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Enlace
pep*dico
La
formacin
del
enlace
pep=dico
en
las
clulas
es
un
proceso
complejo
que
se
lleva
a
cabo
en
los
ribosomas.
Rosario A. Muoz-Clares
OLIGOPPTIDO
La
cadena
polippCdica
Cene
direccionalidad
l
enlace
pep=dico
est
formado
por
los
tomos
sombreados
en
gris.
El
esqueleto
de
la
cadena
pp=dica
est
formado
adems
por
los
carbonos
.
Las
cadenas
laterales
(en
color
rosa)
salen
del
esqueleto
de
la
cadena
pep=dica
.
Rosario A. Muoz-Clares
OLIGOPPTIDO
La
cadena
polippCdica
Cene
direccionalidad
El
enlace
pep=dico
est
formado
por
los
tomos
sombreados
en
gris.
El
esqueleto
de
la
cadena
pep=dica
est
formado
adems
por
los
carbonos
.
Las
cadenas
laterales
(en
color
rosa)
salen
del
esqueleto
de
la
cadena
pep=dica
.
Rosario A. Muoz-Clares
OLIGOPPTIDO
Una vez que un aminocido forma parte de una cadena pep=dica ya no posee grupos -carboxilo o -amino libres que se puedan disociar. Los nicos grupos del esqueleto de la cadena que estn con carga a pH solgico son el -amino y el -carboxilo terminales y grupos de las cadenas laterales de algunos residuos de aminocidos. Rosario A. Muoz-Clares
OLIGOPPTIDO
GRUPO PEPTDICO
Los
tomos
que
forman
el
enlace
pep=dico
y
los
dos
carbonos
de
cada
uno
de
los
residuos
de
aminocidos
que
parCcipan
en
este
enlace
forman
el
grupo
pep=dico.
Los
seis
tomos
estn
en
un
plano,
debido
a
la
naturaleza
trigonal
del
nitrgeno
y
del
carbono
que
parCcipan
en
el
enlace
pep=dico.
Rosario A. Muoz-Clares
GRUPO
PEPTDICO
Grupo
pepHdico
trans
Las
cadenas
laterales
de
los
dos
residuos
de
aminocidos
quedan
en
lados
opuestos
del
plano;
es
el
Cpo
ms
frecuente.
Grupo pepHdico cis Las cadenas laterales de los dos residuos de aminocidos quedan al mismo lado del plano; se puede presentar si uno de los residuos es prolina.
Rosario A. Muoz-Clares
parCcipantes.
Ya
que
el
oxgeno
es
ms
electronega?vo
que
el
carbono
y
el
nitrgeno,
el
enlace
doble
C=O
?ene
carcter
parcial
de
enlace
sencillo
y
el
enlace
sencillo
C-N
?ene
un
carcter
parcial
de
enlace
doble.
Esta
resonancia
le
da
una
mayor
estabilidad
al
enlace
pepHdico
y
lo
hace
dipolar.
Imposibilidad
de
giro
alrededor
de
los
enlaces
que
estn
en
el
plano.
Los
nicos
giros
posibles
son
los
de
un
plano
con
respecto
a
otro
alrededor
de
los
enlaces
que
unen
a
los
carbonos
con
el
carbono
del
carbonilo
de
un
plano
y
con
el
NH
del
otro
plano.
Por
cada
enlace
pepHdico
existen
por
tanto
dos
ngulos
de
torsin,
y
,
cuyos
valores
determinan
cmo
se
pliega
la
cadena
polipepHdica.
Rosario A. Muoz-Clares
El oxgeno del carbonilo Cene una carga parcial negaCva y el nitrgeno amdico Cene una carga parcial posiCva, crendose as un pequeo dipolo elctrico.
Permite
que
exista
resonancia
electrnica
entre
los
tomos
parCcipantes.
