Aminoacidosss..... I y Masss

Interaccin alostrica
La interaccin alosterica consiste en el cambio estructural de una protena, es decir, sus receptores cambiaran. Las enzimas alostericas poseen dos sitios activos, en el primero se unira un sustrato determinado, mientras en el segundo o tambin conocido como sitio alosterico se unira un efector el cual producira un cambio en la proteina, llevandonos a una regulacin de la actividad de esta. Los efectores pueden ser tanto como positivos como negativos, en el caso de los positivos favorecen la entrada de sustrato, al contrario, un efector negativo modificara la estructura de la proteina de forma que el sustrato no pueda unirse al sitio activo de esta. 1
Contenido
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1 Enzimas Alostericas 2 Interaccin Alosterica 3 Modulacin Alosterica 4 La Farmacologa y su Relacin 5 Bibliografa 6 Enlaces externos
[editar]Enzimas
Alostericas
Las enzimas son molculas de protenas globulares cuyo modo de plegamiento asegura que grupos de aminocidos formen un sitio activo el cual es la zona donde se une el sustrato temporalmente durante la reaccin, ajustndose con precisin a este, aunque la conformacin de la enzima puede cambiar en el curso de la reaccin sin alterarse permanentemente.
[editar]Interaccin
Alosterica
Una forma de control enzimtico son las interacciones alostericas las cuales definimos como el mecanismo regulador por el cual las enzimas pueden activarse o bien inactivarse de acuerdo con la demanda de los procesos Las enzimas que reaccionan por interaccin alostrica cuentan con dos sitios activos A) es al que se une el sustrato (como se observa en la figura 1) y en donde se cumple la accin cataltica, B) se denomina alosterico, aqu se unen sustancias que modifican la actividad enzimtica las cuales son conocidas como efectores alostericos que al cambiar la estructura de la enzima implica la posibilidad de activacin o inactivacin de esa enzima. Los efectores alostericos pueden ser positivos o negativos: los positivos o tambin llamados activadores al interactuar con la enzima permitirn que con concentraciones de sustrato menores obtengamos mayores velocidades de reaccin debido a que incrementan la accin de la enzima, el centro alosterico en donde se une un efector positivo se conoce como centro activador (la curva se desplaza hacia la izquierda Fig.2) los negativos o
innividores son aquellos que cuando interactan con la enzima disminuyen su actividad, el centro alosterico al que se unen se le conoce como centro inhibidor (la curva se desplaza hacia la derecha Fig. 2) Los efectores alostricos negativos, (inhibidores) desplazan el equilibrio hacia la forma T de la enzima, mientras que los positivos (activadores) favorecen la conformacin R. Estos juegan un rol importante en la regulacin del metabolismo. Se unen a un sitio diferente al sustrato. Pueden modificar Vm o la afinidad de la enzima por el sustrato Existen dos tipos de enzimas alostricos: Monomericos que estn compuestos por una sola unidad y son muy escasos o Heterotrpicos estos son producidos por interaccin de un efector alostrica y un sustrato y se habla de la regulacin alostrica. o Homotrpicos los cuales son producidos por molculas idnticas del sustrato, se habla de una cooperatividad. Oligomericos que estn compuestos por varias unidades llamadas protmeros y conforman la mayor parte de enzimas
[editar]Modulacin
Alosterica
Existen dos sistemas de modulacin alostrica: Sistemas r Se caracteriza por tener afinidades diferentes tanto por sustrato como por ligando. Su actividad se regula ya sea positiva o negativamente por cambios en la afinidad por el sustrato. Kcat no cambia, siendo Vmax constante, slo cambia K0,5, como se observa en la grficas de las hojas. Sistemas V Se caracteriza porque tanto R como T presentan la misma afinidad por el sustrato, con lo que se da en enzimas alostricas sin cooperatividad (recordemos las premisas). LA diferencia, por tanto, entre las dos conformaciones es di distinta Kcat. Es esto lo que permite que estos sistemas tenga representacin sigmoide. El trabajo del efector consiste en desplazar el equilibrio R"T, de modo que si predomina la forma de menor Kcat, disminuye la velocidad, siendo entonces un inhibidor y viceversa. Cooperatividad En este modelo, son las interacciones entre las subunidades, bien positivas o negativas, las que favorecen o impiden la unin de ligando a la adyacente. De este modo llamamos cooperatividad positiva a la interacciones favorecedoras de la unin de ligando y negativa a las desfavorecedoras.
[editar]La
Farmacologa y su Relacin
Los efectos farmacolgicos se llevan acabo entre la interaccin del medicamento con los receptores (macromolculas), que producen una reaccin qumica para modificar la funcin celular aunque tambin se deben de considerar dos propiedades, un agonista y un antagonista estos pueden tener la misma afinidad por un receptor pero un agonista tiene mas eficacia que el otro. Los frmacos en los sitios alostricos pueden representan un blanco para la nueva droga que se administra, estos ocurren a distancia del receptor a se manifiestan a nivel de la configuracin de la molcula. Hay ventajas al usar
moduladores alostricos como agentes teraputicos ya que los mecanismos alostricos producen grandes cambios en la actividad enzimtica capaces de regular la actividad cataltica, procesos metablicos y responder a cambios corporales como la temperatura y el pH, dependiendo tambin de la dosis que se es administrada ya que puede tanto forzar como inhibir la curva sigmoidea.
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ACTIVIDAD Y REGULACION DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

ACTIVIDAD ENZIMATICA
Adems del efecto de la concentracin del sustrato [ S ] en la rapidez de la reaccin enzimtica hay otros factores que afectan la actividad de las enzimas: (a) La concentracin de la enzima [ E ]: a mayor concentracin de enzima mayor actividad cataltica (mayor velocidad inicial), siempre y cuando haya suficiente sustrato:
(b) El pH: todas la enzimas tienen un pH ptimo, al que habr mayor actividad o eficiencia enzimtica. Por lo general este valor flucta entre un pH de 6 a 8, aunque algunas funcionan mejor a bajo pH (pepsina). Los cambios en pH pueden cambiar las cargas electricas netas en los residuos de aminocidos y alterar la estructura nativa.
(c) La temperatura: hay una temperatura ptima a la que habr una mayor eficiencia enzimtica. Por lo general, entre los 50 a 60C la enzima pierde efectividad y la rapidez de la reaccin disminuye bruscamente. A alta temperatura la enzima puede desnaturalizarse.
(d) Iones y coenzimas: sin la presencia de stos, no hay actividad enzimtica. UNION DEL SUSTRATO CON LA ENZIMA La enzima se une con una molcula del sustrato para formar un complejo enzima-sustrato (ES), que, a su vez, se disocia en el producto y la enzima, que se recupera:
El sustrato es, casi siempre, ms pequeo que la enzima y se une a sta en un lugar especfico llamado sitio activo o foco activo. Tpicamente, el sitio activo es una pequea abertura o hendidura en la estructura tridimensional de la enzima. Por lo general, la concentracin del sustrato es mayor que la de la enzima, [ S ] > [ E ], por lo que los sitios activos se "llenan" rpidamente: la enzima se
satura. En este punto, el producto se forma a cierta velocidad (Vmax), no importa si se aumenta la [ S ]. Caracteristicas particulares del sitio activo: (a) Especificidad: una enzima puede discriminar entre diversas molculas de posibles sustratos. De aqu el axioma "una enzima para cada sustrato". El sitio activo tiene una forma que se asemeja bastante al sustrato, por lo que sustrato correcto se "ajusta perfectamente" en el sitio activo.
Hay dos tipos de especificidad:

