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Estudo 1

Nota: as atividades referenciadas encontram-se nos livros do CEDERJ.

Indique seu nome após inserir um texto. (Ex. Os tampões são importantes na manutenção do pH dos organismos. (Gabriel) ).

Água:

1. Quais as características da estrutura molecular da água?

A água tem uma estrutura molecular simples. Ela é composta de um átomo de oxigênio e dois átomos de hidrogênio. Cada átomo de hidrogênio liga-se covalentemente ao átomo

de oxigênio, compartilhando com ele um par de elétrons.(Erislaine) Baseado no livro de bioquímica Corsini UFMS

A estrutura molecular da água é composta basicamente de um átomo de oxigênio e dois de hidrogênio; formando duas ligações covalentes e deste modo, ficando dois pares de elétrons não compartilhados. A água tem configuração geométrica capaz de formar um tetraedro, tendo o oxigênio no centro, hidrogênios em dois vértices e eletróns nos outros dois, assim considerada polar. (Jader).

Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

Devido a sua polaridade a água tem a capacidade para formar as chamadas pontes de hidrogénio, isto é, ligações entre átomos eletro- negativos, como o oxigénio através de um núcleo de hidrogênio . ( Antônio)

A água,uma molécula polar,tem pelo menos três papeis importantes na célula:é um solvente eficiente,participa de diversas reações e contribui para a estabilidade da temperatura.Como solvente,a água interage com biomoléculas iônicas e polares.Assim,as propriedades da água têm efeito direto no comportamento das biomoléculas.( Laís Gabriela Silva) Bioquimíca_Marques_UFSC

E a estrutura mlecular do Hidrogênio é 16 vezes menor que a estrutura molecular do Oxigênio (Rosimar)

A caracteristica molecular da água é H 2 O, é uma ligação química covalente, o núcleo do átomo de oxigênio atrai seus elétrons mais fortemente do que o núcleo do átomo de hidrogênio, porque o oxigênio é mais eletronegativo que o hidrogênio. ( jussandra cap 3 pag 48 e pag 53 cederj)

A molécula da água é um dipolo, pois possui uma parte mais positiva e outra

mais negativa, dando origem a dois polos. Lembrando que as cargas parciais positivas se localizam nos átomos de hidrogênio e as cargas parciasi negativas

concentram-se no oxigênio, único átomo que concentra duas cargas parciais negativas que tendem a se repelir. (Karina C.Barbosa- Aula 3- Mod.1- Bioquimica-Apostila Cederj)

"Na molécula de água, a distância entre os átomos de hidrogênio e oxigênio é de 0,958 ângstron, formando um ângulo H-O-H de 104,5º, bem próximo do valor do ângulo de um tetraedro perfeito (109,5º)" (José Roberto)

Fonte: Bioquímina I v. I / Andrea Da Poian; Debora Foguel. 5.ed - Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2009. Aula 3; Módulo 1; Pg. 52

Dois átomos de hidrogênio e uma de oxigênio representam a composição da molécula de água. Os átomos de oxigênio se aproximam de forma mais efetiva os elétrons, permanecendo mais junto dele. Assim, a molécula de água exibe uma região positiva(hidrogênio) e uma negativa (oxigênio), dando origem a uma molécula polar. ( Carina Almeida )

A água é um dipolo, pois possui uma estrutura polar, com a existência de dois pólos, um positivo e um negativo. (Luciana Cristina)

2. A água possui diversas propriedades. Quais são essas propriedades e como elas se relacionam com os processos biológicos e bioquímicos?

As propriedades da água são: alto calor específico, altos pontos de fusão, de ebulição e de congelamento, alto calor de vaporização e alta tensão superficial

e ionização, relacionam-se na importância da preservação da vida e nas

milhões de reações que ocorrem no interior da célula, excelente moderador de

mudanças da temperatura e solvente universal. ( Jussandra cap 02 cederj)

As propriedades da água se relacionam de modo que a torna um líquido "perfeito" e essencial para o metabolismo dos seres vivos. (José Roberto)

Altos pontos de fusão, ebulição , congelamento, calor específico, tensão superficial e bipolaridade.

O

alto calor específico da água possibilida que ela participe do controle

de

temperatura dos organismos homeotérmicos;

O

alto calor de vaporização da água também auxilia no controle de

temperatura;

O alto calor específico, ponto de fusão e de ebulição são de grande

importancia, na preservação dos ecossistemas de vida aquática;

A alta tensão superficial faz com que novos nichos ecológicos possam

ser ocupadospois viram habitat para pequenos insetos. (Jader).

Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

Jader a alta tensão superficial além de ser importante para os insetos, impede também que os rio congelem por completo possibilitando o surgimento de formas de vida nos rios e mares (Rosimar) CEDERJ (páginas 38 e 39)

A água tem uma grande importância biológica e bioquímica, visto que é um considerada um solvente universal. No sangue, por exemplo muitas substâncias são diluídas como : sais minerais, vitaminas, açúcares etc. Outro exemplo também é o que ocorre dentro das células são as reações químicas que liberam energia sob a forma de calor, e esse calor é absorvido por ela para não permitir que a temperatura do corpo suba. ( Antônio )

Outro ponto é a densidade - Onde a água mais densa (forma sólida) ocupa menos espaço que na sua forma líquida. (Sidnei)

-Capilaridade: Capacidade de penetrar em espaços reduzidos, o que permite à água percorrer os microporos do solo, tornando-se acessível às raízes das plantas.

-Calor específico elevado: As moléculas de água podem absorver grande quantidade de calor sem que sua temperatura fique elevada, pois parte desta energia é utilizada no enfraquecimento das ligações de hidrogênio. Isso explica o papel termorregulador da água por meio da transpiração que mantém a temperatura em valores compatíveis com a manutenção da vida de diferentes espécies.

-Capacidade de Solvente: A polaridade da molécula de água explica a eficácia em separar partículas entre si, pois o caráter polar da água tende a diminuir as forças de atração dos íons encontrados em sais e em outros compostos iônicos.(Michele Pereira)

E é graças a esta diversidade de propriedades que a àgua pode por exemplo participar do controle da temperatura nos organismos homeotermicos, absorvendo o calor gerado nas reaçõe que acontecem dentro dos organismos.(SIMONE)

A tensão superficial é uma propriedade da água desencadeada pela coesão de sua moléculas umas com as outras.O calor específico aumenta em 1°C a temperatura de 1 grama de uma determinada substância.A densidade é uma propriedade que permite que outras substâncias flutuem ou afundem na água.(Rosimar) Fundação CEDERJ

A temperatura da água se mantém sempre constante. Ela não apresenta variações de temperatura facilmente, para isto acontecer é necessário uma grande quantidade de energia. A água possui como característica um

elevado calor específico, que a faz funcionar como um excelente moderador de temperatura. (Carla Izabel) Cederj

Uma particularidade bem interessante é que a água quando congelada se expande, ou seja, aumenta de volume e se torna menos densa, ao contrario da maioria das outras substancias. (Sislaine) CEDERJ

Entre as propriedades da água também podemos citar sua capacidade de fazer o transporte das partículas de substâncias e líquidos. (Michelle Alves)

A ponte de hidrogênio ocorre entre os átomos de hidrogênio quando ligado a elementos químicos eletronegativos, tais ligações permitem a união entre as moléculas de água ,sem as pontes de hidrogênio, a temperatura de ebulição da água poderia chegar a -80º C, Compostos similares ocorrem na natureza sob a forma de gases, com temperaturas de fusão e ebulição bem abaixo de 0ºC ocorre nos três estados da matéria sólido, líquido e gasoso sob condições atmosféricas bastante restritas.Várias propriedades peculiares da água são devidas às ligações de hidrogênio.(Erislaine) Baseado no livro de bioquímica Corsini UFMS

Algumas das mais oimportantes propriedades da água se relacionam com as ligções de hidrogênio: * tensão superficial: coesão entre as moléculas da superfície; * capilaridade: capacidade de entrar em espaços reduzidos; * calor específico elevado: as moléculas de água absorvem grande quantidade de calor sem que sua temperatura fique elevada, pois parte dessa energia é utilizada no enfraquecimento das ligações de hidrogênio. ( Carina Almeida )

3 Faça as atividades 1 e 2 da aula 3 módulo 1 (Volume 1 - pag. 33 e 57).

*na pagina 33 não encontrei atividade.

O que Joana deve fazer para ter o mingau de seu filho pronto mais rapidamente: aceitar a sugestão da amiga ou continuar procedendo da maneira que estava antes do telefonema (banhando a mamadeira em água corrente)? Justifique sua resposta com base no que aprendeu nesta aula (consulte a Tabela 2.1 para obter informações adicionais).

R levando em consideração o que aprendemos sobre as propriedades da água e consultando a tabela, para esfriar a mamadeira o melhor é a água, pois sabemos que é um excelente moderador da temperatura.

Atividade 1 - página 53

A - Explique porque a água não remove gorduras comuns como as presentes no óleo de soja?

R - Porque a molecula de água é uma substância polar e o óleo (lipídio) é apolar.(Jader)Como a polaridade do oléo e da água são diferentes não ocorre a dissolução entre eles.(Michelle Alves).Sendo assim substância

polar reage com substância polar,e apolar com apolar.(Jader). A água sendo polar e o óleo de soja apolar eles não podem interagir, impedindo que a agua retire as gorduras.(Sidnei) Vale lembrar também, que água e óleo se misturam sim, ou seja, temos uma mistura heterogênea de duas fases, é uma mistura mas não solução, e não se dissolvem, Estou certa? (Francini) A não solubilidade do lípidio em àgua é explicada pelo fato de suas moléculas serem apolares , isto é , não formarem polos positivos e negativos.(luzia) Pelo fato da molécula de água ser polar e a de lipideo apolar se torna dificil formar uma ponte para que ocorra interação entre estas moleculas.(Michele Pereira).

Aula 3 Pag 53

1. Caracterizando a estrutura da água

A água, por si só, não é capaz de remover certos tipos de sujeira

como, por exemplo, restos de óleo.

A

afirmação que você acabou de ler não é novidade para qualquer pessoa que

tenha lavado louças. Quando estamos executando essa atividadedoméstica

tão comum, contamos com o auxílio de um sabão (em geral, detergente) para

remover as sujeiras que a água não foi capaz de tirar. Analise as informações

1, 2 e 3. Com base no que você aprendeu sobre estrutura da molécula de água

nesta aula:

1. Explique por que a água não remove gorduras comuns como as presentes no óleo de soja.

R

a água é uma molécula polar, enquanto os lipidios (gorduras) são apolares

e

por isso não se interagem interagem. (Jussandra Cederj aula 3)

para que a gordura seja

removida, é preciso uma molécula que é capaz de interagir com a

esta molécula que

faz essa "interação" de limpeza é o detergente. Que por ter uma parte de

sua estrutura polar, é capaz de interagir com a aguá e a parte apolar que

se liga com o óleo, formando uma ponte com os dois compostos limpeza será facilitada (Luciana Cristina)

daí a

molécula polar da água e a molécula apolar do óleo

Continuando a resposta da Jussandra

1. Proponha uma hipótese que explique o papel do detergente na remoção de gorduras.

R O detergente por apresentar uma cabeça polar é capaz de interagir com a

água e sua cauda apolar se liga aos lipídios fazendo a comunicação entre as duas moléculas. (Jussandra aula 3 cederj)

A molécula do sabão consiste em uma longa cadeia de átomos de carbono e

hidrogênio, As cadeias hidrocarbônicas não-polares dissolvem-se em óleo e os grupos iônicos polares em água, CH 3 (CH 2 ) 10 CH 2 OSO 3 - Na + (Lauril-sulfato de

sódio) ( jussandra Allinger, Norman L. Química Orgânica. Segunda edição, Editora Guanabara, Rio de Janeiro, 1976) .

B - Proponha uma hipótese que explique o papel do detergente na remoção de gorduras.

R-Detergentes são substâncias anfipáticas, ou seja, apresentam em sua estrutura partes apolares e partes polares, portanto ele age como mediador entre as moléculas da água e as moléculas de gorduras fazendo-os interagir(Jader).Ao entrar em contato com a água e a gordura, a região polar da molécula anfipática(detergente) interage com a água por ela ser uma molécula polar e a região apolar interage com a gordura por ela ser uma molécula apolar, facilitando a remoção da gordura.(Michelle Alves). Existe portanto, o tensoativo não iônico, óleo e gordura sendo estereis sofrem reação de hidrólise ácida ou básica - acabei de ler na embalagem do detergente em pó!!! (Francini)

A capacidade de limpeza dos sabões e detergentes depende da sua capacidade de formar emulsões com materiais solúveis nas gorduras. Na emulsão, as moléculas de sabão ou detergente envolvem a "sujeira" de modo a colocá-la em uma micela . Os sabões são agentes emulsificantes, pois tendem a tornar as emulsões mais estáveis e homogêneas. (jessica Suelen )

Ativadade 2 - página 57 - Explicando a coesão da água.

Pag 57 cederj

2. Explicando a coesão da água Leia o texto a seguir: O transporte de água nos vegetais é um exemplo de como a coesão desta substância favorece os processos biológicos.

A coesão entre as moléculas permite que uma estreita coluna de água se

sustente no interior dos vasos dos vegetais, de maneira contínua, desde a raiz até suas folhas, as quais podem estar a mais de 100m de altura. Como as moléculas de água estão todas ―ligadas‖, a evaporação nas folhas acaba por

exercer uma tração (força) que faz com que a coluna inteira de água suba, em resposta à saída das moléculas localizadas mais acima.

Explique, com base no que você aprendeu nesta aula até agora, a frase destacada, descrevendo que tipo de ligação é este a que ela se refere (―ligação‖ entre moléculas de água – intermolecular).

R As moléculas estão ligadas por causa das pontes de hidrogênio que

entram em coesão dos pólos hidrogênio + oxigênio e se locomovem, sendo uma molécula com propriedade também transportadora.(Jussandra cederj aula

3)

R - Moléculas de água possuem duas partes positivas e uma negativa,os hidrogenios são a parte positiva,e o oxigênio é a parte negativa,sendo assim partes positivas de outras moléculas de água podem reagir com partes negativas de outras moléculas de água,esta interação é chamada

ponte de hidrogênio, ligando uma molécula a outra,assim permitindo a coesão deste líquido. (Jader).

Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

Realmente jander o este liquido e propriedade fundamental para se fazer o transporte no interior das plantas dependo ou não do tamanho de cada uma delas (Erislaine)

Apostila Cederj.

As pontes de hidrogênio que fazem a interação de uma molécula de água a outra e promovem a coesão deste líquido, sendo assim, a propriedade fundamental para seu transporte no interior das plantas (Luciana Cristina) (cederj p 57)

4. Compreender as pontes de hidrogênio é muito importante para a bioquímica.

O que são essas pontes? Qual importância delas?

Pontes de hidrogênio são interações intermoleculares entre um átomo de oxigênio da água e um átomo de hidrogênio de outra. As pontes de hidrogênio fornecem coesão à água, que produz a tensão superficial, importante para a natureza, pois permite que pequenos insetos não conseguem penetrar, capacitando-os andar na água, formando novos nichos ecológicos. (Jader).

Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

As pontes de hidrogênio não são formações exclusivamente da água, . Uma molécula de água pode fazer ponte de hidrogênio com outras substâncias como o álcool.( Rosimar) CEDERJ

Rosi, creio que não as pontes de hidrogêncio estão presentes em outras moléculas com características covalentes e onde ocorre a eletronegatividade. (Jussandra portal do professor cederj fornecida em forum pela aluna michelli)

R - As pontes de hidrogênio formam-se dependendo da presença de um átomo

eletronegativo e de um hidrogênio covalentemente ligado a outro átomo eletronegativo, a importancia é a ponte de hidrogênio possibilita a intereação entre moléculas com tais características, transporte, união de moléculas e forças de coesão.

A grande quantidade de ponte de H no gelo, faz com que ele tenha um alto ponto de fusão, ou seja, precise de muito calor para derreter. São

elas também responsáveis pelo alto calor de vaporização, pois é necesario muita energia para desfazê-las. (Sislaine) CEDERJ

O detergente tem como função baixar a tensão superficial da água, de maneira a que a remoção de gorduras seja facilitada.(Erislaine) Resposta baseada em cienciaemcasa.cienciaviva.pt/tensaofina

Ponte

(Luciana Cristina)

de

Hidrogênio

é

quando

duas

moléculas

de

água

interagem

Quanfo os átomos de Hidrogênio da molécula de água se colocam próximos ao átomo de oxigênio de outra molécula de água,estabelece-se uma ligação entre eles, chamada de ponte de hidrogênio, que garante a coesão entre as moléculas, o que mantém a água fluida e estável nas condições habituais de temperatura e pressão.( Carina Almeida )

Soluções aquosas

1. A água é um importante solvente, sendo muito importante para as reações bioquímicas. Porque a água pode ser um solvente?

2. água é capaz de dissolver um grande numero de de substâncias,

A

e

em maior quantidade, do que qualquer outro solvente.Por isso, é

muitas vezes chamada de solvente universal.(Erislaine) Apostila cerderj

3. A água pode ser um solvente porque tem a capacidade de formar pontes de hidrogênio e também pela sua polaridade. Ela é capaz de dissolver vários compostos se tornando dessa forma um solvente universal.(Michelle Alves)

4. Michelle a àgua também tem a capacidade de desfazer as pontes de

hidrogênio que existiam em outras substâncias. ( Rosimar )

5. As moléculas de água também podem competir com interações eletrostáticas formadas entre substâncias iônicas, o que amplia sua capacidade de dissolvição das biomoléculas que geralmente são compostos carregados ou polares. (Karina C. Barbosa. Pág. 69-

Cederj)

6. A alta capacidade de dissolver substâncias deu a água a característica de solvente universal e ocorre da seguinte forma: As moléculas de água (solvente) penetram entre as particulas do soluto que pode ser um sal, açucar, etc.Quando penetram na particula, as moléculas de água promovem a separação das partículas dissolvendo- as, a mistura formada é chamada de solução. (Jéssica Poliana)

Bioquimica

vol

1-

6. Do ponto de vista químico, a água é considerada substância multifuncional, principalmente por ser um solvente universal, ela participa de reações químicas e atua na absorção de nutrientes.(Luciana Cristina)

A água é capaz de fazer pontes de hidrogênio e sua própria polaridade, que a tornam muito interativa quimicamente. (Jussandra cerderj pg 67 aula 4)

2.

Faça as atividades 1 da aula 4 módulo 1 (Volume 1 - pag. 69).

Atividade 1 pag 69 cederj

etano solubilidade em água 4,7% formula C2H6 (H+)

2 ªetanol solubilidade em água 100% formula C2H5O (OH)

R a primeira é apolar e não pode realizar interação, a segunda tem hidroxila que é polar e pode fazer pontes de hidrogênio. (Jussandra cederj aula 4)

Com a presença da hidroxila,o caracteriza os alcoóis, dá polaridade a molécula de etanol. Como a mólecula de etanol é polar, pode fazer pontes de hidrogênio com água, por isso apresenta maior solubilidade do que a molécula do etano, que é apolar. (Sidnei)

Uma molécula de etanol pode fazer ligações ,ponte de hidrogenio com a água e por isso apresenta uma capacidade maior do que o etanol(Erislaine) Apostila cerdej

3. O que é a constante dielétrica? Qual a relação entre a constante dielétrica e

a solubilização de compostos?

A constante dielétrica é a capacidade que um determinado solvente tem de manter cargas opostas separadas.(Michelle Alves).Um bom exemplo disso e o sal de cozinha, água e óleo,enquanto o sal de cozinha dissolve- se facilmente em agua ,o mesmo não acontece com óleo ou azeite.(Erislaine) Apostila cederj

Substancias apolares possuem baixa constante dielétrica, ou seja pouca capacidade de dissolver compostos. Ja as substancias polares possuem alta constante dielétrica, isso significa que são bons solventes. (Sislaine)

Para medir a Capacidade de um determinado solvente manter cargas opostas separadas.na presença de um solvente polar como a água compostos iônicos se separam em íons positivos e negativos.como cargas opostas tendem a se aproximar, mantê-las afastadas depende da capacidade do solvente em que elas estão.(Lucas Ricardo)

Podemos medir a capacidade de um determinado solvente manter cargas opostas separadas, esta medida depende da força e da distância entre as cargas e é chamada de constante de dielétrica. A relação entre solubilização de compostos e constante de dielétrica é que a constante e a solubulização dos omposto difere quando os compostos são hidrofóbicos e hidrofílicos. (Jussandra cerdej aula 4 pag 70 e 71)

4. Faça as atividades 2, 3 e 4 da aula 4 módulo 1 (Volume 1 - pag. 72, 74 e 75).

Atividade 2 pag 72

Como se dissolve um sal ?

A) Como é que o CaCO 3 se dissolveu na água?Mencione em sua resposta o nome da propriedade físico -química da água que permite a ela estabilizar os íons Ca ++ e CO - 3 separados.

R- Todo sal se dissolve na presença de água. A água forma uma barreira ao redor dos íons(hidratação)e o que mantém estes íons separados é a constante dielétrica.

É esta hidratação e que estabiliza suas cargas e permite que esses se mantenham dissolvidas na água (Erislaine) apsotila cederj

Ativ 2 pag 72

R pela constante dielétrica(capacidade que um solvente tem de manter cagas

opostas separadas), assim formam em torno dos inos uma camada de solvatação ou hidratação que estabiliza suas cargas que se mantenham dissolvidas em água.(jussandra cederj aula 4)

Ativ 3 pag 74

R os fosfolipideos apresentam natureza química anfipática, estando a cabeça

polar do fosfato ficarem expostas no meio aquoso e as caudas apolares dos lipídeos voltadas para parte internas protegidas da água.(jusssandra cederj

aula 4)

Ativ 4 pag 75

R A estrutura dos gases carbônico, oxgênio e nitrogênio não deslocam elétrons, pois, tem a mesma capacidade de puxar elétrons para o sentido oposto e se anulam. ( Jussandra cederj aula 4)

Atividade 3 - pag.74

Como você explica o fato de que as membranas das células, constituidas por fosfolipídeos, se mantenham estáveis ainda que exposta aos meios extracelular e intracelular, que são hidrafílicos?

R - A parte apolar se agrupam para se estabilizarem devido a presença aquosa, com isto formando micelas, colocando a parte hidrofílico no interior.

