TEMA 4.

AMINOCIDOS Y PROTENAS
Los prtidos son biomolculas orgnicas constituidas por C,H O,N y a veces S. Son polmeros no ramificados formados por la unin de amincidos. Se clasifican en: OLIGOPPTIDOS (menos de 50 aa) PPTIDOS POLIPPTIDOS (menos de 500 aa) HOLOPROTENAS (hasta miles de aa) PROTENAS HETEROPROTENAS (protenas unidas a componentes no proticos) 4.1 AMINOCIDOS Las protenas estn formadas por 20 -aminocidos diferentes. Todos los aa proticos poseen un carbono denominado C que est unido a 4 grupos distintos: un grupo amino bsico ( NH3), un grupocarboxilo cido ( COOH ), un tomo de H y un grupo llamado cadena lateral o grupo R que es caracterstico de cada aa. Se nombran de acuerdo con el nombre del R que es distinto en cada uno de ellos y determina sus propiedades qumicas y fsicas.

Son compuestos slidos cristalinos, de elevado punto de fusin. Solubles en agua, con isomria espacial y anfteros. Las cadenas laterales permiten clasificarlos basndose en la polaridad de las mismas. Se clasfican en 4 grupos: 1.Hidrfobos o apolares (ocultas del medio acuso forman parte del ncleo de las protenas. 2. Hidrfilos (polares) (en la superficie de las protenas) 3. Bsicos(los radicales poseen un grupo amino que se ioniza +) 4. cidos (los radicales poseen un grupo carboxilo que se ioniza - ) Las cadenas laterales determinan en gran parte la estructura y funcin de las protenas. Se conocen otros aa que no forman parte de las protenas que se denominan aa no proticos Isomera de los aminocidos A excepcin de la glicocola cuyo radical es un H, todos los aa proticos poseen un C asimtrico que es el C . Para cada aa son posibles dos conformaciones espaciales D y L segn la orientacin del grupo amino a la derecha o a la izquierda respectivamente. Estas dos configuraciones son estereoismeros y son imagen especular una de la otra. Todos los aa proticos son de la forma L, esto se debe a que las protenas se forman con la ayuda de enzimas que slo insertan L-aa en la cadena protica.

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Comportamiento anftero de los aa

Un aa disuelto en agua pueden ionizarse doblemente, porque poseen carga + y - , su comportamiento se denomina anftero porque dependiendo del pH pueden comportarse como un cido o como una base. En un medio cido (abundancia de H+ ) los aa tendrn carga neta positiva, porque tiende a neutralizar su carcter cido captando protones H+ y a comportndose como una base. En medio bsico tiende a neutralizar su carcter bsico cediendo protones H+ y comportndose como un cido. Se denomina P.I (punto isoelctrico) al pH en que un aa tiende a adoptar una forma dipolar neutra, es decir posee tantas cargas como cargas + Cada aa tiene un P.I. distinto, esto permite diferenciar unos de otros al someterlos a un campo elctrico. Aminocidos Esenciales Hay aa que no pueden ser sintetizados y que deben incluirse en la alimentacin, se denominan esenciales. En la especie humanos on 8 (fenilalanian, isoleucina, leucina lisina, metionina, treonina, tripfano y valina)en adultos; en nios y lactantes son 10 (arginina e histidina). 4.2 ENLACE PEPTDICO Los aa se unen entre si por enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de uno de ellos y el amino de otro, con la liberacin de una molcula de agua. El resultado es la formacin de un enlace amida. En la cadena el primer aa tiene el grupo NH2 libre y el ltimo es el que lleva el grupo COOH libre, asi los extremos se denominan N-terminal y C-terminal.

En el enlace peptdico los tomos de C,O ,N e H se sitan en el mismo plano, lo que le hace un enlace rgido en el que no puede haber rotacin entre dichos tomos. La otacin de la cadena se realiza por el C- que tiene libertad de giro. Los enlaces peptdicos son polares, por eso tienden a interactuar entre si y con las cadenas laterales polares, formando puentes de hidrgeno. 4.3 OLIGOPPTIDOS Y POLIPPTIDOS Los dipptidos son cadenas de dos aa Muchos oligopptidos y polipptidos en la naturaleza realizan funciones importantes y diversas. Pueden tener funcin hormonal (oxitocina, insulina y glucagon), transportadora, antibitica ...

