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Biomolculas orgnicas

Bloque I: Protenas y enzimas

BIOLOGIA 2 BACHILLERATO 1. BASE FSICO-QUMICA DE LA VIDA

PROTENAS Y ENZIMAS
CONTENIDOS 1.5. PROTENAS 1.5.1. Concepto e importancia biolgica. 1.5.2. Aminocidos. Enlace peptdico. 1.5.3. Estructura de las protenas. 1.5.4. Propiedades de las protenas. 1.5.5. Funciones de las protenas. 1.6. ENZIMAS 1.6.1. Concepto y estructura. 1.6.2. Mecanismo de accin y cintica enzimtica. 1.6.3. Regulacin de la actividad enzimtica: temperatura, pH, inhibidores. ORIENTACIONES 1. Definir qu es una protena y destacar su multifuncionalidad. 2. Definir qu es un aminocido, escribir su frmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. 3. Definir y describir el enlace peptdico como caracterstico de las protenas. 4. Describir la estructura de las protenas. Reconocer que la secuencia de aminocidos y la conformacin espacial de las protenas determinan sus propiedades biolgicas. 5. Explicar en qu consiste la desnaturalizacin y renaturalizacin de protenas. 6. Describir las funciones ms relevantes de las protenas: catlisis, transporte, movimiento y contraccin, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutricin y reserva, y hormonal. 7. Explicar el concepto de enzima y describir el papel que desempean los cofactores y coenzimas en su actividad. Describir el centro activo y resaltar su importancia en relacin con la especificidad enzimtica. 8. Reconocer que la velocidad de una reaccin enzimtica es funcin de la cantidad de enzima y de la concentracin de sustrato. 9. Conocer el papel de la energa de activacin y de la formacin del complejo enzimasustrato en el mecanismo de accin enzimtico. 10. Comprender cmo afectan la temperatura, pH e inhibidores a la actividad enzimtica. Definir la inhibicin reversible y la irreversible.

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1.5. PROTENAS 1.5.1. Concepto e importancia biolgica. Son macromolculas orgnicas compuestas bsicamente por C, H, O, y N; adems pueden contener S, Fe, P, etc. Son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Son expresin de la informacin gentica. Su importancia biolgica radica en: - Su abundancia en las clulas (ms del 50 % de la materia viva una vez seca). - Su gran diversidad de funciones, como consecuencia de su estructura qumica variable, entre las que destacan el formar todas las estructuras de los seres vivos y la funcin biocatalizadora. - Son especficas de cada ser vivo y de cada especie de seres vivos, y la gran diversidad morfolgica y funcional de estas molculas ha tenido como consecuencia, la colonizacin de nuevos habitts y la aparicin de nuevas formas de vida por evolucin. 1.5.2, Aminocidos. Enlace peptdico Concepto de aminocido Los aminocidos son compuestos que se caracterizan por tener un tomo de carbono central (carbono alfa) unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a un radical R (cadena lateral).

La diferencia entre los 20 aminocidos proteicos radica en la cadena lateral -Rque es distinta en cada caso. Hay algunos aminocidos esenciales para los humanos, ya que nuestro organismo no puede sintetizarlos a partir de otros y es necesario obtenerlos a travs de los alimentos. En el ser humano se consideran esenciales ocho aminocidos: Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr y Lis.

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Propiedades de los aminocidos - Son slidos. - Solubles en agua. - Tienen comportamiento anftero, es decir, pueden ionizarse doblemente. En un medio cido se comportan como bases (captan protones) y en un medio bsico se comportan como cido (liberan protones).
H2N CH COO | R (Comportamiento cido) En pH bsico H3N+ CH - COO| R (Neutro) H 3N+ CH - COOH | R (Comportamiento bsico) en pH cido

El pH en el cual el aminocido tiende a adoptar la forma dipolar neutra se denomina punto isoelctrico. Adems de los grupos amino y carboxilo unidos al carbono alfa, algunos aminocidos en sus cadenas laterales R- poseen grupos aminos y/o carboxilos que tambin se ionizan y generan cargas + y -, que contribuyen a la carga neta del aminocido o de la protena que lo tiene. Clasificacin de los aminocidos Segn la naturaleza de su cadena lateral, los 20 aminocidos se clasifican en tres grupos: neutros, bsicos y cidos. Aminocidos neutros. La cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga elctrica neta es 0. Estos aminocidos se subdividen en: -Polares: su cadena lateral posee grupos hidrfilos que permiten formar puentes de hidrgeno con molculas polares, debido a eso son solubles en agua. -Apolares: la cadena lateral es hidrfoba y, por tanto, su solubilidad en agua es menor.