Os fosfolipideos da bicamada são moleculas anfipaticas, ou seja, possui uma parte polar e outra apolar. As cabeças que são polares ficam voltadas para o meio aquoso, enquanto que as caudas apolares ficam voltadas para a parte interna protegidas da água.(Sislaine)

Os fosfolipideos das bicamadas mesmo exposta aos meios extracelular e intracelular não interage ao meio aquoso ,o qual as partes polares esta exposta no solvente,e a aparte apolar esta protegida no cerne .Estas extruturas estão denominadas mícelas.(Erislaine) Apostila cederj

Nesse tipo de estruturas formam o que chamamos de Micelas, onde as partes polares interagem com a água, enquanto as partes não polares interagem entre si.( Lucas Ricardo)

Atividade 4 - pag. 75

Olhando para a estrutura dos gases carbõnico, oxigênio e nitrogênio, você consegue propor uma hipótese para que a água não consiga dissolvê-los facilmente?

R- Porque eles formam moléculas apolares, e apolares não se dissolvem em polares que é o caso da água. (Jader).

Um solvente apolar não possui cargas parciais para formar ponte de hidrogênio,assim no caso estes elementos tendem a se unir uns com outros, já quando estas moléculas estão em contato com a água acabam se associando e sendo dissolvidas nesse solvente.(Erislaine) apostila cederj Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

5. O que acontece quando uma substância iônica se dissolve? Uma substância iônica se dissolve quando há uma quebra de suas moléculas, formando polos que se interagem com moléculas de outras substâncias.(Kênia)

Colocando-se uma substância iônica em um solvente polar, ela tende à se dissociar, pois os íons atraídos pelas cargas dos solventes, opostas à sua carga, mesmo que elas sejam parciais. (Exemplo: água). Isso leva à formação de camadas concêntricas orientadas de moléculas do solvente ao redor do íon. Este íon, se torna solvatado, se o solvente for água, hidratado. (Jader).

Quando inserimos uma substância iônica para dissolver,instala-se uma força de atração entre o cátion e a extremidade negativa das moléculas do solvente e o ânion e a extremidade positiva das moléculas do solvente. (Laís Gabriela Silva) Bioquímica_Marques_UFSC

Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

R - Porque há transferência de elétrons de um para o outro, quando colocamos uma substãncia iônica em um solvente polar (no caso da água que é polar), ela tende a se dissociar segundo Arhenius porque os íons são atraídos pelas cargas so olvente opostas a sua carga, mesmo que sejam cargas parciasi no caso da água. (Jussandra Cederj pag 70 e 71)

A interação entre as moléculas do solvente (água) e as do soluto é que são responsáveis pelo processo de solubilização: quando uma substância iônica é dissolvida em água, os cátions são atraídos pelo lado "negativo" da molécula

de água e os ânions pelos lados "positivos". Este processo é chamado de hidratação. A hidratação dos íons é que promove a "quebra" do retículo cristalino da substância iônica, ou seja, a dissolução: as forças existentes entre os cátions e ânions no sólido (ligação iônica) são substituidas por forças entre a água e os íons.(Karina C.Barbosa-Revista eletrônica do Departamento de Química - UFSC.FLORIANÓPOLIS | Quimica - UFSC |QMCWEB: Ano 4. Disponivel em http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/agua.html. Acesso em

18.04.2012.

6.Por que as moléculas polares tem maior facilidade que as apolares de dissolver-se em água? Porque a água, por ser uma molécula também polar, ou seja, que tem cargas, se interagem melhor com as moléculas polares e iônicas devido a sua facilidade de formar pontes de hidrogênio. (Kênia) É isso mesmo Kênia, as moléculas polare se identificam com a água e formam pontes de hidrogênio, enquanto que com as apolares não há interação molecular, então elas não se misturam. (Eliana)

R

porque é capaz de interagir com a água por meio das pontes de hidrogênio

e

as apolares não interagem acontece as micelas. (Jussandra cederj aula 4

pag 73)

Não seria por causa de uma estrutura conhecida como micela, nesta estrutura as partes polares de cada molécula interagem com a água, enquanto as partes não polares de cada molécula não interagem. (Rosimar)CEDERJ

7.Uma molécula pode ser hidrófila e hidrófoba, ao mesmo tempo?

Sim, elas são chamadas de moléculas anfipáticas. Possuindo uma região polar hidrófila e uma região apolar hidrófoba, ao mesmo tempo.Exemplo de substância anfipática é o detergente.(Michelle Alves)

R- sim. Um composto anfipáticogerando a micela, nas quais a parte polar está exposta ao solvente e a parte apolar está protegida no cerne.(Jussandra cederj aula 4 pag73).

8. Por que a bicamada lipídica é uma barreira contra a difusão de moléculas

polares?

Seu interior é formado pela parte apolar do fosfolipídeo, tornando esta região hidrófoba e, portanto não permitindo a passagem de água e outras substâncias polares. (Jader).

Pelo fato da bicamada lipídica ser constituída por fosfolipídeos. Os fosfolipídeos são ácidos graxos (apolares) ligados a um fosfato, que é um grupamento polar. Assim, estas moléculas possuem natureza química dúbia, conhecida como anfipática. Suas caudas apolares ficam voltadas para a parte interna da bicamada protegidas da água e constituindo um ambiente hidrofóbico. (Carla Izabel) Cederj

R-

hidrofóbico(Jussandra cederj)

porque

neles

estão

as

Biomoléculas:

caudas

apolares

construindo

um

ambiente

1. Quais as principais biomoléculas? As principais biomoléculas são as proteínas, os lipídeos, os carboidratos, as enzimas e a água.(Kênia) As principais biomoléculas são: as proteínas, os ácidos nucléicos, os polissacarídeos e os lipídeos. (Elton)

R Carboidratos, lipídeos, proteínas, fibras, vitaminas.(jussandra cederj)

1. Como elas se relacionam? As biomoléculas se relacionam formando compostos orgânicos. Estes compostos são formados através de ligações covalentes feitas entre um átomo de qualquer elemento à um eixo central (esqueleto) constituído de átomos de Carbono. (Elton)

Essas biomoléculas relacionam em torno do carbono, pois o eixo central das biomoléculas é o carbono. (Jader).

R se relacionam como componentes da cadeia orgânica polipeptidicas para

sobreviverem

site

nos

organismos

(jussandra

cederj

e

Porque é mais eficiente que as macromoléculas sejam polímeros?

O que caracteriza as macromoléculas é justamente o fato de possuirem tamanho maior e elevada massa molecular relativa. Essas macromoléculas são formadas pela polimerização (união por meio de ligações químicas) de diversas unidades monoméricas de elementos que se repetem. (Elton)

R por unificar diversas unidades monoméricas (Jussandra)

pH:

1. Defina pH e pOH.

- pH ou potencial de hidrogênio iônico: é uma medida do quanto uma solução possui de íons H + ( prótons livres), ou seja, medi o grau de acidez da solução.

- pOH: mede o grau de basicidade de uma solução. (Jader).

Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

R pH potencial de hidrogênio, é uma medida de quanto na solução possui

de íons H+

pOH é a medida de grau de basicidade, é a medida de quanto a solução possui de OH-.(Jussandra Cederj aula 5 e 6)

ph: indica o potencial de hidrogênio iônico, é um indice que indica acidez, neutralidade ou alcalinidade de um meio qualquer varia de 1 à 14, depende da concentração de hidrogênio do meio. "fonte de pesquisa:

www.alunosonline.com.br - de Lívia Alves" (Daniela)

2. Como pH e pOH se relacionam?

A lógica de cálculo do pOH é exatamente a mesma do pH, só que em vez de utilizar a concentração de H+ utiliza-se a de OH, aplicando-a exatamente na mesma fórmula para calcular o pH. O cálculo do pOH vem também do valor do produto iônico da água (KW = [H+] x [OH] = 1,0 x 1014), seu valor máximo também é 14, e é complementar ao valor do pH (assim como os valores de concentração de H+ e OHsão complementares até 1014). (Carla Izabel) Cederj

Toda solução é composta por um certo teor de pH (acidez) e de pOH (basicidade).

pH + pOH = 14

pH (ou pOH) igual a 7 é uma solução neutra

[H+] maior que [OH-] = solução ácida

[OH-] maior que [H+] = solução básica (Elton)

R pH e pOH tem uma relação de neutralização.(Jussandra cederj aula 5 e 6)

3.Como o pH de uma solução pode ser alterado?

-

Vários

fatores

podem

implicar

na

alteração

do

PH

de

uma

solução:

concentração de sais, metais, ácidos, bases e substâncias orgânicas e a

temperatura. ( Eliana)

 

Alterando sua concentração de H, quer seja adicionado H+ a solução ou OH( que faz com que a concentração de H+ diminua automaticamente, de acordo com o produto ionico da água Kw ).(Michele Pereira).

pH + pOH = 14 (José Roberto)

Bioquimica I v. 1 / Andrea Da Poian; Debora Foguel. 5. ed. - Rio de Janeiro : Fundação CECIERJ, 2009.

4. Explique o pK e sua relação com a tendência de uma molécula perder um próton.

Com os valores de pK avaliamos se o ácido é forte ou fraco. Ácidos fortes se dissociam completamente e apresentam pK baixos e ácidos fracos apresentam pK alto. (Jader).

Resposta baseada em:

POIAN, Andrea da. FOGUEL, Debora. DANSA-PETRETSKI, Olga. ABREU- FIALHO, Ana Paula. Bioquímica 1. Vol. 2. 4ª ed. Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2008.

5. Como se calcula o valor de pH de uma solução?

O pH se calcula através da expressão numérica pH = -log[H+]. (Kênia).A partir do valor do pH descobre-se o grau de acidez ou basicidade/alcalinidade dessa mesma solução.(Laís Cardoso) site: www.elementosqf.wordpress.com

R

-

6.

Qual relação entre pH e pK?

O

valor do pK é numericamente semelhante ao do pH da solução na qual as

concentrações do ácido e de sua base conjugada são iguais. Ou seja, o pK de um ácido corresponde ao pH da solução no qual esse ácido se encontra 50% protonado, 50% desprotonado. Na faixa de pH próxima ao pK, a adição de uma base forte não resulta em grandes variações de pH, já que cada vez que íons

OHse dissociam da base, um próton proveniente do ácido os neutraliza, formando água.(Michele Pereira).

R- A capacidade tamponante máxima de um sistema tampão ocorre no valor de pH, equivalente ao pKa, onde a concentração do componente ácido se iguala a de sua base conjugada. (Jussandra material infonline)

7. Defina ácido e base segundo Brönsted. Segundo Bronsted, ácidos são as substâncias capazes de doar prótons e base são as substâncias capazes de receber prótons.(Kênia) Essa definição formulada em 1923, também foi proposta pelo cientista inglês Thomas Lowry.(Rosimar) CEDERJ (página 83).

Kênia você sabia : que a água , é um exemplo de substância anfiprótica, isto é

, moléculas que podem se comportar como um ácido ou uma base de

:

Bronsted.

(Antônio

)

-

site

Ex.:

H2O agindo como base ao aceitar um próton para formar H3O+

HCl(aq) + H2O(l) H3O+(aq) + Cl−(aq)

H2O agindo como ácido ao ceder um próton e formar OH−

NH3(aq) + H2O(l) NH+ 4 (aq) + OH−(aq)

Segundo a definição protônica, uma reação ácido-base envolve a competição de um próton (H + ) entre duas bases.

H 2 SO 4

(ácido 1) (base 2) (ácido 2) (base 1) ( Laís Cardoso)

+

2

H 2 O

(base 2) (ácido 2) (base 1) ( Laís Cardoso) + 2 H 2 O 2 H

2

H 3 O + (aq)

site: www.quiprocura.net

+

SO 4 2- (aq)

8. Faça as atividades 1, 2, 3 e 4 da aula 5 módulo 1 (Volume 1 - pag. 85, 88,

89, 94 e 98).

Atividade 1- Pág.86

a) O que define o HCL como ácido?-umasolução de mol de hcl na concentração de mol /l tem ph=0; h + +cl - ----- doa protons.(lenice)

Pela Webconferência com o professor Gabriel, entendi que o HCl é um ácido e muito forte, devido seu PH ser baixo e também pela sua facilidade em dissociar água, liberando por completo os hidrogênios que possui.(Rosimar)

O

que define o HCL como um ácido é que quando dissociado, dá origem a H + e

Cl

por liberar um próton H+.

b) O que define o NaOH como base?dissociando na+ + oh- protons portanto quem recebe é base.(lenice)

recebe

O que define o NaOH como base é que quando dissociado, libera Na+ e OH

por ser capaz de receber um próton.(Michele Pereira)

9. Faça as atividades 1, 2, 3, 4 e 5 da aula 6 módulo 1 (Volume 1 - pag. 108,

111, 117,118).

1- O que aconteceu foi que a água transmitiu corrente elétrica que vinha do secador, por que sofeu ionização.(Suelen).

Atividade 1 pg 108 - Aula 6 : Apesar da baixa taxa de ionização, a água se dissocia em H+ e OH - que são ions positivos e negativos respectivamente e isso faz com que a água se torne capaz de conduzir eletricidade. E a água que estava na banheira conduziu a eletricidade que vinha do secador de cabelos. (CEDERJ) - (Viviane)

Atividade 2 pg 111 - Modulo 6

2 - Calcular o pH de uma solução:

a- Calcular o pH de uma solução cuja [H+]= 10 -²

R: pH = - log [H+] → pH = - log . 10 -² →pH = - (- 2) . log 10 → pH = 2 . 1 = pH = 2 - CEDERJ (Viviane)

b - Calcular o pH de uma solução cuja [H+]= 10 -8

R: pH= - log [H+] → pH = - log . 10 -8 → pH = - (-8) . log 10 → pH = 8 . 1 = pH = 8 - CEDERJ (Viviane)

c - Calcular o pH de uma solução cuja [H+] = 10 -4

R: pH = - log [H+]→ pH= - log . 10 -4 → pH = - (- 4) . log 10 → pH = 4 . 1 = pH = 4 - CEDERJ (Viviane)

d - Calcular o pH de uma solução cuja [H+] = 10 -7

R: pH = - log [H+] → pH= - log . 10 - 7 → pH = - (- 7) . log 10 → pH= 7 . 1 = pH = 7 - CEDERJ (Viviane)

e - Calcule o pH de uma solução cuja [H+] = 10 -12 :

R: pH = - log [H+] → pH = - log . 10 - 12 → pH = - (-12) . log 10 → pH = 12 . 1

= pH = 12 - CEDERJ (Viviane)

Atividade 3 pg 117 - Aula 6

R: Frasco 1 - pH 12 = base - hidróxido de sódio;

Frasco 2 - pH 6 = ácido - ácido acético CEDERJ (Viviane)

Atividade 4 pg 118 - Aula 6

[H+] = 0,1 M = 10-¹

pH = - log [H+] → pH = - log . 10-¹ → pH = - (-1) . log 10 → pH = 1 . 1 = Ph = 1 - Logo a solução que o técnico preparou pode ser utilizado pelo chefe para seu experimento porque o pH = 1. CEDERJ (Viviane)

Sistema Tampão:

1. Caracterize um sistema tampão e indique os fatores que determinam sua eficiência. R: A solução tampão é uma solução que tem como propriedade manter o pH de uma solução mesmo ao adicionar ácido ou base. Ela mantem sua eficiência a partir do controle da concentração de pH: se a concentração de ácido aumenta, consequentemente a concentração de base diminui, e o contrario também acontece. (Viviane)

O pH altera quando há uma disfunção de eletrólitos e faz com que o sangue do individuo fique ácido ou básico e o organismo age de forma a

manter o pH de uma solução mesmo em condições adversas, e esse mecanismo se chama de tampão.( Carina Almeida)

1. A estrutura do sistema tampão está relacionada tambémcom as concentrações do ácido e sua base conjugada.(Rosimar) Paltaforma moodle, link externo para InfOnline, conteúdos. Editoração Prof: Dr: Gabriel Gerber Hornink. Quanto maior a concentração de um tampão, maior disponibilidade das espécies capazes de doar ou receber prótons; assim, uma solução 0,1 M de ácido que esteja 50% dissociado será um tampão dez vezes mais eficiente do que uma solução 0,01 M do mesmo ácido na mesma condição. A eficiência de um tampão é proporcional à sua concentração e é máxima no pH igual ao pKa. "fonte de pesquisa:

Bioquímica

2. básica - Anita Marzzoco e Bayardo B. Torres - 3ª edição" (DANIELA)

3-Tem como função não deixar que o pH de uma solução varie muito.A existência de um sistema tampão se faz necessária pelo fato de que muitas reações bilógicas são extremamente sensíveis a variações de pH,e elas não ocorrem se estiver um pouco fora de seu valor otimo.(Laís Gabriela Silva) Marzzoco e Torres,Bioquímica Básica

2. Dê exemplos de tampões biológicos e indique a importância desses.

Sangue. A importância deste tampão é nos mostrar que qualquer alteração que promova a queda do ph é perigosa.Se o ph atingir o valor =7, poderá ocorrer graves consequências inclusive a morte.(Suelen)

A pepsina. Sua função é quebrar as proteínas e ela trabalha em sua capacidade máxima no pH do suco gástrico (que é em torno de 2). Se o pH for aumentado, as atividades dessa enzima são diminuídas e suas atividades não são favorecidas. (Elton)

Outros tampões importantes são os fosfatos, as proteínas e o bicabornato, que são capazes de manter o PH do sangue próximo a 7,4.(Rosimar) Plataforma moodle, link InfOnlin,conteúdos. Editoração Prof. DR: Gabriel Gerber Hornink.

3. Esboce o gráfico da titulação de ácido acético com uma base.

O acido acético quando adicionado com hidróxido de sódio o sal formado apresenta ph =7

H 3 CCOOH-àNAOH-------------àH 3 COO-NA +H 2 0

PH >1= inicial

Ph>7 com neutralização com NAOH

PH

PH COM ADIÇÃO DE

PH PH COM ADIÇÃO DE
PH PH COM ADIÇÃO DE
PH PH COM ADIÇÃO DE
PH PH COM ADIÇÃO DE
INICIAL NAOH 1 7 ( Lenice) (Jader).
INICIAL
NAOH
1
7
( Lenice)
(Jader).

4. O ácido fosfórico possui os seguintes valores de pK: 2,15, 6,82 e 12,38. Qual forma molecular predominará nos valores de pH (a) 1,5; (b) 4; (c) 9; e (d) 13.

A letra A:1,5. O ácido fosfórico apresenta um pK: 2.15 na faixa de pH próxima ao valor pK tem uma unidade pH acima e uma unidade pH abaixo. (Sidnei)

5. Faça as atividades 1, 2, 3, 4 e final, da aula 7 módulo 1 (Volume 1 - pag. 129, 133, 136, 141 e 144).

Resposta da atividade 1: Frasco 2 é tampão , pois para ser tampão a substância tem que ser capaz de resistir à alteração de ph por possuir grupamentos capazes de interagir com os protóns liberados po ácido forte, portanto não mudou de cor. Cederj(Suelen).

Pág. 141- A resposta é a alternativa 2 ( tampão fosfato de sódio 0,1M, pH 7,2 e pK =7,2. devido a questão enfatizar a manutenção do pH, portanto a escolha é considerar um tampão em que o valor do pK seja próximo do valor do pH. (Karina C. Barbosa- Bioquimica- Cederj)

Pág. 133- Atividade:2. Resposta:

pKa y = - log Ka - (10pKa y ) = 10 -7 - (pKa y )= - 7

pKa y = 7 (Laís Cardoso)CEDERJ

Problema 1 - Tampão

Nota:0,28

Os conceitos fundamentais não foram completamente abordados.

Componente do grupo

Juliano André Miranda Lima

Lucas Ricardo Aamaral

Paulo Sérgio Bueno

Sinthia Aparecida Ferreira

Introdução

O íon Hidrogênio é próton único livre, liberando do átomo de hidrogênio que

podem liberar íons hidrogenio que podem liberar íons hidrogênio são conhecidas como ácidas.

A regulação precisa de hidrogênio é essencial, pois as atividades de quase

todos os sistemas de enzimasde enzimas no corpo são influenciadas pela concentração de Hidrogênio.Portanto variações de concentrações de hidrogênio alteram particamente todas as funções celulares e corporais. O pH esta relaionado diretamente com a concentraçaõ real de hidrogênio.

De modo geral o pH interfere de forma direta nas atividades biológicas, a alteração do pH do meio pode resultar em diversos problemas para os seres vivos, podendo, inclusive, levar a morte. No caso do seres humanos, deve-se manter o pH plasmático em torno de 7,4,se acontece o aumento da concentação de hidrogênio ocorre uma diminuição de pH, fator chamado acidose; Em caso contrário ocorre aumento do pH, ou seja, uma alcalose.

Existem mecanismo que auxiliam a reduzir as possíveis mudanças de pH. Uma delas é o Sistema tampão que não eliminam ou acrescentam íons hidrogênio ao corpo, mas apenas os matêm controlados até que o balanço possa ser restabelecido.

Conceitos fundamentais

pH é o índice hidrogênionico que representa um fator que caracteriza acidez , neutralidade e alcalinidade do meio. E é determinado pela concentração de hidrogênio e classificado em uma escala numerica de 0 à 14, sendo que de 0 a 7 é denominado pH ácido e índica que a concntração de hidrogênio esta alta. Na fase 7 indica que o meio esta neutralizado e de 7,1 a 14 é considerado pH alcalino e consequentemente a concentração de hidrogenio estara baixa.

Tampão: Quando ocorre uma variação na concentração de hidrogenio, os sistemas tampão dos líquidos corporais respondem em fração de segundos para minimizar essas alterações.Os sistemas tampões não eliminam ou acrescentam íons hidrogênio ao corpo, mas apenas os mantêm controlados até que o balançopossa ser restabelicido,

A alcalose metabólica é uma situação em que o sangue é alcalino devido a uma concentração demasiado elevada de bicarbonato.A alcalose metabólica pode causar irritabilidade, clonismo e contracções musculares ou então não causar qualquer sintoma.

A alcalose respiratória é uma situação em que o sangue é alcalino devido a que a respiração rápida ou profunda tem como resultado uma baixa concentração de anidrido carbonico no sangue.A alcalose respiratória pode produzir ansiedade.

