CURSO: DINAMICA DE LA VIDA PROFESOR: MG. WALTER S.

VIVEROS EXPOSICIN: CATLISIS ENZIMTICA PRESENTADO POR: Esperanza Tabares Montaez Johan Alfonso Cortes Quionez Dani Medardo Solarte Pabn QU ES UNA ENZIMA? Las enzimas son molculas , de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: Una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima CUL ES LA FUNCION DE LAS ENZIMAS?

La funcin de las enzimas (protenas) es catalizar todas las reacciones bioqumicas, es decir que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica y al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin, produciendo un cambio qumico especifico en todas las partes del cuerpo. Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en la boca (saliva), el estmago (jugo gstrico), los lquidos intestinales, la sangre y en cada rgano y clula del cuerpo. Por ejemplo, La digestin en los humanos La amilasa salivar o ptialina, comienza a digerir el almidn de los alimentos y lo transforma en molculas ms pequeas,

bioqumicas, sin ser alteradas qumicamente por la reaccin que catalizan. Debido a esto ltimo, las enzimas pueden actuar varias veces y, por lo tanto, resultan efectivas an en cantidades muy pequeas. Energa de activacin: las energas de activacin son barreras energticas para las reacciones qumicas, estas barreras son cruciales para la propia vida. Sin tales barreras energticas, las macromolculas complejas revertiran espontneamente a formas moleculares muchos ms sencillas. No podran existir ni las estructuras complejas y altamente ordenadas ni los procesos metablicos que tienen lugar en cada clula. Las enzimas son molculas que estn para disminuir la energa de activacin de las reacciones necesarias para la supervivencia celular. Formacin de un complejo enzimasustrato: Las enzimas controlan las reacciones bioqumicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos sobre los que actan. Toda molcula de enzima posee un sitio, denominado sitio activo, donde tiene lugar su accin cataltica. El concepto de sitio activo de una enzima corresponde a una depresin o hendidura relativamente pequea que posee la geometra y distribucin de cargas (positivas y negativas) para unirse especficamente y en forma complementaria a un determinado

CULES SON LA PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS? Catalizadores orgnicos: aceleran la velocidad de las reacciones

sustrato, (este sitio activo es el lugar donde a travs del reconocimiento molecular ocurren las reacciones de ruptura y formacin de enlaces) formndose as un complejo enzima-sustrato en el que las molculas de las sustancias reactantes (sustratos) quedan muy prximas entre s, condicin indispensable para que se lleve a cabo la reaccin qumica de ellas. Por ultimo cabe sealar que, al separarse los productos de la enzima, esta ltima queda libre e intacta para catalizar la biosntesis de nuevos productos iguales a los anteriores. Especificidad: cada una de las enzimas cataliza una sola reaccin qumica o en ciertos casos unas pocas reacciones ntimamente relacionadas, por la similitud molecular de los sustratos. CMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS?
CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS SEGN SU COMPLEJIDAD

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

A continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad

NOMENCLAT URA TIPO DE ENZIMA ACTIVIDAD Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico. Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocid os. Ejemplos: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra. transaminasas, quinasas Catalizan reacciones de hidrlisis. . La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin Ejemplos: glucosidasas, li pasas, esterasas Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la Holo enzima.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS SEGN SU ACTIVIDAD.

EC1

OXIDORREDUC TASAS:

Nomenclatura de las enzimas Antiguamente las enzimas fueron nombradas atendiendo al substrato sobre el que actuaban, aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin catalizada. As tenemos que la ureasa, cataliza la hidrlisis de la urea; la amilasa, la hidrlisis del almidn; la lipasa, la hidrlisis de lpidos; la ADNasa, la hidrlisis del ADN; la ATPasa, la hidrlisis del ATP, etc. La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basadas en los denominados Nmeros EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros precedidos por las letras "EC". El primer nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin.

EC2

TRANSFERAS AS

EC3

HIDROLASAS:

EC4

LIASAS:

enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas. Actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mut asa). Catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos:sintetasas, carb oxilasas.

EC5

ISOMERASAS

Las enzimas reacciones qumicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzimasustrato. El sustrato por accin de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. La ecuacin general es la siguiente:

COENZIMAS Las coenzimas son cofactores orgnicos termoestables, que constituyen la Holo enzima o forma catalticamente activa de la enzima y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.

EC6

LIGASAS:

E + S ES EP E + P
Donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) (Ntese que slo el paso del medio es irreversible).

CATALISIS ENZIMTICA La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las [enzima]s. El estudio de la cintica y de la dinmica qumica de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo

SUSTRATO En bioqumica, un Sustrato es una molcula sobre la que acta una enzima.