ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina

Cómo se produce el ciclo de Cori y el ciclo de la Alanina?El ciclo de Cori

involucra la utilización del lactato producido por tejidos no-hepáticos
(músculo y eritrocitos) como fuente de carbono para la gluconeogénesis
hepática. De esta forma el hígado transforma el lactato, producto de la
glicólisis, en glucosa para ser utilizada en tejidos no-hepáticos. El ciclo es
un consumidor neto de energía, gasta 4 ATP más que los producidos en la
glicólisis. Por ello el ciclo no puede sostenerse en forma indefinida.En el
ciclo de Cori el músculo esquelético en condiciones de ejercicio, degrada a
la glucosa hasta lactato, el cual difunde por el torrente sanguíneo . El
lactato es incorporado al hígado y convertido en glucosa, la cual es
liberada a la circulación sanguínea.el ciclo de Cori (conversión hepática de
lactato y alanina en glucosa) está muy activo. El ciclo de Cori constituye
un mecanismo adaptativo que permite entregar glucosa y energía en forma
anaeróbica, cuando los tejidos no cuentan con el oxígeno suficiente para
metabolizar completamente los sustratos hacia CO2 y H2O.Ciclo de Cori y
ciclo de la alanina La contracción del músculo está sostenida por el
consumo de ATP, que se regenera por la fosforilación oxidativa en las
mitocondrias en las fibras musculares rojas y por la glicolisis, que da lugar
a lactato, en las fibras musculares blancas. Las rojas también producen
lactato cuando la demanda excede la capacidad de producción de ATP por
la fosforilación oxidativa. El lactato se transfiere a través de la sangre, al
hígado, donde se convierte en piruvato por la lactato deshidrogenasa y
después en glucosa por la gluconeogénesis. Gracias al torrente sanguíneo,
el hígado y el músculo participan de un ciclo metabólico conocido como el
ciclo de Cori. Esto sería el ciclo fútil glicolisis/gluconeogénesis pero ahora
no ocurren en el mismo lugar (célula) sino en diferentes (tejidos). El ATP
del hígado se utiliza para resintetizar glucosa a partir del lactato
producido en el músculo, y la glucosa resintetizada vuelve de nuevo al
músculo para ser utilizada o almacenada en forma de glucógeno. Este ciclo
también tiene lugar de manera importante en los eritrocitos. La formación
de lactato ahorra tiempo y desvía parte de la carga metabólica desde el
músculo hasta el hígado.6 ATP hígado + 2 (ADP + Pi) eritrocito ® 6 (ADP +
Pi)hígado + 2 ATPeritrocitoEl ciclo de la alanina resulta del transporte de
la alanina por la sangre relacionando el músculo y el hígado. En el músculo
se forma alanina a partir del piruvato producido en la glicolisis. La Ala al
llegar al hígado da lugar a piruvato y amonio. Este último por la
ureogénesis da lugar a urea que se segrega en la sangre para ir al riñón,
mientras que el Pyr da lugar a glucosa a través de la gluconeogénesis. En
este caso el NADH generado en la formación de Pyr no se utilizan para
formar lactato, sino que se pueden utilizar para la producción de ATP, en
contraste con el ciclo de Cori, donde el NADH se gasta en formar lactato a
partir de Pyr. El ciclo de la alanina es más eficiente que el ciclo de Cori,
aunque hay que tener en cuenta que la formación de urea es bastante
costosa energéticamente hablando.10 ATPhígado + 6-8 (ADP + Pi)músculo +
O2 músculo ® 10 (ADP + Pi)hígado + 6-8 ATPmúsculoEstos ciclos son
funcionales solo entre el hígado y tejidos que no oxiden la glucosa
completamente a CO2 y H2O.Existe una relación muy importante entre la
gluconeogénesis y la ureogénesis, ya que la degradación de los
aminoácidos no solo da lugar a intermediarios de la gluconeogénesis sino
también a amonio.En el estado temprano del ayuno (después de una
comida) la glucogenolisis es la fuente de glucosa en la sangre. La
lipogénesis no es activa y el lactato, el piruvato y los aminoácidos usados
en la misma cambia de destino y forman glucosa (ciclo de Cori). El ciclo de
la alanina es importante en este estado. El catabolismo de los aminoácidos
para dar energía disminuye en gran medida.En el estado de ayuno (tiempo
después de una comida) no existe entrada alguna de compuestos
metabólicos en el intestino y además poco glucógeno queda en el hígado.
Los tejidos que dependen de la glucosa son en este momento totalmente
dependientes del hígado, ya que este está encargado de la gluconeogénesis
(a partir de lactato, piruvato y alanina en gran medida). El ciclo de Cori y
el de la alanina son muy importantes, pero estos no proporcionan una
entrada neta de carbono, simplemente regeneran la glucosa consumida.
Como otros tejidos consumen glucosa (la convierten en CO2 y H2O), tiene
que existir una fuente de C adicional. En este caso, el glicerol,
proveniente del metabolismo de los TAGs se convierte en una fuente de
glucosa nueva. También el metabolismo de las proteínas proporciona los
intermediarios que van a hacer posible la síntesis neta de glucosa. De las
proteínas del músculo, solo dos aminoácidos como tales son liberados (ala
y gln), los otros son metabolizados en intermediarios como el piruvato y el
aCG (que pueden dar ala y gln). Los aminoácidos ramificados son una
fuente importante de N para la producción de ala y gln en el músculo. Los
a-cetoácidos correspondientes a los aminoácidos ramificados son liberados
por el músculo en la sangre, son tomados posteriormente por el hígado y
convertidos en glucosa (val), cuerpos cetónicos (leu) y ambos (ile).

