Hemoglobina

Es una protena en los glbulos rojos que transporta oxgeno. Un examen sanguneo puede determinar qu tanta hemoglobina tiene uno en la sangre.

Forma en que se realiza el examen

Se necesita una muestra de sangre. Para obtener informacin sobre la forma como se hace esto, ver el artculo: Venopuncin.

Preparacin para el examen

No se necesita una preparacin especial.

Lo que se siente durante el examen

Cuando se inserta la aguja para extraer la sangre, algunas personas sienten un dolor moderado, mientras que otras slo sienten un pinchazo o sensacin de picadura. Posteriormente, puede haber algo de sensacin pulstil.

Razones por las que se realiza el examen

El examen de hemoglobina casi siempre se hace como parte de un conteo sanguneo completo (CSC).

Valores normales
Los resultados normales varan, pero en general son:

Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL

Nota: g/dL = gramos por decilitro. Los ejemplos de arriba son mediciones comunes correspondientes a los resultados de estos exmenes. Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Algunos laboratorios utilizan diferentes mediciones o analizan muestras diferentes. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados especficos de su examen.

Significado de los resultados anormales

Los niveles de hemoglobina por debajo de lo normal pueden deberse a:

Anemia (diversos tipos) Sangrado Destruccin de glbulos rojos Leucemia Desnutricin Deficiencias nutricionales de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6 Sobrehidratacin

Los niveles de hemoglobina por encima de lo normal pueden deberse a:

Cardiopata congnita Cor pulmonale Deshidratacin Eritrocitosis Niveles bajos de oxgeno en la sangre (hipoxia) Fibrosis pulmonar Policitemia vera

Afecciones adicionales bajo las cuales se puede realizar el examen:

Anemia por enfermedad crnica Anemia inmunohemoltica inducida por medicamentos Arteritis de clulas gigantes (temporal, craneal) Hemoglobinopatas Anemia hemoltica debido a una deficiencia de G6PD Anemia aplsica idioptica Anemia hemoltica autoinmunitaria idioptica Anemia inmunohemoltica Anemia ferropnica Criohemoglobinuria paroxstica Hemoglobinuria paroxstica nocturna (HPN) Anemia perniciosa Desprendimiento prematuro de la placenta Polimialgia reumtica Anemia aplsica secundaria

Riesgos
Las venas y las arterias varan de tamao de un paciente a otro y de un lado del cuerpo a otro, razn por la cual extraer sangre de algunas personas puede ser ms difcil que de otras. Otros riesgos asociados con la extraccin de sangre son leves, pero pueden ser:

Sangrado excesivo

Desmayo o sensacin de mareo Hematoma (acumulacin de sangre debajo de la piel) Infeccin (un riesgo leve en cualquier momento que se presente ruptura de la piel)

Nombres alternativos
Hb; Hgb

Referencias
Bunn HF. Approach to the anemias. In: Goldman L, Schafer AI, eds. Cecil Medicine. 24th ed. Philadelphia, Pa: Saunders Elsevier; 2011:chap 161.

Actualizado: 2/8/2012
Versin en ingls revisada por: Todd Gersten, MD, Hematology/Oncology, Palm Beach Cancer Institute, West Palm Beach, FL. Review provided by VeriMed Healthcare Network. Also reviewed by Linda J. Vorvick, MD, Medical Director and Director of Didactic Curriculum, MEDEX Northwest Division of Physician Assistant Studies, Department of Family Medicine, UW Medicine, School of Medicine, University of Washington; David Zieve, MD, MHA, Medical Director, A.D.A.M. Health Solutions, Ebix, Inc. Traduccin y localizacin realizada por: DrTango, Inc.

Hemoglobina
hemoglobina, alfa 1 HUGO Smbolo 4823 HBA1 Datos genticos Locus Cr. 16 p13.3 Bases de datos Entrez OMIM RefSeq UniProt 3039 141800 NM_000558 P69905

hemoglobina, alfa 2 HUGO Smbolo 4824 HBA2 Datos genticos Locus Cr. 16 p13.3 Bases de datos Entrez OMIM RefSeq UniProt 3040 141850 NM_000517 P69905 hemoglobina, beta HUGO Smbolo 4827 HBB Datos genticos Locus Cr. 11 p15.5 Bases de datos Entrez OMIM RefSeq UniProt 3043 141900 NM_000518 P68871

Hemoglobina.

Grupo hemo. La hemoglobina es una heteroprotena de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo caracterstico, que transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los tejidos, el dixido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y tambin participa en la regulacin de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados. La hemoglobina es una protena de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su funcin principal es el transporte de oxgeno. Esta protena hace parte de la familia de las hemoprotenas, ya que posee un grupo hemo.

ndice

1 Estructura 2 Oxihemoglobina 3 Efectores alostericos: 2,3- Bisfosfoglicerato 4 Efecto Bohr 5 Importancia Biomdica 6 Tipos de hemoglobina 7 Valores de referencia 8 Vase tambin 9 Referencias 10 Bibliografa

Estructura
La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molcula de oxgeno. El grupo hemo est formado por:

