Prof. Dr. Franciscleudo B.

Costa UATA/CCTA/UFCG

Aula 4 Aminocidos
Universidade Federal de Campina Grande Centro de Cincias e Tecnologia Agroalimentar Unidade Acadmica de Tecnologia de Alimentos

BIOQUMICA GERAL
FRANCISCLEUDO BEZERRA DA COSTA
PROFESSOR

Cmpus de Pombal Pombal - PB

Origem dos AA Estrutura e frmula qumica geral de AA Propriedades pticas dos AA Caractersticas fsicas dos AA Funes biolgicas Classificao quanto a natureza do grupo R Aminocidos essenciais Aminocidos no essenciais Destino final dos AA pelo metabolismo animal Ligao peptdica Peptdeos fisiologicamente ativos

Origem dos aminocidos

O primeiro aminocido descoberto foi a Asparagina, em 1806. O ltimo, dos mais comuns, foi a Treonina, em 1938. Todos os aminocidos possuem nomes comuns, sendo, na maioria das vezes, retirados das fontes de onde foram isolados pela 1 vez.
Asparagina c. Glutmico Tirosina Glicina Aspargo Glten do Trigo Queijo (Tyros = Queijo) sabor doce GlyKos

Estrutura Qumica Geral

Aminocidos mais importantes sos os .
O carbono um centro quiral (opticamnte ativo)

Apresentam carbono assimtrico

O carbono liga-se a 4 grupos substituintes diferentes
H3N+

COO

Apresentam:
Um grupo amina: NH2
Um grupo carboxila: COOH Um hidrognio H

C
R

Uma cadeia lateral R (determina a identidade de um aa especfico). Exceo: Glicina, com o R formado por um H. Portanto, as molculas com centros quirais so opticamente ativas.

Mais de 300 AA diferentes foram descritos, porm apenas 20 so encontrados em constituintes de protenas em mamferos.

Propriedades pticas dos AA

Devido geometria tetradrica em torno do carbono- os vrios grupos podem ocupar dois arranjos espaciais diferentes (L- e Daminocidos); O carbono- , portanto, um centro quiral (o que implica que opticamente ativo); Como as duas formas no podem ser sobrepostas, designam-se enantimeros;

Formam dois esterioismeros: L e D L Levorrotatrio (esquerda) D Destrorrotatrio (direita)

Estereoismeros da alanina

Prof. Dr. Franciscleudo B. Costa UATA/CCTA/UFCG

ABREVIATURAS E SMBOLOS DOS AMINOCIDOS

Observaes importantes:
Os aminocidos nas molculas proticas so sempre L-estereismeros Os D aminocidos foram encontrados apenas em pequenos peptdeos de parede celular bacteriana e alguns peptdeos que tm funo antibitica.

So designados por abreviaes de 3 letras (derivadas de seu nome na lngua inglesa) ou por smbolo ou letra nica.

Nome
Glicina ou Glicocola Alanina Leucina Valina Isoleucina Prolina Fenilalanina Serina Treonina Cisteina Tirosina Asparagina Glutamina Aspartato ou c. Asprtico Glutamato ou c. glutmico Arginina Lisina Histidina Triptofano Metionina

Smbolo
Gly, Gli Ala Leu Val Ile Pro Phe ou Fen Ser Thr, The Cys, Cis Tyr, Tir Asn Gln Asp Glu Arg Lys, Lis His Trp, Tri Met

Abreviao
G A L V I P F S T C Y N Q D E R K H W M

Nomenclatura
cido 2-aminoactico ou cido 2-amino-etanico cido 2-aminopropinico ou cido 2-amino-propanico cido 2-aminoisocaprico ou cido 2-amino-4-metil-pentanico cido 2-aminovalrico ou cido 2-amino-3-metil-butanico cido 2-amino-3-metil-n-valrico ou cido 2-amino-3-metilpentanico cido pirrolidino-2-carboxlco cido 2-amino-3-fenil-propinico ou cido 2-amino-3-fenil-propanico cido 2-amino-3-hidroxi-propinico ou cido 2-amino-3-hidroxipropanico cido 2-amino-3-hidroxi-n-butrico cido 2-bis-(2-amino-propinico)-3-dissulfeto ou cido 3-tiol-2-aminopropanico cido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propinico ou paraidroxifenilalanina cido 2-aminossuccionmico cido 2-aminoglutarmico cido 2-aminossuccnico ou cido 2-amino-butanodiico cido 2-aminoglutrico cido 2-amino-4-guanidina-n-valrico cido 2,6-diaminocaprico ou cido 2, 6-diaminoexanico cido 2-amino-3-imidazolpropinico cido 2-amino-3-indolpropinico cido 2-amino-3-metiltio-n-butrico

Caractersticas Fsicas
Compostos slidos, cristalinos e se fundem a alta temperatura; Incolores; A maioria apresenta sabor adocicado; Alguns inspidos; E outros amargos; Com exceo da glicina, que solvel em gua, os demais apresentam solubilidade varivel; Insolveis em solventes orgnicos; Em solues aquosas apresentam alto momento dipolar.