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Aminocidos bsicos: Contienen algn grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carcter bsico, pueden tomar H , lo que har que el aminocido tenga carga positiva. Aminocidos cidos. Presentan un grupo carboxilo y poseen carga elctrica negativa, ya que ese grupo desprende H .

Enlace peptdico Es el enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido grupo amino de otro, con el desprendimiento de una molcula de agua.

y el

Se trata de un proceso de condensacin. A su vez este enlace puede ser hidrolizado separndose los aminocidos.
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El enlace peptdico presenta las siguientes caractersticas: Los cuatro tomos del enlace se encuentran en el mismo plano. Es plano y rgido. Es un enlace covalente. Posee cierto carcter de doble enlace.

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La unin de muchos aminocidos constituye un polipptido.

1.5.3. Estructura de las protenas La estructura de las protenas representa la disposicin que adoptan en el espacio. Cada protena adopta una conformacin espacial caracterstica en su estado nativo. La actividad biolgica de las protenas depende de su configuracin espacial, por ello adoptan la conformacin ms idnea para desempear su funcin. Se puede hablar de cuatro tipos de estructura. Cada estructura depende del orden anterior. Existen combinaciones que dan gran estabilidad a porciones grandes de las protenas y que se pueden apreciar en protenas muy diferentes (dominios estructurales). Estructura primaria Est determinada por la secuencia de aminocidos, se refiere al nmero, tipo y orden en que estn colocados. Siempre existe un extremo con un aminocido cuyo grupo amino est libre y otro extremo con un aminocido con el grupo carboxilo libre. Los radicales R de los aminocidos se sitan alternativamente a un lado y a otro de la lnea formada por la cadena principal; y la secuencia de estos radicales es lo que diferencia a una protena de otra. Est dispuesta en zig-zag. El enlace responsable de este nivel estructural, por supuesto, es el enlace peptdico. Todas las protenas tienen estructura primaria.

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Estructura secundaria Se refiere a la disposicin que adopta la cadena de aminocidos en el espacio para que sea estable. Hay dos tipos principales: hlice y o lmina plegada. En las protenas coexisten ambos tipos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro. Se ha comprobado que ciertas combinaciones de las dos estructuras (conocidas como dominios estructurales) son tan estables que se encuentran presente en muchas protenas, incluso con funciones distintas. - Hlice. Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptdica. Este enrollamiento contiene 3,6 aa por vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrgeno entre el grupo NH (que forma el enlace peptdico) de un aminocido y el grupo CO (que forma parte de otro enlace peptdico) del cuarto aminacido que le sigue en la cadena lineal. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se rompe. En esta disposicin los radicales de los aa no intervienen en los enlaces y quedan proyectadas hacia el exterior de la hlice. Este nombre alude a la queratina, protena muy abundante en las clulas de la epidermis.

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- Estructura o lmina plegada. El plegamiento, en este caso, no forma una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lmina plegada en zig-zag, originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptdica o de distintas cadenas, unidos entre s por puentes de hidrgeno transversales. Las cadenas laterales (grupos R) de los aminocidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura.

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Las estructuras secundarias vistas son las ms frecuentes, pero no son las nicas posibles; hay un caso que se da nicamente en el colgeno(protenas muy abundante en los tejidos conectivos animales) que es una hlice formada por tres cadenas peptdicas que se arrollan entre si. Estructura terciaria Es la disposicin que adopta en el espacio la estructura secundaria, es decir, se trata de la disposicin tridimensional final. De la estructura terciaria depende la funcin de la protena, por lo que cualquier cambio en la disposicin de esta estructura puede provocar la prdida de la actividad biolgica. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos que se originan por la unin entre determinadas zonas de la cadena. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminocidos.

