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Resumo - enzimas

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03/27/2013

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Actividade catalítica das enzimas

Breves noções sobre cinética das reacções químicas
Nas células realizam-se inúmeras reacções químicas acompanhadas de transferência de energia. O conjunto de todas as reacções celulares tem o nome de metabolismo. Nas reacções de metabolismo podem considerar-se dois processos: o anabolismo e o catabolismo. O anabolismo diz respeito ao conjunto de reacções químicas que conduzem à biossíntese de moléculas complexas a partir de moléculas mais simples, enquanto que o catabolismo corresponde ao conjunto de reacções químicas de degradação de moléculas complexas em moléculas mais simples. Em qualquer reacção química rompem-se ligações existentes nas moléculas que reagem e estabelecem-se novas ligações. Durante a ruptura e a formação de ligações químicas ocorrem transferências de energia. Se as moléculas formadas numa reacção possuírem menor quantidade de energia que os reagentes, a reacção é exoenergética. A energia utilizada na ruptura das ligações das moléculas que reagem é menor que a energia transferida aquando da formação de novas ligações. É o caso da generalidade das reacções catabólicas. Quando as moléculas formadas numa reacção possuem maior quantidade de energia que a contida nas moléculas reagentes, a reacção é endoenergética. É utilizada mais energia na ruptura das ligações das moléculas que reagem do que a energia transferida ao estabelecerem-se novas ligações. É o caso das reacções de anabolismo. Para que uma reacção química se inicie têm de ocorrer colisões entre os átomos das moléculas envolvidas. Quanto maior for o número de colisões mais facilitada será a reacção química entre os reagentes. Esse número de colisões depende da energia cinética das moléculas, isto é, da sua agitação. Muitas vezes é necessário fornecer certa quantidade ao sistema, aquecendo-o, por exemplo, de modo a aumentar as colisões entre as moléculas. A energia que é necessário fornecer ao sistema para iniciar uma reacção química é designada por energia de activação.

A ocorrência de qualquer reacção química é acompanhada de uma variação energética contínua cuja representação gráfica toma o nome de perfil energético da reacção. De início – estado inicial – a energia associada ao sistema é menor. Depois, à medida que a reacção começa a ocorrer, a quantidade de energia aumenta até atingir um máximo que caracteriza o chamado estado de transição. Este aumento de energia do sistema corresponde à energia de activação, a quantidade de energia necessária ao desencadear 1

torna-se mais fácil a uma temperatura elevada e adicionando um catalisador inorgânico. Pode então dizer-se que as enzimas possibilitam a reacção necessária à realização das reacções químicas metabólicas nas condições de temperatura intracelulares. O efeito dos catalisadores. o número de partículas em estado de transição. existem também os catalisadores inorgânicos. 2 . Porém certas enzimas apresentam na sua constituição dois componentes: uma proteína designada por apoenzima e uma substância não proteica designada de cofactor. Ao fazê-lo tornam possível que maior quantidade de moléculas atinja o estado reactivo de transição. como as enzimas. A partir daí a energia associada ao sistema volta a baixar até atingir o estado de equilíbrio – estado final – que pode ir desde a total transformação do(s) reagente(s) em produto(s) – reacções irreversíveis – até qualquer proporção relativa entre reagente(s) e produto(s) – reacções reversíveis. é diminuir a energia de activação de uma determinada reacção química. Actuação enzimática – significado biológico Uma das formas de acelerar a velocidade das reacções é. permitindo que ela ocorra a uma temperatura de 37ºC. coenzimas (compostos orgânicos temporariamente ligados à apoenzima – apenas durante a catálise é que o cofactor se liga à enzima). que catalisa a hidrólise do amido. Um grupo especial de biocatalisadores diz respeito às enzimas. Na saliva existe uma enzima. Outras das formas de acelerar a velocidade deu uma reacção é adicionar-lhe um catalisador. o ácido clorídrico. em geral. como já foi referido. O complexo apoenzima-cofactor é chamado holoenzima. a temperatura do corpo humano. iões metálicos (Cu 2+. sendo formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas. Há três tipos de cofactores: os grupos prostéticos (moléculas orgânicas ligadas permanentemente à apoenzima. a amílase. No entanto. Mn2+. A holoenzima só é funcional quando a apoenzima está ligada ao cofactor. Para além dos catalisadores orgânicos. em presença da saliva.actuam ao nível do centro activo e permitem um melhor ajustamento do substrato à enzima). neste caso. No laboratório a sua decomposição por hidrólise em maltose (açúcar redutor) é muito lenta. O amido por exemplo é um polissacarídeo cujas moléculas são muitos estáveis nas condições normais de temperatura e pressão. Este último ajuda a ligação do substrato à enzima. Constituição das enzimas As enzimas têm uma composição proteica. promover o aumento de temperatura provocando assim. um aumento da velocidade das partículas e. A diferença de energia entre o(s) reagente(s) e o(s) produto(s) dá-nos ideia se estamos em presença de uma reacção endoenergética ou exoenergética. como tal. Ca2+ . A velocidade da reacção aumenta ainda consideravelmente.uma reacção química.

