P. 1
Quimica

Quimica

|Views: 1.296|Likes:
Publicado poranon-101060

More info:

Published by: anon-101060 on Oct 16, 2008
Direitos Autorais:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

04/20/2013

pdf

text

original

Universidade Tecnológica Federal do Paraná - UTFPR Campus Ponta Grossa - Paraná - Brasil ISSN: 1981-366X / v. 02, n.

29, 2008

VI Semana de Tecnologia em Alimentos

ALTERAÇÕES BIOQUÍMICAS NA COR DA CARNE
Camila Alves Guilherme1; Laura Helena Marques dos Santos2; Liliane Becher3; Pâmella Isabel Stremel4 1,2,3,4 Universidade Tecnológica Federal do Paraná – UTFPR – Ponta Grossa – Brasil ca.guilherme@yahoo.com.br

Resumo A cor da carne é um atributo sensorial importante no seu processamento e na sua comercialização. É modificado por processos naturais que ocorrem nos tecidos animais como a oxidação e também por processos tecnológicos como cura e aquecimento. A qualidade do manejo anterior ao abate pode afetá-la, impactando na valorização do produto. Palavras-chaves: carne; cor; hemoglobina; mioglobina; oxidação. Abstract The color of the meat is an important sensorial attribute in its processing and its commercialization. It is modified by natural processes that occur in animal fabrics as the oxidation and also for technological processes as cure and heating. The quality of the previous handling to abates it can affect it, impacting in the valuation of the product. Key-words: meat; color; hemoglobin; mioglobin; oxidation.

1. Introdução

As carnes são compostas de quatro tipos básicos de tecidos, ou seja, tecido muscular, tecido epitelial, tecido nervoso e tecido conjuntivo. O principal componente da carne é o músculo. As proteínas do músculo podem ser divididas em três classes: sarcoplasmáticas, miofibrilares e estromáticas. Dentre as proteínas sarcoplasmáticas destaca-se a mioglobina, a qual é responsável pela respiração do tecido muscular e pela coloração vermelha dos músculos (SGARBIERI, 1996). A quantidade de mioglobina varia de músculo à músculo, espécie à espécie e idade do animal (COULATE, 1984). Conforme mostra a tabela a seguir.

VI Semana de Tecnologia em Alimentos 13 a 16 de maio de 2008

Universidade Tecnológica Federal do Paraná - UTFPR Campus Ponta Grossa - Paraná - Brasil ISSN: 1981-366X / v. 02, n. 29, 2008

VI Semana de Tecnologia em Alimentos

Tabela 1 – Conteúdo de mioglobina na musculatura de diversas espécies de animais.

Espécie animal Peito de frango Carne de porco Carne de carneiro Carne bovina (1 – 2 anos) Carne bovina (4 – 6 anos) Carne de baleia

Concentração de mioglobina (mg/g tecido) 0,05 1,0 – 4,0 6,0 – 12,0 4,0 – 10,0 16,0 – 20,0 50,0
Fonte: SGARBIERI, 1996.

A cor é um atributo sensorial importante dos alimentos, influindo de forma decisiva na sua aceitação. O consumidor aprende a associar a boa qualidade de um alimento com uma determinada cor que lhe é característica (SGARBIERI, 1996). A cor natural das carnes vermelhas é dada pelas proteínas hemoglobina e mioglobina em suas formas oxigenadas (Oxihemoglobina HbO2 e oximioglobina MbO2) (SGARBIERI, 1996).

2. Pigmentos Os principais pigmentos são hemoglobina (sangue) e mioglobina (músculo). A mioglobina é a principal substância na determinação da cor da carne. O teor de hemoglobina só influenciará a cor da carne se o processo de sangria for mal executado. Estes pigmentos podem reagir com diversos substratos resultando em alterações na sua cor (FEIJÓ, 2007; FORREST et al, 1979; FRANCO, 2003). A mioglobina é formada por uma porção protéica, denominada globina, e uma porção não protéica, denominada anel ou grupo hemo. No centro do grupo hemo há um átomo de ferro. A hemoglobina é formada por quatro mioglobinas unidas. Ela forma complexos reversíveis com o oxigênio no pulmão. Estes complexos são distribuídos pelo sangue para os diversos tecidos do animal, onde o oxigênio é absorvido. A mioglobina absorve o oxigênio transportado pela hemoglobina, armazena nos tecidos e o coloca a disposição do metabolismo (FORREST et al, 1979; FENNEMA, 2000). O átomo de ferro do grupo heme, tem seis ligações coordenadas, capazes de aceitar seis pares de elétrons. Quatro pares vêm dos átomos de nitrogênio do núcleo porfirínico, um par provém do N do anel imidazólico da histidina, o sexto par de elétrons está disponível para formar ligação coordenada com um ligante que determina a cor do complexo. Este ferro pode se encontrar reduzido (ferroso +2) ou oxidado (férrico +3). Se está oxidado não tem a capacidade de ligar-se a outras moléculas, inclusive o oxigênio molecular. Estando reduzido, reage facilmente com a água e com o oxigênio. Quando a mioglobina, com o ferro no estado ferroso, se une ao oxigênio molecular e forma-se a oximioglobina (MbO2), chamamos de oxigenação. Quando o ferro ferroso se converte

