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DISCUSIN N 3: PROPIEDADES GENERALES

DE LAS

ENZIMAS

1. Explicar la a!"ral#$a %"&'ica (# la) # $i'a)* )") pri cipal#) pr+pi#(a(#) , la -" ci. %"# (#)#'p#/a # l+) )i)!#'a) 0i+l.1ic+). Las enzimas son catalizadores biolgicos, de naturaleza proteica (con excepcin de algunas molculas de RNA catalizadoras o ribozimas), para las reacciones qumicas, la mayor parte de las cuales ocurriran sino uera por la cat!lisis enzim!tica" cada enzima cataliza un peque#o numero de reacciones y recuentemente solo una$ %on biocatalizadores porque incrementan la &elocidad de las reacciones qumicas en todos los seres &i&os$ Pr+pi#(a(#): a$ %on protenas globulares' tienen un alto ni&el de organizacin$ b$ La mayora de las enzimas necesitan un co actor, (org!nico e inorg!nico), para su acti&idad$ c$ (st!n ormadas por mas de )** amino !cidos d$ +isminuyen la energa de acti&acin$ e$ %e requieren en cantidades mnimas (e iciencia) $ ,ueden ser regulables (alostericas) g$ -odi ican la estructura qumica del sustrato (seg.n el tipo de reaccin que catalicen) /$ No alteran el equilibrio de la reaccin i$ No se modi ican permanentemente ni se consumen 0$ 1on&ierten productos aquirales a productos quirales 2$ %on selecti&as l$ Aumentan )* a la sexta &eces la &elocidad de reaccin$ m$ %u acti&idad es a ectada por cambios en el medio (concentracin de iones /idrgeno, p3, temperatura, concentracin de la enzima, concentracin del sustrato, concentracin de los co actores, in/ibidores, etc$)$ n$ %on especi icas' capacidad de actuar sobre un solo sustrato o sobre un peque#o con0unto de sustratos estrec/amente relacionados, as como tambin para el tipo de reacciones que catalizan$ o$ %on catalizadores estereoespeci icos catalizando por lo general estereoisomeros espec icos de un determinado compuesto$

2. D#)cri0ir c+'+ #l p3 , la c+ c# !raci. (# )al#) a-#c!a #l #)!a(+ i. ic+ (# " a # $i'a Los cambios de carga pueden a ectar la acti&idad, ya sea cambiando la estructura o la carga en un residuo que uncione para ligar el sustrato o en la cat!lisis$ ,/ extremos (tpicamente por deba0o de 4$* y por encima de )*$*) cambia el grado de ionizacin de numerosos grupos de la enzima, de modo que puede alterar su estructura uncionalmente$ %i estos cambios son su icientemente grandes, se desnaturaliza la enzima irre&ersiblemente perdiendo con esta su acti&idad$ Las &ariaciones de p3 mas peque#as dentro de rangos de 45)* a ectan a un n.mero menor de grupos ionizables, y si estos est!n en el sitio cataltico, la acti&idad de la enzima cambia notablemente$ La &ariacin de p3 puede as mismo alterar el grado de ionizacin del sustrato, modi icando la unin del sustrato a la enzima$ Al a ectar el estado inico puede /acer que la enzima actu sobre uno u otro sustrato$ A ectan las cadenas (5R), las cuales tienen grupos que se &en a ectados' 563, 51663, 5N37$ E c+ cl")i. : la acti&idad enzim!tica esta relacionada con las caractersticas del ,/ y uerza inica del medio (concentracin de sales)$ (stos actores a ectan la con iguracin de la protena, ya que los di&ersos grupos uncionales de las cadenas polipeptdicas pueden ionizarse o interactuar con otras cargas o grupos uncionales, modi icando su estructura terciaria, ya que las enzimas presentan su m!xima acti&idad a un &alor dado de p3, el cual es di erente para cada enzima$

