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3-Proteínas_cães_gatos

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3- PROTEÍNAS NA ALIMENTAÇÃO DE CÃES E GATOS 1-) Introdução Cães e gatos são animais carnívoros, podendo os cães ser classificados como

carnívoros não-estritos, em função da sua maior diversidade dietética, enquanto os gatos são carnívoros estritos. Desse modo, as proteínas, juntamente com os lipídeos, constituem a base nutricional dessas espécies, compondo mais de 50% da base seca da dieta desses animais na natureza. Já, como a maioria dos alimentos comerciais para cães e gatos é a base de cereais, importantes para o processo de extrusão da dieta, as proteínas passaram a constituir o segundo ingrediente de maior inclusão na dieta de cães e gatos. Apesar disso, esse nutriente continua apresentando aos animais de companhia a mesma importância fisiológica que apresentava para esses animais em vida livre. Portanto, em virtude da importância do conhecimento das necessidades de aminoácidos de cães e gatos, nos diferentes estádios fisiológicos, aliado à relevância do conhecimento do valor nutricional das fontes protéicas utilizadas, faz com que as pesquisas referentes às necessidades protéicas e qualidade das fontes protéicas para cães e gatos venham crescendo cada vez mais, sendo esses fatores discutidos à seguir. 2-) Estrutura e função das proteínas As proteínas são compostos orgânicos contendo, basicamente, C, H, O e N, mas também podem apresentar S, Fe, Cu, P, entre outros minerais. São constituídas por polímeros de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas. Todos os aminoácidos presentes nas proteínas apresentam grupamentos α-amino e α-carboxílicos, ambos envolvidos nas ligações peptídicas e, com exceção da prolina, são α-aminoácidos (apresentam um carbono alfa, assimétrico, ligado a quatro diferentes radicais). Apresentam também, uma cadeia lateral ligada ao carbono α, que varia quanto ao tamanho e composição química, caracterizando os diferentes aminoácidos, dos quais se conhece, aproximadamente, 22 que constituem as proteínas. A composição química da cadeia lateral dos aminoácidos pode conferir a estes cargas eletrostáticas distintas, caracterizando-os em aminoácidos ácidos, neutros ou básicos e de caráter polar (hidrofílico) ou apolar (hidrofóbico). Essas características químicas são importantes para conferir estruturas secundárias, terciárias e quaternárias às proteínas, as quais são responsáveis, juntamente com a sequência de aminoácidos, pelas individualidades e distintas funções das proteínas no organismo. A estrutura primária das proteínas é formada pela seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Já, a estrutura secundária corresponde ao enrolamento da cadeia polipeptídica em torno de si mesma (ocorre uma volta a cada 3,6 resíduos de aminoácidos), formando uma alfa-hélice, mantida por pontes de H formadas entre átomos da ligação peptídica. Outro tipo de estrutura secundária é o de folhas beta, na qual ocorre o dobramento da cadeia de modo paralelo e também é estabilizado por pontes de H. A estrutura terciária das proteínas se caracteriza pelo enovelamento da cadeia peptídica de estrutura secundária em torno de si mesma por ação de forças hidrofóbicas de

