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Estrutura das Protenas

Viso Geral: os 20 aminocidos, encontrados na natureza, se unem atravs das ligaes peptdicas. A sequncia deles contm a informao gentica necessria para a formao de uma molcula com estrutura tridimensional nica essa pode ser dividida em primria, secundria, terciria ou quaternria.

ESTRUTURA PRIMRIA DAS PROTENAS


a sequncia de aminocidos de uma protena. Sua compreenso importante, pois vrias anomalias genticas se originam de uma organizaes irregulares. A ligao peptdica: responsvel por manter os aminocidos unidos covalentemente. Essas ligaes no so rompidas por condies desnaturantes. Deve haver uma exposio prolongada a um cido ou a uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligaes de forma no enzimtica. I. II. Nomeando o peptdeo. Caractersticas da ligao peptdica: carter de dupla-ligao parcial, ou seja, mais curta, rgida e planar do que uma ligao simples. Isso impede a rotao livre entre os grupos da ligao peptdica, isso j no ocorre entre os grupos extremais e o carbono alfa. Polaridade da ligao Peptdica: assim como todas as ligaes amida, o grupo C=O e NH da ligao peptdica no possuem carga e nem perdem prtons entre a faixa de pH 2-12. Assim, as cargas presentes nos polipeptdeos consistem unicamente do grupo N-Terminal e C-Terminal e de quaisquer grupos ionizveis que possam vir a estar presentes na cadeia lateral. Os dois grupos C=O e =NH so polares e esto envolvidos nas ligaes de hidrognio (alfa-hlice e folhas beta).

III.

Determinao da composio de aminocidos em um polipeptdeo. Sequenciamento do peptdeo a partir de sua exterminada N-terminal. Clivagem do peptdeo em fragmentos menores: realizada pelas enzimas peptidases (proteases). Determinao da estrutura primria de uma protena por sequenciamento do DNA: um processo rotineiro, capaz de determinar a uma srie de aminocidos de uma protena tendo como base apenas a sequncia de nucleotdeos de seu material gentico um processo indireto, que falha ao no ser capaz de prever as posies das pontes dissulfeto e por no identificar qualquer aminocido que tenha perdido a funo aps a sntese proteica.

A CARGA E POLARIDADE CARACTERISTICAS DE UMA CADEIA PEPTIDEA: resultam diretamente da composio de aminocidos. Protenas ricas em grupos amina alifticos ou aromticos, por exemplo, so relativamente insolveis em gua e mais solveis em membranas celulares. Por outro lado, protenas ricas em aminocidos polares apresentam maior grau de solubilidade. Aminocidos com cadeias laterais cidas ou bsicas podem promover a capacidade tamponante a uma protena, o equilbrio entre essas cadeias (cidas e bsicas) determina o pI (ponto isoeltrico) de uma protena e a carga bruta de uma dada soluo.

ESTRUTURA SECUNDRIA DAS PROTENAS


O esqueleto polipeptdeo de uma protena, ao contrrio do que pode se pensar inicialmente, no se forma de uma maneira aleatria. A proximidade de diferentes aminocidos presentes em uma sequncia linear, geralmente, forma arranjos regulares. 1) -hlice: o tipo de hlice mais comum. Apresenta uma estrutura helicoidal, constituda por um esqueleto polipeptdico central espiralado e bem compacto, com as cadeias de aminocidos que a compe se estendendo para fora do eixo central. Sua rigidez determinada pela presena de vrias pontes dissulfeto. Ligaes de Hidrognio: so responsveis por estabilizar a hlice, se formam entre os tomos de oxignio da carboxila de uns com os tomos de hidrognios das amidas de outros. So ligaes fracas individualmente, mas que em conjunto conseguem estabilizar a estrutura. Unem todos os tomos da espiral, com exceo do primeiro e do ltimo. Aminocidos por passo: UMA VOLTA COMPLETA = 3,6 RESDUOS DE AMINOCIDOS Aminocidos que quebram a hlice-: o grupo amino secundrio da prolina, por exemplo, quebra a espiral para a direita dessa hlice uma vez que sua estrutura no geometricamente proporcional; alguns carregados tambm so capazes de quebra-la pela formao de ligaes inicas ou por repulso eletrosttica entre eles. Se estiverem em grandes nmeros, aminocidos com cadeias laterais volumosas podem interferir na formao de -hlice. 2) Folha : nesse modelo de estrutura secundria, todos os componentes da ligao peptdica esto ligados atravs de pontes de hidrognio. Suas superfcies apresentam uma aparncia pregueada. Normalmente, so representadas por SETAS em ilustraes. Comparao entre os dois tipos j apresentados de estruturas secundrias: a Folha , ao contrrio da -hlice, composta por duas ou mais cadeias polipeptdicas, que se apresentam quase totalmente estendidas e, alm disso, nesse tipo as ligaes de hidrognio so perpendiculares ao esqueleto polipeptdico. Apresentao das variaes de tipos de folhas: Folhas Paralelas: extremidades N-terminal e C-Terminal alternando-se;

Folhas Antiparalelas: extremidades N-Terminal e C-terminal juntas. As folhas e as -hlices proporcionam o mximo de ligaes de hidrognio aos componentes da ligao peptdica no interior dos polipeptdeos. 3) Curvaturas (voltas reversas, voltas ): revertem a direo de uma cadeia polipeptdica, auxiliando a formao de uma estrutura mais compacta e globular. So normalmente encontradas nas superfcies de molculas proteicas e com frequncia um deles a prolina o iminocido responsvel por causar tores na cadeia polipeptdica e outro a glicina possuidora do menor grupo R. Essas curvas so estabilizadas por ligaes de hidrognio e ligaes inicas. Estrutura Secundria no repetitiva: essas estruturas no so aleatrias, simplesmente possuem uma estrutura menos regular do que as ditas anteriormente. Estruturas supersecundrias (motivos): so normalmente produzidas pelo agrupamento das cadeias laterais de elementos estruturais secundrios adjacentes, prximos um do outro. So responsveis por formar, principalmente, a regio central, isto , o interior da molcula.