O estabelecimento de ligações entre a enzima e o substrato é transitório. Ao terminar a reacção libertam-se os produtos formados.Ligação enzima-substrato As enzimas são moléculas proteicas globulares de grandes dimensões comparadas com as dimensões da maioria dos substratos. o centro activo. verificando-se rapidamente mudanças químicas. ficando a enzima intacta. formando-se o complexo enzimasubstrato – há ligação entre grupo químicos de uma pequena parte da superfície das moléculas da enzima e grupos químicos da superfície das moléculas de substrato. repetindo-se o ciclo até que todo o substrato esteja transformado. A configuração espacial de uma enzima determina a existência de uma região. Assim a molécula é activada. complementar da configuração espacial de todo ou parte do substrato. Essa molécula enzimática pode então actuar sobre outra molécula de substrato. A nível do centro activo da enzima estabelecem-se ligações intermoleculares com a molécula de substrato. 3 .

4 . Segundo Fisher. a nível molecular. tal como todos os catalisadores não inorgânicos. Uma outra característica das enzimas é que. tal como uma luva provoca uma alteração da sua forma. sobre diferentes lípidos e diferentes prótidos. que nele só podem ligar-se moléculas de um substrato que tenham uma estrutura química complementar desse centro activo. A actividade enzimática é influenciada por vários factores entre os quais se destacam: a temperatura. levando as moléculas do centro activo a tornarem-se complementares de grupos químicos da molécula do substrato. o pH (acidez/alcalinidade do meio). a concentração de substrato e a concentração de enzima. respectivamente. No primeiro caso tem-se um caso de especificidade de acção absoluta e no segundo de especificidade de acção relativa. induz nesta modificações. mas existem condições que afectam a sua acção. A amílase apresenta especificidade absoluta pois só actua sobre o amido. cada enzima só actua sobre um determinado substrato ou uma determinada classe de substratos. A sua concentração mantém-se.Especificidade da acção das enzimas e manutenção da sua integridade Uma das características mais importantes das enzimas é a sua especificidade de acção. Factores que influenciam a actividade enzimática As enzimas regulam as reacções metabólicas. o centro activo de uma enzima tem uma estrutura química tal. mas certas lipases e proteases apresentam especificidade relativa pois actuam. No que se refere ao conjunto enzima-substrato. sempre constante durante o decorrer da reacção Modelos de ligação enzima-substrato • Modelo chave-fechadura ou de Fisher: modelo teórico explicativo da actividade enzimática proposto por Emil Fisher nos finais do século passado (1884). a especificidade da enzima é devida á complementaridade entre os grupos químicos do centro activo enzimático e os grupos químicos da superfície da molécula de substrato. Neste caso é o substrato. que ao combinar-se com a enzima. ou seja. pois. • Modelo do encaixe induzido ou de Koshland: modelo mais dinâmico proposto por Koshland em 1959. não se gastam durante as reacções que catalisam.

