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Trabalho Escrito de Bioquimica ( Enzimas).

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SUMÁRIO

INTRODUÇÂO.............................................. ................................................. ....01

1

HISTÓRIA DAS ENZIMAS.............................................................. .........02

1,1 ATIVIDADE ENZIMÁTICA.......................................................................02 1.2 PROPRIEDADES................................................................ ....................03

1.3 ESTRUTURA E MECANISMO............................................... .................04 1.4 DINÂMICA E FUNÇÃO............................... ............................................ .05 1.5 COENZIMAS........................................................................ .....................06 1.6 CINÉTICA............................................................................................ ......06 1.7 INIBIÇÃO................................................................................................ ...08

CONCLUSAO................................................................... ............................... .10

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.................................. ...............................11

gerandocontrações musculares.a maioria das reacoes que ocorrem na celula e catalizado por ensimas. através da ação do citoesqueleto.funcionam como bombas iónicas.que e a energia necessaria para desencadear uma reacao quimica. . São indispensáveis para a transdução de sinais. como no caso da miosina que hidroliza ATP. Podemos encontrar enzimas em quase todas as estruturas celulares e fluidos corporais. Através da sua ação podem gerar movimentos. Algumas têm uma localização específica. de tal modo que podem servir para indicar que estamos em presença de um tal tecido.orgânicas de natureza normalmente protéica. que catalizam ou aceleram reacoes biolçogicas. grupo de substâncias .secreção ou fragmento celular se verificar a actividade de uma dada enzima . que se localizam na membranacelular. Também movimentam carga através da célula. Algumas funções mais exóticas são operadas por enzimas. como é o caso da luciferase que gera luz nos pirilampos.INTRODUÇAO Enzimas. na regulação celular. Algumas enzimas são ATPases. As enzimas exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. O papel das ensimas e reduzir a energia de ativacao . muitas vezes por ação de cinases e fosfatases. . estando envolvidas do processo de transporte activo.

que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne. aparentemente por Pasteur. no entanto. em geral. Pasteur declarou que. conhecido. a enzima orotidina -5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.1ATIVIDADE ENZIMÁTICA As enzimas convertem uma substância. As enzimas foram descobertas no século XIX. o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua. que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catali sada por fermentos. chamada de substrato. A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de a tivação necessária para converter o substrato no produto. e não com a sua morte ou putrefação. Ele defendeu que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. noutra denominada produto. Como exemplo. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo.1. O mecanismo subjacente a estas transformações não era. a amilase catalisa a hidrólise do amido e as proteases quebram ligações peptídicas . HISTÓRIA DAS ENZIMAS Entre o final do século XVII e início do século XVIII já se sabia. a lisozima recebeu o seu nome por ter a capacidade de fazer a lise (ruptura) da parede celular de determinadas bactérias. Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das enzimas. e são extremamente específicas para a ração que catalisam. foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam e contendo a terminação "-ase". 1. . a fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e organização das células do fermento. era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extratos vegetais. receberam nomes arbitrários. Por exemplo. À medida que as enzimas foram sendo descobertas. uma enzima catalisa um e só um tipo de ração química. Isso significa que. Conseqüentemente.

após a reação. No caso de substâncias que reagem entre si. perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua capacidade catalítica. as enzimas podem funcionar fora da célula (in vitro). os enzimas são dotadas de dobramentos tridimensionais em suas ceias polipeptídicas. usando a enzima glicose oxidase). são os chamados inibidores enzimáticos. na maioria das vezes. ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Podem também ser imobilizadas num suporte sintético para uso industrial (por exemplo. Acima dessa temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação. e a reação não ocorre. isto é. que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". Estes cofatores podem participar ou não diretamente na reação enzimática. O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). possibilitando o seu estudo funcional e estrutural. substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes. . A temperaturas baixas as enzimas encontram -se "adormecidas". Assim. A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas. tornando se mais rápida. pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo. porém. Para que um enzima atue. a reação é facilitada. a enzima desliga -se do substrato e permanece intacta. no entanto a partir de uma temperatura mínima a velocidade de reacção aumenta até um valor óptimo. as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico dela. Por isso. diferentes papéis biológicos. portanto. em biorreactores usados para limpeza de efluentes) ou laboratorial (por exemplo. sob a ação catalisadora das enzimas. A natureza química dos cofatores é muito variável. depende da forma. Esse "encaixe". Uma vez ocorrido o "encaixe". forma-se o complexo enzima-substrato.2 PROPRIEDES Por serem proteínas. um ou mai s iões metálicos (como o ferro). diferentes enzimas têm diferentes formas e. podem inibir a atividade de algumas enzimas. é cerca de 40ºC. que. do "contorno" da enzima. diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. 1. podendo ser. por exemplo. pois há uma diminuição drástica da actividade da enzima. é necessário que os substratos "se encaixem" na enzima. daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam. Apesar de serem sintetizadas in vivo. genericamente chamadas cofatores. cada enzima possui um pH óptimo e uma temperatura óptima de funcionamento. em eléctrodos que det ectam glicose. Pelo fato de serem proteínas com estrutura terciária ou quaternária. o que lhes confere uma forma característica e exclusiva. Determinadas substâncias.Como são catalisadores.

