electrónico em que participam estas oxidases alternativas rendem menos ATP que a cadeia completa. dois grupos hémicos e diversos outros cofactores metálicos (três iões de cobre.[51] Estas enzimas não transportam proões. em plantas.

Em bactérias. produção de espécies reactivas de oxigénio e infecção.[28][63] [editar]Cadeias de transporte electrónico de procariontes Em contraste com a similaridade geral que existe na estrutura e função das cadeias respiratórias em eucariontes. com razões entre complexos I/II/III/IV e ATP sintase de aproximadamente 1:1:3:7:4. coli [67] Poten ial de meia onda Enzima respiratória Par redox (Volts) Formato desidrogenase Hidrogenase NADH desidrogenase Glicerol-3-fosfato Bicarbonato / Formato Protão / Hidrogénio NAD+ / NADH DHAP / Gly-3-P 0.[61] Em mamíferos. em contraste.[60] Tais associações poderão permitir a canalização de substratos ("channeling") entre os diferentes complexos da cadeia.[64][65] Tal como acontece nos eucariontes.[28] No entanto. tendo agentes redutores potenciais negativos e agentes oxidantes potenciais positivos.[59] Neste modelo. a fosforilação oxidativa utiliza uma grande variedade de agentes redutores e oxidantes.[62] No entanto. como frio. este modelo não é totalmente aceite. os diversos complexos existem como conjuntos organizados de enzimas que interactuam. utilizam também diversos outros compostos químicos como substratos. O potencial de meia onda de um composto dá uma medida da quantidade de energia libertada quando esse composto é oxidado ou reduzido. coli.produzidas em resposta a situações de stress.[56][57] Vias alternativas podem melhorar a resistência dos organismos a danos causados pelo stress oxidativo. designadas "supercomplexos" ou "respirassomas". listados abaixo.32 0.19 ” “ “ . Enzimas e substratos da respiração em E. alguns dos componentes poderão existir em maior quantidade que outros. assim como outros factores que inibam a cadeia de transporte completa. a cadeia de transporte electrónico em procariontes utiliza a energia libertada da oxidação de um substrato para bombear iões através de uma membrana e gerar um gradiente electroquímico.[58] [editar]Organização de complexos O modelo original da organização dos complexos da cadeia respiratória descrevia a sua difusão livre e independente na membrana mitocondrial.43 0.42 0. pois existem dados que aparentam não se ajustar ao modelo. os sistemas em arqueas são ainda pouco compreendidos. optimizando a velocidade e eficiência da transferência de electrões. as enzimas de transferência electrónica em bactérias e arqueas são muito diversificadas. permitindo a sua adaptação a diferentes condições ambientais.[66] Em E. a fosforilação oxidativa em Esc eric ia coli é a mais bem compreendida. alguns dados mais recentes sugerem que os complexos possam formar estruturas de ordem superior.

[68] Alguns procariontes utilizam pares redox que possuem diferenças muito pequenas no seu potencial de meia onda.[65] Quanto maior é a diferença entre o potencial de um composto oxidante e de um redutor. pois o seu potencial de meia onda é quase zero. como as pertencentes ao género Nitrobacter.desidrogenase Piruvato oxidase Lactato desidrogenase D-aminoácido desidrogenase Acetato + Dióxido de carbono / Piruvato Piruvato / Lactato 2-oxoácido + amónia / D -aminoácido ? 0. Tal significa que o succinato pode ser oxidado a fumarato se houver um oxidante forte presente (como o oxigénio) ou o fumarato pode ser reduzido a succinato na presença de um agente redutor forte (como o formato).42 +0.[70][71] • .03 +0.19 ? 0. mais energia é libertada quando eles reagem. coli pode multiplicar-se na presença de agentes redutores como o formato. respectivamente. o hidrogénio ou o lactato como doadores de electrões e o nitrato.13 +0. Dentro deste conjunto de compostos. DMSO ou oxigénio como aceitadores. A pequena quantidade de energia libertada nesta reacção é suficiente para bombear protões e produzir ATP.14 +0.[69] Este problema é contornado usando uma nitrito oxidorredutase que produz força motriz protónica suficiente para fazer funcionar a cadeia de transporte electrónico no sentido inverso. bactérias nitrificantes.82 +0. Estas reacções alternativas são catalisadas pela succinato desidrogenase e pela fumarato redutase. oxidam nitrito a nitrato.03 Glicose oxidase Succinato desidrogenase Ubi uinol oxidase Nitrato redutase Nitrito redutase Dimetilsulfóxido redutase N-óxido de trimetilamina redutase Fumarato redutase Glicose / Gluconato Succinato / Fumarato Oxigénio / Água Nitrato / Nitrito Nitrito / Amónia DMSO / DMS TMAO / TMA Fumarato / Succinato Como mostrado acima. doando elecrões ao oxigénio.36 +0. forçando o complexo I a produzir NADH. a E.16 +0. mas insuficiente para produzir NADH ou NADPH directamente em anabolismo. o par succinato/fumarato é particular. Por exemplo.

