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sintese e degradação do glicogênio e CK

sintese e degradação do glicogênio e CK

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SÍNTESE E DEGRADAÇÃO DO GLICOGÊNIO ‡O glicogênio é a forma de armazenamento de açúcares nas células animais, como o amido o é nas vegetais.

‡É uma molécula ramificada, constituída por unidades de glicose em ligação glicosídica 1-4, com ramificação onde a ligação é 1-6. O peso molecular pode chegar a 100 milhões. ‡Órgãos que mantêm depósitos de glicogênio: Fígado, até 6 % do seu peso após uma refeição rica em carboidratos; Músculo esquelético, até 0,7 %. ‡A função do glicogênio hepático é a manutenção da glicemia entre as refeições, ou seja, é uma reserva de glicose que pode ser exportada para outros órgãos (como o cérebro, cuja energia é exclusivamente derivada da glicose,) quando necessário. ‡O glicogênio muscular, ao contrário, não pode ser exportado. É usado pela própria fibra como fonte emergencial de energia quando a necessidade desta é muito intensa, p.ex. uma corrida veloz.

Ao contrário da alosteria, em que os efetores ligam-se à enzima apenas por ligações fracas, na modulação covalente a enzima é modificada covalentemente por duas outras enzimas: uma quinase fosforila a enzima às custas de ATP, e uma fosfatase remove o grupo fosfato da enzima fosforilada. A modulação covalente é energéticamente cara, pois necessita duas outras proteínas e ATP para regular enzima a atividade de uma enzima. Ao contrário, na alosteria a enzima é controlada pelas concentrações relativas de seus efetores e a afinidade da enzima por estes. fosfato

Fosforilação - Defosforilação
fosfatase

substrato

inativa

quinase

ativa

o AMP cíclico ativa a proteína quinase A (PKA). esta hidrolisa diretamente o glicogênio liberando glicose-1-fosfato para a via glicolítica. ativando-a. também por modulação covalente. ocorre modulação covalente em que a PKA fosforila a fosforilase quinase. Na quarta etapa. a fosforilase quinase fosforila a glicogênio fosforilase. por exemplo. a adrenalina ativa por alosteria a enzima de membrana adenilato ciclase. Na primeira etapa dessa resposta metabólica.A regulação do metabolismo intermediário. formando AMP cíclico. tornando-a ativa. Por fim. síntese e degradação de lipídeos e carboidratos envolve etapas de alosteria e modulação covalente Em resposta ao hormônio adrenalina ou epenifrina. Numa segunda etapa de alosteria. . ligando-se à sua unidade regulatória e liberando a unidade catalítica ativa. há um aumento da concentração de glicose circulante. Na terceira etapa. preparando o organismo para luta ou fuga.

. ou a molécula de glicogênio pode ser anormal. a fosforilase hepática. o processo de degradação não é o inverso da síntese.. é diferente da fosforilase muscular. a primeira enzima da via de degradação. ‡Ao todo há pelo menos 8 enzimas envolvidas. ou seja. ex. P. Basta que uma falte para que a síntese ou degradação fiquem comprometidas.METABOLISMO NORMAL DO GLICOGÊNIO ‡A síntese e degradação do glicogênio envolvem conjuntos separados de enzimas funcionando de forma irreversível. há enzimas que têm formas diferentes em órgãos diferentes. ‡A falta congênita de uma não influencia o nível da outra. Além disso.

A ação da glicogênio fosforilase segue ao longo da cadeia liberando um a um os resíduos de glicose 1-fosfato e para sua ação 4 resíduos antes de um ponto de ramificação. Consiste na Remoção sucessiva de resíduos de glicose.4 liberando um resíduo de glicose 1-fosfato. 2. .DEGRADAÇÃO DO GLICOGÊNIO 1. a partir das extremidades não redutoras por Ação da GLICOGÊNIO FOSFORILASE. 3. A glicogênio fosforilase catalisa a reação de fosforólise da Ligação E-1.

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.AÇÃO DE UMA ENZIMA COM DUAS AÇÕES NA MOLÉCULA DE GLICOGÊNIO.4. entra em ação uma enzima que possui duplo mecanismo de ação: 1. Quando a glicogênio fosforilase se encontra frente a um ponto de ramificação da molécula do glicogênio. TRANSFERASE. Age transferindo 3 dos 4 resíduos de glicose remanescentes junto à ramificação para uma outra extremidade da cadeia de glicogênio formando uma nova ligação E-1.

ou seja. Age hidrolisando o resíduo remanescente ligado à cadeia principal por ligação E1. retirando os resíduos de glicose 1-fosfato. Após ação dessa enzima a glicogênio fosforilase segue atuando. .6 GLICOSIDASE. Ação de E-1.2.6.