(1) Optica o absoluta: la enzima acepta slo un tipo de sustrato, por lo que la catlisis es de una sla reaccin con un slo sustrato. (2) Grupal: una enzima en particular slo interacciona con grupos qumicos especficos (grupos funcionales): alcoholes, pptidos, steres, etc.
(b) Estructura: el sitio activo es una regin tridimensional relativamente pequea de la enzima. Cuando est totalmente encajado, el sustrato interacciona directamente con no ms de 3 a 5 residuos de aminocidos del sitio activo. (c) Interacciones: los sustratos son retenidos inicialmente en el sitio activo por interacciones no covalente, dbiles y reversibles, como la interacciones hidrofbicas, los puentes de hidrgeno y los puentes salinos, que sostienen al sustrato orientado hacia los residuos de aminocidos para una mayor
eficacia enzimtica. La siguiente figura ilustra la reaccin enzimtica (hidrlisis de un enlace pptido por una peptidasa) y la fijacin del sustrato en el sitio activo:
El enlace escindido es el enlace que se va romper por la accin enzimtica. Cuando el sustrato se une al sitio activo se crea una tensin en ese enlace, que se rompe parcialmente en el estado de transicin. La energa necesaria surge de la energa liberada por la unin con el sustrato. El estado de transicin se estabiliza por la interacciones no-covalentes que se forman. MODELOS DE ESPECIFICIDAD A-Modelo de Llave-Cerradura (Lock & Key), propuesto por Emil Fischer en 1890, establece que el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias. La forma y la distribucin de cargas del sustrato le permiten "entrar" e interaccionar con el lugar activo de la enzima.
B-Modelo Ajuste Inducido (Induced-fit model), propuesto por Daniel Koshland en 1958. Las interacciones no-covalentes entre sustrato y enzima
alteran la estructura tridimensional del sitio activo haciendo que ste se conforme al sustrato.
PROCESOS MECANISTICOS Sustrato-Enzima: se mantienen unidos por interacciones no-covalentes dbiles. En gran medida stos son responsables de la velocidad de reaccin. Una vez anclado al sustrato y estabilizado el estado de transicin entra en juego otros procesos implicados en el mecanismo, como lo son, por ejemplo: (a) Catlisis general cido/base: grupos en las cadenas laterales del sitio activo pueden donar o aceptar H+. Los grupos funcionales del sitio activo de la enzima que se comportan como cidos (-NH3+; -COOH) o como bases (NH2; -COO-) y ayudan en las reacciones de transferencia de protones, facilitan la ruptura de enlaces. Por ejemplo, la hidrlisis cida de un enlace pptido:
(b) Catlisis mediada por iones metlicos: los iones de los metales alcalinos (Na+, K+) y los iones de los metales de transicin (Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Fe2+, Fe3+, Ni2+) ayudan en las reacciones anzimticas de dos modos: 1-formando enlaces covalentes coordinados para fijar el sustrato y quede orientado apropiadamente y se una al sitio activo con una geometra muy especfica:
2-polarizando el enlace que va a ser escindido o restabilizando el intermediario cargado negativamente:
3-participando en reacciones de oxidacin-reduccin mediante transferencia reversible de electrones entre iones metlicos y el sustrato:
Las metaloenzimas requieren del ion metlico para la actvidad enzimtica. (c) Catlisis covalente: grupos funcionales nucleoflicos (ricos en electrones) de una enzima reaccionan con el sustrato formando unh intermediario con enlaces covalentes inestables. El intermediario se degrada y se forma el producto.
Los siguientes aminocidos contienen grupos nucleoflicos (circulados):
REGULACION DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS
ALOSTERISMO Y COOPERATIVIDAD
Las interacciones entre las subunidades de una protena multimrica se ven afectadas por la uniones con ligandos. En la alostera (o alosterismo), el control de la actividad protena funciona por medio de la unin con ligandos: uniendo un ligando a un lugar especfico en la protena promueve un cambio conformacional que altera la afinidad de la protena por otros ligandos. Esto se conoce como transicin alostrica y los ligandos que promueven los cambios conformacionales son llamados efectores o moduladores . El trmino efector puede aplicarse a sustratos, activadores o inhibidores. Los efectos alostricos pueden ser positivos o negativos, dependiendo de si el efector aumenta o disminuye la afinidad protenica por otros ligandos. El cambio conformacional que ocurren en una determinada subunidad como respuesta a la unin de un ligando en un foco alostrico se conoce como efecto alostrico. Con respecto a las enzimas, los efectos alostricos se refieren a aquellos que se manifiestan en la actividad de una parte de la enzima - tal como el foco activo - por la unin de un efector en otra parte distinta de esa enzima. Las enzimas alostricas son usualmente multimricas u oligomricas (consisten de varias subunidades), por lo que contienen mltiples sitios activos. Subunidades idnticas se denominan protmeros, y cada protmero puede consistir de una o varias cadenas polipptidas. El concepto de cooperatividad se usa para explicar la interaccin entre los lugares de unin con ligandos de estas enzimas; es la influencia que tiene la unin de un ligando a una subunidad sobre la unin de ligandos en otra subunidad de la protena multimrica. La cooperatividad generalmente implica cambios en la conformacin debido al efecto de un ligando en una subunidad que, a su vez, promueve en otra subunidad adyacente un nuevo cambio conformacional, pero con una alterada afinidad por el ligando efector o por un segundo ligando. El cambio conformacional puede ser inducido por un efector alostrico o por el sustrato. Ello implica que la unin entre el efector (la molcula que causa el efecto) y la enzima cambia la estructura de la protena , lo que conlleva una "comunicacin" a las otras subunidades de la protena de que esa unin se ha producido.
La cooperatividad requiere de una protena con varios focos activos, usualmente localizados en mltiples subunidades de una protena multimrica. Las enzimas cooperativas son usualmente dmeros, trimeros, tetrameros, etc. Ambos conceptos, alosterismo y cooperatividad, tienen aspectos comunes en lo que se refiere a los cambios estructurales requeridos por ambos. La esencia de los dos efectos est en que los eventos de unin y catlisis que ocurren en un foco activo pueden influenciar los eventos de unin y catlisis en otro foco activo de una protena multimrica. Un efecto alostrico puede ocurrir sin cooperatividad: cambios conformacionales inducidos en un protmero no se transmiten a otros protmeros. Interacciones alostricas homotrpicos son las que ocurren cuando varias molculas idnticas - por ejemplo, varias molculas del sustrato - se unen a la protena. Este efecto se denomina como cooperatividad si el mismo se transmite a los diferentes protmeros de la protena.
Los efectos alostricos heterotrpicos son interacciones alostricas que ocurren cuando diferentes sustancias - por ejemplo, inhibidor y sustrato - se unen a la protena; son el efecto de un ligando en la unin de otro ligando diferente.
Los efectos alostricos homotrpicos o heterotrpicos pueden ser positivos (activacin) o negativos (inhibicin): -Si es positivo, entonces la unin del primer efector (activador) hace que sea ms fcil la subsecuente unin del sustrato. -Si es negativo, el primer efector (inhibidor), hace ms difcil la subsiguiente unin del sustrato. (La cooperatividad homotrpica negativa es muy rara). La accin enzimtica alostrica se puede explicar por dos modelos que describen los cambios conformacionales en las subunidades individuales de una enzima multimrica. Estos son: modelo concertado y modelo secuencial. Modelo concertado: propuesto por Jacques Monod, Jeffries Wyman, y Jean-Pierre Changeux en 1965 para describir la cooperatividad: La protena (enzima) tiene dos conformaciones: la conformacin T (tensa o taut) y la conformacin R (relajada). En cualquier molcula enzimtica, todas las subunidades estn en la mismo estado conformacional (T o R). Sustratos y activadores se unen ms facilmente a la conformacin R ; los inhibidores son ms afines a la T. En ausencia de sustrato la enzima est ms en el estado T que en el R. En el estado R todos los focos activos tienen una mayor afinidad para el sustrato que en el estado T. Una vez una subunidad cambia al estado R, todas las dems subunidades cambian simultaneamente al mismo estado.
Modelo secuencial: propuesto por Koshland, Nemethy y Filmer, propone que la unin de un efector causa un cambio conformacional en una subunidad que, a su vez, promueve un cambio conformacional en las dems subunidades de forma secuencial.
Este modelo explica el cooperativismo negativo en el que en algunas enzimas la unin del primer efector reduce la afinidad de la enzima por ligandos similares.
REGULACION A-Regulacin Alostrica: Las enzimas alostricas llamadas enzimas reguladoras (o marcadoras del paso, "pacemaker"), determinan la rapidez de un proceso; estas enzimas catalizan el primer paso del proceso, o el primer paso de una ruta ramificada que lleva a la formacin de un producto alterno. Son modificadas por la unin reversible no-covalente de una molcula seal; por ejemplo, para la secuencia:
La primera enzima (enz1) es la principal enzima de control y est influenciada por la concentracin de A, o la de P, o ambas. As a alta [ A ] y baja [ P ] se fomenta la secuencia hacia P; en ese caso, A sera un efector positivo.
La enzima reguladora responde a una cintica que no obedece a la ecuacin de Michaelis-Menten porque no generan una hiperbola en la grfica de velocidad inicial vs concentracin de sustrato [S]. En su lugar, se obtiene una curva sigmoidal.
Este tipo de curva sugiere una relacin de segundo orden (o mayor) entre la rapidez (velocidad) y [S], es decir v es proporcional a [S]n, donde n > 1. A ciertos niveles de [ P ] el compuesto P puede actuar como inhibidor (efector negativo), proceso que se conoce comoinhibicin por
retroalimentacin negativa por ser un ejemplo de un efecto alostrico negativo en una enzima reguladora. Esta inhibicin se observa cuando el producto final de una cadena inhibe la enzima del primer paso (u otro paso clave) de esa secuencia:
En este esquema, el producto "P" inhibe a la primera enzima (enz1) del proceso. Esto ocurre cuando se sintetiza suficiente cantidad de ese producto final. El compuesto "P" no tiene semejanza estructural con "A", el sustrato de la enz1, la enzima reguladora. De aqui que "P" debe unirse a la enz1 en lugar distinto del foco activo. Esto ilustra un efecto alostrico heterotrpico negativo ya que el producto "P" acta como un efector negativo o inhibidor alostrico. Complementando ambos procesos de regulacin alostrica (efecto positivo y negativo) se producir una cantidad adecuada de P sin que se agote por completo A. B-Modificacin Covalente: Es la regulacin de ciertas enzimas por la interconversin reversible entre su forma activa y desactiva. Esto ocurre primordialmente por la fosforilacin y desfosforilacin en residuos especficos de las cadenas laterales. Este es un proceso enzimtico: una enzima causa la modificacin covalente de otra enzima (que acta como sustrato). En algunos casos, la modificacin transforma la enzima activa en la inactiva; en otros, es lo contrario. Por ejemplo:
C-Ruptura Proteoltica: Proenzimas o cimgenos, son precursores enzimticos inactivos. Estos pueden producirse y almacenarse y luego convertirse- irreversiblemente - en la enzima activa. El proceso implica la ruptura de uno o ms enlaces pptidos (pptido bloqueador):
D-Regulacin por Isoenzimas:
Algunos procesos metablicos estn regulados por isoenzimas (o isozimas), que son diferentes formas moleculares de una misma enzima. Estas tienen secuencias de aminocidos similarers, pero no identicas. Todas catalizan la misma reaccin bioqumica y tienen:
-distintas propiedades cinticas : diferentes Km y Vmax -diferentes propiedades reguladoras (diferentes efectores) -diferentes preferencias por coenzimas -diferente distribucin celular
La ms conocida es la lactato deshidrogenasa (LDH) que cataliza la conversin reversible de piruvato a lactato:
LDH es un tetrmero con dos posibles tipos de subunidades: M (muscular) y H (cardiaco). Hay 5 tipos diferentes isoenzimas: LDH1 (H4); LDH2 (H3M), que se encuentran slo en el corazn y en los glbulos rojos LDH5 (M4), que se encuentra en el hgado y msculo esqueletal LDH3 (M3H); LDH4 (M2H2), que se encuentran en otros rganos. La isoenzima M4 tiene mayor afinidad por piruvato y la H4 por lactato. Es de esperarse que las varias formas estan diseadas para servir a diferentes funciones regulatorias. Este tipo de regulacin permite que diferentes patrones metablicos funcionen en distintos rganos.
Cetocido
cido pirvico.
cido acetoactico.
cido levulnico.
Los cetocidos son cidos orgnicos que contienen un grupo funcional cetona y un grupo carboxlico. Entre los cetocidos se encuentran:
Alfa-cetocidos, o 2-oxocidos, tales como el cido pirvico, que tienen el grupo cetona adyacente al de cido carboxlico