[75][76] havendo alguns estudos que apontam [77] para uma variação nestes números. Por exemplo.[67] Estas cadeias respiratórias têm portanto uma natureza modular. No entanto. Esta reacção de fosforilação é um equilíbrio químico. o domínio sintase F1 a magenta e a membrana a azul translúcido. existe em E. a célula utiliza uma oxidase com baixa afinidade para com o oxigénio que consegue transporta dois protões por cada electrão. os procariontes têm também várias isozimas (diferentes enzimas que catalisam a mesma reacção). através da membrana. a reacção da ATP sintase prossegue da direita para a esquerda. A AT sintase. mas que tem alta afinidade para com o oxigénio.Os procariontes controlam o uso destes doadores e aceitadores de electrões variando o [72] tipo de enzimas produzido. Além da existência desta diversidade metabólica. havendo a hidrólise de ATP e o bombeamento de protões para fora da matriz. coli dois tipos diferentes de ubiquinol oxidase usando oxigénio como aceitador electrónico. Tal permite diversas combinações funcionais de enzimas. dependendo das condições. O canal de protões FO e eixo encontra-se a rosa. r No entanto. em resposta a condições ambientais. com sistemas de enzimas fáceis de permutar. [74] A enzima utiliza a energia armazenada num gradiente de protões existente através da membrana para realizar a síntese de ATP a partir de ADP e fosfatoinorgânico (Pi). Sob condições totalmente aeróbias. enzimas essas ligadas pelo intermediário comum ubiquinol. é a enzima final na via da fosforilação oxidativa. Se não existe uma força motriz. também designada complexo V. se os níveis de oxigénio decrescem. Esta flexibilidade deve-se à possibilidade de diferentes oxidases e redutases utilizarem a mesma reserva de ubiquinona.[73] [editar]A P sintase ATP sintase. que pode ser deslocado alterandose a força motriz protónica. quando a forçamotriz é – . o metabolismo muda para a utlização de uma oxidase que transfere apenas um protão por electrão. Esta enzima encontra-se presente em todas os organismos vivos e funciona de forma idêntica em procariontes e eucariontes. Existem estimativas de serem necessários entre três e quatro protões para sintetizar um ATP.

é o movimento de iões sódio. estas não entram em rotação por se encontrarem fixas pelo braço lateral. em que o centro activo liga a recém-produzida molécula de ATP com alta afinidade. A enzima em mamíferos contém 16 subunidades e uma massa de aproximadamente 600 quilodalton. Nalgumas bactérias e arqueas. por sua vez.[14] Esta reacção de síntese de ATP é designada em Inglês como bin ing c ange mec anism (algo como "mecanismo de ligação-modificação") e consiste na modificação cíclica do centro activo de cada subunidade em três estados.[81] Este anel em rotação. [74] A ATP sintase é um complexo proteico de grandes dimensões. nalgumas espécies. FO entra em movimento de rotação.[84] embora tal não seja obrigatoriamente verdadeiro em todos os casos. A proteína muda de conformação capturando as moléculas e liga-as de forma fraca (estado de ligação fraca). força a rotação do eixo central (subunidade ) dentro das subunidades e . cuja extremidade penetra na zona das subunidades e . através da membrana que potencia a síntese de ATP. É possível que. permitindo o fluxo de protões no sentido do gradiente de concentração (da maior concentração para a menor) e produzindo ATP a partir de ADP. O complexo em forma de bola na extremidade de F1 contém seis proteínas de dois tipos distintos (três subunidades e três subunidades ). uma forma da enzima que contém proteínas com muito pouca semelhança a nível da estrutura primária (sequência de aminoácidos) com subunidades de outras ATP sintases bacterianas e eucarióticas. esta forma da enzima seja uma ATP sintase especializada no transporte de sódio.[83] [editar]Esp cies reactivas de oxig nio O dioxigénio (oxigénio molecular) é um aceitador terminal de electrões ideal. o ADP e o fosfato entram no centro activo.[78] A parte da enzima embebida na membrana é designada FO e contém um anel de subunidades "c" e o canal de protões. sendo o local onde ocorre a síntese de ATP. É o movimento da subunidade que providencia a energia necessária para os centros activos das subunidades sofrerem alterações que permitam a produção e libertação de ATP. que actua como um estator.[80] Esta rotação poderá ser causada por mudanças no estado de ionização de aminoácidos no anel de subunidades "c". não de protões. por ser um agente oxidante forte. À medida que os protões atravessam a membrana através do canal na base da ATP sintase. Uma outra subunidade actua como um braço lateral. A redução do dioxigénio pode originar intermediários potencialmente danosos. A enzima muda então novamente de conformação e força o encontro entre estas moléculas (estado "fechado"). o que poderá causar interacções electrostáticas que propulsionam o anel. mas apenas a subunidade catalisa a reacção de síntese do ATP.[11] No estado "aberto". a reacção procede da esquerda para a direita.[82][83] Arqueas como as pertencentes ao género Methanococcus contêm também a A1 Ao sintase.[79] Tanto a subunidade como a conseguem ligar nucleótidos. em forma de cogumelo. O eixo e a "cabeça" em forma de bola é designada F1.[85] Embora a transferência de quatro protões e quatro electrões ˜ ˜ — ™ ™ . estendendo-se ao longo de F1. o eixo consiste numa proteína (subunidade ).alta. penetrando a membrana e ligando as subunidades e à base da enzima. permitindo a libertação da molécula de ATP e podendo voltar a ligar ADP e fosfato. O centro activo volta então ao estado "aberto".

[86][87] O complexo da citocromo c oxidase é muito eficiente na redução de dioxigénio a água e produz muito poucos intermediários parcialmente reduzidos. O NADH deixa então de ser oxidado. tais como o radicalhidroxilo.[91] f f ihf g f e Co postos Uso Ef ito n fosfo il o oxid tiv d .[90] Tal resulta na inoperância das bombas de protões. Estes danos celulares podem contribuir para determinadas patologias e pensa-se que estejam envolvidos no processo de envelhecimento.[89] Para diminuir os efeitos das espécies reactivas de oxigénio. Oligomicina Antibiótico Inibe a ATP sintase ao bloquear o fluxo de protões através da subunidade FO. a transferência de um ou dois electrões produz o anião radical superóxido e o peróxido de hidrogénio. Estas espécies reactivas de oxigénio e os seus produtos de reacção. Embora normalmente qualquer um desses compostos iniba apenas uma enzima da cadeia de transporte electrónico. as células possuem diversos sistemas antioxidantes. pois oxidam proteínas e lípidos membranares e causam mutações no DNA. como a presença das vitaminasC e E e enzimas como a superóxido dismutase. produzindo superóxido. No entanto.[90] j Cianeto Monóxido de carbono Inibe a cadeia de transporte electrónico ao ligar o oxigénio com Venenos maior afinidade que o centro Fe Cu do citocromo c oxidase.reduza o dioxigénio a água.[88] ia É de particular importância a redução da coenzima Q10 no complexo III. Por exemplo. um radical livre muito reactivo e instável que pode por vezes "escoar" alguns electrões directamente para o oxigénio. quando existe a formação da ubisemiquinona. a catalase e peroxidases. uma espécie química inócua. são produzidas pequenas quantidades de superóxido e peróxido na cade de transporte de electrões. [editar]Inibidores Existem diversos compostos químicos que inibem a fosforilação oxidativa. são muito danosos para as células. evitando a reduç o do dioxigénio. já que o gradiente de concentração protónica se torna demasiado forte para ser superado. o que pára o funcionamento do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. impedindo a passagem de protões para dentro da mitocôndria. a presença de oligomicina inibe a ATP sintase.[85] que capturam e desintoxicam as espécies reactivas e limitam os danos por elas causados. a inibição de apenas um dos passos é suficiente para parar toda a cadeia. pois a concentração de NAD+ cai para níveis inferiores aos necessários para o funcionamento das enzimas desse ciclo.