Ya
que
el
oxgeno
es
ms
electronega?vo
que
el
carbono
y
el
nitrgeno,
el
enlace
doble
C=O
?ene
carcter
parcial
de
enlace
sencillo
y
el
enlace
sencillo
C-N
?ene
un
carcter
parcial
de
enlace
doble.
Esta
resonancia
le
da
una
mayor
estabilidad
al
enlace
pepHdico
y
lo
hace
dipolar.
Hace
imposible
el
giro
de
los
tomos
alrededor
de
los
enlaces
que
estn
en
el
plano.
Los
nicos
giros
posibles
son
los
de
un
plano
con
respecto
a
otro
con?guo,
alrededor
de
los
enlaces
que
unen
a
los
carbonos
con
el
carbono
del
carbonilo
de
un
plano
y
con
el
NH
del
otro
plano.
Por
cada
enlace
pepHdico
existen
por
tanto
dos
ngulos
de
torsin,
y
,
cuyos
valores
determinan
cmo
se
pliega
la
cadena
polipepHdica.
Rosario A. Muoz-Clares
CADENA PEPTDICA
El
carbono
,
que
es
tetradrico,
es
comn
a
dos
planos.
Los
valores
de
los
ngulos
de
torsin
y
determinan
cmo
se
pliega
la
cadena
polipep=dica.
Rosario A. Muoz-Clares
No todos los giros estn permiCdos, porque pueden surgir choques estricos entre tomos de enlaces pep=dico o de la cadena lateral.
Rosario A. Muoz-Clares
GRFICA DE RAMACHANDRAN
La secuencia en la que los aminocidos estn unidos en una protena se conoce como estructura primaria. A este nivel, la estructura est estabilizada por enlaces covalentes (enlace pep=dico).
HEMOGLOBINA
Rosario A. Muoz-Clares
CORRESPONDENCIA ENTRE LAS SECUENCIA DE AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS Y LA SECUENCIA DE NUCLETIDOS DE LOS CIDOS NUCLECOS
Rosario A. Muoz-Clares
Protena globular
La cadena polipep=dica se dobla sobre s misma establecindose numerosas interacciones o enlaces dbiles entre los tomos del esqueleto y de las cadenas laterales. A este proceso se le llama plegamiento. Mediante este proceso se adquieren los niveles de estructura secundaria, terciaria y en algunos casos cuaternaria de las protenas.
Rosario A. Muoz-Clares
El
esqueleto
de
la
cadena
polipep=dica
se
pliega
en
forma
regular
de
manera
que
se
forman
el
mximo
nmero
posible
de
puentes
de
H
entre
los
grupos
CO
y
NH
del
esqueleto
de
la
cadena
polipep=dica.
Esto
resulta
en
estructuras
conocidas
como
hlices
,
hojas
plisadas
y
giros
,
que
son
los
tres
Cpos
de
estructura
secundaria
ms
frecuentes
en
las
protenas.
La
estructura
secundaria
est
por
tanto
estabilizada
por
puentes
de
hidrgeno.
Rosario A. Muoz-Clares
HLICE
N-terminal
El
esqueleto
de
la
cadena
polipp=dica
se
enrolla
alrededor
de
un
eje
imaginario
formando
una
hlice,
que
llamamos
hlice
.
3.6
residuos
Los
valores
de
los
ngulos
y
son
tales
que
permiten
que
se
enfrenten
los
grupos
C=O
y
NH
de
los
enlaces
pep=dicos
separados
por
4
r i
esiduos
de
aminocidos
y
puedan
formar
puentes
de
hidrgeno.
Rosario A. Muoz-Clares
C-terminal
En
la
parte
central
de
la
hlice
todos
los
enlaces
pep=dicos
estn
formando
puentes
de
hidrgeno.
Las
cadenas
laterales
estn
representadas
por
esferas
moradas
y
se
proyectan
hacia
el
exterior
de
la
hlice.
