INTRODUCCIN Muchas de las propiedades gastronmicas o nutricionales de la carne y del pescado, tales como la textura, su comportamiento ante los

diversos sistemas de coccin o conservacin, prdida de jugos, etc.,estn ligadas a la estructura del sistema proteico muscular, as como a las reacciones bioqumicas que en el se realizan. Por lo tanto, el conocer esta estructura y sus reacciones presenta-a pesar de su complejidad- un gran inters, desde el punto de vista tecnolgico. En el momento actual an quedan muchos problemas por resolver y slo podrn aclararse con un estudio profundo que, posteriormente permitir solucionarlos. El msculo est formado por: las fibras; el tejido conjuntivo que las rodea y que contiene los vasos sanguneos y nervios; el tejido lipdico y finalmente la mioglobina, que le da su color rojo y sirve como reserva de oxgeno. Contiene un 75% de agua; 20% de protenas; 3% de lpidos (en algunos pescados ,ms), de los cuales un 0,3% a 1% son fosfolpidos; 1,2% de glcidos; 0,7% sales minerales(de las que 38% son iones potasio intracelulares y 7% iones sodio extracelulares). La distribucin de los principales constituyentes proteico del msculo es la siguiente: Protenas sarcoplsmicas (enzimas glicolticos, mioglobulina,

etc.):25 a 30% Protenas miofibrilares (de las cuales,54% miosina y 27% actina): un 50% en los pescados: 65 a 75%).

BIOQUMICA DE LA CARNE CAMBIOS QUMICOS EN LA CARNE Compuestos fosforilados ricos en energa: La qumica de los cambios postmortem en el msculo es esencialmente la de los compuestos fosforilados ricos en energa y la de los mecanismos involucrados en su sntesis y degradacin. Aunque existe un nmero considerable de compuestos fosforilados de alta energa en el msculo, muchos de ellos juegan un papel en el ciclo del cido ctrico y slo se relacionan indirectamente con la transformacin de energa qumica en trabajo muscular. De hecho, slo el ATP(trifosfato de adenosina), el ADP (difosfato de adenosina), y el CP (creatn fosfato) proporcionan las fuentes de energa inmediata para la contraccin muscular. Se cree que el ATP es la fuente directa de energa para la contraccin muscular y que se recicla a su forma original por medio de la ruptura del CP: ATP + estmulo energa + ADP + Pi fosfocreatn quinasa ADP + CP ATP + creatina Sin embargo, el ADP puede ser utilizado para sintetizar ATP: 2 ADP ATP + AMP (monofosfato de adenosina)

Cualquier exceso en enlaces ricos en energa formados durante la gliclisis puede tambin ser convertido en CP de reserva hasta que sea necesario proporcionar un enlace de alta energa para la conversin de ADP en ATP. Esta conversin, que requiere la accin de la fosfocreatn quinasa, es la reaccin inversa a la mostrada para formar ATP a partir de CP y ADP. Viendo que la funcin de CP es suministrar puentes ricos en energa para refosforilar al ADP para formar ATP, es comprensible que se agote rpidamente tras la muerte (Bodwell et al., 1965). Por otra parte, probablemente el ATP se mantenga en unos niveles relativamente altos durante muchas horas postmortem, dependiendo de las condiciones existentes en el msculo en el momento del sacrificio. De este modo, los compuestos fosforilados ricos en energa, as como su destino tras la muerte, desempean un importante papel en las propiedades del msculo para su conversin en carne.