quimotripsina. como tripsina. tornando-os ativos. os quais serão hidrolisados no lúmen pela enteroquinase para as formas enzimaticamente ativas. reguladora de funções orgânicas. para formação de tecidos.2. o pH gástrico de cães e gatos é em torno de 2. a estrutura quaternária ocorre em cadeias peptídicas que apresentam alta quantidade de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos (mais de 30%) e. catalítica.8. pela hidrólise de 46 resíduos de aminoácidos da extremidade aminoterminal de sua cadeia por um processo de autoativação gerado pelo pH ácido (3. Além da enteroquinase. Desse modo. pela formação de hormônios e neurotransmissores. o qual é ótimo para ação das proteases do pâncreas e do intestino. como a albumina do ovo. zimogênio secretado pelas células principais do estômago. O pH gástrico varia dependendo da ingestão ou não de alimentos e da capacidade tamponante destes. As proteínas sofrem hidrólise final pelas enzimas da borda em escova. o qual estimula a secreção dos zimogênios pelo pâncreas. entre outros. quimotripsina e elastase. de modo a esconder os resíduos de aminoácidos hidrofóbicos no interior da cadeia. transporte. como a hemoglobina. a secretina inibe a secreção e a motilidade gástrica. pela produção de enzimas. ocorre junção de duas ou mais cadeias peptídicas.7 a 6. reserva. o qual inicia a desnaturação protéica pela redução do pH do meio. mas também produz alguns peptídeos menores e aminoácidos livres. À medida que o conteúdo ácido do estômago passa para o intestino delgado. As principais funções dos aminoácidos no organismo são: estrutural. aumentando o pH para 5.0 à 2.repulsão ao meio aquoso dos aminoácidos apolares. 3-) Digestão e absorção A digestão protéica se inicia efetivamente no estômago. formação das cartilagens. apenas a repulsão hidrofóbica não é suficiente para esconder esses aminoácidos no interior da cadeia peptídica. unidas por ligações covalentes dissulfeto. As endopeptidases. as carboxipeptidases A e B são exopeptidases. em virtude disso. A digestão final de di e oligopeptídeos ocorre na superfície luminal das células epiteliais pela ação das aminopeptidases e dipeptidases. que iniciam a hidrólise no interior da cadeia polipeptídica são: tripsina. abrindo e expondo a cadeia polipeptídica à ação enzimática da pepsina. o qual é a faixa de pH ótimo para sua atuação).5-1. para transporte de oxigênio. como as proteoglicanas. Ainda. formação de anticorpos. seu baixo pH estimula a secreção pelas células da mucosa para o sangue de secretina. mas. a qual estimula o pâncreas a secretar bicarbonato no intestino delgado. em média. A entrada de aminoácidos e di-tripeptídeos (principalmente contendo resíduos de fenilalanina e triptofano) e ácidos graxos no duodeno libera o hormônio colecistoquinina pela mucosa intestinal. contractilidade. a fim de neutralizar o HCl gástrico. a qual é uma endopeptidase. pela ação do HCl. carboxipeptidases. por meio de estímulo humoral (gastrina) e nervoso (acetilcolina via fibra eferente do nervo vago) é convertido em sua forma ativa pepsina. como a actina e a miosina dos músculos. A pepsina hidrolisa proteínas principalmente em fragmentos peptídicos grandes.5. entre outros. gerando aminoácidos livres e di e tripeptídeos. elastase. Por fim. Já. a tripsina ativa também atua sobre outros zimogêneos. mantendo os aminoácidos apolares mais protegidos. desestabilizando as ligações não-covalentes das estruturas quaternárias. O pepsinogênio. imunológica. que são . terciárias e secundárias. Estes últimos produtos são importantes para iniciar a fase pancreática de digestão protéica.

75/dia). A maior parte dos L-aminoácidos pode ser transportada através do epitélio contra um gradiente de concentração. proteínas transportadoras. Desse modo. enquanto aminoácidos básicos dependem do co-transporte de uma carga positiva e do potencial negativo do interior da célula. com grande diversidade de alimentos. .absorvidos por sistemas transportadores específicos de aminoácidos e peptídeos. Di e tripeptídeos são co-transportados com H+ e. Aminoácidos ácidos podem ser transportados por cotransporte com dois íons Na+ e contra-transporte com um íon K+. apesar de cães apresentarem teor de aminoácidos mais constantes no sangue. respectivamente. estão mais predispostos à alimentação com diferentes níveis protéicos. células do sistema imune. O intestino delgado de cães e gatos tem alta capacidade de absorver aminoácidos livres e di e tripeptídeos. que cães (210mg N/kg^0. Como cães apresentam hábito alimentar oportunista e intermitente. O mecanismo de absorção ativa de aminoácidos neutros ocorre através de um co-transportador Na+ dependente e transportador facilitador Na+ independente nas membranas luminal e contraluminal. portanto. A utilização dos aminoácidos pelo fígado ou por outros órgãos ocorre principalmente para: síntese de proteínas tissulares (principalmente nos músculo. não os neutros. quanto muito baixos. gatos sempre vão apresentar maior excreção de N na urina (360mg N/kg^0. no fígado e SGI).75/dia). enquanto gatos apresentam relação direta entre teor de aminoácidos no sangue e teor de aminoácidos ingeridos. os quais por sua vez apresentam menor capacidade de regulação das enzimas catabólicas de compostos nitrogenados que ratos (128 mg N/kg^0. os quais possuem maior flexibilidade enzimática para poupar ou catabolisar aminoácidos. apresentam menor capacidade dessa manutenção que ratos. Esse fato também pode ser observado pelo teor de aminoácidos na corrente sanguínea. Carnívoros estritos. Desse modo. apresentam alta e constante atividade das enzimas catabólicas de compostos nitrogenados no fígado. 4-) Metabolismo das proteínas Os aminoácidos absorvidos são metabolizados no fígado e/ou redistribuídos para outros tecidos corporais. Este gradiente eletroquímico de H+ é estabelecido por troca Na+/H+. apresentam maior capacidade de adaptação da atividade catabólica das enzimas hepáticas. antes de saírem da célula. hormônios. neurotransmissores. O transporte da borda em escova para outros aminoácidos. é energizado de modo mais complexo. possuindo baixa capacidade de regulação da atividade dessas enzimas em função do teor protéico ingerido. são energizados pelo gradiente eletroquímico de prótons através da membrana. sendo energizado indiretamente pela ATPase trocadora de Na+/H+.75/dia). independentemente da dieta ingerida. tanto muito altos. etc e desaminação e utilização do esqueleto carbônico para obtenção de energia. síntese de enzimas. mesmo se alimentando de uma dieta purificada isenta de proteína. como os gatos. já que cães conseguem manter o teor de aminoácidos mais constante no sangue. que gatos. dependendo do teor ingerido. Cabe ressaltar que. Di e tripeptídeos transportados são geralmente hidrolisados dentro da célula epitelial intestinal. A capacidade de regulação da atividade catabólica das enzimas hepáticas em função do teor protéico da dieta está relacionada com adaptações fisiológicas em função dos hábitos alimentares da espécie.