Rosario A. Muoz-Clares
I + 4
C-terminal
Rosario A. Muoz-Clares
Las cadenas laterales estn representadas por esferas verdes El interior de la hlice es compacto.
Rosario A. Muoz-Clares
LA HLICE es DEXTRGIRA
Rosario A. Muoz-Clares
POLARIDAD
DE
LA
HLICE
Dado
el
carcter
de
dipolo
del
enlace
pepHdico
y
la
forma
en
que
los
enlaces
ppHdicos
se
alinean
perpendiculares
al
eje
de
las
hlices
,
se
suman
los
pequeos
dipolos
de
cada
uno
de
ellos
formndose
un
gran
dipolo
que
abarca
toda
la
hlice.
El
dipolo
de
las
hlices
es
usado
en
las
protenas
para:
estabilizar
la
estructura
terciaria,
alterar
el
pKa
de
cadenas
laterales
de
residuos
de
aminocidos
en
la
proximidad
del
extremo
amino
o
carboxilo,
y
unir
molculas
cargadas,
por
ejemplo
grupos
fosfato
de
molculas
fosforiladas
en
el
extremo
amino.
Rosario A. Muoz-Clares
CARACTERSTICAS
DE
LA
HLICE
Gira
hacia
la
derecha.
ngulos
de
torsin
=
-57,
=
-47.
Nmero
de
residuos
por
vuelta
3.6.
Puentes
de
hidrgeno
formados
entre
el
O
del
grupo
C=O
del
residuo
i
y
el
grupo
-NH
del
residuo
i
+
4.
Las
cadenas
laterales
quedan
hacia
el
exterior
de
la
hlice.
Dipolo
con
carga
residual
posi?va
en
su
extremo
amino
y
carga
residual
nega?va
en
su
extremo
carboxilo.
En
las
protenas
conocidas
en
promedio
est
formada
por
12
residuos
de
aminocidos.
Rosario A. Muoz-Clares
1. Presencia de un residuo de prolina. 2. Impedimento estrico entre las cadenas laterales de los aminocidos espaciados tres o cuatro residuos, que estn sobre el mismo lado de la hlice. 3. Interaccin electrost?ca entre las cadenas laterales de los aminocidos espaciados tres o cuatro residuos. 4. Repulsin electrost?ca entre la cadena lateral del aminocido al nal de la hlice y el dipolo elctrico inherente a esta estructura.
Rosario A. Muoz-Clares
Rosario A. Muoz-Clares
Formada
por
hebras
que
Cenen
la
misma
direccionalidad.
Los
puentes
de
hidrgeno
en
este
caso
son
ms
dbiles
que
en
la
anCparalela
debido
a
que
no
Cenen
la
orientacin
pCma.
Rosario A. Muoz-Clares
Vista lateral
Los carbonos estn en los vrCces de los pliegues y las cadenas laterales se alternan por arriba y por debajo de la hoja plisada.
Rosario A. Muoz-Clares
Vista lateral
Los
carbonos
estn
en
los
vrCces
de
los
pliegues
y
las
cadenas
laterales
se
alternan
por
arriba
y
por
debajo
de
la
hoja
plisada.
Rosario A. Muoz-Clares
Hebras
Las
hebras
de
una
hoja
plisada
se
conectan
por
medio
de
otros
segmentos
de
la
cadena
polipep=dica
que
no
Cenen
una
estructura
regular,
es
decir
no
poseen
estructura
secundaria,
pero
s
poseen
estructura.
A
esos
segmentos
con
frecuencia
expuestos
al
disolvente
(agua)
se
les
llama
asas.
Las
asas
estn
estrechamente
empacadas
formando
una
estructura
slida.
Rosario A. Muoz-Clares
Asas
Rosario A. Muoz-Clares
En
ocasiones
puede
exisCr
una
hlice
entre
dos
hebras
de
una
hoja
plisada
.
Rosario A. Muoz-Clares
BARRIL
La curvatura puede llegar a ser de tal grado que la hoja se cierra sobre s misma formando un barril.