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Los enlaces que estabilizan esta estructura pueden ser de cuatro tipos: Puentes disulfuro. Constituyen enlaces fuertes covalentes entre dos grupos SH. Fuerzas electrostticas. Se trata de enlaces de tipo inico entre grupos con cargas elctricas opuestas ( negativa, -COO- y positiva, NH3+ ). Puentes de hidrgeno. Se establecen entre grupos polares no inicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofbicas. Son ms dbiles y se producen entre aminocidos apolares.

En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras terciarias : - Estructura fibrilar. En este caso el plegamiento es escaso, por lo que estas estructuras presentan formas alargadas. Las protenas fibrilares mantienen su estructura secundaria alargada, ya que sta slo se retuerce ligeramente. Estas protenas son insolubles en agua y tienen funcin estructural, como por ejemplo las fibras de colgeno. - Estructura globular. Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales. Las protenas globulares son solubles en agua y tienen funcin dinmica o biocatalizadora.

Estructura cuaternaria: Esta estructura la presentan aquellas protenas que estn formadas por varias cadenas o subunidades. La estructura cuaternaria es, sencillamente, la disposicin relativa que adoptan las subunidades proteicas entre s. La unin entre ellas se realiza mediante los
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mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidas en este caso entre las cadenas laterales de los aminocidos de las distintas subunidades.

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1.5.4. Propiedades de las protenas Las propiedades de las protenas dependen bsicamente de los radicales libres y de que stos puedan reaccionar entre s con sustancias que los rodean. Especificidad. Cada especie sintetiza sus propias protenas, distintas de las de otras especies, incluso con diferencias entre seres de la misma especie. La especificidad se debe a que la sntesis de protenas est gobernada por la dotacin gentica del individuo. Aquellas protenas homlogas, que desempean la misma funcin en distintas especies suelen presentar una configuracin similar, variando slo en algunos aminocidos especficos. Las diferencias entre protenas homlogas sern grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. Una manifestacin de la especificidad es el rechazo a trasplantes. Permite construir rboles filogenticos. Desnaturalizacin (alteracin de la estructura espacial). Es la prdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y como consecuencia la anulacin de su actividad biolgica. La desnaturalizacin se debe a ruptura de los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria. Este proceso puede ser reversible (si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo) o irreversible. En el primer caso es posible recuperar la conformacin
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nativa de la protena cuando cesa la accin de los factores que han producido su desnaturalizacin, proceso conocido como renaturalizacin. Entre los factores que pueden provocar la desnaturalizacin se encuentran las variaciones de presin, el aumento de temperatura y las variaciones de pH, as como los cambios en la concentracin salina. Solubilidad. Las protenas con estructura espacial globular forman dispersiones coloidales con el agua estabilizadas por las sales minerales; las que tienen estructura fibrilar son insolubles en agua. La solubilidad de cada protena depende de factores como su tamao, estructura, aminocidos que la conforman y del pH. La solubilidad se debe a que al ionizarse los radicales establecen puentes de hidrgeno con molculas de agua, lo que impide que se puedan unir a otras molculas proteicas y precipitar. Amortiguadora del pH por el carcter anftero de sus aminocidos.