a enciclopédia livre.4Dinitrofenol Rotenona Ionóforos que perturbam o gradiente de protões ao transportar Venenos protões através da membrana mitocondrial interna. as reações da gliconeogênese são inversas às da glicólise.[95] Gliconeogênese Origem: Wi ipédia. Ir para: navegação. Exceto por três sequências específicas. principalmente alanina. Em humanos.[93] Nem todos os inibidores da fosforilação oxidativa são toxinas. glicerol e aminoácidos.CCCP 2. embora tais proteínas possam também ter uma função mais geral nas respostas ao stress celular. pesquisa Molécula da glicose Gliconeogênese ("formação de novo açúcar") é a rota pela qual é produzida glicose a partir de compostos aglicanos (não-açúcares ou não-carboidratos). desacoplando [92] então o bombeamento de protões da síntese de ATP. sendo a maior parte deste processo realizado no fígado (principalmente sob condições de jejum) e uma menor parte no córtex dos rins. os principais precursores são: lactato. No tecido adiposo castanho existem canais protónicos regulados designadosproteínas de desacoplamento [94] que conseguem fazer o desacoplamento da respiração e síntese de ATP. [1] k . Este é um tipo de respiração rápida que produz calor e é de particular importância como forma de manter a temperatura corporal em animais em hibernação. Pesticida Evita a transferência de electrões do complexo I para a ubiquinona ao bloquear o local de ligação da ubiquinona.

Precursores As três maiores fontes de carbono para a gliconeogênese em humanos são lactato. nucleotídeos e coenzimas. no dissacarídeo sacarose para transporte através da planta em desenvolvimento. situação que também ocorre quando há deficiência do suprimento de glicose pela dieta ou por dificuldade na absorção pelas células. a glicose sanguínea é a única ou principal fonte de energia. testículos. Embora as reações da gliconeogênese sejam as mesmas em todos os organismos. Em muitos microorganismos. assim como por adipócitos durante o estado alimentado. os organismos precisam ter mecanismos para manutenção dos níveis sanguíneos de glicose. açúcares e ácidos graxos. lactato e propionato no seu meio de crescimento. o glicogênio é depletado (consumido). ou após exercícios vigorosos.[2] Nas mudas de plantas.mais do que metade de toda a glicose armazenada como glicogênio em músculos e fígado. assim como os eritrócitos. para sobreviver.[2] As modificações que ocorrem no metabolismo da glicose durante a mudança do estado alimentado para o estado de jejum são reguladas pelos hormônios insulina e glucagon. o contexto metabólico e a regulação da rota diferem de uma espécie para outra e de tecido para tecido. os organismos necessitam de um método para sintetizar glicose a partir de precursores não-carboidratos.[1] Quando a concentração de glicose circulante vinda da alimentação diminui. aminoácidos e glicerol em glicose. A glicose e seus derivados são precursores da síntese das paredes celulares das plantas. estimulando a liberação dos combustíveis armazenados e a conversão de lactato.Em mamíferos. Nessas situações. Para o cérebro humano e o sistema nervoso. estimulando o armazenamento de combustível. tais como as dos músculos e tecido adiposo. entre as refeições e durante longos jejuns. tais como aminoácidos. a maioria dos tecidos é capaz de suprir suas necessidades energéticas a partir da oxidação de vários compostos. porém alguns tecidos dependem quase completamente de glicose como fonte de energia metabólica. Isso é realizado pela via chamada gliconeogênese. sendo que as reações são praticamente as mesmas em todos os tecidos e todas as espécies. medula renal e tecidos embriônicos.[1] A gliconeogênese é um processo ubíquo. Entretanto. o suprimento de glicose desses reservatórios não é sempre suficiente. o glicogênio hepático e muscular é degradado (glicogenólise) fazendo com que a glicemia volte a valores normais. fungos e outros microrganismos. gorduras e proteínas armazenadas são convertidas. A insulina está elevada no estado alimentado. A insulina estimula o transporte de glicose para certas células. e uma variedade de outros metabólitos essenciais. sendo convertido em piruvato pela enzima .[2] A longo prazo. Apenas o cérebro requer cerca de 120g de glicose a cada dia . todos os tecidos também requerem glicose para outras funções. glicerol e aminoácidos. através de rotas que incluem a gliconeogênese. particularmente alanina. animais. e também altera a atividade de enzimas chave que regulam o metabolismo. O glucagon contrarregula os efeitos da insulina. a gliconeogênese inicia a partir de compostos orgânicos simples de dois ou três carbonoso. O lactato é produzido pela glicólise anaeróbica em tecidos como músculo em exercício ou hemácias. Portanto. a qual converte piruvato e compostos relacionados de três e quatro carbonos em glicose. tais como acetato. e o glucagon se eleva durante o jejum. presente em plantas. tais como a síntese da ribose dos nucleotídeos ou da porção carboidrato de glicoproteínas e glicoproteínas.