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4.4. PROTENAS. NIVELES DE ORGANIZACIN Las protenas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida que puede tener hasta 4 niveles de organizacin denominados estructura primaria , secundaria, terciaria y cuaternaria respectivamente. *Estructura Primaria Viene definida por la secuencia de aa en la cadena y especifica el n de aa de cada clase y el orden en que estn alineados. Es muy importante porque determina el resto de las estructuras. Se dispone en zig-zag debido a la planaridad del enlace peptdico, lo que provoca la rotacin de los aa sobre el C para equilibrar las fuerzas de atraccin que se pudieran ocasionar. *Estructura secundaria Es la disposicin espacial de la cadena de aa. Es consecuencia de la capacidad de giro de los C de los aa. Los modelos ms frecuentes son el de -hlice y el -laminar -hlice Se establecen puentes de hidrgeno entre el grupo NH de un enlace peptdico y el grupo C=O del cuarto aa que le sigue. La rotacin se produce hacia la derecha. Todos los grupos C=O quedan orientados en la misma direccin y los NH en direccin contraria. Los grupos R estn proyectados hacia el exterior . La estabilidad de la cadena depende de la presencia o no de residuos de prolina o hidroxiprolina ya que ambos carecen de H libre en su tomo de N y esto impide la formacin de enlaces de hirgeno. -laminar o lmina plegada Algunas protenas conservan su estructura primaria en zig-zag y se asocian entre si por uniones mediante puentes de hidrgeno. Todos los enlaces peptdicos forman puentes de hidrogeno con otros , confiriendo as gran estabilidad a la molcula. Las cadenas adyacentes (que pueden ser fragmentos de una misma cadena) pueden ser paralelas si las cadenas se disponen en el mismo sentido N-C o antiparalelas si se disponen alternativamente en sentidos N-C y C-N , es decir segn que los enlaces peptdicos avancen en el mismo sentido o en sentido contrario. Los grupos R se sitan alternativamente por encima o por debajo de los planos en zigzag de la lmina. Esta disposicin aparece con mayor frecuencia en las protenas. Helice de colgeno es la estructura que presenta el colgeno. Esta protena est compuesta principalmente por el aa prolina lo que impide la formacin de puentes de hidrgeno intracatenarios y por tanto la formacin de -hlice. En su lugar las cadenas individuales ( que son 3) se enrrollan hacia la izquierda, de forma que se produce una vuelta de hlice cada 3 residuos aa , y al no formarse puentes de hidrgeno la cadena est ms extendida que la de -hlice.

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*Estructura Terciaria Se refiere al modo en que la protena se encuentra plegada en el espacio. Protenas Fibrosas Si las cadenas polipeptdicas estructuradas a nivel secundario mantienen su ordenamiento en el espacio sin interacciones ni modificaciones posteriores, las protenas se denominan fibrosas o filamentosas. Son protenas insolubles en agua con funcin estructural o protectora. Destacan en este tipo: El colgeno principal componente del tejido conjuntivo. Forma parte de tendones... La miosina y la actina responsables de la contraccin muscular Queratinas forman parte de estructuras protectoras, cuernos, uas, pelo, lana.. Fibrina interviene en la coagulacin sangunea Elastina componente del tejido conjuntivo presente en rganos elsticos como vasos sanguneos.. Protena Globulares Esta estructura se establece gracias a las uniones que se producen entre los R de los diferentes aa situados en posiciones muy alejadas. Las uniones pueden ser de distinto tipo: - Enlaces de hidrgeno entre grupos peptdicos - Atracciones electroestticas entre grupos con carga opuesta - Atracciones hidrofbicas y fuerzas de Van der Waals - Puentes disulfuro son enlaces covalentes entre dos -HS de dos cistenas En las protenas globulares se dan las siguientes caractersticas: - La cadena adquiere una estructura compacta mas o menos esfrica lo que deja poco o ningn espacio para las molculas de agua. - Son solubles en agua o en disolventes polares - Los R hidrfilos estn localizados en el exterior - Los R hidrfobos estn localizados en el interior Pertenecen a este grupo protenas como: Las albminas con funcin de transporte de otras molculas o de reserva de aa (lactoalbmina, seroalbmina..) Las globulinas con muy diferentes funciones (inmunoglobulinas) Histonas y protaminas protenas bsicas asociadas al ADN La estructura terciaria est constituida por varios dominios o unidades compactas de 50 300 aa . La estructura de cada dominio es independiente de la de otros pudiendo ser de helice o de lmina plegada.

