YAU FLORES ELIZABETH

GLOSARIO ACTIVIDAD ENZIMTICA.

1.- Activador enzimtico: molcula o ion que al unirse a la enzima produce un
aumento en la velocidad de la reaccin catalizada.

2.- Afinidad: Estabilidad del complejo ES. Nos indica la capacidad que tiene la
enzima para formar un complejo con un determinado sustrato.

3.- Apoenzima: es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no
puede llevar a cabo su accin cataltica desprovista de los cofactores necesarios,
ya sean iones metlicos (Fe2+, Zn2+, Mo2+, etc) u orgnicos, que a su vez puede ser
una coenzima o un grupo prosttico dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la
apoenzima. La apoenzima es por tanto catalticamente inactiva hasta que se le une
el cofactor adecuado.

4.- Catalizador: es una sustancia qumica, simple o compuesta, que modifica la
velocidad de una reaccin qumica, interviniendo en ella pero sin llegar a formar
parte de los productos resultantes de la misma.

5.- Cintica enzimtica: estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son
catalizadas por las enzimas. El estudio de la cintica de una enzima permite
explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo
es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por
frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de molculas.

6.- Coenzima: son pequeas molculas orgnicas no proteicas que transportan
grupos qumicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas molculas
son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura
enzimtica
En el metabolismo, las coenzimas estn involucradas en reacciones de
transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las
reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucletido
(NAD+)).Las molculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de
vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucletido adenosina como parte de su
estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura comn puede
reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de
ARN.

7.- Cofactor: componente no protico, termoestable y de bajo peso molecular,
necesario para la accin de una enzima. El cofactor se une a una estructura
proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima.
Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metlicos (Fe2+, Cu2+, K+,
Mn2+, Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas.
El ion metlico puede actuar como:
Centro cataltico primario.
Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de
coordinacin
Agente estabilizante de la conformacin de la protena enzimtica en su forma
catalticamente activa.

8.- Concentracin salina: la concentracin de sales del medio es crucial para una
ptima actividad enzimtica. Una elevada concentracin o una ausencia de sales en
el medio pueden impedir la actividad enzimtica, ya que las enzimas precisan de una
adecuada concentracin de iones para mantener su carga y su estructura.

9.- Constante de Michaelis Km : se define como la concentracin a la que la
velocidad de la reaccin enzimtica es la mitad de la Vmax. En efecto, si KM = [S],
la ecuacin de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.
El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor KM,
mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad.

KM se define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejo
ES, mientras que la reaccin 1 lo forma. As, si KM es grande, el complejo ES es
inestable pues predomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el
sustrato), y si KM es pequea, el complejo ES es estable, ya que predomina la
tendencia a formarlo (gran afinidad hacia el sustrato).

10.- Constantes o parmetros cinticos: son las constantes en las ecuaciones de
velocidad, estn formadas por constantes de velocidad de los pasos que
constituyen la reaccin catalizada.

11.- Constante cataltica Kcat: se le conoce como el nmero de recambios porque
indica el nmero de ciclos catalticos por sitio activo y por unidad de tiempo, solo
puede conocerse cuando se tiene a la enzima pura y por lo tanto se conoce su
concentracin.
Kcat= Vmax/ [E]total Kcat =Vmax/ [sitios activos]


12.- Ecuacin de Michaelis Menten: describe como la velocidad de la reaccin
depende del equilibrio entre la [S] y la constante k2. Leonor Michaelis y Maud
Menten demostraron que si k2 es mucho menor que k1 (aproximacin del equilibrio)
se puede deducir la siguiente ecuacin:

Esta famosa ecuacin es la base de la mayora de las cinticas enzimticas de
sustrato nico.
La representacin grfica de la ecuacin de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0)
es una hiprbola. La Vmax corresponde al valor mximo al que tiende la curva
experimental, y la KM corresponde a la concentracin de sustrato a la cual la
velocidad de la reaccin es la mitad de la Vmax.













13.- Energa de activacin: al valor de la energa que es necesario aplicar (en forma
de calor, electricidad o radiacin) para que dos molculas determinadas colisionen
y se produzca una reaccin qumica entre ellas.