onde podem ser obtidos pela degradação d proteína e muscular. o principal aminoácido gliconeogênico. um precursor do succinil CoA. os quais liberam propionato. consiste na oxidação da glicose em piruvato. utilizados na gliconeogênese.lactato desidrogenase. transporte para o fígado. Todos os aminoácidos. O ciclo do glioxilato [3] produz ácidos dicarboxílicos de quatro carbonos que podem entrar na gliconeogênese. O ciclo de Cori ocorre no músculo esquelético e nas hemácias e consiste na oxidação de glicose em lactato.[1] l . metabolização do piruvato em alanina. é produzida no músculo a partir de outros aminoácidos e de glicose. Glicerol é liberado das reservas adiposas de triacilglicerol e entra na rota gliconeogênica como diidroxiacetona fosfato (DHAP). então. que ocorre somente no músculo esquelético. o ciclo do glioxilato pode ser usado para converter ácidos graxos (acetato) como fonte primária de carbono do organismo. exceto a leucina e a lisina.[1] Ácidos graxos não podem ser convertidos em glicose em animais. [editar] iclo de Cori e ciclo da alanina Dois ciclos importantes dependem do processo de gliconeogênese: ociclo de Cori e o ciclo da alanina. especificamente nas mudas. com exceção de ácidos graxos de cadeia ímpar ou ramificada. participantes do ciclo de Krebs.(com intuito de retirar NH3 tóxico ao musculo). podem originar glicose ao serem metabolizados em piruvato ou oxaloacetato. Aminoácidos provém principalmente do tecido muscular. onde será reconvertida em piruvato e o NH3 excretado como uréia. A alanina. com posterior transporte desse produto para o fígado. Rotas da glicólise e gliconeogênese no fígado. O lactato e o piruvato oriundos de tais processos são. sendo fonte mais importante de glicose em ruminantes. Em plantas. Já o ciclo da alanina.

[1] Portanto. reações e enzimas especiais são necessárias. iniciando pelo piruvato. seis moles de pontes de fosfato de alta energia são clivadas[1] : quatro ATP.bisfosfatase 3º etapa: Nesta etapa faz-se a conversão de glicose-6-fosfato em glicose O grupo fosfato ligado ao carbono 6 da glicose-6-fosfato sofre hidrólise catalisada pela glicose6-fosfatase O produto dessa reação é a glicose não fosforilada ue. a neoglicogênese consome energia na forma de ATP. sendo que. ue catalisam reações reversíveis. é na direção reversa. fosfoenolpiruvato carboxiquinase e fosfoglicerato quinase. em três pontos as reações da glicólise são irreversíveis in vivo (por liberarem energia livre em forma de calor): conversão de glicose em glicose 6-fosfato pela hexoquinase.[2] Embora a p p r q o p o s o q r t o o r n p r m u . o fluxo de carbonos. dependendo das condições fisiológicas. a maioria das reações de síntese de glicose são no sentido inverso aos da glicólise. que atua de maneira oposta. e pela insulina. que estimula esse processo. o resultado seria o consumo de ATP e a produção de calor. ou gliconeogênese predomine. podendo operar a via no sentido inverso 2º etapa: Há a conversão da frutose-1.[1] Entretanto. dois GDP. assim.[2] Para contornar essas barreiras energéticas. pode atravessar a membrana plasmática A enzima glicose-6-fosfatase só ocorre no fígado e rins y y [editar]Balanço energ tico da gliconeogênese A neoglicogênese é uma reação de síntese porque utiliza um precursor de 3 carbonos e tem como produto final a glicose. porém. a fosforilação da frutose 6-fosfato em frutose 1. Assim como as demais reações de síntese. A maioria das etapas da gliconeogênese usa as mesmas enzimas que catalizam o processo da glicólise.6.[1] Glicólise e gliconeogênese são reguladas reciprocamente.[editar] eaç es da gliconeogênese O processo de gliconeogênese superpõe-se ao da glicólise.6-bisfosfato por enzimas participantes na glicólise. Dois moles de piruvato são requeridos para a síntese de um mol de glicose. três etapas diferem da glicólise: y 1° etapa: A reação ue era catalisada pela piruvato uinase na glicólise passa a ser catalisada pela piruvato carboxilase e pela fosfoenolpiruvato carboxi uinase O piruvato é transformado em oxaloacetato pela piruvato carboxilase O oxaloacetato é convertido em fosfoenolpiruvato pela fosfoenolpiruvato carboxi uinase O fosfoenolpiruvato é transformado em frutose-1. é claro. e dois NADH[2] . Para cada molécula de glicose formada a partir de piruvato.[1] egulação O controle da gliconeogênese é realizado pelo glucagon. com seis carbonos.6-bisfosfato em frutose-6-fosfato Esta reação é catalisada pela frutose-1. que são utilizados nas reações catalisadas por piruvato carboxilase. As enzimas envolvidas na catalização desses passos são reguladas para que. Se glicólise (a conversão de glicose em piruvato) e gliconeogênese (a conversão de piruvato em glicose) fossem permitidas ocorrer simultaneamente em altas taxas.6-bisfosfato pela fosfofrutoquinase-1 e a conversão de fosfoenolpiruvato em piruvato pela piruvato quinase. ou glicólise.

o que compromete sua credibilidade (desde janeiro de 2010). pesquisa Esta página ou secção não cita nenhuma fonte ou referência. livros. Ir para: navegação. acadêmico ² Scirus A Wi ipédia possui o portal: Portal da Bioquímica Alerta sobre risco à saúde Nome IUPAC Outros nomes Número CAS w v Ácido pirúvico Ácido oxopropanoico Ácido alfacetopropiônico Ácido acetilfórmico Ácido piroracêmico Identificadores 127-17-3 . por uma dieta altamente protéica. e sob condições deestresse.gliconeogênese ocorra durante o jejum. inserindo-as no corpo do texto por meio de notas de rodapé. a enciclopédia livre. é também estimulada durante exercício prolongado. Por favor. Os fatores que promovem o fluxo geral de carbono do piruvato até glicose incluem a disponibilidade de substrato e mudanças da atividade ou quantidade de certas enzimas chave da glicólise e gliconeogênese. melhore este artigo providenciando fontes fiáveis e independentes.[1] Ácido pirúvico Origem: Wi ipédia. Encontre fontes:Google ² notícias.

