UNIVERSIDADEFEDERALDE SERGIPE DEPARTAMENTO DE Fisiologia DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA PROF. Dr. CHARLES·DOS S.

ESTEVAM Nome: Adelson Ribeiro Santos Júnior Em relação ao ciclo de Krebs e a Cadeia de transporte de elétrons a) Qual a importância da condensação do acetil-CoA com oxaloacetato? membrana da mitocôndria é impermeável aos acetil-CoA por isso para que a energia proveniente da acetil- CoAseja transferida para que seja formada no ciclo de Krebs a acetil CoA necessita se condessar com o oxalacetato e formar um composto permeável a membrana. b) Qual a importância das seguintes enzimas: citrato sintease, acenitase, isocitrato desidrogenase e alfa ceto glutarato desidrogenase A enzima citrato sintetase é a catalisadora da primeira reação do ciclo de Krebs, e produz a condensação do acetil CoA com o oxaloacetato para formar coenzima A e citrato, sendo esta reação irreversível. A enzima é inibida pelo ATP/NADH, succinil CoA e ésteres do acetil CoA graxos. A velocidade da reação é determinada pela disponibilidade de acetil CoA e oxaloacetato Isocitrato desidrogenase: enzima alostérica que catalisa a oxidação do isocitrato a ?cetoglutarato, passando pelo intermediário oxalossucinato. c) Quais os pontos de regulação do ciclo de Krebs? O ciclo de Krebs é controlado fundamentalmente pela disponibilidade de substratos, inibição pelos produtos e por outros intermediários do ciclo. * piruvato desidrogenase: é inibida pelos próprios produtos, acetil-CoA e NADH * citrato sintase: é inibida pelo próprio produto, citrato. Também inibida por NADH e succinil-CoA (sinalizam a abundância de intermediários do ciclo de Krebs). * isocitrato desidrogenase e a-cetoglutarato desidrogenase: tal como a citrato sintase, são inibidas por NADH e succinil-CoA. A isocitrato desidrogenase também é inibida por ATP, e estimulada por ADP.Todas as desidrogenases mencionadas são estimuladas pelo ião cálcio. d) Quais os pontos onde ocorrem a liberação de NADH e FADH2? NAD: nas reações de descarboxilação e desidrogenação do isocitrato, descarboxilação e desidrogenação do alfa cetoglutarato e na desidrogenação do succinato. e) Explique a via anfibólica e as reações anapleoróticas? Reações anfibólicas quando tem a capacidade de participar em reações de catabolismo e de anabolismo Reações anapleuróticas quando um outro composto que não é intermediário do ciclo de Krebs origine um intermediário do ciclo. f) Explique a teoria quimiosmotica de Mitchell Peter D. Mitchell propôs a hipótese quimiosmótica em 1961. A teoria sugere essencialmente que a maioria da síntese de ATP na respiração celular seja proveniente do gradiente eletroquímico formado entre os dois lados da membrana interna mitocondrial ao utilizar a energia do NADH e FADH2, formados no catabolismo de moléculas como a glicose.Determinadas moléculas, tais como a glicose, são metabolizadas de forma a produzir acetil-CoA, um intermediário

A oxidação do acetil-CoA na matriz mitocondrial está acoplada à elétrons de moléculas transportadoras como o NAD e o FAD. reduzindo-a a QH2 ao mesmo tempo que são captados dois prótons a matriz mitocondrial. 3 da cadeia de elétrons A cadeia respiratória é dividida em quatro complexos. A energia eletrônica é utilizada para bombear prótons da matriz através da membrana mitocondrial interna. Realiza a transferência de elétrons do NADH para a ubiquinona. No segundo passo. armazenando energia sob a forma de um gradiente eletroquímico transmembranar. formando ubiquinol (QH2). j) Como o NAD citoplasmático atravessa a membrana mitocondrial È necessário que a desidrogenase especifica esteja presente em ambos os lados da membrana mitocondrial o mecanismo de transferência usando a lançadeira do gliceridio fosfato. Os elétrons e prótons que passam através da última bomba protônica da cadeia são adicionados ao oxigênio.. Os prótons passam então novamente para dentro da matriz através da ATP sintase. O complexo III transporta elétrons da ubiquinona até o citocromo c. e dois portões para o espaço intermembranar. que aceita o segundo elétron de QH2. QH2 é então libertado da enzima.(ubisemiquinona). reduzindo-se ao radical Q.Estas moléculas transportam elétrons para a cadeia de transporte eletrônico na membrana mitocondrial interna. assim somente 2 ao invés de 3 moles de ATP são formados por átomo de oxigênio consumido k) Explique ciclo Q? Ubiquinona Como apenas um dos elétrons pode ser transferido em cada passo do doador QH2 para um citocromo aceitador. . Deve-se notar que a enzima mitocondrial est á ligada a cadeia respiratória via uma flavoproteina ao invés do NAD. 2. enquanto que o intermediário ubisemiquinona permanece ligado. O fluxo de prótons através desta enzima fornece a energia necessária para a fosforização do ADP a ATP. O terceiro substrato é Q. o citocromo c. o mecanismo de reação do complexo III é mais elaborado que aqueles de outros complexos respiratórios e ocorre em dois passos coletivamente designados "ciclo Q No primeiro passo. liga-se uma segunda molécula de QH 2. e o complexo IV completa a seqüência transferindo elétrons do citocromo c para o complexo II h) Qual a importância do sistema ubiquinona oxiredutase? Complexo I: NADH – ubiquinona oxirredutase. passando novamente um eletron a outro citocromo c. i) Quais os transportadores universais de elétrons? nucleotídeos de nicotinamida (NAD+ ou NADP+) ou nucleotídeos de flavina ((FMN ou FAD). formando água(na respiração aeróbia) ou outra molécula aceitadora de elétrons g) Explique os complexos 1.energeticamente rico. Os complexos I e II catalisam a transferência de elétrons para ubiquinona a partir de dois doadores de elétrons diferentes o NADH (complexo I) e o succinato (complexo II). passando um electrão para o segundo substrato. Os primeiros dois substratos são libertados. O segundo eletron é transferido para a ubisemiquinona. a enzima liga três substratos: primeiro o QH2. que sofre oxidação.

