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CMO

PUEDEN UNIRSE LOS -AMINOCIDOS PARA FORMAR UNA PROTENA?

Mediante sus grupos -carboxilo y -amino que pueden reaccionar entre s.


Rosario A. Muoz-Clares

CMO PUEDEN UNIRSE LOS -AMINOCIDOS PARA FORMAR UNA PROTENA?


El grupo -carboxilo de un aminocido reacciona con el -amino de otro formando un enlace amida llamado enlace pep=dico

Enlace pep*dico La formacin del enlace pep=dico en las clulas es un proceso complejo que se lleva a cabo en los ribosomas.
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OLIGOPPTIDO

La cadena polippCdica Cene direccionalidad l enlace pep=dico est formado por los tomos sombreados en gris. El esqueleto de la cadena pp=dica est formado adems por los carbonos . Las cadenas laterales (en color rosa) salen del esqueleto de la cadena pep=dica .
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OLIGOPPTIDO

La cadena polippCdica Cene direccionalidad El enlace pep=dico est formado por los tomos sombreados en gris. El esqueleto de la cadena pep=dica est formado adems por los carbonos . Las cadenas laterales (en color rosa) salen del esqueleto de la cadena pep=dica .
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OLIGOPPTIDO

Una vez que un aminocido forma parte de una cadena pep=dica ya no posee grupos -carboxilo o -amino libres que se puedan disociar. Los nicos grupos del esqueleto de la cadena que estn con carga a pH solgico son el -amino y el -carboxilo terminales y grupos de las cadenas laterales de algunos residuos de aminocidos. Rosario A. Muoz-Clares

OLIGOPPTIDO

Seril-glicil-?rosil-alanil-leucina Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu SGYAL


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GRUPO PEPTDICO

Los tomos que forman el enlace pep=dico y los dos carbonos de cada uno de los residuos de aminocidos que parCcipan en este enlace forman el grupo pep=dico. Los seis tomos estn en un plano, debido a la naturaleza trigonal del nitrgeno y del carbono que parCcipan en el enlace pep=dico.
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GRUPO PEPTDICO
Grupo pepHdico trans Las cadenas laterales de los dos residuos de aminocidos quedan en lados opuestos del plano; es el Cpo ms frecuente.

Grupo pepHdico cis Las cadenas laterales de los dos residuos de aminocidos quedan al mismo lado del plano; se puede presentar si uno de los residuos es prolina.

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CONSECUENCIAS DE QUE EL GRUPO PEPTDICO SEA PLANO


La geometra planar del enlace pep=dico Cene dos consecuencias:
Permite que exista resonancia electrnica entre los tomos

parCcipantes. Ya que el oxgeno es ms electronega?vo que el carbono y el nitrgeno, el enlace doble C=O ?ene carcter parcial de enlace sencillo y el enlace sencillo C-N ?ene un carcter parcial de enlace doble. Esta resonancia le da una mayor estabilidad al enlace pepHdico y lo hace dipolar. Imposibilidad de giro alrededor de los enlaces que estn en el plano. Los nicos giros posibles son los de un plano con respecto a otro alrededor de los enlaces que unen a los carbonos con el carbono del carbonilo de un plano y con el NH del otro plano. Por cada enlace pepHdico existen por tanto dos ngulos de torsin, y , cuyos valores determinan cmo se pliega la cadena polipepHdica.
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RESONANCIA Y POLARIDAD DEL ENLACE PEPTDICO

El oxgeno del carbonilo Cene una carga parcial negaCva y el nitrgeno amdico Cene una carga parcial posiCva, crendose as un pequeo dipolo elctrico.