entretanto. pode-se trabalhar na formulação com níveis protéicos. estádio fisiológico e espécie a que se destina. quando em ingestão de baixo teor protéico. Assim. ácido glutâmico e arginina. são importantes para a doação de grupamentos amina e carboxílicos para a síntese de outros aminoácidos não-essenciais. embora possam ser sintetizados pelo organismo. etc. a taurina também é essencial à espécie. o que distingue uma proteína da outra é o seu perfil de aminoácidos. Para gatos. o ciclo da uréia. bem como para aporte energético para o organismo. dietas pobres em arginina vão deprimir o ciclo da uréia. Estima-se que aproximadamente 60% das proteínas para gatos em crescimento sejam destinadas à manutenção e apenas 40% para crescimento. Os aminoácidos não essenciais. Do ponto de vista nutricional. treonina. em função de formularmos dietas pensando no conceito de níveis ótimos. a quantidade de proteína da dieta vai depender do valor biológico e da digestibilidade das fontes utilizadas. A arginina é ativador alostérico da Nacetilglutamato e também é precursora da ornitina pela enzima arginase. As necessidades protéicas ou aminoacídicas variam dependendo da espécie. partindo do pressuposto que todos os aminoácidos essenciais estarão supridos na dieta. histidina. por meio do seu esqueleto carbônico (gliconeogenese ou cetogenese). como purinas. estádio fisiológico e atividade física. densidade energética da dieta. . primeiro intermediário do ciclo da uréia. Embora a atividade catabólica de aminoácidos no fígado seja constante. principalmente em gatos. não tiveram pressão evolutiva para desenvolver a necessidade de ampla regulação do sistema catabólico de compostos nitrogenados no fígado. por apresentarem alta e constante ingestão protéica. Os aminoácidos essenciais para cães e gatos são: fenilalanina. acima das necessidades mínimas dos animais. mesmo quando em jejum ou com a ingestão de dietas pobres em proteínas. Os aminoácidos são considerados essenciais quando não são sintetizados pelo organismo ou não são sintetizados em quantidades suficientes para suprir a demanda metabólica do organismo. pois possuem baixa capacidade de regular as enzimas catabólicas de nitrogênio hepáticas. além dos dez aminoácidos supracitados. arginina. Assim. para participar do ciclo da uréia. valina. para poupar os aminoácidos da dieta e aumentando sua atividade. aspartato. 5-) Necessidade de aminoácidos e proteínas O organismo apresenta necessidade metabólica por aminoácidos e não por proteínas. é regulado dependendo dos níveis de certos aminoácidos. carnívoros estritos não conseguem sintetizar ornitina em quantidade suficiente no intestino. Em cães e espécies onívoras e herbívoras a ornitina também é sintetizada no intestino a partir do glutamato e prolina e encaminhada para o fígado. quando em excesso de aminoácidos. Gatos apresentam maior necessidade de aminoácidos. como alanina.reduzindo sua atividade. metionina. triptofano. lisina e leucina. pirimidinas. como comentado anteriormente. enquanto 33% das proteínas para cães em crescimento são destinadas à manutenção e 67% para crescimento. isoleucina. podendo causar amonemia nos gatos. etc. Já gatos. Já. entretanto. doação do grupo amina para a produção de outros compostos nitrogenados. apresentam alta atividade catabólica das enzimas de compostos nitrogenados no fígado. sendo 10 destes considerados dieteticamente essenciais aos cães e 11 para gatos.