mas normalmente são mais específicas para um deles. A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzim a é colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica.Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas. tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise.Dois termos relacionados com cofatores que alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda frequentemente encontrados são: y y coenzima: refere-se a cofactores complexos. uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reacção. grupo prostético: cofator ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica. que não são apenas iões metálicos. para efetuar a catálise. Por exemplo.3 ESTRUTURA E MECANISMO Estruturalmente. Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas e spécies químicas. as enzimas não alteram o equilíbrio químico da reacção que catalisam. Mecanicamente as enzimas atuam de diversas formas. moléculas orgânicas. modulando a atividade da enzima. como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A. A natureza química dos cofatores é muito diversa: podem ser iões metálicos. As enzimas são específicas para o seu substrato. todas elas baixando o valor de energia de ativação. através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado. Existem algumas enzimas que catalisam substratos similares. No entanto. A zona reativa da enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto. 1. e ainda moléculas orgânicas contendo metais. distorcendo a forma da . as enzimas possuem todas as características das proteínas. pela mesma razão.Por serem catalisadores. algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). o Zn + ou o Fe2+. genericamente denominadas cofatores. catalisando uma só reacção. como o grupo hemo (uma porfirina contendo ferro) ou a vitamina B 12. como o Mg 2+. tais zonas são denominadas centros alostéricos.

gastando energia neste passo.a enzima distorce o substrato. para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. A dinâmica interna de uma enzima é descrita como o movimento de partes internas (como aminoácidos individuais. uma hélice alfa. As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose. na produção industrial de enzimas e no desenvolvimento de novos fármacos. Ao considerar-se isoladamente. folhas beta vizinhas ou até domínios protéicos inteiros) destas biomoléculas. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza.4 DINÂMICA E FUNÇÕES Investigações recentes providenciaram novos conhecimentos sobre a ligação entre a dinâmica interna de uma enzima e o seu m ecanismo de catálise. Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em lar ga escala. Estes estudos têm conseqüências na compreensão dos efeitos alostéricos. as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória. que podem ocorrer a diversas escalas de tempo. resultando numa diminuição global da energia requerida para completar a reacção.por exemplo. Redes de resíduos de aminoácidos de uma estrutura podem contribuir para a catálise através de movimentos dinâmicos. grupos de aminoácidos. Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica. reagindo com o substrato formando um complexo enzima -substrato.Reduzindo a variação da entropia da reacção ao orientar os substra tos de forma correta para facilitar a reação. mas o tipo de reação que elas catalisam determina que tipos de movimento são mais importantes: pequenas e rápidas vibrações ou lentas e significativas alterações conformacionais. Na ausência de enzima. análises clínicas).molécula do substrato . este aspecto é negligenciado. Os movimentos em proteínas são importantes para diversas enzimas.Providenciando uma via alternativa . . de existência impossível sem a presença da enzima. 1. um laço da cadeia. de modo a baixar a energia do estado de transição da reação catalisada. um processo menos eficiente que na presença da enzima.

P l . i . i f A í l t l t l l . ti i i . i t i l l í i l t ti ít i ô t t t i ti t i i . t t i . t l í i f li it i t í i t t i l i A A P . t i ifi i i ti . til t t f il . t il til t t l t l S il ti i . i il i t l i f li i i t . i l i i i ti ti i .6 I É I i t t S li t t i P. Vi t i fi i ti f t t i . tili i A .S l tili i tit t i tili i i t i li i . til i . t it Sø t i l i 9 9. i if t . til i l t t . t i t . t A P il ti i ti l t l it i l ti i i t í i t t i A.A i E li A i l E i ti t t 9 i i t .. i P t it li ti . t t . i fl i i t ti .5 A E i i I S l t . t t i .P l t i t f f t S ti i ilt f . Al l t .

