GBZA Qumica 4 - Profesor: Rafael Caldern Rodrguez

PROTEINAS Son sustancias bioqumicas esenciales para todos los procesos de la vida y las ms abundantes de las clulas. Las PROTEINAS son macromolculas naturales de alta masa molecular, de las que forman parte 4 elementos: C, H, O, N, y casi siempre S. Una caracterstica de las protenas es su ESPECIFICIDAD, es decir, cada especie animal o vegetal posee sus propias protenas, ms o menos distintas a las de otras especies. Incluso dentro de la misma especie, cada individuo tiene protenas propias que lo diferencian de los dems. Esta es una de las causas por la que se suelen producir rechazos en los trasplantes de rganos y en las transfusiones de sangre. Cuando en un organismo hay una protena extraa, ste reacciona produciendo anticuerpos contra ella.

AMINOCIDOS La destruccin de las protenas por hidrlisis ha permitido conocer las unidades esenciales o monmeros que forman estas sustancias: los AMINOCIDOS. Los aminocidos son los eslabones que constituyen las cadenas en las protenas.

Los aminocidos son compuestos caracterizados por tener un grupo funcional cido carboxlico (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
En los aminocidos que forman parte de las protenas, el grupo amino est situado sobre el carbono o C2 (contiguo al C del grupo carboxilo); son AMINOCIDOS.

Hasta ahora, se han aislado e identificado 100 aminocidos. De entre ellos, slo unos 20 aminocidos estn presentes en las protenas; los dems se encuentran como intermedios o productos finales del metabolismo. Todas las especies vivas son capaces de sintetizar aminocidos. Muchas especies, sin embargo, no pueden sintetizar todos. Hay un grupo de aminocidos, los ESENCIALES, que son necesarios para la vida, son indispensables para nuestra dieta y nuestras clulas no pueden sintetizarlos. Los otros aminocidos, los NO ESENCIALES, se sintetizan en las clulas a partir de otras biomolculas orgnicas.

Los 20 aminocidos presentes en las protenas son:

Algunas PROPIEDADES FSICAS Y QUMICAS de los aminocidos:

1. Son slidos de alta temperatura de fusin. 2. Por contener 2 grupos polares suelen ser insolubles en disolventes orgnicos y solubles en agua. 3. La existencia de un grupo carbonilo en el aminocido hace que tenga comportamiento cido en medio bsico, y el grupo amino (-NH2) en la molcula determina que en medio cido pueda comportarse como una base, aceptando protones y transformndose en un catin.

EL ENLACE PEPTDICO
El ENLACE PEPTDICO o AMDICO es clave en la gnesis de protenas, ayuda a la unin de aminocidos. Esta unin puede ser entre molculas de un mismo aminocido o entre dos aminocidos distintos, y la reaccin va a liberar una molcula de agua. a) Unin entre aminocidos iguales En enlace peptdico se va a dar entre el grupo amino de una molcula y el grupo carboxilo de la otra. Por ejemplo, la glicina:

Este enlace peptdico (-CO NH-) origina un DIPPTIDO, que sigue teniendo tanto el grupo amino como el grupo carboxilo en los carbonos terminales o primarios.

b) Unin entre dos aminocidos distintos Existen 2 maneras de darse el enlace peptdico: bien por el grupo carboxilo o bien por el grupo amino de un mismo aminocido. Por ejemplo, con la glicina y la alanina, podemos obtener 2 dipptidos:

Si disponemos de 3 aminocidos diferentes enlazados, las combinaciones son mayores y nos encontramos con 6 TRIPTIDOS distintos. Como en una protena natural pueden existir hasta 20 aminocidos diferentes en cualquier orden, repetidos o no, las combinaciones son muchsimas. En las clulas solo se producen unas pocas de esas posibles agrupaciones de monmeros.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS La estructura de las protenas se describe en funcin de: 1) ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminocidos que forman su cadena. La propia naturaleza de los aminocidos y del enlace peptdico hace que el ltimo aminocido de un extremo de la cadena tenga un grupo NH2 libre, mientras que el ltimo aminocido del otro extremo tiene un grupo COOH libre. Estos aminocidos se conocen como N-TERMINAL y C-TERMINAL respectivamente.

2) ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es el plegamiento regular en forma de HLICE o en zigzag (ESTRUCTURA ) que pueden tener las cadenas polipeptdicas, bien en toda su extensin (protenas fibrosas), bien slo en algunos tramos (protenas globulares).

Gracias a la tcnica de DIFRACCIN por rayos X, se sabe que los enlaces simples de las protenas C C y C N permiten la libre rotacin, al contrario que el enlace C N de la unin amida. Esta libre rotacin hace que existan CONFORMACIONES ESPACIALES. Los puentes de hidrgeno ayudarn a la estabilidad de la cadena y constituyen la estructura secundaria.

La hlice y la estructura fueron postuladas en 1951 por L.C.Pauling.

En la estructura en HLICE , los planos de los enlaces peptdicos estn formando una hlice dextrgira (gira a la derecha); las cadenas laterales de los aminocidos se proyectan hacia fuera, mientras que los grupos CO y NH de los enlaces peptdicos quedan situados hacia arriba o hacia abajo (en una direccin paralela al eje de la hlice), con la formacin de puentes de hidrgeno entre ambos grupos. De este tipo es, por ejemplo, el colgeno de tejidos seos.

En la ESTRUCTURA (tambin llamada hoja plegada), los planos de los enlaces peptdicos se colocan en zigzag. La estructura se estabiliza por puentes de hidrgeno entre el CO y el NH de aminocidos de distintos segmentos de cadena polipeptdica. Un ejemplo de este tipo es la fibrona de la seda. 3) ESTRUCTURA TERCIARIA: Corresponde a las protenas globulares y muestra como se pliega, a modo de ovillo, una cadena hasta formar una estructura globular compacta. 4) ESTRUCTURA CUATERNARIA: Describe como se unen y ordenan distintas cadenas polipeptdicas en el espacio cuando una protena est formada por 2 o ms subunidades.

Las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria se mantienen gracias, adems de por la presencia de puentes de hidrgeno, por interacciones electrostticas entre grupos positivos y negativos y por puentes disulfuro o enlaces S S . Hay 2 clases principales de protenas segn su conformacin: PROTENAS FIBROSAS (ms simples, ms alargadas, son del tipo de la queratina y colgeno) y PROTENAS GLOBULARES (ms compactas, se doblan y repliegan sobre s mismas, son del tipo de la hemoglobina de los glbulos rojos o la mioglobina de los msculos)