5 – 17. Leucina Aminoácido ramificado fortemente cetogênico.1 7. gliconeogênese e do ciclo da uréia (como ativador da N-acetilglutamato e como intermediário). respectivamente. Histidina Presente em grande quantidade na hemoglobina. sendo inclusive importante para a formação da estrutura secundária das proteínas em função do seu grupamento epslón carregado. Lisina É fracamente cetogênica. embora sintetizem arginina no rim. na qual seu grupo imidazol é importante receptor e doador de prótons para a troca de O2 nos tecidos. Para a maioria das espécies onívoras e herbívoras adultas a arginina não é um aminoácido essencial. Por ser pobre em ingredientes cereais. participando principalmente da síntese protéica. A deficiência resulta em perda de peso e redução no crescimento. podendo levar a óbito. A suplementação de ornitina e principalmente citrulina na dieta pode amenizar os sintomas. uma vez que inibe algumas enzimas catabólicas de aminoácidos e aumenta os níveis de insulina plasmática.5 18 Gato crescimento 22. Estes sinais são mais graves em gatos.3 5. Cães.4 6. insulina. onde a partir do glutamato e da prolina sintetiza-se ornitina e a partir desta citrulina.5 meses de idade e até idade adulta Arginina AAFCO (%) 1000kcal 6. redução na hemoglobina e albumina sérica e catarata.3 22 Cão adulto 10 2. As necessidades de arginina para cães em crescimento e adultos é em torno de 0. vocalização. que estimula o anabolismo protéico.0 23 *: até 3. não a fazem em quantidade suficiente para a demanda metabólica. enquanto para gatos é de 1 a 1. como a gastrina. a qual é encaminhada ao rim para síntese de arginina.6%. Já gatos. pois esta pode ser sintetizada no rim a partir da citrulina. glucagon.6 – 4. hiperatividade. espasmos musculares e hiperamonemia. além de sofrer . atua na função de vários hormônios. na atividade de macrófagos.6 26 Gato adulto 20 5.6 A arginina participa da síntese protéica.Recomendações mínimas de proteínas para cães e gatos. Os sinais de deficiência de arginina são anorexia. salivação.5 5. poupando os aminoácidos da dieta e promovendo a síntese protéica. apresentam baixa atividade das enzimas pirrolina-5-carboxilato sintetase e ornitina aminotransferase no intestino.5 5.1%.7 à 0. Estádio fisiológico NRC (%) NRC (%) / AAFCO (%) 4000 kcal 1000kcal 3500kcal Cão crescimento* 22.

além desta é a síntese protéica. não sendo sintetizada a partir da cisteína. em gatos (ferormonio eliminado na urina) e da taurina em cães. São importantes componentes da pelagem. A niacina é mais eficientemente sintetizada em cães do que em gatos. Valina Glicogenica e sua única função conhecida. a suplementação de cisteína na dieta permite que metade da metionina seja poupada para essa finalidade. é geralmente o primeiro limitante em alimentos para cães e gatos. uma vez que gatos apresentam deficiência nas enzimas envolvidas na síntese de taurina. por formarem pontes de sulfeto. uma vez que os felinos apresentam uma via competitiva enzimaticamente (enzima picolinato descarboxilase) mais ativa para a produção de ácido picolínico  acetil CoA. como para produção de cisteína. Fenilalanina e tirosina Embora a tirosina não seja um aa essencial ela é sintetizada a partir da fenilalanina e. Treonina Participa da síntese protéica e é gliconeogenico. por ser utilizada para a produção de cisteína.5 x mais de aa S que cães.reação de maillard durante o processamento térmico do alimento. Entretanto. Taurina . de neurotransmissores. que a via do quinolinato  niacina. Gatos tem necessidade 1. terciárias e quaternárias das proteínas. como a serotonina e da niacina. Triptofano Participa da síntese protéica. Os aminoácidos sulfurados são importantes para a formação das estruturas secundárias. O excesso de lisina causa antagonismo com a arginina pelos sítios de absorção. portanto. São utilizados na síntese protéica. A cisteína participa da formação da glutationa peroxidase (potente antioxidante fisiológico). a metionina é essencial. felinina. Desse modo. Metionina e cisteína É o primeiro ou o segundo aminoácido limitante para gatos e cães em dietas contendo derivados de soja em altos níveis de inclusão como fonte protéica. Por isso é importante considerar a necessidade de aminoácidos sulfurados como um todo. na síntese de hormônios da tireóide e catecolaminas e na produção de corpos cetonicos e na gliconeogenese. Precursora da cadaverina no IG. Participa da síntese protéica e da transferência de grupos metil. é adequado suprir as necessidades de tirosina da dieta para poupar a fenilalanina.