b e c que podem ser distinguidos por diferenças nos seus espectros de absorção de luz. dependendo do microambiente do ferro na proteína.À medida que a coenzima Q é reduzida a ubiquinol no lado interno da membrana e oxidada a ubiquinona no outro lado. possui uma longa cauda isoprenóide ligada a um dos anéis de cinco átomos. encontrado nos citocromos do tipo a. na hemoglobina e mioglobina O heme C está covalentemente ligado à proteína do citocromo c através de ligações tioésteres de dois resíduos de Cis. Todas as proteínas ferro-enxofre participam de transferências de um elétron onde cada átomo de ferro do arranjo ferro-enxofre está oxidado ou reduzido. Os quatro átomos de nitrogênio estão coordenados com um íon Fe central que pode estar na forma Fe 2+ ou Fe3+. As proteínas ferro-enxofre Rieske (denominadas após sua descoberta) são uma variação neste tema. que contribui para o gradiente de prótons. n) Qual a importância do citocromo e das proteínas ferro -enxofre? Os citocromos são proteínas que apresentam como característica uma intensa absorção da luz. O sistema de dupla ligação conjugada (sombreada em vermelho) do anel da porfirina é responsável pela absorção da luz visível por estes hemes. l) Qual a importância da ubiquinona no transporte de elétrons de hidrogênio? A ubiquinona pode aceitar um elétron. Cada tipo de citocromo no seu estado reduzido (Fe2+) possui três bandas de absorção na região do visível Grupos prostéticos dos citocromos. contém os componentes da cadeia de transporte de elétrons. O heme A.Transporte transmembrana de prótons. originando o radical semiquinona (QH') .000 daltons.45 V. havendo apenas a transferência de um proton por citocromo reduzido. Cada um deles consiste de quatro anéis de cinco átomos. a eficiência seria a metade. . Como a ubiquinona pequena e hidrofóbica ela se difunde livremente na camada lipidica da membrana interna mitocondrial e pode transportas equivalentes redutores entre outros transportadores de elétrons menos moveis na membrana como carrega tanto prótons quanto elétrons ela desempenha um papel central no acoplamento do fluxo de elétron ao movimento de próton" m) Explique membrana mitocondrial interna e externa? Membrana externa: Contêm enzimas de degradação dos lipídios a àcidos graxos . contendo nitrogênio numa estrutura cíclica chamada de porfirina.65 V a +0. Pelo menos oito proteínas ferro-enxofre funcionam na transferência de elétrons da mitocôndria. Este mecanismo é relativamente complexo mas assegura um aumento da eficiência da transferência de prótons: se apenas uma molécula de QH2 fosse utilizada para reduzir directamente dois citocromos. A ferro protoporfirina IX é encontrada nos citocromos do tipo b. O potencial de redução das proteínas ferro-enxofre varia de – 0.Membrana interna: Impermeável. Permeável a molécula de até 10. existe uma transferência líquida de portões através da membrana.) semelhantemente aos transportadores flavoproteinas ela deve atuar na junção entre um doador de dois eletrons e um receptor de um eletron. onde um átomo de Fe está coordenado a dois resíduos de His ao invés de dois resíduos de Cis. devido aos seus grupos prostéticos heme. que contém ferro As mitocôndrias contém três classes de citocromos designados por a. ou dois eletrons para formar ubiquinol (QH.