Resolução do problema

Após os macacos terem sido sedados e transportados a uma altitude elevada apresentaram uma alteração no PH resultando em uma Alcalose respiratória, onde o ph sobe e o sistema nervoso responde baixando a velocidade da Respiração para aumentar a pressão de CO2 e a concentração de H2CO3. E os vômitos devido à Alcalose metabólica que é a alta concentração de HCO3-.

Para se reverter a situação dos macacos seria necessário a utilização de uma solução tampão para equilibrar o ph sangüíneo.

Bibliografia

MARZZOCO,Anita;TORRES.Bayardo Básica.3ªed.Guanabara Koogan;2007.

Baptista;Sistema

tampão,Bioquímica

GUYTON e HALL; Tratado de Fisiologia médica;pág.402.12ªed.

Resolução - edd 2

Estudo dirigido - Aminoácidos e proteínas:

Aminoácidos:

1. O que é um aminoácido e como se diferenciam (utilize o infoline e links)? Aminoácidos são ácidos carboxílicos aminados. Podem existir livres em solução ou combinados covalentemente, neste caso, dando origem a peptídios e proteínas (cada ligação entre aminoácidos libera uma molécula de água). Existem basicamente 20 tipos principais, capazes de formar a quase totalidade de proteínas existentes na natureza, e mais de 200 análogos secundários, relacionados ao metabolismo celular. Destes, existem 53 aminoácidos modificados em sementes e folhas (metabólitos secundários para a defesa vegetal), e outros tantos agindo no metabolismo global, tais como a citrulina e ornitina (ciclo da uréia). (InfOnline - Elton) "Os aminoácidos também são as moléculas fundamentais para a vida, pois são as moléculas formadoras de todas as proteínas dos organismos. São 20 aminoácidos que constituem as proteínas classificados em : polares, aromáticos, polares sem carga e polares carregados, há uma classificação bem mais simples que não levam em consideração as estruturas químicas das moléculas, mas que só vale para os humanos , aminoácidos essenciais ; aqueles que nosso organismo não é capaz de sintetizar e que devem fazer

parte da nossa dieta e os não essenciais; aqueles dos quais dispomos de vias de síntese".(Rosimar )Da Poian, Andrea. módulo I, Bioquímica I, volume I andrea Da Poian; Debora Foguel; Marílvia dansa-Petretski; Olaga Tavares Machado; Ana Paula abreu- Fialho Páginas:166,167 e 171. "Aminoácidos são ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais gupamentos amina. Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais importantes os alfa- aminoácidos. Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila(COOH) e um grupo amina ligados a um átomo de carbono. Nesses mesmo carbono ficam ligados ainda um átomo de hidrogênio e um radical. OBS: os aminoácidos possuem carater anfótero, ou seja, quando em solução podem funcionar como ácidos ou como bases. A importância dos aminoácidos são unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas, funcionam como sistema tampão, ou seja, atuam no controle do pH das células." fonte de pesquisa:www.universitario.com.br/celo/topicos/subtopicos/citologia/bioquimica/ aminoacidos.html O que diferencia um aminoácido do outro é: o agrupamento amina, o radical, o agrupamento carboxila, a ligação peptídica e o monopeptídeo. (DANIELA) O aminoácido é uma molécula orgânica composta de átomos de carbono. Contém no centro da molécula um átomo de Carbono(C), os grupamentos Amino (NH 3 + ) e Carboxila (COO - ), um átomo de Hidrogênio (H) e um radical variável (R), esse radical é representado pelos 20 aminoácidos existentes. A principal função dos aminoácidos é de serem as unidades formadoras de proteínas (Luciana Cristina). Também com a denominação de peptídio,o aminoácido representa a menor unidade elementar na forma de uma proteína.São formados por um grupo carboxila (COOH),um grupo amina (NH2) e radical que é responsável por um dos vinte tipos de aminoácidos.A letra "R" pode ser chamada cadeia lateral do aminoácido é o que diferencia uns dos outros. (Laís Gabriela) Brasil Escola. Aminoácido é uma molécula orgânica, composta de átomos de carbono. A particularidade do aminoácido, como o próprio nome já diz, é conter dois outros grupamentos, um amino e outro carboxil que caracteriza os ácidos orgânicos. Os aminoácidos possuem também algumas funções no nosso organismo, mas a principal delas é a de serem unidades formadoras das proteínas. Há vinte aminoácidos constituintes de proteínas, que podem ser agrupados de acordo com a capacidade de síntese em humanos, ou em uma classificação mais geral, de acordo com as suas características químicas. ( Carla Izabel) Cederj vol 1 aula 8 Aminoácidos são substancias essenciais aos seres vivos para sintetizarem as proteínas combinando as de variadas formas possíveis de acordo com os gens do DNA .algumas espécies são capazes de fabricá - las imtegralmente e outras necessitam adquiri-las através dos alimentos .

Aminoácidos Essenciais

Aminoácidos Naturais

Histidina (His) com carga elétrica

Alanina (Ala) - apolar

Isoleucina (Iso) apolar

Arginina (Arg) - com carga elétrica

Lisina (Lis) - com carga elétrica

Asparagina (Asn) - polar

Metionina (Met) - apolar

Cisteina (Cis) - polar

Fenilalanina (Fen) - apolar

Ácido Glutâmico (Glu) - com carga elétrica

Treonina (Ter) - polar

Glutamina (Gln) - polar

Triptofano (Tri) - apolar

Glicina (Gli) - apolar

Valina (Val) - apolar

Prolina (Pro) - apolar

Leucina (Leu) apolar

Ácido Aspartico (Asp) - com carga elétrica

 

Serina (Ser) - polar

 

Tirosina (Tir) - polar

Tabela distinguindo os aminoácidos essenciais e naturais necessários a um ser humano, especificando(LENICE)

Os aminoácidos são, basicamente, micro estruturas orgânicas utilizadas pelo organismo. São indispensáveis na construção e manutenção de tecidos como o muscular, existem aminoácidos essencias a saúde obtido a atraves de alimentação são esses os aminoácidos.Histidina; Isoleucina; Leucina; Lisina; Metionina; Fenilananina; Treonina; Triptofano e Valina.(Erislaine)

Basicamente são ácidos carboxílicos aminados, podendo ser encontrado livres em solução ou em combinação covalente e se diferenciam conforme a estrutura da cadeia lateral sendo classificados como básicos, ácidos, polares sem carga, apolares alifáticos e apolares aromáticos. (Juliano André Miranda Lima - polo Ilicínea - "lido e interpretado do texto do conteúdo do info online") Os aminoácidos são comumentes encontrados como produtos da hidrólise das proteínas são constituídos pelo grupamento de amino juntamente com grupo carboxila ligados ao átomo de carbono central. (karina C. Barbosa-CORSINI UFMS) Colegas, "os aminoácidos são importantes moléculas qque fazem parte da estrutura (peptídica)de peptidios e demais cadeias polipptídicas como as proteínas e boa parte das enzimas. Em sua composição os

aminoácidos apresentamum grupo amno(-NH2) e um grupo carboxila (- COOH)ligados aum carbono central, o carbono alfa ( a qual estão ligados todos os outros átomos que constituem o aminoácido). Com exceção da prolina que possui um greupo imino (-NH-).Os amnoácidos diferm entre si pela composição de seus radicais (-R). Eles se ligam formando polímeros. Eles se diferenciam pela estrutura da cadeia lateral (R) em apolares,polares sem carga polares com cargas negativas(àcidos) e polares com cargas negativas (básicos)".(ROSIMAR) InfOline /Estudo interativo da estrutura da proteína V.2.0.1 Copy left (C) 2005 Noboru Jo Sakabe, Guilherme Andrade Marson, Bayardo B Torres/Departamento de Bioquímica / Instituto de Química/ Universidade de São Paulo Os aminoácidos são importantes moléculas, são ácidos carboxilícos aminados e eles são livres em solução, ou combinados covalentemente. Quando são combinados covalentemente, eles dão origem a peptídeos e proteínas.Há 20 tipos principais de aminoácidos capazes de formar a quase totalidade de proteínas existentes na natureza, e mais de 200 análogos secundários, relacionados ao metabolismo celular.Dessa quantidade, 53 aminoácidos são modificados em sementes e folhas, e muitos outros agem no metabolismo global, como citrulina e ornitina, por exemplo. ( Carina Almeida) Compostos que apresentam a particularidade em conter dois grupos presentes em sua sua molecula: um grupo amino e um carboxila, tendo como exceção a prolina que ao inves de conter o grupo amino possui um grupo imino. (Michele Pereira) É uma molecula orgânica, formada por atomos de carbono. E divididos em Essenciais:lisina,histidina, leucina, valina, fenilalanina, treonina, isoleucina,

triptofano, metionina. Nao essenciais: glicina, prolina, hidroxiprolina, acido glutamico, alanina, arginina, acido aspartico, serina, tirosina, cisteina, taurina.

UNIFAL

paulo Sergio Bueno -polo Ilicinea

pags

148

e

149

vol

1Bioquimica

-

2. Qual implicação dos diferentes grupos R dos aminoácidos? Os grupos R representam uma cadeia lateral que distinguem um aminoácido de outro. Conforme a estrutura dessa cadeia lateral, implica na caracterização de cada aminoácido a ser definida: básicos (lisina, arginina e histina; positivos em solução fisiológica); ácidos (aspartato e glutamato; negativos na mesma solução); polares sem carga (asparagina, glutamina, serina, treonina, cisteína, prolina); apolares alifáticos (glicina, valina, alanina, leucina, metionina, isoleucina) e apolares aromáticos (triptofano, tirosina e fenilalanina). (InfOnline - Elton) Dependendo do radical R que estiver ligado ao carbono central resultará em um aminoácido diferente. Substituindo o radical R é uma formar de criar móleculas diferentes de aminoácidos (Sidnei) O grupamento R que significa Radicais Variáveis é que diferenciam os aminoácidos uns dos outros.(Luciana Cristina). A letra R é variação com radical a qual está ligado o aminoácido, ou seja dependendo do grupo que o R estiver ligado ao carbono central, dá-se a

diferenciação. Com isso substituindo a variação R, pode-se gerar diferentes moléculas de aminoácido.(Bioquímica I, aula 8, pag. 150, Unifal-MG) FRANCINI. "Um aminoácido difere de outro justamente pelo grupo-R (cadeia lateral). O estudo da composição e polaridade do grupamento R permite agrupar os aminoácidos em quatro classes distintas:"(Erislaine)

A estrutura final de cada aminoácido diferente é feita pelo grupo R dos

aminoácidos. E é através do grupo R que podemos fazer a caracterização

e a separação de cada aminoácido em seus respectivos grupos como

sendo: ―apolares, aromáticos, polares sem carga, e polares com (carga positiva ou negativa)‖.Bioquímica I, aula 8, pag. 166, Unifal-MG. (Michelle Alves) R: Pelas alterações das enzimas, desta maneira, com o envelhecimento das proteínas provoca as alterações estruturais na molécula. Um bom exemplo é a fibra de colágeno que sofrem ligações cruzadas covalentes entre aminoácidos modificados. (Juliano André Miranda Lima - polo Ilicínea - "lido e interpretado do texto do conteúdo do info online") O grupo R ou cadeia lateral é a identidade particular estrutural dos aminoácidos entre si, bem como, o que confere a estes propriedades distintas. (Karina C. Barbosa- MARQUES-UFSC A formula ionizada geral dos aminoácidos, R representa uma cadeia lateral que distingue um aminoácido de outro, e o carbono assimétrico ou quiral que confere a estrutura dos aminoácidos a sua atividade óptica.(Michele Pereira). O radical R é a maneira de gerar diferentes moléculas de aminoácidos, esse radical permite formar inúmeros aminoácidos diferentes( Rosimar) interprtação do Cederj e infOnline "A cadeia lateral de um aminoácido e as suas sequências irão determinar o tipo de interação com o grupo R, que apresentam características de carga, volume e reatividade com a água muito variáveis. A organização tridimensional de uma proteína, desde a sequência de aminiácidos, passando pelo enrolamento da cadeia peptídica ate´a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturasi de complexibilidade crescente".(Rosimar)

Bioúímia Básica, Anita Marzzoco e Bayardo Baptista Torres 3ª edição/ guanabara Koogan Na estrutura da cadeia lateral, temos aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina, todos positivos em solução fisiológica), ácidos (aspartato e glutamato, negativos na mesma solução), polares sem carga (asparagina, glutamina, serina, treonina, cisteína, prolina), apolares alifáticos (glicina, valina, alanina, leucina, metionina, isoleucina), e apolares aromáticos (triptofano, tirosina e fenilalanina).Os aminoácidos são bastante solúveis em água (excessão para os aromáticos). ( Carina Almeida) "A sequência de aminoácidos é determinada pelo DNA e qualquer alteração em sua estrutura pode mudar a sequência de aminoácidos e, consequentemente, as propriedades da proteína. A ―anemia falciforme‖ é um exemplo de doença causada pela troca de um aminoácido por outro, na sequência da proteína."(Erislaine) educador.brasilescola.com

3. O que é o ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido? "É o ponto em que a carga líquida de um aminoácido é nula". (Rosimar) Da Poian, Andrea. módulo I, Bioquímica I, volume I andrea Da Poian; Debora Foguel; Marílvia dansa-Petretski; Olaga Tavares Machado; Ana Paula abreu- Fialho ; página 214 O pI é o valor de pH onde o aminoácido titulado tem carga líquida igual a zero. (Laís Gabriela) Pág.211- Bioquímica I ,Volume I,Andrea Da Poian & Debora Foguel. Ponto isoelétrico ou Pl, é é o valor de pH onde uma molécula,apresenta carga elétrica liquida igual a zero. O pl é o pH no qual há equilibrio entre as cargas negativas e positivas dos agrupamentos iônicos de um aminoácido. ( Sislaine)( bioquimica. ufcspa.edu.br) Ponto Isoelétrico é o valor do pH onde as cargas elétricas se igualam e se anulam, esse comportamento depende do pH do meio onde o aminoácido se encontra. FRANCINI. "Ponto isoelétrico, ponto isoeléctrico ou pI, é o valor de pH onde uma molécula, por exemplo, um aminoácido ou uma protéina, apresenta carga elétrica líquida igual a zero"(Erislaine) wikipédia ―O ponto isoelétrico (pI ) ocorre quando o valor de pH em que a carga da molécula é nula. Quando precisamos conhecer o pI de um aminoácidos sem realizar uma curva de titulação fazemos a utilização da fórmula pI =(PK1 + PK2/2 ).‖ Da Poian, Andrea. módulo I, Bioquímica I, volume I andrea Da Poian; Debora Foguel; Marílvia dansa-Petretski; Olaga Tavares Machado; Ana Paula abreu- Fialho ; página 211,212,216. ( Michelle Alves). Michele,"generalizando ,o PH onde predomina a forma eletricamente neutra é a média artmética de dois valores de pK, ó PI de um aminoácido.(Rosimar) Bioquímica Básica/ MARZZOCO, Anita/TORRES Bayardo B. Torres/ 3ª edição/ Guanabara Koogan. Ponto isoelétrico é quando em pH intermediário a concentração de íon dipolar é maxima e as concentrações de cations e ânions se igualam.

Barbosa-

(Karina

Acesso em 26.04.12) O valor de pH do meio em que as cargas + e - se equilibram considerando o pI ponto isoeletrico. Então o pI é o valor de pH onde o aminoácido titulado tem

carga líquida igual a zero.(Michele Pereira)

C.

Ponto isoelétrico ( pI )é o valor do pH onde o aminoácido titulado tem carga igual a zero. ( Carina Almeida)

O ponto isoeletrico é popnto em que a carga liquida de um aminoacido é nula, para um aminoacido que nao apresente grupamento lateral ionizavel, o ponto isoeletrico significa que todas as moleculas estao com suas carboxilas na

forma

pag

UNIFAL

Paulo Sergio Bueno - Polo Ilicinea

ionizadad

214

e

1

com as aminas protonadas. -

Bioquimica

vol

4. Faça um esquema da ligação peptídica.

COOH - Grupo carboxila (COOH - ), grupo amino (NH2 - ), ligados a um

I Carbono (C alfa) e um grupo R (que distinguirá o aminoácido). H3N + H

I (Elton)

R

o aminoácido). H3 N + — Cα — H I (Elton) R /ligpep.jpg" height="82" /> (Jader).

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(Jader).

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alt="ligação peptídica" width="492" (Laís Cardoso) Brasil Escola /Sidnei.png"

(Laís Cardoso) Brasil Escola

/Sidnei.png" alt="" width="277" height="211" /> Ligação Peptídica - Quando um aminoácido liga a outro aminoácido,

formando

linear.

ml (Sidnei)

ml (Sidnei) uma sequência /LIGACAOPEPTIDICA.png"

uma

sequência

ml (Sidnei) uma sequência /LIGACAOPEPTIDICA.png" height="328" />

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(Erislaine)

height="168" />Ligação peptídica: unindo aminoácidos

/> Ligação peptídica: unindo aminoácidos /proteinas2.jpg" alt="" width="400"

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Ligação peptídica: a condensação de dois aminoácidos com a exclusão de uma molécula de água.

Fonte:

tes-do-queijo.html style="color: #000000; font-size: 85%;">(Camila Cabral de Lara)

Fonte: http://felipef-castro.blogspot.com.br/2011/07/ligacao-peptidica.html (Carla Izabel) 5. O que limita a rotação

5. O que limita a rotação do arcabouço do aminoácido?

R: Cada molécula de aminoácido tem duas estruturas possíves conhecida como estereoisomeros (lado direito (D) e lado esquerdo (L).). As proteínas só possuem o L-aminoácidos, porque as enzimas que sintetizam os aminoacidos possuem sítios ativos, capaz de sintetizar apenas apenas as formas L-aminoácidos. Os sítos são locais onde ocorre a reação quimica catalisada pela enzima. CEDERJ (VIVIANE) Estereoisômeros saõ moléculas quase iguais, elas possuem os mesmos

átomos e os mesmos grupamentos funcionias, porém a organização espacial dos seu átomos, é diferente. (CEDERJ, volume 1, pag 171) ( Carina Almeida)

Viviane, poreria por favor dizer em qual página do livro de Bioquimica cederj você encontrou esta resposta.(Rosimar)

Boa noite Rosimar, encontrei esta resposta no volume 1 do livro de

Bioquimica (CEDERJ), aula 8 pagina 171

6. Faça a curva de titulação da serina (pk1=2,19 e pk2=9,21) a partir de pH1 e

de pH 12.

7. Aminoácidos - Faça as atividades 1, 2, 3 e 4, da aula 8 módulo 1 (Volume 1 -

pag. 155, 158, 160 e 162). Atividade 1 Aula 8 - A d-tubocurarina, um dos compostos ativos do curare, é um composto derivado do triptofano. As famílias Apocynaceae, Loganiaceae e Rubiaceae são caracterizadas por uma grande variedade de alcalóides indólicos, dos quais os alcalóides Vinca-, Rauvolfia- e Cataranthus são exemplos. Eles são geradas através de ligações entre iridóides, compostos muito comuns derivados de monoterpenos que dão origem a compostos indólicos baseados no triptofano. Uma grande quantidade de toxinas de fungos são derivadas desse grupo. http://www.oocities.org/br/plantastoxicas/alcaloide-2.htm (Sidnei) Atividade 2 Aula 8 - Com a presença de um átomo de oxigênio, dá um careter nais polar a treonina, por isso interage quimicamente com a água. (Sidnei) Atividade 2 aula 08

(Viviane)

Desses dois aminoácidos, leucina e treonina, a tronina se interage melhor que a água, devido a presença se oxigênio, os seus agrupamentos R apresentam um carater mais polar se comparado com leucina. (Rosimar) Atividade 3 - Aula 8 - Os aminoácidos Aspartato e Glutamato são chamados de aminoácidos ácidos, onde o pKa do grupamento carboxila fica em torno de 3. (Luciana Cristina) Atividade 4 - Aula 8 - Classificação dos aminoácidos pela sua natureza química - 1) Apolares: Alanina, valina, Leucina e Isoleucina. 2) Aromáticos: fenilalanina, titosina e triptofano. 3) Ácidos: aspártico e glutâmico. 4) Básicos: Lisina e arginina. (Luciana Cristina) Proteínas:

1. Defina os níveis de estruturação das proteínas (primário, secundário, terciário, quaternário) (utilize o software educacional). "*Estrutura primária: é a sequência lilinear de aminoácidos da proteína; é a ordem na qual aparecem os aminoácidos de uma dada proteína; *Estrutura secundária: è a maneira como estes aminoácidos se organizam no espaço. Os elementos de estrutura secundária mais comuns são as alfa hélices

e as fitas hélices e as voltas;

*Estrura terciária: é a maneira comoc a proteína se organiza no espaço

tridimensional, isto é, é o movimento, a organização das alfa hélices, fitas betas

e voltas no espaço tridimensional;

*Estrutura quartenária: é quando a proteína tem mais de uma SUBUNIDADE, isto é, forma dímiros(duas subunidades associadas); trímeros ( três unidades associadas); tetrâmeros ( quatro subunidades associadas) e aligômeros (mais

de quatro unidades associadas)".(ROSIMAR) Da Poian, Andrea. módulo I, Bioquímica I, volume 2 andrea Da Poian; Debora Foguel; Marílvia dansa-Petretski; Olaga Tavares Machado; Ana Paula abreu- Fialho, página 9. "*Estrutura primária é a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia

peptídica, que é determinada geneticamente, e específica para cada proteína. Por convenção, a estrutura primária é escrita na direção amino terminal, carboxila termina.

* A estrutura secundária descreve as estruturas regulares tridimensionais

formados por segmentos da cadeia peptídica. Duas organizações são particulamente estáveis: o enrolamento da cadeia ao redor do eixo e a interação lateral de segmentos de uma cadeia poliptídica ( alfa hélice e folha beta pregueada), que são os dois principais tipos de estruturas secundárias. *A estrutura terciária descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por

interação de regiões com estrutura regular (alfa hélice ou folha bets pregueada) ou de regiões sem estrutura definida.Neste nível de organização, segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e interagir, por intermédio de ligações não covalentes entre as cadeias laterais do resíduo de aminoácidos.Estas ligações são consideradas fracas se comparadas a ligações covalentes. Estas ligações podem ser de diferentes tipos: Pontes de hidrogênio; interações hidrofóbicas;ligações iônicas, pontes dissulfeto.