Beta-cetocidos, o 3-oxocidos, tales como el cido acetoactico, que tienen el grupo cetona en el segundo carbono contando a partir del grupo carboxlico
Gamma-cetocidos, o 4-oxocidos, tales como el cido levulnico, que tienen el grupo cetona en el tercer carbono contando a partir del grupo carboxlico
Cuerpo cetnico
Formacin de cuerpos cetnicos.
Los cuerpos cetnicos son compuestos qumicos producidos por cetognesis en las mitocondrias de las clulas del hgado. Su funcin es suministrar energa al corazn y al cerebro en ciertas situaciones excepcionales. En la diabetes mellitus tipo 1, se puede acumular una cantidad excesiva de cuerpos cetnicos en la sangre, produciendo cetoacidosis diabtica. Los compuestos qumicos son el cido acetoactico (acetoacetato) y el cido betahidroxibutrico (hidroxibutirato); una parte del acetoacetato sufre descarboxilacin no enzimtica dando acetona (una cantidad insignificante en condiciones normales);1 los dos primeros son cidos y el tercero, una cetona.
Contenido
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1 Biosntesis
2 Patologa 3 Referencias 4 Enlaces externos
[editar]Biosntesis
El lugar primario de formacin de los cuerpos cetnicos es el hgado y, en menor proporcin, tambin el rin. El proceso tiene lugar en la matriz mitocondrial y ocurre en diferentes pasos: 1. La primera reaccin es la condensacin de dos molculas de acetil-CoA para formar acetoacetil-CoA, gracias a la accin de la enzima -cetotiolasa. 2. La molcula de acetoacetil-CoA se condensa con otra molcula de acetil-CoA para formar hidroxi--metilglutaril-CoA (HMG-CoA), por accin de la enzima HMG-CoA sintasa. 3. Finalmente, la HMG-CoA liasa hidroliza el HMG-CoA en una molcula de acetoacetato y una de acetil-CoA. Una parte del acetoacetato se reduce a -hidroxibutirato en la propia mitocondria, lo que consume un equivalente de ATP (una molcula de NADH); esta reaccin la cataliza la -hidroxibutirato deshidrogenasa que se encuentra estrechamente asociada a la membrana mitocondrial interna. En condiciones normales, una mnima proporcin de acetoacetato sufre una lenta descarboxilacin espontnea, no enzimtica, dando acetona.
[editar]Patologa
Los cuerpos cetnicos se forman en situaciones en las que el metabolismo de la glucosa est comprometido:
Descompensacin diabtica: con cifras elevadas de glucosa en sangre Hipoglucemia Ayuno prolongado
La acetona se forma por la descarboxilacin del cido acetoactico. As pues, los niveles de acetona son mucho menores que los de los otros dos tipos de cuerpos cetnicos. Dado que no puede volver a transformarse en acetil-CoA, se excreta a travs de la orina o bien mediante exhalacin. La exhalacin de la acetona es la responsable de un olor afrutado caracterstico en el aliento. Tanto el acetoacetato como el betahidroxibutirato son cidos, y si hay altos niveles de alguno de estos cuerpos cetnicos se produce una disminucin en el pH de la sangre. Esto se da en lacetoacidosis diabtica y en la cetoacidosis alcohlica. La causa de la cetoacidosis es en ambos casos la misma:
la clula no tiene suficiente glucosa; en el caso de la diabetes la falta deinsulina evita que la clula reciba glucosa, mientras que en el caso de la cetoacidosis alcohlica, la inanicin provoca que haya menos glucosa disponible en general.
NH2: es el grupo funcional amino. Un grupo amino es un grupo funcional derivado del amonaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminacin de uno de sus tomos de hidrgeno. NH3: Amonaco. es un compuesto qumico cuya molcula consiste en un tomo de nitrgeno (N) y tres tomos de hidrgeno (H)
RUTAS DE DEGRADACION DE LOS AMINOACIDOS Hay 20 rutas catablicas diferentes para la degradacin de cada uno de los a.a estndar. En el hombre estas rutas degradativas individuales de los aminocidos slo aportan del 10 al 15% de la produccin energtica corporal. Por lo tanto, son mucho menos activas que la gluclisis y la oxidacin de cidos grasos. La actividad de las rutas catablicas puede variar mucho de un a.a. a otro, segn el equilibrio entre las necesidades para los procesos biosintticos y la cantidad disponible de un aminocido dado. Los esqueletos carbonados de 10 de los a.a. se degradan, total o parcialmente, dando en ltimo trmino acetil-CoA. 5 a.a. se convierten en -cetoglutarato, 4 en succinil-CoA, 2 en fumarato y 2 en oxalacetato.
Cofactores enzimticos en el catabolismo de los aminocidos Reacciones de transaminacin: piridoxal fosfato Transferencia de grupos monocarbonados: - Tetrahidrofolato (metilo, metileno, formilo) S-adenosilmetionina (metilo)
Aminocidos que se degradan a acetil-CoA
Los esqueletos de 10 a.a. forman acetil-CoA que entra directamente en el ciclo del cido ctrico. De los 10, 5 se degradan a acetil-CoA va piruvato. Los otros 5 se convierten en acetil-CoA y/o acetoacetil-CoA, que se rompe seguidamente para formar acetil-CoA. Los 5 a.a. que entran va piruvato son alanina, glicina, serina, cistena y triptfano. La treonina se degrada en el hombre a succinil-CoA. La alanina da piruvato directamente el transaminarse con -cetoglutarato, al igual que la cadena lateral del triptfano, que al cortarse da alanina y, por tanto, piruvato. La cistena se convierte en piruvato en 2 pasos, uno para eliminar el tomo de azufre, siendo el otro una transaminacin. La serina se convierte en piruvato mediante la serina deshidratasa. La glicina tiene 2 rutas. Se puede convertir en serina por adicin enzimtica de un grupo hidroximetilo. La segunda ruta, que predomina en animales, implica una rotura oxidativa en CO2, NH4+ y un grupo metileno (fig. ). El cofactor tetrahidrofolato es el portador de unidades monocarbonadas en ambas reacciones. Porciones del esqueleto carbonado de 6 a.a.triptfano, lisina, fenilalanina, tirosina, leucina e isoleucina producen acetilCoA y/o acetoacetil-CoA. La deshidratacin del triptfano constituye la ruta ms compleja de todas las vas catablicas de a.a. en tejidos animales; parte del triptfano produce acetil-CoA por rutas diferentes: va piruvato y va acetoacetil-CoA. Algunos intermediarios del catabolismo del triptfano son precursores necesarios para la biosntesis de otras moleculas importantes: niacina (precursor del NAD y NADP) y del neurotransmisor serotonina. La degradacin de fenilalanina, y su producto de oxidacin tirosina se degradan dando 2 fragmentos, que pueden entrar en el ciclo del cido ctrico, pero en puntos diferentes del mismo: 4 de los 9 tomos de C de la fenilalanina z de la tirosina dan acetoacetato libre, que se convierte en acetil-CoA, mientras que un segundo fragmento se recupera en forma de fumarato. . As 8 de los 9 tomos de C de estos a.a. entran en el ciclo del cido ctrico (el C restante se pierde en forma de CO2). La fenilalanina, despus de su hidroxilacin, seconvierte en tirosina, es tambin precursor de las hormonas adrenalina y noradrenalina, secretadas por la mdula adrenal.
Defectos genticos asociados al metabolismo de los a.a.
Se han identificado en el hombre muchos defctos genticos diferentes del metabolismo de los a.a.. La mayora de tales defectos hacen que se acumulen intermediarios especficos, condicin que puede producir un desarrollo neurolgico defectuoso y retraso mental. La primera enzima de la ruta catablica de la fenilalanina, la fenilalanina hidroxilasa, cataliza la hidroxilacin de la fenilalanina a tirosina (fig. ). Un defecto gentico de la fenilalanina hidroxilasa es responsable de la enfermedad fenilcetonuria, que es la causa mas frecuente de la presencia de altas concentraciones de fenilalanina. Esta enzima requiere como cofactir la tetrahidrobiopterina, que transporta electrones desde el NADH al O2 en esta hidroxilacin. La acumulacin de fenilalanina puede perjudicar el desarrollo normal del cerebro en la infancia dando lugar a retraso mental severo. Cuando se detecta precozmente se puede prevenir esta enfermedad mediante al suministro de una dieta adecuada.
Aminocidos que se convierten en -cetoglutarato Los esqueletos carbonados de 5 a.a. (arginina, histidina, glutamato, glutamina y prolina) entran en el ciclo del cido ctrico va -cetoglutarato. Prolina, glutamato y glutamina tienen esqueletos pentacarbonados. La transaminacin o desaminacin del glutamato produce el intermediario del ciclo del cido ctrico -cetoglutarato. La arginina e histidina se convierten tambin en glutamato.
Aminocidos que se convierten en succinil-CoA Los esqueletos carbonados de metionina, isoleucina, treonina y valina se degradan a travs de rutas que dan succinil-CoA, que es un intermediario del ciclo del cido ctrico. La metionina dona su grupo metilo a travs de la Sadenosilmetionina a uno de los diversos aceptores posibles. La isoleucina, valina y treonina tambin se convierten primero en propionil-CoA, el cual luego se transforma en succinil-CoA.
Degradacin de los aminocidos ramificados Aunque la mayor parte del metabolismo de los a.a. transcurre en el hgado, los 3 a.a. con cadenas ramificadas (leucina, isoleucina y valina) se oxidan como
combustibles principalmente en el msculo, tej. adiposo, rin y tej. cerebral. Estos tejidos extrahepticos contienen una nica aminotransferasa que no se encuentra en el hgado y que acta sobre los 3 a.a. ramificados produciendo los -cetocidos correspondientes. Estos se transforman luego en derivados del acil-CoA. Existe una enfermedad gentica humana relativamente rara en la que estos 3 -cetocidos se acumulam en sangre y se vierten en la orina (enfermedad del jarabe de arce).
Degradacin de asparagina y aspartato a oxalacetato Los esqueletos carbonados de asparagina y aspartato entran en ltimo trmino en el ciclo del cido ctrico va oxalacetato. La enzima asparaginasa cataliza la hidrlisis de la asparagina para dar aspartato, el cual es transaminado con el cetoglutarato dando glutamato y oxalacetato (fig. ). Aminocidos cetognicos y glucognicos Algunos tomos de C de 6 de los a.a. (los que se degradan a acetoacetil-CoA y/o acetil-CoA: triptfano, fenilalanina, tirosina, isoleucina, leucina y lisina) pueden dar cuerpos cetnicos en el hgado por conversin del acetoacetil-CoA en acetona y -hidroxibutirato, constituyendo los a.a. cetognicos. La degradacin de la leucina contribuye de forma sustancial a la cetosis durante la inanicin. Los a.a. que se pueden convertir en piruvato, -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y oxalacetato se pueden convertir en glucosa y glucgeno, denominandose a.a. glucognicos
Transaminacin
La reaccin qumica de transaminacin puede referirse a dos tipos de reaccin.
[editar]Transaminacin
de aminocidos
La primera es la reaccin entre un aminocido y un alfa-cetocido, en la que el grupo amino es transferido de aquel a ste, con la consiguiente conversin del aminocido en su correspondiente alfacetocido. Despus de la formacin de glutamato, ste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetocidos por varias reacciones reversibles de transaminacin: donacin libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminocido al grupo ceto alfa de un alfa-cetocido, acompaado de la formacin de un nuevo aminocido y un nuevo alfa-cetocido. Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prosttico, una razn importante de que esta vitamina sea esencial para la vida. Un ejemplo importante de transaminacin se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfacetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetocidos para formar aminocidos diferentes por reacciones de transaminacin.1
[editar]Transaminacin
de sales de amonio
El segundo tipo de reaccin de transaminacin es la sustitucin nuclefila de un anin amina o amida en una sal de amonio.
Aminocido
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH ) unidos a un carbono central. Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural en los ribosomas. Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la
identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 (actualmente se consideran 22, los ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico. La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos (100 aminocidos para la mayora de los autores) o la masa molecular total supera las 5,000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.
ndice
[ocultar]
1 Estructura general de un aminocido 2 Clasificacin
o o o
2.1 Segn las propiedades de su cadena 2.2 Segn su obtencin 2.3 Segn la ubicacin del grupo amino
3 Aminocidos codificados en el genoma 4 Aminocidos modificados 5 Propiedades 6 Reacciones de los aminocidos 7 Vase tambin 8 Referencias 9 Bibliografa 10 Enlaces externos
[editar]Estructura
general de un aminocido
La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH, por eso ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.
[editar]Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.
[editar]Segn
las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W).
Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
[editar]Segn
su obtencin
A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K) Triptfano (Trp, W) Histidina (His, H) * Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la sntesis de aminocidos en el organismo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cistena (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** cido asprtico (Asp, D) cido glutmico (Glu, E)
Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido.
[editar]Segn
la ubicacin del grupo amino
Alfa-Aminocidos: El grupo amino esta ubicado en el carbono N 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo. Este carbono se denomina carbono alfa. La gran mayora de las protenas estn compuestas por restos de alfa-aminocidos enlazados por enlaces amida.
Beta-Aminocidos: El grupo amino esta ubicado en el carbono N 3 de la cadena, es decir el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gama-Aminocidos: El grupo amino esta ubicado en el carbono N 4 de la cadena, es decir el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.
[editar]Aminocidos
codificados en el genoma
Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina. Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero 21 es laselenocistena que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el nmero 22 es la pirrolisina, que aparece slo en arqueas. 1 2 3
[editar]Aminocidos
modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la protena. Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La formacin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las protenas, est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La traduccin comienza con el codn "AUG" que, adems de ser seal de inicio codifica el aminocido metionina, que casi siempre se elimina por protelisis.4 Algunos aminocidos no proteicos actan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la betaalanina, el cido gamma-aminobutrico (GABA) o la biotina.
[editar]Propiedades
cido-bsicas. Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de
luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R.
[editar]Reacciones
de los aminocidos
En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser: 1. la transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido. 2. 3. la descarboxilacin la racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos estn presentes nicamente en la configuracin L, en las bacterias podemos encontrar D-aminocidos.
Treonina
Treonina
[[Archivo:
Treonina
|220px]]
Nombre (IUPAC) sistemtico
Treonina
General
Otros nombres
cido 2-amino-3-hidroxibutanoico
Frmula molecular
C4H9NO3
Propiedades fsicas
Masa molar
119.12 g/mol
Propiedades qumicas
Solubilidad en agua
Si
Esencial
si
Codn
ACU, ACA, ACC, y ACG
Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
La treonina (abreviada Thr o T)1 es uno de los veinte aminocidos que componen las protenas; su cadena lateral es hidrfila. Est codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG. La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentacin por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genticamente), aunque tambin puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de protenas para su uso farmacutico.
Contenido
[ocultar]
1 Biosntesis 2 Fuentes 3 Referencias 4 Enlaces externos
[editar]Biosntesis
Como un aminocido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en protenas que consume. En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del cido asprtico por la va -Aspartil-semialdehdo y homoserina. Enzimas involucradas en su sntesis incluyen:2
Aparto quinasa -Aspartil-semialdehdo deshidrogenasa Homoserina deshidrogenasa Homoserina quinasa Treonina sintasa
[editar]Fuentes
Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesn, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de ssamo.
Codn
Para otros usos de este trmino, vase Cydonia oblonga. La informacin gentica, en el ARNm, se escribe a partir de cuatro letras, que corresponden a las bases nitrogenadas (A, C, G y U), las cuales van agrupadas de tres en tres. Cada grupo de tres se llama codn y est encargado de codificar un aminocido o un smbolo de puntuacin (Comienzo, parada). El orgnulo celular que sintetiza las protenas a partir de aminocidos con la informacin contenida en el ARNm, leyendo los codones, es el ribosoma.
[editar]Cdigo
gentico
En el cdigo gentico, cada aminocido est codificado por un codn o varios codones. En total hay 64 codones que codifican para 20 aminocidos y 3 seales de parada de la traduccin. Esto hace que el cdigo sea redundante, lo que se denomina cdigo degenerado, porque hay varios codones diferentes que codifican para un solo aminocido.
Tabla 1: Tabla de codones. Ilustra los 64 tripletes posibles. 2 base U C A UUU Fenilalanina UCU Serina U UUC Fenilalanina UCC Serina UUA Leucina UUG Leucina UCA Serina UCG Serina UAU Tirosina UAC Tirosina UAA Ocre Parada 1. G El codn AUG codifica para metionina, y adems sirve como UGU Cistena sitio de iniciacin; el UGC Cistena UGA 2palo Parada primer AUG en un ARNm codifica el sitio donde se inicia CUU Leucina 1 base C CUC Leucina CUA Leucina CUG 4Leucina CCU Prolina CAU Histidina CCC Prolina CAC Histidina CGU Arginina CGC Arginina CGA Arginina CGG Arginina 2. la traduccin de protenas. En algunos microorganismos, el codn UGAcodifica AUU Isoleucina A AUC Isoleucina AUA Isoleucina ACU Treonina AAU Asparagina ACC Treonina AAC Asparagina ACA Treonina AAA Lisina AGU Serina AGC Serina AGA Arginina 3. como selenocistena. En algunas bacterias el codn UAG codifica
UAG 3mbar Parada UGG Triptfano
CCA Prolina CAA Glutamina CCG Prolina CAG Glutamina
AUG 1Metionina ACG Treonina AAG Lisina
AGG Arginina 4.
como pirrolisina. El codon CUG (Leu) es el codn de iniciacin para uno de los dos productos alternativos del gen c-myc humano (Hann et al., 1987)1
GUU Valina G GUC Valina GUA Valina GUG Valina
GCU Alanina GAU cido asprtico GGU Glicina GCC Alanina GAC cido asprtico GGC Glicina GCA Alanina GAA cido glutmico GGA Glicina GCG Alanina GAG cido glutmico GGG Glicina
Triptfano
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Triptfano
Estructura qumica
Modelo tridimensional
General
Smbolo qumico
Trp, W
Frmula molecular
C11H12N2O2
Identificadores
Nmero CAS
73-22-31
PubChem
6305
Propiedades fsicas
Densidad
1.340 kg/m3; 1.34g/cm3
Masa molar
204,23 g/mol
Punto de fusin
501 K (228 C)
Punto de descomposicin
563,65 K (291 C)
Propiedades qumicas
Acidez
2,38; 9,34 pKa
Familia
Aminocido
Esencial
Codn
UGG
Punto isoelctrico(pH)
5,89
El triptfano (abreviado como Trp o W) es un aminocido esencial en la nutricin humana. Es uno de los 20 aminocidos incluidos en el cdigo gentico (codn UGG). Se clasifica entre los aminocidos apolares, tambin llamados hidrfobos. Es esencial para promover la liberacin delneurotransmisor serotonina, involucrado en la regulacin del sueo y el placer. Su punto isoelctrico se ubica a pH=5.89. La ansiedad, el insomnioy el estrs se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptfano.
Contenido
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1 Fuentes de triptfano 2 Propiedades del triptfano 3 Biosntesis 4 Catabolismo 5 Metabolismo secundario 6 Vase tambin
7 Lecturas complementarias 8 Referencias
[editar]Fuentes
de triptfano
El triptfano es un aminocido esencial, es decir, que slo se obtiene a travs de la alimentacin. Abunda en los huevos, la leche, los cerealesintegrales, el chocolate, la avena, los dtiles, las semillas de ssamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes, los platanos, la calabaza y la espirulina. Las personas que no ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptfano as como aquellas personas sometidas a altos niveles de estrs. Para un buen metabolismo del triptfano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio.
Vase tambin:
Sntesis de aminocidos.
[editar]Propiedades
del triptfano
Como aminocido esencial ayuda a que el organismo elabore sus propias protenas. El triptfano es esencial para que la glndula pineal segregue la serotonina, que es un neurotransmisor cerebral.
Favorece el sueo, ya que la serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de sueo-vigilia.
En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina. El efecto tranquilizante de la serotonina acta con un ansioltico. El triptfano es muy til en problemas de obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptfano ayuda a que la serotonina controle el apetito evitando as la tpica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el da.
Al actuar sobre el estrs nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso.
En casos de agresividad debido a tensin nerviosa por ansiedad. Ayuda a la formacin de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada 60 miligramos de triptfano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina.
Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que si no, acta como simple aminocido o protena, pero no efecta su funcin beneficiosa sobre el sistema nervioso.
El triptfano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el consentimiento de un mdico especialista.
El L-5-Hidroxitriptfano (5-HTP) es una variante ms eficaz que el triptfano.
[editar]Biosntesis
El triptfano se biosintetiza en tres etapas fundamentales: Unin entre el cido antranlico y un ster fosfrico de ribosa con ciclizacin descarboxilativa, la eliminacin de una molcula de gliceraldehdo 3fosfato, y la condensacin con una molcula de serina. Durante la biosntesis del triptfano, participan 4 enzimas:
Antranilato fosforibosil transferasa: Se lleva a cabo una SN2 del grupo amino del cido antranlico.
Fosforibosil antralinato isomerasa: Se isomeriza la ribofuranosa a ribosa lineal. Indolil 3-glicerol fosfato sintasa (I3GPS): Se efecta una descarboxilacin con condesacin tipo aldlica. En este paso se forma el anillo de indol con el sustituyente glicerilo en posicin 3.
Triptfano sintasa: Se lleva a cabo una eliminacin por condensacin aldlica inversa. Se forma un anillo de indol no sustitudo y unido a la enzima. Posteriormente se realiza la condensacin con serina por una reaccin tipo SEA. Se forma el triptfano.
[editar]Catabolismo
El catabolismo del triptfano 3 comienza con la esciscin oxidativa del enlace 2,3 del anillo de indol para formar la formil quinurenina (Con catlisis de dos enzimas posibles, de acuerdo al tipo de organismo: la triptfano 2,3-dioxigenasa [EC 1.13.11.11] y la indolamina 2,3-dioxigenasa [EC 1.13.11.52]). La amida de la N-formilquinurenina se puede hidrolizar para formar quinurenina(Enzima: Quinurenina formamidasa [EC 3.5.1.9]). La quinurenina puede sufrir dos transformaciones: - Ruptura del carbonilo para formar alanina y cido antranlico mediada por la quinureninasa [EC 3.7.1.3].
- Hidroxilacin en la posicin 3 del anillo aromtico (Enzima: quinurenina 3-monooxigenasa [EC:1.14.13.9])
[editar]Metabolismo
secundario
El triptfano es un aminocido precursor de diversos metabolitos secundarios tales como alcaloides, pigmentos y hormonas. A continuacin se muestran las principales rutas del metabolismo secundario del triptfano4 :
Descarboxilacin: El producto de descarboxilacin del triptfano es la triptamina, la cual puede seguir varios caminos:
- Alquilaciones: La triptamina puede alquilarse o hidroxilarse, formando as los alcaloides indoliletil amnicos o triptaminas. Un ejemplo clsico es la psilocibina aislada de los hongos alucingenos Psylocibe. - Ciclizacin por radicales libres: Se forman alcaloides pirroloindolicos, tales como la fisostigmina. - Reaccin de Mannich: La amina forma primero una imina con un carbonilo. La base de Schiff formada reacciona con el anillo aromtico en una reaccin tipo Mannich para dar una heterociclizacin que forma alcaloides -carbolnicos. Los compuestos carbonlicos ms comunes son el cido pirvico, el cual forma 1-metil -carbolinas (como la harmina) o lasecologanina (V. ms adelante). - Transaminacin: Esta ruta puede formar auxinas o escatol.
Transaminacin: El producto es el cido 3-indolilpirvico. Este intermediario es una alternativa para formar auxinas.
Eliminacin de piruvato: A partir de la triptofanasa, el triptfano elimina piruvato para producir indol libre. Este indol se puede hidroxilar para formar indoxilo. Este intermediario puede formar el glucsido indicano, pigmentos bisindlicos (como el colorante ndigo o la prpura de Tiro) o isatinas (Via N-acetil isatina.
5-Hidroxilacin: Se forma el intermediario 5-hidroxitriptfano. Este compuesto es precursor de aminas biolgicamente activas, tales como la serotonina y la melatonina.
Prenilacin: La SEA de una unidad de pirofosfato de dimetilalilo forma el intermediario L-4-Dimetilalil triptfano. Este es el precursor de los alcaloides del ergot.
Escisin oxidativa: Por una ruptura oxidativa del anillo heterocclico del indol, se forma la quinurenina, un intermediario catablico que puede formar cido 3hidroxiantranlico, el cual puede formar isofenoxazinas y cido nicotnico. Otro producto posible es el cido 5-(2'carboxietil)-4,6-dihidroxipicolnico.
El triptfano tambin puede formar glucosinolatos, por ejemplo, la glucobrasicina (V.Biosntesis de glucosinolatos)
Glucobrasicina, glucosinolato del tripfano
Existen otros compuestos que proceden del triptfano cuyas biosntesis se revisarn en sus artculos correspondientes, tales como la camalexina, brassilexina y la estaurosporina.
Fenilalanina
Fenilalanina
Fenilalanina
Fenilalanina
General
Smbolo qumico
Phe, F
Frmula molecular