cuja actividade se mantém constante para qualquer valor de pH. a actividade enzimática anula-se para valores muito baixos de temperatura. enzimas que resistem a valores extremos de pH. para valores de pH muito baixos (meios ácidos) ocorre a desnaturação da maioria das enzimas. Normalmente. ou seja. O pH é outro factor que condiciona a actividade enzimática.Em geral. 5 . o mesmo acontecendo para valores de pH muito altos (meios alcalinos). Outras existem. A generalidade das enzimas tem. com os seus centros activos. pois um pH óptimo de actuação que ronda os 6-8. a partir de certos valores de temperatura dá-se a desnaturação da parte proteica da molécula de enzima. até atingia um máximo – temperatura óptima. as baixas temperaturas tornam as enzimas praticamente inactivas. a actividade enzimática aumenta com o aumento de temperatura. a variação passa a ser inversa. a velocidade de uma reacção enzimática pode ainda variar em função da concentração de substrato e da concentração de enzima. como por exemplo a pepsina (que actua no estômago) cujo pH é claramente ácido. Se a temperatura e o pH se mantiverem em valores constantes. O comportamento das enzimas em função da temperatura pode ser explicado com base em duas ideias principais: dentro de certos limites. consequentemente. o que faz com que mais moléculas de substrato choquem com moléculas de enzima e. os choques entre elas. A partir de certos valores. até um valor a partir do qual a enzima já não actua (devido à desnaturação da proteína que a constitui). particularmente. contudo. aumentando a temperatura baixa a actividade enzimática. Há. altera-se a conformação molecular e desorganiza-se o centro activo. A partir desse máximo. quanto maior for a temperatura maior é a agitação das partículas e.

Quanto maior for a concentração de enzimas maior será a velocidade de reacção. As enzimas podem manter-se activas fora das células que as produzem. Assim. Por outras palavras. esta molécula pode voltar a dar as duas que a formaram. diz-se reversível. Será irreversível. A especificidade. Concentração enzimática. Essa velocidade máxima é atingida quando todas as moléculas da enzima presentes estiverem ocupadas na catálise. É esta propriedade que permite. deixam de existir enzimas disponíveis para a quantidade de substrato. para catalisar grandes quantidades de substrato apenas é necessária uma pequena quantidade de enzimas. pode ser absoluta ou relativa. Ao fim de algum tempo. mesmo que se continue a adicionar mais substrato ao meio. laboratorialmente. duas moléculas reagentes podem originar uma única molécula. se só o puder fazer num sentido. Na fase inicial de uma reacção química em que a concentração de substrato é ainda baixa. uma vez que um maior número de enzimas está a entrar em acção.A velocidade da reacção é proporcional à concentração de substrato até um certo valor máximo. pois não existem enzimas livres. Pode-se verificar que as enzimas actuam em concentrações diminutas. Actividade. Desse modo os centros activos das enzimas atingem a saturação. Havendo muito substrato presente a velocidade de reacção é directamente proporcional à concentração da enzima. Propriedades das enzimas • • Especificidade. que continua a aumentar. por sua vez. a velocidade da reacção vai aumentando progressivamente. quando uma enzima pode catalisar nos dois sentidos uma reacção. o que explica a velocidade estacionária. Com o auxílio de enzimas. • • 6 . desde que mantidas em condições ambientais semelhantes. A partir desse momento. atingiu-se a fase de saturação e a velocidade das reacções é máxima e permanece sensivelmente constante. A especificidade enzimática está intimamente relacionada com a configuração induzida pelo substrato no centro activo. como já foi referido. a partir do qual se mantém estacionária. Reversibilidade. o estudo de reacções químicas.

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