ex. Além disso. em relação aos cães (1:6 em cães vs. os animais podem sintetizar taurina. como o cólico. retina e músculo esquelético. Além disso. na conjugação com ácidos. que apresentam maior acurácia e exatidão sobre a qualidade protéica. albumina do ovo) e os métodos in vivo. como o gato doméstico. para formação de sais biliares. mas não pela maioria dos carnívoros. Em longo prazo pode se aferir a qualidade da proteína por meio da manutenção do tecido magro e dos níveis séricos de albumina. considerando retenção de N. Os métodos in vivo mais utilizados são a aferição dos CDA totais e CDA ileal (não tem interferência dos microrganismos do IG. enquanto proteínas com CDA>90% são aproveitadas de maneira semelhante por ambos. 1:4 em gatos). que gatos. É o aminoácido livre mais abundante em tecidos animais. sendo 1-20% inferior ao CDA total da PB). Recomenda-se 1000mg de taurina/kg alimento para gatos. como pela menor eliminação de ácido úrico na urina com o nível adequado de arginina ou maximizar a hemoglobina pela histidina. lesões na retina. no qual o grupamento amino está ligado ao carbono Beta e não alfa e ao invés do grupo carboxílico apresenta o grupo ácido sulfônico. pode-se averiguar os teores de aminoácidos no sangue dos animais antes do teste com a fonte protéica a ser avaliada e após um período consumindo a fonte protéica teste. teor de aminoácidos essenciais ou de um aminoácido essencial específico e compará-lo com uma fonte protéica de alto valor biológico (p. Assim. Apesar da sua relevância. audição. por meio da avaliação do N corporal) podem ser mais eficazes. para cães. Atua principalmente na permeabilidade das membranas celulares. Outros métodos. métodos que avaliam os efeitos da fonte protéica sobre o ganho de peso em animais em crescimento ou o balanço de N em animais adultos. os quais por meio da avaliação da quantidade da proteína ingerida – excretada/ proteína ingerida. na transmissão da luz pela retina. como o VB. como o taurocólico. A deficiência de taurina causa cardiomiopatia dilatada. Como por meio de métodos fatorial ou dose resposta. reprodução.Ácido beta-aminosulfonico livre. tem-se a estimativa da % absorvida da proteína dietética. Proteínas pobremente digestíveis são melhor aproveitadas por cães. Isso ocorre provavelmente em função da menor relação SGI:tamanho corporal de gatos. sendo importante na contractilidade do miocárdio. imunodepressão. surdez. Caso haja redução em um ou mais . pela aferição dos CDA não é possível se conhecer o que realmente foi retido no organismo. além de aferição da qualidade da proteína. cérebro. as exigências por determinado aminoácido ainda podem ser determinadas por respostas metabólicas específicas. problemas na digestibilidade dos lipídios. também podem avaliar as exigências de aminoácidos. principalmente no coração. Assim. aumento do peso (índice de eficiência protéica e índice de proteína liquida e a utilização líquida de proteína. quando os níveis de aminoácidos sulfurados são suficientes na dieta. 6-) Avaliação da qualidade da proteína Os métodos de avaliação da qualidade da proteína podem se basear em análises laboratoriais do teor protéico (Kjeldhal). devendo ser fornecida na dieta. Esse último método geralmente resulta em necessidade de aminoácido maior que os avaliados para balanço de N ou ganho de peso. etc. A taurina é sintetizada a partir da cisteína pela maioria dos onívoros e herbívoros. equilíbrio osmótico.