GLICLISIS EN LA CARNE. Es la hidrlisis de la glucosa para dar lugar a cido lctico en ausencia de oxgeno. La glucosa generalmente proviene de la hidrlisis del glucgeno muscular. Estos cambios postmortem son fases esenciales en la conversin del msculo vivo en carne. Por medio de una serie de reacciones, la energa qumica potencial de la glucosa se emplea en la sntesis de ATP. En una oxidacin aerbica, la glucosa se oxida completamente a CO2 al convertirse la glucosa en piruvato y oxidarse ste en forma de acetil-coenzima-A hasta CO2 por medio del ciclo de los cidos tricarboxlicos y su fosforilacin asociada (White etal., 1964) Se

producen un total de 12 moles de ATP por cada mol de acetil-coenzima-A utilizado en el ciclo. Virtualmente todas las clulas pueden oxidar parcialmente la glucosa en condiciones anaerobias, rindiendo 2 moles de ATP por cada molde glucosa que es convertida en cido lctico. Esquemticamente: Glucosa + 2 ADP + 2Pi 2 lactato +2 H2O + 2ATP La gliclisis facilita la rpida obtencin de ATP en condiciones anaerobias, como las que ocurren en el msculo vivo en momentos de estrs, otras la muerte hasta que el glucgeno muscular se haya disipado.

Figura 1: Rutas glicolticas mostrando el papel central de la glucosa-6fosfato en el metabolismo La Figura 1 muestra las rutas posibles para el metabolismo de la glucosa, reflejando el papel central de la glucosa-6-fosfato. Aunque la glucosa-6fosfato es un producto intracelular, se hidroliza solamente en las clulas del hgado, rin e intestino, pero no en el msculo. La glucosa-6-fosfato proporciona la entrada en las cuatro rutas metablicas principales. As,

esta molcula es importante en la evaluacin de la gluclisis y las reacciones asociadas en el msculo. La gliclisis muscular y la fermentacin son procesos similares excepto en sus productos finales (White etal., 1964). Aunque la gliclisis produce la sntesis de ATP, el proceso comienza con la utilizacin de una molcula de ATP para fosforilar la glucosa. As, la sntesis total de ATPen el curso de la gliclisis debe excederla cantidad requerida por esta reaccin si hade conseguirse una ganancia neta de energa. La gliclisis requiere enzimas para catalizar todas las reacciones, pudiendo estar implicados activadores e inhibidores especficos. White et al. (1964), Mahlery Cordes (1966) y Stryer (1981) han examinado con gran detalle las reacciones de la gliclisis y su regulacin. Tal informacin es til sise desea inhibir o acelerar la gliclisis en experimentacin. Por ejemplo, la fosfofructoquinasa cataliza la reaccin desde fructosa-6-fosfato hasta fructosa 1,6-difosfato. La reaccin se ve potenciada por el ADP y el AMP, mientras el ATP la inhibe. As, el exceso de ATP acta como mecanismo de control que bloquea la gliclisis al frenar la formacin de fructosa 1,6difosfato. Por otro lado, altas concentraciones de ADP y AMP, consecuencia de un dficit en energa y oxgeno en los tejidos, aceleran la gliclisis. TEJIDO CONJUNTIVO EL COLGENO El colgeno es el constituyente principal del tejido conjuntivo del msculo y sin duda representa la protena animal ms abundante; tambin se encuentra en la piel y en los huesos. El colgeno mantiene unidas las fibras musculares.

El colgeno contiene un 30% de glicina y 255 de prolina e hidroxiprolina; cuanto ms abunden estos aminocidos, ms rgido y resistente es el colgeno. La unidad bsica de l colgeno es la molcula de tropocolgeno : es una hlice, de unos 80nm de longitud y de 1,5nm de dimetro, con un peso molcular de unos 300.000, formado por tres cadenas polipeptdicas. Estas son de dos tipos diferentes; en cada molcula de tropocolgeno, hay dos cadenas de un tipo y una de otro. Se comprob la existencia de diversos puentes intra e intermoleculares: entre grupos hidroxilo de la serina y grupos carboxilo entre grupos e-aminados y grupos carbonilo; puentes disulfuro; enlaces hidrgeno, uniones aldol, uniones fosfato en el colgeno de los huesos, etc. La molcula de tropocolgeno posee en unos de sus extremos grupos ionizados; varias molculas, todas orientadas en el mismo sentido y dislocadas 64nm la una con relacina la otra, se asocian en fibrillas; estas caractersticas de estructura cristalina explican el aspecto del colgeno natural al microscopio, as como la rigidez y resistencia que ofrece a la masticacin. Como es sabido, estas propiedades se resaltan con la edad del animal, debido a que aumenta el nmero de enlaces intra e intermoleculares. Por esto, la dureza de la carne no slo depende del contenido en colgeno, sino tambin de la edad del tejido. Este envejecimiento biolgico del colgeno es un fenmeno normal en la vida de los animales, hasta tal extremo que la inhibicin de los enzimas que intervienen en la formacin de los enlaces puede afectar gravemente a la salud; en efecto, la enfermedad muscular y neuro-muscular, llamada latirismo y originada por el consumo en crudo de algunas leguminosas, puede ser debida a la presencia de sustancias antagnicas de estas enzimas.