* A estrutura quartenária descreve a associação de duas ou mais cadeias

polipeptídicas para compor ums proteína funcional. Esta estrutura é mantida

por ligações não-covalentes entre as subunidades, iguais a da estrutura terciária. As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou diferentes.Exemplo, a molécula de hemoglobina".(Rosimar)

Bioquímica Básica, Anita marzzoco e bayardo Baptista Torres/ 3ª edição/ Editora: Guanabara Koogan/páginas 22,23,24. 2. Como a alteração de um aminoácido pode alterar a estrutura de uma proteína? Alterando-se um aminoácido, pode alterar completamente a proteína, podendo perder sua função biológica, perder determinadas funções de afinidade, perder características que podem até gerar outra proteína. (Jader).

" A organização espacial da proteína é um resultado do tipo de aminoácidos que a compõem e de como eles estão dispostos uns em relação aos outros. A sequência dos aminoácidos irá determinar o tipo de interação possível entre as cadeias laterais já existentes. A organização tridimensonal de uma proteína , desde a sequencia de aminoácidos, passando pelo enrolamentoda cadeia peptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente."(Rosimar) Bioquímica Básica /MARZZAOCO, Anita; TORRES, B Bayardo /3ª edição /Guanabara Koogan . ,

A sequência de aminoácidos é determinada pelo pelo DNA, qualquer mudança nesses aminoácidos muda completamente a estrutura da proteina, podendo causar doenças como por exemplo, anemia falsiforme, que é a toca de um aminoácido por outro na estrutura da proteina. (Sislaine) ( bioquimica. ufcspa.edu.br)

Realmente Sislaine, isso porque na proteína normal o àcido glutâmico é o reaponsável pela reação da hemoglobina com o O2, o que não ocorre no indivíduo com anemia falsiforme, pois o àcido e sustituído pela valina, comprometendo assim a função da proteína.(Simone. Fonte

Para ocorrer as ligações, sejam elas pelas pontes de hidrogêncio ou não, é necessário a existência de uma sequencia de aminoácidos estruturando a proteína. Qualquer que seja essa alteração na sequencia primária desses aminoácidos que compõe da proteína, acarretará um desarranjo nas sua estruturas (secundária e terciária). Isso implicará na alteração de sua forma e função. Muito comum desse caso é a anemia falciforme, doença hereditária onde há mudança na cadeia de aminoácidos e a célula assume a estrutura de foice e tem suas funções e estrutura comprometida.

proteinas.asp. (VIVIANE).

Algumas dessas modificações estendem o conjunto de possíveis funções proteicas pela adição de novos grupos funcionais (grupos heme, acetato ou sulfato) ou de cadeias de carboidratos e/ou lipídios. Essas alterações químicas podem alterar a hidrofobicidade de uma proteína e assim determinar a localização celular desta (por exemplo, proteínas hidrofóbicas tendem a se ancorar em membranas fosfo-lipídicas). Outras modificações, como a fosforilação, são parte de um sistema para controlar o comportamento proteico (por exemplo, ativando ou inativando

uma enzima) amplamente utilizado pela célula.(Laís Cardoso) site:

pt.wikipedia.org Apartir da sequência de aminoácidos que se dá origem a proteina, então se alterar a estrutura do aminoácido consequentemente vai alterar a estrutura da proteina podendo até perder sua função biológica.(Michele Pereira). 3. Como podemos criar um modelo da estrutura tridimensional de uma proteína? Usando proteínas de estrutura terciaria. Quando as alfa-hélice e as fitas beta se organizam a estrutura secundária no espaço e assume uma conformação tridimensional. (Jader).

"Estrutura Terciária. Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência polipeptídica É a forma tridimensional como a proteína se "enrola‖. Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi- independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína."

( Carla Izabel)

03/const_microorg/proteinas.htmacessado dia 24/04/2012 ás 22 horas.

Através da difração de raios x e ressonancia magnética nuclear. Ambas as técnicas são bastante sofisticadas, fornecem um retrato microscopio da proteina. Este retrato é decifrado por especialista que acabam gerando uma imagem tridimensional refinada e precisa dos contatos entre os átomos na proteina.(Michele Pereira). 4. Qual diferença entre o interior e a superfície de uma proteína? Resposta:

A diferença é que em cada um deles é encontrado um tipo de aminoácido. Sendo que no interior das proteínas encontramos os aminoácidos apolares, que não interagem com a água e que para evitarem esse contato com ela se mantêm no interior de proteínas onde há poucas moléculas de água ou não existem. Já na superfície da proteína encontramos os aminoácidos polares, que se localizam na superfície, pois podem interagir com as moléculas da água e com sua interação formam as pontes de hidrogênio. (Michelle Alves)

Michelle, podemos concluir então que as proteínas são macromoléculas anfipática . ( Antônio ) Michele, a diferença mencionada por você, seria as interações hidrofóbicas, onde os aminoácidos hidrofóbicos que estão no interior da proteína, têm medo da água e se agregam evitando contato com a mesma ; enquanto os aminoácidos hidrofílicos se encontram no exterior da proteína e gostam de água.(Rosimar) InfOline /Estudo interativo da estrutura das proteínas V.2.0.1 Copy left (C) 2005 / Noboru Jo Sakabe, Guilherme Andrade Marson, Bayardo B.Torres

Departamento de Bioquímica / Instituto de Química / Universidade de São paulo A anfipatia é a propriedade que as moléculas tem de apresentar uma extremidade polar e outra apolar.

Um exemplo de proteina anfipática é a proteína transmembranar .

São polares na parte que sobressai a camada lipídica e a que toca nos fosfatos, a porção que fica em contato com os ácido graxos é apolar mas apenas na superfície. O interior da proteína é polar.(Simone Fonte de pesquisa www.slidshare.net) 5. Como ocorre o enovelamento de uma proteína? "O enovelamento das proteínas é um processo que depende da participação de outras proteínas muito especializadas. CIS-TRANS-PROLIL ISOMERASES: enzimas que catalizam a conversão entre ligação cis e trans de resíduos de prolina, buscando uma configuração adequada destas ligações./ PROTEÍNA- DISSULFETO ISOMERASES:

facilitam o arranjo ideal das ligações dissulfeto, estabilizando-as./ CHAPERONAS: proteínas que participam do processo de enovelamento das cadeias polipeptídicas logo após a sua biossíntese no ribossomo." fonte de pesquisa:

www.sabedoria.ebrasil.net/db/biologia/estudos/biologia/biologiag/proteinas.php. html (DANIELA) O dobramento das proteinas é um processo no qual a estrutura de uma proteína assume sua configuração funcional. Ao dobrar- se e enrolar-se de forma tridimensional as moléculas de proteínas são capazes de realizar sua função biológica. (fonte: wikipedia)(Jéssica Poliana) O enovelamento proteico é o processo de formação da estrutura terciária de uma proteina. Dependendo da proteina o enovelamento pode ser espontaneo ou assistido por outras proteinas. Uma proteina submetida a agentes desnaturantes e em seguida retirada da presença destes perdia e recuperava sua estrutura terciária sendo capaz de executar sua função. Algumas proteinas necessitam de auxilio de outras proteinas para adquirirem suas estruturas corretas. São duas classes que atuam como auxiliares no enovelamento: as chaperonas e as chaperoninas.(Michele Pereira). Para a proteína ser funcional, ela deve star enovelada corretamente, pois o incorreto enovelamento ocasiona uma deposição das proteínas na célula.As chaperonas e chaperoninas garantem que o enovelamento será perfeito, ou que as proteínas imperfeitas sejam destruídas. ( Carina Almeida) 6. A hemoglobina é uma importante proteína relacionada com o processo fisiológico da respiração. Qual a estrutura da hemoglobina? Como ocorre a cooperatividade na ligação com o oxigênio?

A hemoglobina possui quatro subunidades, sendo duas α e duas β, sendo denominadas α2β2.A ligação cooperativa é quando um ligante coopera com a ligação do próximo ligante. Em média o quarto ligante tem 300x mais afinidade que o primeiro ligante.(Lucas Ricardo)

A hemoglobina possui um grupamento prostético , o heme. O heme é uma molécula que possui um átomo de ferro no centro do seu anel, que é o que possibilita a interação como o oxigênio. Ele é preso às proteínas pela ligação

do ferro a uma histidina . Ela é constituída de quatro cadeias polipeptídicas,

cada uma com um heme ligado ; por isso , ela é capaz de ligar quatro oxigênios

de uma vez.

Quando o primeiro oxigênio se liga à hemoglobina, ele facilita a ligação dos próximos, o que faz com que a hemoglobina seja chamada proteína alostérica.

A ligação com o oxigênio é favorecida pela estrutura da proteína, em

detrimento da ligação com o CO2, que também acontece via interação com o

ferro. ( Antônio )

Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu-Fialho.4ed.rev.-Rio

de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008 pag- 127

A hemoglobina é uma proteína de estrutura quaternária, que tem 4 cadeias polipeptídicas e um grumo heme ligado a cada uma das cadeias de globina. A ligação do oxigênio na hemoglobina é cooperativa. A coordenação do O2 a um heme facilita a coordenação de outra molécula de O2 com outro heme do mesmo tetrâmero. Quando acontece em relação a saída desta molécula de O2 de um determinado grupo heme facilita a saída das moléculas de O2 dos outros hemes. http://www.infoescola.com/sangue/hemoglobina/ http://www.scielo.br/pdf/qn/v34n1/v34n1a23.pdf (Sidnei)

"A hemoglobina é uma proteína presente no interior das hemácias, auxiliam no transporte de oxigênio nas células, para isso perderam diversas organelas como o núcleo, por issi não podesm se dividir e seu tempo de vida é aproximadamennte 4 meses, depois são eliminadas pelo organismo. Não possuem mitocôndria portanto não respiram. A hemoglobina transporta 4 nitrogênios numa ligação cooperativa, facilitando a entrada do 1º e do 2º oxigênio ,é uma proteína alostérica, a ligação a um ligante alterando a afinidade da proteína.(Rosimar)".

DA

Janeiro:Fundação CECIERJ,2008.

POIAN,

Andrea

et

al.

Bioquímica

I

.v.2-

4ed.rev.Rio

de

7. Como o aumento da temperatura ou a falta de oxigênio interferem na ligação

da hemoglobina com o oxigênio?

Com a queda de oxigenação automaticamente o pH fica mais ácido, e como a ligação do oxigênio à hemoglobina depende do pH.Quanto mais ácido o pH, mais facilmente o oxigênio se desliga da hemoglobina.(Lucas Ricardo)

DA POIAN, Andrea et al. Bioquímica I .v.2- 4ed.rev.Rio de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008.pag.114 e 124.

A hemoglobina mostra-se com a afinidade reduzida pelo oxigênio quando os níveis de 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) estão altos. O 2,3-BPG é formado a partir do 1,3-bisfosfoglicerato, um intermediário na degradação da glicose. Os níveis de 2,3-BPG aumentam em condições de hipóxia prolongada, como a permanência na altitude. É uma adaptação à diminuição na oferta de oxigênio, que visa compensar essa disponibilidade diminuída com um aumento da liberação de O 2 pela hemoglobina. Com uma afinidade reduzida pelo oxigênio, a hemoglobina o libera de maneira mais eficiente. Jessica Suelen 8. Explique o efeito Bohr e sua importância fisiológica. ―O efeito Bohr é uma consequência da mudança do pH dos tecidos do corpo de modo que tais variações na acidez favorecem a troca adequada de gases com a hemoglobina, de forma que onde o corpo precisar de O2 a hemoglobina tenderá a liberar oxigênio e receber CO2, e nos pulmões há a liberação de CO2 e a ligação de O2 de volta à hemoglobina. Nos tecidos com elevado consumo de glicose há também liberação de CO2 e H+ que acidificam o sangue do local, e essa acidificação favorece a liberação do O2 da hemoglobina para uma célula que precisa desse gás. Quando o sangue chega aos pulmões há uma alta concentração de O2, que favorece a liberação de CO2 e H+ da hemoglobina, e há o retorno de oxigênio para a hemoglobina.‖ fonte de pesquisa: pt.scribd.com/jehlee/d/31511859-resolucao-do-estudo- dirigido-sobre-enzimas. (DANIELA) É a tendência do oxigênio de deixar a corrente sanguínea quando a concentração de dióxido de carbono aumenta. Essa tendência facilita a liberação de oxigênio da hemoglobina para os tecidos e aumenta a concentração de oxigênio na hemostase."pt.wikipedia.org/wiki/Efeito_de_Bohr " (Eliana) Pelo que entendi, o Efeito BOhr é a troca gasosa que a hemoglobina nos pulmões pela circulação sanguínea.(Rosimar) Cedej 9. Qual o princípio de funcionamento de uma eletroforese (utilize a infonline)?

Eletroforese é uma técnica que permite a separação de partículas de acordo com sua carga elétrica, tamanho e forma, utilizando um suporte sólido (gel). No caso do DNA, os fragmentos gerados, por exemplo, pelo uso de enzimas de restrição, podem ser visualizados e ter seus tamanhos determinados conforme migração no gel e marcador de referência, sendo que fragmentos maiores migram mais lentamente no gel. (Jader). É uma tecnica que consiste na migração de moleculas carregadas sob a ação de um campo eletrico. Normalmente se utiliza poliacrilamida como suporte paa osestudo das proteinas. (Sislaine) (www.infoescola.com.br) "Em um mesmo PH, protínas diferentes apresentarão cargas líquidas diferentes, se as proteínas forem submetidas a um campo elétrico, este é o princípio básico da eletroforese."(Rosimar) MARZZOCO, Anita, TORRES, Bayardo Baptista, Bioquímica Básica, 3ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2010. Pág 33 10.O que é um a eletroforese 2D, qual sua utilidade? O termo eletroforese foi criado por Michaelis, em 1909, para descrever a migração de calóides sob a influência de um campo elétrico. Eletroforese representa, portanto, a migração de íons submetidos à corrente elétrica. É usada para separar macromoléculas contidas numa mistura complexa.

(Eliana) Essa técnica oferece uma resolução melhor, ou seja, um grau maior de detalhes no eletroforetograma final por que combina a focalização isoelétrica e a eletroforese em gel SDS. De acordo com o esquema abaixo:

final por que combina a focalização isoelétrica e a eletroforese em gel SDS. De acordo com
Eletroforese 2D corado com Nitrato de prata. Na eletroforese bidimensional o gel da focalização isoelétrica

Eletroforese 2D corado com Nitrato de prata.

Na eletroforese bidimensional o gel da focalização isoelétrica é colocado horizontalmente sobre um gel de sds, o campo elétrico é aplicado e as macromoléculas protéicas são separadas de acrodo com o ponto isoelétrico e em função de sua massa molecular, fornecendo um eletroforetograma que possibilita a visualização e identificação de várias proteínas de uma só vez. Jessica Suelen fonte http://www.infoescola.com/bioquimica/eletroforese/

Atualmente que a eletroforese bidimensional é uma metodologia de grande sensibilidade e eficácia no estudo de proteínas, sendo empregada conjuntamente com a espectrometria de massa vem contribuído para

o maior entendimento de sistemas biológicos, assim como na proposição de soluções para problemas em diferentes áreas da Ciência.( Antônio )

Site : www.fea.br/Arquivos Revista : Ciên. Agr. Saúde. FEA, Andradina, v. 2, n.

1, jan-jun, 2002, p 74 - 78

11. Como funcionam as cromatografias de exclusão, de troca iônica e de afinidade (utilize o software educacional)? As cromatografias de exclusão, de troca iônica e de afinidade são técnicas utilizadas na purificação de substância biológicas.(Michelle Alves).

Cromatografias de exclusão: O gel que constitui a fase estacionária é formado por esferas regulares no tamanho, forma e porosidade, produzida pela ligação controlada de polissacarídeos modificados.

Cromatografias de troca iônica: Também na fase estacionária constitui de um gel formado por esferas regulares no tamanho, forma e porosidade, produzidas pela interligação controlada de possacarídeos modificados. Moléculas carregadas eletricamente são ligadas ás esferas através de reações químicas. Esferas carregadas positivamente (catiônicas) e esferas carregadas negativamente (aniônicas). Cromatografia de troca iônica faz a separação das proteínas de acordo com a carga.(Michelle Alves)

Por fim Cromatografias de afinidade que também assim como as demais apresentam gel na fase estacionária formada por esferas regulares no tamanho, forma e porosidade, produzidas pela inerligação controlada de polissacarídeos modificados. Moléculas com afinidade específica pela substância a ser purificada são ligadas as esferas através das reações químicas. Tais moléculas são denominadas ligantes. (Fonte: software educacional)(Jéssica Poliana). Cromatografia de afinidade é uma técnica utilizada para verificar a concentração de uma proteína, no isolamento e na purificação mRNA. (Michelle Alves)

Segundo Marzzoco, o princípio da separação da cromatografia por exclusão ou filtração em gel é a utilização de um gel formado por esferas porosas, contidos em uma coluna, onde são colocadas duas proteínas de massas molares diferentes, onde a menor penetra nos poros e a maior não consegue penetrar, ocorrendo assim a exclusão. (Kênia)

Na separação por cromatina de afinidade, a proteína de interesse é colocada em uma coluna com uma resina, pela qual esta tem afinidade (ligante). Esta proteína então é aderida a esse ligante, enquanto que as outras proteínas não se aderem. (Kênia)

MARZZOCO, Anita, TORRES, Bayardo Baptista, Bioquímica Básica, 3ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2010. Pág 30-32

Esses métodos de purificação de proteínas são diversificados. A cromatografia por exclusão separa moléculas que diferem quanto ao tamanho. Nesta tecnica de purificação de proteínas é constituída de um gel com esferas contendo poros de tamanhos variados, elimina os menores e não exclui as maiores.Na cromatografia de troca iônica, as resinas de troca iônica são formadas por celulose ligada covalentemente a grupos com carga positiva ou negativa. Moléculas com cargas de mesmo sinal que a resina são excluídas primeiramente, seguidas por moléculas de cargas opostas. Já na cromatografia de afinidade, tem como princípio ligar-se a molécula pela qual

a protína tem afinidade (ligante) a uma matriz insolúvel, sendo a mais utilizada

a agarose, um polímero de açúcares encontrado em algas vermelhas.Neste processo uma mistura de proteínas é passada aravés de uma coluna de resina

e somente a proteína de interesse é retida. ( Rosimar)

MARZZOCO, Anita, TORRES, Bayardo Baptista, Bioquímica Básica, 3ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2010. Pág 30-32 A cromatografia de troca ionica utiliza colunas cromatográficas que separam as moléculas com base na sua carga líquida. A Cromatografia de afinidade envolvem a propriedade de algumas proteínas de se ligarem por interações não-covalentes. A cromatografia de exclusão separa as moléculas de acordo com o sue tamanho. (simone)

12. Como poderíamos quantificar uma determinada proteína em uma solução (utilize o software educacional)? Poderíamos quantificar uma determinada proteína em uma solução através da utilização da reação de biureto. (software educacional) (Kênia)

A reação de biureto ocorre com todos os compostos que comtém duas ou mais ligações peptídicas.(Jéssica Poliana) "Para a quantificação de proteínas, pode-se utilizar a reação de Biureto para formação de produto de cor violeta/ púrpura (comprimento de onda 540 nm). Esta cor é formada por causa da reação do cobre reativo com os grupos NH das ligações peptídicas das proteínas (em meio alcalino)". (Karina C.Barbosa- Software educacional)

13. Introdução às proteínas - Faça as atividades 1, 2 e final, da aula 11 módulo

1 (Volume 2 - pag. 12, 15 e 28). Resp:

Atividade 1: A letra a possui uma ligação peptídica, pois a aminoácidos ligados pelo carboxila de outro amino e havendo uma formação de uma molécula de água. Serão perdidas três moléculas de água.

Atividade 2:

a) As cisteínas são as únicas que podem formar pontes dissulfeto.

b) As pontes de dissulfeto se formam em junção de duas cisteína com a

liberação dos hidrogênios.

Atividade final:

a) Recomendaria o grupo 1.

b) Procuraríamos o grau de identidade entre eles, ficando assim mais próximo as estruturas mais que se assemelham. (Jader).

14. Estrutura secundária - Faça as atividades 1, 2 e final, da aula 12 módulo 1

(Volume 2 - pag. 41, 46 e 48). Atividade 1: Essa seqüência será uma boa formadora de alfahelice, pois não há cargas de mesmo sinal, não há dois aminoácidos volumosos, não há prolinas e glicinas nas cadeia e Leucina e fenilalanina vão fortalece a hélice.

Atividade 2:

a) O trecho um forma uma folha beta, porque, pois aminoácidos com alta

propensão.

b) Formaram folhas beta devido a ligação de pontes de hidrogênio.

c) Estando em sentidos contrários são fitas antiparalelas.

Atividade final:

a) Prolina, glivia, alanina e prolina - 1ª volta de beta; e a segunda formada

por: prolina, glicina, serina e glicina.

b) Leucina, histidina, valina, fenilalanina e alanina formam a alfa-helice.

c) Sim a formação de fita beta entre os resíduos prolina, glicina os aminoácidos valina-treonina-tirsina-arginina e valina-fenilalanina- treonina-tritoptano se aproximam. (Jader).

15. Estrutura terciária - Faça as atividades 1, 2, 3 e final, da aula 13 módulo 1

(Volume 2 - pag. 55, 61, 65 e 67). Atividade 1:

A - 2 e 3

B - 1

C - 2 e 3

D - 3

E - 30

Atividade 2: Os dois Primeiros passos foram seguidos pelos dois pesquisadores.Já no passo 3 Jonh começa a trabalhar para retirar água associada ás moléculas de sua proteína, o que optou por estudar desta por cristalografia de raios x. Para confeccionar um cristal, é necessário ter a proteína em alta concentração e fora de solução. Isso se faz mantendo a amostra em baixa temperatura sem qualquer movimento para que as moléculas possam se organizar na forma de um cristal. Obtido o cristal, o passo seguinte é expô-lo a raios x para observar o padrão de difracção que o cristal originará. A analise deste padrão é que revela a estrutura da proteína.

Louis, eclucidou a estrutura de sua proteína por RMN. Obtendo uma

amostra bastante concentrada, mantida em solução. Esta amostra foi exposta ao campo genético, aos pulso de radiofreqüência,sendo excitada

e retornando ao seu estado normal em seguida.O perfil de pulso emitidos pela amostra ao retornar ao estado inicial foi analisado,obtendo a

estrutura da proteína.

Atividade 3: Diria a João,que ele esta diante de uma proteína de estrutura quaternária é que possui duas subunidades e que elas são distintas.

