Universidad de San Carlos de Guatemala Centro Universitario de Occidente Centro de Estudios de Postgrado Maestra en Ciencia y Tecnologa del Recursos

Hdrico Curso: Salud Pblica y Recursos Hidricos Docente: MSc. Ing. JonatanTacam
Pgina |1

Enzimas, Crecimiento Bacteriano, fuente de energa y carbono.

Alumno: Ing. Agr. Mario E. Gonzlez C. Ing. Civil Neftal Calel Guox Ing. Qui. Alfredo Beningno Coyoy Nimatuj Ing. Agr. Roberto Cojulum Ruiz 100030949 Carn 100030969 100030959

Quetzaltenango, Junio de 2012

1. Que diferencia tienen las enzimas, coenzimas y cofactores?

Las reacciones qumicas en los sistemas biolgicos, ocurren rara vez en ausencia de catalizadores. Estos catalizadores son protenas especficos llamados ENZIMAS. Pgina Las caractersticas sorprendentes de todos los enzimas son su poder cataltico y su | 2 especificidad. Adems, como veremos ms adelante, la actividad de muchos enzimas es regulable. Se puede considerar que todos los enzimas son protenas aunque, recientemente, se ha descubierto el poder cataltico que tienen ciertos ARN en el proceso de sntesis de protenas en los ribosomas. Los enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad por un milln de veces o ms. De hecho, la mayora de las reacciones de los sistemas biolgicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia de enzimas. Incluso una reaccin tan sencilla como la hidratacin del dixido de carbono, viene catalizada por un enzima: CO2 + H2O H2CO3

De otro modo la transferencia del CO2 desde los tejidos a la sangre y desde sta al aire alveolar, sera incompleta. La anhidrasa carbnica, el enzima que cataliza esta reaccin, es uno de los ms rpidos que se conocen. Cada molcula enzimtica puede hidratar hasta 105 molculas de CO2 en un segundo. Esta reaccin, catalizada, es 107 veces ms rpida que la misma reaccin no catalizada. Los enzimas son altamente especficos tanto en la reaccin que catalizan como en su seleccin de sustancias reaccionantes, denominadas SUSTRATOS (=molcula que transforma el enzima). Normalmente, un enzima cataliza una sola reaccin qumica o grupo de reacciones estrechamente relacionadas. El grado de especificidad del sustrato es normalmente elevado y, a veces, prcticamente absoluto. Un ejemplo del alto grado de especificidad de los enzimas es el demostrado por la ADN-polimerasa I. Este enzima sintetiza ADN uniendo las cuatro clases de nucletidos. La secuencia de nucletidos en el ADN que se est sintetizando viene determinada por la secuencia de nucletidos de la otra hebra de ADN que sirve como molde.

Tan slo se inserta un nucletido equivocado en el filamento nuevo de ADN menos de una vez en un milln de inserciones. COFACTORES Los cofactores son molculas que se unen al enzima y realizan, o bien colaboran a Pgina realizar, la reaccin al sustrato. En un principio se piensa que el enzima es quien reconoce al sustrato y el cofactor quien se encarga de que la reaccin se lleve a | 3 trmino. La mayora de los enzimas requieren la ayuda de cofactores, sin embargo algunos efectan ellos mismos el reconocimiento del sustrato y la reaccin sobre ste. Tipos Existen dos tipos de cofactores: Activadores inorgnicos, como iones metlicos Fe2+, Cu2+, Mn2+,etc. Cuando se usa el trmino cofactor se suele referir generalmente a stos, ya que el otro tipo tiene nombre propio. Molculas orgnicas complejas, llamadas COENZIMAS. Las coenzimas son molculas de tipo orgnico que se unen al enzima dando lugar a la molcula activa. Esta molcula activa es una heteroprotena y se denomina HOLOENZIMA, su grupo prosttico es el COENZIMA y su grupo proteico es el que ahora se denomina APOENZIMA. HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA Los coenzimas no son, en general, especficos de un nico tipo de apoenzima; incluso determinados coenzimas pueden unirse a ms de 100 tipos de apoenzimas diferentes, cada uno de los cuales con una funcionalidad distinta. A menudo se alteran durante las reacciones enzimticas, pero una vez stas han acabado, se regeneran rpidamente para volver a ser funcionales. CINTICA ENZIMTICA La cintica enzimtica trata sobre cmo se producen las reacciones en las que intervienen los enzimas y a qu velocidad.

Parece lgico pensar que un proceso que pasa de un estado de elevada energa a otro de menor nivel energtico, se tendra que producir de un modo espontneo. Por lo tanto un sustrato con una energa mayor que la de sus productos, debera producir stos espontneamente. Sin embargo no es as. B transcurre a travs de un ESTADO DE TRANSICIN que Pgina Una reaccin qumica A tiene una energa mayor que la de A y la de B. La velocidad de una reaccin qumica | 4 depende de la temperatura (en general, a mayor temperatura mayor velocidad de reaccin) y de la diferencia de energa entre el sustrato (reaccionante A) y el estado de transicin. A esta diferencia de energa se le ha denominado Energa libre de activacin de Gibbs y se simboliza como . Por lo tanto para que la reaccin bioqumica se lleva a cabo, el sustrato deber alcanzar el estado de transicin, por lo que deber consumir energa. Cmo actan entonces los enzimas?. Los enzimas aceleran las reacciones qumicas porque disminuyen la energa libre de activacin. La combinacin del sustrato con el enzima crea una nueva va de reaccin que tiene un estado de transicin de menor energa de la que tendra en ausencia del enzima. Por consiguiente, en presencia del enzima la reaccin se realizar ms fcilmente.