El calentamiento en agua origina la disociacin de las fibrillas y la dislocacin de la triple hlice; la temperatura critica varia con la especie: es de 640C para el msculo de vacuno y entre 30 a 45 0C para pescados,segn la especie-.la resistencia a la masticacin disminuye y slo la accin prolongada de temperaturas ms altas llega a solubilizar el colgeno en forma de gelatina. El colgeno natural no le atacan la tripsina o la quimotripsina, pero si la pepsina y las colagenazas bacterianas. En los productos crnicos, se utiliza la dosificacin de la prolina, despues de la extraccin del colgeno, como medio para valorar la cantidad de este; sin embargo, el mtodo no es muy preciso, porque el rendimiento de extraccin depende del nmero de enlaces intra e intermoleculares. LA ELASTINA La elastina es el segundo componente del tejido conjuntivo; abunda especialmente en las paredes de las arterias y en los ligamentos de las vrtebras; a causa de su color, tambin se le llama tejido conjuntivo amarillo. La estructura de la elastina an no es bien conocida; es una molcula tipo ovillo estadstico, que posee entre las cadenas proteicas numerosos enlaces, que son especialmente grupos lisina de cadenas laterales; cuatro restos lisilo forman los compuestos cclicos, desmosina e isodesmosina, en torno a las que se situan las cadenas proteicas. Las fibras de elastina son filamentosas y su espesor y distribucn varan segn el tejido. Durante su coccin en agua, la elastina hincha y se estira, pero no se disuelve. Es muy resistente a los agentes capaces de romper los enlaces hidrgeno: insensible a la accin de la tripsina, quimotripsina y pepsina,

pero se hidroliza por enzimas de tipo de la papana y por la elastasa pancretica.

FIBRAS MUSCULARES (Musculos voluntarios) Una fibra muscular est constituida por muchsimas miofibrillas paralelas, de aproximadamente 1 de dimetro, englobadas en un citoplasma, llamado sarcoplasma que contiene ncleos y mitocondrias, as como varios compuestos solubles, especialmente ATP (trifosfato de adenosina), creatina, mioglobina, enzimas glucolticas, glucgeno, etc. La fibra (dimetro, 10 a 100 ; longitud hasta 35cm) est rodeada de una membrana, el sarcolema, que recibe los estmulos nerviosos y cuya despolarizacin origina la contraccin. A su vez, cada miofibrilla est rodeada por un entrono rico en iones Ca ++, el retculo sarcoplasmtico y por conductos que comunican con el sarcolema. Estos tejidos perticipan en la transmisin de los impulsos nerviosos e intercambios inicos. Por su parte, la miofibrilla se compone de filamentos paralelos, alternativamente espesos y delgados, de miosina y actina, respectivamente; es la disposicin de estos filamentos la que confiere a la miofibrilla su aspecto estriado; en el microscopio se delimitan de forma bien visible las zonas oscuras (banda A) y claras (banda I)

Figura 2: ubicacin de la miofibrilla en una fibra muscular

Figura 3: corte transversal de una fibra LA MIOSINA La molcula de miosina, de un peso molecular de unos 500.000, est constituida por dos cadenas proteicas, enroladas entre s, que presentan sobre todo hacia una de sus extremidades, varias zonas en hlice y en la otra extremidad varios grupos-SH; esta parte, la ms voluminosa de la molcula de miosina, es la que acta en relacin con la actina y posee la muy importante caracterstica de una actividad ATPsica.