Estructuras resonantes del enlace pep=dico


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CONSECUENCIAS DE QUE EL GRUPO PEPTDICO SEA PLANO


La geometra planar del enlace pepHdico ?ene dos consecuencias:

Permite que exista resonancia electrnica entre los tomos parCcipantes. Ya que el oxgeno es ms electronega?vo que el carbono y el nitrgeno, el enlace doble C=O ?ene carcter parcial de enlace sencillo y el enlace sencillo C-N ?ene un carcter parcial de enlace doble. Esta resonancia le da una mayor estabilidad al enlace pepHdico y lo hace dipolar. Hace imposible el giro de los tomos alrededor de los enlaces que estn en el plano. Los nicos giros posibles son los de un plano con respecto a otro con?guo, alrededor de los enlaces que unen a los carbonos con el carbono del carbonilo de un plano y con el NH del otro plano. Por cada enlace pepHdico existen por tanto dos ngulos de torsin, y , cuyos valores determinan cmo se pliega la cadena polipepHdica.
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CADENA PEPTDICA

El carbono , que es tetradrico, es comn a dos planos. Los valores de los ngulos de torsin y determinan cmo se pliega la cadena polipep=dica.
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IMPEDIMENTOS ESTRICOS EN EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTENAS

No todos los giros estn permiCdos, porque pueden surgir choques estricos entre tomos de enlaces pep=dico o de la cadena lateral.

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GRFICA DE RAMACHANDRAN

Valores permiCdos de los ngulos de torsin y


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NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La secuencia en la que los aminocidos estn unidos en una protena se conoce como estructura primaria. A este nivel, la estructura est estabilizada por enlaces covalentes (enlace pep=dico).

HEMOGLOBINA
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CORRESPONDENCIA ENTRE LAS SECUENCIA DE AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS Y LA SECUENCIA DE NUCLETIDOS DE LOS CIDOS NUCLECOS

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CMO SE COMPACTA LA CADENA POLIPEPTDICA?


Extendida

Protena globular

La cadena polipep=dica se dobla sobre s misma establecindose numerosas interacciones o enlaces dbiles entre los tomos del esqueleto y de las cadenas laterales. A este proceso se le llama plegamiento. Mediante este proceso se adquieren los niveles de estructura secundaria, terciaria y en algunos casos cuaternaria de las protenas.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS

El esqueleto de la cadena polipep=dica se pliega en forma regular de manera que se forman el mximo nmero posible de puentes de H entre los grupos CO y NH del esqueleto de la cadena polipep=dica. Esto resulta en estructuras conocidas como hlices , hojas plisadas y giros , que son los tres Cpos de estructura secundaria ms frecuentes en las protenas. La estructura secundaria est por tanto estabilizada por puentes de hidrgeno.
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HLICE
N-terminal

El esqueleto de la cadena polipp=dica se enrolla alrededor de un eje imaginario formando una hlice, que llamamos hlice .
3.6 residuos

Los valores de los ngulos y son tales que permiten que se enfrenten los grupos C=O y NH de los enlaces pep=dicos separados por 4 r i esiduos de aminocidos y puedan formar puentes de hidrgeno.
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C-terminal

PUENTES DE HIDRGENO EN LA HLICE


N-terminal

El -C=O del residuo i se enfrenta al -NH del residuo i + 4


i i +1 i + 2 i + 3

En la parte central de la hlice todos los enlaces pep=dicos estn formando puentes de hidrgeno. Las cadenas laterales estn representadas por esferas moradas y se proyectan hacia el exterior de la hlice.
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I + 4

C-terminal

REPRESENTACIONES MS FRECUENTES DE LA HLICE

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POSICIN DE LAS CADENAS LATERALES EN LA HLICE

Las cadenas laterales estn representadas por esferas verdes El interior de la hlice es compacto.

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LA HLICE es DEXTRGIRA

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POLARIDAD DE LA HLICE
Dado el carcter de dipolo del enlace pepHdico y la forma en que los enlaces ppHdicos se alinean perpendiculares al eje de las hlices , se suman los pequeos dipolos de cada uno de ellos formndose un gran dipolo que abarca toda la hlice. El dipolo de las hlices es usado en las protenas para: estabilizar la estructura terciaria, alterar el pKa de cadenas laterales de residuos de aminocidos en la proximidad del extremo amino o carboxilo, y unir molculas cargadas, por ejemplo grupos fosfato de molculas fosforiladas en el extremo amino.
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CARACTERSTICAS DE LA HLICE
Gira hacia la derecha. ngulos de torsin = -57, = -47. Nmero de residuos por vuelta 3.6. Puentes de hidrgeno formados entre el O del grupo C=O del residuo i y el grupo -NH del residuo i + 4. Las cadenas laterales quedan hacia el exterior de la hlice. Dipolo con carga residual posi?va en su extremo amino y carga residual nega?va en su extremo carboxilo. En las protenas conocidas en promedio est formada por 12 residuos de aminocidos.
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FACTORES QUE DESESTABILIZAN UNA HLICE