1. Unin del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del cido ctrico) al aminocido glicina formando un grupo pirrol. 2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX. 3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo. La hemoglobina es una protena tetrmera, que consiste de cuatro cadenas polipeptdicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas y dos cadenas . La cadena consiste de 141 aminocidos y una secuencia especfica, mientras que la cadena consiste de 146 aminocidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas y de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena . La estructura tetrmera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene 22, HbF tiene 22 y HbA2 (tipo menos comn en los adultos) tiene 22. Las cadenas y de la hemoglobina tienen un 75% de hlices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptdica de la hemoglobina est unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura. El grupo hemo est localizado en un hoyuelo entre dos hlices de la cadena de la globina y a su vez est protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidroflica de la subunidad. Tambin se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptdicas, que se enlazan al tomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que estn presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal se encuentra lejos del grupo hemo. El tomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro est unido al nitrgeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrgeno de la histidina proximal y la sexta est ocupada por la hisitidina distal o por oxgeno. Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el oxgeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace de oxgeno, la cual presenta la saturacin fraccional, respecto a la concentracin del mismo. La saturacin fraccional, Y, se define como el nmero de sitios de enlace saturados con oxgeno respecto al nmero total de sitios de enlace posibles en una molcula de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace estn sin oxgeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace estn enlazados con oxgeno). La concentracin de oxgeno se mide en presin parcial, pO2. La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. Esta forma de la curva sugiere que el enlace de oxgeno a un sitio de enlace, aumenta la probabilidad de que se enlace otro oxgeno a un sitio de enlace vaco. As mismo la liberacin de oxgeno de un sitio de enlace facilita la liberacin de oxgeno de otros sitios de enlace. A este comportamiento se le llama cooperativo, porque las reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada molcula de hemoglobina estn relacionadas e influyen directamente en las reacciones de enlace de los otros sitios de enlace de cada molcula.

El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un transporte eficiente del oxgeno dentro del cuerpo. En los pulmones, la hemoglobina se satura en un 98% de oxgeno. Esto quiere decir que un 98% de los sitios de enlace de cada molcula de hemoglobina estn enlazados a una molcula de oxgeno. Al movilizarse la hemoglobina por la sangre, libera el oxgeno a las clulas, y su nivel de saturacin se reduce a un 32%. Esto quiere decir que un 66% (98% - 32% = 66%) de los sitios de enlace de la hemoglobina contribuyen al transporte y descarga de oxgeno. Si una protena, que no presenta un comportamiento de enlace cooperativo realiza el mismo trabajo que la hemoglobina su eficiencia se ver reducida notablemente, por ejemplo la mioglobina tiene una eficiencia del 7%. La presin a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50% (p50) muestra la afinidad de distintos tipos de hemoglobina respecto al oxgeno. En la HbA (Hemoglobina adulta), p50 es a 26 mmHg, mientras que la HbF tiene un p50 a 20 mmHg. Esta diferencia en la afinidad relativa por O2 permite a la HbF extraer oxgeno de la HbA de la sangre placentaria de la madre para que el feto la utilice. Despus del nacimiento, la HbF es reemplazada por la HbA. El comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O2 requiere que el enlace de oxgeno en un sitio de enlace en el tetrmero de la hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molcula. Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. Los dmeros 11 y 22 rotan aproximadamente 15 grados el uno respecto al otro. La estructura cuaternaria observada en el estado deoxi de la hemoglobina se conoce como el estado T (Tenso), ya que las interacciones entre sus subunidades son fuertes. Mientras que la estructura de la hemoglobina completamente oxigenada, oxihemoglobina, es conocida como el estado R (Relajado), ya que las interacciones entre sus subunidades se encuentran debilitadas (o relajadas). Al desencadenar el paso del estado T al estado R, el enlace de un oxgeno aumenta la afinidad de otros sitios de enlace. Se puede explicar la cooperatividad de la hemoglobina a partir de distintos modelos. Se han desarrollado 2 modelos diferentes. El modelo concertado (Modelo MWC) explica que la hemoglobina tiene nicamente 2 formas: el estado T y el estado R. Al enlazarse con un ligando, el equilibrio cambia entre estos 2 estados. La deoxihemoglobina se considera en estado T. Pero al enlazarse un oxgeno, el estado R est muy favorecido. En este estado se favorece fuertemente el enlace de ms oxgenos. En este modelo, cada tetrmero puede existir exclusivamente en dos estados (T o R). En cambio el modelo secuencial explica que la unin de un oxgeno a la hemoglobina favorece la unin de ms oxgenos, pero no significa un cambio total del estado T al estado R.

Oxihemoglobina

El artista Julian Voss-Andreae cre en 2005 una escultura denominada Corazn de Acero (Heart of Steel) basada en la estructura central de la protena. Esta escultura est hecha de vidrio y acero corten. La oxidacin intencional de una obra inicialmente brillante refleja la reaccin qumica fundamental del oxgeno enlazado al hierro en la hemoglobina.1 Las imgenes muestran la escultura de 1,6 metros de altura inmediatamente despus de su instalacin, luego de 10 das y despus de varios meses de exposicin al ambiente. Cuando la hemoglobina tiene unido oxgeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso caracterstico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxgeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clnicamente por cianosis).

Reaccin paso a paso:

Reaccin total:

Efectores alostericos: 2,3- Bisfosfoglicerato

En las clulas rojas es crucial la presencia del 2,3- Bisfosfoglicerato, ya que ste determina la afinidad de la hemoglobina al oxgeno. Para que la hemoglobina funcione eficientemente, el estado T debe permanecer estable hasta que la unin de suficientes oxgenos permita la transicin al estado R. El estado T es muy inestable; esto desplaza el equilibrio hacia el estado R. Esto resultara en una baja liberacin de oxgeno en los tejidos. Por lo tanto un mecanismo adicional se necesita para estabilizar el estado T. Este mecanismo se descubri a partir de la comparacin de la afinidad la oxgeno de la

hemoglobina es un estado puro y en las clulas rojas. Se encontr que en un estado puro la hemoglobina se enlaza fuertemente al oxgeno, dificultando su liberacin, mientras que en las clulas rojas su afinidad es menor. Esta diferencia se debe a la presencia del 2,3bifosfoglicerato (2,3- BPG). Este compuesto est presente en las clulas rojas de la sangre a una concentracin igual a la concentracin de hemoglobina (~ 2 mM). El 2,3- BPG se enlaza al centro del tetrmero, en un bolsillo que slo est presente en el estado T. En la transicin de T a R, este bolsillo colapsa y se libera el 2,3- BPG. Para que esto suceda los enlaces entre la hemoglobina y el 2,3- BPG se deben romper, y a su vez cuando este compuesto est presente se necesitan mayores enlaces de oxgeno con la hemoglobina, para que sta cambie se forma de T a R. Por lo tanto la hemoglobina se mantiene en su estado T de baja afinidad hasta que alcance un medio con altas concentraciones de oxgeno. Debido a esto se le llama al compuesto 2,3- BPG efector alostrico. La regulacin por parte de una molcula estructuralmente diferente al O2 es posible gracias al enlace del efector alostrico en un sitio completamente distinto a los sitios de enlace del oxgeno en la hemoglobina.