Un filamento de miosina mide alrededor de 10nm de dimetro y unos 1,5 de longitud; est constituido por un fascculo, de una veintena de mol eculas, desplazadas la una con relacin a la otra unos 6nm, de tal forma que sus extremidades voluminosas forman proyecciones o dedos todos dispuestos en espiral en torno del haz. Estos dedos oscilantes son los que realizan la contraccin del msculo: se enganchan en los puntos activos de los filamentos de actina, tiran de ellos una cierta distancia (unos 10nm), los sueltan, vuelven a su posicin inicial, se enganchan en otro punto de filamento de actina, les tiran de nuevo de una muesca y as sucesivamente. La velocidad de contraccin muscular implica que un dedo realiza de 50 a 100 fracciones por segundo, lo que es compatible con la velocidad de accin ATPsica de la miosina; en efecto, y como se ver posteriormente, es la hidrlisis del ATP la que suministra la energia necesaria para la contraccin muscular.

Figura 4: Estructura de un sarcmero en secciones longitudinal y transversal, mostrando los filamentos de miosina con sus puentes cruzados y los filamentos de actina.

Figura 5: ubicacin de la miosina en la lnea M

Figura 6: ubicacin de la miosina en la lnea H

LA ACTINA La actina se encuentra bajo dos formas: una blobular,G-actina, de peso molecular de 50 a 60.000; la otra fibrosa, F-actina, que resulta de la polimerizacin de la primera en filamentos constituidos en dos cadenas enrolladas, en doble hlice y que comprenden cada una 300 a 400

monmeros, todos orientados en el mismo sentido. Estos filamentos, cuyo dimetro es de unos 5nm y la longitud de 2 tropomiosina, la troponina y la , tambin incluyen otras protenas, dispuestas a lo largo de la hlice de F-actina, especialmente la -actinina; las dos primeras son sensibles a los iones Ca++ y por esto participan en el inicio de la contraccin; la ltima interviene en la unin entre el filamento de actina y la lnea Z.

Figura 7: ubicacin de la actina en la lnea I

Figura 8: interaccin entre la actina y la miosina

BIOQUMICA DE LA CONTRACCIN MUSCULAR Las reacciones que entran en juego en la contraccin muscular son muy complejas y no estn an totalmente esclarecidas. En presencia de ATP e iones Mg ++, mientras que los iones Ca ++ quedan retenidos en el retculo sarcoplasmtico, la miosina no manifiesta actividad APTsica y el msculo est en relajacin: en esas condiciones no hay ninguna dificultad para el deslizamiento de los filamentos de actina a lo largo de los de miosina, bajo el efecto de una fuerza externa. Las dos proteinas estarian bajo la forma de dos complejos: miosina-Mg ++ ATP y actina-ADP. Siempre en presencia de ATP y de Mg ++, cuando el retculo sarcoplasmtico cede iones Ca++, en respuesta a un estmulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPsica de la miosina, la hidrlisis del ATP libera energa (alrededor de 10.000 cal por mol) y se produce la contraccin muscular por la interaccin momentnea miosina-actina, descrita anteriormente. Enseguida el retculo sarcoplasmtico recobra el calcio y la contraccin llega a su fin con la ineludible condicin de que queden ATP e iones Mg++ disponibles. La contraccin comienza desde que la concentracin de los iones Ca++ alcanzan 10-7 M y se para cuando desciende a menos de este nivel. Normalmente, el contenido en ATP permanece casi constante; en efecto, este compuesto se forma por tres caminos:

fosfocreatina quinasa 1) ADP+ fosfocreatina ATP + creatina

adenilato quinasa 2) ADP ATP + AMP fosfato 3) glucose 2 lactato + 3 ATP (gliclisis anaerobia) Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente; la tercera slo ocurre cuando el aporte de oxgeno por la sangre no es suficiente para que contine el metabolismo aerbico, lo que ocurre por ejemplo, durante la contraccin violenta del msculo normal. La contraccin muscular va acompaada por la aparicin de creatina y fosfato, de un descenso del contenido en glucgeno (que suministra la glucosa) y formacin de cido lctico. Durante la recuperacin aerobia(reposo o trabajo muscular moderado), desaparece el cido lctico y se forma ATP por intermedio del cido pirvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las reservas fosfocreatina.