1. Presencia de un residuo de prolina. 2. Impedimento estrico entre las cadenas laterales de los aminocidos espaciados tres o cuatro residuos, que estn sobre el mismo lado de la hlice. 3. Interaccin electrost?ca entre las cadenas laterales de los aminocidos espaciados tres o cuatro residuos. 4. Repulsin electrost?ca entre la cadena lateral del aminocido al nal de la hlice y el dipolo elctrico inherente a esta estructura.

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HOJA PLISADA ANTIPARALELA


Si dos o ms segmentos de la cadena polipep=dica se enfrentan en forma extendida forman una hoja plisada . Los segmentos de la cadena polipep=dica que forman esta estructura se llaman hebras. Esta estructura se estabiliza por puentes de hidrgeno entre los tomos de los enlaces pep=dicos de las hebras.

Formada por hebras que Cenen direccionalidad opuesta

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HOJA PLISADA PARALELA

Formada por hebras que Cenen la misma direccionalidad. Los puentes de hidrgeno en este caso son ms dbiles que en la anCparalela debido a que no Cenen la orientacin pCma.
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HOJA PLISADA ANTIPARALELA

Vista desde arriba

Vista lateral

Los carbonos estn en los vrCces de los pliegues y las cadenas laterales se alternan por arriba y por debajo de la hoja plisada.

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HOJA PLISADA PARALELA

Vista desde arriba

Vista lateral

Los carbonos estn en los vrCces de los pliegues y las cadenas laterales se alternan por arriba y por debajo de la hoja plisada.
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CONEXIN ENTRE HEBRAS PARALELAS


Asa

Hebras

Las hebras de una hoja plisada se conectan por medio de otros segmentos de la cadena polipep=dica que no Cenen una estructura regular, es decir no poseen estructura secundaria, pero s poseen estructura. A esos segmentos con frecuencia expuestos al disolvente (agua) se les llama asas. Las asas estn estrechamente empacadas formando una estructura slida.
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CONEXIONES ENTRE HEBRAS ANTIPARALELAS


Asas Hebras

Asas
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CONEXIN ENTRE HEBRAS PARALELAS

En ocasiones puede exisCr una hlice entre dos hebras de una hoja plisada .
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CURVATURA DE LAS HOJAS PLISADAS

La lmina de las hojas plisadas posee curvatura


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BARRIL

La curvatura puede llegar a ser de tal grado que la hoja se cierra sobre s misma formando un barril.

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CARACTERSTICAS DE LA HOJA PLISADA


Puede ser paralela o an?paralela. ngulos de torsin = = 135. Puentes de hidrgeno formados entre el O del grupo C=O de una hebra y el grupo NH de la hebra vecina. Las cadenas laterales quedan por arriba y por debajo de la lmina. En las protenas conocidas puede estar formada de 2 a 15 hebras de unos 6 residuos en promedio cada una. Generalmente la lmina formada presenta curvatura hacia la derecha.
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GIRO
El tercer Cpo de estructura secundaria que puede adoptar el esqueleto de la cadena polipep=dica es un giro . Los valores de los ngulos y son tales que permiten que se enfrenten los grupos C=O y NH de los enlaces pep=dicos separados por 2 residuos de aminocidos (el C=O del residuo i se enfrenta al NH del residuo i + 3) y puedan formar puentes de hidrgeno. Los giros permiten que la cadena polipep=dica cambie de orientacin.
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i + 1

i + 2

i + 3

N-terminal

C-terminal

CARACTERSTICAS DEL GIRO


Presenta dos valores diferentes para cada uno de los ngulos de torsin y . Est formado por 4 residuos de aminocidos. El puente de hidrgeno se forma entre el O del grupo C=O del residuo i y el NH del residuo i + 3. Estn generalmente en la supercie de las protenas donde los otros tomos de sus grupos pepHdicos forman puentes de H con el agua. Permiten que la cadena polipepHdica cambie de orientacin y as contribuyen a limitar el tamao y mantener una estructura compacta de la protena. Pueden formar parte de asas.
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ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS


Los segmentos de estructura secundaria de la cadena polipep=dica se pliegan en una molcula compacta dando lugar a la estructura terciaria. En este nivel estructural se debe conocer la disposicin espacial de todos los tomos de la protena, incluyendo los grupos prostCcos, si los hay, y las interacciones entre los tomos.
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HEMOGLOBINA

ESTABILIZACIN DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS


La estructura terciaria se estabiliza por todos los Cpos de enlaces dbiles entre tomos del esqueleto de la cadena y de las cadenas laterales de los residuos de aminocidos y en protenas extracelulares adems por puentes disulfuro. Los tomos de la cadena polipep=dica no slo interaccionan con ellos mismos sino que tambin interaccionan con el agua que rodea a la protena y esto tambin determina como la protena se puede plegar. Las interacciones protena-agua se dan con residuos cuyas cadenas laterales poseen grupos polares neutros o cargados y con los tomos que forman el enlace pep=dico. Es decir, con grupos hidroalicos. No se dan con residuos con cadenas laterales apolares. Es decir con grupos hidrofbicos.
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TIPOS DE INTERACCIONES DBILES ENTRE BIOMOLCULAS EN AGUA


Interacciones dbiles
Puentes de hidrgeno
Entre grupos neutros
O H O

Energa de estabilizacin (kJ/ mol)

8 - 21

Entre enlaces pepHdicos

8 - 21

interacciones inicas
Atraccin Repulsin

+NH3

-O

42 -21 4 - 8

H3N+

+NH

Interacciones hidrofbicas Interacciones de van der Waals


Al aproximarse dos tomos cualquiera

4
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ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

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ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS


Grupo prost?co (hemo)

MIOGLOBINA

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REPRESENTACIONES DE ESTRUCTURA TERCIARIA DE LA MIOGLOBINA

Grupo prost?co (hemo)


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GRUPO PROSTTICO

Es una molcula orgnica no proteica o un in que se une fuertemente a una protena y que se necesita para la funcin de sta.

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Barril (Barril TIM)

C-terminal N-terminal

Vista lateral

Vista desde arriba


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REPRESENTACIONES DE ESTRUCTURA TERCIARIA

Barril

Representacin de la topologa
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ASAS
La estructura terciaria crea una compleja topograya en la supercie de la protena que le permite a sta interaccionar en forma especca con molculas pequeas, que se unen en cavidades, o con macromolculas que presenten regiones de topologa y/o cargas complementarias a la protena. Estos si?os de reconocimiento con otras macromolculas, o con membranas, se encuentran frecuentemente en las asas que unen a los elementos de estructura secundaria de la protena.

Las asas estn involucradas en funcin, por lo que son si?os en los que frecuentemente aparecen mutaciones que dan lugar a nuevas funciones.
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DOMINIOS
Son regiones compactas de las protenas que forman una unidad estructural dentro de la cadena polipepHdica. Muchos dominios se pliegan independientemente y son estructuras termodinmicamente estables. Pueden obtenerse por proteolisis parcial de la protena. Existen ejemplos de protenas homlogas (es decir protenas que derivan de un ancestro comn) en las que los dominios son subunidades. Pueden estar codicados por exones diferentes. En muchos casos, los dominios individuales poseen funciones separadas. Juegan un importante papel en la evolucin y funcin de protenas ms grandes.
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DOMINIOS

La cadena polipep=dica de la enzima piruvato cinasa Cene tres dominios (aqu coloreados rojo, azul y verde).

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PAPEL DE LOS DOMINIOS EN LA EVOLUCIN DE LAS PROTENAS


Muchas protenas se construyen a parCr de mlCples dominios. Dominios semejantes pueden encontrarse en diferentes protenas. De esta forma aparecen diferentes funciones durante la evolucin.