ESTRUTURA TERCIRIA DAS PROTENAS GLOBULARES


Se refere tanto ao dobramento dos domnios das unidades bsicas de estrutura e funo, quanto ao arranjo final dos dobramentos do polipeptdeo. As cadeias laterais hidrofbicas costumam estar posicionadas no interior, enquanto os grupos hidroflicos geralmente so encontrados na superfcie da molcula. Domnios: so unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional em um polipeptdeo. Cada domnio, uma cadeia com 200 ou mais aminocidos de comprimento costuma apresentar dois ou mais domnios. Assim, cada um deles apresenta caractersticas de uma protena globular pequena e compacta, estruturalmente independentemente de qualquer outro domnio. Interaes que estabilizam a estrutura terciria: se dividem em quatro tipos de interaes. 1. Pontes Dissulfeto: uma ligao covalente (-S-S-) formada entre os grupos sulfidrila de dois resduos de cistena, para formar um resduo de cistena. 2. Interaes hidrofbicas: os aminocidos portadores dessa caracterstica costumam ficar no centro, em contato com a superfcie polar 3. Ligaes de Hidrognio: a formao de ligaes de hidrognio entre os grupos polares na superfcie de uma protena e o solvente aquoso aumentam a solubilidade da protena. 4. Interaes inicas. Dobramento Proteico: ocorrer com as cadeias laterais dos aminocidos sendo atradas ou repelidas de acordo com suas propriedades qumicas. Esse um processo

de tentativa e erro que experimenta muitas possibilidades de configurao em busca de um estado no qual as atraes superem as repulses. Isso resulta em uma protena corretamente dobrada e com baixo estado energtico. Desnaturao de Protenas: a desnaturao proteica resulta do desdobramento e da reorganizao de estruturas secundrias e terciarias. Sob condies ideais, pode ser reversvel; entretanto, na maioria dos casos, uma vez que a protena desnaturada, elas ficaram permanentemente desordenadas. Com frequncia, as protenas desnaturadas so insolveis, por isso precipitam quando em soluo. Papel das Chaperonas no dobramento Proteico: Uma explicao para a razo pela qual as protenas no voltam a se dobrar uma vez que so desnaturadas, porque, especula-se, o incio dos dobramentos ainda durante a sntese proteica. As chaperonas ou protenas de choque trmico atuam diretamente no dobramento da cadeia polipeptdica, algumas agem protegendo pontos vulnerveis, outras catalisando e acelerando esse processo e, ainda h aquelas que, mantem a protena desdobrada at o final de sua sntese.

ESTRUTURA QUARTENRIA DAS PROTENAS


o nome dado para o arranjo estrutural das protenas que possuem mais de uma cadeia polipeptdica, na qual as subunidades so unidas por reaes no-covalentes e podem funcionar em conjunto ou de maneira individual.
As isoformas so protenas que desempenham a mesma funo porm com estruturas primrias diferentes; se ela atuar como uma enzima as isomorfas sero chamadas de Isoenzimas.

DOBRAMENTO INADEQUADO DE PROTENAS Amiloidoses: so protenas que sofreram uma clivagem anormal e assumiram um estado conformacional especfico que leva formao de longos feixes de protenas fibrilares, constitudos de folhas pregueadas. Essas protenas formam agregados insolveis denominados amiloides. Muitas doenas degenerativas, como o Mal de Alzheimer (Amiloide A), esto relacionadas esse problema Doena do Pron: a protena pron (PrP) tem sido fortemente indicada como causadora de encefalopatias transmissveis (EETs), incluindo a doena de Creutzfeld-Jakob. Essa protena fortemente resistente degradao proteoltica e, na forma infecciosa, tende a formar agregados insolveis ela uma protena hospedeira que, normalmente, est presente, na superfcie dos neurnios e clulas da glia, em sua forma no-infecciosa.

RESUMO: Para entender a estrutura proteica essencial conhecer o conceito de conformao nativa: a estrutura proteica inteiramente organizada e funcional. Estruturas primrias: sequencia singular dos aminocidos. Estruturas secundrias: formadas a partir das interaes entre as cadeias laterais dos aminocidos, que direcionaro os dobramentos das cadeias peptdicas. Estruturas tercirias: formao de protenas globulares, agregando e compactando a superfcie proteica. Estruturas quaternrias: auxilia na estabilizao da conformao final, a interao de mais de uma cadeia polipeptdica e est presente nas protenas multimricas. As chaperonas, um grupo especializado de protenas, so necessrias para a correta organizao de muitas espcies de protenas. A desnaturao resulta do desdobramento e da desorganizao da estrutura proteica, sem que haja hidrlise das ligaes peptdicas. Pode ser reversvel, mas mais comum no ser. A formao de pontes dissulfeto e isomerizao cis-trans das ligaes peptdicas que contm prolina so catalisadas por enzimas especficas.

TIPOS DE PROTENAS: Fibrosas: funes principalmente estruturais, apresentam elementos repetitivos simples de estrutura secundria e serviram de modelo para os primeiros estudos proteicos. Nelas predomina um tipo nico de estrutura secundria (folha e -hlice); exemplo: queratina e colgeno. Globulares: possuem estruturas tercirias mais complicadas, possuindo, normalmente, vrios tipos de estruturas secundrias na mesma cadeia polipeptdica. So protenas compactas, com resduos de aminocidos hidrofbicos em seu interior.