Rosario A. Muoz-Clares
GIRO
El
tercer
Cpo
de
estructura
secundaria
que
puede
adoptar
el
esqueleto
de
la
cadena
polipep=dica
es
un
giro
.
Los
valores
de
los
ngulos
y
son
tales
que
permiten
que
se
enfrenten
los
grupos
C=O
y
NH
de
los
enlaces
pep=dicos
separados
por
2
residuos
de
aminocidos
(el
C=O
del
residuo
i
se
enfrenta
al
NH
del
residuo
i
+
3)
y
puedan
formar
puentes
de
hidrgeno.
Los
giros
permiten
que
la
cadena
polipep=dica
cambie
de
orientacin.
Rosario A. Muoz-Clares
i + 1
i + 2
i + 3
N-terminal
C-terminal
HEMOGLOBINA
8 - 21
8 - 21
interacciones
inicas
Atraccin
Repulsin
+NH3
-O
42 -21 4 - 8
H3N+
+NH
4
Rosario A. Muoz-Clares
Rosario A. Muoz-Clares
MIOGLOBINA
Rosario A. Muoz-Clares
GRUPO PROSTTICO
Es una molcula orgnica no proteica o un in que se une fuertemente a una protena y que se necesita para la funcin de sta.
Rosario A. Muoz-Clares
C-terminal N-terminal
Vista lateral
Barril
Representacin
de
la
topologa
Rosario A. Muoz-Clares
ASAS
La
estructura
terciaria
crea
una
compleja
topograya
en
la
supercie
de
la
protena
que
le
permite
a
sta
interaccionar
en
forma
especca
con
molculas
pequeas,
que
se
unen
en
cavidades,
o
con
macromolculas
que
presenten
regiones
de
topologa
y/o
cargas
complementarias
a
la
protena.
Estos
si?os
de
reconocimiento
con
otras
macromolculas,
o
con
membranas,
se
encuentran
frecuentemente
en
las
asas
que
unen
a
los
elementos
de
estructura
secundaria
de
la
protena.
Las
asas
estn
involucradas
en
funcin,
por
lo
que
son
si?os
en
los
que
frecuentemente
aparecen
mutaciones
que
dan
lugar
a
nuevas
funciones.
Rosario A. Muoz-Clares
DOMINIOS
Son
regiones
compactas
de
las
protenas
que
forman
una
unidad
estructural
dentro
de
la
cadena
polipepHdica.
Muchos
dominios
se
pliegan
independientemente
y
son
estructuras
termodinmicamente
estables.
Pueden
obtenerse
por
proteolisis
parcial
de
la
protena.
Existen
ejemplos
de
protenas
homlogas
(es
decir
protenas
que
derivan
de
un
ancestro
comn)
en
las
que
los
dominios
son
subunidades.
Pueden
estar
codicados
por
exones
diferentes.
En
muchos
casos,
los
dominios
individuales
poseen
funciones
separadas.
Juegan
un
importante
papel
en
la
evolucin
y
funcin
de
protenas
ms
grandes.
Rosario A. Muoz-Clares
DOMINIOS
La cadena polipep=dica de la enzima piruvato cinasa Cene tres dominios (aqu coloreados rojo, azul y verde).
Rosario A. Muoz-Clares
Protena 1
Protena 2
Rosario A. Muoz-Clares
Una
protena
posee
estructura
cuaternaria
cuando
est
formada
por
HEMOGLOBINA
ms
de
una
cadena
polipep=dica
unidas
por
el
mismo
Cpo
de
enlaces
dbiles
que
estabilizan
la
estructura
terciaria.
Rosario A. Muoz-Clares
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
La
estructura
cuaternaria
est
denida
por
el
nmero
y
Cpo
de
cadenas
polipep=dicas
que
la
forman,
junto
con
sus
posiciones
relaCvas
en
la
estructura
tridimensional
y
los
enlaces
que
surgen
entre
ellas.