14.- Enzimas: son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y
acelerar las reacciones qumicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo
el nivel de la "energa de activacin" propia de la reaccin. Generalmente, las
enzimas se nombran aadiendo la terminacin "asa" a la raz del nombre de la
sustancia sobre la que actan.
Las enzimas no reaccionan qumicamente con las sustancias sobre las que actan
(que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reaccin. Solamente
aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La
velocidad de las reacciones enzimticas dependen de la concentracin de la enzima,
de la concentracin del sustrato (hasta un lmite) y de la temperatura y el PH del
medio.

15.- Enzima alostrica: es una enzima cuya actividad est regulada mediante un
centro alostrico, que es un sitio, distinto del centro activo de la enzima, al que se
une un regulador (llamado regulador alostrico) de manera reversible y no
covalente. La unin de este regulador modifica la estructura tridimensional de la

enzima y llega a afectar la configuracin del sitio activo, por lo que aumenta o
disminuye su actividad, segn el caso.


16.- Especificidad: Es la capacidad que tiene una enzima de discriminar entre
posibles sustratos.

17.- Especificidad absoluta: cuando las enzimas solamente catalizan la reaccin en
la que participa un sustrato.

18.- Especificidad de grupo: cuando las enzimas catalizan la reaccin en la que
participa un grupo de sustratos con ciertas caractersticas qumicas y geomtricas
comunes.

19.- Espectrofotometra: permite detectar cambios en la absorbancia de luz por
parte del sustrato o del producto (segn la concentracin de estos).

20.- Grupo prosteico: cuando la coenzima se une fuertemente a la enzima ya sea
por medio de enlaces covalentes o interacciones no covalentes. Las protenas con
grupo prosttico reciben el nombre de heteroprotenas (o protenas conjugadas).

21.- Holoenzima: es una enzima que est formada por una protena (apoenzima) y un
cofactor, que puede ser un ion o una molcula orgnica compleja unida (grupo
prosttico) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y
catalticamente activa.

22.- Inhibidor enzimtico: son molculas que reducen o anulan la actividad
enzimtica. Estos inhibidores pueden unirse a las enzimas de forma reversible (la
desaparicin del inhibidor restaura la actividad enzimtica) o irreversible (el
inhibidor inactiva permanentemente a la enzima).

23.- inhibidores Isostricos: ejercen su accin sobre el centro activo, puede ser
de dos tipos reversible e irreversible.

24.- Inhibidores alostricos: ejercen su accin sobre otra parte de la molcula,
causando un cambio conformacional con repercusin negativa en la actividad
enzimtica.

25.- Inhibidor reversible: se unen a las enzimas mediante interacciones no
covalentes tales como los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y
los enlaces inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo
se combinan para producir una unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que
ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles
generalmente no experimentan reacciones qumicas cuando se unen a la enzima y
pueden ser eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis. Se clasifican segn el
efecto de variar la concentracin del substrato de la enzima en el inhibidor.

26.- Inhibicin competitiva: el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene
afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el sustrato; el
sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este
tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del
sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. Los inhibidores
competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
En la grfica de dobles recprocos:
No cambio en Vmax
Si cambia Km






27.-Inhibicin mixta: el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y
viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto
se unan en el sitio activo, este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto
alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la
enzima. La unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la conformacin (es
decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que
la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
En la grfica de doble recprocos se altera tanto el valor de
la Vmax como el de la Km.





28.- Inhibicin no competitiva: es una forma de inhibicin mixta donde la unin del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.
Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de
inhibidor.
En la grfica de doble recprocos se altera tanto el valor de la Vmax como el de la
Km.







29.- Inhibicin acompetitiva: un inhibidor que no es capaz de unirse a la enzima
libre, es decir slo se une al complejo Enzima-Sustrato. Lo anterior puede deberse
a que la unin del sustrato expone o crea sitios de acceso o unin para el inhibidor,
en el o fuera del sitio activo. Una vez que el inhibidor se une la enzima se previene
la formacin de producto. El inhibidor acompetitivo altera la Km de la enzima.

