Você está na página 1de 24

BIOENERGTICA

Dr. Carlos Alberto Rodarte Gonzlez

La bionergetica es la rama de la biologa muy relacionada con la fsica, que se encarga del estudio de los procesos de absorcin, transformacin y entrega de energa en los sistemas biolgicos.

la Bioenergtica se relaciona con la Termodinmica, en particular con el tema de la Energa Libre, en especial la Energa Libre de Gibbs.

Los cambios en la energa libre de Gibbs nos dan una cuantificacin de la factibilidad energtica de una reaccin qumica y pueden proveer de una prediccin de si la reaccin podr suceder o no.

Como una caracterstica general de La Bioenergtica, esta solo se interesa por los estados energticos inicial y final de los componentes de una reaccin qumica, los tiempos necesarios para que el cambio qumico se lleve a cabo en general se desprecian. Un objetivo general de la Bioenergtica, es predecir si ciertos procesos son posibles o no; en general, la cintica cuantifica qu tan rpido ocurre la reaccin qumica.

Las clulas estn compuestas por un complejo sistema de reacciones qumicas que generan energa y otras que utilizan energa, esto en general es el Metabolismo.

El ATP
En general, el ATP (adenosin trifosfato) es la conexin entre los sistemas que producen la energa y los que la utilizan; la degradacin oxidativa de los alimentos es un proceso exergnico (catablismo). En el caso de las reaccines Anablicas son endergnicos y utilizan la energa qumica almacenada en forma de ATP y NADH.

Una reaccin exergnica es una reaccin qumica donde la variacin de la energa libre de Gibbs es negativa. Esto nos indica la direccin que la reaccin seguir. A temperatura y presin constantes una reaccin exergnica se define con la condicin:

Que describe una reaccin qumica que libera energa en forma de calor, luz, etc. Las reacciones exergnicas son una forma de procesos exergnicos en general o procesos espontneos y son lo contrario de las reacciones endergnicas. Se dijo que las reacciones exergnicas transcurren espontneamente pero esto no significa que la reaccin transcurrir sin ninguna limitacin.

Relaciones Termodinmicas
El primer principio de la termodinmica es una ley de conservacin de la energa y estipula que, aunque la energa se puede convertir de una forma a otra, la energa total del sistema ha de permanecer constante.

Energa Libre La Energa libre (designada con la letra G) o energa libre de Gibbs de un sistema, es la parte de la energa total del sistema que esta disponible para realizar trabajo til y esta dada por la siguiente relacin

Esta formula es vlida cuando en un sistema particular discurre hacia el equilibrio a temperatura y presin constante, es la variacin en energa libre, es la variacin de entalpa o contenido calorico, T es la temperatura absoluta y es la variacin de entropa del sistema. La variacin de energa libre de una reaccin qumica esta relacionada con la constante de equilibrio de tal reaccin, por ejemplo, una reaccin se puede escribir como: A + B
y la expresin para la constante de equilibrio:

C+ D

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: Una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible (Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.

En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos

Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.

Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis.

La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada.

Especificidad
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.

La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Nmeros EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros precedidos por las letras "EC". El primer nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad: EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas. EC2 Transferasas transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas. EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas. EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas. EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa). EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y diseo de nuevas rutas biosintticas.

Cofactores Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de molculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas