Alanina Alanina (Ala o A) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos.

Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el aminocido ms pequeo despus de la glicina y se clasifica como hidrfobico. La alanina es un aminocido no esencial para el ser humano pero es de gran importancia. Existe en dos distintos enantimeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminocidos ms ampliamente usados en biosntesis de protena, detrs de la leucina, encontrndose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 protenas.2 La D-alanina est en las paredes celulares bacteriales y en algunos pptidos antibiticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las protenas globulares. Estructura El tomo de carbono de la alanina est enlazado con un grupo metil (-CH3), siendo por tanto clasificada como un aminocido aliftico. Biosntesis Artculo principal: Sntesis de aminocidos. La alanina es muy comn por transferir su grupo amino al piruvato. Debido a las reacciones de transaminacin a travs de la enzima alanina transaminasa (EC 2.6.1.2), la cual es rpidamente reversible, la alanina puede fcilmente biosintetizarse del piruvato, por lo que est presente en los ciclos metablicos de la gliclisis, gluconeognesis, y en el ciclo del cido ctrico. Alternativamente, las bacterias obtienen alanina por descarboxilacin del carbono 4 del aspartato, por accin de la enzima aspartato 4-descarboxilasa (EC 4.1.1.12), llevndose a cabo la siguiente reaccin: HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH CO2 + CH3-CH(NH2)-COOH Sntesis La alanina racmica puede ser sintetizada por la condensacin del acetaldehdo con cloruro de amonio en la presencia de cianuro de sodio a travs de una sntesis de Strecker, o por amonlisis del cido 2-bromopropinico:3

Funcin El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es comn verlo en la funcin proteica. Sin embargo, puede desempear un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros tomos no reactivos como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa. Fuentes de alanina

En general, las protenas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lcteos son ricas en alanina. Referencias

Nmero CAS Doolittle RF (1989). "Redundancias en secuencias de protenas" en Prediccin de estructuras proteicas y los
principios de la conformacin de prote 1. nas'. (Fasman GD, ed.), pp 599-623, Plenum Press, New York. (1929) "dl-Alanine". Org. Synth. 9: 4; Coll. Vol. 1: 21. .

2. Tirosina

La tirosina es uno de los 20 aminocidos que forman las protenas. Se clasifica como un aminocido no esencial en los mamferos ya que su sntesis se produce a partir de la hidroxilacin de otro aminocido: la fenilalanina. Esto se considera as siempre y cuando la dieta de los mamferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el aminocido fenilalanina s que es esencial. Su nombre en ingls es Tyrosine. Sus abreviaturas son Tyr e Y. Como todos los aminocidos est formado por un carbono central alfa (C ) unido a un tomo de hidrgeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenlico. La palabra tirosina proviene del griego tyros, que significa queso. Se llama as ya que este aminocido fue descubierto por un qumico alemn llamado Justus Von Liebig a partir de la protena casena, que se encuentra en el queso. Se conocen tres ismeros distintos del aminocido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina y la orto-tirosina. Aunque la forma ms conocida y estudiada es la para-tirosina o tambin llamada L-tirosina. Propiedades

Tirosina. De forma general, las propiedades de los aminocidos se deben a la naturaleza de su cadena lateral, su reactividad y la conformacin de las cadenas proteicas que forman. Lo mismo sucede en la tirosina. La tirosina es un slido que forma cristales y que generalmente presenta un color blanquecino, aunque tambin puede ser incoloro. Se considera un aminocido polar y protonable. Aunque normalmente se clasifica como aminocido hidrofbico a causa de su anillo aromtico. Hay que tener en cuenta que tambin contiene un grupo hidroxilo. Normalmente se encuentra sin carga, aunque a pH muy bsico presenta carga negativa. Por lo que respecta a su solubilidad sabemos que es soluble en agua y ligeramente soluble en alcohol. Tambin conocemos su insolubilidad en ter. Se trata de una molcula pticamente activa, lo cual significa que hace girar el plano de la luz polarizada. Como la mayora de los aminocidos (todos excepto la glicina) presenta una asimetra en el carbono alfa, de manera que no puede superponerse a su imagen en el espejo. Decimos que presenta quiralidad. El punto isoelctrico de este aminocido se encuentra en 5,7. El punto isoelctrico es el pH en el cual la protonizacin tiene la misma extensin que la desprotonizacin.