Efecto Bohr
El aumento de oxigenacin de la hemoglobina en los pulmones y la rpida liberacin de oxgeno en los tejidos gracias a los efectos del pH y pCO2 es conocido como el efecto Bohr. Los tejidos de metabolizacin rpida, como el msculo durante la contraccin, generan grandes cantidades de iones de hidrgeno y dixido de carbono. Para liberar oxgeno donde es ms necesario, la hemoglobina ha evolucionado para responder a las concentraciones de estas dos sustancias. Al igual que el 2,3- BPG, los iones de hidrgeno y el dixido de carbono son efectores alostricos de la hemoglobina que se unen a sitios distintos a los sitios de enlace del oxgeno. La afinidad de la hemoglobina respecto el oxgeno disminuye, al bajar el valor del pH (7.4). Por lo tanto, cuando la hemoglobina se mueve hacia la regin con menor pH, tiende a liberar ms oxgeno. Por ejemplo, el transporte desde los pulmones, con pH 7.4 y un pO2 de 100 torr, hacia el msculo activo, con un pH de 7.2 y una presin de oxgeno parcia del 20 torr, resulta en la liberacin de un 77% del total de oxgeno que lleva una molcula de hemoglobina. Mientras que en el caso de no encontrarse ningn cambio de pH o de la pO2 se liberara slo un 66% del total de oxgeno de la hemoglobina. En el metabolismo aerbico en los tejidos, el CO2 liberado y la p CO2 aumenta con un incremento simultneo de iones de H+. El pH de los tejidos se reduce debido a la formacin de cidos metablicos como el cido carbnico y lctico. A pH bajo la afinidad de la hemoglobina hacia el oxgeno se reduce y aumenta la velocidad de disociacin de oxgeno de la oxiHb en los tejidos. La condicin inversa prevalece en los pulmones, donde pCO2 es baja y el pH es alto, por lo tanto la afinidad de la Hb para unirse con O2 aumenta. Al enlazarse con el primer oxgeno, la Hb sufre cambios conformacionales y pasa del estado T al R, aumentando as la cooperatividad.

La hemoglobina se enlaza al dixido de carbono en los tejidos despus de liberar oxgeno, y transporta el 15% del total de CO2 transportado en la sangre. Tambin tiene una funcin como Buffer, ya que se enlaza a dos protones por cada cuatro molculas de oxgeno liberadas, por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH constante en la sangre.

Importancia Biomdica
Todas las condiciones fisiolgicas y clnicas asociadas con falta de oxgeno estimulan la produccin de 2,3-DPG en los eritrocitos, lo cual resulta en un aumento de liberacin de oxgeno de la hemoglobina. Hipoxia: en un estado hipoxico, la concentracin de 2,3-DPG en las clulas rojas es elevada, debido a un aumento en la gluclisis. Este es un ejemplo de la adaptacin a la hipoxia por parte del cuerpo. Anemia: Es una condicin clnica asociada con una disminucin del nivel de hemoglobina en la sangre. Esto genera un suministro pobre de oxgeno a los tejidos. En la anemia, la concentracin de 2,3- BPG en las clulas rojas es elevada, aumentando la liberacin de oxgeno. Adaptacin a altura: Las personas que viven en regiones gran altitud, donde la concentracin de oxgeno es baja, el cuerpo realiza varios cambios fisiolgicos para adaptarse a estas condiciones. Estos cambios incluyen hiperventilacin, policitemia y un aumento en la produccin de 2,3- BPG en los eritrocitos.

Tipos de hemoglobina

Hemoglobina A o HbA, llamada tambin hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Est formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina despus del nacimiento. Est formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta. Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente presente en la anemia de clulas falciformes. Afecta predominantemente a la poblacin afroamericana y amerindia. Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la sntesis de globinas gamma y aumenta la produccin de globinas beta. Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxgeno (Hb+O2) Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce por una enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina tambin se puede producir por intoxicacin de nitritos. Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 despus del intercambio gaseoso entre los glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxgeno por la Hb, por lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia

tisular, pero con una coloracin cutnea normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO). Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.

Tambin hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. stas slo estn presentes en el embrin.

Valores de referencia
Los valores de referencia varan de acuerdo a cada laboratorio clnico y por eso se especifican al solicitar la prueba. Esto depende de la ubicacin del mismo, especficamente altitud la calidad de las tcnicas usadas.2 Valores de referencia2 Sexo Valor mnimo Valor mximo Hombre 13.8 17.2 Mujer 12.1 15.1
Unidades: g/dL (gramos por decilitro).

Anlisis estructural de la hemoglobina (HB)

Enviado por anguloivonne

Indice 1. Introduccion 2. Estructura Primaria 3. Estructura Secundaria 4. Estructura Terciaria 5. Estructura Cuaternaria 6. Bibliografa 1. Introduccion La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una protena conjugada que contiene las protenas bsicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgnica y un tomo de hierro). Esta

protena es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupo hem, es similar a la mioglobina. 2. Estructura Primaria Las hemoglobinas de todos los mamferos tienen un peso molecular aproximado de 65.000 y en esencia son tetrmeros, que constan de 4 cadenas pptidas, cada una de las cuales esta unida a un grupo hem. Las molculas de hemoglobina se forman por combinacin de dos subunidades de una cadena peptdica llamada a y dos de b donde las cadenas polipeptdicas estn constituidas por eslabones de aminocidos (AA) denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b . Todo ser humano es capaz de sintetizar (genticamente) e introducir en la hemoglobina cuatro cadenas polipptidas designadas a , b , g y d . Con escasas excepciones las molculas de HB se forman por la combinacin de dos cadenas a con dos g o d . La HB de una persona adulta normal se designa por HB A = a 2A b 2A y de igual forma, la HB fetal es HB A = a 2Ag 2F Las cadenas b , g , d contienen todas ellas 146 unidades que se asemejan mucho entre s en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas b y g y solo 10 entre b y d . La cantidad de AA se puede determinar por mtodos qumicos o enzimticos. Reactivos qumicos:

