1.- identificar los elementos de la reaccin enzimtica y definirlos: S.E.P. Coenz.

Cofactor La reaccin enzimtica son las acciones que siguen las enzimas para cumplir su papel de catalizador biolgico, se caracteriza por ser la base de todo proceso vital, son mucho mas rapidos que las dems acciones Es una reaccin catalizada por enzimas (E) . Los reactivos se denominan sustratos (s), la sustancia sobre la cual actua la enzima. El sustrato que es modificado qumicamente y se convierten en un producto (p) es una reaccin reversible E+S (E . S) E+P La enzima no se altera y tiene la misma forma al inicio y al final de la reaccin . algunas enzimas necesitan una coenzima, que se encuentran unidas temporalmente a cofactores o unidos a grupos proteicos. SUSTRATO.- Molcula sobre la cual va a actuar la enzima ENZIMA.- protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cavo en los seres vivos. 2 Polmero biolgico que cataliza las reacciones qumicas y disminuyendo la energa de activacin. PRODUCTOS nueva especies qumicas que resultan de la accin del enzima sobre el sustrato COENZIMA.- Molcula pequea que tienen carbono, interaccionan dbilmente durante la catlisis, son de mayor tamao que los cofactores , se modifican y consumen durante la reaccin qumica , unidas a la enzima por enlaces covalentes o fuerzas no covalentes. COFACTOR.- Tipo de coenzima que cambia las capacidades catalticas unindose transitoriamente. Iones inorgnicos que se unen temporalmente a las enzimas

2.- Defina los siguientes trminos HOLOENZIMA .- Es una enzima que esta formado por una protena y un cofactor o coenzima, es una enzima completa y catalticamente activa APOENZIMA.- Es una protena sin actividad que constituye la haloenzima o enzima activa. Es la parte parte proteica de la enzima de deprovistade los cofactores o coenzimas que pueden ser necesarias para que la enzima sea funcionalmente activa , es catalticamente inactiva

ZIMGENO Son las pro protenas de enzimas , es cuando ciertas protenas se sintetizan y secretan como protenas precursoras inactivas. ISOENZIMA las enzimas oligomericas son protomeros disimiles pueden existir en varias formas. En los tejidos se produce de manera predominante un protomero y otro tejido genera uno diferente

3. Indique concepto de enzima y funcin. Las caractersticas de la enzima. CONCEPTO .-protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cavo en los seres vivos. 2 Polmero biolgico que cataliza las reacciones qumicas y disminuyendo la energa de activacin. FUNCION .- Biocatalizadores de naturaleza proteica su funcin principal es la de aumentar la velocidad de reaccin y a la vez disminuir la energa. CARACTERISTICAS 1. Constitucin por mas de 100 aminocidos 2. Disminuye la energa de activacin, facilitando el inicio de una reaccin 3. Se requiere de cantidades mnimas 4. Alta especialidad 5. Pueden ser regulables o alostericas 6. Son susceptibles de ser inhibidas al disminuir o abolir su actividad por medio de diversas sustancias 7. No alteran el equilibrio de la reaccin 8. Modifican la estructura qumica del sustrato segn el tipo de reaccin que catalizan 9. Pueden ser capaces de intercambiar diferentes formas de energa 10. Termolabil Catalizadores especficos Presentan especificidad ptica Son regulables y pueden ser inhibidos Tamao de 2.5 A peso molecular elevado No se alteran Se necesita pequeas cantidades de enzimas para obtener grandes cantidades de productos

4. EL sitio activo definicin y caractersticas DEFINICION .- Sitio en particular en la superficie de la nzima donde las molculas del susstrato se unen y donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de este sitio activo donde solo puede entrar un determinado sustrato, es la que determina la especificidad de la enzima. CARACTERISTICAS

1. TAMAO.- Relativamente pequeo ya que contiene una regin con pocos aminoacidos 2. FORMA.-Tridimensional 3. UNION el sustrato se une a la enzima pro fuerzas relativamente debiles 4. INTERACCION contiene varias zonas polares que son esenciales para el enlace y la catlisis 5. ESPECIFICIDAD debe tener una forma, tamao y caracterstica de carga para interactuar en el sitio especifico . De alta especificidad y de tamao determinado Con frecuencia se localizan en las hendiduras de las enzimas o en los interfaces de las subunidades en el caso de las enzimas multimericas

5.El sitio alosterico caractersticas La fata de similitud estructural entre un inhibidor por retroalimentacin y el sustrato para la enzima hace pensar que estos efectores no son isotericos y son alostericos inhibe o activa enzimas. CARACTERISTICAS Modulan la actividad en el sitio activo de una enzima alosterica Induce un cambio conformacional en la enzima que rodea el sitio activo

6. Cuadro de clasificacin de las enzimas con ejemplos de subgrupos 1.-OXIDOREDUCTASAS 1.1 1.2 1.4 1.6 2.- TRANSFERASAS 2.1 2.3 2.6 2.7 3.-HIDROLASAS 3.1 3.3 3.4 3.5 4.- LIASAS 4.1 4.2 Catalizan la reaccin de oxido reduccin al adicionar o sustraer un hidruro y un hidronico Actan en grupos alcohol Reaccin aldehdo cetona alcohol Acta en grupos amino (NH2) Actan con NAD o NADPH Transfieren diferentes molculas Un tomo de hidrogeno en sus diferente formas Aminocidos Nitrgeno en sus diferentes formas Fosforo en sus diferentes formas Introducen una molcula de agua en el sitio de rotura Esteres Carbohidratos Enlaces peptdicos Enlaces C-N diferente al enlace peptdico Catalizan el rompimiento de un enlace covalente y su formacin C-C

4.3 5.- ISOMERASAS

5.1 5.2 5.3 6.- LIGASAS 6.1 6.3 6.4

C-O C-N Catalizan esta reaccin qumica en sus diferentes posisbilidades (molcula con igual forma condensada y diferente forma desarrollada) Las enzimas distinguen diferentes formas de isomera Racemasas y Epimerasas Cis- transisomerasas Oxido reductores intramoleculares Cataliza la reaccin que permite la unin de dos molculas con hidrlisis simultaneo de ATP Enlace C-O Enlace C-N Enlace C-C

7.- Concepto de coenzima y funcin. Caractersticas (5). Cuadro de clasificacin de las coenzimas y su relacin con las vitaminas del complejo B CONCEPTO .- Son molculas orgnicas, las cuales son derivadas de vitaminas y generalmente tienen un tamao mayor que los cofactores. FUNCIONES.- Funcionan en la reaccionan enzimtica como ayudante de la enzima captando enlaces____________ Se necesitan coenzimas en las enzimas que : Catalizadores de las oxido reducciones Reacciones formadoras de enlaces covalentes

CARACTERISTICAS 1. 2. 3. 4. 5. VITAMINAS Biotina B8 Cobalamina B12 Ac. Folico B9 Nicotinamida B3 Pantotenato B5 Termoestables Derivados de Protenas No especficos Funcin como cosustratos Entre relacionadas con vitaminas del complejo B COENZIMAS Biocitina Coenz. De cobalamina Tetrahidrofolato NADP-NADPH Co A REACCION QUE PARTICIPAN Carboxilacion Alquilacion Transferencia de Carbono Oxido reduccin Transferencia de grupos acido SINDROME CARENCIA Anemia perniciosa Anemia megaloblastica Pelagia DE

Piridoxano B6 Riboflavina B2 Tiamina B1

Fosfato ____ FAD- FMN Pirofosfato tiamina

Transferencia de grupo amino Oxido reduccin de Transferencia de aldehdos

BeriBeri

8.- Concepto de cofactores y cuadro de cofactores COFACTOR Mg Ca Fe / Fe Cu /Cu Zn Mo Mn Cl Se Va Ni SE REQUIERE EN Las enzimas que usan ATP Activacin por AMPc Hemoglobina , Citocromos Citocromo Oxidasa Deshidrogenasa lctica/ anhidrasa Xontina Oxidasa DNA asa Amilasa Glutatin Peroxidasa Nitrato Reductasa Ureasa PROCESOS Fosforilacion Contraccin muscular-GlucogenolisisCoagulacin Transporte de electrones Transporte de electrones Varios Oxidasa y Deshidrogenasa Varios Hidrlisis

9.- Mecanismos de la accin enzimtica, conceptos CATALISIS POR PROXIMIDAD.- Para que las molculas reaccionen debe aproximarse entre si a la distancia de formacin del enlace. Al unirse la enzima al sustrato en el sitio activo se crea una regin de alta concentracin que incrementa la velocidad hasta 1000 veces CATALISIS ACIDO BASE.- Los grupos funcionales ionizables y los grupos prostticos funcionan como como cidos y bases. La catlisis especifica cuando solo hay protones HBD o iones CH tiene la velocidad, sensible a cambios de concentracin de protones. CATALISIS POR DEFORMACION.- En las reacciones lticas las enzimas se une de manera desfavorable para romper el enlace covalente y debilitar la formacin del enlace. CATALISIS COVALENTE.- Formacin de un enlace covalente entre la enzima y los sustratos. Introducen una a la nueva via de reaccin energticamente favorable y ms rpida. 10.- CineticaEnzimatica: El complejo Enzima- Susttrato Indique los factores que hacen variar la reaccin enzimtica La temperatura, el Ph, la concentracin de la enzima

 Anlisis de la variacin del sustrato: La velocidad inicial, la velocidad mxima La constante de Michaelis. Curva de la constante de Michielis: Afinidad de la enzima La formula de Michaelus-Menten La cintica enzimtica es el rea de la bioqumica relacionada con la determinacin cuantitativa de las velocidades de las reacciones que catalizan y el estudio sistemtico de los factores que afectan dichas velocidades. Con el enlace de toda enzima en forma de un complejo Enzima-Sustrato, los incrementos subsecuentes de (S) ya no aumentan la velocidad E+S ES E+P ES=Estado de transicin

Indique los factores que hacen variar la reaccin enzimtica Son la temperatura, el pH, concentracin de la enzima, y la concentracin del sustrato. TEMPERATURA.- A medida que la temperatura de una enzima aumenta, la velocidad de la reaccin se incrementa, sin embargo esto sucede solo hasta alcanzar el punto en el que la energa cintica de la enzima excede a la requerida para la ruptura de las fuerzas dbiles no covalentes que mantienen las estructuras secundarias y terciarias NO NATIVAS de dicha enzima. PH.- Cambios moderados entre (5-9) afectan la actividad enzimtica por modificar la carga de los grupos dbilmente cidos o bsicos de las A-A que participan ya sea en la catlisis; en el enlace del sustrato o sustratos. CONCENTRACIONES DE ENZIMA SUSTRATO.La concentracin molar de la enzima (e) es inferior por rdenes de magnitud a la concentracin molar de sus sustratos (s). Por tanto toda vez que se dispone abundante sustrato para reaccionar con la enzima libre cualquier incremento o disminucin de la enzima se acompaa por el correspondiente aumento o disminucin de la reaccin. Sin embargo los cambios en la concentracin del sustrato afectan la velocidad de reaccin solo cuando se dispone de suficiente enzima libre para reaccionar. ANALISIS DE LA VARIACION DEL SUSTRATO, LA VELOCIDAD INICIAL, LA VELOCIDAD MAXIMA Para una enzima representativa, cuando se incrementa la concentracin de sustrato , Vi aumenta asta que alcanza un valor mximo Vmax, cuando llega al punto en que aumenta mas la concentracin de sustrato no incrementa Vi.

En cualquier instante solo las molculas de sustrato que estn combinadas con la enzima como un complejo se transforman en producto. LA CONSTANTE DE MICHAELIS . CURVA DE LA CONSTANTE DE MICHAELIS: AFINIDAD DE LA ENZIMA. La constante de Michaelis (km) corresponde a la concentracin de sustrato ; requerida para alcanzar la mitad de la Vmax de la reaccin (Vmax/2) , La mitad de la enzima esta en la forma (Enz-S) con una concentracin de sustrato de 100 veces la km . una enzima actuaria bsicamente a su Vmax y por lo tanto la Vmax reflejara la cantidad activa de la (E) El valor de km indica la cantidad (S) a utilizar con objetivo a medir la Vmax, es decir la afinidad. > Afinidad con menor concentracin alcanza Vmax < Afinidad con mayor concentracin alcanza Vmax

FORMULA DE MICHAELIS MENTEN .- Describe los efectos de concentracin _____

V1 =

Vmax (S) Km+ (S)

11.- La inhibicin enzimtica: definicin y clasificacin: La inhibicin irreversible La inhibicin reversible: competitiva, no competitiva, conceptos y ejemplos Anlisis de la curva de LineweaverBurk en la inhibicin enzimtica. CONCEPTO.- El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los productos de una reaccin concentren en los reactivos de la siguiente, la que se conoce como VIA METALBOLICA Las clulas deben poder regular estas vas metablicas y lo hacen a travs de reguladores enzimticos. Los inhibidores naturales regulan al metabolismo mientras que los artificiales son utilizados para la medicina, para disminuir las plagas..etc INHIBIDORES REVERSIBLES.- Pueden ser inhibidores competitivos las lneas intersecan en el eje de las Y (es decir la Vmax no cambia) disminuye con consecuencia de la presencia del inhibidor (es decir aumenta la km aparente), las que se unen a la enzima , ingresando en el sitio activo , impidiendo asi su enlace con el sustrato .

INHIBIDORES NO COMPETITIVOS.- El interceptor en el eje de las Y (1/Vmax) disminuye en presencia del inhibidor (es decir la Vmaxdisminuye ) pero n se afecta el intersecto en el eje de las X , se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo , cambiando la forma de la protena y por lo tanto la forma del sitio activo, sus efectos son reversibles. INHIBICION IRREVERSIBLE .- Hay inhibidores que se unen cabalmente al sitio activo de una enzima, esta unin es permanente e inactiva a la enzima o destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ejemplo .- El DIPF reacciona con un aminocido, la serina del sitio activo de la enzima acetil, _______inhibiendola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de la propagacon de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas renioso. Algunos ejemplos son la sarina cuando en el ataque terrorista de tokio en 1995 y el MAITON (insecticida) 12.- La enzimologa clnica: conceptos, principales ejemplos. La amilasa- la lipasa- las transaminasas ALT, AST, Las fosfatasas: alcalina y acida; la cretincinasa CPK, la deshidrogenasa lctica, la gamma glutamiltranspeptidasa,etc.. CONCEPTO.-La actividad de enzimas de suero para diagnostico de enfermedades. El patrn o perfil de actividades enzimticas en el suero se relaciona con el proceso de enfermedades y las clulas y los orgnos afectados. La mayor parte de enzimas no realizan funcin fisiolgica en el suero ENZIMA SERICA PRINCIPAL USO DIAGNOSTICO Aminotransferasas Infarto Miocardio Aspartato de aminotransferasa (AST o SGOT) Alanina de aminotransferasa (ALT o Hepatitis Viral SGPT) Amilasa Pancreatitis aguda Lipasa Pancreatitis aguda Ceruloplasmina Degeneracionhepatocelular (E. de Wilson) Creaticinasa Transtornos musculares e infarto al miocardio y-glutamil-transpeptidasa Varias enfermedades hepticas Lactato deshidrogenasa (isoenzimas) Infarto al miocardio Fosfatasa acida Carcinoma metastasico de la prstata Fosfatasa alcalina Varios- transtornososeos, enfermedades (isoenzimas) hepticas ostructivas.