Atividade Final: A vantagem de se ter essa mucina é que ela recobre a mucosa gástrica, protegendo do suco gástrico. As mucina sendo uma proteína glicosiladas, as enzimas protease não quebram essa substancia, pois enzimas não catalizam carboidratos. (Jader).

16. Estrutura terciária e quaternária - Faça as atividades 1, 2 e final, da aula 14

módulo 1 (Volume 2 - pag. 64, 79 e 83). Atividade 1: O RNA se foi capaz de assumir novamente sua estrutura terciaria, ela deve ser capaz de realizar a sua função : quebrar moléculas de RNA em nucleotídeos., os ribonuclease que estava no estado

desenovelado se reenovelou sozinha, assumindo sua conformação original.

Atividade 2:

A - A sintetização em laboratório e a in vivo e a mesma, a falta de atividade se deve a um enovelamento incorreto da proteína sintetizada no laboratório, que por sua vez essa enovelamento esta relacionado de que a proteína precisa de uma chaperonas e ou chaperoninas

B - R esolveriamos o problema usando uma proteína chaperonas ou chaperoninas.

Atividade final: As chaperonas ligamse á proteína enquanto ela esta sendo sintetizada e auxiliam na formação de ligações que conferem á proteína um enovelamento. A proteína recém sintetizada é abrigada no interior da chaperonina, onde regiões hidrofóbicas entram em contato e formam o núcleo da proteína em formação. A partir desse núcleo, todo o resto da proteína se estrutura e ela adquire sua conformação correta. (Jader).

17. Proteínas fibrosas - Faça as atividades 1, 2 e final, da aula 11 módulo 1 (Volume 2 - pag. 92, 96 e 100). Atividade 1: Com o calor do secador as pontes de H são rompidas e depois quando o suéter esta frio essas mesmas pontes são refeitas mas não com a mesma estrutura de antes,fazendo assim com que o suéter se encolha.

Atividade 2:

a) Não porque a gelatina possui grandes quantidades de aminoácidos não-essenciais.

b) As hélices do colágeno possuem, em cada volta, apenas três aminoácidos da volta faz com que as prolinas sejam posicionadas com agrupamento amino de uma glicina, formando uma ponte de H. A glicina é o único aminoácido que cabe no interior de uma hélice tão estrita, mas essa não e uma boa formadora de hélice. Na hélice de colágeno, o pequeno espaço em que ela se encontra, associado á alta rigidez da prolina e da hidroxiprolina, faz com que suas característica não atrapalhem a formação.

Atividade final: Não vai adiantar lavar , pois as fibras da ceda são formadas pela fibroina, sendo esta antiparalelas não sendo possível distende-las mais. (Jader).

Problema 02 - Aminoácidos e proteínas Agora a onde é bob

Nota: 0,22

Os conceitos fundamentais não foram abordados.

Alunos: Juliano André Miranda de Lima Lucas Ricardo Amaral Paulo Sérgio Bueno Sintia Aparecida Ferreira

Introdução

Nesta atividade nosso grupo falará sobre o cabelo, sua constituição, o que faz para ele ficar liso ou ondulado, quais os efeitos da chapinha nos cabelos, o que faz provocar algumas vezes o mau cheiro, citado no problema. Citaremos algumas proteínas e aminoácidos essenciais para o nosso cabelo, o que faz a falta deles e também o excesso. Falaremos também sobre a proteína fibrosas onde suas estruturas se entrelaçam tornando os fios mais resistentes, as pontes de enxofre, onde as proteínas que ajudam a construir o cabelo, sendo ricas em cisteínas formaram as pontes do dissulfeto, formando um cabelo liso ou ondulado.(Paulo Sérgio Bueno)

Também será mostrado a seda , que é muito utilizada na confecção de roupas. Tendo sua origem a partir de um animal veremos sua constituição e o que aconteceria se por acaso essas roupas fossem lavadas.

Resolução

O cabelo é constituído por uma proteína fibrosa chamada α-queratina que possui como principal aminoácido a cisteína.Esta em ligação com mais 15

aminoácidos interagem entre si por pontes de hidrogênio e ligações dissulfeto( -S-S-) dando uma forma tridimensional à proteína o que lhe confere a

aparência

A cisteína, RSH, pode interagir com outra cisteína da mesma cadeia polipetídica, e formar uma ligação covalente. Estas ligações são responsáveis pelas "ondas" que parecem em nossos cabelos.(Sintia Aparecida Ferreira) Se um cabelo é ondulado(naturalmente) podemos dizer que os resíduos de cisteínas estão ligadas entre si de forma mais afastadas e/ou desorganizada. Ao passar por processos como chapinha, bob e permanente as pontes de hidrogênio e enxofre serão quebradas se desfazendo e deixando as duas

Ricardo)

fibrosa.(Lucas

cisteínas livres e reduzidas, ou seja, ficam sem ligações entre elas. O que virá a ser propício para se formar a ligação que se deseja, deixando o cabelo liso

ou

Em casos em que se utiliza de produtos químicos como no permanente, a interação entre estes produtos e o enxofre do cabelo levam-no a ter um certo

"mal - cheiro". Sendo assim, o mais propício para uma festa é o uso do bob que apenas altera essa estrutura por um certo tempo e não causa o odor

desagradável.(Lucas

Ainda no assunto festa temos o vestido de seda que ficou apertado. Sabendo que a seda é composta basicamente de fibras de proteínas. A fibroína (líquido que as largatas expelem) e a sericina (goma envoltória) que em contato com o ar se solidificam. As cadeias polipepitídicas são organizadas em paralelo a um

Ricardo)

ondulado.

eixo que as tornam resistentes e difícil de dissolver em água e soluções salobras, portanto lavar com água não seria muito vantajoso neste caso pois poderia vir a ceder ou diminuir ainda mais.(Juliano André Miranda de Lima)

Referencial teórico

o

DA POIAN, Andrea et al. Bioquímica I .v.2- 4ed.rev.Rio de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008.pag.43,89,90,91,92,93,98 e 99.

o

o

Site web: <http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/aminoacidos.html >Acesso em: 02 de Maio de 2011

o

Respostas ao EDD3

Estrutura e função:

1. Qual a estrutura das enzimas e como essa pode ser alterada?

Enzimas são proteínas que catalisam uma reação química aumentando

a velocidade da reação. As enzimas possuem uma região em fenda

dentro da proteína,que é formada por alguns aminoácidos, e responsável pela atividade catalítica. Ela sofre alteração de acordo com

o pH e temperatura, se não forem favoráveis, as enzimas não tem seu funcionamento correto.(Carina Almeida)

"Uma enzima pode ser alterada por agentes capazes de provocar mudanças na proteína especialmente em seu centro ativo, esta alteração esta relacionada com a temperatura e o PH no meio que a reação está ocorrendo". (Rosimar) Link externo para infOlines

As enzimas são consideradas como proteínas, ou seja, ela é formada por um conjunto de aminoácidos, uma enzima pode ser alterada se houver um aumento muito grande na temperatura, ou houver alteração do ph, o que acaba gerando problemas no funcionamento da enzima, outro fator que pode influenciar na estrutura de uma enzima e se a proteína quando formada sofreu alguma mudança na sua sequência primária. (Jader).

As enzimas tem característica estrutural das proteínas, sendo que estas são responsáveis pela catalase. Ela é alterada, ou perde a sua atividade num meio em que os fatores como pH ou a temperatura não favorece a estabilidade da sua estrutura. (Eliana).

" Como as enzimas são proteínas catalizadoras,sua estruturas são as mesmas de uma proteína:

*Estrutura primária - Inclui todas as ligações covalentes entre os aminoácidos que compõem uma proteína e é definida pela sequência de aminoácidos unidos por ligações peptidicas e pelas localizações de suas pontes de dissulfeto. O arranjo espacial relativo dos aminoácidos não é especificado.

*Estrutura secundária - refere-se aos arranjos regulares e recorrentes no espaço de resíduos de aminoácidos adjacentes em uma cadeia polipeptídica (alfa hélice e a conformação beta).

*Estrutura terciária - refere-se ao relacionamento espacial entre todos os aminoácidos em um polipeptidio, em suma é a estrutura tridimensional completa do polipeptídio, onde inclusive pode-se ver a interação entre a enzima e seu substrato.

*Estrutura quartenária- especifica a relaçãoespacial dos polipeptídios,ou subunidades, no interior de uma dada proteína.

Uma enzima pode ser alterada por alteração na temperatura,efeitos do PH e efeitos na concentração de substrato". ( Rosimar)

InfOline Softwares Educacionais UNICAMP/ SANTORO, Carlos Eduardo; Prof. Dr. Eduardo Galembeck V 1.0.

As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas,ou sejam,aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo.Elas estão associadas a biomoléculas,devido a sua extraordinária especialidade e poder catalítico. (Laís Gabriela Silva- www.slideshare.net/catir/enzimas)

"Enzimas são catalisadores biológicos. Catalisador é aquela substância

que

Todo ser vivo tem enzimas na sua constituição, elas nos ajudam no processo de digestão e muitas outras funções. Por exemplo: as proteases agem sobre as proteínas que ingerimos, as lipases sobre a gordura.(Erislaine)http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

reações.

aumenta

a

velocidade

das

As enzimas são proteínas específicas com um formato globular, tendo como estrutura a terciária. Uma determinada região da enzima, chamada sítio ativo, possui forma espacial capaz de encaixar nas substâncias com as quais irão reagir . (Antônio ) Material do infonline ( José Maurício )

Estruturalmente,as enzimas possuem todas as caracteristicas das proteínas, tendo zonas da sua estrura responsáveis pela catálise.(Sintia)

2.Em que uma enzima difere de um catalizador não biológico?

R: As enzimas possuem maior eficiência quanto à capacidade de aumentar a velocidade da reação. Funcionamento em condições de temperatura, pressão e pH compatíveis com a vida. São altamente específicas e podem ser reguladas. ( Sislaine)

(Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu- Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CEDERJ,2008 )

Elas se diferem em vários aspectos, como a velocidade das reações catalizadas que são em torno de 10000000 a 10000000000000 vezes maiores do que as catalisadas quimicamente, também pelas condições nas quais as reações ocorrem que são mais compatíveis com a vida, outra diferença é a precisão das reações, que dificilmente dão errado, e também há a regulação das reações enzimáticas por substâncias diferentes do substrato, o que controla a reação. (Carina Almeida)

As enzimas diferem-se dos catalizadores biologicos em varios aspectos sendo um, a velocidade de reação mais rápida as velocidades de reações catalizadas por enzimas são tipicamente 10 vezes 6 a 10 vezes 12 vezes maiores do que as reações correspondentes não catalizadas e são no mínimo,várias ordens de magnitude maiores do que as mesmas reações catalizadas qimicamente. (jessica Suelen) fonte enq.ufsc.br

" As enzimas são catalisadores biológicos. Elas são capazes de aumentar a velocidade de uma reação em muitas ordens de grandeza em condições compatíveis com a vida.(Erislaine) apostila Cederj

As enzimas se diferenciam de um catalisador não biológico em vários aspectos como: maior eficiência na capacidade de aumentar a velocidade de uma reação química, funcionamento em condições de temperaturas, ph e pressão ideais, são altamente específicas e também podem ser reguladas.(Rosimar)

Outra diferençaé a maior especificidade da reação nas enzimas onde há um grau de especificidade bem maior que os catalizadores quimicos em relação a identidade dos substratos e dos produtos(as reaçoes raramente produzem substratos) (sintia)

3.Liste as classes das enzimas, explicando as reações que catalizam. Dê exemplos de reações bioquímicas.

As ensimas são classificadas de acordo com a reação que atuam em 6 grandes grupos: Oxirredutases(transferência de elétrons, íons de hidreto ou átomos de H), transferases (Transferência de grupamentos), hidrolases

(Transferência de grupos para a água) liases ( adição/ remoção de grupos em ligações duplas) isomerases( transferência de grupos intra-moleculares para a formação de isômeros), e ligases ( formação de ligações com energia acoplada a hidrólise de ATP)". (Rosimar)

InfOline/ Texto: prof: Dr: José Mauricio Schneedor Ferreira da Silva

Layout: Prof: Dr: Gabriel Gerber Hornink

Exemplos de reações bioquímicas são as reações químicas fisiológicas como respiração, digestão, circulação excreção, todo metabolismos

celular

(Rosimar)

*Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons (oxi-redução)Ex: As Desidrogeneses e as Oxidases.(se uma molécula reduz a outra tem que oxidar).

*Transferases: São enzimas que catalisam reações de transferencia de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil. Ex; As Quinasese as Transaminases.

*Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligações covalentes. Ex: As peptidades.

*Liases: Catalisam a quebra das ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amonia gás carbônico.Ex; As Dehidratases e As Descarboxilases.

*Isomerases: Catalusam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. Ex:As Epimerases.

*Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre utilizando energia(ATP).Ex: As Sintetases. Fonte: http//:www.eng.ufsc.br as 16:22 h(Suelen)*De acordo com a União Internacional de Bioquimica

" Oxirredutases: se uma molécula se reduz tem que haver outra que se oxide. Ex: desidrogenases e oxidases.

Transferases: enzimas que catalizam reações de transferencia de grpos funcionais como grupo fosfato, acil amina, etc. Ex: quinase e a transaminases.

Hidrolase:Catalizam reação de hidólise de ligação covalente.Ex: peptidades

Liases: catalizam a quebra de ligações covalentes e a remoção da molécula de àgua, CO2, e amônia.Ex:dehidratases e as descarboxilases.

Isomerases: catalizam reações de inconversão entre isomeros ópticos e geométricos. Ex: Epimerases

Ligases: Catalizam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação

entre duas já existentes sempre as custas de energia. Ex: Sintetases" (Simone

Fonte

pesquisa

de

"As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que catalisam, não alterando, no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que é condicionado pela estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma geometria definida e determinadas características físico-químicas (hidrofobicidade, carga eléctrica local) que condicionam o tipo de substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer alteração química no centro activo."(Erislaine) Wikilivros

Exemplos de reações Oxido-redução(lactato e desigrogenase); Transferência de grupo (glicoquinase);liases( Fumarases);rearranjos intramoleculares (fosfoglico isomerase); condensação de duas moléculas associada ao consumo de ATP( piruvato carboxilase).(Rosimar)

link externo para infOlines

Óxido-redutases: catalisam reações de óxido-redução, transferindo elétrons entre compostos. Exemplo: lactato desidrogenase.

Transferases:

Exemplo: glicoquinase.

catalisam

a

transferência

de

grupos

de

moléculas.

Hidrolases: catalisam reações de hidrólise (quebram moléculas utilizando a água). Exemplo: sacararase.

Liases: catalisam a remoção não-hidrolítica de grupos, formando ligações duplas ou seja, retiram um grupamento da molécula se usar a água. Exemplo: fumarase.

Isomerases: catalisam reações de isomerização reorganizam a molécula sem que ela perca nenhum átomo. Exemplo; fosfoglico isomerases.

Ligases: catalisam a formação de umaligação quimica entre dois compostos utilizando a energia da quebra de um nucleotídeo trifosfato.Exemplo: piruvato carboxilase.(Michele Pereira).

4.Qual influência das enzimas na energia de ativação e no ΔG de uma reação?

Enzimas atuam aumentando a velocidade das reações diminuindo sua energia de ativação, fazendo assim com que as reações aconteçam em tempos mais curtos do que em sua ausência.(Lucas Ricardo)

Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu- Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008 pag- 181

Diminuem a energia de activação das reações,sem afeta-las.As enzimas posicionam os reagentes,facilitando a sua conversão em produtos.(Laís Gabriela Silva-www.slideshare.net/enzimas)

Diminuindo a energia de ativação, elas aceleram, em média, 10 9 a 10 12 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. (José Roberto)

Fonte:

A energia de ativação é a energia inicial e necessária para que possa acontecer uma reação.(sintia)

"As enzimas aceleram as reações; diminuem a energia de ativação da reação Exemplo: Anidrase Carbônica que é uma das enzimas mais rápidas conhecidas; elas não alteram a variação de energia do sistema." (Rosimar) Link externo para infOlines

5.Como uma enzima diminui a energia de ativação de uma reação?

As enzimas possuem a capacidade de acelerar a reação. ( Michelle Alves).

Para que a enzima possa diminuir a energia de ativação de uma reação é preciso que haja uma associação entre a enzima e seu substrato.( Lucas Ricardo) .A associação acontece porque na estrutura das enzimas é encontrado o sítio ativo que é capaz de liga lá ao substrato fazendo com que a reação ocorra. E para que a reação seja favorecida o sítio ativo não deve se associar ao substrato de maneira perfeitamente complementar. ( Michelle Alves)

Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu- Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008 pag- 184

A energia de ativação diminui devido a baixas temperaturas aumentando a velocidade da reação. (Sidnei)

as enzimas são catalizadores e são esses catalizadoes que diminuem a energia de ativação para uma reação sem fazer nenhuma alteração, pois eles não se alteram durante a reação.(sintia)

elas

diminuem

a

energia

de

ativação,

porém,

termodinâmica da reação. (José Roberto)

não

interferem

na

Fonte:

A velocidadecdas reações das enzimas depedende da concentração do substrato no meio celular,aumentando a concentração do substrato,há aumento respectivo da velocidade da reação,até o ponto maximo para uma reação espécifica.Apartir desde ponto o numéro da concentração não modifica a velocidade da reação.(Erislane)Info Onlaine

Com a alteração da temperatura,e do ph a enzima começa a sofrer desnaturação, perdendo sua estrutura tridimensional e consequentemente sua capacidade catalitica. (Rosimar)

Texto interpretado na bibliografia de Anita Marzzocco e Bayardo B. Torres.

6.Explique o que é o centro ativo da enzima. Como é formado?

R: O centro ou sítio ativo de uma enzima é a região de sua estutura onde o substrato se liga e promove a catálise da reação.Existem 2 modelos: o modelo chave e fechadura e o modelo ajuste induzido. ( Sislaine) (Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa- Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu-Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CEDERJ,2008 )

O sítio ativo é uma pequena porção da enzima formada a partir do enovelamento na sua estrutura terciária, e apresenta resíduos de aminoacidos, onde suas cadeias laterais são capazes de interagir com o substrato. (Carina Almeida)

O centro ativo de uma enzima é uma pequena porção de toda a proteína. É o lugar na enzima onde ocorre uma reação química. Ele é formado por uma combinação de tres dimensões(altura, comprimento e largura) dos aminoácidos de uma determinada molécula do substrato. (Eliana)

"O centro ativo de uma enzima é a zona reactiva da enzima, é onde se liga o reagente (substrato) que vai se transformar em produto numa reação química".(Rosimar)

Origem:

aberto/ Bioquímica

Boblioteca

virtual,Wikilivros,

livros

abertos

para

um

mundo

É uma região em fendas no interior das proteínas responsável por sua atividade catalítica, é constituída por poucos aminoácidos. (Rosimar).

A estabilização do sítio ativo se dá por íons metálicos.(ROSIMAR) Link externo para InfOline

A molécula do substrato se encaixa física e perfeitamente na região da enzima responsável pela catalise .Já a enzima que interage com o substrato por ajuste induzido tem seu sítio ativo com uma forma diferente do substrato , quando essa molécula se liga a enzima , promove mudanças conformacionais na estrutura da proteína que fazem com que ela se ajuste na presença do substrato , colocando em contato com os resíduos do sítio ativo fundamentais à

catalise

(cederj, cead)

O centro ativo é responsável pela ligação a substratos e pela operação química

dos substratos para catalizar sua transformação em produtos. (simone)

da

reação

(luzia)

O sítio ativo é uma pequena porção de enzima formada a partir do

enovelamento na sua estrutura terciária. Ele apresenta resíduos de aminoácidos cujas cadeias laterais são capazes de interagir com o substrato. ( Antônio )

Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia

Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu-Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CEDERJ,2008 )

"O centro ativo é a região da enzima onde coenzima e substrato ficam alojados durante a catálise."(Rosimar)

BIOQUÍMICA

BÁSICA/

MARZZOCCO

,

Anita

e

TORRES,

Bayardo

B.

Capítulo 5

Centro ativo da enzima é uma região em fenda dentro da proteina, formada por poucos aminoácidos e responsavel por sua atividade catalítica, o centro ativo. Nele ocorre uma altissima especificidade quimico-estrutural que faz com que a enzima tenha quase sempre apenas um alvo de catálise ou seja, substrato.Uma enzima que atua sobre compostos levrógiros não atua sobre compostos dextrógiros, parte do sucesso do uso de antibióticos, já que bactérias possuem proteinas de membrana com aminoácido D. A atuação da enzima sobre substratos se dá por dois mecanismos principais: modelo chave-fechadura e ajuste induzido.(Michele Pereira)

7.Discuta o modelo chave-fechadura. Existem outros?

R: A enzima tem seu sitio ativo de forma geométrica que complenta o substrato, detal maneira queos dois se encaixam perfeitamentee a catálise de reação tem início.Mas esse modelo não explica todas as reações enzimáticas, porque como um se encaixa perfeitamente no outro pode, muitas vezes, formar um complexo enzima/substrato de tal forma estável que a reação se torna energeticamente inviável. ( Sislaine) ( Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/

Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu-Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CEDERJ,2008 )

Existe outros dois modelos. O modelo do ajuste induzido: que prevê um sitio de ligação moldável a molecula do substrato, ou seja, a emzima se ajustaria á molecula do substrato na sua presença. Também evidenciaram experimentos que sugeriam um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma torção da molecula do substrato, o que ativaria e prepararia para a formação em

onst_microorg/enzimas.htm) (Jéssica Poliana)

"Modelo chave-fechadura - Modelo de ligação enzima-substrato proposto no início deste século por Emil Fischer, baseando-se na especificidade da ação enzimática. Neste modelo adimite-se que o centro ativo de uma enzima tem uma determinada estrutura onde apenas podia adaptar-se um tipo de substrato com forma complementar do centro ativo. O substrato corresponderia à chave e o centro ativo à fechadura."