SANGER: Emplea 2,4 Dinitrofluorobenceno (DNF), en solucin ligeramente alcalina y a temperatura ambiente, este pasa a ser parte del polipptido en el N terminal, posteriormente este se hidroliza, quedando el dinitrofenil aminocido de color amarillo y los otros aminocidos en estado libre. Despus estas se separan cromatogrficamente para su identificacin. EDMAN: Se hace reaccionar la hemoglobina con fenilisotiosianato que se combina con el grupo a amino libre de la Valina, posteriormente se coloca el pptido con cido diluido y fri, lo que separa la Valina de la cadena principal y lo convierte en un derivado de la feniltiovidantoina mas el pptido del nuevo n-terminal de la Leucina. BROMURO DE CIANOGENO: Separa los enlaces peptdico por el lado carboxilo de los residuos de metionina dejando nuevas unidades peptdicas. CLORURO DE DABSILO: Se utiliza para marcar el pptido que despus se hidroliza con HCl, se identifica por sus caractersticas cromatograficas. Suele utilizarse el cloruro de babsilo porque forma derivados altamente coloreados que se detectan con alta sensibilidad. Este reacciona con el amino libre de una amina para formar un derivado sulfoamidico, que resulta estable en las condiciones que permite hidrolizar los enlaces peptdico.

Reactivos enzimaticos:

TRIPSINA: La tripsina es un enzima proteolitica del jugo intestinal. Hidroliza los pptido por el lado carboxlico de los residuos de Argina y Lisina tanto la tripsina como el Bromuro de Ciangeno (CNBr) son ms efectivos para pptido de ms de 50 residuos.

CARBOPPTIDASAS: Hidroliza al enlace peptdico en que interviene el residuo terminal COOH, de esta manera se determina el aminocido, que se libera por acceso de la carboxipeptidasa sobre el polipptido. Conociendo los residuos amino y carboxilo terminal se establecen puntos de referencia importantes en la secuencia de aminocidos. AMINOPEPTIDASA: Hidroliza al enlace peptdico en que interviene el residuo terminal NH2.

Se realiz el anlisis de las cantidades relativas de aminocidos en la cadena de b en 24 AA (de AA 36 al AA 59) - Ver anexo 1 COMPOSICION QUIMICA GRUPO - R Acidos Bsicos Imino Aliftico Polaridad Polar No Polar

IONIZACION DEL GRUPO -R Acidos Bsicos Neutros 12.50% 8.33% 79.17 %

20.83 % 8.30 % 12.60 % 20.83 %

Hidroxilados 16.66% Azufrados 4.16%

Aromticos 16.66%

Importancia Nutricional 58.30 % 41.60 % Esenciales No esenciales 41.60% 58.30%

Variacin gentica de la estructura de la HB: Muchas mutaciones dan lugar a un cambio en la secuencia de aminocidos de las protenas. Algunas HB anormales (actualmente se conocen unas 42 de la HBA) se les ha logrado establecer las sustituciones de aminocidos. En cada caso, la produccin de la protena variante se debe a una mutacin puntual que representa la alteracin mnima en el gen (cistron) y sta es heredada de forma mendeleiana, siendo diferentes los cistrones para las cadenas alfa y beta y probablemente localizados en cromosomas diferentes. En la seccin estudiada en este anlisis estructural, solo hay dos posibles HB anmalas Posicin Residuo en HBA Mutante Ala Glu

Tipo HB

GGalveston b 43 KIbadan b 46

Glu Gli

3. Estructura Secundaria

La orientacin de las cadenas polipeptdicas puede ser completamente extendida ( que no es muy comn ), por lo que es mejor clasificarlas como a) alfahlice, b) hoja plegada, c) al azar. El porcentaje de contenido de alfahlice en las protenas globulares es bastante variable (0 90%), en el caso de la HB su contenido es de un 75%. Existen dos factores (o mas bien aminocidos que pertenezcan a la cadena polipeptdica) que pueden interrumpir la orientacin helicoidal: (1) presencia de prolina la cual provoca una torsin de la cadena y, (2) la presencia de fuerzas electrostticas localizadas de repulsin debido a un conjunto de grupos R cargados positivamente (lisina y argina), o negativamente (ac- glutmico y asprtico). Ver anexo 2a-. En la cadena polipeptdica seleccionada (b 36-59), desde el AA 36 al 42 encontramos una estructura que se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si mismo, se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el C = O de un AA y el NH. Del AA 43 al 52, se forma una estructura de hoja plegada, la cual se identifica por que no forma una hlice sino una cadena en forma de zigzag. Del AA 53 al 53 encontramos una estructura helicoidal. 4. Estructura Terciaria La HB es casi esfrica (globular), con un dimetro de 55 A, las cuatro cadenas estn empaquetadas conjuntamente en disposicin tetradrica (ver anexo 2b). Los grupos Hemo, estn localizados en unas oquedades cercanas al exterior de la molcula, uno en cada subunidad. Los 4 lugares de unin del oxgeno estn separados, la distancia entre los dos tomos de Fe ms prximos es de 25 A e inclinados con ngulos diferentes. Cada grupo hemo se encuentra enterrado parcialmente rodeado por grupos -R Hidrofbicos. Este se halla unido a la cadena polipeptdica mediante un enlace coordinado del tomo de Fe con la HIS (histidina), mientras el otro enlace de coordinacin del Fe se halla disponible para el transporte del oxigeno. Existe una gran cantidad de residuos hidroflicos en la superficie de la cadena, pero el centro de la a - hlice es especialmente hidrofbico. Como en todas las protenas existe una naturaleza anfiptica, la cual hace que existan diferentes regiones que presenten mayor o menor polaridad, esto depende de los tipos de residuos que compongan la regin. Tambin existen fuerzas Vander Walls, aquellos que poseen un componente electrosttico que se presentan cuando dos regiones apolares se encuentran lo suficientemente cerca para que se forme la fuerza entre los dipolos instantneos o dbiles (determinados residuos) y entre ellos producen un campo elctrico, igualmente, las interacciones electrostticas o puentes salinos, que se presentan cuando algunos iones se encuentran cercanos a la protena y modifican el campo elctrico, son importantes ya que estos dan estabilidad a la forma de la HB. Por ltimo en la estructura de la HB no hay enlaces de tipo S-S, ya que los residuos Cys (cistina), no son comunes en la cadena a aunque en la b si hay; pero no es posible que se establezcan este tipo de enlaces entre las cadenas a y b de las globinas. Cada cadena a est en contacto con las cadenas b , sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas a o entre las dos cadenas b entre s. 5. Estructura Cuaternaria La Estructura cuaternaria modula las actividades biolgicas de las protenas. Tanto las protenas transportadores (hemoglobina), como las enzimticas (A,T, C-ASA) pierden