Em meio aquoso dissocia-se formando o ânionpiruvato. . originado ao fim da glicólise. que é a forma sob a qual participa dos processos metabólicos.8 °C. 285 K. 329 °F Acidez (pKa) 2. 53 °F 165 °C.49 at 25 °C Compostos relacionados íon piruvato Outros aniões/ânions cetoácidos.ChemSpider SMILES 1031 [Expandir] Propriedades Fórmula molecular Massa molar Densidade Ponto de fusão Ponto de ebulição C3H4O3 88. O ácido pirúvico é um composto orgânico contendo três átomos de carbono (C3H4O3). ácidos carboxílicos relacionados Compostos relacionados ácido acético ácido glioxílico ácido oxálico ácido propiônico ácido acetoacético propionaldeído gliceraldeído metilglioxal piruvato de sódio Excepto onde denotado. 438 K. os dados referem-se a materiais sob condições PTN Referências e avisos gerais sobre esta caixa.250 g/cm³ 11. Alerta sobre risco à saúde.06 g/mol 1.

o que pode ser feito reduzindo o ácido pirúvico: y y y 1.O ácido pirúvico é o composto de menor energia que pode ser obtido da glicose sem a utilização de oxigênio. Durante a glicólise. Como a quantidade desta molécula é limitada na célula. Ir para: navegação. Também pode ser obtido a partir do cloreto de acetila e cianeto de sódio.A ácido lático (fermentação lática) 3. miscivel em água. com odor similar ao do ácido acético. O ácido pirúvico é um líquido transparente.A álcool etílico (fermentação alcoólica) 2. A formação de ácido lático e o ciclo de Krebs podem ocorrer em quase todas as células animais. a enciclopédia livre.A acetil-CoA e dióxido de carbono (para o Ciclo de Krebs ou Sintetase de ácidos graxos) Estas vias de degradação do ácido pirúvico dependem da situação e do organismo no qual se realiza o processo. esta tem que ser regenerada. A y [×] Aminoácidos (60 P) D y [×] Ácidos dicarboxílicos (27 P) yx . álcool etílico e éter etílico. CH3COCl + KCN CH3COCN CH3COCN + H+ + H2O CH3COCOOH + NH4+ Categoria:Ácidos carboxílicos Origem: Wikipédia. é transformada uma m olécula de NAD+ em NADH. Pode ser produzido em laboratório pela decomposição (perda de CO ) do ácido tartárico 2 catalizada pelo aquecimento deste com hidrogenosulfato de sódio. pesquisa O Commons possui uma categoria com multimídias sobre Ácidos c boxílicos Subcategorias Esta categoria contém as seguintes 4 subcategorias (de um total de 4). A fermentação alcoólica só ocorre em certos fungos.

E y y y ! y y Ácido monocarboxílico Ácido tricarboxílico EDTA Eritrosina Ácido etanoico A y y y y y y y y y y F Ácido 1naftalenoacético Ácido acetilsalicílico Ácido indolacético Ácido pangâmico Ácido retinoico Aconitato (substrato) Ácido acrílico Amineptina Aminossalicilato Amoxicilina y y y y y Ácido fenilacético Fluoresceína Ácido trifluoroacético Ácido metanoico Foscarnet T G y y Ácido glioxílico Gluconato I y B y y y y L y y y C y y y y Ácido lisérgico Ácido cafeico Calceína Clonixina Ácido crot nico M y y y y y y y y y y y Malonato Ácido 2-metilbenzoico Monensina D N y Ácido dicloroacético | Ácido benzoico Bixina Bumetanida Ácido butanoico y Isotiocianato de fluoresceína Isotretinoína { y y Ácido carboxílico Ranço S y y y y y Salicilamida Ácido salicílico Ácido sinapínico Ácido sórbico Ácido sulfossalicílico y Ácido tricloroacético V y y y Ácido valérico Valproato Vermelho de metila Á Ácido ald nico Ácido calconcarboxílico Ácido cloroacético Ácido enântico Ácido isovalérico Ácido perfluorooctanoico Ácido perfluorononanoico Ácido siálico Ácido treonico Ácido urónico z .G y [×] Ácidos graxos (38 P) H y [×] Hidroxiácidos (26 P) Páginas na categoria "Ácidos carboxílicos" Esta categoria contém as seguintes 67 páginas (de um total de 67).

A redução do piruvato é catalisada pela desidrogenase láctica. como no músculo esquelético em alta at ividade ou nas bactérias do ácido láctico. e o NADH formado pela desidrogenação do gliceraldeído 3 -fosfato é reoxidado a NAD+ pelo O 2. pois foram utilizadas dua s moléculas de ATP para fosforilar a glicose e a frutose 6 -fosfato nos passos iniciais da glicólise. Ao final da via glicolítica tem -se quatro moléculas de ATP formadas. o NADH gerado pela glicólise não pode ser reoxidado pelo O 2 e precisa ser reoxidado pelo piruvato e. o saldo líquido da glicólise são duas de moléculas de ATP. assim.y Ácido diclorofenoxiacético y y y y Ácidos cloroacéticos Natamicina Niacina Ácido nitrilotriacético O y y Ácido orótico Ácido oxalosuccínico P y y Ácido pirúvico Ácido propanoico O piruvato representa um ponto de junção importante no catabolismo dos carboidratos .Redução do piruvato a lactato O piruvato representa um ponto de junção importante no catabolismo dos carboidratos . contudo. Entretanto. como no músculo esquelético em alta atividade ou nas bactérias do ácido láctic o. assim. pois foram utilizadas duas moléculas de ATP para fosforilar a glicose e a frutose 6 -fosfato nos passos iniciais da glicólise. Nestas condições os elétrons doados originalmente pelo gliceraldeído 3-fosfato ao NAD+ são transportados até o piruvato na forma de NADH. o NADH gerado pela glicólise não pode ser reoxidado pelo O2 e precisa ser reoxidado pelo piruvato e. Deve-se lembrar que são formadas duas moléculas de NADH. Deve-se lembrar que são formadas duas moléculas de NADH.11. contudo. Entretanto. Nestas condições os elétrons doados originalmente pelo gliceraldeído 3 -fosfato ao NAD+ são transportados até o piruvato na forma de NADH. as quais participarão da cadeia transportadora de elétrons gerando mais 6 moléculas de ATP . o saldo líquido da glicólise são duas de mol éculas de ATP. e o NADH formado pela desidrogenação do gliceraldeído 3 -fosfato é reoxidado a NAD+ pelo O 2. sob condições anaeróbias. as quais participarão da cadeia transportadora de elétrons gerando mais 6 moléculas de ATP (se o mecanismo de transporte do NADH do citossol da célula para o interior da mitocôndria for o sistema especial de transporte do malato -aspartato). sob condições anaeróbias. A redução do piruvato é catalisada pela desidrogenase láctica. Ao final da via glicolítica tem -se quatro moléculas de ATP formadas. este último é convertido em lactato. Nos tecidos animais sob condições aeróbicas o piruvato é o produto da glicólise. Nos tecidos animais sob condições aeróbicas o piruvato é o produto da glicólise. este último é convertido em lactato.