Em pesquisa ao mesmo site, percebi outro modelo de ligação enzimática:

"Modelo de encaixe induzido - Modelo de ligação enzima-substrato, proposto por Koshland cerca de 1959, como modificação do modelo proposto por Emil Fischer (chave-fechadura), que considerava um modelo muito estático e rígido. Segundo Koshland, o substrato ao ligar-se à enzima provoca uma mudança na estrutura da molécula enzimática, de modo que aminoácidos do centro ativo se adaptariam, formando um centro ativo complementar do substrato. Por analogia, o substrato atua como uma mão que ao calçar uma luva vai provocar alteração na sua forma."

http://www.infopedia.pt/$modelo-de-encaixe-induzido Site visitado dia 06/05/12 às 20:55h (Elton)

O modelo chave- fechadura prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação. A relação de especificidade do encaixe de um substrato em sua enzima específica é análoga à relação de encaixe de uma chave em sua fechadura. Assim como uma chave, em geral, abre apenas uma fechadura, os substratos, também em geral, são transformados em um determinado produto por uma só enzima. Existe outro tipo de modelo, que é o modelo do ajuste. ( Carla Izabel)

O modelo chave-fechadura de Emil Fisher em 1890, é um modelo mais antigo onde as enzimas tinha exatamente a forma do substrato. Já em 1959 Daniel E. Koshland Jr descreveu outro modelo, o modelo de encaixe

induzido, onde os centros ativos estão em contante modificações. (Rosimar) Link externo para infOlines.

No modelo chave-fechadura a enzima se une com sue substrato, ete tipo deligação determina que o sitio ativo da enzima e o seu substrato tem formatos que se completam.(simone)

8.Que são cofatores enzimáticos? Qual atuação deles?

Cofatores enzimáticos são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas e que podem ser necessárias para a funão das enzimas, denominada coenzima ou um íon metálico. Eles são os ativadores das enzimas. (Eiana).

Se um cofator for orgânico recebe o nome de coenzima. As principais

vitaminas.

coenzimas

são

as

nst_microorg/enzimas.htm) (Jéssica Poliana)

R-São moléculas ou íons que podem ser necessários para a função de uma enzima, não estão ligados permente na molécula, mas sua ausência inativa as enzimas.Eles atuam como Ativadores das enzimas. (Suelen). http//:eng.ufsc.br as 15:22

São substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas.Sua atuação é ativar enzimas. (Laís Gabriela Silva- Wikipédia/cofator/bioquímica)

Enzima + Cofator = Holoenzima (forma ativa)

Enzima sem cofator = apoenzima (forma inativa) (Jose Roberto)

Fonte:

"Os cofatores podem ser íons metálicos ou moléculas não protéicas, de complexidade variada(coenzimas)".(Rosimar) Link externo para infOline)

"Elementos inorgânicos que servem como cofatores enzimáticos Cu 2+ ,Fe 2+ ou Fe 3+ , K + , Mg 2+, Mn, 2+ Mo, Ni 2+ , Se, Zn 2+" .(Rosimar) Link externo para infolines

9.Enzimas Introdução: Faça as atividades 1, 2 e final, da aula 19 módulo 1 (Volume 2 - pag. 172, 175, 179).

Um cofator pode ser um ou mais ions inorgânicos, ou uma molecula orgânica complexa chamada coenzima. Os cofatores não estão ligados

permanentemente á molecula da enzima, na ausência deles a enzima é inativa.(Michele Pereira).

Aula 19 - Atividade 1- pg 172

a - Quem são os catalisadores das duas reações mencionadas? (Cederj) -

Viviane

R: Luminol: Ferro

O Luminol sem a presença de água oxigenada não emiti luz,pois o ferro e

o catalisador que acelera a reação (Erislaine)Apostila Cederj

Luciferina: luciferase (enzima)

A Luciferina é um proteina presente nos vagalumes e em algas

bioluminescetes ,ela gera energia na forma esverdiada,portando a reação

e catalisada

por uma enzima que envolve o luminol(Erislaine)Apostila Cederj

B - Qual das reações não é catalisada por uma enzima e por quê? (Cederj)

- Viviane

R: A reção que não é catalisada por uma enzima é a do luminol porquo o ferro não é enzima e sim catalisador químico.

Atividade 2 - pg 175

Para reduzir mais rapidamente a área contaminada de petróleo e deixar a água limpa é necessário usar o precesso da biorremediação, onde se coloca uma quantidade grande de micorganismo ná área contaminada e eles comem o petróleo, através das enzimas que quebram as partículas do petróleo e geram energia para esses microrganismos. Se deixar a degradação ocorrer de forma natural levari muitos anos e isso acarretaria prejuízos enormes a natureza e consequentemente à humanidade. (Cederj) - Viviane O petroleo na presença de do oxigênio do ar e do calor,depois de muito tempo exposto

pooderia ser degrado; no entanto ,os sistemas ambientais provavelmente não suportaria esta espera e por isso que vem então a participação das e enzimas e dos microorganismos.(Erislaine) Apostila Cedrej

Atividade final - pg 179 - 180

a - O que representam os pontos dos dois gráficos assinalados com uma interrogação: (Cederj) Viviane

R: Estado de transição

b - O que representa a seta na qual está assinalado "X" em ambos os gráficos? (Cederj) Viviane

R: Energia de Ativação

c - De acordo com os gráficos, qual catalisador foi mais eficiente, ou seja, foi capaz de fazer a reação acontecer mais rápido? Por quê?

R: Baseado na leitura dos gráficos da página 179, observa-se qye a peroxidase é uma enzima catalisadora mais eficiente porque completou a reação em menor tempo do que o ferro. (Cederj) - Viviane.

10.Enzimas Sítio ativo: Faça as atividades 1, 2, 3 e final, da aula 20 módulo 1 (Volume 2 - pag. 187, 193, 197, 201).

Pag.187 questão 1

Com base no que você acabou de estudar sobre o funcionamento e estrutura de enzimas,como você explica a perda da atividade da protease pela mutação do ASP da posição 65. Que região da enzima provavelmente foi afetada com esta mutação?

Sítio ativo é o responsável pela atividade catalítica.fazer uma mudança na sequência primaria de uma proteína afeta seu sítio ativo causa perda ou diminuição da atividade enzimática;com a mutação do aspártico da posição 65 provocou a inativação da enzima ela atinge o sítio ativo não tornando viável a catálise.

Página 193

Como funciona uma enzima?

Uma enzima se liga ao substrato obedecendo o modelo chave que possui seu sitio ativo geometricamente complementar ao substrato,encaixando perfeitamente na região da enzima responsável pela catalise.já a enzima que interage com o substrato por ajuste induzido tem que sofrer ajustes a presença do substrato ,colocando-o emcontato comos resíduos do sítio ativo fundamentais á catálise da reação.(lenice)

Página 197

De onde é cada enzima?

Pepsina - suco gástrico-ph de atuação em torno de 2,0

A pepsina é a enzima A por apresentar ph ácido em atividade.(é uma enzima secretada no estômago , o pepsinogênio que ativa esta enzima transformando a em pepsina.)

Quimiotripsina presente no suco pancreático ph em torno de 8,0 tem uma atividade mais alta.

Pág 201

a) Qual a curva pode representar a atividade de uma enzima de um mamífero?

Curva pontilhada .porque os mamíferos tem sua temperatura corporal em torno de 37°, e as atividades acontecerão nesta temperatura não podendo nem subir nem abaixar .

b)ser vivo :crustáceos

habitat :oceanos -esses seres vivos vivem perfeitmente neste ambiente pois não precisa da luz solar para a fotossíntese.

c)arqueias são unicelulares são denominadas extromófilos por viverem em condições extremas de temperatura .

Lenice -Boa esperança

Cinética:

1. Como as enzimas são ―ativadas‖?

As moléculas de enzimas são ativadas devido ao seu sítio ativo que apresentam em sua superfície. A maioria das enzimas necessitam de moléculas orgânicas ou inorgânicas pequenas e essenciais à sua atividade , que são denominadas coenzimas ou co-fatores. (Jader). "A enzima pode ser ativada por seus cofatores que podem ser íons metálicos que participam diretamente da catálise,atuando como catalisadores acídos; ou ou por coenzimas, se trata de uma molécula não- protéica de complexidade variada e atuam com aceptores de átomos, são transportadoras de determinados grupos funcionais". (Rosimar)

Texto intepretado do livro: Bioquímica Básica Anita Marzzocco e Bayardo

B. Torres/ capítulo 5/ Páginas 81 e 82 / 3ª edição/ Guanabara Koogan /RJ/

2007

2.O que é o estado de transição de uma reação.

O Estado de transição é o composto intermediário com arranjo instável de

átomos que possui energia mais elevada do que o substrato.

É o produto formado entre o processo de conversão de um substrato em

produto. ( Lucas Ricardo)

Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu- Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008 pag- 176,181

Resumidamente o estado de transição é uma etapa que o reagente atravessa para transformar-se em produto.( Rosimar)

É um complexo formado pela reação das moléculas, apresentando uma energia maior que a energia média tanto dos reagentes quanto dos produtos (Bioq.Marques_UFSC pag 135) Francini.

As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas. Para se superar a energia de ativação de uma reação, passa-se pela formação de um estado intermediário chamado "Estado de Transição", sempre um composto instável e de alta energia, representado por "Ts", ligado com altíssima afinidade ao sítio catalítico. Nas reações enzimáticas, este composto de transição "Ts" não pode ser isolado ou mesmo considerado um intermediário, uma vez que não é liberado para o meio de reação; sua formação ocorre no sítio catalítico da enzima!! Como a afinidade do "Ts" ao sítio catalítico é muito maior que a afinidade do substrato com o mesmo, a pequena quantidade de moléculas em "Ts" será rapidamente convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do número de moléculas em "Ts" aumenta a velocidade da reação.(Carla Izabel)

/>

3.Quais os fatores que interferem na cinética enzimática?

Variações de temperatura, pH presença de solventes orgânicos, detergentes e moléculas de uréia ou guanidina podem altera a estrutura de uma enzima. (Jader).

No caso do PH, este valor dependerá do meio em que ela atua e dos resíduos de aminoácidos envolvidos na catálise ,no caso da temperatura o valor se refere à temperatura do animal (sua temperatura corporal) e o ambiente em que vivem ( os que não contolam temperatura corporal) LUZIA cederj cead

4.Esboce o gráfico da atividade enzimática em função dos fatores que interferem em sua cinética.

em função dos fatores que interferem em sua cinética. http://www.fisiologia.kit.net/bioquimica/enzimas/enzimas.htm

Izabel)

(

Carla

5.O que representa KM? Qual sua definição matemática?

O KM é a constante de Michaelis, que corresponde à relação entre as constantes de velocidade de formação e dissociação do complexo ES. Este parâmetro da cinética de uma enzima pode nos trazer muitas informações sobre seu funcionamento. O valor do KM é equivalente à concentração do substrato que faz com que a velocidade inicial da reação seja metade da velocidade máxima da reação. Quanto maior o KM menor a afinidade da enzima por seu substrato; quanto menor o KM, menor a afinidade. (Jader).

Constante de Michaelis, representada pela sigla KM, é definida como a concentração na qual a velocidade de uma reação enzimática é metade da velocidade máxima. A constante KM de uma enzima específica para um determinado substrato é característico, e fornece uma relação de afinidade entre essa enzima e este substrato quanto maior KM, menor a afinidade, quanto menor KM, maior afinidade.(Carla Izabel)

O valor de KM indica a afinidade que uma enzima apresenta pelo seu substrato. (Rosimar) Link externo para infOline.

―Exemplo a comparação entre duas enzimas que catalisam a fixação de CO2 (incorporação de CO2 em uma biomolécula ) na fotossíntese: a ribulose 1,5 bi-fosfato carboxilase, RUBISCO, e a fosfoenolpiruvato carboxilase, PEP-carboxilase. Enquanto o KM da RUBISCO e 20, o da PEP-carboxilase e 5. Esta ultima apresenta uma maior afinidade pelo substrato, no caso o CO2.‖

Marques, Maria Risoleta Freire. Bioquímica / Maria Risoleta Freire Marques. Florianópolis : BIOLOGIA/EAD/UFSC, 2008. ( Michelle Alves)

R.: Constante de Michaelis o qual mostra a velocidade das reaçoes com enzimas sendo metade da reação máxima relacionado com o substrato.(Juliano - Ilicínea)

Km é o símbolo ´da equação de Michaelis-Menten. E +S = ES, com E+S aprximadamente 0% e ES aproximadamente 100%, com essas quantidades a velocidade será constantee atingimos a velocidade máxima da reação. Quando E e ES atingem 50% de sua concentração, nesta velocidade será a K m. (Rosimar) Link externo para infOline.

6.Em que a equação de Lineweaver e Burk nos auxiliam ao trabalhar com a cinética das reações? Qual a definição matemática desta equação?

A equação de Lineweaver e Burk nos auxilia ao trabalhar com a cinética das reações, porque relaciona a eficiência catalítica da enzima com sua afinidade pelo substrato. A velocidade da reação varia diretamente com a frequência de colisões com as moléculas de enzima e as de substrato na solução. Inclinação = KM / Vmax. O gráfico que representa a equação de Lineweaver e Burk é uma reta. (Jader).

7.Quais são os tipos de inibidores enzimáticos e como os inibidores atuam?

Existem dois tipos de inibidores: os irreversíveis e os reversíveis.

a) Inibidores irreversíveis: são aqueles que se ligam à enzima, modificando sua estrutura de tal forma que inutilizam permanentemente essa proteína.

b) Inibidores reversíveis: são aqueles que podem se dissociar da enzima e, de acordo com a maneira como isso acontece, subdivididos em:

Inibidores reversíveis competitivos: competem com o substrato pela ligação do sítio ativo da enzima. Se aumentar a concentração de substrato, favorece o aquecimento da catálise por dois mecanismos:

aumentar a chance de enzimas livres se associam ao substrato em vez de inibidor; ou deslocar o inibidor da enzima: pela onde se liga o substrato. Esta ligação promove alterações na enzima, de forma que a catálise seja comprometida e que, mesmo aumentando a concentração de substrato, nenhuma mudança no acontecimento da reação seja observada. (Jader).

Os inibidores reversíveis não-competitivos não fazem a competição com o substrato pela enzima. Eles se ligam as enzimas em um local diferente

do sítio ativo. A ligação pode dificultar o acesso do substrato ao sítio ativo ou fazer com que ocorra alteração na enzima e dessa forma no seu sítio ativo, fazendo com que ocorra o impedimento da associação da enzima com o substrato. ( Michelle Alves)

Marques, Maria Risoleta Freire. Bioquímica / Maria Risoleta Freire Marques. Florianópolis : BIOLOGIA/EAD/UFSC, 2008. ( Michelle Alves)

IRREVERSÍVEL: quando tomamos uma aspirina para dor de cabeça.

COMPETITIVA REVERSÌVEL: é o que faz remédios para controle de hipertensão captopril enalapril.

REVERSíVEL NÃO-COMPETITIVA; é o caso do chumbo que ligado a ALAD , inibe a sua sem o aumento da concentração de ALA.(cederj)LUZIA

Há também os inibidores incompetitivos semelhantes aos não- competitivos, o inibidor só consegue se ligar após a formação do complexo ES. (Rosimar) Link externo infOline

8.Os inibidores alteram o KM? Como?

Não,em alguns casos o inibidor não tem semelhança estrutural com o substrato eliminando a competição.O inibidor liga-se então a radicais que não pertencem ao sitio ativo, alterando a estrutura da enzima e impedem a catalze enzimática. O inibidor não alteram o equilibrio do complexo enzima-substrato pois liga-se tanto com enzima quanto como complexo. (Jessica Suelen) fonte enq.ufsc.br

Na inibição competitiva e nos inibidores não competitivos não altera o valor de KM, porém na inibição mista acontece o aumento de KM.

―Quando o inibidor for competitivo, o que muda nas constantes cinéticas é o valor de Km determinado experimentalmente. Mas isso não significa que o inibidor está alterando a afinidade da enzima pelo substrato. Essa é uma mudança aparente, pois é necessário que se use mais substrato para se atingir a velocidade máxima de reação. No caso de inibidores não competitivos, nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera. Há outro caso de inibidor, que atua de forma semelhante ao não competitivo por não se ligar ao sítio ativo. Nesse caso, são alterados tanto Km (aumenta) como Vmáx (diminui). Essa é a inibição mista. ( Carla Izabel)

9.O que representa kcat?

A Kcat avalia a eficiência catalítica de uma enzima, em uma determinada concentração, indicando o número máximo de moléculas convertidas em produtos por segundo por cada sítio ativo. Isso ocorre quando todas as enzimas estão embaraçadas com o substrato (Kênia) . (Jader).

―O kcat ( número de reciclagem ) representa o número de moléculas de substrato convertido em produtos por segundo por moléculas de enzimas ( ou por mol de sítio ativo nas enzimas oligoméricas ) ― - ( Antônio )

10.Os cofatores são moléculas importantes para a atividade de diversas enzimas. Qual a função dos cofatores? Dê exemplos.

Os cofatores têm a função de ativar as enzimas, sem eles as enzimas ficam inativas. Cofatores podem ser íons metálicos como Zn 2+ ou moléculas orgânicas denominadas coenzimas, como NAD + (Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo). (Jader).

Os cofatores podem ser moléculas orgânicas ou inorgânicas, e são necessárias para a função da enzima.Eles não tem uma ligação permanente com a molécula da enzima, mas sem ele a enzima não desempenha sua função. A porção proteica da enzima sem seu cofator é denominda Apoenzima, e qundo está ligada ao cofator recebe o nome de Haloenzima. (Sislaine)

11.Enzimas Faça as atividades 1 e final, da aula 21 módulo 1 (Volume 2 - pag. 217, 222 ).

Resposta da Atividade 1(pag: 217):

Letra A: Glicocinase

Letra B: Km é a representação do valor da concentração do substrato em que a enzima atinge a metade da sua velocidade máxima.Cederj

Letra C: Glicosinase

Letra D:Hexocinase(Suelen)

Resposta da Atividade pag:222

A: O inibidor é capaz de promover uma alteração permanente na estrutura da enzima, de forma que, mesmo que ele se desligue dela, essa enzima

continua inativa. Esse tipo de inibição é chamado irreversível e é o que acontece quando tomamos uma aspirina para dor de cabeça.

B: O inibidor se liga á enzima, mas pode ser deslocado caso a concentração de substrato para esta enzima seja aumentada. Este tipo de inibição é competitiva reversivel, é o que faz remédios para controle d hipertensão como captopril e enalapril.

C: O inibidor é caracterizado pela ligação do inibidor à enzima em um sítio diferente daquele em que se liga o substrato. Embora diferente, esta ligação afeta a atividade da enzima. Aumentar a concentração de substrato não influencia, neste caso, a velocidade da reação, pois ele não é capaz de deslocar o inibidor da estrutura da enzima.Este tipo de inibição é chamado reversível não-competitiva e é o caso do chumbo que, ligado à ALAD, inibe a sua atividade sem que o aumento da concentração de ALA faça qualquer diferença neste quadro.(CEDERJ) (Laís Cardoso)

12.Como a enzima cataliza uma reação?

Para catalisar uma reação as enzimas devem reagir com as moléculas presentes em uma solução.Devem colidir com orientação apropriada e com a quantidade de energia que lhes permitem formar o complexo ativado, denominado estado de transição que representa os reagentes em seu estado ativado. Para atingir o estado de transição, necessita-se de uma quantidade de energia definida como energia de ativação ou energia livre de ativação. (Jader).

Catalisadores são substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas, sem participar delas como reagentes. Ou seja: eles participam da reação, aumentam sua velocidade, mas são recuperados inalterados ao final dela. Na maioria das vezes, as velocidades das reações catalisadas por enzimas têm um aumento da ordem de 10 6 a 10 12 vezes em relação às velocidades das reações não catalisadas. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam. ( Carla Izabel)

/>

13.Cite e explique resumidamente uma doença causada por algum problema enzimático. Uma das doenças causadas por problema enzimático é a Hemólise que é a destruição das hemácias. Dentre muitas causas possíveis para esta doença, é a deficiência em uma enzima que participa da via de síntese de açúcares de cinco carbonos, uma via metabólica importante nas

hemácias. A deficiência nesta enzima, a glicose-6-fosfato desidrogenase (G6PD), compromete a integridade das membranas das hemácias; o diagnóstico é feito monitorando a atividade da G6PD. (Jader).

"Galactosemia

A galactosemia pode ser definida como uma exacerbada concentração sanguínea do monossacarídeo galactose (aldohexose, epímera da glicose em C-4), resultante de uma desordem no metabolismo gerado por deficiente atividade enzimática ou função hepática alterada. O defeito no metabolismo da galactose na doença em questão é causado principalmente pela deficiência em três enzimas que participam da via metabólica da galactoses, são elas: galactoquinase, galactose-1-P-uridil transferase e uridina-difosfogalactose epimerase. As manifestações clínicas apresentadas pelos pacientes galactosêmicos são vômito, hepatomegalia (aumento do fígado), falhas renais, danos cerebrais, falhas ovarianas, deficiência de aprendizagem e galactosuria."

Fonte: site visitado http://www.infoescola.com/doencas/galactosemia/ no dia 06/05/12 às 20:05h (Elton)

Fenilcetonúria: doença causada por uma deficiência na enzima que metaboliza o aminoácido fenilalanina. O acúmulo desse aminoácido pode causar retardo mental, retardo no desenvolvimento psicomotor, dentre outros problemas (Sidnei) Livro Cederj

A Adrenoleucodistrofia é uma doença neurodegenerativa, causada por um problema enzimático. Ela ocorre quando a enzima responsável por metabolizar a gordura das cadeias longas sofre uma deficiência. Fazendo com que ocorra um acumulo de gorduras não metabolizadas, principalmente no cérebro, que atrapalha na capa de gordura que faz o envolvimento dos neurônios, causando um isolamento de impulso nervoso, a bainha de mielina. ( Michelle Alves)

Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu- Fialho.4ed.rev.-Rio de

Janeiro:Fundação CECIERJ,2008.

Doença de Gaucher: um produto do metabolismo de gorduras, os glucocerebrosídeos, não metabolizados e se acumula nos tecidos, principalmente no fígado e baço. Isso causa anormalidades no funcionamento destes órgãos. O tratamento é feito pela reposição da enzima que não metabolizou ou glucocerebrosídeos.‖ ( Antônio )

Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu- Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008 pag- 208

Para pensar:

1. Diversos vegetais possuem inibidores de proteases que seriam responsáveis pela proteção da planta contra herbivoria ou microrganismos. A soja é um desses vegetais que possui proteases e é utilizada para fabricação de tofu (queijo de soja), sendo que os fabricantes devem ―tratar‖ o tofu para eliminar os inibidores de seria proteases.

o

o

Como a presença de uma protease podem contribuir para redução da herbivoria da planta?

o

Por que deve-se tratar o tofu para consumo humano?