Fosfoglicomutase Glicose-6-fosfato Glicose-1-fosfato .Os resíduos de Glicose 1-fosfato são convertidos em Glicose 6-fosfato pela FOSFOGLICOMUTASE.

Pode sofrer a ação da glicose 6-fosfatase. 2. que retira o fosfato do carbono 6 da molécula de glicose no fígado.  A Glicose 6-fosfato poderá seguir dois caminhos de acordo com a condição fisiológica: 1. . Pode seguir a via glicolítica formando lactato nos músculos. e ser liberada na circulação sangüínea na forma de glicose.

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constituindo a UDP-G (uridina difosfato glicose). .Consiste na repetida adição de moléculas de glicose onde esta deve ser incorporada à molécula do glicogênio sob a forma ativada. ou seja. ligada a um nucleotídio de uracila.

.COMO OCORRE A FORMAÇÃO DO UDP-G 1. A glicose é fosforilada pela HEXOQUINASE e é convertida em GLICOSE 6FOSFATO.

. é convertida em glicose 1-fosfato pela 3. A glicose 6-fosfato FOSFOGLICOMUTASE.2. Incorporação da molécula de UTP (uridina trifosfato) à molécula de glicose 1fosfato pela ação da GLICOSE 1-FOSFATO URIDIL TRANSFERASE.

Essa molécula é incorporada a uma pequena molécula de glicogênio (molécula iniciadora) pela GLICOGÊNIO SINTASE. .

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3.RAMIFICAÇÃO DO GLICOGÊNIO NASCENTE Enzima ramificadora (E 1. 2. .6 transglicosilase) 1. Transfere um segmento de 6-7 resíduos glicosídicos da extremidade não redutora da cadeia poliglicosídica composta de pelo menos 11 resíduos. Tem que ser ao menor a 4 unidades de distância da última ramificação. A ação combinada da sintase e da ramificadora faz com que o glicogênio seja sintetizado rapidamente. ao grupo OH do carbono C-6 de um resíduo de glicose da cadeia externa a uma outra glicose mais interna.4pE 1.

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Ela age em uma grande parte das células do organismo. e pode ser sintetizada a partir de diversos animais. como as células presentes em músculos e no tecido adiposo. . Ela também é essencial no consumo de carboidratos. mas moléculas de insulina modificadas em laboratório. Mais recentemente. apesar de não agir em células particulares como as células nervosas. surgiram os medicamentos análogos de insulina. Para pacientes nessa condição. É produzida nas ilhotas de Langerhans. a insulina é provida através de injeções. células do pâncreas endócrino. O controle na produção de insulina pelo corpo é um exemplo de sistema de feedback. A insulina é uma proteína de estrutura química plenamente conhecida. ou bombas de insulina. Quando a produção de insulina é deficiente. a glicose se acumula no sangue e na urina. ao promover o ingresso de glicose nas células.Insulina e Glucagon Insulina é o hormônio responsável pela redução da glicemia (taxa de glicose no sangue). que não são propriamente a insulina em si. matando as células de fome: é a diabetes mellitus. na síntese de proteínas e na armazenagem de lipídios (gorduras).

com imediata produção e liberação de glicose pelo fígado. O glucagon age na conversão do ATP (trifosfato de adenosina) a AMP-cíclico. Há aumento dos níveis séricos de glucagon durante o jejum. composto importante na iniciação da glicogenólise.O Glucagon é um hormônio polipeptídeo produzido nas células alfa das ilhotas de Langerhans do pâncreas e também em células espalhadas pelo trato gastrointestinal. sendo que a forma biologicamente ativa tem 29 aminoácidos. a ingestão de glicose suprime a secreção de glucagon. Em condições normais. Sua ação mais conhecida é aumentar a glicemia. São conhecidas inúmeras formas de glucagon. glucose (glicose) e agon. agonista. ou agonista para a glicose. . A secreção de glucagon é estimulada por aminoácidos e alguns peptídeos gastrointestinais. contrapondo-se aos efeitos da insulina. sua secreção é inibida pela somatostatina e por ácidos graxos livres. A palavra glucagon deriva de gluco.

2.Estimula a neoglicogênse.Estimula o armazenamento de aminoácidos (fígado e músculos) e ácidos graxos (adipócitos). Como resultado dessas ações. com três efeitos básicos: 1. . 2. e 3.A insulina possui três efeitos principais: 1.Estimula o armazenamento de glicogênio hepático e muscular (glicogênese).Estimula a captação de glicose pelas células (com exceção dos neurônios e hepatócitos). há a queda gradual da glicemia (hipoglicemia) que estimula as células E-pancreáticas a liberar o glucagon.Estimula a mobilização dos depósitos de aminoácidos e ácidos graxos.Estimula a glicogenólise 3. Este hormônio possui ação antagônica à insulina.