30.- Inhibidor irreversible: Los inhibidores irreversibles son generalmente
especficos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las protenas. No
funcionan destruyendo la estructura protenica, sino alterando especficamente la
estructura tridimensional del sitio activo inhabilitndolo. Por ejemplo, el pH y las
temperaturas extremas causan la desnaturalizacin de casi todas las protenas,
pero este no es un efecto especfico. De forma similar, algunos tratamientos
qumicos no especficos destruyen la estructura de la protena: por ejemplo, si son
sometidas a una elevada concentracin de cido clorhdrico, el cual hidrolizar los
enlaces peptdicos que mantienen unidos los aminocidos de las protenas.

31.- LDH: El LDH es una enzima que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo,
pero es mayor su presencia en el corazn, hgado, riones, msculos, glbulos rojos,
en el cerebro y en los pulmones. La LDH tiene una gran variedad de isoenzimas con
leves diferencias en su estructura, que sugieren diferentes orgenes por cada
tejido:
- La LDH1 del corazn, msculos, y hemates
- La LDH2 del sistema retculo endotelial y leucocitos
- La LDH3 de los pulmones
- La LDH4 de los riones, placenta y pncreas.
- La LDH5 del hgado y msculo


32.- Modelo del estado estacionario: la concentracin del complejo enzima-
sustrato es pequea y constante a lo largo de la reaccin.









33.- pH: el rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes enzimas.
Si el pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver modificada su carga
elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura de los
aminocidos y por tanto la actividad enzimtica.

34.- Reaccin que cataliza la lactato deshidrogenasa: La reduccin del piruvato
para formar lactato es reversible y dependiente de la presencia de una coenzima.




35.- Reaccin de orden cero: la velocidad de formacin del producto es
independiente de la concentracin de sustrato: v = k. reaccin a concentraciones
altas de sustrato se representa como una lnea recta pero con pendiente casi igual
a cero.


36.- Reaccin de primer orden: la velocidad de formacin de los productos es
directamente proporcional a la concentracin del sustrato: v = k [A]. As, en la
reaccin:
sacarosa + agua

glucosa + fructosa

La velocidad de hidrlisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la
concentracin de sacarosa. Dicho matemticamente, donde [A] es la concentracin
de sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de proporcionalidad. Se dice que
sta es una reaccin de primer orden.


37.- Reaccin de segundo orden: es aquella en la que la velocidad de formacin del
producto depende:
- de la concentracin de dos sustratos (como en una reaccin de condensacin):
v = k [A1] [A2]
-del cuadrado de la concentracin de un nico sustrato (reaccin de dimerizacin):
v = k [A]2
Se representa como una lnea recta con pendiente positiva y diferente de cero







tabla 1.
ORDEN CERO PRIMER ORDEN SEGUNDO ORDEN
Expresin
diferencial de la
velocidad

Ecuacin
integrada de la
velocidad
[A] = -kt + [A]0 Ln[A] = -kt + Ln[A]0

Vida media
(t1/2)



Representacin
que da lugar a
una recta
[A] vs t Ln[A] vs t 1/[A] vs t
Signo de la
pendiente
negativo negativo Positivo
Significado de la
pendiente
-k -k K
Significado de la
ordenada en el
origen
[A]0 Ln[A]0

[A]0 es b eb 1/b


38.- Representacin doble recproca o de Lineweaver-Burk: Para determinar
grficamente los valores de KM y Vmax es ms sencillo utilizar la representacin
doble recproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una lnea recta. Esta
representacin doble recproca recibe el nombre de representacin de Lineweaver-
Burk . Es una recta en la cual:
La pendiente es KM/Vmax
La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax

De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular
grficamente, los valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos.


39.- Sitio activo o centro cataltico: porcin de la enzima que especficamente se
une o reacciona con el sustrato.

40.- Sustrato: una molcula sobre la que acta una enzima. El sustrato se une al
sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por
accin de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo,
quedando libre para recibir otro sustrato. La ecuacin general es la siguiente:
E + S ES EP E + P
donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s)

41.- Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse
modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas ptimos
pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a
medida que aumente la temperatura, una enzima ver incrementada su actividad
hasta el momento en que comience la desnaturalizacin de la misma, que dar lugar
a una reduccin progresiva de dicha actividad.