Figura 9: contraccin y estiramiento muscular

Figura 10: interaccin entre la actina y la miosina

LAS PROTENAS REGULADORAS Se han aislado multitud de otras protenas que desempean funciones reguladoras en la contraccin muscular, especialmente la tropomiosina y la troponina. La tropomiosina (TM), y la troponina (TN), que a su vez consta de 3 subunidades denominadas TN-I, TN-C y TN-T, forman parte junto con la actina, de los filamentos finos (Cohen etal., 1972; Cohen, 1975; FranziniArmstrong y Peachey, 1981) La organizacin de estos tres componentes en el interior de un filamento fino se ilustra en la Figura 5. Corno vemos, los monmeros de G-actina forman dos cadenas que se enrollan en una disposicin doble helicoidal de modo que las dos hebras dan una vuelta completa cada 7 monmeros de G-actina.

Figura 11: Estructura del Filamento fino: Formado por los filamentos de las molculas de tropomiosina enterrados en las dos hendiduras de la hlice de actina. Las molculas de actina son polares; se orientan todas en la misma direccin en una disposicin de doble hlice. Los filamentos de tropomiosina se componen de molculas polares de tropomiosina, unidas cabeza-con-cola, cada molcula espaciada cada 7 monmeros de actina. El complejo de troponina se sita a un tercio del extremo de cada molcula de tropomiosina. En este diagrama slo se muestran los complejos de troponina de una lado de la hlice de actina.

As, la molcula de actina puede contemplarse como dos collares de cuentas enrollados uno sobre otro de modo que dan una vuelta completa cada 7 cuentas. Los filamentos de tropomiosina estn formados por molculas de tropomiosina polares unidas en una disposicin cabeza-cola. Dos hebras de este tipo se enrollan entre s para formar un -helicoide, y dos hlices de stas se localizan en los dos surcos formados por las dos cadenas de G-actina, una a cada lado. La longitud le una molcula de tropomiosina coincide con la de una vuelta de la hlice de F-actina. El complejo de troponina (TN-I, TN-T y TN-C) se intercala regularmente ida 39,5 nm a lo largo de toda la longitud del filamento, de modo que est presente cada 7 monmeros de G-actina (Fig. 5) Las subunidades de troponina en combinacin con la tropomiosina juegan un papel importante en la contraccin, al bloquear o permitir la interaccin entre la actina y la miosina. As, cada subunidad de troponina desempea una funcin especfica en el ciclo contraccin-telajacin, de hecho sus nombres derivan de su accin particular (Ebashi et al., 1972; Harsthorne y Dreizen, 1972; Cohen, t975). La troponina-I es la subunidad inhibitoria, ya que su funcin es prevenir la interaccin entre la actina y la miosina en el msculo relajado, esto es, en ausencia de iones Ca++ La troponina-T es la subunidad que se une a la tropomiosina y a las otras dos subunidades de troponina (TN-C y TN-I). Es por medio de la modificacin de la afinidad de unin de la TN-T por cada una de las otras protenas reguladoras (TNC, TN-I y TM), como se transmite la sensibilidad al Ca++ desde el complejo TN a travs de TM hasta el punto de interaccin entre la actina y la miosina. La troponina-C es la subunidad de unin al calcio, sufriendo un cambio conformacional cuando une este ion. As, el calcio se constituye

en el detonador bioqumico del proceso de regulacin, permitiendo la interaccin actina-miosina. El mecanismo por el que la troponina, la tropomiosina y la actina controlan la contraccin y relajacin depende de su organizacin configuracional. La Figura 4.6 (Cohen, 1975) muestra la estructura presente en el msculo relajado.