Por lo que respecta al punto de fusin de la tirosina adquiere valores distintos segn el tipo de calentamiento. En calentar la tirosina de forma rpida y en un tubo cerrado se funde descomponindose a 342 C aproximadamente. En cambio, en calentar la tirosina de forma lenta se funde a 290 C. La masa de la cadena lateral de la tirosina es cercana a los 163,1 Daltons y el promedio de aparicin de dicho aminocido en las protenas es del 3,5%. Este aminocido absorbe la luz ultravioleta. La eficiencia en la absorcin de la energa luminosa est relacionada con su coeficiente de extincin molar. La absorbancia ms usual es de una longitud de onda comprendida entre 260 y 300nm, debido a su cadena lateral. Aunque se sabe que a pH elevado (cuando la cadena lateral de la tirosina tiene un pKa= 10) la absorbancia de la tirosina se desplaza hacia longitudes de onda ms elevadas (hacia el rojo). Para la solubilizacion de la tirosina con agua se requiere calentar a 40 aproximadamente para alcanzar la solubilizacion. Biosntesis La sntesis de la tirosina se puede dar de dos formas distintas. En los mamferos se obtiene a partir de la hidroxilacin de la fenilalanina, mientras que en algunos microorganismos se consigue directamente a partir del profenato. El hecho de que la tirosina sea un precursor de catecolaminas (dopamina, adrenalina y noradrenalina), de la melanina y de la tiroxina influye en su sntesis. Esto es debido a que la produccin de tirosina est regulada por la demanda de dichas molculas. Mamferos: Hidroxilacin de la fenilalanina En los mamferos, la tirosina se sintetiza a partir de un proceso de hidroxilacin del aminocido esencial fenilalanina. En esta reaccin interviene la enzima fenilalanina hidroxilasa, la cual precisa un cofactor llamado tetrahidropterina. Esta reaccin es irreversible ya que no es posible la sntesis de fenilalanina a partir de la Microorganismos En los microorganismos el proceso de obtencin de la tirosina es el siguiente: 1. Condensacin del fosfoenolpiruvato (un intermediario de la gluclisis) con la eritrosa 4-fosfato (un intermediario de la va de las pentosas fosfato). Esta reaccin da lugar a un glcido abierto de siete carbonos. Oxidacin del glcido que se haba formado. Pierde su grupo fosforilo y forma un anillo de 3deshidroquinato. Deshidratacin de dicha molcula para obtener 3-deshidrosiquimato. Reduccin del 3-deshidrosiquimato a siquimato por la accin del NADPH. Fosforilacin del siquimato mediante ATP para formar siquimato 3-fosfato. Condensacin del siquimato 3-fosfato con una molcula de fosfoenolpiruvato para dar lugar a 5enolpiruvil-inermediario. Esta ltima molcula pierde su grupo fosforilo y se convierte en corismato. El corismato es el precursor comn de los tres aminocidos aromticos. Conversin del corismato a prefenato, el precursor inmediato de los anillos aromticos de los aminocidos fenilalanina y tirosina. Esta conversin tiene lugar mediante la accin de una mutasa. Descarboxilacin oxidativa del prefanato para obtener p-hidroxifenilpiruvato. Transaminacin hasta obtener tirosina.

2. 3. 4. 5. 6.

7. 8. 9.

La tirosina como terapia La tirosina se utiliza teraputicamente en algunos casos de depresin y estrs. Tambin se usa en pacientes esquizofrnicos, ya que se ha visto que en estas personas el transporte de tirosina en los fibroblastos de la piel es ms reducido. cido asprtico (Redirigido desde Aspartato) Saltar a: navegacin, bsqueda

El cido asprtico o su forma ionizada, el aspartato (smbolos Asp y D) es uno de los veinte aminocidos con los que las clulas forman las protenas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su frmula qumica es HO2CCH(NH2)CH2CO2H. A pH fisiolgico, tiene una carga negativa (es cido); pertenece al grupo de aminocidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminocido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosntesis tiene lugar por transaminacin del cido oxalactico, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs. Metabolismo Formacin de aspartato El aspartato no es esencial en mamferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reaccin de transaminacin. Tambin se sintetiza del dietil sodio eftalimidomalonato, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2).