1.5.5. Funciones de las protenas a) Estructural. Es la funcin ms caracterstica. - A nivel celular: . Algunas glucoprotenas intervienen en la formacin de membranas. . Otras protenas forman el citoesqueleto, los ribosomas, etc. . Las histonas forman parte de los cromosomas. - A nivel orgnico: . Fibras de tejidos: colgeno, elastina, etc. . Formaciones epidrmicas (queratina de la epidermis). b) Enzimtica. Actan como biocatalizadores de las reacciones que tienen lugar en los seres vivos. c) Hormonal. Hay hormonas de naturaleza proteica como la insulina y el glucagn. d) Homeosttica. Algunas colaboran para mantener constante el medio interno. Como el fibringeno y la fibrina que intervienen en la coagulacin de la sangre y la seroalbumina que ayuda a mantener constante el pH. e) Defensiva. Como las inmunoglobulinas de la sangre que actan como anticuerpos y las mucinas que tienen accin germicida y protectora de las mucosas. f) Transporte. Protenas transportadoras de las membranas, la hemoglobina que transporta oxgeno, las lipoprotenas que transportan lpidos. g) Contrctil. Hacen posible el movimiento y la locomocin de los organismos. Como la actina y la miosina que intervienen en la contraccin muscular.
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h) Reserva. Aunque las protenas no se utilizan como carburantes, existen ciertas clases, como la ovoalbumina de la clara de huevo y caseina de la leche que constituyen un almacn de aminocidos para ser utilizados como elementos nutritivos. Por esto se dice que tienen funcin de reserva de nutrientes. i) Recepcin y transmisin de seales. Por ejemplo, ciertas protenas de la membrana son receptores de hormonas. Suelen ser glucoprotenas. j) Regulacin gentica. Existen protenas que reprimen o activan la expresin de los genes en la diferenciacin celular. 1.6. ENZIMAS 1.6.1. Concepto, propiedades y estructura La transformacin de un reactivo en un producto no se lleva a cabo directamente, sino que es necesario que el reactivo est activado y para ello se necesita una energa de activacin. Concepto Las enzimas son protenas globulares capaces de catalizar las reacciones que tienen lugar en los seres vivos. Lo que hacen las enzimas es rebajar la energa de activacin necesaria para que el sustrato se transforme en producto, por tanto aceleran las reacciones y hacen que estas ocurran a temperaturas relativamente bajas y compatibles con la vida. Propiedades Son solubles en agua. Se requieren en dosis mnimas, ya que no se consumen en las reacciones. Hacen que las reacciones transcurran a gran velocidad. Disminuyen la energa de activacin y permiten que la reaccin se realice a menor temperatura. No cambian la energa libre del proceso, slo aceleran procesos espontneos. Son especficas en cuanto a los sustratos sobre los que actan y a las reaccionen que catalizan. Se alteran por la accin del calor, cambios de pH, etc, como todas las protenas.

Lourdes LLuengo

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Estructura de las enzimas Las enzimas son protenas globulares. Su actividad depende, adems de la parte proteica o apoenzima, de otra estructura no proteica denominada grupo prosttico cuando la unin al apoenzima es permanente, y cofactor cuando, como es habitual no lo es. - El apoenzima contiene tres tipos de amincidos: . Estructurales. No intervienen en la reaccin, pero son responsables de la estructura espacial . De fijacin. Establecen enlaces dbiles con el sustrato. . Catalizadores. Establecen enlaces fuertes con el sustrato. Los aminocidos de fijacin y los catalizadores constituyen el centro activo de la enzima, es decir, la parte de la enzima que interacta con el sustrato. - El cofactor o grupo prosttico (si la unin con el apoenzima es estrecha) son los componentes enzimticos que llevan a cabo la propia reaccin. Puede ser de dos tipos: . Inorgnicos cuando son cationes metlicos como el Mg2+, Ca2+, Fe2+ y Zn2+. .Orgnicos cuando son molculas orgnicas no proteicas y se denominan coenzimas cuando la unin a la apoenzima es dbil. Las coenzimas funcionan como transportadores intermediarios de electrones o de grupos funcionales. Las vitaminas hidrosolubles (C y complejo B son precursores de coenzimas que intervienen en distintas rutas metablicas). Algunos coenzimas: Adenosn fosfatos (almacenan energa y transfieren grupos fosfato); NADH, NADPH, FADH (transfieren tomos de hidrgeno).

1.6.2. Mecanismo de accin y cintica enzimtica Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, la reaccin catalizada se produce en tres etapas:
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1. En primer lugar, el sustrato se une al apoenzima formado el complejo enzima-sustrato (ES). Esta unin se caracteriza por un alto grado de especificidad. Esta especificidad se debe a que el centro activo tiene una forma espacial caracterstica en la que se acopla el sustrato. Los radicales de los aminocidos del centro activo se unen al sustrato y consiguen debilitar sus enlaces provocando cambios energticos que permiten alcanzar el estado de transicin. Esta etapa es reversible y por ello lenta.