Figura 12: Modelo propuesto para la organizacin de la actina, la tropomiosina y las subunidades de troponina TN-T= subunidad de latroponina de unin a latropomiosina; TN-I = subunidad inhibitoria de latroponina; TNC = subunidad de la troponina de unin al calcio. El diagrama de la izquierda muestra el estado relajado en el quela subunidad TN-T estunida a latropomiosina y la subunidad TN-I est unida a la actina. La concentracin de calcio esbaja y las uniones entre las subunidades de latroponina son relativamente lbiles. En el diagramade la derecha, la concentracin de calcio es lo suficientemente altapara interaccionar con la TN-C, que refuerza las uniones entre las subunidades de la troponina y origina que la tropomiosina se introduzca

ms en la hendidura de la doble hebra de la actina, dejando libre el sitio de unin para la interaccin actina-miosna. (Cohen, 1975) Aqu las protenas reguladoras se disponen de tal modo que el sitio de interaccin entre la F-actina y la miosina est estricamente bloqueado por la posicion de la TN-I. La TN-T conectael complejo TN-C:TN-I a la Factina a travs de su fuerte unin a la TM. Esta unin entre TN-T y TM no se ve afectada por la presencia o ausencia de iones Ca ++ Sin embargo, la interaccin entre TN-T y TNC est fuertemente influida por la existencia de calcio presente, de modo que TN-T se une a TN-C mucho ms fuertemente si hay iones Ca ++ en el medio. INC manifiesta una alta afinidad por el calcio, lo que incrementa en gran medida su afinidad de unin por cada una de las otras subunidades: TN-T y TN-I. La unin fuerte que se establece entre el calcio y TN-C, y el fortalecimiento de su interaccin con TN-I, inducen un debilitamiento de la unin entre TN-I y F-actina y causa un movimiento lateral del complejo TM-TN hacia el surco de la actina. Como resultado, los lugares de unin de la F-actina quedan expuestos de modo que la miosina puede interaccionar con ella por medio de la formacin de puentes cruzados, dando lugar a la contraccin (Cohen, 1975). Tras la disociacin del complejo Ca++ TN-C, la configuracin del complejo troponina revierte a la mostrada en la Figura 6. La fuerza de la unin entre la actina y TNI se restablece bloqueando el sitio de unin de la molcula de F-actina. As, el msculo otra vez se relaja hasta que un nuevo estmulo nervioso cause la liberacin de los iones calcio secuestrados en el retculo sarcoplsmico. Entonces de nuevo TN-C unir el ion Ca ++ y el ciclo de contraccin se iniciar de nuevo.

El complejo troponina-tropomiosina explica la regulacin de la contraccin muscular, pero son tambin esenciales en la contraccin muscular los cambios energticos y el ciclo de los puentes cruzados. IMPORTANCIA EN LA MADURACIN DE LA CARNE La contraccin muscular est controlada por el in calcio. Los nervios se acoplan al msculo por la placa motora terminal, a donde llega la orden de contraccin y se libera acetilcoliria, provocando la despolarizacin de la membrana del retculo sarcoplsmico que cede calcio que pasa de una concentracin de 10-7 moles/l a 10-5 moles/l en el lquido sarcoplsmico. El calcio cuando alcanza estos niveles se liga entonces a la troponina C, que est en los filamentos de actina, y se adhiere tambin a la cabeza de la miosina cambiando la conformacin de la cola de la miosina y permitiendo la interaccin de la actina y la miosina que forman el complejo de actomiosina, provocando la contraccin muscular, como se coment al describir la protena miosina 4.1. Simultneamente se libera energa por degradacin del ATP que permite, mediante transporte activo a travs de la membrana, que el retculo sarcoplsmico vuelva a recuperar los iones Ca++ que estn en el lquido sarcoplsmico y que la concentracin de ste vuelve a ser de 10 -7 moles/l. En esta disminucin de la concentracin de calcio en el lquido sarcoplsmico influye tambin la fijacin del calcio por la troponina C y la miosina. Cuando los niveles de calcio en el lquido sarcoplsmico alcanzan sus lmites, disminuye la actividad ATPsica y los filamentos de actina y miosina se separan produciendo la relajacin.