FUNES BIOLGICAS
Estrutura da clula Funcionam como sistema tampo, ou seja, atuam no controle do pH das clulas; Hormnios Receptores de protenas e hormnios Transporte de metablitos e ons Atividade enzimtica Imunidade Gliconeognese no jejum e diabetes

Propriedades Qumicas
Caracterstica cida (presena do grupo carboxila); Caracterstica bsica (presena do grupo amino); Interao intramolecular, originando um "sal interno":

Solveis em gua; Insolveis em solventes orgnicos; PF e PE altos (caractersticas dos sais).

Prof. Dr. Franciscleudo B. Costa UATA/CCTA/UFCG

Propriedades Qumicas
Carter anftero - reagem tanto em cidos quanto em bases, produzindo sais :

Propriedades cido-Base
Quando em soluo aquosa, um aminocido existe sob a forma de um on dipolar (zwitterion, do alemo on hbrido); Zwitterion "sal interno" ou "on dipolar, composto qumico eletricamente neutro, mas que possui cargas opostas em diferentes tomos. Podem se comportar como cidos ou bases, portanto so anfteros.

Curvas de Titulao

Curva de titulao de um Aminocido

pKa do grupo carboxilo ~2 pKa do grupo amina ~9

I pH cido: grupos COOH e NH3+ protonados devido ao excesso

de prtons (H+). Ex.: estmago.

II pH neutro: a medida que o pH aumenta (7 a 7,4), ocorre

dissociao primeiro do H+ no COO-. O grupo NH3+ ainda est protonado (on dipolar). Ex.: sangue, saliva, meio intracelular.
Curva de titulao da glicina. Curva de titulao do glutamato.

Os aminocidos tm vrias regies tampo.

III pH bsico: h dissociao do H+ no NH3+. Os grupos Grupo NH2 e COO- ficam desprotonados. Ex.: duodeno.

Titulao de um Aminocido
Na titulao de um AA com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da soluo aumenta at cerca de pH=2, quando o grupo COOH comea a liberar ons H+ para o meio, originando gua.

COOH COOH H- C - NH3+ + OHR

H2O

pK1

COOH- C - NH3+ R
on dipolar

Prof. Dr. Franciscleudo B. Costa UATA/CCTA/UFCG

Titulao de um Aminocido
Continuando a adio de base o pH ir progressivamente se elevando at que o grupo NH3+ tenha condies de liberar seu on H+, o que ocorre prximo ao pH 9.

Titulao de um Aminocido
COOH COOCOOH H- C - NH3+ H-C-NH3+ pK1 CH3 CH3 pK2 COOH-C-NH2 CH3

H2 O COOCOO+ + OHH-C-NH3 H-C-NH2 R R pK2

on dipolar

Regio de tamponamento devida ao grupo -COOH

Regio de tamponamento devida ao grupo -NH2

+H N- C 3

COOH COOCOO+H N- C- H -H H2N- C- H 3 pK2 R pK1 R R A+ Forma AIsoeltrica

Ponto Isoeltrico
Compreende o pH no qual a molcula de aminocido apresenta igual nmero de cargas positivas e negativas; O AA encontra-se eletricamente neutro; Formando um on dipolar ou zwitterion; O clculo do pI baseia-se nas formas de dissociao do aminocido utilizando os pK anterior e posterior forma isoeltrica do aminocido.

AMINOCIDOS- ESTRUTURA
Cadeias laterais (R)
Propriedades das cadeias laterais
em diferentes aminocidos afinidade ou no pela gua, cargas eltricas importantes na conformao e funo das protenas.