C9H11NO2
Identificadores
Nmero CAS
63-91-21
PubChem
994
Propiedades fsicas
Masa molar
165,19 g/mol
Punto de fusin
556 K (283 C)
Propiedades qumicas
Acidez
1,83; 9,13 pKa
Familia
Aminocido
Esencial
Codn
UUC, UUU
Punto isoelctrico (pH)
5,48
La fenilalanina es un aminocido. Se encuentra en las protenas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los ocho aminocidos esenciales parahumanos. La fenilalanina es parte tambin de muchos psicoactivos.
Contenido
[ocultar]
1 Bioqumica 2 Fuentes de fenilalanina 3 Patologas 4 Referencias
[editar]Bioqumica
La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un anillo bencnico, y es por tanto uno de los aminocidos aromticos, su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptfano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reaccincatalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es tambin el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a travs de una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrpica (ACTH),angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.
[editar]Fuentes
de fenilalanina
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en protenas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lcteos; como de origen vegetal como los esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrpicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromtico no es edulcorante por s mismo, necesita estar unido alcido asprtico para este cometido. La fenilalanina es parte de la composicin del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietticos y es muy habitual enbebidas refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de
fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad nica de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actan como potentes analgsicos endgenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migraas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
[editar]Patologas
La enfermedad gentica fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR), y esta deficiencia hace que la fenilalanina se degrade en una ruta metablica alterna hacia fenilpiruvato, un neurotxico que afecta gravemente al cerebrodurante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos de la acumulacin de este neurotxico causan oligofrenia fenilpirvica, caracterizada por uncociente intelectual inferior a 20.Tambin influye bastante al metabolismo. Una deficiencia en el metabolismo de la fenilalanina puede producir alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes clculos renales.2
Metionina
Metionina
[[Archivo: |220px]]
Metionina
General
Smbolo qumico
Met, M
Frmula molecular
C5H11NO2S
Identificadores
Nmero CAS
63-68-31
PubChem
6137
Propiedades fsicas
Densidad
1340 kg/m3; 1,34g/cm3
Masa molar
149,21 g/mol
Punto de fusin
554 K (281 C)
Propiedades qumicas
Acidez
2,16; 9,08 pKa
Solubilidad en agua
soluble
Familia
Aminocido
Esencial
Codn
AUG
5,74
La metionina ( abreviada como Met o M) es un -aminacido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Este aminocido esencial est clasificado como no polar.
ndice
[ocultar]
1 Funcin 2 Biosntesis 3 Otras vas biomdicas 4 Regeneracin de la metionina 5 Conversin a cistena 6 Biosntesis de poliaminas 7 Otras biosntesis 8 Aspectos dietticos 9 Restriccin en el consumo Metionina 10 Vase tambin 11 Referencias 12 Enlaces externos
[editar]Funcin
Junto a la cistena, la metionina es uno de los dos aminocidos proteinognicos que contienen azufre. Este deriva del adenosil metionina (SAM) sirviendo como donante de metiles. La metionina es un intermediario en la biosntesis de la cistena, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolpidos. Fallos en la conversin de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis. Este aminocido es usado tambin por las plantas en la sntesis del etileno. Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina. La metionina es uno de los dos aminocidos codificados por un nico codn (AUG) del cdigo gentico. (el otro es el triptfano que est codificado por UGG). El codn AUG es tambin el inicio del mensaje para el ribosoma que indica la iniciacin de la traduccin de una protena desde el ARNm. Como consecuencia la metionina es incorporada en la posicin de la archea durante la traduccin, a pesar de que suele ser eliminada en las modificaciones postraduccionales.
La metionina es uno de los aminocidos ("eslabones" de las cadenas de protenas) esenciales, lo que significa que no se puede sintetizar en el organismo y debe obtenerse a travs de la dieta. Aporta azufre y otros compuestos que necesita el organismo para un metabolismo y un crecimiento normales. La metionina pertenece tambin a un grupo de compuestos llamados lipotrpicos, o sustancias qumicas que ayudan al hgado a procesar las grasas (lpidos). Otras sustancias de este grupo son la colina, el inositol y la betana (trimetilglicina). Como aminocido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir metionina o protenas que la contengan. En las plantas y los microorganismos, la metionina es sintetizada por una va que utiliza tanto cido asprtico como cistena. Primero, el cido asprtico se convierte, via la -aspartilo-semialdehdo, en homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocistena. Posteriormente va la metilacin del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina.
[editar]Biosntesis
Resumen metablico de la metionina
Enzimas:
EC 2.1.1.- Metil Transferasas SAM dependientes EC 2.1.1.5 Betaina-homocistena S-metiltransferasa EC 2.1.1.13 Metionina sintasa EC 2.3.1.30 Serina acetiltransferasa EC 2.3.1.46 Homoserina O-succiniltransferasa EC 2.5.1.6 Metionina adenosiltransferasa EC 2.5.1.47 Cistena sintasa
EC 2.5.1.48 Cistationina -sintasa EC 3.3.1.1 S-Adenosilhomocistena hidrolasa EC 4.1.1.57 Metionina descarboxilasa EC 4.2.1.22 Cistationina--sintasa EC 4.4.1.1 Cistationina -liasa EC 4.4.1.8 Cistationina--liasa
Como aminocido esencial la metionina no es sintetizada en los humanos, por lo tanto hemos de ingerir metionina o protenas que la contengan. En las plantas y los microorganismos, la metionina es sintetizada por una va que utiliza tanto cido asprtico como cistena. Primero, el cido asprtico se convierte, via la -aspartilo-semialdehdo, en homoserina, introduciendo un par de grupos metilenos contiguos. La homoserina pasa a convertirse en 0-succinilhomoserina que tras esto reacciona con la cisterna para producir cistationina que es clave para dar paso a la homocistena. Posteriormente va la metilacin del grupo tiol a partir de fosfatos lo que forma la metionina. Tanto la cistationina--sintetasa y la cistationina--sintetasa requieren Piridoxil-5-fosfato como cofactor, mientras que la metiltransferasa homocistena requiere de Vitamina B12 como cofactor. Las enzimas que participan en la biosntesis de la metionina son:
Aspartokinasa -aspartato semialdehdo deshidrogenasa homoserina dehidrogenasa homoserina acetiltransferasa cistationina--sintetasa cistationina--liasa metionina sintetasa(en mamferos, este paso es efectuada por la homocistena metiltransferasa)
[editar]Otras
vas biomdicas
A pesar de que los mamferos no pueden sintetizar metionina, aun as todava se puede utilizar en una gran variedad de vas biomdicas: Generacin de la homocistena La metionina es convertida a S-adenosilmetionina (SAM) por la metionina adenosiltransferasa. SAM sirve como donante de metiles en muchas reacciones de transferencia de metilos y es convertido en Sadenosilhomocistena (SAH). La adenocilhomocistenasa convierte el SAH a homocistena. Hay dos destinos de la homocistena, puede ser la regeneracin de la metionina o para formar cistena.
[editar]Regeneracin
de la metionina
La metionina puede ser regenerada a travs de la va de la homocistena, participando la metionina sintetasa. Tambin puede ser remetilado usando la betaina glicina (NNN-trimetil glicina) a travs de la va de la metionina en la que la enzima beatina-homocistena metiltransferasa (E.C.2.1.1.5, BHMT). La BHMT representa un 1.5% de todas las protenas solubles en el hgado y evidencias recientes sugieren que puede tener una gran influencia en la homeostasis de la emtionina y la homocistena an mayor que la metionina sintetasa.
[editar]Conversin
a cistena
La homocistena puede ser convertida a cistena. 1. La cistationina-beta-sintetasa (una enzima dependiente del PLP) combina homocistena y serina para producir cistationina. En vez de degradar cistationina via cistationina-beta-liasa, caracterstica esta degradacin de la biosntesis, en este caso la cistationina es rota pasando a cistena y en la -ketobutirato produciendo cistationina-Y-liasa. 2. La alfaketocido deshidrogenada convierte alfa-ketobutirato en propionilo-CoA que es metabolizado a propionil-CoA en un proceso de tres pasos.
[editar]Biosntesis
de poliaminas
Las poliaminas espermina y espermidina requieren la transferencia de un sustituyente 3-aminopropil al nitrgeno de una molcula de putrescina o de espermina. Dicho grupo se obtiene por descarboxilacin de la S-Adenosil metionina (SAM). Cuando se sintetiza la espermina o la espermidina, el Smetiltiorribsido sufre una serie de transformaciones de tal manera que se recupere la metionina. Dicha ruta se conoce como Ruta de salvamento de la metionina ("Methionine Salvage Pathway")2
Ruta de salvamento de la metionina
Enzimas:
EC 1.13.11.54 Acirreductona dioxigenasa dependiente de hierro (II). EC 1.13.11.53 Acirreductona dioxygenasa dependiente de nquel (II)
EC 2.5.1.22 Espermina sintasa EC 2.6.1.5 Tirosina transaminasa (Tambin puede transaminar metionina)3 EC 2.7.1.100 S-Metil-5-tiorribosa quinasa EC 3.1.3.77 Acirreductona sintasa EC 3.2.2.16 Metiltioadenosina nucleosidasa EC 4.1.1.50 S-Adenosilmetionina descarboxilasa EC 4.2.1.109 Metiltiorribulosa 1-fosfato deshidratasa EC 5.3.1.23 S-metil-5-tiorribosa-1-fosfato isomerasa
[editar]Otras
biosntesis
La metionina est implicada en la biosntesis de etileno,4 la nicotianamina,5 las salinosporamidas6 y varios glucosinolatos7 tales como la sinigrina, la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la glucorrafanina y el sulforrafano8
[editar]Aspectos
dietticos
En las smillas de ssamo podemos encontrar nveles bastante altos de metionina, al igual que en nueces brasileas, pescado , carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas frutas y vegetales que apenas contienen metionina, slo en pequeas cantidades. La mayora de legumbres, tienen una cantidad muy baja de metionina. La metionina racmica suele aadirse como ingrediente a la comida para mascotas.
Fuentes alimentarias de metionina9
Alimento
g/100g
Semillas de ssamo
1.656
Nueces brasileas
1.008
Soja concentrada en protenas
0.814
Avena
0.312
Cacahuetes
0.309
Fuentes alimentarias de metionina9
Alimento
g/100g
Garbanzo
0.253
Maz
0.197
Almendra
0.151
Habas pintas cocinadas
0.117
Lentejas
0.077
Arroz Negro, cocinado y de grano mediano 0.052
[editar]Restriccin
en el consumo Metionina
Cada da son ms los estudios que muestran que la restriccin en el consumo de metionina puede incrementar el perodo de vida de algunos animales. En 2005, un estudio mostr que la restriccin en el consumo de metionina sin restriccin de energa en los roedores, aumenta la duracin de su vida.
Alanina
Alanina
Alanina
General
Smbolo qumico
Ala, A
Frmula molecular
C3H7NO2
Identificadores
Nmero CAS
56-41-71
PubChem
5950
Propiedades fsicas
Densidad
1401 kg/m3; 1,401g/cm3
Masa molar
89,09 g/mol
Punto de fusin
570 K (297 C)
Propiedades qumicas
Acidez
2,33; 9,71 pKa
Solubilidad en agua
166,5 g/l
Familia
Aminocido
Esencial
No
Codn
GCU, GCC, GCA, GCG
6,11
Alanina (Ala o A) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminocido ms pequeo despus de la glicina y se clasifica como hidrfobico. La alanina es un aminocido no esencial para el ser humano pero es de gran importancia. Existe en dos distintos enantimeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminocidos ms ampliamente usados en biosntesis de protena, detrs de la leucina, encontrndose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 protenas.2 La D-alanina est en las paredes celulares bacteriales y en algunos pptidos antibiticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las protenas globulares.
Contenido
[ocultar]
1 Estructura 2 Biosntesis 3 Sntesis 4 Funcin 5 Fuentes de alanina 6 Referencias 7 Vase tambin
8 Enlaces externos
[editar]Estructura
El tomo de carbono de la alanina est enlazado con un grupo metil (-CH3), siendo por tanto clasificada como un aminocido aliftico.
[editar]Biosntesis
Artculo principal:
Sntesis de aminocidos.
La alanina es muy comn por transferir su grupo amino al piruvato. Debido a las reacciones de transaminacin a travs de la enzima alanina transaminasa (EC 2.6.1.2), la cual es rpidamente reversible, la alanina puede fcilmente biosintetizarse del piruvato, por lo que est presente en los ciclos metablicos de la gliclisis, gluconeognesis, y en el ciclo del cido ctrico.
Distribucin de la glucosa, alanina y cido lctico (V. Ciclo de Cori)
Alternativamente, las bacterias obtienen alanina por descarboxilacin del carbono 4 del aspartato, por accin de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4.1.1.12), llevndose a cabo la siguiente reaccin: HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH
[editar]Sntesis
La alanina racmica puede ser sintetizada por la condensacin del acetaldehdo con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a travs de una sntesis de Strecker, o por amonlisis del cido 2-bromopropinico:3
[editar]Funcin
El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es comn verlo en la funcin proteica. Sin embargo, puede desempear un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros tomos no reactivos como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.
[editar]Fuentes
de alanina
En general, las protenas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lcteos son ricas en alanina.
[editar]Referencias
1. Nmero CAS 2. Doolittle RF (1989). "Redundancias en secuencias de protenas" en Prediccin de estructuras proteicas y los principios de la conformacin de protenas'. (Fasman GD, ed.), pp 599-623, Plenum Press, New York. 3. (1929) "dl-Alanine". Org. Synth. 9: 4; Coll. Vol. 1: 21. .
[editar]Vase
tambin
Prolina
Prolina
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Prolina
General
Smbolo qumico
Pro, P
Frmula molecular
C5H9NO2
Identificadores
Nmero CAS
147-85-31
PubChem
614
Propiedades fsicas
Masa molar
115,13 g/mol
Punto de fusin
494 K (221 C)
Propiedades qumicas
Acidez
1,95; 10,47 pKa
Familia
Aminocido
Esencial
No
Codn
CCA, CCU, CCG, CCC
6,3
La prolina (Pro, P) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el ARN mensajero est codificada como CCU, CCC, CCA o CCG. Se trata del nico aminocido proteinognico cuya -amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. La prolina en realidad es uniminocido, pues su cadena lateral es cclica y est compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino. Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del cido glutmico, y por tanto no es un aminocido esencial. Es una molcula hidrfoba. Su masa molar es 115,13 g/mol. La prolina est involucrada en la produccin del colgeno. Est tambin relacionada con la reparacin y mantenimiento de los msculos y huesos. La prolina es la que confiere flexibilidad a la molcula de inmunoglobulina en la regin de bisagra de esta. La direccin del polipptido esta determinada por la prolina, si esta en configuracin cis o trans.
Serina
Serina
[[Archivo:
Serina
|220px]]
Nombre (IUPAC) sistemtico
cido 2-Amino-3-hidroxipropinico
General
Frmula semidesarrollada
C3H7NO3
Identificadores
Nmero CAS
302-84-11
Propiedades fsicas
Estado de agregacin
Slido
Apariencia
Cristales blancos o polvo
Densidad
1.603 kg/m3; 0,001603g/cm3
Masa molar
105.09 g/mol
246 C (519 K)
La serina (abreviada Ser o S)2 es uno de los veinte aminocidos componentes de las protenas codificado en el genoma.
Contenido
[ocultar]
1 Propiedades 2 Catabolismo 3 Biosntesis 4 Sntesis 5 Metabolitos de la serina 6 Funciones 7 Referencias
[editar]Propiedades
El estereoismero natural es el L. Adems de poseer todas la propiedades comunes a los aminocidos, tiene un grupo hidroxilo en la posicin 3, por lo que se le clasifica como aminocido polar. La serina es un aminocido no esencial, lo que significa que se requiere para el cuerpo humano para funcionar correctamente, pero no tiene que provenir de una fuente externa. En su lugar, se produce tpicamente en el cuerpo de metabolitos, como la glicina. Sus codones son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Slo el estereoismero L aparece de forma natural en las protenas. La serina se obtuvo por primera vez en 1865 a partir de protenas de seda, una fuente muy rica en serina. Por lo tanto, su nombre se deriva del latn para la seda, sericum. La estructura de la serina se estableci en 1902.3
[editar]Catabolismo
La serina puede ser catabolizada ya sea por:
Amonlisis oxidativa: Se lleva a cabo una eliminacin del hidroxilo, tautomera de la enamina a imina y su consecuente hidrlisis para darpiruvato.
Conversin reversible a glicerato: El paso irreversible del catabolismo por esta va es la fosforilacin del glicerato para dar 3-fosfoglicerato, el cual se puede reincorporar a la gluclisis o a la gluconeognesis3
[editar]Biosntesis
La serina puede ser biosintetizada a partir de varias rutas, pero las dos que dan una biosntesis neta de serina son:
A partir del gliceratos: Ya sea a partir del glicerato o del 3-fosfoglicerato (Catabolito de la gluclisis) la serina se puede biosintetizar por dos alternativas: una es oxidando el hidroxilo de la posicin 2 del fosfoglicerato, para as formar el piruvato 3-fosfato, la cual se transamina a fosfoserina para posteriormente hidrolizarse; la otra alternativa es oxidar el hidroxilo de la posicin 2 del glicerato para dar el 3-hidroxipiruvato, el cual se transamina a serina.
A partir de la glicina: En plantas, cuando se lleva a cabo la fotorrespiracin el cloroplasto absorbe O2, que es catalizado junto con la ribulosa-1,5-bisfosfato (RuBP) por la enzima RuBisCO; transformndola as en cido gliclico o glicolato. El glicolato es traspasado al peroxisoma (saco membranoso que contiene enzimas) y con la accin de O2, son catalizados por la enzima oxidasa, transformando por una parte en perxido de hidrgeno y en glioxilato, el que incorpora nitrgeno por transaminacin y forma el aminocido glicina. Dos de estos aminocidos son llevados a la mitocondria donde finalmente se logran tres compuestos: serina, amonaco y CO2. Los gases CO2 y amoniaco se liberan. La serina regresa al peroxisoma en donde puede ser utilizada o transformada en glicerato. ste es llevado al cloroplasto en donde, mediante el gasto de una molcula de ATP, se reintegra al ciclo de Calvin como 3-fosfoglicerato. La glicina, por otro lado, puede ser convertida reversiblemente en serina por accin del N5,N10 tetrahidrofolato (Me=THF) por accin de la glicina hidroximetiltransferasa.3
Resumen biosinttico y catablico de la serina
Enzimas:
EC 1.1.1.29 Glicerato deshidrogenasa EC 1.1.1.81 Hidroxipiruvato reductasa EC 1.1.1.95 Fosfoglicerato deshidrogenasa EC 1.4.2.1 Glicina deshidrogenasa (citocromo) EC 2.1.2.1 Glicina hidroximetiltransferasa EC 2.3.1.29 Glicina C-acetiltransferasa EC 2.6.1.51 Alanina-glioxilato transaminasa EC 2.6.1.52 Fosfoserina transaminasa EC 2.7.1.31 Glicerato quinasa EC 3.1.3.38 3-Fosfoglicerato fosfatasa EC 3.1.3.3 Fosfoserina fosfatasa
EC 4.3.1.17 L-Serina amonio-liasa
Otras rutas metablicas que pueden dar serina como producto son:
Degradacin de fosfolpidos que contengan serina. En la biosntesis de la metionina se utiliza una molcula de cistena como fuente de azufre, para dar la cistationina, la cual se hidroliza para obtenerse serina. El esqueleto precursor de la cistena es idntico al de la serina producida.
Por hidrlisis de protenas.
[editar]Sntesis
La serina racmica puede ser preparada a partir de acrilato de metilo a travs de varios pasos.4 Tambin se produce naturalmente cuando la luz UV incide sobre ciertas mezclas frigorficas, tales como una combinacin de agua, metanol, cianuro de hidrgeno y amonaco, lo que sugiere que puede ser fcilmente producido en regiones del espacio.5
[editar]Metabolitos
de la serina
La serina es importante en el metabolismo,3 ya que participa en la biosntesis de purinas y pirimidinas. Es el precursor de varios aminocidos como la glicina, la cistena en plantas y el triptfanoen las bacterias. Es tambin precursor de diversos metabolitos primarios y secundarios, tales como los esfingolpidos, las fosfatidilserinas, la etanolamina y sus derivados, la colina y sus derivados, el cido flico, la enterobactina,6 el cido 2,3-diaminopropinico7 (constituyente de las capreomicinas), la cicloserina8 y la monobactama SQ 26,180.9
[editar]Funciones
La serina juega un importante papel en la funcin cataltica de muchas enzimas. Se ha demostrado que esto ocurre en los sitios activos de la quimotripsina, la tripsina, y muchas otras enzimas. Se ha demostrado que los gases nerviosos y muchas sustancias utilizadas en los insecticidas actan mediante la combinacin con un residuo de serina en el sitio activo de laacetilcolinesterasa, lo que genera la inhibicin total de la enzima. La acetilcolinesterasa degrada el neurotransmisor acetilcolina, que se libera en los cruces del nervio y el msculo con el fin de permitir que el msculo u rgano se relaje. El resultado de la inhibicin de la acetilcolina es que la acetilcolina se acumula y sigue actuando de manera que cualquier impulsos nerviosos son transmitidos continuamente y las contracciones musculares no se detienen.10 Como componente de las protenas, su cadena lateral puede sufrir O-glicosilacin, en la que puede haber una relacin funcional con la diabetes. Es uno de los tres residuos de aminocidos que son comnmente fosforilados por las quinasas en la sealizacin celular en organismos eucariotas.
Asparagina
Asparagina
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Asparagina
General
Smbolo qumico
Asn, N
Frmula molecular
C4H8N2O3
Identificadores
Nmero CAS
70-47-31
PubChem
236
Propiedades fsicas
Densidad
1.000 kg/m3; 1 g/cm3
Masa molar
132,12 g/mol
Punto de fusin
508 K (235 C)
Propiedades qumicas
Acidez
2,16; 8,73 pKa
Familia
Aminocido
Esencial
No
Codn
AUU, AAC
5,41
La asparagina, asparragina o asparraguina (abreviada como Asn o N) es uno de los 20 aminocidos codificados en el cdigo gentico. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o grupo funcional. En el ser humano no es un aminocido esencial. Los codones que la codifican son AAU y AAC.2 Una reaccin entre la asparagina y un azcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrlica) en los alimentos cuando se calientan a temperatura suficientemente alta. Estos productos estn presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y caf tostado.
Contenido
[ocultar]
1 Historia 2 Funcin estructural en las protenas 3 Fuentes
o o
3.1 Fuentes dietarias 3.2 Biosntesis
4 Degradacin 5 Funcin 6 Referencias 7 Enlaces externos
[editar]Historia
La asparagina se aisl por primera vez en 1805 por el quimico francs Pierre Robiquet, quien la analiz en 1806 junto con Louis-Nicolas Vauquelin, a partir del jugo del esprrago, en el que abunda, convirtindose en el primer aminocido en ser aislado. El olor caracterstico de la orina de los individuos despus del consumo de esprrago es atribuido a varios subproductos metablicos de la asparagina. El nombre asparagina proviene del ingls, asparagine, derivado de asparagus, esprrago. Se suele utilizar los nombres asparragina y asparraguina, ms fieles al origen del nombre, que siguiendo la misma lgica, debi haber sido esparraguina, en espaol.
[editar]Funcin
estructural en las protenas
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrgeno con el esqueleto del pptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de la estructura de hlice alfa, y en vueltas o asas en lminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrgeno que de otro modo estaran satisfechas por el esqueleto del polipptido. La glutamina, con un grupo metilenoextra, tiene mayor entropa conformacional y en consecuencia es menos til en este sentido. La asparagina tambin provee sitios clave para la N-glicosilacin, una modificacin de la cadena de protena con la adicin de cadenas de carbohidratos.
[editar]Fuentes
[editar]Fuentes
dietarias
La asparagina no es un aminocido esencial, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de ruta metablica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La asparagina se encuentra en:
Fuentes animales: productos lcteos y suero lcteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco.
Fuentes vegetales: esprragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.
[editar]Biosntesis
El precursor de la asparagina es el oxalacetato. El oxalacetato se convierte a aspartato gracias a una enzima transaminasa. La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato, produciendo cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintasa produce asparagina, AMP, glutamato y pirofosfato a partir de aspartato,glutamina, y ATP. En la reaccin de la sintasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando -aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con -aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP.
[editar]Degradacin
El aspartato es un aminocido glucognico. La L-asparaginasa hidroliza al grupo amida para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato, que puede luego metabolizarse en el ciclo del cido ctrico o en la gluconeognesis.
[editar]Funcin
El sistema nervioso requiere asparagina. Tambin juega un papel importante en la sntesis de amonaco.
[editar]Referencias
Glutamina
Glutamina
[[Archivo: |220px]]
Glutamina
General
Smbolo qumico
Gln, Q
Frmula molecular
C5H10N2O3
Identificadores
Nmero CAS
56-85-91
PubChem
738
Propiedades fsicas
Masa molar
146,14 g/mol
Punto de fusin
458 K (185 C)
Propiedades qumicas
Acidez
2,17; 9,13 pKa
Solubilidad en agua
soluble
Familia
Aminocido
Esencial
No
Codn
CAG, CAA
Punto isoelctrico (pH)
5,65