buena accin especfica al fraccionarla en subunidades. La protena ntegra al realizar la catlisis propia, admite una regulacin en su actividad es decir puede frenarse o acelerarse, en respuesta a metabolitos concretos que pueden ser el propio sustrato o distintos modulars alostericos, las propiedades alostricas de la HB se producen por la interaccion de las subunidades diferentes. La unidad funcional de la HB es un tetramero que consta de dos clases de cadenas polipeptdicas. La hemoglobina est clasificada dentro del grupo de las protenas conjugadas ya que adems de tener o poseer aminocidos contiene adems una proporcin significativa del grupo prosttico hem pues cada cadena del tetrmero est asociada a uno de estos. En el caso de la estructura de HB se presenta el tercer caso que es el de los monmeros defuncin anloga pero de estructura diferente de tal manera que no se pueden sustituir unos por otros sin ciertas restricciones. La asociacin de diferentes tipos de globinas origina las diferentes especies tetramricas de la HB siendo HBAa 2b 2, HBA2a 2d 2, HBFa 2g 2. Se conocen como hemoglobinas anormales como la HBb 4 o la HBBartz que es la d 4 con cuatro monmeros idnticos pero son funcionalmente inferiores a las antes mencionadas. En este caso no son posibles estructuras intermedias con estructura impar de monmeros de cada clase, ejemplo ( a 3b ) Cuando se produce la oxigenacin de la desoxihemoglobina, no hay variacin alguna de la estructura terciaria; pero cuando se une el O2 a los grupos hemo de esta, las subunidades a , b que permanecen rgidas, cambian ligeramente de posicin, aproximndose entre s lo que presenta un cambio de la estructura cuaternaria. Existen dos clases de regiones de contacto entre las cadenas a y b . Uno de los tipos de contacto es (a 1b 2) que es idntico al (a 2b 1); el otro tipo es (a 1b 1) y (a 2b 2). La estructura cuaternaria de la desoxiHB se denomina forma T tensa o tirante; la oxiHB forma R relajado. El tomo de hierro arrastra con l la histidina proximal cuando se introduce en el plano de la porfirina. Este movimiento de la histidina F8 provoca una alteracin de la estructura hlice F y en los acodamientos EF y FG. Estos cambios conformacionales se transmiten a las interfases de las subunidades ocasionando la ruptura de los enlaces salinos intercatenarios lo que provoca que la protena cambie a la forma R. Esta estructura cuaternaria le confiere propiedades adicionales extraordinarias (ausentes en la hemoglobina) que la adaptan a sus papeles biolgicos nicos y permiten una regulacin precisa de sus propiedades. Las fuerzas que mantienen unidas las cadenas peptdicas para dar una estructura cuaternaria suelen ser de tipo fisicoqumico (asociacin hidrofbica), y el ensamblaje de monmeros se realiza expontneamente, ocurre as la ordenacin cuaternaria adoptada, representa un mnimo de energa libre para la molcula. 6. Bibliografa 1. BOHINSKI, Robert. Bioqumica. Edit. Fondo Educativo Interamericano. 1976 2. LA BASE MOLECULAR DE LA VIDA. Blume Ediciones. 1978 3. MACARULLA, Jose. Biomolculas: Lecciones de Bioqumica estructural. Editorial Revert.1978 Espaa 4. STRYER, Lubert. Bioqumica, Tomo 1. Edit. Revert, 4 edicin 5. www.google.com 6. www. Monografas.com

Autor:

Ivonne Meneses Angulo Cesar Mosquera Rodrigo Eduardo Silva Estudiantes de Ingenieria Ambiental y Sanitaria Universidad de la Salle Bogot-Colombia

Comportamiento de la Hemoglobina en el Paciente Crtico

Enviado por mmeliansavignon

1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.