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Los dominios son muy estables de manera que pueden aparecer los mismos en proteans diferentes, esto se debe a que evolutivamente han sido tiles estructural y funcionalmente y tiende a repetirse Los dominios se unen entre s mediante una porcin protica denominada bisagra. En la estructura terciaria se ha observado la repeticin de subestructuras denominadas motivos. Protenas evolutivamente relacionadas y con funciones similares suelen mostrar motivos comunes, aunque tambin aparecen en protenas diferentes. *Estructura Cuaternaria Hace referencia al ensamblaje de 2 o ms cadenas polipeptdicas separadas que se unen mediante enlaces no covalentes. El conjunto se denomina oligmero y cada subunidad protmero.

4.5. PROPIEDADES DE LAS PROTENAS Dependen de los radicales libres, de que estos sobresalgan de la molcula y tengan, por tanto, la posibilidad de interaccionar con el entorno. Son: *Solubilidad: Los radicales polares que se hallan en la superficie de la protena establecen puentes de hidrgeno con el agua lo que impide que precipiten. En general las protenas fibrosas son insolubles y las globulares solubles. *Desnaturalizacin: Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen las estructuras superiores a la primaria. Como consecuencia pierden la solubilidad (si lo son) y la actividad biolgica. Puede producirse pr cambios fsicos (calor, ultravioleta..) o qumicos (detergentes, variacin de pH..). El proceso es irreversible si al dejar de actuar el agente que lo provoca, la protena no recupera su estructura original. Y es reversible si la protena recupera su estructura y actividad biolgica, al dejar de actuar el agente que lo produca. *Especificidad: Se muestra a distintos niveles: -De funcin: Depende de la posicin que ocupan ciertos aa en la secuencia lineal, lo que condiciona la estructura cuaternaria de la protena de la que depende su funcin. -De especie: Protenas homlogas (realizan la misa funcin en distintas especies) de diferentes especies son semejantes pero NO idnticas. Poseen residuos invariables (semejantes en todas las especies) y residuos variables (especficos de cada especie).
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-De individuo: Dentro de la misma especie individuos distintos presentan diferencias en protenas homlogas. 4.6. FUNCIN Y CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Las protenas tiene funciones muy diversas, y esta diversidad se utiliza para su clasificacin. 1.Protenas estructurales: Forman la estructura de orgnulos, clulas, tejidos...Pueden ser protenas fibrosas (colgeno, elastina, queratinas), o pueden ser globulares como las de las mbnas celulares. 2.Protenas de reserva: Almacenan aa que son utilizados como elementos nutritivos en el desarrollo embrionario ya sea en animales (huevo ovoalbmina) o en vegetales (semillas) 3.Protenas activas: Llevan a cabo una funcin dnmica y participan en todos los procesos celulares. Son: -Enzimas -Transportadoras: se unen a diversas molculas y las transportan de n lugar a otro del organismos (hemoglobina) -Contractiles: Son elementos esenciales de los sistemas motiles y contrctiles (miosina, actina) -Protectoras o defensivas: La trombina y el fibringeno participan en la coagulacin sangunea. Las inmunoglobulinas o anticuerpos se combinan con antgenos y los neutralizan. -Hormonas: Algunas actan como hormonas , insulina, glucagn , hormona del crecimiento.. -Vitaminas : actan como coenzimas , vit C y complejo vitamnico B -Homeostticas: controlan el mantenimiento del equilibrio del medio interno y el mantenimiento del pH. 4.7. HETEROPROTENAS Estn formadas por un polipptido unido a un componentes no protico denominado grupo prosttico. Su clasificacin se hace en funcin de la naturaleza de este grupo en: -Glucoproteinas: El grupo prosttico es un glcido unido covalentemente a la protena (mucoproteinas, inmunoglobulinas, transporte de mbna..) -Lipoproteinas: Lpidos unidos a protenas (protenas transportadoras de lpidos quilomicrones, VLDL,LDL, HDL). -Nucleoproteinas: El grupo prosttico es un ac. nuclico (protaminas e histonas) -Fosfoprotenas: Protenas unidas al ac. fosfrico(casena de la leche) -Cromoprotinas: El grupo prosttico es una protena coloreada denominada pigmento. Segn el pigmento pueden ser: -Porfirnicas: el grupo prosttico es una metalporfirina (hemoglobina, mioglobina, citocromos, peroxidasa, vit B12, clorofila..) -No Porfirnicas: No contienen metalporfirina (hemocianina)

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