hipoglicemia e exposição a baixas temperaturas. A medula da supra-renal é uma glândula endócrina que faz parte do sistema nervoso autônomo e. exercício físico. GLUCAGON E INSULINA. libera adrenalina (epinefrina) e noradrenalina. Dessa forma a secreção de insulina é aumentada por estímulo F e diminuída por estimulo E. .ADRENALINA. A liberação de adrenalina é provocada em situações de perigo real ou imaginário. A Ligação de adrenalina a receptores E ou F adrenérgicos ditará a atuação de insulina e glucagon. quando estimulada.

por outro lado. Aumento de ATP 2. .A síntese ou degradação do glicogênio vai depender da concentração de ATP/ADP. A glicogênio fosforilase deve estar na sua forma ativa (fosforilada) a qual é fosforilada pela proteína quinase fosforilase. Aumento de ADP 2. ou seja. há um estímulo para que haja a degradação de glicogênio. Atuação de insulina 3. Dessa forma. Na síntese de glicogênio 1. Na degradação do glicogênio 1. síntese de glicogênio. se a concentração de ADP é elevada. A Glicogênio sintase deve estar defosforilada (sua forma ativa) a qual é defosforilada por uma fosfoproteína fosfatase. Atuação do glucagon 3. se há um aumento de ATP o estímulo será o de armazenar.

Síntese Degradação .

Complexo multienzimático de piruvato desidrogenase: Formação de acetilCoA .

sofrera ação da enzima isocitrato desidrogenase que fará a retirada de CO2 e H+ do isocitrato formando o -cetoglutarato (3). . Esse composto. isocitrato. o acetil-coA se combina com o oxaloacetato através de uma enzima chamada de citrato sintase. o H+ que saiu aciona a cadeia respiratória a nível de NADH2 que por sua vez produz 3 ATPs.CICLO DE KREBS O inicio do ciclo de krebs começa com a entrada de acetil-coA para dentro da mitocôndria. dando origem ao citrato (1) que através da enzima aconitase transformará o mesmo em isocitrato (2). após este evento tem-se a saída da coenzima (HscoA) e a entrada de H2O.

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com isto tem-se a formação de mais dois ATPs ao nível de FADH2. e este através da enzima malato desidrogenase libera H+ o que ira ativar a cadeia respiratória ao nível de NADH2 propiciando a formação de mais três ATPs e a transformação de malato em oxaloacetato (8) o que fecha o ciclo de krebs. Após estes eventos ocorre então a desidrogenação do succinato através da enzima succinato desidrogenase tendo-se então a formação do fumarato (6). . formando mais 3 ATPs a nível de NADH. e através da enzima succinato sintetase (tiolase) o Hs-coA (acetil CoA) volta a se ligar ao -cetoglutarato formando o succinil-coA (4) após este evento tem-se novamente a saída do Hs-coA e a entrada de H2O formando o succinato (5) o que propicia a formação e um GTP (muito semelhante ao ATP). então ocorrera à entrada de H2O pela enzima fumarase e a transformação do fumarato em malato (7).O -cetoglutarato será desidrogenado pela enzima -cetoglutarato desidrogenase.

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Redução de coenzimas.1 FADH2 .A velocidade do ciclo de krebs e controlada pela quantidade de ATPs formados. A cada volta do CK temos a formação de: . ou seja. pela piruvato carboxilase. Reações de preenchimento Formação do oxaloacetato a partir da carboxilação do piruvato. 2.1GTP .3 NADH . Gerar precursores em vias biossintéticas. O Ciclo de Krebs possui como função: 1. 3.Oxaloacetato e -ceto glutarato (compostos que formam aspartato e glutamato).Succinil-CoA precursora do grupo Heme. . quanto mais ATPs formados menor a velocidade do ciclo e quanto menor a quantidade de ATPs formados maior a velocidade do ciclo.2H+ . .2 CO2 .

oxaloacetato e NAD+ na mitocôndria. O cálcio liberado ativa uma fosfatase que desfosforila e ativa a enzima. o citrato é um inibidor competitivo pela ligação do oxalacetatoao centro catalítico da enzima. 3. as concentrações desses substratos são menores que a concentração da citratosintase. 5. Fosforilação ao nível do substrato: O complexo de piruvato desidrogenase é inativo quando fosforilado. Inibição do tipo feed-back: Altas concentrações de succinil-CoA competem com acetilCoA para ligação ao centro catalítico da piruvato desidrogenase. Disponibilidade de substrato: velocidade regulada por disponibilidade de acetilCoA. A contração do músculo é induzida pelo aumento de cálcio intracelular. .Regulação da velocidade do ciclo de ácido cítrico 1. 2. Inibição alostérica: isocitratodesidrogenase altas concentrações de ATP inibem a 4. Inibição da reação pelo produto: o produto da reação catalisada pelo citratosintase.

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