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EDUCACIONAIS Software ENZYME:

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O software Enzyme aborda os conhecimentos sobre estrutura e função de enzimas assim como cinética enzimática. Ele possui uma forma diferenciada de software educacional que explora os diferentes modos de organização dos conhecimentos: texto, imagens, animações, simulações. Desta forma, você poderá utilizar diferentes recursos para cada tópico abordado, para melhor compreendê-los. Não há ordem correta de uso dos recursos, use-os de acordo com sua percepção e necessidade.

Alguns questionamentos para você pensar e explorar o software (o último item terá continuidade no software sobre cinética enzimática):

1. Conceitue enzimas.

"As enzimas representam um grupo de substâncias proteicas com atividade intra e extracelular, com funções de catalizar reações químicas, através da diminuição da energia de ativação, que é necessária para que se tenha uma reação química, isso resulta no aumento da reação e

possibilita o metabolismo dos seres vivos. Ela regula esse complexo de reações e é também considerada uma unidade funcional do metabolismo

celular.

Fonte

de

pesquisa:

 

site

www.colegioweb.com.br/biologia/enzimas.html 04/05/2012." (DANIELA)

-

pesquisa

feita

dia

"Enzimas são proteínas notáveis e altamente especializadas, elas são os catalisadores das reações que ocorrem nos sistemas biológicos. Elas possuem uma eficiência calítica extraordinária, em geral, muito maior que aquela dos catalisadores sintéticas. Também possuem um auto grau de especialidades por seus substratos, aceleram reações químicas espec´ficas e ainda funcionam em soluções aquosas em condições específicas de PH e temperatura. São uma chave para a compreensão de como as células sobrevivem e proliferam". (Rosimar)

InfOline Softwares Educacionais UNICAMP/ SANTORO, Carlos Eduardo; Prof. Dr. Eduardo Galembeck V 1.0.

2. Como as enzimas atuam nas reações químicas?

"As enzimas atuam nas reações químicas acelerando a velocidade das mesmas, diminuindo sua energia de ativação". (Rosimar)

Atuam aumentando a velocidade das reações mas não alteram sseu equilíbrio, participam de diversos processos fazendo com que aconteçam em tempo compativel com as necessidades do organismo. (Bioq 1 vol 2 pag 179) Francini.

Uma reação precisa de fervura e condições extremas de ph não ocorrera fácilmente no interior do organismo, one a temperatura é muito mais baixa e o ph nem sempre é o ideal para a ocorrência dessa reação; as enzima é que fazem esse papel, atuando como catalizadores biológicos. ( Jéssica Suélen) fonte enq.ufsc.br

A enzima não altera a variação de energia do sistema. Um exemplo de enzima:Anidrase carbônica( Uma das enzimas mais rápidas conhecidas, pode Hidratar 100000 moléculas de gás carbônico por segundo. (Rosimar) Link esterno para infOline

"As enzimas apresentam uma eficiência catalítica extraordinária, em geral muito maior que a dos catalisadores sintéticos ou inorgânicos. Elas tem um alto grau de especificidade por seus substratos, aceleram as reações químicas de uma maneira formidável e funcionam em soluções aquosas sob condições muito suaves de temperatura e pH. Poucos catalisadores não-biológicos apresentam tais propriedades.

As enzimas são fundamentais para qualquer processo bioquímico. Agindo em sequências organizadas, elas catalisam centenas de reações sucessivas pelas quais as moléculas nutrientes são degradadas, a energia química é conservada e transformada e as macromoléculas biológicas são sintetizadas a partir de moléculas precursoras simples. Devido à ação das enzimas reguladoras, as vias metabólicas são altamente coordenadas de forma a produzir uma atuação harmoniosa das muitas diferentes atividades necessárias para manter a vida." LEHNINGER Princípios de Bioquímica, NELSON, David L. e COX, Michael M., Terceira Edição, capítulo 8, pág 189 (Elton)

3. O que é o estado de transição de uma reação.

")A teoria das colisões estabelece que, para reagir, as moléculas presentes em uma solução devem colidir com orientação apropriada e que a colisão deve levá-las a adqurir uma quantidade mínima de energia que lhes permita atingir um estado reativo, chamado de transição". (Rosimar)

InfOline Softwares Educacionais UNICAMP/ SANTORO, Carlos Eduardo; Prof. Dr. Eduardo Galembeck V 1.0.

Resumidamente o estado de transição é uma etapa que o reagente atravessa para transformar-se em produto.( Rosimar)

4. Quais fatores que interferem na atividade enzimática? Dê exemplos de

interferência nos organismos vivos.

Aquecimento: o aumento da temperatura causa aumento da velocidade das reações; variações de pH: em pHs fora do ideal (7), ou seja maiores ou menores a atividade diminui; presença de solventes orgânicos e detergentes: pertubam a estrutura da enzima pois favorecem as regiões apolares ao meio externo alterando a estrutura da enzima perdendo a atividade catalítica; moléculas como uréia ou ganidina: por serem otimas formadoras de pontes de hidrogenio, importantes para manter a estrutura das proteinas essas substancias promovem a desnaturação. "Todas estas condições levam ao rompimento das interações não-covalentes entre os residuos de aminoacidos, presentes na proteina, que são responsaveis por sua estrutura, pela geometria dos sitios ativos e pelo posicionamento dos grupos funcionais presentes neste." (Bioq 1 vol 2 pags 194 a 200) Francini

Um dos fatores que infuenciam na atividade enzimática é a concentração de substrato.(Rosimar)

5. Porque as enzimas atuam melhor que os catalisadores não enzimáticos

nos organismos?

" Além de catalisarem reações específicas com velocidades, várias ordens de grandeza maiores do que os catalisadores não-enzimáticos, as enzimas apresentam sobres eles outras vantagens: sua concentração celular e sua atividade podem ser reguladas, permitindo o ajuste a diferentes condições fisiológicas. As enzimas diminuem a energia de ativação,levando a altas velocidades de reação,são muito específicas,são sintetizadas pelas próprias células e têm concentração e atividades moduláveis, permitindo um ajuste fino do metabolismo ao ambiente celular. O conjunto destes favoráveis possibilita a manutenção da vida, justificando o alto investimento energético necessário para a síntese de enzimas. fonte de pesquisa: livro bioquímica básica de Anita Marzzoco e Bayardo Baptista Torres- capítulo 5, pág. 59 '' (DANIELA)

6. Quais as classes de enzimas e as reações que catalisam.

" As seis classes de enzimas e as reações que catalisam:

CLASSE / REAÇÃO

* óxido-redutases / óxido-redução.

* transferases / transferência de grupos.

* hidrolases / hidrólise.

* liases / adição de grupos a duplas ligações ou remoção de grupos, deixando dupla ligação.

* isomerases / rearranjos intramoleculares.

* ligases / condensação de duas moléculas, associada ao consumo de ATP.

Fonte de pesquisa: livro bioquímica básica de Anita Marzzoco Bayardo Baptista Torres, capítulo 5, pág. 60 " (DANIELA)

7. Que são inibidores enzimáticos? Quais os tipos e como funcionam?

"Os inibidores das enzimas são agentes moleculares que interferem com a catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas. As enzimas catalisam virtualmente todos os processos celulares e não é surpreendente que os inibidores das enzimas estejam entre os mais importantes agentes farmacêuticos conhecidos. Por exemplo, a aspirina (acetilsalicilato) inibe a enzima que catalisa o primeiro passo na síntese das prostaglandinas, compostos envolvidos em muitos processos, incluindo alguns que produzem a sensação de dor. O estudo dos inibidores das enzimas tem favorecido valiosas informações a respeito dos mecanismos enzimáticos e tem ajudado a definir algumas vias

metabólicas. Existem duas grandes classes de inibidores enzimáticos:

reversíveis e irreversíveis.

A inibição reversível pode ser competitiva, incompetitiva ou mista. Os

inibidores competitivos se ligam ao centro ativo da enzima. Os inibidores incompetitivos se ligam em regiões diferentes do sítio ativo, mas se ligam apenas ao complexo ES. Os inibidores mistos se ligam em regiões diferentes do sítio ativo, mas podem se ligar tanto a E como a ES.

A inibição irreversível é uma ferramenta importante na pesquisa das

enzimas e em farmacologia. Inibidores irreversíveis são aqueles que

combinam com um grupo funcional na molécula da enzima ou o destroem

ou

ainda formam uma associação covalente bastante estável. A formação

de

uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima é muito comum."

LEHNINGER Princípios de Bioquímica, NELSON, David L. e COX, Michael M., capítulo 8, págs 204 e 205. (Elton)

Os inibidores são fatores que interferem na ação catalítica de uma enzina. Podem alterar o Kcat, a velocidade máxima e o Km de uma reação.São usados para desenhar os efetores alostéricos e são classificados como competitivos e não-competitivos.(Rosimar) Link externo para infOlines

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E se não fossem as Enzimas

Nota: 0,35

Não aprofundou todos os conceitos fundamentais.

Equipe: Juliano André Miranda Lima

Lucas Ricardo Amaral

Paulo Sérgio Bueno

Sintia Aparecida Ferreira

Apresentação:

Frequentemente nos deparamos com casos de derramamento de petróleo em solos ou em alto mar decorrentes de um transporte sem os cuidados necessários.

O petróleo por se tratar de uma substância derivada da mistura de compostos inorgânicos pode ser prejudicial ao solo, às águas e conseqüentemente aos animais. Por esse motivo começou a serem buscadas novas formas de acabar ou amenizar esses efeitos nocivos ao ambiente

Uma delas é a Biorremediação que consiste na utilização de microorganismos que liberam enzimas degradantes a esses compostos. Mas para que possa ser utilizada, é preciso atender a algumas exigências dessas bactérias/enzimas com o intuito de obter uma atividade máxima da mesma, já que esta em um ambiente propício de sua ação.

Também poderá ser observado que fatores como pH, Temperatura e componentes do solo vão afetar diretamente na ação e eficácia dessas enzimas.

Principais Conceitos

Biorremediação: O termo biorremediação engloba uma série de tecnologias e técnicas distintas para tratamento não só de solos, mas também de águas contaminadas e outros resíduos. (Lucas Ricardo Amaral)

Interferência da Temperatura: Por serem proteínas, cada enzima possui uma temperatura ótima de funcionamento. Acima dessa temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação, perdendo a sua estrutura tridimensional e, por conseguinte a sua capacidade catalítica. Em temperatura baixa as enzimas encontram-se "adormecidas", pois há uma diminuição drástica em sua atividade, no entanto a partir de uma temperatura mínima a velocidade de reação aumenta até um valor ótimo.

Oxido- redução enzimática: São reações químicas onde ocorre a transferência de Elétrons em dois fatores químicos. Em uma reação de oxido - redução há perda e ganho de elétrons, pois os que se perdem por um átomo, íon ou molécula são encontrados em outros. (Sintia Aparecida Ferreira)

Interferência do pH: Cada enzima possui um pH ótimo para que seu funcionamento. Caso haja variações deste pH sua atividade vai ser diminuída.

Isso ocorre porque as cadeias laterais de alguns aminoácidos apresentam grupos protonáveis (podem se protonar ou desprotonar). Esses grupos podem:

o

Fazer parte do sítio ativo, e a mudança no seu grau de protonação irá influenciar diretamente a ligação dos substratos;

o

São importantes na estabilização da estrutura da enzima como um todo.

As variações de pH podem também causar mudanças de ionização do substrato, afetando a ligação com a enzima.

Tipos de Solo: No caso do tratamento biológico de solos contaminados, o tipo de solo a ser tratado também exerce papel importante na determinação da eficiência da biodegradação.

A metabolização e a biodegradação de certos poluentes são altamente

limitadas pela sorção (remove os contaminantes da forma dissolvida) dos compostos aos componentes do solo.

Resolução do Problema:

Será utilizada a "biorremediação co-metabólica", onde a degradação acontecerá pela ação de enzimas advindas de micrroganismos.

Bioquimicamente falando, essas enzimas realizam reações de óxido-redução. Neste caso se não houver fontes preferenciais de carbono, a degradação mediada pelos microorganismos não ocorre para um dado componente, mas

na presença de uma fonte de carbono, a metabolização do substrato primário

poderá gerar enzimas capazes de atuar na degradação do contaminante de interesse.

Observando as temperaturas ideais de pH de cada enzima chegamos à conclusão de que a correta a ser utilizada é a bactéria "C". (Lucas Ricardo Amaral)

Observando que a sensibilidade está na atividade catalítica onde, estando fora

do pH chamado ótimo, tende a se declinar rapidamente. Então, comparando o

pH das enzimas citadas no problema com o substrato em questão, creio que a bactéria indicada seria a C devido ao pH ser maior que a do substrato, fazendo

com que a reação se acelere. (Juliano André Miranda Lima)

Já que a temperatura ideal da bactéria é a mesma encontrada no solo o mais

viável seria alterar o pH deixando ele alcalino, assim ele ficaria mais adequado para a bactéria gama, pois a atividade enzimática ficaria regulada com a temperatura e ph ideais para que não ocorresse a desnaturação. (Paulo Sérgio Bueno)

Mas o pH que o solo apresenta não ajudaria em nada com que a bactéria liberasse a enzima e a mesma desempenhasse sua função de forma satisfatória. Então seria interessante que o Senhor Armando utilizasse um processo denominado "calagem", onde se aplica calcário ao solo objetivando sua neutralidade e assim aperfeiçoar o pH às exigências da enzima. (Lucas Ricardo Amaral)

Referências Bibliográficas

2. ANDRADE, Juliano de Almeida; AUGUSTO, Fabio and JARDIM, Isabel Cristina Sales Fontes. Biorremediação de solos contaminados por petróleo e seus derivados.Eclet. Quím.[online]. 2010, vol.35, n.3, pp. 17-43. ISSN 0100-4670.

3.

pt.wikibooks.org/wiki/Bioquimica/Enzimas

4. Da Poian, Andréa. Bioquímica I. v2/ Andréa Da Poian; Débora Foguel; Marílvia Dansa-Petretski;Olga Tavares Machado; Ana Paula Abreu- Fialho.4ed.rev.-Rio de Janeiro:Fundação CECIERJ,2008 pag- 195 e 196

5. Rizzo, Andrea C. de Lima Biorremediação de solos contaminados por petróleo: ênfase no uso de biorreatores/ Andrea C. L. Rizzo, Selma G. F. Leite, Adriana U. Soriano, Ronaldo L.C Santos, Luis G. S. Sobral. Rio de Janeiro, 2007.

Respostas-EDD4

1. Conceitue carboidratos.

Carboidratos são biomoléculas essencialmente formadas por hidratos de carbono

apresentam atividade óptica (em animais e plantas, D-carboidratos, diferente dos L-aminoácidos dos animais), com vários isômeros estruturais.

podem ser ramificados, não realizam catálise química nem possuem molde genético.lenice

Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na natureza. São assim chamados devido a sua fórmula (CH2O)n, são "hidratos de carbono". Suas funções são: fonte e reserva de energia, estrutural e matéria-prima para a biossíntese de outras biomoléculas. O carboidrato é a única fonte de energia aceita pelo cérebro, importante para o funcionamento do coração e todo sistema nervoso. (Jader).

Carboidratos são biomoléculas formadas por hidratos de carbono, são quimicamente apresentados como cetoses ou aldoses de alta reatividade química, devido à presença de grupos carbonila e de grande número de grupos OH em sua estrutura o que permite uma oxidação à COOH na extremidade final, formando ácido urônico, reduções em C-1, oxidações em C-1 , ou reduções em C-n. ( Carina Almeida)

Muitos carboidratos não possuem essa fómula (CH 2 O), como fórmula geral, éo caso da glicosamina, e há também compostos com essa fórmula geral, mas que não são carboidratos. Os carboidratos também pode ser chamados de hidratos de carbono. O nome do grupo funcional chamados de aldoses ou cetoses é feita colocando-se o prefixo de acordo com a quantidade de carbonos presentes na cadeia acrescidos do sufixo ose que quer dizar açúcar. Ex pentose trioses hexoses.(Rosimar) InfOline E Bioquímica Básica Anita Marzzoco e Bayardo B.Torres.

os carboidratos apresentam atividade óptica com vários isômeros estruturais, eles podem ser ramificados, não realizam catálise química nem possuem molde genético e devido à grande heterogeneidade nos números de carbono,

tipos de ligação glicosídica, configurações do carbono anomérico, e linearidade de ramificações, eles são as biomoléculas que mais apresentam variabilidade estrutural, ou seja, informação biológica. ( Luciana Cristina)

1. Os carboidratos são táo importantes para o nosso organismo que, se a dieta for baixa em carboidratos. o nosso corpo faz canibalismo muscular, então ele é de grande importância na produção da energia. (Eliana)

Carboidratos , também conhecidos como hidratos de carbono, sacarídeos, glicídeos, osese açúcares. São substâncias orgânicas contendo carbono, hidrogênio e oxigênio, ou seja carbono e água. Sua fómula geral é (CH 2 O) n , podendo variar de 3 a 9 átomos de carbomo até polímeros bem mais complexos. É a principal fonte de energia e de reserva de energia para a maioria dos seres vivos, além de ter a função de dar resistências a parede celular dos vegetais ao exo-esqueleto dos insetos e dar especificidade a células e tecidos. Também é a principal substância produzida pelas plantas durante o processo da fotossíntese.(Rosimar)

Texto baseado em : UTRPR Universidade Federal do Paraná) Biomoléculas Prof: Dra: Janesca Alban Roman Tecnóloga em alimentos.

Fonte:

Carboidratos ou hidratos de carbono são substâncias que hidrolisadas originam estes compostos (poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas). Tem a formula empírica CH2On. Esta nomeclatura no entanto é inadequada, por que muitos carboidratos apresentam outra formula geral ( Glicosamina e outros carboidratos que tem grupos aminos).Há outros compostos que tem a mesma formula porém não são carboidratos (ácido lático). Os carboidratos presentes na alimentação humana tem sabor doce (sacarose, glicose, frutose. (Sidnei) Fonte: Bioquímica Básica - Anita Marzzoco Carboidratos são biomoléculas essencialmente formadas por hidratos de carbono de representação (CH2O)n, onde n representa o número de carbono da molécula (n>=3). (fonte: InfoOnline) (Jéssica Poliana).

Informações adicionais: "Os carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na face da Terra. A cada ano, a fotossíntese converte mais de 100 bilhões de toneladas de CO 2 e H 2 O em celulose e outros produtos vegetais. Certos carboidratos (açúcar comum e amido) são a base da dieta na maior parte do mundo e a oxidação dos carboidratos é a principal via metabólica fornecedora de energia para a maioria das células não-fotossintéticas. Polímeros insolúveis de carboidratos funcionam tanto como elementos estruturais quanto de proteção nas paredes celulares bacterianas e de vegetais e nos tecidos conjuntivos de animais. Outros polímeros de carboidratos agem como lubrificantes das articulações esqueléticas e participam do reconhecimento e da coesão entre as células. Polímeros mais complexos de carboidratos, ligados

covalentemente a proteínas ou lipídios, agem como sinais que determinam a localização intracelular ou o destino metabólico dessas moléculas híbridas, denominadas glicoconjugados.

Os carboidratos são, predominantemente, poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas cíclicos, ou substâncias que liberam esses compostos por hidrólise.

Os carboidratos estão divididos em três classes principais, de acordo com o seu tamanho: monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos."

Fonte: LEHNINGER Princípios de Bioquímica, NELSON, David L. e COX, Michael M., Terceira edição, Capítulo 9, pág 225 (Elton Luiz)

"Carboidratos são as biomoléculas mais abundantes na natureza, apresentam como formula geral:[C(H2O)]n,daí o nome de carboidrato ou hidratos de carbono, e são moléculas que desempenham uma variedade ampla de funções entre elas; Fonte de energia; reserva de energia; estrutural;materia prima para biossintese de biomoléculas" (Simone Fonte http://www.enq.ufsc.br.)

Carboidratos são moléculas orgânicas formadas por carbono,hidrogênio e oxigênio.Glicídios,hidrocarbonetos,hidratos de carbono e açucares são outros nomes que esses podem receber.São as principais fontes de energia para os sistemas vivos,uma vez que a liberam durante o processo de oxidação.Participam também na formação de estruturas de células e de ácidos nucleicos. (Laís Gabriela Silva - Brasil Escola)

Os carboidratos são compostos aldeícos ou cetônicoscom multiplas hidroxílas,eles contem principalmente C, O e H, geralmente são chamados açucares ou hidratos de carbono,sua estrutura básica é monossacarídio e segundo a fisiologia a glicose é o monossacarídio mais importante.(sintia)

2. definir carboidratos, monossacarídios, oligossacarídios e dê exemplos.

Os carboidratos monossacarídeos são açucares simples: incolores, sólidos cristalinos, solúveis em água e insolúveis em solventes apolares. Consistem de uma única cadeia de poliidroxialdeído ou poliidroxicetona. O monossacarídeo mais abundante na natureza contém seis átomos de carbono: dextrose D-Glicose ou dextrose. Exemplo: glicose.

Os carboidratos oligossacarídeos são constituídos de 3 a 10 moléculas de monossacarídeos unidos covalentemente entre si por uma glicosídica. Resultado da reação de um de grupo hidroxila de uma açúcar com o carbono anomérico de outra açúcar. Exemplo; maltotriose e rafinose (presente no feijão). (Jader).

Os carboidratos - também conhecidos como glicídeos ou hidratos de carbono - têm como principal função a de servir como combustível energético para o corpo.(Erislaine)

Os carboidratos são poliidroxialdeidos ou poliidroxicetonas, ou substâncias que hidrolisadas,originam estes compostos.Apresentam em geral, a formula empírica, da qualderiva sua nomeclatura,que toda via é inadequada , muitos carboidratos não apresentam essa formula geral ( como a glicosamina e outros carboidratos que contem amino) e existem compostos como essa formula que não são carboidratos. Um exempo de carboidrato é o açúcar.

Monossacarídios constituem o tipo mais simples de carboidrato, chamados aldoses ou cetoses segundo o grupo funcional que apresentam, aldeido ou cetona.Como por exemplo o ácido hialurônico, condroitinsulfato e a heparina .