Resumen Mtodo Resultados Discusin Conclusiones Anexos Referencias bibliogrficas

RESUMEN. Se realiz un estudio descriptivo y transversal para determinar la relacin entre los niveles bajos de hemoglobina y la mortalidad en el paciente crticamente enfermo en las salas de Cuidados intermedios e intensivos del Hospital Provincial Clnico Quirrgico Docente Saturnino Lora de Santiago de Cuba en el periodo comprendido de julio a noviembre del ao 2002, el universo estuvo constituido por 47 pacientes que ingresaron con cifras de hemoglobina menor de 100 g/l. Se demostr que el post operatorio de alto riesgo fue el

principal motivo de ingreso, las prdidas sanguneas quirrgicas y traumticas fueron las principales causas del cuadro anmico entre los estudiados, con cifras de hemoglobina promedio de 77 y 81 g/l respectivamente; aunque solo tres pacientes ingresaron debido a sangramiento digestivo estos tuvieron cifras de hemoglobina promedio de 54 g/l. Al relacionar la hemoglobina con la estada hospitalaria observamos que a medida que esta fue la primera fue menor la segunda variable se increment. Mientras que la mortalidad no tuvo influencia alguna por las cifras de hemoglobina. Palabras clave: ANEMIA/ HEMOGLOBINA/ TRASFUSION/ GLOBULOS/ HEMODERIVADOS. INTRODUCCION La anemia puede definirse de manera simple como una disminucin del nivel de Hemoglobina por debajo de los rangos considerados como normales para la edad y el sexo. Es una condicin comn en el paciente crticamente enfermo estando sus causas bien establecidas; sangramientos, flebotomas repetidas, disminucin en la produccin de clulas rojas y una disminucin de la respuesta a la eritropoyetina. Estos pacientes son un grupo heterogneo afectados por procesos patolgicos metablicos cardiocirculatorio y respiratorio que los predisponen a los efectos adversos de la anemia, lo que puede traer como consecuencia un riesgo importante de disminucin de la oxigenacin de rganos vitales (1-3). Durante muchos aos se ha considerado que una concentracin de hemoglobina menos de 10 g / L es indicacin de transfusin (4-6). Aunque esta recomendacin ha sido duramente criticada en los ltimos aos por ser poco cientfica. Ha prevalecido por mas de 40 aos como un paradigma que pocos cuestionaron en su poca y aun hoy tiene vigencia en el pensamiento medico de un nmero no despreciables de colegas. Como resultado de esta prctica en los EUA anualmente se transfunden aproximadamente 12 millones de unidades de glbulos y se calcula que con una frecuencia que varia desde el 18 al 57 % son indicadas innecesariamente (7). Aunque algunos estudios han indicado que la anemia puede incrementar el riesgo de muerte despus de la ciruga en pacientes con enfermedades cardiopulmonares y en pacientes crticamente enfermo (8). Otros estudios han demostrado que una estrategia transfucional restrictiva (la necesaria para mantener la hemoglobina entre 7 y 9 g / L) es al menos equivalente, sino superior a una estrategia ms liberal (hemoglobina % 10 y 12 g / L en el paciente crticamente enfermo (2,3,9) lo que la convierte en una alternativa interesante especialmente ahora que los riesgos de infeccin y reacciones de hipersensibilidad han hecho que se pierda la visin de que la transfusin es un proceder "libre de riesgos ". Otros estudios clnicos han demostrado que no es necesario transfundir sangre en un paciente sin isquemia miocrdica hasta que la concentracin de hemoglobina caiga por debajo de 60 - 70 gl, la habilidad para tolerar bajos niveles de hemoglobina an en el paciente crticamente enfermo se explica por la compensacin sumamente eficaz de la circulacin en la anemia (1,10).

En el momento actual la indicacin de transfusin de hemoderivados se basa en el uso del razonamiento fisiolgico, por tanto la sangre debe de ser transfundida cuando haya una documentada necesidad de incrementar el transporte de Oxgeno en pacientes que sean incapaces de suplir sus demandas a travs de un mecanismo cardiopulmonar normal (11). Con el objetivo de evaluar los efectos de los niveles bajos de hemoglobina sobre el estado al egreso entre nuestros pacientes decidimos hacer este estudio como culminacin del diplomado en Cuidados Intensivos. Mtodo. Se realiz un estudio descriptivo y transversal con el fin de determinar los efectos que tienen los niveles bajos de hemoglobina sobre la mortalidad en los pacientes crticamente enfermos ingresados en los Servicios de Cuidados Intermedios e Intensivos del Hospital Provincial Docente "Saturnino Lora" de Santiago de Cuba, en el periodo de tiempo comprendido entre el 1ro de Julio y el 30 de noviembre del ao 2002. La muestra estuvo constituida por 47 pacientes de ambos sexos ingresados con cifras de hemoglobina bajas. Metdica. Se consideraron niveles de hemoglobina bajos a los pacientes con cifras de hemoglobina por debajo de 100gl en el momento del ingreso en la unidad, independientemente de haber sido transfundidos o no previamente. Para cumplimentar el objetivo planteado se dividieron los pacientes en dos grupos:

Grupo I: Niveles de hemoglobina por debajo de 90 gl independientemente de haber sido transfundido o no. Grupo II: Pacientes con cifras de hemoglobina entre 90 100 gl, independientemente de haber sido transfundidos o no.

Las variables estudiadas fueron:

Edad promedio( sumatorias de las edades divididas por 2) Sexo Estada Enfermedad que motiv el ingreso Cifras de hemoglobina al ingreso. Posibles causas de la disminucin de la hemoglobina: Prdidas quirrgicas Traumatismos Sangramiento digestivo Mltiples No precisadas Tipo de egreso: Vivo
o o o o o

