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Fisiologia Geral

Profa Juliana do Valle

TRANSPORTE DE GASES (OXIGNIO E GS CARBNICO) NO ORGANISMO As trocas gasosas so fundamentais para a sobrevivncia dos organismos vivos e adaptaes no sistema respiratrio visam favorecer esse processo. Em humanos e outros mamferos, por exemplo, a molculas de oxignio e gs carbnico so trocadas entre o ar ambiente e o sangue, de forma passiva (difuso). Os gases deslocam-se pelo organismo transportados por um fluido circulante (sangue ou hemolinfa), que geralmente contm pigmentos respiratrios que tornam o transporte mais eficiente. Os pigmentos respiratrios so molculas complexas, formadas por protenas e ons metlicos, que lhes confere uma cor caracterstica. Tais molculas ligam-se aos gases para transporta-los e so consideradas boas transportadoras, pois se ligam a ele quando a quantidade do gs for elevada e se desprendem rapidamente se a quantidade do gs for baixa. Entre os vrios pigmentos conhecidos, a hemoglobina (Hb) a mais comum e a melhor estudada. Este o pigmento tpico dos vertebrados, embora possam ocorrer em aneldeos, nematides, moluscos e artrpodes. Nos invertebrados, a Hb encontra-se dispersa no plasma, enquanto nos vertebrados se localiza nos glbulos vermelhos (eritrcitos). Nos mamferos os eritrcitos so clulas anucleadas e acredita-se que essas clulas percam o ncleo para poderem acomodar maior volume de pigmento respiratrio. ligar ao grupo heme. Assim, cada molcula pode transportar quatro molculas de oxignio.

Eritrcitos de mamferos

Representao do grupo Heme da hemoglobina

A Hb humana tem grande afinidade por monxido de carbono (cerca de 200 vezes superior afinidade para o oxignio), o que torna este gs muito perigoso, mesmo em baixas concentraes. A Hb saturada de monxido de carbono designa-se carboxiemoglobina.

Eritrcitos de r. Hemoglobina um termo que corresponde a uma classe de molculas que tm em comum um grupo heme (ferroporfirina) ligado a uma poro protica designada globina, diferente para cada espcie. A Hb humana apresenta quatro cadeias peptdicas, duas alfa e duas beta, ligadas a grupos heme. O oxignio ou o dixido de carbono podem se Representao da molcula de Hb

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Profa Juliana do Valle

H outros pigmentos respiratrios que podem diferir da Hb pelo metal, pelas cadeias polipeptdicas etc. Ex.: Mioglobina: encontrada no tecido muscular de vertebrados, incluindo humanos, confere colorao vermelho escuro a esse tecido. Tem estrutura semelhante Hb, mas possui uma nica cadeia polipeptdica. Hemocianina: segunda protena transportadora de oxignio mais comum na natureza encontrada no sangue de muitos artrpodes e moluscos. Ao invs de ferro, contem ons cobre o que confere colorao azul quando ligada a oxignio. Transporte de Oxignio:

sangue forar o deslocamento da reao acima para a direita, favorecendo a ligao de O2 com Hb e prejudicando a liberao de O2 das molculas de Hb. Isso tambm prejudica o fornecimento de O2 para as clulas, pois durante trocas gasosas nos tecidos o O2 ter dificuldade em se desprender da Hb. Transporte do dixido de carbono: O CO2 pode ser transportado no sangue de trs modos principais: dissolvido no plasma devido baixa solubilidade em gua deste gs, apenas 8% so transportados por esta via; combinado com a hemoglobina uma percentagem relativamente baixa, cerca de 11%, deste gs reage com a hemoglobina, formando a carbaminoemoglobina (HbCO2); como on bicarbonato (HCO3-) a maioria das molculas deslocam-se como este on, cerca de 81%. Naturalmente este processo de reao com a gua lento, mas pode ser acelerado pela enzima dos glbulos vermelhos anidrase carbnica. Quando a pCO2 elevado, como nos tecidos, a reao produz cido carbnico (H2CO3), que se ioniza em HCO3-. Aps a sua rpida formao no interior dos glbulos vermelhos, o on difunde-se para o plasma, onde transportado at aos pulmes. A as reaes so revertidas e o CO2 libertado para os alvolos.

O oxignio transportado pelo sangue sob duas formas: dissolvido no plasma o O2 pouco solvel na gua, portanto, apenas cerca de 2% so transportados por esta via; combinado com a hemoglobina nos glbulos vermelhos existem 280 milhes de molculas de hemoglobina, cada uma podendo transportar quatro O2, ou seja cerca de 98% deste gs transportado pela Hb at s clulas. A ligao da primeira molcula de O2 hemoglobina altera a sua conformao, facilitando a ligao das seguintes, ou seja, aumentando a sua afinidade para o O2. O mesmo acontece com a liberao de uma molcula de O2 que acelera a liberao das restantes. Por este motivo, a Hb um transportador to eficiente. Quando o O2 est ligado a Hb ela passa a ser chamada de oxiemoglobina (HbO2) e quando este est ausente designa-se desoxiemoglobina ou hemoglobina reduzida. A formao de oxiemoglobina pode ser representada pela reao a seguir. Como essa reao produz ons hidrognio ela pode ser afetada pelo pH do sangue.

A forma mais comum de transportar CO2 pode ser representada pela reao qumica abaixo. CO2 + H2O H2CO3 HCO3+ H+

Como essa reao uma grande produtora de ons H+ ela pode afetar o pH do sangue. Quando, por algum motivo, h uma elevao dos nveis de CO2 no organismo, h formao de mais ons H+ do que o normal. O acmulo de ons H+ reduz o pH do sangue tornando-o cido (acidose). A acidose pode inclusive afetar o transporte do O2. (ver A). Quando, por algum motivo, h uma reduo dos nveis de CO2 no organismo, h formao de menos ons H+ do que o normal. A reduo de ons H+ eleva o pH do sangue tornando-o alcalino (alcalose). A alcalose pode inclusive afetar o transporte do O2. (ver B).

HbH+ +

O2

HbO2

+ H+

A) Se o pH do sangue ficar mais baixo do que o normal (cido) o excesso de ons H+ no sangue forar um deslocamento da reao acima para a esquerda. promovendo mais dissociao do que formao de HbO2. Dessa forma, o fornecimento de O2 para as clulas poder ser prejudicado, j que uma quantidade menor de HbO2 ser formada. B) Se o pH do sangue ficar mais alto do que o normal (alcalino) a reduo nos nveis de ons H+ no