singularmente. reduzindo-os (de NAD+ e FAD a NADH+ e FADH2). O NADH+ e o FADH2 transportam os elétrons de diferentes vias até a CTE. Dentro da cadeia. Na CTE estes elétrons serão entregues ao oxigênio. citocromos e proteínas ferro sulfonadas. sua redução pode se dar em duas etapas diferentes: . Cadeia Transportadora de Elétrons Figura estática A cadeia transportadora de elétrons. onde os doam.H. como átomo de hidrogênio (H + 1elétron). A oxidação dos mais variados combustíveis metabólicos libera elétrons que são entregues pelas desidrogenasesa transportadores específicos. Transportadores de elétrons: + A transferência pode se dar de três formas: Direta. A energia livre disponibolizada pelo fluxo de elé trons criado é acoplada ao transporte contracorrente de protóns através da membrana interna da mitocôndria (impermeável a estes prótons). -Ubiquinona. conservando parte desta energia como potencial eletroquímico transmembrana. o fluxo se estabelece entre uma série de transportadores que incluem: carreadores de membrana (como as quinonas). a favor de seu gradiente de concentração através de poros protéicos específicos fornece energia livre para a síntese de ATP. ou como íon hidreto . cadeia respiratória ou fosforilação oxidativa é a convergência final de todas as vias de degradação oxidativa.(H+ + 2 elétrons).(se ecanismo e t ansporte o A o citossol a cél la para o interior a mitocôndria for o sistema especial de transporte do malato-aspartato). O fluxo transmembrana dos prótons "de volt a".

só doará um elétron por vez ao cit c. A UQH resultante libera outro H+ e doa um elétron ao cit c. o outro será doado a um cit b no complexo. daí a síntese de 1ATP a menos pelo FADH2 em comparação ao NADH+. após receber elétrons a partir de qualquer um dos complexos anteriores. para daí serem entregues à UQ via Fe-S Este complexo não é responsável pelo bombeamento de nenhum próton para o espaço intermembrana. Assim. entretanto. § Complexo III: U iquinon ao Citocromo c £   Complexo II: Succin to à U iquinon ¤ ¡ ž   ¢ ¦ ¥ Ÿ .s s çõ s: c c s s às c -Proteín Fe-S . responsável por recebê-los e repassá-los ao citocromo c. A UQH2 assim formada libera 1H+ para o espaço intermembrana e um elétron para o cit b.UQH2 c s m . caminha até o complexo III. A UQH2.UQH s NAD+ A enzima responsável pela oxidação do succinato (a succinato desidrogenase). que entrega os elétrons à Fe-S ao qual está associada. Assim. os elétrons que chegam à C E via FADH2 só serão responsáveis pelo bombeamento de prótons a partir do complexo III. A Ubiquinona pode movimentar-se ao longo da bicamada lipídica. e s então estes são entregues à UQ -R c 1º -2º -U s m c s mú c -Citocromos .s s . é a única do Ciclo do Ácido Cítrico ligada à mem rana interna da mitoc ndria e é através dela que os elétrons são doados ao FAD. estabelecendo um ciclo em que se repetem estas etapas: UQH recebe um elétron do complexo I ou II mais 1H+ da matriz. A UQ recebe de volta um elétron do cit b e 1H+ da matriz. que o devolverá à UQ. passando por FMN (Flavina MonoNucleotídeo).œ š ›  ‡ Š„}ŽŠ }ƒ} „Šƒ‚ } … „ƒ‚€} }† Šƒ†Š† Š~  ™  Š ‰‚”‚ ƒ‚}€} } Šƒ}‚„‰ ƒŽ Š„ƒ}‚„‰ Š„Šƒ~ } Š† Š„ƒ}‚˜} }‰ ‘ƒ}Ž‡ — }ƒŽ— ”‚ }  …Š„Šƒ~ } }† Š„‘}‚ƒŽ  ~ } Š ‚„Š‡‹„–  } ~ …Š  ƒ ‚‰ } Š‰ƒŠ• }‚„}ƒ}‰† Š€}Ž €}•” „Ž }ƒ …} }“ Ž‡ƒ’ ‡ ‚„Š‚ƒŽ …ƒƒ} †„}‚„ Š„‘}‚ƒŽ    ‰„ ‡ }† }ƒ‚Ž} }ƒ } „ƒ‚€} }† }ƒ†Š† }ƒ‚„}  Šƒ}‚„‰ Š ƒ}ˆŠ }†Ž Š„„‰‡‹‰~‡ Š …Š ƒ Š‚ }Œ €„‰‡‹‰~ „ƒ‚€} Š„„‰‡‹‰ } €Š ‰†Šƒ Š Š†‰ˆ‡†}ƒ †„} …„ƒ‚€}  }~} } ç s 2 s sc m s s c m m s m s s s m s s s m m çõ s s c s m s m c Complexo I: NADH à U iquinon Equaç geral: NADH + H + + UQ + UQH 2 A entrega não é direta.

