UNIVERSIDAD DE BUENOS AIRES

FACULTAD DE CIENCIAS VETERINARIAS

QUMICA BIOLGICA
GUA DE ESQUEMAS METABLICOS PRACTICOS

2013
CENTRO DE ESTUDIANTES DE VETERINARIA SECRETARIA DE PUBLICACIONES

Curso de Qumica Biolgica

Gua de Esquemas Metablicos 6 2003 2013

BIOENERGETICA

RELACION ENTRE LA ENTROPIA Y LA COMPOSICION DE UN SISTEMA AISLADO

Equilibrio

Proceso espontneo Entropa total

Proceso espontneo

Composicin del sistema Cuando la entropa de un sistema es mxima no puede tener lugar ningn proceso espontneo y por lo tanto el sistema est en equilibrio.

DIFERENCIAS ENTRE

G Y

G G = G+ R T ln [P]/[R]

G G = - R T ln Keq Valor constante para cada reaccin Indica si una reaccin es exergnica o endergnica

Valor variable para cada instante de la reaccin Indica si una reaccin es espontnea o no espontnea

COMPUESTOS DE ALTA ENERGIA

CLASIFICACION
Compuestos con grupo fosfato Compuestos de alta energa Tiosteres (AcetiCoA, G= -7,5 kcal/mol)

ENERGIA LIBRE ESTANDAR DE HIDROLISIS DE ALGUNOS COMPUESTOS FOSFORILADOS

Compuesto

Variacin de energa libre estndar ( G) kcal/mol

Potencial de transferencia del grupo fosfato (- G) kcal/mol

Fosfoenolpiruvato Carbamilfosfato 1,3-bifosfoglicerato 1,3-bisfosfoglicerato Fosfocreatina Acetilfosfato Pirofosfato (PPi) ATP ATP ADP AMP + PPi ADP + Pi AMP + Pi

-14,8 -12,3 -11,8 -10,3 -10,1 -8,0 -7,6 -7,3 -7,3 -5,0 -3,8 -3,3 -2,2

14,8 12,3 11,8 10,3 10,1 8,0 7,6 7,3 7,3 5,0 3,8 3,3 2,2

Glucosa 1-P Fructosa 6-P Glucosa 6-P Glicerol 3-P

TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATO

16 Fosfoenolpiruvato 14 12 Potencial de transferencia 10 de grupos (-P ) fosfato 8 ATP 6 -P 4 Glucosa 6-fosfato 2
Glicerol 3-fosfato

-P

1,3-Bisfosfoglicerato -P

ATP

-P

Transferencia del grupo fosfato (-P) desde dadores de fosfato de alta energa hasta aceptores de baja energa, a travs del sistema ATP/ADP. La direccin del flujo tiene lugar hacia los compuestos que poseen un potencial de transferencia de grupos fosfato bajo, suponiendo condiciones estndar.

G DE HIDROLISIS DEL ATP

NH2 N O
-

NH2

O
-

O N O N
-

G -7,3 kcal/mol

N O
-

O N O N
-

O P O P O P O O O O
-

O P O P O O O
-

O
OH OH

H2O

O P O O
-

OH OH

ATP

ADP

ENZIMAS

ENERGIA DE ACTIVACION EN REACCIONES CATALIZADAS Y NO CATALIZADAS

St

2 Ga no cat

Energa libre (G) 1

ES t

Ga cat

E+S ES

GES

EP E+P

Curso de la reaccin Comparacin de los perfiles de una reaccin catalizada enzimticamente (1) y una reaccin no catalizada (2): El complejo enzima-sustrato (ES) tiene menor contenido energtico que la enzima (E) y el sustrato (S) por separado. El estado de transicin de la reaccin catalizada enzimticamente (ES t) tambin posee menor contenido energtico que el de la reaccin sin catalizar (S t). La disminucin de la energa del estado de transicin en las reacciones que son catalizadas enzimticamente supera a la disminucin de la energa asociada a la unin del sustrato y la enzima ( GES). As la formacin del complejo enzima-sustrato disminuye la energa de activacin de la reaccin ( Ga cat versus Ga no cat) y de este modo aumenta la velocidad de la misma. La diferencia de energa entre los reactivos y los productos ( G) es igual para la reaccin catalizada enzimticamente y la no catalizada, por lo tanto las enzimas no alteran la constante de equilibrio de las reacciones.

FORMACION DEL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (ES)

Modelo llave cerradura Modelo de ajuste inducido

Enzima

Sustrato

Complejo ES

Enzima

Sustrato

Complejo ES

CINETICA ENZIMATICA MICHAELIANA

[P] Vo [S]

Vo

tiempo Vo V mx 1/Vo

tiempo

V mx

1/Vmx

KM

[S]

-1/KM

1/[S]

INHIBICION ENZIMATICA
INHIBICION REVERSIBLE COMPETITIVA
Vo V mx
i

1/Vo

V mx 1/Vmx

KM

KM i

[S]

-1/KM -1/KM i

1/[S]

INHIBICION REVERSIBLE NO COMPETITIVA

Vo V mx V mx i V mx V mx i i 1/Vmx i 1/Vo

1/Vmx

KM

[S]

-1/KM

1/[S]

INHIBICION IRREVERSIBLE

Referencias
enzima sustrato inhibidor producto

REGULACION ENZIMATICA
Enzimas reguladoras Regulacin enzimtica Alostricas Por modificacin covalente Variacin de la concentracin enzimtica Induccin de la sntesis de la enzima Represin de la sntesis de la enzima

ENZIMAS ALOSTERICAS
Modelo secuencial o de Koshland

Modelo simtrico o de Monod

Vo Efectores negativos y positivos V mx

V mx

KM+

KM

KM-

[S]

ENZIMAS REGULADAS POR MODIFICACION COVALENTE

quinasa 2 ATP 2 ADP P

2 Pi 2 H2O P fosfatasa

Referencias
forma tensa de la enzima (inactiva) forma relajada de la enzima (activa) sustrato efector positivo efector negativo

CLASIFICACION DE LAS VITAMINAS

Liposolubles Vitaminas Hidrosolubles Acido ascrbico o Vit. C Complejo vitamnico B Retinol o Vit. A Calciferol o Vit. D Tocoferol o Vit. E Filoquinona o Vit. K

VITAMINAS DEL COMPLEJO B COMO COENZIMAS

Vitamina

Coenzima

Enzimas

Tiamina o B1 Riboflavina o B2 Acido Pantotnico o B3 Niacina, B5 o PP Piridoxina o B6 Biotina, B7 o H Cobalamina o B12 Acido Flico, Bc o M

Pirofosfato de tiamina Flavina adenina dinucletido (FAD) Flavina adenina mononucletido (FMN) Coenzima A

Descarboxilasas de a-cetocidos Transcetolasas Oxidoreductasas Transacilasas

Nicotinamida adenina dinucletico (NAD) Oxidoreductasas Nicotinamida adenina dinucletido fosfato (NADP) Fosfato de piridoxal Biotina Coenzima B12 Acido tetrahidroflico Aminotransferasas (Transaminasas) Descarboxilasas de aminocidos Carboxilasas MetilmalonilCoA mutasa Metionina sintetasa Transferasas de grupos monocarbonados

Ejemplo:
O O O
-

H3C N

N N NH2
+

S Cl CH3
-

OH

H3C N

N N NH2
+

S Cl CH3
-

O OH P O

P O
-

Vitamina (Tiamina o B1)

Coenzima (Pirofosfato de tiamina)