Protena 1

Protena 2

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ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTENAS

Una protena posee estructura cuaternaria cuando est formada por HEMOGLOBINA ms de una cadena polipep=dica unidas por el mismo Cpo de enlaces dbiles que estabilizan la estructura terciaria.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria est denida por el nmero y Cpo de cadenas polipep=dicas que la forman, junto con sus posiciones relaCvas en la estructura tridimensional y los enlaces que surgen entre ellas. Una protena formada por ms de una cadena polipep=dica se llama oligmero y cada cadena de la que est formada se llama subunidad o monmero. Si todas las cadenas son iguales tenemos un homo-oligmero. Si son diferentes un hetero-oligmero. Dependiendo del nmero de cadenas polipep=dicas que formen la protena tenemos dmeros, trmeros, tetrmeros, pentmeros, hexmeros, etc.
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HETEROTETRMERO

La hemoglobina es un heterotetrmero formado por dos subunidades (en rosa) y dos subunidades (en amarillo).

Grupo prost?co (hemo)


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HOMODMERO
C C

N N

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
En protenas con estructura cuaternaria, la asociacin de los monmeros ocurre espontneamente cuando stos se encuentran en canCdades apropiadas, lo que exige que se sinteCcen en proporciones estequiomtricas. La unin entre los monmeros es muy estrecha, exisCendo una alta complementaridad geomtrica lo que permite que las interacciones entre ellos sean altamente especcas. De esta manera se excluyen a molculas equivocadas de interferir en la formacin del oligmero.
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PROTENAS MONOMRICAS versus OLIGOMRICAS


Por qu existen protenas oligomricas?
Por razones de estabilidad estructural. Las subunidades de las protenas oligomricas suelen ser menos estables que la protena completa. Por razones de funcin. Las protenas oligomricas pueden regular su funcin mediante la cooperacin entre las subunidades que la forman.

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Niveles de estructura en las protenas


Estructura primaria
Secuencia de los residuos de aminocidos y posicin de los puentes disulfuro, de haberlos. Estabilizada por enlaces covalentes (enlace pepHdico).

Estructura secundaria
Arreglos regulares del esqueleto de la cadena polipepHdica en hlices , hojas plisadas o giros . Estabilizada por puentes de H entre los grupos -CO y -NH del esqueleto de la cadena polipepHdica.

Estructura terciaria
Plegamiento de los segmentos de estructura secundaria de la cadena polipepHdica en una molcula compacta. Disposicin espacial de todos los tomos de la protena, incluyendo los grupos prost?cos, si los hay. Estabilizada por enlaces dbiles entre tomos del esqueleto de la cadena y de las cadenas laterales de los residuos de aminocidos y en protenas extracelulares por puentes disulfuro.

Estructura cuaternaria
Arreglo regular de las subunidades (cadenas polipepHdicas) de las protenas oligomricas. Estabilizada por enlaces dbiles entre tomos de la intercara entre las subunidades y en protenas extracelulares por puentes disulfuro.
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TIPOS DE PROTENAS DE ACUERDO A SU ESTRUCTURA Fibrosas Globulares


Solubles Membranales

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FUNCIN DE LAS PROTENAS FIBROSAS


Protenas estructurales
Proteccin Conexin Soporte

Motores moleculares
Citoesqueleto Contraccin muscular

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PROTENAS ESTRUCTURALES
Las protenas son uno de los ms importantes elementos estructurales de la clula. Esta funcin depende de la asociacin especca y espontnea de cadenas polippHdicas con ellas mismas, as como con otras protenas, con carbohidratos, etc, formando complejos. Las protenas estructurales son una fuente importante de materiales como la quera?na, la seda y el colgeno.

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EJEMPLOS DE PROTENAS FIBROSAS ESTRUCTURALES


QueraCnas Fibroina de la seda Colgeno

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-QUERATINAS

Forman parte de estructuras de proteccin insolubles, de dureza y exibilidad variables como son el cabello, plumas, uas, pezuas. Las -queraCnas estn formadas exclusivamente por hlices , unidas por puentes disulfuro.

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ESTRUCTURA DE LA QUERATINA
Las -queraCnas poseen un alto contenido de cistenas que forman puentes disulfuro entre las cadenas polipep=dicas de las bras.