Alanina
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 Alanina

Nombre (IUPAC) sistemático

Ácido 2-aminopropanoico

General
Símbolo Ala, A

Fórmula molecular C3H7 NO2

Identificadores
Número CAS 56-41-7

PubChem 5950

Propiedades físicas
Densidad 1401 kg/m3; 1,401 g/cm3

Masa molar 89,09 g/mol

Punto de fusión 570 K (296,85 °C)

Propiedades químicas
Acidez (pKa) 2,33; 9,71

Solubilidad en agua 166,5 g/l

Bioquímica
Familia Aminoácido

Esencial No

Codón GCU, GCC, GCA, GCG

 Punto isoeléctrico (pH) 6,11

Valores en el SI y en condiciones normales

(0 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
Exenciones y referencias

Alanina (Ala o A) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos.
Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminoácido más pequeño
después de la glicina y se clasifica como hidrófobico.

La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de una importancia.

Existe en dos distintos enantiómeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20
aminoácidos más ampliamente usados en biosíntesis de proteína, detrás de la leucina,
encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 proteínas.
[1]
La D-alanina está en las paredes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos.
Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares.

Contenido
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 1 Estructura
 2 Biosíntesis
 3 Síntesis
 4 Función
 5 Fuentes de alanina
 6 Referencias
 7 Véase también
 8 Enlaces externos

[editar] Estructura

El átomo de carbono α de la alanina está enlazado con un grupo metil (-CH3), siendo por
tanto clasificada como un aminoácido alifático.

[editar] Biosíntesis

La alanina es muy común por transferir su grupo amino al piruvato. Debido a las reacciones
de transaminación a través de la enzima alanina transaminasa (EC 2.6.1.2), la cual es
rápidamente reversible, la alanina puede fácilmente biosintetizarse del piruvato, por lo que
está presente en los ciclos metabólicos de la glicólisis, gluconeogénesis, y en el ciclo del
ácido cítrico.
Distribución de la glucosa, alanina y ácido láctico (V. Ciclo de Cori)

Alternativamente, las bacterias obtienen alanina por descarboxilación del carbono 4 del
aspartato, por acción de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4.1.1.12), llevándose a
cabo la siguiente reacción:

HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH → CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH

[editar] Síntesis

La alanina racémica puede ser sintetizada por la condensación del acetaldehído con cloruro
de amonio en la presencia de cianuro de sodio a través de una síntesis de Strecker, o por
amonólisis del ácido 2-bromopropiónico:[2]
[editar] Función

El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es común verlo en la
función proteica. Sin embargo, puede desempeñar un papel en el reconocimiento del
sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros átomos no reactivos
como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.

[editar] Fuentes de alanina

En general, las proteínas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lácteos
son ricas en alanina.

