1. Cul es la funcion de la tranferrina?

El higado secreta la apotransferrina en la bilis , el cual al llegar al duodeno se une al hierro libre y a otros compuestos que la contienen como la mioglobina y la mioglobina esta union se llama transferrina. La transferrina es captada por receptores en las clulas epiteliales del intestino y endocitada por pinocitosis. Al ingresar al torrente sanguineo se denomina transferrina plasmtica. La union del hierro con la transferrina es muy debil por lo que puede ser liberado en cualquier celula tisular del cuerpo. Una caracterstica importante es que se une furetemente a receptores presentes en las membranas celulares de los eritoblastos en la mdula osea. 2. Cul es la funcion de la ferritina? Ferritina tiene la funcion de almacenar hierro. En el citoplasma celular , el hierro se combina con la apoferritina formando la ferritina. La apoferritina tiene un peso molecular de unos 460 000. Ferritina puede almacenar poca o gran cantidad de hierro. 3. Cul es la funcion de la hemosiderina? Cuando la cantidad de hierro en el organismo es mayor de lo que puede almacenar la ferritina. Se almacenade una forma muy insoluble en la hemosiderina. La hemosiderina se acumula en grandes cmulos en la clula y puede llegar a ser observable en la microscopa en forma de grandes partculas. 4. A que nivel se absorbe el hierro y en que forma? El hierro se absorbe en todo el intestino delgado. El hierro va a unirse con la apotranferrina para formar transferrina la cual sera endocitada por pinocitosis por las celulas epiteliales del intetino y posteriormente vertida a la sangre en donde tomara el nombre de transferrina plasmtica. 5. Qu es el p50? La cantidad P50, una medida de la concentracion de O2, es la presion parcial de oxgeno que satura el 50 % de la hemoglobina dada. Por ejemplo: los valores de P50 para HbA y HbF son de 26 y 20 mmHg respctivamente; en la placenta tal diferencia pernite que la HbF extraiga oxigeno de la HbA en la sangre de la madre. 6. Qu es el efecto Bohr? El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina, que establece que a un pH menor (ms cido), la hemoglobina se unir al oxgeno con menos afinidad. Puesto que el dixido de carbono est directamente relacionado con la concentracin de protones en la sangre, un aumento de los niveles de dixido de carbono lleva a una disminucin del pH, lo que conduce finalmente a una disminucin de la afinidad por el oxgeno de la hemoglobina 7. Qu es el efecto Haldane? El efecto Haldane es una propiedad de la hemoglobina. La desoxigenacin de la sangre incrementa la habilidad de la hemoglobina para portar dixido de carbono; esa propiedad es el efecto Haldane. A la inversa, la sangre oxigenada tiene una capacidad reducida para transportar CO2. La ecuacin g eneral del efecto es: H+ + HbO2 H+Hb + O2; aunque esta ecuacin puede ser confusa, debido a que refleja el efecto Bohr. El significado de esta ecuacin yace en el hecho de que la oxigenacin de Hb promueve la disociacin de un ion H+ del Hb, lo cual cambia el equilibrio del amortiguador bicarbonato a la formacin de CO2, por lo que CO2 es liberado de los glbulos rojos.

8. Cul es el metabolismo de la hemoglobina? Sntesis de hemoglobina La sntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y contina hasta el estadio de reticulocito. Los pasos qumicos para la formacin de le hemoglobina son: Succinil CoA se une a la glicina y se forma una molecula de pirrol. Despus 4 pirroles se combinan y forman la protoporfirina IX que a su vez se combinan con hierro para formar la molcula hemo. Molcula hemo se combina con una cadena polipptida (globina) formando una subunidad de hemoglobina llamada cadena de hemoglobina que contiene una molcula de hierro. Cuatro de estas cadenas forman una molcula de hemoglobina completa. Se encuentran 4 tomos de hierro en cada molcula de hemoglobina y por lo tanto se unirn 4 molculas de oxigeno por enlaces dbiles. Destruccin de la hemoglobina: Los eritrocitos son transportados al bazo donde se da su destruccin en la pulpa roja de este. Los eritrocitos estallan y se libera la hemoglobina, esta es fagocitada de inmediato por las clulas de Kupffer en el hgado y en macrfagos del bazo o de la medula sea . Despues de horas o das e, el hierro es liberado y transportado por medio de la tranferrina hacia la medula para la eritropoyesis o hacia el hgado u otros tejidos para su almacen en forma de ferritina. La porcin porfirina es convertida en pigmento biliar bilirrubina , luego se libera a la sangre y por secrecin heptica por la bilis. | 9. Cmo es el metabolismo del hierro en el organismo? El hierro se absorbe en el intestino delgado para esto el hierro libre debe unirse a una apotransferrina para formar la transferrina que es ingresada al torrente sanguineo por la pinocitosis de las celulas epiteliales del intestino delgado. La transferrina circula y puede libre el hierro en cialquier punto del cuerpo. El exceso de hierro se almacena en los hepatocitos en forma de ferritina. La transferrina se une fuertemente a receptores presentes en la membranas celulares de los eritoblastos en la mdula osea, son ingeridos por endocitosis y la trasferrina deja el hierro en la mitocondria donde se sintetiza el hemo. Al destruirse los eritrocitos , los macrofagos los fagocitan y a las siguientes horas o dias, los macrfagos liberan el hierro de la hemoglobina y vuelve de nuevo a la sangre para su transporte a traves de la trasnferrina a la medula osea para su uso. 10. Cuntos tipos de hemoglobina hay y qu puede producir en el organismo? Las hemoglobinas humanas son tetrmeros, estn formados por cuatro cadenas polipeptdicas. Los glbulos rojos contienen varios tipos de hemoglobinas: * Hemoglobina adulta mayoritaria: (HbA) 22 formada por dos cadenas de tipo (141 aminocidos) y dos cadenas de tipo (146 aminocidos). * Hemoglobina adulta minoritaria: (HbA2) 22 formada por dos cadenas de tipo y dos cadenas de tipo (146 aminocidos). La secuencia de aminocidos de difiere solamente en 10 residuos con la cadena . Constituye el 2,5% de la hemoglobina adulta y se encuentra junto con la hemoglobina HbA. * Hemoglobina fetal: (HbF) 22 formada por dos cadenas de tipo y dos cadenas de tipo (146 ami nocidos). La cadena difiere en 39 aminocidos con la cadena y en 41 aminocidos con la cadena . Constituye entre el 70 y

el 80% de la hemoglobina total del recin nacido y desaparece entre los 6 y 12 meses de vida extrauterina. * Hemoglobinas embrinicas: (HbE) pueden tener cuatro cadenas (4), dos cadenas y dos (22) o bien dos cadenas y dos (22). Se encuentran en el desarrollo embrionario, aunque ocasionalmente pueden aparecer en el perodo fetal. * La HbS es una forma anormal de hemoglobina asociada con la anemia drepanoctica. En las personas con esta afeccin, los glbulos rojos algunas veces tienen una forma de luna creciente o falciforme. Estas clulas se descomponen fcilmente o pueden obstruir pequeos vasos sanguneos. Afecta predominantemente a la poblacin afroamericana y amerindia. * La HbC es una forma anormal de hemoglobina asociada con una anemia hemoltica y los sntomas son mucho ms leves que los de la anemia drepanoctica. Otros tipos de hemoglobina: * Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxgeno (Hb+O2) * Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce por una enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina tambin se puede producir por intoxicacin de nitritos. * Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 despus del intercambio gaseoso entre los glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). * Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxgeno por la Hb, por lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloracin cutnea normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO). * Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.