42.- Unidad de actividad enzimtica (U): es la cantidad de enzima que cataliza la
conversin de 1 mol de sustrato por minuto. Se utiliza tambin en combinacin con
otras unidades (U/mg de protena o U/mL) para sealar, respectivamente, la
actividad enzimtica especfica o la concentracin de actividad enzimtica.
60 x 106 U equivalen a un katal, la unidad del Sistema Internacional de Unidades
para actividad cataltica.
Se calcula con la siguiente frmula:




m: es la pendiente de la recta (AAbs/At) en unidades de abs / min
c: es el coeficiente de extincin molecular para el NADH, 6.22 x 103 M-1 cm-1.
b: es la distancia de la celda, que corresponde a 1 cm
Vensayo: es el volumen total del ensayo.
F: es el factor de dilucin para la enzima

43.- Velocidad de una reaccin: puede determinarse bien midiendo la aparicin de
los productos o la desaparicin de los reactivos.
Al seguir la velocidad de aparicin de producto
(o de desaparicin del sustrato) en funcin del
tiempo se obtiene la llamada curva de avance de
la reaccin, o simplemente, la cintica de la
( )
( ) ( )
1 1
1 1
min
* *
* . *
min


=
|
.
|

\
|
= mg mmol
protena mg cm b cm M
F mL ensayo Vol
Abs
m
Actividad
c
reaccin. A medida que la reaccin transcurre, la velocidad de acumulacin del
producto va disminuyendo porque se va consumiendo
el sustrato de la reaccin.









44.- Velocidad inicial de la reaccin: es igual a la pendiente de la curva de avance a
tiempo cero.
Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una grfica como la siguiente

Que presenta un comportamiento exponencial.


45.- Velocidad mxima: es la velocidad lmite a la que tiende la reaccin catalizada
por enzimas a concentraciones saturantes del sustrato, es decir cuando toda la
enzima esta como ES.
Vmax= k cat [E]total

Complejo enzima-sustrato

El efecto de saturacin del enzima por el sustrato condujo a los primeros
investigadores de la cintica enzimtica, incluso antes de que se conociera la
naturaleza proteica de los enzimas, a formular la hiptesis, hoy corroborada, de
que el enzima y el sustrato se combinan de modo transitorio para formar un
complejo enzima-sustrato (Figura 14.5) en el que se alcanza el estado de transicin
con mayor probabilidad que en la reaccin no catalizada. Una vez alcanzado dicho
estado el complejo enzima-sustrato se descompone para dar lugar a los productos
y el enzima libre segn se refleja en la siguiente ecuacin:







ESTADO DE TRANSICION

La teora cintica qumica establece que las reacciones qumicas transcurren
molcula a molcula de modo que una reaccin tal como

R (reactivos) P (productos)

tiene lugar porque una determinada fraccin de la poblacin de molculas R, en un
instante dado, posee energa suficiente como para alcanzar un estado activado
llamado estado de transicin, en el que es muy fcil que se rompan o se formen uno
o ms enlaces qumicos para formar los productos P. Es frecuente confundir el
estado de transicin con un intermediario de reaccin; sin embargo este estado no
es ninguna especie qumica concreta, sino que podra definirse con ms exactitud
como un "momento molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o ms
enlaces qumicos estn muy prximos a romperse o a formarse

CENTRO ACTIVO
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que est
forrada interiormente por una serie de restos de aminocidos. Por regla general
los aminocidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en
la cadena polipeptdica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma.
El hecho de que estos aminocidos coincidan prximos entre s sobre el centro
activo no es ms que una consecuencia del plegamiento caracterstico de la cadena
polipeptdica, es decir, de la conformacin tridimensional nativa de la protena
enzimtica. Puede resultar til, aunque no siempre posible, distinguir entre los
aminocidos que forman parte del centro activo dos categoras:


a) Aminocidos catalticos.- Son uno o ms aminocidos cuyas cadenas laterales R
poseen unas 4 peculiaridades qumicas tales que los facultan para desarrollar una
funcin cataltica. Constituyen el verdadero centro cataltico del enzima.

b)Aminocidos de unin.- Son una serie de aminocidos cuyas cadenas laterales R
poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones dbiles (puentes
de hidrgeno, interacciones inicas, etc.) con grupos funcionales complementarios
de la molcula de sustrato. Su funcin consiste en fijar la molcula de sustrato al
centro activo en la posicin adecuada para que los aminocidos catalticos puedan
actuar


Kcat/K
M:

La razn Kcat/Km conocida como la constante de especificidad de una enzima,
define la eficacia cataltica y el grado de evolucin de una enzima.
Este valor no puede superar el lmite de difusin de dos substancias que van a
reaccionar que es de 10
8
-10
9
M
-1
s
-1
.