3. Explicar a !ra45) (# a 6li)i) (# )") r#)p#c!i4a) 1ra-ica) l+) -ac!+r#) %"# a-#c!a a la 4#l+ci(a( (# r#acci. # $i'6!ica* l+) )i1"i# !#) -ac!+r#): c+ c# !raci. (# # $i'a)* c+ c# !raci. (# )")!ra!+* !#'p#ra!"ra , p3. 7EMPERA7URA: las enzimas como protenas que son se &en a ectadas por la temperatura$ (n una reaccin no catalizada o incluso en las reacciones catalizadas por enzimas, a mayor temperatura mayor &elocidad de reaccin, debido a que se incrementa el mo&imiento de las molculas por un pre&io incremento de la energa cintica de estas" es decir que es directamente proporcional$ Las enzimas act.an a una temperatura optima de 89: 1, esta temperatura depende de la temperatura normal de las clulas en la que reside la enzima, generalmente las enzimas en el /ombre son estables a temperaturas de /asta 4; a ;;: 1, superior o igual a ;;: 1 la enzima se desnaturaliza, (existen excepciones' proteasa casi en punto de ebullicin), con una perdida de la acti&idad cataltica$ Las temperaturas ba0as no la desnaturalizan sino que se desacti&a y /asta despus se &uel&en acti&as en temperatura ambiente$ <)*' es un coe iciente de temperatura$ %i se aumenta la temperatura )*: 1, la &elocidad de un proceso biolgico aumenta en la misma proporcin$ p3: La &elocidad de casi todas las reacciones catalizadas por enzimas dependen de la concentracin de iones /idrgenos$ La mayora de las enzimas tienen un p3 entre ; y = (existen excepciones' pepsina p3 )$;)$ (l p3 al que las enzimas lle&an a cabo su acti&idad cataltica es el p3 optimo, si este p3 es alterado de manera dr!stica, la enzima se desnaturaliza y por tanto pierde su acti&idad cataltica$ ,or lo tanto, cambios mnimos de p3 dentro de los limites isiolgicos, ayudan a regular las reacciones enzimaticas$ CONCEN7RACIN DE ENZIMAS' es directamente proporcional, a mayor cantidad de enzima, mayor &elocidad de la reaccin, pero esto solo se cumple cuando la &elocidad inicial depende de la concentracin$ CONCEN7RACIN DE SUS7RA7O: 1uando se incrementa la concentracin de sustrato, la &elocidad inicial aumenta /asta que alcanza un &alor m!ximo (>max)$ 1uando se llega al punto en que aumentar mas la concentracin de sustrato no incrementa la &elocidad inicial, se dice que la enzima esta saturada con el sustrato, y aunque se le agregara mas sustrato, este ya no in luira en la &elocidad de la reaccin, se &uel&e constante$ 1on peque#as cantidades de sustrato, la &elocidad es directamente proporcional a la concentracin de este" y con grandes cantidades de sustrato, la &elocidad se &uel&e constante$

8. Explicar p+r%"# #l p3 (#l a'0i# !# i !rac#l"lar (# la) # $i'a) + #) pr#ci)a'# !# #l p3 .p!i'+ (# la) # $i'a). (sto es debido a que /ay enzimas que tienen una acti&idad tan grande, que son capaces de trans ormar bastantes molculas de sustratos por segundo, y una orma de controlar su acti&idad en el organismo es mantenerlas a un p3 di erente de su p3 ptimo$ %ino /ubiera un metabolismo acti&ado$ Adem!s se debe a que las enzimas mani iestan propiedades di erentes in >itro que in &i&o, donde la interaccin con los componentes celulares pueden modi icar la dependencia rente al p3$

9. D#-i ir , #:#'pli-icar: a$ E $i'a) -" ci+ al#) (#l pla)'a: son las que se encuentran siempre en la circulacin de indi&iduos normales, y desempe#an un papel isiolgico en la sangre, encontr!ndose all en concentraciones equi&alentes o mayores que en los te0idos (all esta el sustrato), generalmente son sintetizadas y

secretadas estas enzimas en el /gado$ (ntre estas tenemos la lipoprotena lipasa, la seudocolinesterasa y las proenzimas de la coagulacin de la sangre y disolucin de co!gulos$ b$ E $i'a) + -" ci+ al#) (#l pla)'a: realizan unciones isiolgicas desconocidas en el plasma$ (stas surgen de la destruccin rutinaria normal de eritrocitos, leucocitos y otras clulas$ (l da#o tisular o necrosis que resulta de lesin o en ermedad por lo regular &a acompa#ado de incrementos en las concentraciones de &arias enzimas plasm!ticas no uncionales$ (ntre estas encontramos todas las enzimas intracelulares &erdaderas y las que existen en las secreciones exocrinas como la amilasa pancre!tica, lipasa, os atasa alcalina, os atasa !cida prost!tica$ c$ E $i'a) +ri# !a(+ra) (# .r1a +): son enzimas que est!n presentes en concentracin apreciables solo en un rgano" estas al incrementar su concentracin en la sangre, orientan al medico para conocer en que rgano o te0ido esta la en ermedad$ (ntre estas est!n la acetilcolinesterasa, os atasa !cida (prstata), alco/ol des/idrogenasa en el /gado, os atasa alcalina, transaminasas, aldolasas, des/idrogenasa l!ctica, transcetolasa$ d$ E $i'a) (# )#cr#ci. : son aquellas que &an a ser secretadas por un rgano o una gl!ndula (secreciones exocrinas) en orma pasi&a y &an a e0ercer su accin a otro sitio$ ,or e0emplo la amilasa, lipasa y la os atasa$