La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminocidos que intervienen en la composicin de las protenas y que tienen codonesreferentes en el cdigo gentico; es una cadena lateral de una amida del cido glutmico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del cido glutmico con un grupo funcional amina . Est codificada en el ARN mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos. Se trata del aminocido ms abundante en losmsculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminocidos presentes) y est muy relacionado con el metabolismo que se realiza en elcerebro.2 Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestin en la dieta mediante suplementacin ya que evita la disminucin del msculo debido a estres oxidativo.
ndice
[ocultar]
1 Funciones 2 Biosntesis 3 Ocurrencia 4 Usos 5 Protocolo 6 Efectos secundarios 7 Referencias 8 Vase tambin
[editar]Funciones
La glutamina es una de las pocas molculas de aminocido que posee dos tomos de nitrgeno (normalmente solo poseen un tomo de N). Esta caracterstica le convierte en una molcula ideal para proporcionar nitrgeno a las actividades metablicas del cuerpo. Su biosntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amonaco algunos tejidos (txicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. La glutamina se encuentra en grandes cantidades en los msculos del cuerpo (casi un 60% del total de aminocidos),as como en la sangre y su existencia se emplea en la sntesis de protenas (lo que le convierte en un suplemento culturista debido a los efectos ergognicos de reparacin de las fibras musculares). La glutamina se emplea en biosntesis del oxidante glutationa. Los niveles de glutamina en sangre son a veces indicadores de un trastorno en el organismo de carcter catablico, como pueda ser la necrosis intestinal. La glutamina posee un efecto tampn que neutraliza el exceso de cido en los msculos (tal y como es el cido lctico) generado especialmente en la prctica del ejercicio anaerbico intenso. Este tipo de cidos, acumulados en los msculos de los deportistas son una de las principales causas de la fatiga, adems de la denominada catablisis muscular, el efecto tampn se plasma en la disminucin de la carga positiva de los iones H+ procedentes de los cidos.3 Algunas investigaciones han mostrado que la ingesta de suplementos de glutamina pueden proporcionar una capacidad adicional de tampn cuando el balance muscular cido/alcalino en los msculos tiende a romperse para ser ms cido (permitiendo de esta forma que se puedan realizar ejercicios de musculacin durante ms tiempo y a una mayor intensidad). 4 La glutamina retira el amoniaco (residuo de la actividad deportiva anaerbica) de ciertos tejidos y lo pone en el torrente sanguneo, la glutamina junto con la alanina transportan ms de la mitad del nitrgeno del organismo. Cabe mencionar que este aminocido previene la prdida de masa muscular en tiempo de reposo, o bien cuando se desea realizar trabajo aerbico intenso, el cual puede llevarnos a una prdida temporal de este. En el rin la glutamina ejerce un rol importante en las clulas del tbulo renal, junto a la glutaminasa, para la sntesis del amoniaco (NH3), el cual es uno de los compuestos que utiliza el rin como un buffer urinario, para la estabilizacin del pH sanguneo. [editar]Biosntesis La sntesis de la glutamina consiste en la reaccin qumica entre el glutamato con la molcula de NH4+ y a raz de esta sntesis se insertan dos grupos aminos por cada molcula sintetizada). [editar]Ocurrencia Se encuentra en alimentos de origen animal y vegetal con alto contenido proteico, el problema que existe es que se destruye con el cocinado de los mismos y en muchas ocasiones se deben comer crudos (el perejil y las espinacas crudas son una buena fuente de glutamina2 ); los lcteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos tienen alto contenido en glutamina, sobre todo elqueso fresco. Se han encontrado trazas de L-Glutamina en alimentos fermentados como puede ser el miso5 [editar]Usos Este aminocido en suplemento diettico srve para que los msculos ejercitados no bajen de volumen. En ciertas ocasiones, como el estrs, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial". Se emplea en casos en los que algunas dolencias han postrado a un paciente en cama durante un periodo largo de tiempo, los atletas de musculacin lo emplean debido a sus efectos "constructores" de msculo, as como en los pacientes de cancer y sida.2 Esto es debido a que las situaciones de trauma, ciruga y dems situaciones de estrs hacen que los msculos liberen glutamina al torrente sanguneo con la consiguiente prdida de masa muscular. La suplementacin de Lglutamina puede ser beneficiosa en casos de artritis, enfermedades inmunodeficientes, fibrosis, desordenes intestinales, lceras ppticas, daos en los tejidos debido a radiacin, cancer (en algunos casos se detectan niveles anormales submnimos de glutamina) , etc. La glutamina se comercializa en polvo y en capsulas. Los suplementos deben guardarse en un ambiente seco ya que la humedad favorece la hidrlisis de la glutamina enamonaco y en cido piroglutmico. La glutamina no debera ser administrada a personas con cirrosis, problemas renales, sndrome de Reye,6 o cualquier otro problema de salud resultante de un exceso de amoniaco en sangre. Investigaciones realizadas en animales han mostrado que la administracin de glutamina tiene efectos de reduccin del apetito, sin embargo este efecto no se ha estudiado en humanos.7 Se ha administrado con xito en la nutricin parenteral de los pacientes hospitalarios (en dosis estndares, que van desde los 2.8 hasta los 7.3 gramos/1000 caloras). L-Glutamina es biosintetizada por el hgado y los pulmones. Durante el ejercicio de musculacin intenso se liberan ciertas cantidades de glutamina superiores a las cantidades que sintetiza el cuerpo humano. Los estudios cientficos han
demostrado que este consumo desgasta las reservas naturales de glutamina en los msculos, 8 es por esta razn por la que ciertos atletas lo emplean como suplemento diettico. Por ejemplo los atletas que realizan ejercicio anaerbico liberan cerca de un 45% comparado con los niveles anteriores a la realizacin del ejercicio. Cuando los mismos atletas prosiguen con ejercicio aerbico durante 10 das, su concentracin de glutamina en el plasma desciende hasta un 50%. El descenso en los niveles de glutamina se mantiene incluso seis das tras la recuperacin del ejercicio. Estos datos sugieren que este tipo de atletas necesita una suplementacin de glutamina en sus dietas capaz de reponer las reservas en los msculos. Los atletas que someten a un sobre-esfuerzo a sus msculos (sin un adecuado reemplazo de glutamina) incrementan su riesgo de infeccin y a menudo se recuperan ms lentamente de los daos sufridos. 8 [editar]Protocolo Se suele administrar en cantidades diarias que rondan los 50 miligramos/kilogramo de peso corporal. Es aconsejable tomar la glutamina cuando el estmago est vaco para que no interacte con otros aminocidos obtenidos de la dieta. [editar]Efectos
secundarios
Varios estudios practicados en atletas han demostrado que la glutamina no causa efectos secundarios
cido asprtico
cido asprtico
Estructura qumica.
Modelo tridimensional.
General
Smbolo qumico
Asp, D
Frmula molecular
C4H7NO4
Identificadores
Nmero CAS
56-84-81
PubChem
5960
Propiedades fsicas
Densidad
1.700 kg/m3; 1.7 g/cm3
Masa molar
133,10 g/mol
Punto de fusin
543,15 K (270 C)
597,15 K (324 C)
Propiedades qumicas
Acidez
1=1,990; 2=3,900 3=10,002 pKa
Solubilidad en agua
0,45 g/100 ml
Familia
Aminocido
Esencial
No
Codn
GAU, GAC
2,85
El cido asprtico o su forma ionizada, el aspartato (smbolos Asp y D) es uno de los veinte aminocidos con los que las clulas forman lasprotenas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH2CO2H. A pH fisiolgico, tiene una carga negativa (es cido); pertenece al grupo de aminocidos con cadenas laterales polares cargadas. No es unaminocido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosntesis tiene lugar por transaminacin del cido oxalactico, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.
Contenido
[ocultar]
1 Metabolismo
o o o o
1.1 Formacin de aspartato 1.2 Rutas metablicas relacionadas 1.3 Inactivacin 1.4 Receptores
2 Funciones
3 Bibliografa 4 Vase tambin 5 Referencias 6 Enlaces externos
[editar]Metabolismo [editar]Formacin
de aspartato
El aspartato no es esencial en mamferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reaccin de transaminacin. Tambin se sintetiza deldietil sodio eftalimidomalonato, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2).
Paso de oxalacetato y glutamato a aspartato y -cetoglutarato a travs de la aspartato transaminasa
[editar]Rutas
metablicas relacionadas
El aspartato participa en la formacin de glutamato a travs de la glutamato-aspartato transaminasa citoslica. El aspartato es tambin un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeognesis.
Ciclo de la urea
[editar]Inactivacin
El mecanismo de inactivacin es la recaptacin. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona est el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la clula glial est el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro. y relaciones.
[editar]Receptores
Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrpicos y metabotrpicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.
[editar]Funciones
El aspartato es uno de los aminocidos que actan como neurotransmisores.
cido glutmico
cido glutmico
[[Archivo: |220px]]
cido glutmico
General
Smbolo qumico
Glu, E
Frmula molecular
C5H9NO4
Identificadores
Nmero CAS
56-86-91
PubChem
611
Propiedades fsicas
Densidad
1460 kg/m3; 1,46 g/cm3
Masa molar
147,13 g/mol
Punto de fusin
472,15 K (199 C)
Propiedades qumicas
Solubilidad en agua
soluble
El cido glutmico, o en su forma ionizada, el glutamato (abreviado Glu o E) es uno de los 20 aminocidos que forman parte de las protenas. El cido glutmico es crtico para la funcin celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminocidos cidos, o con carga negativa a pH fisiolgico, debido a que presenta un segundo grupo carboxilo en su cadena secundaria. Sus pK son 1,9; 3,1; 10,5 para sus grupos alfa-carboxilo, delta-carboxilo y alfa-amino
Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor est mediado por la estimulacin de receptores especficos, denominados receptores de glutamato, que se clasifican en: ionotrpicos (canales inicos) y receptores metabotrpicos(de siete dominios transmembrana y acoplados a protenas G) de cido glutmico. Todas las neuronas contienen glutamato, pero slo unas pocas lo usan como neurotransmisor. Es potencialmente excitotxico, por lo que existe una compleja maquinaria para que los niveles de estas sustancia estn siempre regulados. Desempea un papel central en relacin con los procesos de transaminacin y en la sntesis de distintos aminocidos que necesitan la formacin previa de este cido, como es el caso de la prolina, hidroxiprolina, ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro(100-150 mg / 100 g de tejido fresco).
[editar]Uno
de los aminocidos ms activos metablicamente
El cido glutmico es uno de los aminocidos ms abundantes del organismo y un comodn para el intercambio de energa entre los tejidos. Se considera un aminocido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular. Es un sustrato para la sntesis de protenas y un precursor del metabolismo anablico en el msculo mientras que regula el equilibrio cido/bsico en el rin y la produccin de urea en el hgado. Tambin interviene en el transporte de nitrgeno entre los diferentes rganos. Las clulas de lamucosa intestinal son voraces consumidoras de este aminocido al igual que lo requieren como fuente de energa las clulas del sistema inmunitario. Finalmente, el cido glutmico es un precursor para la sntesis de un metabolito con alto potencial antioxidante como es la produccin del glutatin. Varios estudios han demostrado que el estmago, intestino, pncreas y bazo consumen un 95% del cido glutmico ingerido en la dieta, con lo que es importante tomar una dieta rica en protenas para no alterar el equilibrio de aminocidos con acceso al resto del organismo despus de este paso inicial de nutrientes por el aparato digestivo.2 En su forma libre produce un sabor especfico y peculiar que se conoce con el nombre de umami. Igual que es un aminocido clave en nuestro organismo, lo es tambin para otros seres vivos, tanto de origen animal como de origen vegetal, con lo que hay muchos alimentos ricos en cido glutmico que al combinarlos con una dieta sana y equilibrada producen un sabor agradable. En la industria alimentaria, se utiliza comopotenciador del sabor en sazones y condimentos (E621, glutamato monosdico). Adems de esto, el glutamato parece ser que tambin interviene en la liberacin de las GnRH (hormona liberadora de la gonadotropina) fundamental para el dimorfismo cerebral y corporal. Efectivamente, un
descenso de GABA, junto con un aumento de glutamato coincide con un aumento en la liberacin de GnRH. Del mismo modo, se sabe que cuando comienza la pubertad aumenta la glutaminasa, enzima encargada de la sntesis de glutamato, que a su vez dinamiza o controla la pulsatilidad de la GnRH a travs de receptores NMDA.