Vmax indica aquella velocidad mxima alcanzable por una cantidad determinada de
enzima a concentraciones saturantes de substrato. La Vmax es igual al producto
de la constante de catlisis Kcat por la concentracin total de enzima presente
[Eo], permite obtener el valor de Kcat conociendo la enzima presente

ACTIVIDAD ENZIMATICA

Un enzima, por tanto, lo que hace no es ms que acelerar la velocidad
de una reaccin qumica, de tal forma que sta se realiza de forma
prcticamente instantnea. La aceleracin de una reaccin qumica por medio de
un enzima se produce gracias a la unin del sustrato susceptible de la
reaccin con el enzima determinado. Esta unin se produce mediante el perfecto
acoplamiento entre el sustrato y el centro activo del enzima, formndose una
estructura intermedia llamada complejo enzima-sustrato, imprescindible para
que pueda llevarse a cabo la catlisis enzimtica. Durante la formacin de
este complejo tiene lugar la transformacin qumica del sustrato, ayudada por
los aminocidos catalticos presentes en el centro activo.

Como se la mide la actividad enzimtica:

La medida de la actividad de una enzima requiere determinar el consumo de S o la
aparicin de un P de la reaccin en funcin del tiempo. La determinacin
cuantitativa de S o de P puede hacerse por diferentes mtodos analticos segn el
caso: espectrofotomtricos (los ms comunes), volumtricos, potenciomtricos,
radioqumicos, espectrofluoromtricos.
Independientemente del mtodo utilizado, puede suceder que para, por ejemplo,
una reaccin enzimtica: , pueda medirse Q en presencia de
los otros componentes de la mezcla de reaccin. En este caso, la reaccin
enzimtica podra seguirse continuamente en funcin del tiempo.
COMO SE REPRESENTA LA ACTIDAD

La velocidad de una reaccin enzimtica vara al aumentar la temperatura
de acuerdo a lo indicado en la Fig. 3, donde se representa una tpica curva de
actividad enzimtica/temperatura. Tal dependencia refleja un doble efecto de la
temperatura: positivo a bajos valores, debido al incremento general que
experimenta la velocidad de cualquier reaccin qumica al hacerlo la
temperatura, y negativo a valores altos, debido a la desnaturalizacin trmica
del enzima.



Qu caractersticas generales tienen las enzimas

Las enzimas presentan una serie de caractersticas notables como las siguientes:
1. Son protenas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energtica de ciertas
reacciones qumicas.
2. Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de equilibrio.
3. Actan en pequeas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su produccin est directamente controlada por genes.

Por qu aumenta la velocidad en las reacciones catalizadas por las enzimas?

Al contrario que las reacciones qumicas, las enzimas se saturan. Esto significa que a mayor
cantidad de sustrato, mayor nmero de centros catalticos estarn ocupados, lo que
incrementar la eficiencia de la reaccin, hasta el momento en que todos los sitios posibles
estn ocupados. En ese momento se habr alcanzado el punto de saturacin de la enzima y,
aunque se aada ms sustrato, no aumentar ms la eficiencia.

Cmo es un grfico que explique cmo se efecta una reaccin catalizada por
una enzima?

Una reaccin qumica A===>B tiene lugar porque cierto nmero de molculas
A se encuentran con la suficiente energa como para alcanzar un estado activado, que
denominamos estado de transicin, en el que es muy probable que se establezca o se
rompa algn enlace qumico y se forme entonces el producto P.
La velocidad de una reaccin ser proporcional a la concentracin de molculas
en ese estado de transicin. Por eso hay 2 mtodos generales mediante los cuales se
puede acelerar la velocidad de una reaccin qumica:
-Elevar la temperatura: pues se incrementa el n1 de molculas capaces de
alcanzar el estado de transicin (en muchas reacciones qumicas la velocidad se duplica
cada 10 1C de aumento de la T).
-Aadir un catalizador: que se combina con los reaccionantes de forma
transitoria y produce un estado de transicin con menor energa de activacin. (Nota: la
energa libre de activacin es la diferencia entre la energa libre -G- de 1 mol de
sustancia en el estado de transicin y la de 1 mol de sustancia en el estado inicial).