que representa a concentração de substrato à qual se detecta uma velocidade de reacção igual a metade de Vmax. Uma explicação é a de algumas enzimas acelerarem a sua catálise ao captar e orientar o seu substrato usando dipolos elétricos. A cinética de Michaelis-Menten baseia-se na lei da ação das massas. muitos dos processos bioquímicos ou celulares não se comportam da forma prevista por estes modelos devido à alta concentração de substâncias no meio celular. É também usada outra constante cinética. Nestas situações. este parâmetro é muitas vezes usado para demonstrar a força de ligação de um substrato à enzima. para descrever o comportamento de uma enzima. Outros modelos usam um mecanismo quântico-mecânico de tunneling. em que um protão ou ele trão podem atravessar barreiras de ativação. KM. tendo sido. . Algumas enzimas apresentam cinética mais veloz que as velocidades de difusão. kcat. No entanto. que é derivada das assunções sobre difusão livre e sobre colisões aleatórias com base termodinâmica. embora o modelo de tunneling de protões seja controverso. é aplicável um modelo fractal da cinética de Michaelis-Menten. separação de fases entre enzima. substrato e produto e restrição do mo vimento molecular a uma ou duas dimensões . rep resentando o número de moléculas de substrato que podem ser catalisadas por centro activo por segundo.confirmaram a sua equação. Estes modelos sugerem que a catálise enzimática seja possivelmente melhor descrita em termos de "atravessar uma barreira´ em detrimento do modelo tradicional de "passar por cima" de uma barreira energética diminuída. no que aparenta ser uma impossibilidade. no entanto observado na triptamina. sendo esta cinética conhecida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (muitas vezes simplificado para cinética de MichaelisA atividade de uma enzima é geralmente descrita através de Vmax e também da constante de Michaelis-Menten. Cada enzima possui um KM característico para um dado substrato. Diversos mec anismos foram usados como razão para explicar este fen meno.

mas somente ao complexo E-S. O complexo E-I-S assim formado. Este tipo de inibição é raro. Inibição mista Este tipo de inibição assemelha -se à inibição não-competitiva. Na inibição competitiva . é enzimaticamente inativo. o . A enzima liberta produtos. O substrato liga-se à enzima. O substrato e o inibidor competem pela enzima. Por outro lado. são enzimaticamente inativos. As taxas de ração enzimáticas podem ser diminuídas por ação de vários tipos de inibidores enzimáticos. aumentando o KM aparente. Inibição competitiva Na inibição competitiva. a ligação do substrato previne a ligação do inibidor. quer o complexo E-I-S. Tanto o KM aparente como o Vmax mudam neste caso. (b) Inibição.7 INIBIÇÃO Os inibidores competitivos ligam-se de maneira reversível à enzima. Neste caso. a) Reação normal. Inibição acompetitiva ou incompetitiva Na inibição acompetitiva. não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. prevenindo a ligação do substrato. O inibidor liga -se à enzima. ou seja. mas níveis mais altos de concentração do substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade. pois o inibidor não pode se r desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva). o in ibidor não se pode ligar à enzima no estado livre. S: substrato. a velocidade máxima da reação não é alterada. A: centro ativo. I: inibidor. Quer o complexo E-I. o inibidor e o substrato competem pela enzima. nunca se ligam ao sítio a tivo. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima. E: enzima. isto é. O inibidor compete com o substrato. Inibição não-competitiva Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima e ao substrato ao mesmo tempo.1. mas pode ocorrer em enzima multiméricas.

causando a redução ou paragem da produção da substância quando esta se acumula. os inibidores podem agir como parte do mecanismo de retroalimentação. Os inibidores irreversíveis reagem com a enzima e formam ligações covalentes com a cadeia polipeptídica. no início da via que a produz. Este tipo de ina tivação é irreversível. uma substância utilizada no t ratamento da doença do sono. Se uma enzima produz uma determinada substância em demasia. Esta é uma forma de retroalimentação negativa.complexo E-I-S possui atividade enzimática residual. Enzimas que estão sujeitas a esta forma de regulação são muitas vezes multiméricas e possuem sítios de ligação alostéricos para substâncias reguladoras. essa substância poderá agir como inibidor da enzima. Em muitos organismos. . Um exemplo de inibidor irreversível é a eflornitina.

.CONCLUSÂO Ao fazermos esta pesquisa . para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza. As enzimas também contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. já que o seu papel no nosso sistema é reduzir a energia de ativação . Cada seqüência única de aminoácidos produz também uma estrutura tridimensional única que tem propriedade específica. Tal como todas as proteínas. análises clínicas). as enzimas são formadas por longas cadeias lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um produto com estrutura tridimensional. chegamos a conclusao de que a imensa maioria das reações que ocorrem na célula é catalizada por enzimas . Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose. que é a energia necessária para desencadear uma reação química. Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica.

wikipedia. COX. NELSON.. São Paulo: Sarvier.coladaweb. Paulo.1º ed. 200 . Princípios de Bioquímica. RAIZ DO CONHECIMENTO.REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS LEHNINGER. D.São .com/biologia/bioquimica/enzimas -industriais http://www. L. ELIZANGELA. 1 5. A. M.com http://pt. M. A.Scipione..org/wiki/Enzima ANGELO. L. 83 p http://www.infoescola.

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