Paso de oxalacetato y glutamato a aspartato y -cetoglutarato a travs de la aspartato transaminasa Rutas metablicas relacionadas El aspartato participa en la formacin de glutamato a travs de la glutamato-aspartato transaminasa citoslica. El aspartato es tambin un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeognesi Inactivacin El mecanismo de inactivacin es la recaptacin. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona est el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la clula glial est el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro. y relaciones. Receptores Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrpicos y metabotrpicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato. Funciones El aspartato es uno de los aminocidos que actan como neurotransmisores. Cistena

No debe confundirse con cistina. La cistena ( abreviada como Cys o C) es un -aminocido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2SH. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican a la cistena son UGU y UGC. La parte de la cadena donde se encuentra la cistena es el tiol que es no polar y por esto la cistena se clasifica normalmente como un aminocido hidroflico. La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimticas, actuando como nuclefilo. El tiol es susceptible a la oxidacin para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las cistena que tienen un importante papel estructural en muchas protenas. La cistena tambin es llamada cistina, pero esta ltima se trata de un dmero de dos cistenas a travs de un puente disulfuro.

Fuente alimenticia que nos provee la L-cistena A pesar de que est clasificada como aminocido no esencial, en algunos casos, la cistena podra ser esencial para bebes, ancianos y personas con ciertas enfermedades metablicas o que sufren de sndromes de malabsorcin. La cistena normalmente es sintetizada por el cuerpo humano dentro de condiciones fisiolgicas normales, siempre que haya metionina suficiente. La cistena es potencialmente txica y es catabolizada en el aparato digestivo y en el plasma de la sangre. La cistena viaja de forma segura a travs del aparato digestivo y del plasma y es reducida rpidamente a las dos molculas de cistena que entran en la clula. La cistena se encuentra la mayora de los alimentos con alto contenido proteico, como son:

Recursos animales: cerdo, carne embutida, pollo, pavo, pato, fiambre, huevos, leche, requesn, yogurt. Recursos vegetales: pimientos rojos, ajos, cebollas,el challote, brcolis , coles de Bruselas, muesli , germen de trigo.

Como otros aminocidos la cistena tiene un carcter anfotrico. Oveja Las ovejas necesitan la cistena para producir la lana. Para ellas es un aminocido esencial que ha de ser ingerido comiendo hierba. Como consecuencia, durante etapas de sequa, las ovejas paran de producir lana. Sin embargo han sido desarrolladas ovejas transgnicas que pueden producir su propia cistena. GLUTAMICO El cido glutmico, o en su forma ionizada, el glutamato (abreviado Glu o E) es uno de los 20 aminocidos que forman parte de las protenas. El cido glutmico es crtico para la funcin celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminocidos cidos, o con carga negativa a pH fisiolgico, debido a que presenta un segundo grupo carboxilo en su cadena secundaria. Sus pK son 1,9; 3,1; 10,5 para sus grupos alfa-carboxilo, delta-carboxilo y alfa-amino Uno de los aminocidos ms activos metablicamente El cido glutmico es uno de los aminocidos ms abundantes del organismo y un comodn para el intercambio de energa entre los tejidos. Se considera un aminocido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular. Es un sustrato para la sntesis de protenas y un precursor del metabolismo anablico en el msculo mientras que regula el equilibrio cido/bsico en el rin y la produccin de urea en el hgado. Tambin interviene en el transporte de nitrgeno entre los diferentes rganos. Las clulas de la mucosa intestinal son voraces consumidoras de este aminocido al igual que lo requieren como fuente de energa las clulas del sistema inmunitario. Finalmente, el cido glutmico es un precursor para la sntesis de un metabolito con alto potencial antioxidante como es la produccin del glutatin Glutamina Saltar a: navegacin, bsqueda La glutamina (abreviada Gln o Q) es uno de los 20 aminocidos que intervienen en la composicin de las protenas y que tienen codones referentes en el cdigo gentico; es una cadena lateral de una amida del cido glutmico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del cido glutmico con un grupo funcional amina. Est codificada en el ARN mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos. Se trata del aminocido ms abundante en los msculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminocidos presentes) y est muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro.2 Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestin en la dieta mediante suplementacin ya que evita la disminucin del msculo debido a estres Funciones La glutamina es una de las pocas molculas de aminocido que posee dos tomos de nitrgeno (normalmente solo poseen un tomo de N). Esta caracterstica le convierte en una molcula ideal para proporcionar nitrgeno a las actividades metablicas del cuerpo. Su biosntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amonaco algunos tejidos

(txicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. La glutamina se encuentra en grandes cantidades en los msculos del cuerpo (casi un 60% del total de aminocidos),as como en la sangre y su existencia se emplea en la sntesis de protenas (lo que le convierte en un suplemento culturista debido a los efectos ergognicos de reparacin de las fibras musculares). La glutamina se emplea en biosntesis del oxidante glutationa. Los niveles de glutamina en sangre son a veces indicadores de un trastorno en el organismo de carcter catablico, como pueda ser la necrosis intestinal. [cita requerida] Biosntesis La sntesis de la glutamina consiste en la reaccin qumica entre el glutamato con la molcula de NH4+ y a raz de esta sntesis se insertan dos grupos aminos por cada molcula sintetizada).[cita requerida] Ocurrencia Se encuentra en alimentos de origen animal y vegetal con alto contenido proteico, el problema que existe es que se destruye con el cocinado de los mismos y en muchas ocasiones se deben comer crudos (el perejil y las espinacas crudas son una buena fuente de glutamina2 ); los lcteos, carnes (cruda y ahumada) y frutos secos tienen alto contenido en glutamina, sobre todo el queso fresco. Se han encontrado trazas de L-Glutamina en alimentos fermentados como puede ser el miso5 Glicina La glicina o glicocola (Gly, G) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el cdigo gentico est codificada como GGT, GGC, GGA o GGG. Es el aminocido ms pequeo y el nico no quiral de los 20 aminocidos presentes en la clula. Su frmula qumica es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminocido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. La glicina acta como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue propuesta como neurotransmisor en 1965. La glicina se utiliza -in vitro- como medio gstrico, en disolucin 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente txicos (metales pesados) como indicador de biodisponibilidad. Metabolismo Sntesis La glicina no es esencial en la dieta humana, ya que el propio cuerpo se encarga de sintetizarla. Todas las clulas tienen capacidad de sintetizar glicina. Hay dos vas para sintetizarla: la fosforilada y la no-fosforilada. El precursor ms importante es la serina. La fosfoserina fosfatasa, desfosforila a la fosfoserina hasta serina. La enzima serina hidroximetil transferasa da lugar a la glicina a partir de la serina. La glicina usada como neurotransmisor es almacenada en vesculas, y es expulsada como respuesta a sustancias. Industrialmente se prepara mediante una reaccin de un solo paso entre el cido cloroactico y el amonaco. ClCH2COOH + NH3 H2NCH2COOH + HCl. Eliminacin El mecanismo de recaptacin es dependiente de sodio y cloruro. Receptores La glicina tiene un receptor (distinto de los receptores para el GABA) que adems puede unir -alanina, taurina, Lalanina, L-serina y prolina. No se activa con GABA. Un antagonista es el alcaloide estricnina, que bloquea la glicina