Oligossacarídeo são carboidratos formados por um pequeno número de monossacarídeos unidos por ligações glicossídicas.Estas ligações são , teoricamente, formadas entre duas hidroxilas de duas moléculas de monossacarideos, pela exclusão de uma molécula de agua.Exemplos de oligossacarídeos são: Lactose, encontrada no leite. Formada pela união de glicose e galactose. Maltose, encontrada no mel.( Jessica Suelen)

Fonte: Bioquimica básica ,departamento de bioquimica univesidade de São Paulo

Monossacarídeos: são glicídios simples ,que não sofre quebra de suas substancias,hidrossolúveis e de sabor doce tem a fórmula( CH 2 O)n o valor de n é 3.ex: aldoses e cetoses. Oligossacarídeos: são compostos hidrossolúveis ,sólidos e de sabor doce que produzem de 3 a 10 moléculas de monossacarídeos por hidrolise . ex: a matrotriose.(Lenice)

Carboidratos monossacaridios:são glicidios simples, não hidrolisáveis hidrossoluveis e de sabor docee tem como formula geral (CH2O)n em que o menor valor n é três.Eles podem ser classificados em: trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, ou octoses.

oligossacarídios:são compostos hidrossolúveis, sólidos de sabor doce que produzem de três a dez moléculas de monossacarídios por hidrólise, tem-se como exemplo a maltotriose.(sintia fonte apostila de bioquimica cederj)

Defina polissacarídios e dê exemplos de polissacarídios estruturais e de reserva.Polissacarídeos São compostos por muitas unidades de monossacarideos, sendo a maior parte de glicose. Os principais termos usados para maiores polissacarideos de nossa dieta são amido e carboidratos complexos . Os amidos são formas de armazenamento e uma fonte de energia para plantas(amilose e amilopectina) e para animais(glicogênio).ha também polissacarídeos, como celulose e quitina.Fonte: Livro Nutrição no envelhecer .Andrea Abdala Frank e Elaine de Abreu Soares editora Atheneu(Suelen Barbosa) Os polissacarídeos são polímeros encontrados na natureza e podem ter funções estrutura,l como a celulose ou função de reserva, como o glicogênio nos animais e microorganismos. (Jéssica Poliana). Não apresentam gosto e possuem alto peso molecular (Infonline-Francini) São compostos que produzem mais de dez moléculas de monossacarídeos por hidrólise. São

poucos ou insolúveis em água, sem gosto e possuem elevado peso molecular. Ex.: amido, glicogênio e celulose. ( Carla Izabel) Polissacarídeos - contêm três ou mais açúcares simples: polissacarídeos vegetais ou apenas amido (encontrado em sementes, milho e nos vários grãos com que são feitos o pão, os cereais, as massas.(Erislaine)Polissacarídeos são carboidratos com várias ligações complexas,ex: de polissacarídeos estruturais ( são geralmente fibras insolúveis) celulose,Hemicelulose, quintina e pectina.Ex: de polissacarídeos de reserva (fibras solúveis) amido,glicogênio e gomas.(Rosimar) InfOline

Polissacaridio são compostos que produzemmais de dez moléculasde monossacarídio por hidrólise, não apresentam gosto e possuem grande peso molecular.(sintia)

Porque é mais vantajoso ter polissacarídios como reserva energética ?

Os polissacaridios são polimeros encontrados na natureza e podem ter função estrutural ou de reserva, e entre os principais polissacarídios está o amido que é a maior fonte glicídica da alimentação animal.É o polímero de reserva energética dos vegetais, principalmente em cereas e tubérculos.O amido está presente em nos amiloplastos da raiz e das sementes.(sintia fonte apostila de bioquimica cederj)

Por que este polissacarídio também chamado de glicogêneo, fica armazenado no fígado e nos músculos e quando o corpo necessita de energia , esse glicogêneo é hidrolisado em moléculas de glicose que são carboidratos mais simplem com apena 6 àtomos de carbono. (Simone)

Nosso organismo faz reserva de glicose no fígado e nos tecidos musculares, passando esta a se chamar glicogênio um importânte polissacarídeo, que permite a rápida mobilização da glicose em períodos de necessidade metabólica ( Antônio )

Porque são compostos de fibras solúveis e por serem mais complexos estruturalmente, fornecem uma maior quantidade de energia. Podem ser ramificados ou lineaares, homopolissacarídeos ou heterpolissacarídeos.Ex:

amido e glicogênio.(Rosimar)

Por que são compostos que produzem mais de dez moléculas de monossácarídeos por hidrólise. São pouco ou insolúveis em água, sem gosto e possuem elevado peso molecular. Ex: amido,glicogênio celulose. (Jessica Suelen)

Fonte bioquimica volume 3 unifalmg

É mais vantojoso porque os polissacarídeos possuem uma cadeia maior, fornecendo mais energia quando "quebrado" (José Roberto)

Fonte: Da Poian, Andrea. Bioquímica I, v.3/ Andrea Da Poian; Debora Foguel; Marilvia Dansa-Petretski; Olga Machado. - 1. ed. - Rio de Janeiro:

Fundação CECIERJ, 2009.

A molécula provedora de energia para os seres vivos é principalmente a glicose.Quando esta não participa do metabolismo energético,é armazenada na forma de um polissacarídeo que nas plantas é conhecido como amido e nos animais como glicogênio.Por isso sua vantagem. (Laís Gabriela Silva - Wikipédia)

O que é uma reação glicosídica? Qual sua importância?

A ligação glicosídica é uma ligação covalente resultante da reação de condensação entre uma molécula de um carboidrato com um álcool, que pode ser outro carboidrato. (Jader).

É uma ligação que o monossacarídios faz entre si para formar os dissacarídeos, os trissacarídeos ou polissacarídeos liberando após essa ligação uma molécula de água,(hidrólise) que quebra as moléculas em partículas menores possibilitando a absorção pelas células e permitindo que as reações nos organismos vivos funcionem corretamente .(Rosimar)

São ligações que ocorrem entre dois monossacarídeos, com a associação de 2 hidroxilas e a liberação de uma molécula de água, isso resulta em uma molécula chamada dissacarideo. São importantes pois participam de vários processos no corpo humano.(Sislaine)

Fonte: Da Poian, Andrea. Bioquímica I, v.3/ Andrea Da Poian; Debora Foguel; Marilvia Dansa-Petretski; Olga Machado. - 1. ed. - Rio de Janeiro:

Fundação CECIERJ, 2009.

São compostos poucos hidrosoluveis em água, não tem gosto e possuem elevado peso molecular.(produzem mais de dez moléculas de monossacarídeos por hidrolise.ex: amido, glicogênio e celulose .(Lenice)

. Quais os principais dissacarídeos presentes em nossa dieta e quais suas fontes?

Os principais são sacarose(fonte; acuçar), lactose(fonte: açucar do leite), maltose( mel e mate)fonte: livro nutricão ao envelhecer Andreia Abdala Frank e Eliane de Abreu Sousa Editora Atheneu (Suelen Barbosa).

"Dissacarídeos são açúcares simples compostos de dois monossacarídeos. Os principais são: SACAROSE = glicose + frutose; LACTOSE = glicose + galactose; MALTOSE = glicose + glicose;

Sacarose: É o açúcar comum de mesa. Provém dos vegetais e é encontrado no açúcar de cana, no açúcar da beterraba, no açúcar da uva e no mel. O açúcar invertido é um xarope feito a partir da sacarose, quando submetida ao aquecimento na presença de uma substância ácida (suco de limão ou ácido acético - presente em diversas frutas e no vinagre). A inversão do açúcar provoca a quebra da sacarose em glicose e frutose. Está técnica é utilizada pela indústria alimentícia para a fabricação de balas, doces e sorvetes, para evitar que a açúcar comum cristalize e dê ao produto final uma desagradável consistência arenosa.

Lactose: É o açúcar do leite. Produzido exclusivamente nas glândulas mamárias dos lactentes. É formada pelos mamíferos através da glicose para suprir o componente carboidrato do leite durante a lactação. É o menos doce dos dissacarídeos. O leite humano contém de 6-8% e, o de vaca, de 4-6%.

Maltose: É o açúcar do malte. Não é encontrado livre na natureza. É obtido através os processos de digestão por enzimas que quebram as moléculas grandes de amido em fragmentos de dissacarídeos, os quais são convertidos em duas moléculas de glicose para facilitar a absorção. É obtida pela indústria através da fermentação de cereais em germinação, tais como a cevada, produzindo etanol (álcool) e dióxido de carbono." fonte: Site br.answers.yahoo.com - (DANIELA).

7.Explique o que ocorre nas pessoas com intolerância a lactose.

Na superfície mucosa do intestino delgado existem células que produzem, estocam e liberam uma enzima digestiva chamada lactase que é responsável pela digestão da lactose. Quando ela é mal absorvida passa a ser fermentada pela flora intestinal, produzindo gás e ácidos orgânicos, ocorrendo a diarréia osmótica, com grande perda intestinal dos líquidos orgânicos. ( Carina Almeida)

Algumas crianças já nascem sem a capacidade de produzir lactase e, não conseguindo nem ser amamentados quando bebês, por surgir diarréias fortes, mas qualquer pessoas de qualquer idade pode vir a ter essa intolerância, como uma seqüência de uma toxinfecção alimentar que trouxe dano à mucosa intestinal, por exemplo.A deficiência congênita é comum em prematuros nascidos com menos de trinta semanas de gravidez, em recém-nascidos de gestações completas, esses casos são bem raros, e só ocorrem por fatores hereditários. ( luciana Cristina) Nas pessoas com intolerância a lactose ocorrem alguns disturbíos como:

diarréia; distensão abdominal, náuseas, má digestão; gases. Esses sintomas ocorrem dependendo da quantidade da lactose ingerida ou o quanto o orgnismo tem de tolerância ao produto. (Eliana)

A intolerância à lactose é uma condição na qual a lactase, enzima necessária para metabolizar adequadamente a lactose (presente no leite e em outros laticínios), não é produzida em adultos. Com a intolerância à lactose, o consumo de alimentos contendo lactose tem como resultado excesso de gases e geralmente diarréia. Pessoas com intolerância à lactose devem ter cuidado ao ler os rótulos dos alimentos para evitar a lactose.

Uma solução para esse problema, além de evitar laticínios, é o leite sem lactose. A intolerância à lactose não é "ou tudo ou nada": a quantidade de lactose que pode ser tolerada varia de pessoa para pessoa, e decai com a idade. Muitas pessoas são mais tolerantes ao iogurte do que ao leite porque contém ele lactase produzida por culturas de bactérias. Ainda, queijos duros produzem muito menos reação do que a quantidade equivalente de leite, já que o processo de produção e envelhecimento reduz bastante a quantidade de lactose. (Jader).

As pessoas que não conseguem digerir produtos feitos a base de leite e seus derivados. Isto ocorre pela não digestão destes alimentos. As pessoas com essa intolerância não consegue produzir não produzem a enzima lactase ou em quantidade insuficiente para realizar a digestão da lactose. Os principais sintomas da intolerância a lactose são: a diarréia, distensão abdominal, gases, náusea e sintomas de má digestão. (Sidnei)

O nosso organismo produz uma série de enzimas responsáveis por reduzir o tamanho das moléculas provenientes dos alimentos, que são absorvidas pelo intestino e levadas até a corrente sanguínea. Uma dessas enzimas, a lactase, é responsável por reduzir o tamanho do açúcar que existe naturalmente no leite, chamado lactose. Se por algum motivo ocorrer a falta ou a diminuição dessa enzima, a lactose não poderá ser absorvida, e sua permanência no intestino poderá causar distensão abdominal, dores e até diarreia. Este quadro é denominado intolerância à lactose. Neste caso, o problema está relacionado a uma proteína do leite chamada caseína. Por algum motivo, o organismo reconhece a caseína como um corpo estranho que irá causar malefícios e reage contra ela, causando erupções na pele, manchas vermelhas, problemas respiratórios e, às vezes, diarreia. As causas dos dois problemas também são bastante distintas. A diminuição da produção da enzima lactase pode ser decorrente de vários fatores, como infecções bacterianas ou virais, doenças do intestino.(Jéssica Suelen)

Os intolerantes à lactose possuem baixa síntese da enzima lactase. A lactase hidroliza a lactose em glucose e galactose (acúcares de digestão mais simples). Pessoas intolerantes que consomem lactose apresentam diversos sintomas (citados acima pelos colegas), incluindo dores de cabeça. (José Roberto)

A intolerancia a lactose ocorre quando o indivíduo não produz uma enzima denominada lactase, que é responsável pela quebra da lactose, Esta se divide em galactose e glucose, que são absorvidas pelo organismo. Porém em pessoas com a intolerância isto não acontece,o carboidrato acaba indo para o intestino e causando muitos incomodos.No entanto o desconforto e passageiro, mas este problema pode causar deficit de vitaminas, minerais e acidos graxos essencias. O indivíduo se não tratado com alimentos adequados pode ter complicações graves. ( Regiane Ribeiro da Silva).

1. Comente as seguintes dietas com relação aos carboidratos:

Dieta 1: café: leite, maça, uma unidade de biscoito água e sal/ almoço: alface, tomate, abobrinha, cenoura ralada, meia colher de arroz e feijão/ Janta: Sopa de batata (pouca), cenoura, vagem, cebola, 100g de carne de vaca. (entre as refeições, frutas)

Dieta 2: café: pão com requeijão, leite integral com café / almoço: macarrão com molho branco, batata e bife frito / janta: X-Bacon (pão, carne, queijo, bacon, salada) (entre as refeições, biscoitos e bolos)

A primeira dieta se trata de uma dieta mais pobre em caboidratos potanto menos energética, com mais vitaminas. Seus carboidratos são mais de origem vegetal como legumes e frutas (celulose e frutose) ideal pra quem não quer ganhar peso. Já a segunda opção de dieta é rica em carboidratos e lipídeos como bolos biscoitos leites e derivados e bacon, esses alimentos fornecerão maior reserva de energia ao organismo, e para que essa reseva não de transforme e moléculas de gordura o organismo terá de queimar muitas calorias.(Rosimar)

Bom a dieta 1, é um pouco mais variada, possue proteinas, vitaminas,

ou seja é mais benéfica para o crpo humano pois, fornece

mais nutrientes. A dieta 2 é riquísima em carboidratos, mas pobre na em vitaminas, frutas verduras, que ajudam no bom funcionamento do nosso organismo. O ideal é uma alimentação equilibrada, com todos os nutrientes. Para que a pessoa se mantenha saudável sem ganho de peso. (Sislaine)

carboidratos

Sabendo que o amido e a celulose são compostos formados por monômeros de glicose, qual a diferença estrutural e funcional entre eles?

A

diferença funcional é que a celulose tem função estrutural constituindo

e

sustentando a parede celular dos vegetais, e é composta por fibras

insolúveis, enquanto o amido tem a função de reserva energética tanto nos vegetais, como nos animais e é constituído por fibras solúveis. Já a difernça estrutural está na posição da hidroxila OH, o amido é composto de duas frações amilose e amilopectina. A amilose é composta de cadeias lineares de resíduos de glicose unidos pelos carbonos 1 com configuração alfa e 4. (Rosimar).

O Amido é um polímero de alfa-D-Glicose que não propicia a formação de muitas pontes de hidrogenio, são polímeros menos resistentes. A celulose, por sua vez, possui muitas pontes de hidrogenio, formadas entre as moléculas de Beta-D-Glicose, isso lhe confere mais resistencia e flexibilidade. (Sislaine) Fonte: Da Poian, Andrea. Bioquímica I, v.3/ Andrea Da Poian; Debora Foguel; Marilvia Dansa-Petretski; Olga Machado. - 1. ed. - Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2009.

1. Quando é feita a comparação da estrutura da amilose (um dos componentes do amido) com a do polímero celulose e possível verificar que, apesar de os dois serem polímeros lineares formados por unidades de glicose. No amido estão presentes moléculas na conformação alfa e na celulose moléculas na conformação beta. Este fato foi determinante para a conformação dos dois polissacarídeos, ou seja, um tornou-se uma molécula rígida, com função de sustentação (celulose), e o outro com função de reserva (amido). (MichelleAlves)

Uma vez que a celulose não e digerida pelos humanos, porque a celulose é importante na nossa dieta?

A celulose é fonte de vitaminas e principalmente fibras, é de suma importância na formação do bolo alimentar, facilitando os movimentos peristálticos e consequentemente a digestão e garante juntamente com a ingestão de água um bom funcionamento do intestino.(Rosimar)

A celulose é importante para o bom funcionamento do nosso organismo,

é fonte de fibras e vitaminas, e também nos fornece energia, pois são

ótimas reservas de energia. (Sislaine)

Fonte: Da Poian, Andrea. Bioquímica I, v.3/ Andrea Da Poian; Debora Foguel; Marilvia Dansa-Petretski; Olga Machado. - 1. ed. - Rio de Janeiro:

Fundação CECIERJ, 2009.

11. Você conhece algum alimento que seja constituído fundamentalmente de amido?

no

macarrão, na batata, pão e no arroz. (Jader). O amido constituem as

principais fontes (Jéssica Poliana).

Os

amidos

são carboidratos

alimentares,

complexos,

farinha,

polímeros,

encontrados

arroz,

macarrão, batata, mandioca.

Sim. Há vários alimentos constituídos basicamente de amidos como: a batata, o milho, o arrroz, a mandioca e o trigo e seus derivados. (Rosimar)

Os alimentos citados acima são ricos em amido (reserva energética vegetal). Podemos identificar a presença de amido nos alimentos adicionando algumas gotas de Iodo (I2).

Falamos muito do famoso amido de milho, usado em receitas por todo o mundo há várias gerações, o amido de milho nada mais é do que a fécula (farinha) de milho. (Carina Almeida)

12. Como é identificar, em uma amostra, presença de açucares redutores?

Os métodos químicos clássicos conhecidos para a análise de açúcares redutores são na sua maioria fundamentados na redução de íons cobre em soluções alcalinas (solução de Fehling), mas também existem aqueles fundamentados na desidratação dos açúcares, por uso de ácidos concentrados, com posterior coloração com compostos orgânicos, além da simples redução de compostos orgânicos, formando outros compostos de coloração mensurável na região do visível.(Lucas Ricardo)

SILVA, Roberto do Nascimento et al. Comparação de métodos para a determinação de açúcares redutores e totais em mel.Ciênc. Tecnol. Aliment. [online]. 2003, v. 23, n. 3, pp. 337-341. ISSN 0101-2061. doi:

10.1590/S0101-20612003000300007.

PUBLICATIO UEPG Ciências Exatas da Terra, C. Agrárias e Engenharias, 8 (1): 65 78, 2002

13. A quitina é um importante polissacarídio. O que ele apresenta de diferente dos demais polissacarídios? Qual sua importância biológica?

A quitina difere dos demais polissacarídeos por apresentar em sua estrutura altamente ramificada e longa o nitrogênio. A quitina é um importante polissacarídeo, por ser insolúvel e ser o costituinte das carapaças ou exoesqueleto dos artrópodes. ( Antônio ).É uma substância de sustentação para alguns animais. É um polímero linear, com ligações β1-4 entre as unidades de N-acetil glicosamina. Ela é importante estruturalmente em insetos, aranhas, crustáceos pois tem por função dar rigidez e força ao envelope celular. (Michelle Alves).

A quitina é um importante polissacarídeo. O que ele apresenta de diferente dos demais polissacarídeos? Qual sua importância biológica? A quintina é uma substancia de sustentação para alguns animais.está presente na carapaça dos caranueijos.é um polímero linear ,com ligações ß-1-4 entre as unidades de N-acetilglicosamina. Insolúvel em água e córneo, é o precursor direto da quitosana. Ocorre naturalmente em diversos organismos, sendo o principal componente da parede celular dos fungos e do exosqueleto dos artrópodes. Está presente também na rádula dos moluscos, no bico dos cefalópodes e na concha dos foraminíferos. Apostila cederj e http://pt.wikipedia.org/wiki/Quitina(lenice).

1.

A pectina é uma importante molécula utilizada amplamente na industria alimentícia. O que é a pectina? Qual sua função natural e sua utilização na industria?

2.

A pectina é um polímero de origem do metilado do ácido péctico, elaum polissacarídeo encontrada em frutas, na parede celular das plantas ou em cascas de frutas cítricas, como o limão. É muito usada em indústrias alimentícias na fabricação de geléias e frutas em conservas, por ser um agente geleificante ( Luciana Cristina)

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A pectina é um derivado metilado do ácido péctico, constituído de unidades de ácido galacturônico unidas por ligações A(1-4). É um dos principais componentes da parede celular das plantas (estruturação), na indústria é utilizada para o processo de geleificação, na constituição de geléias e frutas em suspensão. É a pectina que dá a consistência de gel em geleias, e para que ela atue é preciso se obter um pH do polpa inferior a 3,5. (Jader).

Função e utilização: As pectinas com alto grau de metoxilação tem DM maior que 0,5; em altas concentrações de açúcar, as pectinas de alta quanto as de baixa metoxilação podem formar gel, mas se a concentração de açúcar é baixa, somente as de baixa metoxilação formam gel, e ainda na presença de certos cátions, sendo o cálcio o mais utilizado. (DANIELA)

A pectina é um tipo de fibra que neutraliza toxinas, ela tem um papel muito importante no intestino, previnindo doenças cardiovasculares e diabetes, ou nmelhorando o quadro das mesmas. A pectina tem um

poder geleificante, sendo usada na fabricação de geléias. ( Carina Almeida)

5. Explique a relação entre transfusão de sangue e glicoproteínas?

―O aglutinogênio é uma glicoproteína existente nas hemácias sanguíneas vinda da junção do glicídio n-acetilgalactosamina do sangue tipo A ou galactose do sangue tipo B, esta galactose é um polissacarídeo e da proteína respectiva ao tipo do sangue codificada pelo gene também respectivo ao tipo do sangue. Em contato com sangue de outra tipagem, exerce a função de antígeno (corpo estranho ao organismo, que estimula a produção de anticorpos para, as chamadas aglutininas), exceto no sangue de tipo AB, que não possui aglutininas.Os aglutinogênios são responsáveis pela determinação do fenótipo sanguíneo, são antígenos encontrados na superfície das hemácias. No sangue tipo

A

o aglutinogênio é do tipo A e assim também para o sangue tipo B,

o sangue tipo O não possui aglutinogênio.

Há casos em que se realiza a chamada transfusão, ou seja, injeta-se sangue de um indivíduo em outro. Uma transfusão errada pode causar acidente