Una
protena
formada
por
ms
de
una
cadena
polipep=dica
se
llama
oligmero
y
cada
cadena
de
la
que
est
formada
se
llama
subunidad
o
monmero.
Si
todas
las
cadenas
son
iguales
tenemos
un
homo-oligmero.
Si
son
diferentes
un
hetero-oligmero.
Dependiendo
del
nmero
de
cadenas
polipep=dicas
que
formen
la
protena
tenemos
dmeros,
trmeros,
tetrmeros,
pentmeros,
hexmeros,
etc.
Rosario A. Muoz-Clares
HETEROTETRMERO
La hemoglobina es un heterotetrmero formado por dos subunidades (en rosa) y dos subunidades (en amarillo).
HOMODMERO
C
C
N N
Rosario A. Muoz-Clares
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
En
protenas
con
estructura
cuaternaria,
la
asociacin
de
los
monmeros
ocurre
espontneamente
cuando
stos
se
encuentran
en
canCdades
apropiadas,
lo
que
exige
que
se
sinteCcen
en
proporciones
estequiomtricas.
La
unin
entre
los
monmeros
es
muy
estrecha,
exisCendo
una
alta
complementaridad
geomtrica
lo
que
permite
que
las
interacciones
entre
ellos
sean
altamente
especcas.
De
esta
manera
se
excluyen
a
molculas
equivocadas
de
interferir
en
la
formacin
del
oligmero.
Rosario A. Muoz-Clares
Rosario A. Muoz-Clares
Estructura
secundaria
Arreglos
regulares
del
esqueleto
de
la
cadena
polipepHdica
en
hlices
,
hojas
plisadas
o
giros
.
Estabilizada
por
puentes
de
H
entre
los
grupos
-CO
y
-NH
del
esqueleto
de
la
cadena
polipepHdica.
Estructura
terciaria
Plegamiento
de
los
segmentos
de
estructura
secundaria
de
la
cadena
polipepHdica
en
una
molcula
compacta.
Disposicin
espacial
de
todos
los
tomos
de
la
protena,
incluyendo
los
grupos
prost?cos,
si
los
hay.
Estabilizada
por
enlaces
dbiles
entre
tomos
del
esqueleto
de
la
cadena
y
de
las
cadenas
laterales
de
los
residuos
de
aminocidos
y
en
protenas
extracelulares
por
puentes
disulfuro.
Estructura
cuaternaria
Arreglo
regular
de
las
subunidades
(cadenas
polipepHdicas)
de
las
protenas
oligomricas.
Estabilizada
por
enlaces
dbiles
entre
tomos
de
la
intercara
entre
las
subunidades
y
en
protenas
extracelulares
por
puentes
disulfuro.
Rosario A. Muoz-Clares
Rosario A. Muoz-Clares
Motores
moleculares
Citoesqueleto
Contraccin
muscular
Rosario A. Muoz-Clares
PROTENAS
ESTRUCTURALES
Las
protenas
son
uno
de
los
ms
importantes
elementos
estructurales
de
la
clula.
Esta
funcin
depende
de
la
asociacin
especca
y
espontnea
de
cadenas
polippHdicas
con
ellas
mismas,
as
como
con
otras
protenas,
con
carbohidratos,
etc,
formando
complejos.
Las
protenas
estructurales
son
una
fuente
importante
de
materiales
como
la
quera?na,
la
seda
y
el
colgeno.
Rosario A. Muoz-Clares
Rosario A. Muoz-Clares
-QUERATINAS
Forman parte de estructuras de proteccin insolubles, de dureza y exibilidad variables como son el cabello, plumas, uas, pezuas. Las -queraCnas estn formadas exclusivamente por hlices , unidas por puentes disulfuro.