y no interacciona con el sistema del GABA. Aumenta la conductancia para el cloro (parecido al receptor de la glicina al GABA-A). Este receptor se ha purificado utilizando el alcaloide estricnina. Este receptor es un complejo de subunidades y , con estructura pentamrica, con homologa al GABA-A y el receptor nicotnico. Tambin posee 4 dominios transmembranales. En el citosol, se unen a gefirina[1] para anclarse al citoesqueleto. Se piensa que otros receptores ionotrpicos pueden tener un sistema similar de anclaje a la membrana. Funciones La glicina se utiliza para sintetizar gran nmero de sustancias; por ejemplo, el grupo C 2N de todas las purinas se consigue gracias a la glicina. Tambin es un neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central, especialmente en la mdula espinal, tallo cerebral y retina. La DL50 de la glicina es 7930 mg/kg en ratas (va oral), y normalmente causa la muerte por hiperexcitabilidad. Prolina Saltar a: navegacin, bsqueda La prolina (Pro, P) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el ARN mensajero est codificada como CCU, CCC, CCA o CCG. Se trata del nico aminocido proteinognico cuya -amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. La prolina en realidad es un iminocido, pues su cadena lateral es cclica y est compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino. Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del cido glutmico, y por tanto no es un aminocido esencial. Es una molcula hidrfoba. Su masa molar es 115,13 g/mol. La prolina est involucrada en la produccin del colgeno. Est tambin relacionada con la reparacin y mantenimiento de los msculos y huesos. La prolina es la que confiere flexibilidad a la molcula de inmunoglobulina en la regin de bisagra de esta. La direccin del polipptido esta determinada por la prolina, si esta en configuracin cis o trans. Serina Saltar a: navegacin, bsqueda La serina (abreviada Ser o S)2 es uno de los veinte aminocidos componentes de las protenas codificado en el genoma. Propiedades El estereoismero natural es el L. Adems de poseer todas la propiedades comunes a los -aminocidos, tiene un grupo hidroxilo en la posicin 3, por lo que se le clasifica como aminocido polar. La serina es un aminocido no esencial, lo que significa que se requiere para el cuerpo humano para funcionar correctamente, pero no tiene que provenir de una fuente externa. En su lugar, se produce tpicamente en el cuerpo de metabolitos, como la glicina. Sus codones son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Slo el estereoismero L aparece de forma natural en las protenas. La serina se obtuvo por primera vez en 1865 a partir de protenas de seda, una fuente muy rica en serina. Por lo tanto, su nombre se deriva del latn para la seda, sericum. La estructura de la serina se estableci en 1902. 3 Catabolismo La serina puede ser catabolizada ya sea por:

Amonlisis oxidativa: Se lleva a cabo una eliminacin del hidroxilo, tautomera de la enamina a imina y su consecuente hidrlisis para dar piruvato. Conversin reversible a glicerato: El paso irreversible del catabolismo por esta va es la fosforilacin del glicerato para dar 3-fosfoglicerato, el cual se puede reincorporar a la gluclisis o a la gluconeognesis3

Sntesis La serina racmica puede ser preparada a partir de acrilato de metilo a travs de varios pasos.4 Tambin se produce naturalmente cuando la luz UV incide sobre ciertas mezclas frigorficas, tales como una combinacin de agua, metanol, cianuro de hidrgeno y amonaco, lo que sugiere que puede ser fcilmente producido en regiones del espacio.5 Metabolitos de la serina La serina es importante en el metabolismo,3 ya que participa en la biosntesis de purinas y pirimidinas. Es el precursor de varios aminocidos como la glicina, la cistena en plantas y el triptfano en las bacterias. Es tambin precursor de diversos metabolitos primarios y secundarios, tales como los esfingolpidos, las fosfatidilserinas, la etanolamina y sus derivados, la colina y sus derivados, el cido flico, la enterobactina,6 el cido 2,3diaminopropinico7 (constituyente de las capreomicinas), la cicloserina8 y la monobactama SQ 26,180.9 Funciones La serina juega un importante papel en la funcin cataltica de muchas enzimas. Se ha demostrado que esto ocurre en los sitios activos de la quimotripsina, la tripsina, y muchas otras enzimas. Se ha demostrado que los gases nerviosos y muchas sustancias utilizadas en los insecticidas actan mediante la combinacin con un residuo de serina en el sitio activo de la acetilcolinesterasa, lo que genera la inhibicin total de la enzima. La acetilcolinesterasa degrada el neurotransmisor acetilcolina, que se libera en los cruces del nervio y el msculo con el fin de permitir que el msculo u rgano se relaje. El resultado de la inhibicin de la acetilcolina es que la acetilcolina se acumula y sigue actuando de manera que cualquier impulsos nerviosos son transmitidos continuamente y las contracciones musculares no se detienen.10 Asparagina La asparagina, (no confundir con asparragina o asparraguina) (abreviada como Asn o N) es uno de los 20 aminocidos codificados en el cdigo gentico. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o grupo funcional. En el ser humano no es un aminocido esencial. Los codones que la codifican son AAU y AAC.2 Una reaccin entre la asparagina y un azcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrlica) en los alimentos cuando se calientan a temperatura suficientemente alta. Estos productos estn presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y caf tostado. Fuentes Fuentes dietarias La asparagina no es un aminocido esencial, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de ruta metablica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La asparagina se encuentra en:

Funcin

Fuentes animales: productos lcteos y suero lcteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco. Fuentes vegetales: esprragos, patat

El sistema nervioso requiere asparagina. Tambin juega un papel importante en la sntesis de amonaco.