[editar] Referencias

1. ↑ Doolittle RF (1989). "Redundancias en secuencias de proteínas" en Predicción de

estructuras proteicas y los principios de la conformación de proteínas'. (Fasman GD, ed.),
pp 599-623, Plenum Press, New York.
2. ↑ (1929) "dl-Alanine". Org. Synth. 9: 4; Coll. Vol. 1: 21. .

Glucogenolisis
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La glucogenólisis es un proceso catabólico llevado a cabo en el citosol que consiste en la

remoción de un monómero de glucosa de un glucógeno mediante fosforólisis para producir
glucosa 1 fosfato, que después se convertirá en glucosa 6 fosfato, el segundo paso de la
glucólisis. Es antagónica de la glucogénesis. Estimulada por el glucagón en el hígado,
epinefrina (adrenalina) en el músculo e inhibida por la insulina.

Es un proceso que requiere un grupo específico de enzimas citosolíticas: la glucógeno

fosforilasa que segmenta secuencialmente los enlaces glucosídicos, la fosfoglucomutasa
que convierte la G1P en G6P la cual puede hidrolizarse a glucosa (en hígado) o seguir la
vía glucolítica (hígado y músculo) y por último la Glucosil Transferasa α(1→4) y la amilo-
1,6-glucosidasa, que se encarga de hidrolizar las ramificaciones. Su deficiencia produce la
Enfermedad de Cori y la Enfermedad de Pompe
 DEGRADAC IÓN DEL GLUCÓGENO
(GLUCOGENOLISIS)

La degradación a glucosa disponible metabólicamente (glc-6-P) precisa de la

acción combinada de tres enzimas diferentes:

1) Glucógeno fosforilasa
2) Enzima desramificante del glucógeno
3) Fosfoglucomutasa

1) Glucógeno fosforilasa
Cataliza la denominada escisión fosforolítica, que consiste en la salida
secuencial de restos de glucosa desde el extremo no reductor, según la
reacción:

(glucosa)n +  Pi   <--------------->  (glucosa)n-1  +  glucosa-1-

P
Esta reacción es muy ventajosa para la célula, en comparación con una de
hidrólisis.
La enzima posee PLP como coenzima, que interviene en el mecanismo de
catálisis.

2) Enzima desramificante del glucógeno

La glucógeno fosforilasa no puede escidir los enlaces O-glicosídicos en (1-
6). La enzima desramificante del glucógeno posee dos actividades: (1-4)
glucosil transferásica que TRANSFIERE cada unidad de trisacárido al
extremo no reductor, y (1-6) glicosidásica que HIDROLIZA el resto de
glucosa unido en (1-6).

3) Fosfoglucomutasa
Se encarga de transformar la glucosa-1-P en glucosa-6-P. Esta reacción,
perfectamente reversible, transcurre mediante un mecanismo en el que se
origina glucosa-1,6-bis-fosfato.

glucosa-1-P <---------------> glucosa-6-P

 En el hígado existe otra enzima muy importante, la glucosa-6-fosfatasa,
necesaria para que pueda cumplir su función de proveedor de glucosa a
otros tejidos.