ETAPAS DE LAS REACCIN ENZIMTICA Antes de producir los productos, el enzima debe unirse al sustrato. Por lo tanto, cualquier formacin o rotura de un enlace qumico por un enzima viene precedida por la formacin de un complejo enzima-sustrato (ES). El sustrato queda ligado a una regin especfica del enzima

El sustrato queda ligado a una regin especfica del enzima que se denomina CENTRO ACTIVO. La mayora de los enzimas son altamente selectivos en su unin con los sustratos que deben encajar espacialmente con el centro activo del enzima. Y dado que cada enzima tiene una forma diferente para su centro activo esto implica que, por regla general, en el centro activo de un enzima tan slo pueda encajar un sustrato o alguno similar a l. Tambin en esta etapa de formacin del complejo enzima-sustrato, Pgina se produce gran parte del control de la actividad cataltica. |5 El centro activo de un enzima es la regin que se une al sustrato. Aunque los enzimas difieren ampliamente en estructura, especificidad y modo de catlisis, se puede establecer un nmero de generalizaciones respecto a sus centros activos. 1) El centro activo supone una porcin relativamente pequea del volumen total del enzima. Muchos de los residuos aminocidos de un enzima no estn en contacto con el sustrato. Esto plantea la pregunta intrigante de porqu los enzimas son tan grandes. Casi todos los enzimas estn constituidos por ms de 100 residuos de aminocidos, lo que les da una masa mayor de 10 kilodaltons. 2) El centro activo es una entidad tridimensional.

El centro activo de un enzima no es un punto, una lnea, ni tan siquiera un plano. Es una forma tridimensional compleja, compuesta de grupos que proceden de diferentes partes de la secuencia lineal de aminocidos. En el caso de la LISOZIMA, un enzima que ataca la pared celular de las bacterias, los residuos (=aminocidos) que forman el centro activo tridimensional son los nmeros 35, 52, 62, 63 y 101 de la secuencia lineal de 129 aminocidos. 3) 4) Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente dbiles. Los centros activos son hoyos o hendiduras.

5) La especificidad del enlace entre el enzima y el sustrato depende de la disposicin exactamente definida de los tomos del centro activo. Un sustrato debe tener una forma adecuada para introducirse en el centro. La metfora establecida en 1890 por Emil Fischer sobre el encaje del sustrato en el enzima como una llave en su cerrado fue bastante acertado, aunque hoy se acepta ms el modelo de conformacin inducida. Este modelo describe la unin enzima-sustrato como una mano cuando se mete en un guante: se necesita una forma previa adecuada, pero la conformacin final es fruto de la interaccin de la mano (sustrato) y el guante (enzima).

Por qu fases de crecimiento bacteriano atraviesa un cultivo?

Curva de Crecimiento (BATCH) 1.Fase Lag (latencia) perodo de adaptacin, aumento de tamao individual; poco crecimiento 2. Fase Exponencial mximo crecimiento. Actividad fisiolgica alta. 3. Fase estacionaria tasa de crecimiento igual a tasa de muerte (falta de nutrientes y desechos metablicos). Metabolitos secundarios (antibiticos, vit., aa, toxinas). Bajo contenido ARN. Cl. pequeas. 4. Fase de Muerte acumulacin de metabolitos nutrientes. Clulas viables poco abundantes. inhibidores y ausencia de

Pgina |6

Segn la fuente de Carbono y Energa Cmo se clasifican los microrganismos?

CLASIFICACIN DE LOS MICROORGANISMOS DE ACUERDO CON LA FUENTE DE

ENERGA Y DE CARBONO QUE UTILIZAN GRUPO FUENTE DE FUENTE DE EJEMPLO ENERGA CARBONO Fotolitotrofos Luz CO2 Bacterias fotosintticas Fotoorganotrofos Luz Compuestos orgnicos Purpurobacterias Quimiolitotrofos Oxidacin de com- CO2 Algunas bacterias Ej. puestos inorgnicos Thiobacillus Oxidacin de comQuimioorganotrofos Compuestos orgnicos La mayora de las bactepuestos orgnicos rias Dependiendo de la naturaleza del aceptor de electrones en el proceso de produccin de energa, podemos dividirlos en procesos de: Fermentacin Proceso de produccin de energa en el cual compuestos orgnicos actan como dadores y aceptores de electrones. No hay aceptor externo de electrones.

Pgi na |7

Respiracin

Proceso de produccin de energa en el cual compuestos inorgnicos actan como acepto- res externos de electrones. Respiracin aerobia El aceptor de electrones es el oxgeno.

Pgina |8

Respiracin anaerobia El aceptor de electrones es un compuesto inorgnico diferente al oxgeno, por ejemplo: nitratos, sulfatos, carbonatos etc. CLASIFR E

Aerobios estrictos Requieren oxgeno para poder vivir. Carecen de la capacidad para realizar fermentacin. Por ejemplo Mycobacterium tuberculosis. Facultativos Pueden crecer con o sin aire, en ausencia de aire realizan procesos fermentativos y en presencia de aire cambian a un metabolismo respiratorio. Por ejemplo levaduras, enterobacterias. Microaeroflicos Crecen mejor en presencia de pequeas cantidades de oxgeno, tienen metabolismo respiratorio. Por ejemplo Campylobacter fetus. Anaerobios aerotolerantes Pueden crecer con o sin oxgeno pero su metabolismo es siempre fermentativo. Por ejemplo Lactobacillus. Anaerobios estrictos No pueden crecer en presencia de oxgeno. Su metabolismo puede ser fermentativo en algunos, respiracin anaerbica en otros y ciertos grupos realizan fotosntesis. Por ejemplo Clostridium botulinum.

Pgina |9