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ESTRUCTURA DE LA FIBROINA DE LA SEDA


La brona de la seda est formada por hojas plisadas en las que las hebras Cenen residuos alternantes de alanina y de glicina. Debido a esta estructura forman lamentos exibles y suaves.
Cadena lateral de Ala Cadena lateral de Gly
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Vista lateral

TIPOS DE COLGENO
Tipo I Composicin de cadenas [1(I)]22(I) Distribucin Piel, hueso, tendn, crnea, vasos sanguneos

II

[1(II)]3

Cartlago, disco intervertebral Vasos sanguneos, piel fetal


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III

[1(III)]3

Tomado de: Eyre, D.R., Science 207,1316 (1980)

PUENTES DE HIDRGENO EN LA TRIPLE HLICE DEL COLGENO


(Gly-X-Y)n n 340

Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y


Cada una de las tres largas cadenas polipep=dicas que forman una molcula de colgeno poseen una glicina cada tercer residuo. El residuo X suele ser una prolina y el residuo Y una hidroxiprolina o hidroxilisina. En la triple hlice de colgeno los puentes de H se forman entre el -NH de los residuos de Gly de una hlice y el O del -CO del residuo X de otra hlice.
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PUENTES DE HIDRGENO EN LA TRIPLE HLICE DEL COLGENO


(Gly-X-Y)n n 340

Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y


Cada una de las tres largas cadenas polipep=dicas que forman una molcula de colgeno poseen una glicina cada tercer residuo. El residuo X suele ser una prolina y el residuo Y una hidroxiprolina o hidroxilisina. En la triple hlice de colgeno los puentes de H se forman entre el -NH de los residuos de Gly de una hlice y el O del -CO del residuo X de otra hlice.
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PUENTES DE HIDRGENO EN LA TRIPLE HLICE DEL COLGENO


(Gly-X-Y)n n 340

Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly-X-Y


Cada una de las tres largas cadenas polipep=dicas que forman una molcula de colgeno poseen una glicina cada tercer residuo. El residuo X suele ser una prolina y el residuo Y una hidroxiprolina o hidroxilisina. En la triple hlice de colgeno los puentes de H se forman entre el -NH de los residuos de Gly de una hlice y el O del -CO del residuo X de otra hlice.
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ESTRUCTURA DEL COLGENO


El colgeno est formado por un Cpo de estructura secundaria que slo existe en esta protena: la triple hlice del colgeno.

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RESIDUOS HIDROXILADOS PRESENTES EN EL COLGENO


O C N H2C
HO
1 4 2

O C N H2C
H HN C 2
3 1 4 2

CH
3

CH
H
3

CH2
H O
1

C
OH

C
Residuo 4-Hidroxipropilo (Hyp)

C H2

Residuo 3-Hidroxipropilo

CH2

Las hidroxilaciones las llevan a cabo enzimas especcas despus de que se han sinteCzado las molculas de colgeno (modicaciones postraduccionales).

H2C4 HC
5 6

OH
Residuo 5-Hidroxilisilo (Hyl)

CH2 NH3

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COENZIMA DE LA PROLIL HIDROXILASA

OH C H CH2OH

HO

OH

cido ascrbico (Vitamina C)


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GLICOSILACIN DEL COLGENO


NH3 CH2OH
Galactosa

CH2 O H H N H O C H CH2 CH2 O C H C

OH H

H OH H

Las glicosilaciones son modicaciones postraduccionales que las llevan a cabo enzimas especcas despus de que se han sinteCzado las molculas de colgeno. El residuo de azcar se une a un grupo hidroxilo de una cadena lateral hidroxilada, como la hidroxilisina.
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CH2OH H OH H OH
Glucosa

H OH

O H

H O

Residuo de hidroxilisina

ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLGENO

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ESTABILIDAD DEL COLGENO


Est dada por interacciones dbiles:
Puentes de hidrgeno entre las tres hlices (el -NH de las Gly de una hlice y el O del -CO del residuo X de otra hlice). Estabilizan las triples hlices. Puentes de hidrgeno entre los grupos -OH de aminocidos hidroxilados. Estabilizan la unin entre triples hlices. Puentes de hidrgeno entre residuos de carbohidratos. Estabilizan la organizacin de las brillas. Enlaces covalentes que se forman espontneamente y entrecruzan las bras. Se dan entre residuos de lisina, hidroxilisina e his?dina. Interacciones hidrofbicas. Enlaces Cpo van der Waals.
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COLGENO Y GELATINA

