Você está na página 1de 16

U N I V E R S I D A D D E

SAN MARTIN DE PORRES


Facultad de Medicina Humana

METABOLISMO DE LA
HEMOGLOBINA
INTEGRANTES:
DIAZ SANCHEZ ANITA DEL ROSARIO

DÍAZ INFANTES VICTOR HUGO

HERNÁNDEZ QUIROZ ESMER

FERNÁNDEZ CUBAS ALEX

FERNÁNDEZ NIQUÉN JOSE

CHICLAYO-PERÚ
2008
HEMOGLOBINA
• Concepto
• Características
• Tipos de hemoglobina

FORMACIÓN DE LA HEMOGLOBINA
7)Síntesis de Hemoglobina
8)Metabolismo del Hierro
9)Catabolismo de la Hemoglobina
1.- Concepto:

La hemoglobina es la
proteína transportadora
de oxigeno. Representa
en promedio el 32% de
la masa total del
eritrocito.
2.- Características:
•Es una heteroproteína de la sangre
•Peso molecular 64.000 (64 kD)
•Color rojo característico
•Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los
tejidos
•La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una
de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es
capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo
se forma por:
_ Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo
del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo
pirrol.
_ Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.
_ La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso
(Fe2+) formando el grupo hemo.
GRUPO HEMO

•No proteíco.
•Da color rojo a la sangre.
•Hemoglobina tiene 4, cada una formada por:
•Una protoporfirina IX (Formada por 4 pirroles)
•Un átomo de hierro en estado ferroso Fe++.

GLOBINA

•4 cadenas polipeptídicas.
•Cadenas alfa, beta, gamma, delta y epsilon.
•Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra
unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2).
•Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2
después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos
(Hb+CO2).
•Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el
CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una
afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a
este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración
cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja)
(Hb+CO).
•Desoxihemoglobina: Desoxigenada (Hb reducida)
•Metahemoglobina: Hb con Fe3 (oxidado), así no se une al oxígeno.
•Hemoglobina glucosilada (HbA1c): Glucosa unida a valina terminal
de cadena Beta. Aumenta en diabetes mas controlada.
Reacción paso a paso:

Reacción total:
3.- Tipos de hemoglobina:

• Hemoglobina A o HbA
• Hemoglobina A2
• Hemoglobina s
• Hemoglobina f
1.- Síntesis de Hemoglobina

La síntesis de Hemoglobina empieza cuando los eritrocitos aun


están en estado de proeritroblastos y continúa incluso en la fase
de reticulositos, cuando estas células abandonan la médula
ósea y entran en el torrente sanguíneo. Durante la formación de
la hemoglobina la molécula hemo se combina con una cadena
polipeptídica muy larga denominada globina, para formar una
subunidad de hemoglobina llamada cadena de hemoglobina.
Cuatro de estas cadenas de hemoglobina se unen débilmente
entre ellas para formar así una molécula de hemoglobina.
SÍNTESIS
DE HG
RESÍNTESIS DE HG
2.- Metabolismo del Hierro
•Las células utilizan el hierro principalmente para la síntesis de hemoglobina
(las cual es liberada hacia la circulación como componente de los
eritrocitos), mioglobina (pigmento muscular) y algunas enzimas respiratorias
(citocromos, peroxidasas, catalasas).
•La cantidad total de hierro en el organismo es de 4 a 5 gramos por término
medio.
•Aproximadamente el 65% de esa cantidad se encuentra en la hemoglobina;
alrededor del 4% en la mioglobina; un 1% en los grupos hemo de diversos
compuestos que estimulan la oxidación intracelular; el 0.1% se encuentra
combinado con la proteína transferrina del plasma sanguíneo; y del 15% al
30% se encuentra almacenado, principalmente en el sistema
reticuloendotelial y en las células del parénquima hepático, sobre todo en
forma de ferritina.
•El hierro se combina con la protoporfirina IX para formar la molécula hem, la
cual se une a una cadena polipeptídica, llamada globina, para formar la
hemoglobina.
3.- Catabolismo de la Hemoglobina

Cuando se destruyen los eritrocitos viejos en el sistema


de macrófagos tisulares la porción globina de la molécula
de hemoglobina se separa y el Hem se convierte en
biliverdina. La enzima participante en un subtipo de
oxigenasa del hem y se forma monóxido de carbono en
el proceso. El CO puede ser un mensajero intercelular
como el Óxido nítrico. En los humanos la mayor parte de
biliverdina se convierte en bilirrubina y se excreta en la
bilis. El hierro del Hem se utiliza nuevamente para
síntesis de hemoglobina.
Catabolismo de la Hemoglobina