Fallecido. RESULTADOS. Durante el periodo estudiado recibimos en el servicio 47 pacientes con cifras de hemoglobina bajas, como se muestra en la tabla I, ntese que en el grupo I el 65% correspondi al sexo masculino, su edad promedio fue de 46.6 aos y su cifra de hemoglobina de 79 g//, mientras que entre los pertenecientes al grupo II predominaron las fminas (55.56%), la edad y hemoglobina promedio fueron de 58.4 aos y 93 g/l respectivamente. Vase en la Tabla II que el 72.34% de los ingresos fueron realizados como post operatorio de alto riesgo con hemoglobina promedio de 79 g/l, seguido por la cetoacidosis diabtica (12.76%) y 82 g/l respectivamente. En la Tabla III se muestran las causas de las prdidas hepticas en la casustica, las quirrgicas predominaron (22, para un 46.8%), seguida de los traumatismos presentes en 12 de los ingresados, que representa el 25.53%. Con respecto a la hemoglobina promedio es de resaltar que los 3 pacientes que fueron admitidos en la unidad por algn tipo de sangramiento digestivo presentaron el promedio de hemoglobina ms bajo (54 g/l). Al verificar la relacin entre cifras de hemoglobina, estada hospitalaria y tipo de egreso (Tabla IV), ntese que los pacientes con promedio de hemoglobina ms bajo tuvieron mayor estada en la unidad (7.5 das). Con respecto al estado al egreso se nota que los pacientes del Grupo II tuvieron un ligero incremento en la letalidad (14.81) con respecto al otro grupo de pacientes. DISCUSION. Los resultados de nuestro estudio relacionando la hemoglobina con la edad y el sexo no es posible compararlo con otros estudios pues no hay reportes en la literatura al respecto. El hecho de que las cifras ms bajas de hemoglobina se relacionan con edades ms jvenes y en el sexo masculino, pensamos se debe a que en estos la causa fundamental fueron los traumas mltiples y las lesiones por armas blancas. Las patologas quirrgicas son las principales causas de hemoglobina baja en los pacientes ingresados en cuidados intensivos, existiendo correlacin con la literatura revisada, donde se plantea que el paciente sometido a intervenciones quirrgicas debido a las prdidas sanguneas que ocurren durante estas es frecuente la disminucin de las cifras de hemoglobina.(6,9). Tradicionalmente la decisin de transfundir se ha basado en los niveles de hemoglobina o de hematocrito, una opcin alternativa es evaluar los sntomas de la anemia y decir si la transfusin est indicada o no. (10, 12,13). A pesar de lo frecuente de la transfusin de glbulos rojos, fundamentalmente en el marco quirrgico, su decisin no ha sido adecuadamente definida. Existen diversos estudios que reportan que la anemia severa es bien tolerada en el marco de cuidados crticos y perioperatorios. (8)

En otro estudio realizado se demostr que el momento de transfundir ms frecuente a los pacientes fue durante la ciruga de emergencia y los traumatismos, tambin en pacientes con ciruga electiva, o con patologas clnicas. El uso de transfusiones no solo se relacion con la presencia de sangramientos, sino con niveles de hemoglobina inadecuados sin evidencia de sangramientos activos y buen estado hemodinmico. Un predictor de las transfusiones sanguneas parece ser un medidor de la estada, a las 48 horas la frecuencia de las transfusiones se incrementa a un 56%, y al 73% a la semana de estada en el servicio. (12, 14,15). Conclusiones. 1- Los niveles bajos de hemoglobina promedio no tienen relacin significativa con la estada y mortalidad de los pacientes crticamente enfermos. Anexos. TABLA I. Caracterizacin de los pacientes estudiados segn grupos y variables Julio - Noviembre del 2002 .UCI Hospital provincial "SATURNINO LORA." Variables Grupo I No % Sexo Masculino Femenino 13 7 79 (masculino) 65 35 Grupo II No % 12 15 93 (Femenino) 44.44 55.56

Edad (Aos promedio) Hemoglobina (g/l)

46.6 (masculino)

58.4 (Femenino)

FUENTE: Planilla de vaciamiento de datos. Tabla II. Pacientes segn motivo de ingreso y hemoglobina promedio. Julio Noviembre del 2002. UCI Hospital Provincial "SATURNINO LORA." Motivo de Ingreso No. % 72.34 12.76 14.90 100 Hb promedio (g/l) 79 82 83 81.33

Post operatorio de alto riesgo 34 Cetoacidosis diabtica Otros Total 6 7 47

FUENTE: Planilla de vaciamiento de datos. Tabla III. Causas de prdida hematgenas. Julio - Noviembre del 2002 .UCI Hospital provincial "SATURNINO LORA." Causas Prdidas quirrgicas Traumatismos Sangramiento digestivos Mltiples No precisados No. 22 12 3 4 6 % 46.8 25.53 6.38 8.5 12.76 HB promedio (g/l) 77 81 54 77 84

FUENTE: Planilla de vaciamiento de datos. Tabla IV. Relacin entre cifras de hemoglobina, estada hospitalaria y estado al egreso. Julio - Noviembre del 2002 .UCI Hospital provincial "SATURNINO LORA." Estado al egreso Estada Grupos (das) No. I II 7.5 5.6 18 23 % 90 85.18 No. 2 4 % 10 14.81 Vivos Fallecidos

FUENTE: Planilla de vaciamiento de datos. Referencias Bibliograficas. 1. Marini JJ Transfusion trigger and occams rusty razor. Crit. Care Med. 1998, 26: 1775 1776. 2. Herbert PC: Anaemia and red cell transfusion in critical care Minerva anestesiol. 1999: 293-304. 3. Corwin HC, A, Rodriguez RM: Efficacy of human recombinant eritropoyetin in the critically ill patient. A randomised double blind placebo controlled trial. Crit. Care Med. 1999, 29: 2346 2350. 4. Corwin HC, Parsounet KC, Ettinger A: RBC transfusion in the ICU; is there a reason? Chest 1999, 108: 767 778. 5. Wallace EL, Surgenor DM, Collection and transfusion of blood and blood components in the United States. Transfusion 1995, 33: 137 44. 6. Cane RD: Haemoglobin. How much is enough?. Crit. Care. Med. 1990, 18: 1046.