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PROTENAS MEMBRANALES
Son de dos Cpos: Integrales. Estn insertas en la bicapa lipdica con regiones expuestas al medio acuoso extra- o intra-celular. Perifricas. Estn unidas a la supercie externa o interna de las membranas.
Protenas integrales

Protenas perifricas
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PROTENAS MEMBRANALES
Las protenas integrales slo pueden ser extradas de la membrana con detergentes. Las protenas perifricas no necesitan detergentes para disociarse de la menbrana. Se pueden disociar con cambios en la fuerza inica, por ejemplo.
Protenas integrales

Protenas perifricas
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DIFERENCIAS DE ESTRUCTURA ENTRE LAS PROTENAS SOLUBLES Y LAS MEMBRANALES


Las protenas de membrana poseen los mismos niveles estructurales que las globulares solubles. Una protena globular soluble posee en su exterior residuos polares hidroalicos que interaccionan con el agua y en su interior residuos hidrofbicos. La regin intramembranal de las proteinas intrnsecas de membrana posee en su exterior residuos hidrofbicos que interaccionan con los lpidos membranales y en su interior residuos hidroalicos.
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EJEMPLO DE PROTENA INTEGRAL DE MEMBRANA


Exterior

Citosol
Bacteriorrodopsina
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EJEMPLO DE PROTENA INTEGRAL DE MEMBRANA


Exterior

Citosol
Porina de bacterias gram negativas
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EJEMPLO DE PROTENA INTEGRAL DE MEMBRANA


Exterior

Cadenas laterales hidrofbicas

Citosol
Monmero de la ciclooxigenasa
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EJEMPLO DE PROTENA PERIFRICA DE MEMBRANA


Receptor

Exterior

Estn unidas a protenas integrales por enlaces no covalentes. Tambin pueden estar ancladas a la membrana por un lpido unido covalentemente a alguno de su residuos de aminocidos.

Citosol
Protena G

Receptor de siete hlices transmembranales y protena G


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EJEMPLO DE PROTENA PERIFRICA DE MEMBRANA


Receptor

Exterior

Citosol
Protena G

Estas anclas lipdicas les permiten seguir unidas a la membrana aunque por su funcin se separen de la protena integral.

Receptor de siete hlices transmembranales y protena G


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FLEXIBILIDAD DE LAS PROTENAS


Las protenas poseen una estructura rgida?

NO. Su estructura es exible

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FLEXIBILIDAD DE LAS PROTENAS


A temperatura siolgica hay suciente energa trmica para que ciertas interacciones dbiles de las protenas se rompan y reformen frecuentemente. Por ello, una molcula de protena es mucho ms exible que una molcula en la que su estructura est determinada por enlaces covalentes. Las uctuaciones en la estructura de las protenas se llaman cambios conformacionales y son fundamentales para su funcin. Estos cambios conformacionales pueden consisCr en movimientos de cadenas laterales o de elementos estructurales, como hlices o asas, o incluso movimientos de dominios completos o de subunidades.
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CONFIGURACIN versus CONFORMACIN


Conguracin es la disposicin o arreglo espacial de los tomos o grupos de una molcula orgnica conferida por la existencia de dobles enlaces o centros quirales. Los ismeros conguracionales no pueden ser interconverCdos sin romper enlaces covalentes.

Conformacin es la disposicin espacial de los tomos o grupos en una molcula conferida por la rotacin alrededor de enlaces covalentes sencillos. Las conformaciones posibles son todos los estados estructurales que se puedan alcanzar sin romper enlaces covalentes. En las protenas bajo condiciones siolgicas existen unas pocas conformaciones, las ms estables termodinmicamente, a las que se les conoce como conformaciones naCvas.
Rosario A. Muoz-Clares

ESTADOS CONFORMACIONALES DE LA HEXOCINASA


La enzima hexocinasa que cataliza la fosforilacin de la glucosa formando glucosa 6-fosfato, posee dos estados conformacionales segn tenga o no glucosa unida. Esto es fundamental para su funcin.

Glucosa
Rosario A. Muoz-Clares