El ATP se va degradando por la ATPasa, pero, a la vez, se va generando ms ATP a partir del reservorio de grupos fosfrilo del msculo, es decir, de la fosfocreatina, por los mecanismos: ADP + fosfocreatina ATP + creatina ( catalizada por la

fosfocreatinaquinasa) 2 ADP ATP + AMP (catalizada por el adenilatoquinasa)

Si el animal est en movimiento necesita ms ATP. Si prosigue el ejercicio se forma cido pirvico, que puede seguir dos rutas, segn exista o no exista oxgeno: Glucgeno Glucosa Glicolisis cido pirvico

2 cido pirvico Anaerobia 2 cido lctico + 2ATP O2

Ciclo de Krebs
H+ mitocondria

36 ATP Si existe oxgeno se liberan hidrogeniones que entran en la fosforilacin oxidativa, rindiendo 36 molculas de ATP. Cuando los ejercicios son muy estresantes llega un momento en que le falta oxgeno al msculo y la fosfocreatina tambin se agota; se produce

entonces la respiracin anaerobia, que slo rinde dos molculas de ATP y cido lctico, que se acumula en forma de cristales produciendo las conocidas agujetas El cido lctico se degrada de dos formas diferentes, una regresando al hgado va plasmtica, donde revierte a glucosa y glucgeno heptico, y otra donde el lctico pasa a la mitocondria, donde tambin revierte a glucosa y glucgeno muscular. En caso de muerte hay una interrupcin de la circulacin y, por tanto, del aporte de oxgeno; mientras existe oxgeno se genera ATP. Cuando ste falta, se agotan las reservas de fosfocreatina para generar ATP. Ante la falta de oxgeno y fosfocreatina se inicia la respiracin anaerobia, con produccin de cido lctico (similar al caso de stress), que produce una bajada del pH hasta llegar a 5,5, donde cesa la actividad glucoltica porque pH inferiores inactivan las enzimas respiratorias, y adems las protenas se acercan a su punto isoelctrico, agrupndose porque no existen cargas que provoquen repulsin, por lo que disminuye la CRA. Un pH de aproximadamente 6 dar una carne oscura, dura. Un pH de aproximadamente 5,5 da una carne blanda, exudativa. A pH cido se activan las catepsinas que actan sobre las protenas musculares, provocando el ablandamiento. El rigor mortis vara segn el animal y el msculo. Se considera RIGOR MORTIS cuando se agota totalmente la cantidad de ATP en el msculo. Influye la temperatura y el tipo de msculo.

Pollos Ternera Cerdos

2 - 4 horas 10 - 14 horas 4 - 18 horas

Tiempo que tarda el animal en alcanzar el rigor mortis a la temperatura de refrigeracin

El

tiempo

que dura el MORTIS la tempera-

RIGOR depende de tura. Temperatura -1,5 C 0 C 20 C 43 C Tiempo 3 4 semanas l5 das 2 das 1 da

Una vez pasado el RIGOR MORTIS la carne comienza a relajarse. Un toro de lidia despus de la fiesta o un caballo despus de una carrera no tienen reservas de glucgeno y, por lo tanto, no hay produccin de cido lctico, ni cada del pH. Dan una carne DFD (dark, firm, dry). Esta carne, por tener un pH prcticamente neutro, tiene algo riesgo de contaminacin microbiana . En el otro extremo tenemos animales en reposo sacrificados en zonas de alta temperatura que acelera la gluclisis y provoca una carne PSE (pale, soft, exhudative).