;. Explicar la "0icaci. (# la a'ila)a pa cr#6!ica )#1< la cla)i-icaci. a !#ri+r (s una enzima de secrecin, se origina o es secretada por el p!ncreas y luego se &a /acia el intestino delgado y la sali&a$ =. A ali$ar c"al#) )+ la) '"#)!ra) 0i+l.1ica) a(#c"a(a) para #-#c!"ar la) (#!#r'i aci+ #) # $i'a!ica). p$ M"#)!ra) (# #)!ra!+) !i)"lar#) q$ L&%"i(+) 0i+l.1ic+): sueros (sangre, orina, sali&a, liquido ce alorraqudeo, liquido amnitico)$

>. Explicar la r#laci. %"# #xi)!# # !r# (a/+ c#l"lar , ac!i4i(a( (# la) # $i'a) # #l pla)'a Los &alores de enzimas plasm!ticas no uncionales se interpretan como prueba de una necrosis celular o bien de en ermedades en te0idos y rganos$ Normalmente los ni&eles plasm!ticos son muy ba0os o nulos$ ?na agresin en orma de cualquier proceso patolgico, pueden pro&ocar cambios en la permeabilidad de la membrana celular o incrementar la muerte celular, dando lugar a la liberacin de enzimas intracelulares en el plasma$ (n casos de cambios de permeabilidad las primeras enzimas que aparecer!n en el plasma, ser!n las de menor peso molecular y cuanto mas grande sea el gradiente de concentracin entre los ni&eles Nitra y extracelular, m!s r!pidamente di undir! la enzima$ Las enzimas no uncionales del plasma se incrementaran cuanto mayor sea la cantidad de te0ido da#ado$ @ luego desaparecer!n a &elocidades di erentes, de acuerdo con la estabilidad de la enzima y su susceptibilidad al sistema reticuloendotelial$

?. Explicar c+'+ p"#(# '#(ir)# la ac!i4i(a( (# la) # $i'a) # la) '"#)!ra) 0i+l.1ica) , la ra$. p+r la %"# # l+) a 6li)i) 0i+l.1ic+) )# i 4#)!i1a )" ac!i4i(a( ca!al&!ica* # #l !#:i(+ c+rp+ral , + )" c+ c# !raci. .