Aminoacidosss..... I y Masss

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Interaccin alostrica

ACTIVIDAD Y REGULACION DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

Hay dos tipos de especificidad:

2-polarizando el enlace que va a ser escindido o restabilizando el intermediario cargado negativamente:

Los siguientes aminocidos contienen grupos nucleoflicos (circulados):

REGULACION DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

D-Regulacin por Isoenzimas:

Formacin de cuerpos cetnicos.

2 Patologa 3 Referencias 4 Enlaces externos

Aminocidos que se degradan a acetil-CoA

Defectos genticos asociados al metabolismo de los a.a.

1 Estructura general de un aminocido 2 Clasificacin

las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T)

la ubicacin del grupo amino

Nombre (IUPAC) sistemtico

ACU, ACA, ACC, y ACG

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

1 Biosntesis 2 Fuentes 3 Referencias 4 Enlaces externos

UAG 3mbar Parada UGG Triptfano

CCA Prolina CAA Glutamina CCG Prolina CAG Glutamina

AUG 1Metionina ACG Treonina AAG Lisina

GUU Valina G GUC Valina GUA Valina GUG Valina

1.340 kg/m3; 1.34g/cm3

2,38; 9,34 pKa

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

7 Lecturas complementarias 8 Referencias

El L-5-Hidroxitriptfano (5-HTP) es una variante ms eficaz que el triptfano.

- Hidroxilacin en la posicin 3 del anillo aromtico (Enzima: quinurenina 3-monooxigenasa [EC:1.14.13.9])

Glucobrasicina, glucosinolato del tripfano

1,83; 9,13 pKa

Punto isoelctrico (pH)

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

1 Bioqumica 2 Fuentes de fenilalanina 3 Patologas 4 Referencias

1340 kg/m3; 1,34g/cm3

2,16; 9,08 pKa

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

Resumen metablico de la metionina

Ruta de salvamento de la metionina

Soja concentrada en protenas

Fuentes alimentarias de metionina9

Habas pintas cocinadas

Arroz Negro, cocinado y de grano mediano 0.052

1401 kg/m3; 1,401g/cm3

2,33; 9,71 pKa

GCU, GCC, GCA, GCG

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

1 Estructura 2 Biosntesis 3 Sntesis 4 Funcin 5 Fuentes de alanina 6 Referencias 7 Vase tambin

Distribucin de la glucosa, alanina y cido lctico (V. Ciclo de Cori)

1,95; 10,47 pKa

CCA, CCU, CCG, CCC

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

Nombre (IUPAC) sistemtico

Cristales blancos o polvo

1.603 kg/m3; 0,001603g/cm3

Valores en el SI y en condiciones normales (0 C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

1 Propiedades 2 Catabolismo 3 Biosntesis 4 Sntesis 5 Metabolitos de la serina 6 Funciones 7 Referencias

La serina puede ser catabolizada ya sea por:

Resumen biosinttico y catablico de la serina

EC 4.3.1.17 L-Serina amonio-liasa

Por hidrlisis de protenas.