ACCION ENZIMATICA SOBRE EL MUSCULO DESPUES DE LA MUERTE DEL ANIMAL. IMPORTANCIA EN LA MADURACION DE LA CARNE Cuando el animal muere ocurre una liberacin de sus propias enzimas. As, por ejemplo, las proteinasas comienzan la digestin de las protenas de la carne, fragmentndolas, lo que se traduce en un ablandamiento lento. Maduracin: para consumo en fresco en pases del Norte de Europa e Inglaterra se suele almacenar la carne durante dos semanas en refrigeracin porque se producen carnes ms tiernas. Experimentalmente se observa en la carne post morten (10 15 das a 0 4 C) los siguientes procesos: a) La miofibrilla y parte de las protenas miofibrilares aparentan estar intactas. Destaca al microscopio electrnico la degradacin de la cadena pesada de la miosina. b) c) d) Los mayores cambios estructurales son la separacin y prdida de estructura a lo largo de la lnea Z y algo en la lnea M. Las bandas A e 1 permanecen intactas. La interaccin actina-miosina cambia durante este perodo. Se alargan las miofibrillas despus del rigor y ausencia de ATP; los filamentos se deslizan. e) f) Aparecen protenas con peso molecular de 34.000, 30.000 y 27.000 (comprobado por electroforesis). Aumenta la extractabilidad de las protenas miofibrilares.

Existen distintas teoras sobre si el ablandamiento in vitro de la carne se debe a la actuacin enzimtica o a la de microorganismos. La primera teora es la ms aceptada.

Estas observaciones se explican por el inicio de una proteolisis, de la que se encargan los lisosomas. Las enzimas lisosmicas se activan en pH cidos, degradan la membrana lisosmica y pasan al lquido sarcoplsmico, degradando las protenas musculares. Estas enzimas son las catepsinas BH, L y D de los lisosomas, la tripsina y las calpanas (situadas en la parte interna del sarcolema), entre otras. A medida que avanza los das la actividad de las calpastatina disminuye (post mortem) Efecto de las calpanas: Afectan seriamente a las lneas Z y M Degradan el discoZ Degradan la troponina T (aparece compuesto 30 000da simultneamente) Degradan la desmina (protena que se encuentra en la lnea Z) Degradan la conectina ( protena recientemente descubierta ) Aparece un componete de 95 000 Da. No afectan a la actina ni a la miosina.

CONCLUSIONES: Se cree que el ATP es la fuente directa de energa para la contraccin muscular y que se recicla a su forma original por medio de la ruptura del CP, Sin embargo, el ADP puede ser utilizado para sintetizar ATP. Durante la contraccin el msculo se acorta hasta un tercio de su longitud debido a que los filamentos gruesos y finos se deslizan unos sobre otros, sin variar su longitud, pero aumentado el solapamiento. Las reacciones que entran en juego en la contraccin muscular son muy complejas y no estn an totalmente esclarecidas. La miofibrilla est formado por dos tipos de filamentos gruesosy finos, que son responsables de su aspecto. Un pH de aproximadamente 6 dar una carne oscura, dura. Un pH de aproximadamente 5,5 da una carne blanda, exudativa. A pH cido se activan las catepsinas que actan sobre las protenas musculares, provocando el ablandamiento. BIBLIOGRAFA: INTRODUCCIN A LA BIOQUMICA Y TECNOLOGA DE LOS ALIMENTOS Jean Claude Cheftel Editorial ACRIBIA, ESPAA, volumen I CIENCIA DE LA CARNE Y DE LOS PRODUCTOS CRNICOS James f. Price y bernard s. Schweigrt Editorial ACRIBIA, S.A. 2 da EDICIN. ESPAA 1994

UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE GROHMANN

FACULTAD DE INGENIERIA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

INFORME DE LABORATORIO

TEMA CURSO

: :

BIOQUIMICA DE LA CARNE TECNOLOGIA DE INDUSTRIAS CRNICAS

DOCENTE ESTUDIANTE AO

: : :

ING. ROLANDO CSPEDES EDER J. RODRIGUEZ LUQUE QUINTO TACNA PER 200 02-23102