A desnutrição protéica também pode ser aferida pelo índice glicina:valina. Os derivados protéicos de soja são as fontes protéicas vegetais mais estudadas para cães. com exceção da metionina e disponibilidade do grão de soja e derivados com baixo efeito sazonal. resultando em urina alcalina e formação de urólitos por estruvita. As principais fontes protéicas utilizadas em alimentos secos e semi-úmidos para cães são as farinhas de co-produtos de origem animal. Entretanto. os quais podem ser de origem vegetal. grão tostado de soja. fósforo e magnésio do alimento. uma vez associadas às farinhas de origem animal. . A maior atenção conferida à soja se deve ao seu alto teor protéico. como a farinha de carne e ossos. pelo nível de inclusão dos diferentes tecidos animais e pela temperatura e tempo de processamento da farinha. melhor balanceamento destes. soja micronizada e o glúten de milho são os mais utilizados para cães e gatos. os ingredientes de origem animal apresentam. ao mesmo tempo em que moderam os níveis de macrominerais (principalmente cálcio) nas formulações. farinha de vísceras de aves. a lisina é o primeiro aminoácido limitante. animal ou por combinação de ambos. podem apresentar fatores antiqualitativos. As fontes protéicas de origem vegetal. proteína isolada de soja. geralmente. O excesso de minerais resulta na diminuição da digestibilidade do alimento. o valor nutricional de uma proteína também depende de sua digestibilidade. entre outros fatores. Já. A composição nutricional e a biodisponibilidade dos nutrientes das farinhas de origem animal são mais variáveis. devendo isso também ser considerado na formulação de dietas para cães. Em dietas secas extrusadas para cães. permitem fornecimento dos níveis de proteínas e aminoácidos desejados. Sendo este fato importante principalmente ao se considerar que parte da lisina pode se tornar indisponível ao animal durante a extrusão e secagem do alimento (reação de Maillard). entre outros. principalmente em gatos. acarretando em ressecamento das fezes e eleva o conteúdo de cálcio. interfere na motilidade intestinal. pois possuem alta relação proteína bruta: matéria mineral (7:1 a 20:1). que decorrem não somente de fatores nutricionais. ao contrário dos co-produtos de origem animal. dificultando a formulação de dietas nutricionalmente balanceadas. Dentre as fontes protéicas vegetais. mas também da relação entre a genética e o meio ambiente. pois são influenciadas. O excesso de cálcio e fósforo predispõe à desordens ósseas classificadas genericamente como osteomegalias.aminoácidos. uma vez que quando em deficiência protéica severa esses aminoácidos estarão em níveis muito aumentados no sangue. farinha de vísceras de suínos. 7-) Fontes protéicas Os aminoácidos são fornecidos na dieta principalmente por meio de ingredientes protéicos. embora possuam maior constância em seu valor nutricional. além da composição em aminoácidos. concentrado protéico de soja. estes são deficientes na fonte protéica. os ingredientes protéicos de origem vegetal. perfil de aminoácidos mais próximos às farinhas animais. Além disso. baseadas em cereais. o farelo e a farinha de soja. o excesso de Ca e Mg ainda podem resultar em dietas com excesso de bases. Embora as fontes protéicas de origem vegetal forneçam todos os aminoácidos essências para cães.

a redução no consumo de alimentos deficientes em aminoácidos ocorre gradativamente em tempo mais longo. Devendo esses fatores serem considerados na escolha dessas fontes. 8-) Sinais de deficiência Em onívoros.4 (PIS) à 50% de EEA (carne fresca com alto teor de lipídios) e 2700 (farinha de carne e ossos com 35% de PB) à 5200 kcal/kg de EM (carne fresca com alto teor lipídico). Fontes protéicas vegetais apresentam como desvantagem a presença de carboidratos indigestíveis e menor VB da proteína. Já. em gatos. Desse modo. não tenham desenvolvido mecanismos fisiológicos frente à essa deficiência. é interessante se utilizar fontes protéicas de ambas origens para maior balanceamento da dieta. uma vez que os carnívoros estritos. . como o cão.PIS). fontes protéicas animais apresentam composição mais instável. perda de aminoácidos durante o processamento e menor digestibilidade. podem apresentar contaminantes. também devem ter seu uso limitado na nutrição. variando (na matéria seca) de 33% (grão de soja) à 95% de proteína bruta (proteína isolada de soja . o primeiro sinal de deficiência de aminoácidos é a anorexia. Provavelmente isso ocorre. Deve-se atentar aos níveis de inclusão na dieta de fontes protéicas com alto teor de lipídios. principalmente cálcio. Ainda. em função da alta disponibilidade de proteína da sua dieta. maior risco de peroxidação lipídica. 0. quanto aos aminoácidos e macrominerais.As fontes protéicas apresentam grande variabilidade nos teores nutricionais. Já. pois altos níveis de extrato etéreo na mistura farelada prejudicam o processo de extrusão em rosca simples. fontes protéicas com alto teor de matéria mineral.

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