glucosa-6-P  +  H2O   --------------->  glucosa  +  Pi

Glucogenolisis Y Glucogenogenesis - Presentation Transcript

1. Universidad San Sebastián Facultad de Ciencias de la Salud Tecnología Médica Glucogenogénesis

Prof. TM. Paulina Fernández Garcés.
2. Glucógeno : El glucógeno es un polisacárido de reserva energética de los animales, formado por
cadenas ramificadas de glucosa; es soluble en agua, en la que forma dispersiones coloidales. Abunda en el
hígado y en el músculo.
3. Estructura del Glucógeno:
4. Biosíntesis de Glucógeno ♠ Un destino importante de la síntesis de glucosa en los animales, es la
síntesis de glucógeno, el polímero de glucosa con uniones α (1 4) muy ramificado. ♠ Una de las moléculas
más importantes en la síntesis de glucógeno la constituye la UDP-Glucosa o UDP-Glc, ya que corresponde a
la forma de glucosa activada metabólicamente para la síntesis de glucógeno.
5. 1.- Biosíntesis de UDP-Glucosa. La UDP-glucosa es el donador inmediato de un residuo glucosílo a
la rama de glucógeno, que debe tener como mínimo cuatro unidades de glucosa.
6. 2.- Reacción de la Glucógeno Sintasa.
7. 3.- Formación de Ramas ♠ La síntesis de glucógenos implica tanto la polimerización de las unidades
de glucosa como la ramificación mediante enlaces α (1 6) ♠ En este proceso interviene la enzima ramificante o
amilo-(1,4 1,6)- transglucosilasa. ♠ La ramificación crea dos extremos para que continúe la acción de la
glucógeno sintasa, cuando antes existía sólo uno.
8. Cascadas regulatorias que afectan la síntesis del glucógeno
9. Defectos congénitos del metabolismo del glucógeno en el ser humano. Las mutaciones en el ser
humano que afectan a las enzimas del metabolismo del glucógeno pueden tener consecuencias clínicas
benignas o profundas.
10. Glucogenólisis
11. Degradación del Glucógeno ♠ En los animales la degradación del almidón y del glucógeno empieza
en la boca, con la acción de la α – amilasa, que se secreta en la saliva, esta enzima rompe los enlaces
internos α (1 4) de ambos polímeros. ♠En el intestino la digestión continúa, facilitada por la α – amilasa
secretada por el páncreas. Esta enzima degrada la amilosa y maltosa y un poco de glucosa. ♠ Sin embargo
sólo degrada parcialmente la amilopectina y el glucógeno, ya que no es capaz de romper los enlaces α (1 6)
que se encuentran en los puntos de ramificación
12. Digestión secuencial de amilopectina o glucógeno por acción de α- amilasa y la α (1 6)
13. Movilización del glucógeno. ♠ Principales reservas de los vertebrados: Músculo esquelético e hígado.
♠La degradación de estas reservas en energía utilizable, o movilización del glicógeno, requiere las rupturas
fosforolíticas secuenciales de los enlaces α (1 4), catalizadas por la glucogeno fosforilasa. ♠Esta reacción
libera glucosa-1-fosfato a partir de los extremos no reductores del polímero de glucosa ♠ Al igual que la α-
amilasa, las fosforilasas no son capaces de romper más allá de los puntos de ramificación α (1 6). La ruptura
se detiene a los cuatro residuos de glucosa de un punto de ramificación. El proceso desramificador requiere
de la acción de una segunda enzima denominada “enzima desramificante” o (α1,4 α1,4)glucantransferasa.
14. Control de la actividad de la fosforilasa. La movilización del glucógeno se controla hormonalmente
por una cascada metabólica que se activa por la formación del cAMP y que comporta una serie sucesiva de
fosforilaciones de proteínas enzimáticas.
15. La importancia de almacenar energía de los H. de C en un polimero muy ramificado puede radicar en
la necesidad del animal de generar energía de manera muy rápida, tras los estímulos adecuados. Glucosa -1-
fosfato Glucosa -6- fosfato Glucosa Fosfoglucomutasa Glucosa-6- fosfatasa
16. Regulación recíproca entre la síntesis y la movilización del glucógeno ♠ El control de la síntesis y la
degradación del glucógeno se realiza mediante cascadas reguladoras bien definidas en las que interviene una
proteína quinasa dependiente de AMP y fosforilaciones proteicas reversibles. Cascada que Activación de la
controla la glucogenólisis glucógeno fosforilasa Cascada que Inhibición de la controla síntesis de glucógeno
glucógeno fosforilasa
17. Regulación de la actividad de la actividad de la glucógeno sintasa.
18. Regulación de la Glucogenólisis El punto de regulación es la glucógeno fosforilasa, que existe en dos
estados conformacionales diferentes: Fosforilasa B (muy poco activa) y Fosforilsasa A (muy activa) Debido al
diferente papel del glucógeno muscular y el hepático, la regulación es diferente en estos dos órganos.
19. REGULACIÓN. Muscular Hepática El glucógeno del El glucógeno músculo tiene por hepático sirve
como finalidad fuente de glucosa suministrar glucosa para los tejidos para que sea extrahepáticos, degradada
incluido el músculo oxidativamente y se esquelético, ante un puede obtener ATP descenso de glicemia. para
la actividad muscular