Aminocidos classificados de acordo

com a polaridade do grupo R

Apolares grupo R hidrofbico Polares grupo R hidroflico

Aminocidos Apolares (Hidrofbicos)

Grupos R constitudos de hidrocarbonetos que no interagem com a gua. Tem uma localizao mais interna na molcula Aminocidos incapazes de receber ou doar prtons, de formar ligaes inicas ou pontes de hidrognio

Aminocidos Polares (Hidroflicos)

Aminocidos com cadeias laterais polares, desprovidas de cargas eltricas (no ionizveis)

Prof. Dr. Franciscleudo B. Costa UATA/CCTA/UFCG

Aminocidos Polares (Hidroflicos) Aminocidos com cargas negativas

Aminocidos com cadeias laterais cidas cadeias laterais ionizadas, com grupo carboxilato (-coo-) carregado negativamente Aminocidos doadores de prtons

Aminocidos Polares (Hidroflicos)

Aminocidos com cargas positivas
Aminocidos com cadeias laterais cidas cadeias laterais ionizadas, com carga positiva As cadeias laterais dos aminocidos bsicos so aceptoras de prtons

Prof. Dr. Franciscleudo B. Costa UATA/CCTA/UFCG

AMINOCIDOS
Em solues aquosas, cadeias laterais apolares se agrupam no interior da protena; A hidrofobicidade dos grupos R apolares, funcionam como gotculas de leo em ambiente aquoso Em protenas localizadas em ambientes hidrofbicos (interior da membranas)- grupos R so encontrados na superfcie da protena interagindo com o ambiente lipdico.

Protenas em soluo

Classificao dos Aminocidos

Cadeias laterais polares (hidroflicas) Cadeias laterais apolares (hidrofbicas)

AMINOCIDOS ESSENCIAIS:

Aminocidos ESSENCIAIS: aa que no podem ser sintetizados pelos animais. Aminocidos NO ESSENCIAIS: aa que podem ser sintetizados pelos animais, cerca de 10 a 12, encontrados em suas protenas.

1. Arginina, Arg (A): Precursor do xido ntrico, que tem sido associado reduo da presso arterial, reduo da coagulao sangunea e proteo contra enfarte do miocrdio e ataque cardaco. O sumo de melancia uma fonte deste precursor metablico da arginina.

Para os vegetais, todos os aminocidos so do tipo no essenciais; Para classificar um aminocido em no essencial ou essencial depende da espcie estudada; Um mesmo AA pode ser essencial para um organismo e no essencial para outro.

Prof. Dr. Franciscleudo B. Costa UATA/CCTA/UFCG

AMINOCIDOS ESSENCIAIS:
2. Fenilalanina, Phe ou Fen (F): A fenilalanina um aminocido encontrado em protenas vegetais ou animais, sendo fundamental para o bom funcionamento do organismo. Porm, seu consumo pode ser perigoso para quem sofre de fenilcetonria, uma alterao gentica que ocorre em um a cada 10 mil nascimentos.

AMINOCIDOS ESSENCIAIS:
3. Isoleucina, Ile (I): A L-isoleucina, a L-leucina e a L-valina so os aminocidos de cadeia ramificada que atuam em conjunto, desempenhando diversas funes no organismo. Protegem os msculos de leses por esforo excessivo, por meio da sntese de protenas e da reduo do catabolismo protico.

AMINOCIDOS ESSENCIAIS:
4. Lisina, Lys ou Lis (K): No organismo, a L-lisina desempenha diversas funes como participao na sntese de protenas e de compostos precursores produo de energia, como por exemplo, a D-glicose, glicognio e lipdios. Alm disso, est presente na composio do colgeno e da elastina na forma de L-hidroxilisina.

AMINOCIDOS ESSENCIAIS:
5. Metionina, Met (M): A L-metionina pode atuar na formao de compostos essenciais produo de energia, D-glicose e glicognio; reduz os efeitos txicos de certas

hepatotoxinas (substncias txicas ao fgado); E, pode atuar com atividade antioxidante, inibindo a formao de radicais livres, substncias que podem provocar diversos tipos de doenas.

AMINOCIDOS ESSENCIAIS:
6. Serina, Ser (S): A L-serina atua em rotas biossintticas das pirimidinas, purinas, creatina e porfirinas. Encontra-se na poro ativa das enzimas proteases de serina, que incluem a tripsina e a quimotripsina. Estas enzimas catalisam a hidrlise das ligaes peptdicas em polipeptdios e em protenas, importante no processo digestivo. Fontes: Arroz, ovos, leite so ricos em serina.

AMINOCIDOS ESSENCIAIS:
7. Treonina, Thr ou The (T): A L-treonina desempenha um papel importante, junto com a glicina e a serina, no metabolismo de porfirina. A treonina representa cerca de 4% dos aminocidos das protenas do nosso organismo. Os ovos so ricos em treonina.