Complexo IV . acadêmico A Wikipédia possui o portal: Portal da Bioquími a Glico énio Al t sob isco à s úd 1] ª¯ © © © © Scirus ¨ © © © µ² ´ © ª ¯© « ®­ © ³ ²³ ± ° ´ ³² ® ª© ¬ «ª © . entretanto. Encontre fontes:Google notícias. melhore este artigo providenciando mais fontes fiáveis e independentes. sintetizando assim duas moléculas de água. levando assim os elétrons recebidos do complexo III ao IV. Por favor. se rão doados a 4H+ e 1O2 da matriz. nos locais indicados. ó o fará. inserindo-as em notas de rodapé ou no corpo do texto. livros. quando houver acumulado 4 elétrons. pesquisa Est ti o ou s c o cit font s fiáv is ind p nd nt s. os elétrons após passarem pelos cit a e a3.redução do O2 O citocromo c é livre para movimentar-se na superfície externa da membrana. s l s n o cob todo o t xto. Neste complexo. Síntese de ATP Glicogénio Origem: Wikipédia. Ir para: navegação. a enciclopédia livre.

no fígado e nos músculos. Geralmente também é encontrado nos fungos. os dados referem a -se materiais sob condi ões PTN Referências e avisos gerais sobre esta caixa. principalmente. Alerta sobre risco à saúde. O glicogénio(português europeu) ou glicogênio(português brasileiro) é um polissacárido e a principal reserva energética nas células animais. ¶¸ · º ¶· ¶ ¶ 9005-79-2 C6H12O6 270-280 °C [1] solúvel[1] ¹ ¹ ¹ . encontrado.Id ntific do s Número CAS Propri d d s Fórmula molecular Ponto de fusão Solubilidade em água Riscos associados Frases R Frases S Exc pto ond d notado.

Esses grânulos apresentam em uma forma intimamente unida as enzimas responsáveis pela sua síntese e degradação. quebra o laço glicosídico (1 4) ao acaso. suas unidades de glicose são retiradas uma a uma. Já a -amilase (que também quebra o laço glicosídico (1 4)) cliva sucessivas unidades de maltose. A principal função do glicogênio armazenado no fígado serve para alimentar a necessidade energética das células cerebrais. As enzimas podem agir em muitos terminais. [editar] amificaç es Cada ramificação do glicogênio termina com um açúcar não redutor. Neste caso é denominado glicogênio hepático.Índice [esconder] y y y y y y y y 1Descrição 2Armazenamento 3Ramificações 4Hidrólise 5Síntese 6Ver também 7Ligações externas 8Referências [editar]Descrição Ocorre intracelularmente como grandes agregados ou grânulos. que são altamente hidratados por apresentar uma grande quantidade de grupos hidroxila expostos. ¼ » . produzindo tanto maltose quanto glicose. sendo encontrado em grandes grânulos. [editar]Hidrólise O glicogênio é hidrolisado pelas . presente no suco pancreático e na saliva. a partir dos terminais não redutores. A -amilase. Quando este é utilizado como fonte de energia. onde ele constitui até 7% do peso úmido deste órgão. eles mesmos agregados de grânulos menores compostos por moléculas de glicogênios unitárias altamente ramificadas e com uma massa molecular média de vários milhões. sendo assim ele tem tantos terminais não redutores quantas ramificações. porém com um único terminal redutor. sendo capazes de formar ligações de hidrogênio com a água.e -amilases. iniciando a partir do terminal não reduzido. [editar]Armazenamento O glicogênio é especialmente abundante no fígado. Apresenta uma ramificação a cada oito a doze unidades. fazendo com que este polissacarídeo se reduza a um monossacarídeo. É um polímero constituído por subunidades de glicose unidas por meio de ligações.

[editar]Síntese A síntese de glicogênio é o processo pelo qual a glicose é polimerizada a glicogênio. Oglicogênio muscular. fazem parte da estrutura de nucleotídeos e dos ácidos nucléicos. melhore este artigo introduzindo notas de rodapé citando as fontes. Agem como lubrificantes das articulaçõesesqueléticas e fornecem coesão entre as células. glúcidos. mas estas n o s o citadas no corpo do artigo.(desde janeiro de 2010) Por favor. ou hidratos de carbono . a enciclopédia livre. a principal é a função energética. este processo pode ser intenso e ocorrem extensos depósitos de glicogênio. fósforo ou enxofre em sua composição. fungos e vegetais. Ir para: navegação.açúcares. O glicogênio hepático. Também atuam como elementos estruturais e de proteção na parede celular das bactérias. são as biomoléculas mais abundantes na natureza. que é acumulado nas células em quantidades variáveis de acordo com o tipo celular. oligossacarídeos e polissacarídeos. os carboidratos podem ser classificados emmonossacarídeos. podendo apresentar nitrogênio. Carboidratos. também conhecidos como glicídios. Dentre as diversas funções atribuídas aos carboidratos. glucídeos. Podem funcionar como sinalizadores celulares. inserindo-as no corpo do texto quando necessário. Alguns carboidratos. hidrogênio e oxigênio. é degradado no intervalo das refeições mantendo constante o nível de glicose nosangue ao mesmo tempo em que fornecem este metabólito as outras células do organismo. o que compromete a verificabilidade. Em determinadas células. bem como em tecidos conjuntivos e envoltório celular de animais. sacarídeos . [editar]Ver também Carboidrato Origem: Wikipédia. Conforme o tamanho. funcionando aí como depósito de energia acessível à célula. glúcides. ao contrário. como nas do fígado e músculo. ¾ ¾ ¾½ . pesquisa Este artigo ou sec o contém uma lista de fontes ou uma única fonte no fim do texto. constituídas principalm ente por carbono. só forma glicose para a contração muscular. que chega a 150 g. como a ribose e a desoxirribose. glícidos.

sendo n • 2 3.1Holosídeos  2. que geralmente seguem a fórmula empírica [C(H O)]n. Contudo. alguns carboidratos apresentam nitrogênio.Diihidroxi-acetona Índice [esconder] y y [editar] strutura Os carboidratos são compostos orgânicos constituídos por pequenas particulas do acido pertinotido .2Heterosídeos 3Derivados de carboidratos 4Função 5Referencias 6 igações externas .3.2Oligossacarídeos o 2. por exemplo. respectivamente. cientista japonês descobriu que fazem bem para o intestino grosso fazendo com que o cerebro não se junte ao crânio fazendo um diametro dos conjuntos numéricos. Podem ser poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas. fósforo ou enxofre em sua composição. isto é. que atua no pancreas liberando pequenos fungos. no qual alvin yaktori. A relação entre os átomos de carbono. oxigênio.1Monossacarídeos o 2. possuem um grupo que pode ser aldeído ou cetona. como a ramnose e a fucose. geralmente uma em cada átomo de carbono que não faz parte do aldeído ou grupo funcional cetona Além de carbono. alguns carboidratos não se ajustam a esta regra geral. cuja fórmula molecular é C6H12O5. hidrogênio e oxigênio é de 1:2:1. À ¿ y y y y 1Estrutura 2Classificação o 2.[1] hidrogênio e oxigênio.3. hidrogênio e .3Polissacarídeos  2. e várias hidroxilas.

A ligação entre os monossacarídeos ocorre por meio de ligação glicosídica. Trioses (C3H6O3) Diidroxiacetona Participa da glicólise e do ciclo de Calvin Matéria-prima para a síntese de ácido ribonucleico (RNA) Matéria-prima para a síntese de ácido desoxirribonucleico (DNA) Ribose Pentoses (C5H10O5) Desoxirribose Glicose Hexoses (C6H12O6) Molécula mais utilizada pelas células para a obtenção de energia Galactose Constitui a lactose do leite Função energética [editar]Oligossacarídeos Os oligossacarídeos são carboidratos resultantes da união de duas a nove moléculas de monossacarídeos. como não são carboidratos simples como os monossacarídeos. à à Carboidrato Monossa arídeos Importân ia biológi a   Frutose Função energética  Gliceraldeído Composto intermediário da glicólise    Á   Á Carboidrato Importân ia biológi a à . O "n" da fórmula geral pode variar de 3 a 7 (trioses. tetroses. Os oligossacarídeos são solúveis em água. formados pela união de apenas dois monossacarídeos. São relativamente pequenos. mas. solúveis em água e não sofrem hidrólise. O grupo mais importante dos oligossacarídeos são os dissacarídeos. recebem o nome de trissacarídeos.[editar]Classificação [editar]Monossacarídeos Os monossacarídeos são carboidratos com reduzido número de átomos de carbono em sua molécula. Quando são constituídos por três moléculas de monossacarídeos. hexoses e heptoses). sendo os mais importantes as pentoses (C5H10 O5) e as hexoses (C6 H12O6 ). pentoses. necessitam ser quebrados na digestão para que sejam aproveitados pelos organismos como fonte de energia. formada pela perda de uma molécula de água.

frutos e sementes Principal reserva energética dos vegetais Ä Ä Ä glicose + galactose Encontrada no leite Função energética Ä Ä Ä Sacarose glicose + frutose Ä Ä . assim. Os polissacarídeos possuem duas funções biológicas principais. provém também da digestão do amido pelos animais Função energética Encontrada principalmente nas leguminosas. Carboidrato Monossacarídeos constituintes Importância biológica Å Å Å Polissacarídeos Amido 1 400 glicoses Armazenado no amiloplasto de raízes do tipo tuberosa (mandioca. portanto. São insolúveis em água e.constituintes Abundante na cana-deaçucar e beterraba Função energética Lactose Dissacarídeos Maltose glicose + glicose Encontrada em alguns vegetais. às vezes ramificados. como forma armazenadora de combustível e como elementos estruturais. cará). não é digerida pelos seres humanos Função energética Trissacarídeos Rafinose glicose + frutose + galactose [editar]Polissacarídeos Os polissacarídeos são carboidratos grandes. geralmente de hexoses. caules do tipo tubérculo (batatinha). formados pela união de mais de dez monossacarídeos ligados em cadeia. um polímero de monossacarídeos. batata doce. constituindo. não alteram o equilíbrio osmótico das células.

Ácido glicurônico .Quitina Constitui o exoes ueleto dos artrópodes e está presente na parede celular dos fungos Observação: existem outros tipos de polissacarídeos denominados hetropolissacarídeos que originam. por hidrólise. Tipo de açúcar encontrado nas plantas e vegetais. Rafinose + 2 H2 O glicose + frutose + galactose Celulose + n H2 O n glicose [e He e í e São glicídios que sofrem hidrólise. nos animais. produzindo oses (hidratos de carbono simples)e outros compostos. o carboidrato é armazenado como amido nos amiloplastos. condroitinsulfato e a heparina. [editar]Derivados de carboidratos Amidalina .Trinitrato de celulose . como um componente da parede celular Æ Æ Glicogênio 30 000 glicoses Armazenado no fígado e nos músculos Principal reserva energética de animais e fungos Æ Ñ ÏÎ È ÏÎÌ Ê ÍÌËÊ ÉÈ ÏÎ È ÏÎ Î ÍÌËÊ ÉÈ Ð . produzem somente monossacarídeos.Sorbitol . é armazenado no fígado e nos músculos como glicogênio Estrutural: determinados carboidratos proporcionam rigidez.Piroxilina . tá tudo erradoo === [e H l í e São os oligossacarídeos e polissacarídeos que.Ácido glicônico . a hemicelulose e a celulose compõem a Æ Ç Æ Ñ Ò Æ Celulose 1 000 glicoses Função estrutural na célula vegetal. consistência e elasticidade a algumas células A pectina. Como por exemplo o ácido hialurônico.Ácido sacárico .Acetato de celulose [editar]Função y y Energ tica: constituem a primeira e principal substância a ser convertida em energia calorífica nas células. por hidrólise. vários tipos diferentes de monossacarídeos. sob a forma de ATP Nas plantas.

Ó parede celular dos vegetais A uitina forma o exoes ueleto dos artrópodes Os ácidos nucléicos apresentam carboidratos. em sua estrutura Ó Ô Ô Ó . como a ribose e a desoxirribose.

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