Rosario A. Muoz-Clares
ESTRUCTURA DE LA QUERATINA
Las
-queraCnas
poseen
un
alto
contenido
de
cistenas
que
forman
puentes
disulfuro
entre
las
cadenas
polipep=dicas
de
las
bras.
Rosario A. Muoz-Clares
Vista lateral
TIPOS
DE
COLGENO
Tipo I Composicin de cadenas [1(I)]22(I) Distribucin Piel, hueso, tendn, crnea, vasos sanguneos
II
[1(II)]3
III
[1(III)]3
Rosario A. Muoz-Clares
O C N H2C
H HN C 2
3 1 4 2
CH
3
CH
H
3
CH2
H O
1
C
OH
C
Residuo 4-Hidroxipropilo (Hyp)
C H2
Residuo 3-Hidroxipropilo
CH2
Las hidroxilaciones las llevan a cabo enzimas especcas despus de que se han sinteCzado las molculas de colgeno (modicaciones postraduccionales).
H2C4 HC
5 6
OH
Residuo 5-Hidroxilisilo (Hyl)
CH2 NH3
Rosario A. Muoz-Clares
OH C H CH2OH
HO
OH
OH H
H OH H
Las
glicosilaciones
son
modicaciones
postraduccionales
que
las
llevan
a
cabo
enzimas
especcas
despus
de
que
se
han
sinteCzado
las
molculas
de
colgeno.
El
residuo
de
azcar
se
une
a
un
grupo
hidroxilo
de
una
cadena
lateral
hidroxilada,
como
la
hidroxilisina.
Rosario A. Muoz-Clares
CH2OH H OH H OH
Glucosa
H OH
O H
H O
Residuo de hidroxilisina
Rosario A. Muoz-Clares
COLGENO Y GELATINA
Rosario A. Muoz-Clares
PROTENAS
MEMBRANALES
Son
de
dos
Cpos:
Integrales.
Estn insertas
en
la
bicapa
lipdica
con
regiones
expuestas
al
medio
acuoso
extra-
o
intra-celular.
Perifricas.
Estn unidas
a
la
supercie
externa
o
interna
de
las
membranas.
Protenas
integrales
Protenas
perifricas
Rosario A. Muoz-Clares
PROTENAS
MEMBRANALES
Las
protenas
integrales
slo
pueden
ser
extradas
de
la
membrana
con
detergentes.
Las
protenas
perifricas
no
necesitan
detergentes
para
disociarse
de
la
menbrana.
Se
pueden
disociar
con
cambios
en
la
fuerza
inica,
por
ejemplo.
Protenas
integrales
Protenas
perifricas
Rosario A. Muoz-Clares
Citosol
Bacteriorrodopsina
Rosario A. Muoz-Clares
Citosol
Porina de bacterias gram negativas
Rosario A. Muoz-Clares
Citosol
Monmero de la ciclooxigenasa
Rosario A. Muoz-Clares
Exterior
Estn unidas a protenas integrales por enlaces no covalentes. Tambin pueden estar ancladas a la membrana por un lpido unido covalentemente a alguno de su residuos de aminocidos.
Citosol
Protena
G
Exterior
Citosol
Protena
G
Estas anclas lipdicas les permiten seguir unidas a la membrana aunque por su funcin se separen de la protena integral.
Rosario A. Muoz-Clares
Conformacin
es
la
disposicin
espacial
de
los
tomos
o
grupos
en
una
molcula
conferida
por
la
rotacin
alrededor
de
enlaces
covalentes
sencillos.
Las
conformaciones
posibles
son
todos
los
estados
estructurales
que
se
puedan
alcanzar
sin
romper
enlaces
covalentes.
En
las
protenas
bajo
condiciones
siolgicas
existen
unas
pocas
conformaciones,
las
ms
estables
termodinmicamente,
a
las
que
se
les
conoce
como
conformaciones
naCvas.
Rosario A. Muoz-Clares
Glucosa
Rosario A. Muoz-Clares