VI Semana de Tecnologia em Alimentos 13 a 16 de maio de 2008

Universidade Tecnológica Federal do Paraná - UTFPR Campus Ponta Grossa - Paraná - Brasil ISSN: 1981-366X / v. 02, n. 29, 2008

VI Semana de Tecnologia em Alimentos

em férrico e então forma-se metamioglobina (MMb), chamamos de oxidação da mioglobina. O tecido que foi oxigenado possui cor vermelho brilhante comum. Já o tecido que foi oxidado possui uma cor marrom, que não é desejável. As reações de cor da carne fresca são dinâmicas e determinadas pelo estado do músculo e as porções resultantes de mioglobina, metamioglobina e oximioglobina (FENNEMA, 2000; SGARBIERI, 1996). Para a manutenção da coloração atraente da carne é importante que, sendo conservada in natura, ela esteja em contato com o oxigênio para que a oxigenação das suas hemeproteínas seja mantida (SGARBIERI, 1996). O ciclo da cor em carnes frescas é reversível e dinâmico permitindo constante interconversão das três formas do pigmento até que a carne seja processada. Por exemplo, com o cozimento a carne muda de cor para o marrom. Sob condições extremas, o pigmento pode ser decomposto, com a separação do grupo heme da parte protéica. Isto ocasiona a separação do átomo de ferro da estrutura, levando à cor esverdeada e/ou amarelada. (SGARBIERI, 1996; SHIMOKOMAKI et al, 2006), conforme figura 1. A coloração da carne depende em grande parte da fisiologia e da bioquímica dos músculos nas horas que antecedem e logo após o abate. Essas condições se refletem principalmente nas variações do pH da musculatura nas primeiras horas “post mortem”. Situações extremas podem gerar defeitos graves como carne pálida (PSE) e carne enegrecida (DFD) (SGARBIERI, 1996). A palidez da carne PSE é devida a uma grande proporção de água livre nos tecidos, combnada com o efeito direto do baixo pH nos pigmentos. A água livre influencia na cor a medida que se localiza entre as células musculares quando deveria localizar-se dentro delas. Então o tecido fica com muitas superfícies refletoras que refletem totalmente a luz, porém possuem uma capacidade limitada de absorção luminosa. Por isso, a intensidade da cor se reduz muito. A cor pálida pode ser conseqüência de uma desnaturação durante o período pós mortem inicial, ou pode ser um efeito direto do baixo pH nas propriedades refletoras da luz dos pigmentos(FORREST et al, 1979). A grande capacidade de retenção de água ao corte da carne escura mantém uma proporção enorme de água intracelular, por isso a reflexão de luz branca é minimizada. Além disso aumenta a absorção da cor. Por outro lado, devido ao seu alto pH, a carne de corte escuro também dispõe de enzimas que utilizam o oxigênio rapidamente, o que reduz a proporção de oximioglobina (FORREST et al, 1979). A alteração da cor da carne pode ser conseqüência da destruição da mioglobina pelo desenvolvimento bacteriano. Ocorre que os microrganismos utilizam a mioglobina como nutriente, e o grupo hemo se separa da proteína. Então desenvolve-se uma coloração verde, que também pode

VI Semana de Tecnologia em Alimentos 13 a 16 de maio de 2008

Universidade Tecnológica Federal do Paraná - UTFPR Campus Ponta Grossa - Paraná - Brasil ISSN: 1981-366X / v. 02, n. 29, 2008

VI Semana de Tecnologia em Alimentos

ocorrer devido a crescimento de microrganismos no centro do produto, onde o baixo potencial de óxido-redução propicia o acúmulo de peróxido de hidrogênio. O microrganismo mais comum nesse tipo de esverdeamento é o Lactobacillus viridescens. Esta deterioração pode ainda ser causada por bactérias produtoras de peróxido de hidrogênio como Lactobacillus fructivorans e Latobacillus jensenii. A produção de H2S ocorre geralmente em carnes frescas quando armazenadas em embalagens à vácuo ou impermeáveis a trocas gasosas e mantidas entre 1°C e 5°C, reagindo com a mioglobina, formando a sulfomioglobina de coloração verde. Entre os microrganismos causadores dessa alteração, estão Pseudomonas mephitica, Shewanella putrefaciens e Lactobacillus sake. (Forrest et al, 1979; FRANCO, 2003).