Las diminutas cantidades de enzimas presentes en las clulas /acen complicado determinar su presencia y concentracin$ %in embargo, su /abilidad para trans ormar con rapidez miles de molculas de un sustrato espec ico en productos le da a cada enzima la capacidad de re&elar su presencia$ (n condiciones apropiadas la &elocidad de la reaccin cataltica en estudio es proporcional a la cantidad de enzima presente$ 1@. D#-i ir la) " i(a(#) # %"# )# #xpr#)a la ac!i4i(a( (# la) # $i'a). ?nidades de Recambio' (s el n.mero de molculas de sustrato trans ormadas por unidad de tiempo por una molcula de enzima$ ?nidad (nzim!tica' La cantidad de enzima que es capaz de catalizar la trans ormacin de ) micromol de sustrato por minuto en condiciones est!ndar, a temperatura de 7;: 1 y a un p3 optimo$ Aatal' La cantidad de enzima que es capaz de catalizar la trans ormacin de ) mol de sustrato por segundo$ Acti&idad espec ica' unidades de enzima por miligramo de protena$ 11. Explicar %"# )+ l+) $i'.1# +)* )" pr+c#)+ (# ac!i4aci. , )" i'p+r!a cia #:#'pli-ica (+ Ai(r.li)i) )#l#c!i4a + parcial. 1iertas protenas se sintetizan y secretan como protenas precursoras inacti&as conocidas como proprotenas$ Las proprotenas de enzima se denominan proenzimas o zimgenos$ La protelisis selecti&a con&ierte una proprotena mediante una o m!s segmentaciones proteolticas sucesi&as en una orma que muestra la acti&idad caractersticas de la protena madura, por e0emplo, su acti&idad enzim!tica$ (ntre las protenas sintetizadas como proprotenas se encuentran la /ormona insulina (proprotena B proinsulina, de la cual se deri&a la insulina por separacin proteolitica de un pptido), las enzimas digesti&as que /idrolizan protenas se sintetizan como zimogenos en el estomago y el p!ncreas y entre estas est!n la pepsina, tripsina y quimiotripsina (proprotenas B pepsingeno, tripsingeno y quimotripsingeno respecti&amente), &arios actores de la coagulacin sangunea y cascadas de disolucin de co!gulos de sangre y la protena del te0ido con0unti&o col!geno, que se produce en la piel y el /ueso, se deri&a del procol!geno, un precursor soluble$ +ado que este tipo de acti&acin es irre&ersible, se necesitan otros mecanismos para inacti&as estos enzimas$ Las proteasas son inacti&adas por protenas in/ibidoras que se i0an muy uertemente al sitio acti&o de la enzima$ La sntesis y secrecin de proteasas como proenzimas catalticamente inacti&as protegen el te0ido de origen (por e0emplo, el p!ncreas) contra la autodigestin, como la que puede ocurrir en la pancreatitis$ 1iertos procesos isiolgicos como la digestin son intermitentes pero bastante regulares y predecibles$ 6tros como la ormacin de co!gulos de sangre, la disolucin de co!gulos y la reparacin de te0ido se producen Cen lneaD slo en respuesta a la necesidad isiolgica o isiopatolgica apremiante$ La protelisis selecti&a tiene que &er con uno o m!s cortes proteolticos muy espec icos que podran ir acompa#ados o no por la separacin de los pptidos resultantes$ ,ero lo m!s importante es que la protelisis selecti&a produce con recuencia cambios con ormacionales que CcreanD el sitio cataltico de una enzima$ 12. Explicar la -" ci. (# ca(a " + (# l+) r#ac!i4+) , a ali$ar l+) r#)"l!a(+) +0!# i(+) # )" (#!#r'i aci. (# a'ila)a. %ustrato reacti&o de almidn p3 9 (l almidn es un polisac!rido de reser&a alimenticia predominante en las plantas, y proporciona el 9*5E*F de las caloras consumidas por los /umanos de todo el mundo$ Ganto el almidn como los productos de la /idrlisis del almidn constituyen la mayor parte de los carbo/idratos digestibles de la dieta /abitual$ (n el experimento sir&e de sustrato para poder ser /idrolizado por la enzima$ Reacti&o de @odo NH)** %ir&e para determinar el e ecto de la amilasa sobre la digestin del almidn, es decir, la acti&idad de dic/a enzima se determina por medio de la reaccin del yodo, el cual al combinarse con el almidn produce un color azul &erdoso$

Resultado (l almidn no /idrolizado da un color azul oscuro con el reacti&o de yodo, pero a medida que se e ect.a la digestin, el color azul se torna cada &ez m!s p!lido /asta que por .ltimo el color que se obtiene es el del reacti&o de yodo lo cu!l signi ica que el almidn /a sido /idrolizado$
13. D#)cri0ir la cla)i-icaci. 1# #ral (# la) # $i'a) "0ica (+ a la a'ila)a (# !r+ (# #lla. 6xidorreductasa' catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, trans erencia de /idrgeno o electrones de un sustrato a otro$ (0$' succinato des/idrogenasa, citocromo c oxidasa, lactato des/idrogenasa, alco/ol des/idrogenasa$ (stas a la &ez se di&iden en des/idrogenasas, reductasas, oxidasas, /idroxilasas y peroxidasas$ Grans erasas' 1atalizan la trans erencia de grupo qumico (distinto de /idrgeno) de un sustrato a otro$ (0$' glucoquinasa, /exoquinasa$ (sta se di&ide en transaminasas, trans os orilasas y transmetilasas$