Energa libre de activacin (G) calculada para
La descomposicin de perxido de hidrgeno a 20 C. La catalasa acelera la v de
la reaccin ms de 10
8
veces.
Condiciones log G(Kcal/mol)
Sin catalizar 18
Catalizada con Pt coloidal 13
Catalizada por catalasa 7



Las enzimas aceleran la v de las reacciones por el segundo sistema. Actan
como catalizadores al disminuir la energa de activacin de las sustancias reaccionantes.

En toda reaccin enzimtica intervienen dos elementos: por una parte, la enzima;
por otra, el sustrato (sustancia o sustancias que, mediante una reaccin catalizada por la
enzima, se transformar en otro producto o productos).
Cuando se forman los productos de la reaccin se regenera el catalizador libre.


Otro anlisis

El modelo de ajuste inducido es el ms utilizado al realizar estudios de interaccin enzima-
sustrato.
31
Este modelo propone que las interacciones iniciales entre la enzima y el sustrato
son relativamente dbiles, pero suficientes para producir ciertos cambios conformacionales en
la enzima, que estabilizan e incrementan la fuerza de la interaccin. Estos cambios
conformacionales implican a una serie de aminocidos catalticos del centro activo, en los
cuales se producen los enlaces qumicos correspondientes entre la enzima y el sustrato.
Despus de la unin, uno o ms mecanismos de catlisis disminuyen la energa del estado de
transicin de la reaccin, por medio de una ruta alternativa a la reaccin. Los mecanismos de
catlisis se clasifican acorde a diferentes criterios: catlisis covalente, catlisis por proximidad y
alineacin de orbitales, catlisis cido-base general, catlisis por iones metlicos y
catlisiselectrosttica.
Los estudios de cintica enzimtica no permiten obtener el tipo de catlisis utilizada por una
enzima. Sin embargo, algunos datos cinticos pueden proporcionar una serie de indicios que
lleven a realizar otro tipo de estudios dirigidos a determinar dicho tipo de catlisis. Por ejemplo,
en un mecanismo de ping-pong la cintica del estado pre-estacionario puede estar sugiriendo
una catlisis de tipo covalente. Por otro lado, variaciones en el pH pueden producir efectos
drsticos en la V
max
pero no en la K
m
, lo que podra indicar que un residuo del centro activo
precisa un estado concreto de ionizacin para que se pueda llevar a cabo la catlisis
enzimtica.


Que diferencia hay entre cintica de equilibrio qumico rpido y cintica del
estado estacionario?

La cintica qumica es el rea de la qumica que tiene que ver con la rapidez o
velocidad con que ocurre una reaccin.

Este modelo cintico adopta la hiptesis del estado estacionario, segn la cual
la concentracin del complejo enzima-sustrato es pequea y constante a lo
largo de la reaccin. Por tanto, la velocidad de formacin del complejo enzima-
sustrato (v1) es igual a la de su disociacin (v2+ v3): v1 = v2 + v3
ACTIVIDAD ENZIMTICA

Se define la unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de enzima que
cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un minuto. La actividad especfica es el
nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (U/mg prot) o por mililitro de
disolucin (U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de
actividad enzimtica como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por
segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 10
6
moles y 1 minuto son
60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 10
6
U. Esta unidad es muy grande, de
forma que se utilizan frecuentemente los submltiplos como el microkatal (kat, 10
-
6
kat) o el nanokatal (nkat, 10
-9
kat).
Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el nmero de centros activos por
molcula de enzima, las medidas de actividad enzimtica permiten calcular el nmero
de recambio del enzima, o sea, el nmero de reacciones elementales que realiza el
enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo


Fuentes.
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm
http://www.scribd.com/doc/19002681/actividad-enzimatica

http://www.worldlingo.com/ma/enwiki/es/Enzyme_inhibitor
http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm