HEMOGLOBINA:Proteína Transportadora de oxigênio.

A hemoglobina (Hb) contida nas

hemácias ou eritrólitos (Fig.1) carrega
oxigênio no sangue, e também exerce
papel vital no transporte de
dióxido de carbono.

Figura 1. Hemácias fluindo por um vaso sangüíneo.

Transporte de O2 e CO2
 Hemoglobina (Hb)

Constituída de uma parte

protéica (globina) e outra
não protéica ( heme -Fe+2
ligada a 4 moléculas protoporfirina).
 Estabilização das estruturas secundárias
• A estrutura secundária é uma função dos
ângulos formados pelas ligações peptídicas
que ligam os aminoácidos (pontes de
hidrogênio).
 Estrutura terciária
• Formada por cadeias α e β
 Estrutura quaternária
• O tetrâmero da hemoglobina pode ser
considerado como a associação de dois
dímeros idênticos, (αβ)1 e (αβ)2, em que o
número se refere aos dímeros um e dois. As
duas cadeias polipeptídicas em cada dímero
são unidas firmemente, em especial por meio
de interações hidrofóbicas.
• Ligações iônicas e pontes de hidrogênio
também ocorrem entre os membros do
dímero. Em contraste, os dois dímeros são
capazes de se mover um em relação ao outro,
sendo mantidos unidos principalmente por
meio de ligações polares.
• As interações mais fracas entre esses dímeros
móveis resultam em duas conformações
relativamente diferentes, observadas na
desoxiemoglobina, com relação à
oxiemoglobina.
A ligação da hemoglobina ao O2 é
cooperativa:

Depende das Cada molécula de Hb se

alterações do combina com 4
moléculas de O2,
pH, CO2 e BPG formando a
Oxiemoglobina.
 2,3-difosfoglicerato(BPG)
É um importante regulador da ligação
do oxigênio à hemoglobina.
É o fosfato orgânico mais abundante
nos eritrócitos.
 Efeito
Ligando-se à desoximoglobina, o BPG
diminui a afinidade da Hb pelo O2,
permitindo que a hemoglobina libere
o oxigênio nos capilares dos tecidos.
 Oxigênio
• Transporte de O2 : maior parte transportada
junto com a hemoglobina (parte é dissolvida
no plasma), formando a oxiemoglobina.
4Hb + 4 O2 4Hb O2
A pressão parcial de O2 é maior no sangue do
que nos tecidos, ocorrendo a difusão daquele
para esses.
 Gás carbônico
• Transporte de CO2 : a pressão arterial de CO2 é maior nos
tecidos do que no sangue, dessa forma o gás sai dos
tecidos e vai para o sangue.
• se associa à hemoglobina formando a carboemoglobina:
Hb + CO2 HbCO2

• O CO liga-se à hemoglobina formando a

carboxiemoglobina em uma reação estável, onde o
composto não se desfaz, inutilizando a molécula de Hb,
que não consegue mais transportar O2.
• A captação e liberação do oxigênio pela
hemoglobina provoca uma
• movimentação nas cadeias da globina, sendo que
durante a liberação deste gás as cadeias beta
• separam-se ocasionando uma entrada do 2,3-
difosfoglicerato (2-3-DPG) que se adapta entre
• essas globinas, deslocando o oxigênio para os
tecidos, uma vez que existe uma menor
• afinidade pelo mesmo na molécula
Então, são 4 cadeias, 4
grupamentos heme e 4 possibilidades
de ligar oxigênio. A hemoglobina
transporta até 4 moléculas de
oxigênio.

Uma ligação do
oxigênio com
heme, facilita as
demais ligações.
 a forma tensa e a forma relaxada da estrutura quaternária da hemoglobina :

• A estrutura relaxada é aquela em que estas

cadeias estão separadas.
• a estrutura tensa tem menos afinidade pelo
oxigênio, enquanto que a estrutura relaxada tem
mais afinidade pelo oxigênio.
• A forma da estrutura tensa não há presença de
Oxigênio.
• à medida que o oxigênio entra na molécula,
facilita o ingresso de outros oxigênios.
Para uma boa aproximação, a
oxigenação da hemoglobina na
presença de BPG pode ser
representada pela seguinte
equação:

 
Efeito do CO2
 • Efeito do CO2 - Células ativadas
metabolicamente produzem elevados
teores de CO2. Concentrações
elevadas de CO2 reduzem a afinidade
da hemoglobina transitoriamente com
os grupos – amino terminais das
cadeias polipeptídicas da hemoglobina
para formar carbamino – Hemoglobina
que transporta o CO2 para os pulmões
para a sua eliminação.
EFEITO BOHR

• pH
Acidez liberação O2
Diminui
Afinidade
[CO2]

Capilares tecido
[CO2] O2
Alvéolos do pulmão
O2 [CO2]
 Anemia Falciforme
• Cada variante da hemoglobina, produto da
alteração de um gene.
• Doença genética na qual o indivíduo herda um
alelo para a H.F. de ambos os pais.
 Anemia Falciforme
• Evitar exercícios intensos ou outros tipos de
estresse para o sistema circulatório.
• Fracas, com respiração curta, pulso acelerado.
• As células são muito frágeis e se rompem com
facilidade.
• Pode interferir nas funções dos
órgãos.
 Talassemias
Alteração quantitativa na produção das cadeias
polipeptídicas da hemoglobina levando a um
desequilíbrio, que é classificado de acordo com a cadeia
afetada.

• Talassemia Alfa: produção de cadeias α está diminuída

e o desequilíbrio acarretado é na " sobra" de cadeias β .
• Talassemias Beta: produção de cadeias β é que está
diminuída estamos diante de uma com " sobra" na
produção de cadeias α .
Sintomas
Casos mais graves: os sinais e sintomas aparecem cedo
na infância

• Anemia: palidez, fraqueza, hipodesenvolvimentos físico

e sexual;
• Hiperplasia da medula óssea: osteoporose,
deformidades ósseas da face;
• Sobrecarga de ferro: insuficiências endócrinas (diabete,
retardo puberal), fibrose hepática, insuficiência
cardíaca.
 Referências:
 HAPER: Bioquímica. Robet, K. Murray, [et al.]; tradução: Ezequiel Waisbich,
Fernando Salvador Moreno, Renato Najjar. 9ª edição – São Paulo – Atheneu
Editora, 2002.

 CHAMPE, Pamela C.; Bioquímica Ilustada, Richard A Harvey, Denise R. Ferrier;

tradução Carla Dalmaz [et al.]; 4ª edição – Porto Alegre: Artmed, 2009.

 Disponível em: www.biocristalografia.df.ibilce.unesp.br, acessado em 26 de

Março de 2011.

 Disponível em: www.enq.ufsc.br, acessado em 27 de Março de 2011.