3idrolasas' 1atalizan reacciones de /idrlisis$ (0$' lactasa, quimotripsinas, amilasa$ %e di&iden en lipasas, os atasas, os odiesterasas, peptidasas, glicosidasas$ Liasas' 1atalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos$ (0$' acetacetato descarboxilasa, umarasa, piru&ato descarboxilasa$ %e di&iden en descarboxilasas, aldolasas, des/idratasas, desaminasas$ Isomerasas' 1atalizan la intercon&ersin de ismeros$ (0$' os otriosa isomerasa, os osglucosa isomerasa, alanina racemasa$ %e di&iden en epimerasas y mutasas$ Ligasas' 1atalizan la unin de dos sustratos con /idrlisis simult!nea de un nucletido tri ostato (AG,, JG,, etc$)$ (0$' piru&ato carboxilasa$ %e di&iden en sintetasas y carboxilasas$
18. D#)cri0ir la r#acci. ca!ali$a(a p+r la a'ila)a )#/ala (+: )")!ra!+* pr+("c!+ , # lac# %"# r+'p# La amilasa es una enzima digesti&a producida y secretada por las clulas exocrinas de los acinos pancre!ticos$ %u accin es /idrolizar el almidn y el glucgeno /asta maltosa, maltotriosa y una mezcla de oligosac!ridos rami icados, no rami icados y algo de glucosa$ %ustrato' almidn y glucgeno$ ,roducto' maltosa, maltotriosa y una mezcla de oligosac!ridos rami icados, no rami icados y algo de glucosa$ (nlace que rompe' enlace glucosdico al a ),4 19. Explicar la ra$. p+r la %"# # #l (ia1 .)!ic+ (i-#r# cial* # la #4+l"ci. , # #l pr+ .)!ic+ (# '"cA+) #)!a(+) pa!+l.1ic+) )+ i'p+r!a !#) l+) a 6li)i) # $i'6!ic+). Las enzimas lle&an a cabo unciones &itales relacionadas con la salud y en ermedad, por lo consiguiente, el clnico necesita conocer su uncionamiento y con recuencia utiliza la medicin de la acti&idad de las enzimas para ayudarse en el diagnstico de &arios estados patolgicos$ (n la actualidad se sabe que los organismos responden a cambios en su medio interno y externo mediante modi icaciones equilibradas y coordinadas en las &elocidades de reacciones metablicas espec icas$ -uc/as en ermedades del /ombre, como c!ncer, diabetes, ibrosis qustica y en ermedad de Alz/eimer, se caracterizan por dis unciones reguladoras que desencadenan agentes patgenos o mutaciones genticas$ ,or e0emplo, muc/os &irus oncognicos elaboran proten5tirosncinasas que modi ican los e&entos reguladores que controlan patrones de expresin gnica, y contribuyen a la iniciacin y progresin del c!ncer$ ,or consiguiente, es esencial conocer los actores que controlan las &elocidades de las reacciones catalizadas con enzimas para comprender la base molecular de la en ermedad$ Adem!s, el estudio de la cintica de las enzimas tambin representa el modo principal para identi icar posibles agentes teraputicos que, de manera selecti&a, incrementan o in/iben las &elocidades de procesos espec icos catalizados por las enzimas$ ?n con0unto comple0o y equilibrado de acti&idades enzim!ticas es el undamento para

mantener la /omeostasis$ ,or consiguiente, es importante entender la cintica de las enzimas para saber cmo las condiciones isiolgicas ad&ersas, como anoxia, acidosis y alcalosis metablicas, toxinas y agentes armacolgicos a ectan ese equilibrio$ 1;. E " ciar l+) 4al+r#) +r'al#) (# a'ila)a # )"#r+ , #xplicar la) p+)i0l#) al!#raci+ #) )5rica) # pr+c#)+) pa!+l.1ic+) ap# (ici!i)* pa cr#a!i!i)* i )"-ici# cia r# al. Los &alores normales de amilasa en suero son de K*5)K* ?HdL de suero %e encuentran ni&eles ele&ados de amilasa principalmente en la pancreatitis, y en la parotiditis, .lcera pptica per orada, apendicitis, en ermedad de las &as biliares, insu iciencia renal, etc$ ,or tanto, se utiliza para e&aluar la uncin del p!ncreas, diagnosticar la presencia de en ermedades del mismo y para controlar su e&olucin$ Gambin se utiliza para e&aluar en ermedades de la &escula biliar (piedras litiasis), problemas intestinales, y otras en ermedades di&ersas$

