ENZIMAS Son catalizadores biolgicos proteicos muy potentes y eficaces. Como catalizadores actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente.

e. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables ni modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su actividad. El poder cataltico de las enzimas es mucho mayor que el de los catalizadores inorgnicos. La gran velocidad de las reacciones qumicas celulares, su desarrollo a bajas temperaturas y pH biolgico se debe a las enzimas. Sin enzimas las reacciones seran tan lentas, que difcilmente se lleven a cabo. Propiedades de las enzimas Por ser catalizadores: Son eficientes en pequeas cantidades. No se modifican durante la reaccin. No afectan el equilibrio de la reaccin.

Composicin qumica especfica Son protenas con estructura terciaria y cuaternaria. Componentes del citoplasma y se sintetizan en el mismo Especficas Una enzima para cada reaccin Sujetas a regulacin en cantidad y en funcin Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de activacin

Para que sirven las enzimas? Digestin de alimentos con fines energticos o estructurales Activadoras del metabolismo interno Vida de relacin (locomocin, excitabilidad, reproduccin) Gradan una reaccin determinada en la clula

Clasificacin de las enzimas 1. Oxidoreductasas. Reacciones de oxido reduccin Si una molcula se reduce otra

se oxida. * Alcohol, cetnicos, doble enlace, amino, imino, NADPH 2. Transferasas. Transfiere grupos funcionales Grupos de tomos de carbono, grupos aldehidos, grupos acilos, grupos glucosilos, grupos fosfatos (kinasas), azufre. 3. Hidrolasas. Reacciones de hidrlisis. Transforman polmeros en monmeros y actan sobre: * Enlace ster * Enlace glucosdico * Enlace peptdico * Enlace C-N * Anhidrido de cido 4. Liasas. Adicin a los dobles enlaces. * Entre C y C (doble enlace) * Entre C y O (cetnico) * Entre C y N (imino

5. Isomerasas. Reacciones de isomerizacin ptica, geomtrica, funcional, de posicin 6. Ligasas. Formacin de enlaces con aporte de ATP * Entre C y O * Entre C y S * Entre C y N * Entre C y C Nomenclatura ATP + CREATINA ==> NADP + FOSFOCREATINA Nombre de la enzima: Creatin kinasa Sistmico: ATP creatina fosfotransferasa Clasificacin internacional : E.C. 2.7.3.2 2. Clase : Transferasa 7. Subclase : Grupos fosfato 3. Clase : Hidroltica 2. Subclase : Enlaces fosfato

Componentes de la reaccin enzimtica Sustrato: Molcula o molculas sobre la cual acta la enzima (aminocidos, lpidos, carbohidratos, etc) Sitio activo: Sitio de fijacin del sustrato a la enzima formado por unos pocos a.a. de la enzima Los a.a. pueden ser continuos o alejados en la cadena primaria y encontrarse en distintas cadenas de polipptidos. Sitio activo de la enzima Regin enzimtica en que el sustrato se acopla para llevar a cabo la reaccin enzimtica Tiene arreglo espacial Sus terminales no estn juntas Actan como modelo de llave y cerradura ?? El sustrato se une a la enzima a travs de interacciones dbiles como : puentes de hidrgeno, electrostticas o hidrfobas, en un lugar especfico, el centro activo. Este centro es una pequea porcin de la enzima, constituido por grupos de aminocidos que interaccionan con el sustrato. Fisher postul la hiptesis de llave y cerradura, tipo de unin rgida biolgicamente inaceptable. Koshland en 1958 sugiri que el sitio activo es ms flexible, con cambios de conformacin de la enzima para ajustar el sitio activo y el sustrato. A este modelo se le llam de encaje inducido que impone cierta tensin a las molculas que reaccionan facilitando ms todava la reaccin.