E + S ES ES E + P

2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reaccin y se obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rpida e irreversible. En el caso de que no existan cofactores, la accin cataltica la realizan algunos aminocidos del centro activo. 3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas molculas de sustrato. Cintica enzimtica Si se representa grficamente la velocidad con que aparece el producto (moles de producto que se forman por unidad de tiempo) de una determinada reaccin enzimtica, en funcin de la concentracin de sustrato inicial, para una cantidad constante de enzima, se obtiene una grfica del siguiente tipo:

Vmax

[Substrato]

[Substrato] Km constante de Michaelis

Vmax = velocidad de saturacin o mxima


Biologa molecular. La laguna

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Como se puede observar, al aumentar la concentracin de sustrato, aumenta tambin la velocidad de la reaccin. Pero llega un momento en que, aunque aumente la concentracin de sustrato, la velocidad no vara. Se alcanza una velocidad mxima. Esta situacin corresponde a la inexistencia de molculas de enzima libres, pues todas estn ocupadas por molculas de sustrato formando complejos ES. La Km es la concentracin de sustrato para la cual la velocidad es semimxima. Es caracterstica de cada enzima y cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendr la enzima por el sustrato, ya que se alcanza antes la velocidad semimxima. 1.6.3. Regulacin de la actividad enzimtica: concentracin de sustrato, temperatura, pH, inhibidores, etc. La actividad de las enzimas depende de factores como: temperatura, pH, concentracin de sustrato, activadores e inhibidores. - Temperatura. Cada enzima tiene una temperatura ptima para su actividad; en general un aumento de la temperatura favorece la movilidad de las molculas al tener mayor energa cintica, pero si la temperatura es excesiva la enzima puede desnaturalizarse e inactivarse. Una temperatura baja disminuye la actividad, pero no llega a desnaturalizar a las enzimas; por ello los animales poiquilotermos se ven obligados a hibernar en la estacin fra, pues la actividad de las enzimas queda reducida en esta poca. - El pH. Todas tienen unos valores de pH, entre los cuales son activos. Por encima o por debajo de esos valores la enzima se desnaturaliza, pues se modifican las cargas superficiales y se altera la conformacin espacial. Cada enzima posee un pH ptimo, en el cual posee el mximo de eficacia. El pH ptimo depende del tipo de enzima y del tipo de sustrato sobre el que acta, pues el pH influye en el grado de ionizacin de los radicales que componen el centro activo de la enzima y tambin en el grado de ionizacin de los radicales del sustrato. Por ejemplo, la pepsina del estmago est adaptada a un pH cido y la tripsina del intestino a un pH alcalino.

- Concentracin de sustrato. En general, el aumento de la concentracin del sustrato acelera la reaccin enzimtica al facilitar la formacin del complejo enzima-sustrato, pero llega un momento en que la velocidad se estabiliza, debido a que toda la enzima est en forma de complejo enzima-sustrato.
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- Activadores. Algunas sustancias e incluso diversos iones metlicos favorecen la unin de la enzima con el sustrato, con lo que se agiliza la accin. Por ejemplo, la fosforilasa, que regula la formacin de ATP, se activa con iones magnesio. - Inhibidores. Son sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimtica. Los inhibidores pueden ser de dos tipos: Inhibidores reversibles. Su unin con la enzima es temporal. En este caso las regiones funcionales de la enzima no cambian y sus efectos se pueden eliminar. Pueden ser de dos tipos: Competitivos. Son molculas con una configuracin espacial muy parecida a la del sustrato, compitiendo por el centro activo. No competitivos. En este caso pueden actuar de dos modos: + Unindose al complejo enzima-sustrato, hacindolo fijo. + Unindose al enzima de modo que impide el acceso del sustrato al centro activo. Inhibidores no reversibles (venenos). Se unen fuertemente a la enzima. En este caso las regiones funcionales de la enzima sufren cambios permanentes. Son compuestos que se unen irreversiblemente a determinados grupos funcionales del centro activo y anulan su capacidad cataltica.

Vocabulario Anftero. Apoenzima. Biocatalizador. Catlisis. Centro activo. Cofactor. Coenzima. Desnaturalizacin. Enlace peptdico. Energa de activacin Enzima. Especificidad. Inhibidor. Pptido. Renaturalizacin.

Lourdes LLuengo. biologa

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Lourdes LLuengo. biologa

La interaccin sustrato-enzima El modelo de llave-cerradura justifica que la interaccin entre el sustrato (llave) y el enzima (cerradura) se da si, y slo si, estos son complementarios Modelo inducido o de encaje inducido Este modelo propone que el enzima y el sustrato no son complementarios antes de que se produzca la interaccin o unin del sustrato al centro activo sino una vez formado el complejo enzima-sustrato (ES de ahora en adelante). La complementariedad slo se produce en la formacin del complejo ES, ni antes ni despus.

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