PROTEINAS Composicin Qumica y Clasificacin Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular, constituidas bsicamente

por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P). Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales (monmeros) llamados AMINOCIDOS. Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos. Los aminocidos. Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

covalente y se establece entre el grupo carboxilo (COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH 2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua.Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10. b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10. Estructura tridimensional. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada protena. La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno). Las formas que pueden adoptar son: a) Disposicin espacial estable determina formas en espiral (configuracin -helicoidal y las hlices de colgeno) b) Formas plegadas (configuracin plegada). o de hoja

b)

c) En la naturaleza existen unos 80 aminocidos diferentes, pero de todos ellos slo unos 20 forman parte de las proteinas. Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales. Para la especie humana son esenciales diez aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la arginina y la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto) Propiedades de los aminocidos. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. Pptidos y Enlace peptdico. Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico, es un enlace

Tambin existen secuencias en el polipptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras anteriores los lazos que unen entre s -hojas plegadas.

La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las protenas adquieren su actividad biolgica o funcin. Muchas protenas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas. La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostricos.

biocatalizadores de metabolismo celular. Propiedades de las protenas A) SOLUBILIDAD: Las protenas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos. B) CAPACIDAD AMORTIGUADORA : Las protenas tienen un comportamiento anftero y sto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. C) DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION : La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservndose solamente la primaria. En estos casos las protenas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin molecular.La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos casos es irreversible. Funciones de las protenas Funcin ESTRUCTURAL -Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

las

reacciones

qumicas

del

Funcin HORMONAL -Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Funcin REGULADORA -Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina). Funcin HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Funcin DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto protegen a las mucosas. germicida y

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de TRANSPORTE

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis.

Funcin CONTRACTIL

-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente. Funcin ENZIMATICA -Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. La lactoalbmina de la leche.