7. Simon TI, Albertson DC, Aubuchon I. Practice parameters for the use of RBC, Practice guidelines. Arch Pathol, lab med 1998, 122 (2). 130 8. 8. Carson SI. Duff A, Poses RM. Effect of anaemia and cardiovascular disease on surgical mortality and morbidity. Lancet 1996, 348: 1055 60. 9. Escobar E, Jones RL, Rappaport E, et al. Ventricular performance in acute normovolemic anaemia and effects of beta blockade. Am J Physiol. 1996, 211: 87784 10. Spence RK. Anaemia in the patient undergoing surgery and transfusion. Lancet 1998, 355: 3110 15. 11. Hebert PC. Anaemia and RBC transfusion in critical care. Minerva anestesiol. 1999, 65: 293 304. 12. Fowler NO et al. Some circulatory effect of experimental hypovolemic anaemia. Am heart J. 1960, 60: 551 61. 13. Cole DG, et al. The adequacy of subendocardial oxygen delivery: the interaction of determinants of flow, arterial oxygen content and myocardial oxygen need. Circulation 1994, 49: 968 77. 14. Levine et Al. Physiologic effects of acute anaemia: implication for a reduced transfusion trigger. Transfusion 1990, 30: 11 14. 15. Richarson TQ, Guyton AC. Effects of Policitemia and anaemia on cardiac output and other circulatory factors. Am J Physiol. 1989, 197: 1167 1170. Dra. Leonor Albear Masso.* Dr. Arnaldo Barzaga Miln.* Dr. Raymundo Boudet Cisneros.* Dra. Arlines Soler La O.* Dr. ngel Alberto Prez Prez** Dra. Maria del Carmen Ricardo Cobas*. Maria Melian Savignon *Especialista de 1er grado en medicina Interna. Diplomado en Cuidados Intensivos y Emergencias. **Especialista de 1er grado en Medicina General Integral y Medicina Interna Diplomado en Cuidados Intensivos y Emergencias.

Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos14/comport-hemoglobina/comporthemoglobina.shtml#ixzz2uFSHCBze

HEMOGLOBINA GLICOSILADA

INTRODUCCION

La hemoglobina humana adulta es heterognea, conocindose varios tipos con una carga negativa mayor que la de la Segn su carga, estas hemoglobinas se denomina HbA1a, HBA1b y HbA1c. Hoy es bien sabido que estos componentes m estn aumentado en la diabetes.

En la diabetes, estas hemoglobinas experimentan una modificacin mediante la formacin no enzimtica de un enlace azcares y la molcula de hemoglobina, resultando la(s) denominada(s) hemoglobina(s) glicosilada (s) (o hemoglobin

se miden tres especies de hemoglobinas glicosiladas, que dependen del carbohidrato unido al nitrgeno de la valina te hemoglobina. El carbohidrato puede ser la glucosa-6-fosfato, la fructosa-1,6-difosfato o la glucosa. El conjunto forma (tambin llamada hemoglobina rpida por migrar ms rpidamente en los sistemas de electroforesis)

El primer paso para la formacin de la hemoglobina glicosilada es la condensacin de un grupo amino terminal libre c glucosa, resultando una base de Schiff. Este compuesto es inestable experimentando un reajuste (reaccin de Amado estable, prcticamente irreversible. La velocidad de formacin de la hemoglobina glicosilada es directamente proporci en sangre.

Existe una amplia evidencia que relaciona la hemoglobina glicosilada con el control de la glucemia. Tradicionalmente glicosilada como un reflejo de las concentraciones medias de glucosa en sangre en los 120 das precedentes. Sin emb ltimo mes, contribuye en un 50% al valor de la hemoglobina glicosilada mientras que la glucosa de los 3 o 4 meses 10%. De esta manera, en pacientes diabticos recin diagnosticados y controlados, la hemoglobina glicosilada se red meses, siendo posteriormente su reduccin mucho menor

La determinacin de la hemoglobina glicosilada es hoy da una prueba rutinaria en los cuidados diabticos y es particu control de la glucemia a largo plazo. Los resultados del estudio DCCT (Diabetes Control and Complications Trial) ha p de complicaciones diabticas se reduce considerablemente cuando la hemoglobina glicosilada se sita por debajo de 7 glucemia ayunas, la hemoglobina glicosilada tiene varias ventajas como prueba de diagnstica: tiene mayor capacida evaluada en ayunas, sin contar en que refleja la glucemia en un plazo bastante largo. Por este motivo es el anlisis p glucosa.

Adicionalmente, un reciente estudio ha puesto de manifiesto que incluso en personas no diabticas, la hemoglobina g marcador del riesgo cardiovascular y de que el paciente desarrolle diabetes en un futuro ms o menos prximo. Los a un valor de 5.5% de la hemoglobina glicosilada en sujetos no diabticos, existe un riesgo cardiovascular que guarda u

Hay que destacar que la hemoglobina glicosilada es un marcador de la reactividad de la glucosa sangunea, no solo co con otros componentes de la sangre. La glicacin de algunas protenas puede comprometer su funcionalidad, como en paredes vasculares que pueden aumentar la captacin de LDL favoreciendo la aterogenesis. Adems, los productos fin protenas pueden experimentar reacciones de autooxidacin, conduciendo a la formacin de radicales libres.

Algunos productos de la glicacin no enzimtica pueden ser degradados o revertir a los productos de partida, pero los DNA y otras molculas no solo son irreversibles sino que incluso forman los llamados productos finales de glicacin av products" AGE") que son estables y que se van acumulando sobre los tejidos y vasos permaneciendo en los mismos i vuelven a la normalidad. Muchos de estos productos son los responsables de muchos de los problemas que aparecen

Tambin es interesante destacar que, incluso cuando los niveles de glucosa son normales, sigue existiendo la capacid glicacin, por lo que algunos autores, sostienen que el reducir los productos de glicacin mediante productos que mue glucosa puede ser un medio para reducir sus efectos. Algunos pptidos y productos obtenidos de la plantas parecen m comportndose "in vitro" como inhibidores del envejecimiento e in vivo, para tratar algunas de las secuelas de la eda etc) REFERENCIAS

Selvin E, Steffes MW, Zhu H, Matsushita K, Wagenknecht L, Pankow J, Coresh J, Brancati FL. Glycated hemoglobin, diabe nondiabetic adults. N Engl J Med . 2010 Mar 4;362(9):800-11.