Los ni&eles aumentados de Amilasa en la sangre pueden indicar' a$ 1!ncer de p!ncreas, o&arios, pulmn$ b$ 1olecistitis$ c$ 1lico de &escula biliar$ d$ (mbarazo ectpico con rotura de trompas$ e$ 6bstruccin intestinal$ $ ,ancreatitis aguda$ g$ ,roblemas de obstruccin de conductos biliares o pancre!ticos$ /$ ?lcera de estmago per orada$ Los ni&eles disminuidos de Amilasa en la sangre pueden indicar' i$ 1!ncer de p!ncreas$ 0$ Lesin pancre!tica$ 2$ (n ermedades renales$ l$ Goxemia en el embarazo$ 1=. Explicar la i'p+r!a cia (# la) i)+# $i'a) # #l (ia1 .)!ic+ cl& ic+* #:#'pli-ica (+. Los organismos superiores suelen elaborar &arias &ersiones sicamente distintas de una determinada enzima, cada una de las cuales cataliza la misma reaccin$ Al igual que los miembros de otras amilias de protenas, estos catalizadores protenicos o isoenzimas surgen por la duplicacin de genes$ 1>. Explicar # %"# c+ )i)!# i Ai0ir " a # $i'a , )#/alar l+) (i-#r# !#) !ip+) (# i Ai0i(+r#) # $i'6!ic+)* (i-#r# cia (+ c+ #l pr+c#)+ (# (#) a!"rali$aci. . Las enzimas se pueden inacti&ar por modi icacin irre&ersible de un grupo uncional esencial para la acti&idad cataltica$ Gambin se pueden in/ibir por molculas que se i0an re&ersiblemente$ Los in/ibidores competiti&os compiten re&ersiblemente con el sustrato para i0arse en el sitio acti&o pero no son trans ormados por el enzima$ Los in/ibidores no competiti&os se i0an al comple0o enzima5sustrato en un sitio di erente del centro acti&o$ (n la in/ibicin mixta, un in/ibidor se i0a a la enzima o al comple0o enzima5sustrato, tambin en un sitio distinto del que une el sustrato$ La acti&idad enzim!tica puede ser disminuida o eliminada por la accin de ciertas sustancias a las cuales se les conoce con el nombre de in/ibidores enzim!ticos$ -ediante el uso de in/ibidores enzim!ticos se /a obtenido in ormacin muy &aliosa sobre la con ormacin del centro acti&o de algunas enzimas$ Las distintas ormas de interaccin se traducen en &arios tipos de in/ibicin per ectamente di erenciables experimentalmente$ Los dos tipos m!s comunes son la competiti&a y la no competiti&a$ La primera es cuando el

in/ibidor compite con el sustrato por la unin con el centro acti&o de la enzima$ (ste tipo de in/ibicin puede reducirse si se aumenta la concentracin de sustrato$ ?n e0emplo cl!sico lo constituye la in/ibicin del malonato sobre la enzima succinato des/idrogenasa que cataliza la eliminacin de dos !tomos de /idrgeno de los !tomos de carbono metilnico del succinato$ (n la segunda el in/ibidor orma un enlace co&alente con las enzimas cerca del centro acti&o sin modi icarla irre&ersiblemente$ ?n e0emplo son los gases ner&iosos, como el luoro os ato de di isopropilo (+L,) que orma un comple0o con la enzima acetilcolinesterasa$ Los animales en&enenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos ner&iosos$ 1iertos metales como el plomo, mercurio y arsnico in/iben enzimas que tienen en su centro acti&o grupos M %3 libres$ (l proceso de in/ibicin enzim!tica es .til para comprender los mecanismos de accin txica y armacolgica de algunos compuestos$ 1?. D#-i ir %"# )+ # $i'a) r#1"la(+ra) , )#/alar )") pri cipal#) carac!#r&)!ica). (n cada ruta metablica /ay al menos una enzima que i0a la &elocidad de la secuencia global ya que cataliza la reaccin m!s lenta, es decir, la limitante de &elocidad$ (stas enzimas reguladores, muestran adem!s una acti&idad cataltica mayor o menor en respuesta a ciertas se#ales$ Jracias a la accin de tales enzimas reguladores, la &elocidad de cada secuencia metablica se a0usta constantemente para adaptarse a los cambios en las necesidades de la clula con respecto a la energa y a las biomolculas requeridas durante el crecimiento celular y en la reparacin de lesiones$ La acti&idad de algunas enzimas reguladoras, llamadas enzimas alostricos, se a0usta mediante la re&ersible de un modulador espec ico a un sitio regulador$ i0acin

Las enzimas reguladoras o alostricas son estimuladas o in/ibidas por la unin con alguna molcula, el e ector o modulador, generalmente un producto metablico, cuya concentracin en la clula es crtica, adem!s le pro&oca cambio al sitio cataltico, ayuda a que el sustrato se pose adecuadamente, presentan estructura cuaternaria, son oligomericas, son dbiles a temperatura ba0a, presentan dos o mas cadenas y tienen alto peso molecular$

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