Figura 1- Esquema de transformação da mioglobina em diferentes pigmentos
OXIGENAÇÃO

MIOGLOBINA VermelhoPúpura (carne fresca)
DESOXIGENAÇÃO

OXIMIOGLOBINA Vermelho-Claro (carne fresca)

ÓXIDO NÍTRICO (NO) REDUÇÃO

OXIDAÇÃO

REDUÇÃO + OXIGENAÇÃO OXIDAÇÃO

NITROSOMIOGLOBINA Vermelho (carne curada)
REDUÇÃO + NO + CALOR OXIDAÇÃO

METAMIOGLOBINA Castanho (carne fresca)

CALOR

CALOR

NITROSOHEMOCROMO Rosa (carne curada cozida)
REDUÇÃO + NO OXIDAÇÃO

METAMIOGLOBINA DESNATURADA Castanho (carne curada cozida com pigmento desnaturado)

Fonte: SGARBIERI, 1996.

3. Alterações de cor pelo processamento

Em produtos curados, originalmente a cor típica era obtida com o uso do nitrato. Ao se constatar que a reação com os pigmentos da carne era devido ao nitrito, este passou a ser o elemento de uso mais comum. O nitrito desenvolve a cor rosa avermelhada mais rapidamente. Para acelerar o desenvolvimento da cor desejada existem misturas compostas por diversos agentes redutores, que auxiliam a redução do nitrito a óxido nítrico. O redutor mais utilizado é o sal sódico de ácido ascórbico ou o ácido isoascórbico (FORREST et al, 1979; PARDI, 1996).

VI Semana de Tecnologia em Alimentos 13 a 16 de maio de 2008

Universidade Tecnológica Federal do Paraná - UTFPR Campus Ponta Grossa - Paraná - Brasil ISSN: 1981-366X / v. 02, n. 29, 2008

VI Semana de Tecnologia em Alimentos

Em estudos recentes, estabeleceu-se que o nitrito é necessário para melhorar atributos de cor e para suprimir a oxidação lipidica de produtos cárneos curados, mas não para sua preservação, pois é possível utilizar tratamentos combinados (teoria dos obstáculos) para garantir a vida de prateleira (REVISTAS NACIONAIS DA CARNE, 2008). A seguinte equação representa a reação básica no desenvolvimento da coloração dos produtos curados:
MIOGLOBINA + ÓXIDO NÍTRICO MIOGLOBINA
CALOR

NITROSILHEMOCROMO

O composto formado (nitrosilhemocromo) é termoestável, porém, é suscetível a oxidação pela luz (FORREST, 1979). A mioglobina é desnaturada pelo calor. Por exemplo, quando a carne é assada, a mioglobina se desnatura junto com a maior parte das demais proteínas. O desdobramento da cadeia polipeptídica desloca a histidina, cujo átomo de nitrogênio se encontra unido ao ferro do anel porfirínico. Isto modifica as propriedades de ferro, que se oxida facilmente ao estado de Fé+3 pelo oxigênio presente. O resultado é que exceto no centro anaeróbico de uma grande peça a carne se encontra marrom. A cor rosada do centro de uma peça assada se deve a um derivado hemo, em que os restos de histidina ocupam as duas posições de coordenação livre das partes opostas do anel porfirinico (COULATE, 1984). Atmosferas modificadas também podem afetar a coloração da carne. Em concentrações elevadas de CO2 se observa o clareamento da superfície da carne vermelha. Provavelmente acontece a oxidação dos pigmentos a seus estados férricos. A concentração de CO2 ideal para armazenar carnes em atmosferas controladas deve observar a necessidade de inibir os microrganismos e a não alteração da cor (FENNEMA, 2000). O processo de desidratação é empregado com êxito em carnes cruas e cozido. Com relação à cor, ele pode causar descoloração por conta da oxidação dos pigmentos heme (FENNEMA, 2000).

4. Conclusão

A cor é um atributo sensorial que agrega valor à carne e seus derivados. Diversas são as alterações que podem ocorrer na cor, afetando sua qualidade e aceitação. É trabalho da tecnologia, desenvolver e melhorar procedimentos para garantir a estabilidade dos pigmentos padrões da carne, preservando os aspectos nutricional e funcional.

VI Semana de Tecnologia em Alimentos 13 a 16 de maio de 2008

Universidade Tecnológica Federal do Paraná - UTFPR Campus Ponta Grossa - Paraná - Brasil ISSN: 1981-366X / v. 02, n. 29, 2008

VI Semana de Tecnologia em Alimentos

Referências
AQUARONE, E.; LIMA, U.A.; BORZANI, W. Biotecnologia: alimentos e Bebidas produzidos por fermentação. São Paulo: Edgar Blugher Ltda., 1983. BELCHIOR, F. Lácteos 100% saudáveis. Leite e derivados, n.69, v.12., p.30-33, 2003. CAMPOS, L.C.R.; FONSECA, A.V. Aspectos da qualidade da carne. Disponível em <http://www.sic.org.br/releases_aspectosdaqualidadedacarne.asp>, acesso em 18/04/08. COULATE, T.P. Alimentos: Química de sus componentes. Editorial Acribia, Zagaroza – España, 1984. EMBRAPA. Noções de ciência da carne. Disponível <http://www.cnpgc.embrapa.br/publicacoes/doc/doc77/03nocoescarne.html#3.4.1>, acesso em 18/04/08. FELICIO, P.E. Qualidade da carne bovina: Características físicas e organolépticas. Disponível em <http://www.sic.org.br/PDF/qc_caracteristicas.pdf>, acesso em 18/04/08. FENNEMA, O.R.Química de los alimentos. Segunda edição, Editorial Acribia, Zagaroza – España, 2000. FERNANDES, L.B. Aditivos alimentares para bovinos, pela carne vermelha sem preconceitos. Disponível em <http://www.agronline.com.br/artigos/artigo.php?id=29&pg=1&n=3>, acesso em 18/04/08. FIGUEIREDO, M.G.; PORTO, E. Qualidade da matéria-prima no processamento industrial do iogurte natural. Revista Indústria de Laticínios, n.18, 2002. FORREST, J.C.; ABERLE, E.D.; HEDRICK, H.B; JUDG, M.D.; MERKEL, R.A. Fundamentos de ciência de la carne. Editorial Acribia, Zagaroza. España, 1979. FRANCO, B.D.G.M.; LANGDRAF, M. Microbiologia dos alimentos. Editora Atenel. São Paulo, 2003. GEVISA. Cuidados especiais na compra de carne bonina, suína e de aves. Disponível em <http://gevisa.blogspot.com/2007_10_01_archive.html>, acesso em 18/04/08. JAFARI, M.; EMAM-DJOMEH. Revista Nacional da Carne, n. 373, 2008. PARDI, M.C.; SANTOS, I.F.; SOUZA, E.R.; PARDI, H.S. Ciência, higiene e tecnologia de carnes. Editora Varela, São Paulo, 2006. POURCHET-CAMPOS, M.A. Fibra Dietética. In: DUTRA-DE-OLIVEIRA, J.E.; MARCHINI, J.S. Ciências nutricionais. São Paulo, SP: Sarvier, 1998. SARANTOPÓULOS, C.I.G.L. Embalagens para produtos cárneos. Editora Unilibre. Campinas, 1991. SGARBIERI, V.C.; Proteínas em alimentos protéicos. Editora Varela. São Paulo, 1996. SGARBIERI, V.C.; PACHECO, M.T.B. Revisão: alimentos funcionais fisiológicos. Braz. J. Food Technnol., n.1, v.2., 1999 SHIMOKOMAKI, M.; OLIVO, R.; TERRA, N.N.; FRANCO, B.D.G.M. Atualidades em ciência e tecnologia de carnes. Editora Varela. São Paulo, 2006 VIGGIANO, C. E. O Produto Dietético no Brasil e sua Importância para Indivíduos Diabéticos. Disponível em <http://www.bdbomdia.com/ed_68/terapeutica/dmnut/artigo_09.html>, acesso em 8/06/2005. em

Inserir aqui dados completos do primeiro autor: Nome completo: Camila Alves Guilherme

VI Semana de Tecnologia em Alimentos 13 a 16 de maio de 2008

Universidade Tecnológica Federal do Paraná - UTFPR Campus Ponta Grossa - Paraná - Brasil ISSN: 1981-366X / v. 02, n. 29, 2008

VI Semana de Tecnologia em Alimentos

Filiação institucional: Universidade Tecnológica Federal do Paraná Função ou cargo ocupado: Acadêmica Endereço completo para correspondência: Rua Medeiros de Albuquerque, 23 – Bairro Oficinas – Ponta Grossa - Paraná Telefones para contato: (42) 3028 8518 e-mail: ca.guilherme@yahoo.com.br

VI Semana de Tecnologia em Alimentos 13 a 16 de maio de 2008

You're Reading a Free Preview

Descarregar
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->